血液的生物化学《生物化学》复习提要
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
重庆医科大学刘先俊《生物化学》第15章.血液的生物化学
当人从海平面上到4500 米高原后两天内， 2,3 BPG的浓度有原来的5mM 增加到8mM，结果对组织 的供氧量又恢复到接近 正常水平（0.38）。
如果BPG仍维持5mM水 平，对组织的供氧量将 减少四分之一，为0.30。
本章总结 血浆蛋白的电泳分类；非蛋白氮的 概念及主要种类。
｛ CO2的运输 （6％） 碳酸氢盐形式
｛ 化合结合
（约2/3 ）
（94％） 氨基甲酸血红蛋白
（约1/4 ）
1. 碳酸氢盐形式的运输
2.氨基甲酸血红蛋白的形式运输
HbNH2+CO2
在组织中
（氨基甲酸血红蛋白）
HbNHCOOH
肺
HbNHCOO－ ＋ H＋
HbH＋
+ HbO2
O2
Bohr效应的总结
CO2＋H2O ＝ H＋＋HCO3－
结果使得细胞内的pH降低。低pH使Hb对氧的亲和 力降低。
波耳效应提高了氧转运系统的效率。在肺部，CO2 水平低，氧很容易被血红蛋白占有，同时释放出质子；
而在代谢的组织中，CO2水平相对来说比较高，pH较低，
O2容易从氧合血红蛋白中卸载。
（三）运输二氧化碳
Байду номын сангаас
物理溶解
运输O2、CO2、H+ （一）运输O2
与Hb结合占98.5％ 氧的运输
物理溶解占1.5％
Hb与O2呈可逆结合
O2分压高（肺）
Hb＋O2
HbO2
O2分压低（组织）
（还原、紫蓝色）
（氧化、红色）
Hb氧饱和曲线呈S型，两端斜率小，中间大； Mb氧饱和曲线呈双曲线型
生理意义：
（二）波尔效应（Bohr effect）
《生物化学》第十四章
凝血酶
Ⅵ（Ⅴa） Ⅶa Ⅷa Ⅸa Ⅹa
血浆凝血活素前质
肝脏？网状内皮系统？
Ⅺa
接因子 纤维蛋白稳定因子
前激肽释放酶 高分子量激肽原
网状内皮系统？ 肝脏？ 肝脏
Ⅻa ⅩⅢa 激肽释放酶 缓激肽
功能
形成凝胶
蛋白酶 辅因子 辅因子 辅因子 蛋白酶 辅因子 蛋白酶 蛋白酶
蛋白酶
- 19 -
第二节 血液凝固
四、凝血作用的调节
凝血过程是一个级联放大的瀑布效应，加之 正反馈作用，可把最初生成的酶活性极大增 强。但血凝可造成心肌梗死、脑血栓等严重 疾病。因此，机体内的凝血作用必须保持适 度。
- 20 -
第二节 血液凝固
四、凝血作用的调节
血浆及血管内皮等处存在着多种抗凝物质，凝血过程中生成的纤维蛋白（抗凝血酶 Ⅰ）有 强烈吸附凝血酶的作用。血浆中抗凝血蛋白（抗凝血酶 Ⅲ）能与具有蛋白酶作用的凝血因 子以 1∶1 分子比结合形成复合物，从而封闭酶的活性中心。肝素能加速复合体的形成，使 抗凝血酶的活性提高数百倍。肝素是由肥大细胞和嗜碱性粒细胞产生的高分子酸性黏多糖， 是一种重要抗凝血物质，除上述作用外，它还能抑制血小板的黏附、集聚，从而影响血小 板磷脂的释放。肝素作为抗凝剂已广泛应用于临床。
内源性凝血的接触活化阶段
- 16 -
第二节 血液凝固
三、血液凝固的过程
（2）磷脂胶粒反应阶段
在 Ca2＋ 的存在下，接触活化阶段产生的 Ⅺa 可使因子Ⅸ发生水解反应产生 Ⅸa。因子 Ⅸa 无酶活性，但可使因子Ⅹ的活化反应速度提 高 1 000 倍。Ⅹa 及凝血酶都有激活因子Ⅷ和Ⅴ 的作用。因子Ⅹa、Ⅴa 和 Ca2＋ 结合在磷脂胶粒 上形成凝血酶原激活物。磷脂胶粒是由血小板提 供的富含丝氨酸磷脂的脂蛋白，对凝血因子和 Ca2＋ 有较强的亲和力，从因子 Ⅺ 的活化到凝血 酶原激活物的生成一系列反应均在磷脂胶粒上进 行，故称为磷脂胶粒反应阶段。
血液的生物化学《生物化学》复习提要
血液的生物化学《生物化学》复习提要血液是人体中至关重要的流体组织，它在维持生命活动、运输物质、调节生理功能等方面发挥着不可或缺的作用。
要深入理解血液的生物化学特性，需要掌握一系列关键的知识点。
一、血液的组成成分血液由血浆和血细胞两部分组成。
血浆是血液中的液体部分，包含水、溶质和蛋白质等。
其中，水占血浆的绝大部分，是各种物质运输的介质。
溶质包括无机物和有机物，无机物如钠离子、氯离子、钾离子等，维持着血浆的渗透压和酸碱平衡；有机物则包括营养物质（如葡萄糖、氨基酸、脂质等）、代谢产物（如尿素、肌酐等）、激素和各种生物活性物质。
血细胞包括红细胞、白细胞和血小板。
红细胞的主要功能是运输氧气和二氧化碳，其内含血红蛋白，血红蛋白能与氧结合形成氧合血红蛋白。
白细胞在免疫防御中起着关键作用，可分为粒细胞（如中性粒细胞、嗜酸性粒细胞、嗜碱性粒细胞）、淋巴细胞和单核细胞。
血小板参与止血和凝血过程。
二、血液中的蛋白质血浆蛋白质种类繁多，具有多种重要功能。
白蛋白是血浆中含量最多的蛋白质，主要作用是维持血浆胶体渗透压，并作为载体运输各种物质。
球蛋白分为α、β和γ球蛋白，γ球蛋白即免疫球蛋白，参与机体的免疫反应。
纤维蛋白原在凝血过程中转变为纤维蛋白，形成血凝块。
血浆蛋白质的合成场所主要在肝脏，其含量和种类会因生理和病理状态而发生变化。
例如，在炎症或感染时，某些急性期蛋白的浓度会迅速升高。
三、血液的非蛋白含氮化合物血液中的非蛋白含氮化合物包括尿素、尿酸、肌酐、氨等。
其中，尿素是蛋白质代谢的主要终产物，通过肾脏排泄。
尿酸是嘌呤代谢的产物，浓度过高可能导致痛风。
肌酐反映了肌肉代谢和肾功能状况。
这些非蛋白含氮化合物的含量测定在临床上具有重要意义，可用于评估肾功能、诊断某些疾病以及监测治疗效果。
四、血液的缓冲系统血液具有维持酸碱平衡的能力，这主要依靠血液中的缓冲系统。
其中最重要的是碳酸氢盐缓冲系统，它由碳酸和碳酸氢根组成。
当体内酸性物质增多时，碳酸氢根与之结合，减少氢离子浓度；当碱性物质增多时，碳酸分解产生更多的氢离子，从而维持 pH 值的相对稳定。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
生物化学血液生化资料
血 液又将细胞代谢产生的CO2运送到肺，将其它代谢终产物运送到肾 液 脏等排泄器官而排出体外。
的 血液具有缓冲功能
功
它含有多种缓冲物质，可缓冲进入血液的酸性或碱性物质引起
能 的血浆pH变化。
血液中的水分有较高的比热，有利于体温的相对恒定。
血液具有重要的防御和保护的功能。
参与机体的生理性止血、抵抗细菌、病毒等微生物引起的感染 和各种免疫反应。
16
Overview of protein sorting In mammalian cells, the initial sorting of proteins to the ER （内质网） takes place while translation is in progress. Proteins synthesized on free ribosomes（游离核糖体） either remain in the cytosol（细胞液） or are transported to the nucleus（核）, mitochondria（线粒体）, chloroplasts （叶绿体）, or peroxisomes（过氧化物酶体）. In contrast, proteins synthesized on membrane-bound ribosomes are translocated into the ER while their translation is in progress. They may be either retained within the ER or transported to the Golgi apparatus（高尔基复合体） and, from there, to lysosomes（溶酶体）, the plasma membrane （细胞膜）, or the cell exterior via secretory vesicles（分泌 小泡）
生物化学基础第13章-血液的生物化学
血液化学成分与临床
人体在生理状态下血液化学成分含量相对恒定， 仅在一定范围波动。
如正常血NPN含量为 14.28～24.99 mmol/L， 其中血尿素氮(blood urea nitrogen，BUN)约占 NPN的1/2。
分析血液的化学成分，可以了解体内物质代谢 状况，有助于诊断和治疗疾病。
➢ 催化作用 许多具有催化作用的酶是血浆蛋 白。这些酶分为：血浆功能酶（凝血酶、纤溶 酶）、外分泌酶（AMS）与细胞酶（LDH、 ALT）。
➢ 营养作用 血浆蛋白在体内分解产生氨基酸， 参与氨基酸代谢池，用于组织蛋白合成，修复 损伤的组织，也可氧化分解供能，或转变为其 他含氮物质。
第二节 红细胞的代谢
➢ 在 组 织 ， 红 细 胞 内 的 2 ， 3-BPG 显 著 增 加 HbO2释放O2供组织需要。
➢ 缺O2时，红细胞内产生的2，3-BPG增加，有 利于释放更多的O2供组织需要。由平原登高 山、或贫血、肺气肿等，红细胞内2，3-BPG 增加，有利于组织获得较多的O2。
二、二氧化碳的运输
血液运输CO2的形式： （1）物理溶解
➢线粒体内δ-氨基-γ-酮戊酸(δ-aminolevulinic acid， ALA) 合酶（ALA synthase）催化琥珀酰CoA与甘 氨酸缩合生成ALA。 ➢ALA合酶的辅酶为磷酸吡哆醛。维生素B6缺乏 时，血红素合成发生障碍，造成维生素B6反应性 贫血。
琥珀酰CoA
甘氨酸
ALA由线粒体转运到胞液。 ALA脱水酶催化 两分子ALA缩合成胆色素原（PBG）。
PBG
在尿卟啉原Ⅰ同合酶（UPGⅠcoynthase） 及UPGⅢ同合酶协同作用下，4分子PBG脱 氨缩合生成尿卟啉原Ⅲ。
尿卟啉原Ⅲ
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
第十六章 血液的生物化学
第十六章血液的生物化学Biochemistry of blood一、授课章节及主要内容：第十六章血液的生物化学二、授课对象:临床医学、预防、法医（五年制）、临床医学（七年制）本科五年制三、授课学时：本章共2节课时（每个课时为45分钟）。
讲授安排如下：第1个学时的讲课内容包括：概述、第一节以及第三节至红细胞的糖代谢（358页）。
第2个学时的内容包括：红细胞的脂代谢和血红蛋白的合成与调节，以及对全章的小结四、教学目的与要求：掌握以下知识点：1．血浆蛋白的功能；2．红细胞的糖代谢；3．血红素生物合成的组织和亚细胞定位、合成原料、限速反应、关键酶及血红素合成的调节。
熟悉以下内容：1．血液的概况；2．血浆蛋白的性质。
五、重点与难点重点：血浆蛋白的功能。
红细胞的代谢及血红素的生物合成。
难点：2, 3-BPG的功能及血红素生物合成的各步反应以及高铁血红素促进血红蛋白合成的机制。
六、教学方法及安排；教学方法：配合多媒体教学，课堂中穿插复习、提问，突出重点，讲清楚难点，进行必要的板书，读写重要词汇的英文单词。
以提问和回顾的方式进行小结，布置课后习题。
部分课程安排自学。
白细胞的代谢安排学生自学。
并布置课后习题。
七、主要外文专业词汇血液（blood）血浆（plasma）血清（serum）多态性（polymorphism）急性时相蛋白质（acute phase protein APP）红细胞（erythuocyte）2,3-二磷酸甘油酸（2,3-biphosphoglycerate，2,3-B（D）PG）血红素（heme）珠蛋白（globin）肌红蛋白（myoglobin）过氧化氢酶（catalase）过氧化物酶（peroxidase）δ-氨基-γ-酮戊酸（δ-aminolevulinic acid，ALA）原卟啉（protoporphyrin ）尿卟啉原（uroporphyrinogen ）粪卟啉原（coproporphyrinogen ）促红细胞生成素（erythropoiefin，EPO）卟啉症（porphyria）八、思考题1．简述血液的组成。
生化复习重点
一、名词解释生物化学复习材料1. 血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖。
2. 糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成，糖原分解是指糖原分解成葡萄糖的过程。
3. 糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。
4. 糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程。
5. 三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸在经过一系列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环。
6. 有氧氧化：在供养充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量，称为有氧氧化途径。
7. 血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8. 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
（一类由脂肪、磷脂、胆固醇及其酯与不同载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体，包括CM、VLDL、LDL 和HDL。
）9. 脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10. 酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11. 必需脂肪酸：亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是多不饱和脂肪酸，是维持人和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，所以称为必需脂肪酸。
12. 必需氨基酸：8种体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。
13. 食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14. 转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羧基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学复习资料生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、结构和功能，以及生物体内的化学反应和代谢过程。
对于学习生物化学的学生来说，复习资料是非常重要的辅助工具。
本文将为大家提供一些生物化学复习资料，帮助大家更好地掌握这门学科。
一、基础知识回顾1. 生物大分子：生物大分子是生物体内的重要组成部分，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
复习时，可以重点关注它们的结构和功能，以及与生物体内其他分子的相互作用。
2. 酶：酶是生物体内的催化剂，可以加速化学反应的进行。
复习时，可以重点关注酶的分类、酶的活性调节机制以及酶与底物之间的相互作用。
3. 代谢途径：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等。
复习时，可以重点关注每个代谢途径的关键酶和反应，以及这些代谢途径的调节机制。
二、实验技术回顾1. 分离技术：在生物化学实验中，分离技术是非常重要的一环。
复习时，可以回顾凝胶电泳、层析技术和离心技术等常用的分离技术，了解它们的原理和应用。
2. 光谱技术：光谱技术在生物化学研究中有广泛的应用，包括紫外-可见吸收光谱、红外光谱和核磁共振光谱等。
复习时，可以回顾这些光谱技术的原理和解读方法。
3. 基因工程技术：基因工程技术是生物化学领域的前沿技术之一，可以用于改造和利用生物体内的基因。
复习时，可以回顾基因工程技术的基本原理和常用的实验方法。
三、应用领域探讨1. 药物研发：生物化学在药物研发中起着重要的作用。
复习时，可以了解药物的发现和设计过程，以及生物化学在药物研发中的应用。
2. 食品工业：生物化学在食品工业中也有广泛的应用，包括食品的加工、储存和保鲜等。
复习时，可以了解食品工业中常用的生物化学技术和方法。
3. 疾病诊断：生物化学在疾病诊断中有重要的应用，例如生物标志物的检测和分析。
复习时，可以了解生物标志物的种类和检测方法，以及它们在疾病诊断中的应用。
四、案例分析为了更好地理解生物化学的理论知识和实验技术，可以通过案例分析来加深对生物化学的理解。
《生物化学》期末复习大纲
第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。
它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。
2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。
这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。
3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。
4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。
第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。
2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。
3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。
6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。
7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。
蔗糖没有还原性。
8.乳糖：还原性糖。
由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。
9.麦芽糖：还原性糖。
麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。
10.纤维二糖：还原性糖。
由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。
生物化学基础第13章 血液的生物化学
生物化学基础第13章血液的生物化学血液，是生命的河流，在我们的身体内不停地流淌，为各个器官和组织输送着养分和氧气，同时带走代谢废物。
这看似平常的红色液体，其实蕴含着极其复杂而精妙的生物化学奥秘。
血液由血浆和血细胞组成。
血浆是血液中的液体部分，其中包含了大量的水以及各种溶质，比如蛋白质、糖类、脂类、无机盐、代谢产物和激素等。
这些溶质在维持血液的渗透压、酸碱平衡以及运输各种物质方面发挥着至关重要的作用。
蛋白质是血浆中含量最多的溶质之一。
血浆蛋白主要包括白蛋白、球蛋白和纤维蛋白原。
白蛋白是维持血浆胶体渗透压的关键，它能够吸引水分留在血管内，防止血液中的水分过多地渗透到组织间隙中，导致水肿。
球蛋白则在免疫反应中起着重要作用，例如抗体就是一种特殊的球蛋白，能够识别和抵御外来病原体的入侵。
纤维蛋白原在血液凝固过程中扮演着重要角色，当血管受损时，它会被激活转化为纤维蛋白，形成血凝块，以阻止血液继续流失。
除了蛋白质，血浆中还含有各种糖类和脂类物质。
血糖是人体能量供应的重要来源，其浓度需要保持在相对稳定的范围内。
而血脂则包括胆固醇、甘油三酯等，它们的代谢异常可能会导致心血管疾病的发生。
血细胞包括红细胞、白细胞和血小板。
红细胞中含有血红蛋白，这是一种能够结合和运输氧气的蛋白质。
血红蛋白由珠蛋白和血红素组成，血红素中的铁离子与氧气结合，使得红细胞能够在肺部摄取氧气，并将其输送到身体的各个部位。
当红细胞数量减少或血红蛋白功能异常时，就会出现贫血症状，导致人体缺氧，影响正常的生理功能。
白细胞在免疫系统中发挥着关键作用。
它们分为粒细胞、淋巴细胞和单核细胞等多种类型。
粒细胞能够吞噬病原体，淋巴细胞则参与特异性免疫反应，包括细胞免疫和体液免疫。
当身体受到感染时，白细胞的数量会增加，以对抗病原体的入侵。
血小板在止血和凝血过程中起着不可或缺的作用。
当血管受损时，血小板会迅速聚集在损伤部位，形成血小板栓子，并释放一系列的生物活性物质，促进血液凝固。
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血液的生物化学血液概况血液(blood)的组成 (占体重的8%)血浆(plasma) (占全血容积的55-60%)红细胞，白细胞，血小板血清(serum) ---血液凝固后析出的淡黄色透明液体非蛋白质类含氮化合物：尿素、肌酸、肌酸酐、尿酸、胆红素、氨基酸和氨非蛋白氮（non-protein nitrogen）：血液中的有机物的非蛋白类含氮化合物主要有尿素、肌酸、肌酸酐、尿酸、胆红素和氨等，它们中的氮总称为非蛋白氮。
第一节血浆蛋白一、血浆蛋白质的分类与性质血浆蛋白是指血浆含有的蛋白质，是血浆中的主要的固体成分。
血浆蛋白总浓度：70～75g/L清蛋白浓度：38～48g/L；球蛋白浓度：15～30g/LA/G=1.5-2.5（一）血浆蛋白的分类1. 依据电泳(electrophoresis)结果分类清蛋白、α1球蛋白、α2球蛋白、β球蛋白、γ球蛋白2. 依据生理功能分类1）.载体蛋白2）.免疫防御系统蛋白3）.凝血和纤溶蛋白4）.酶5）.蛋白酶抑制剂6）.激素7）.参与炎症应答的蛋白（二）血浆蛋白质的性质1. 绝大多数血浆蛋白在肝合成。
2. 血浆蛋白的合成场所一般位于膜结合的多核蛋白体上。
3. 除清蛋白外，几乎所有的血浆蛋白均为糖蛋白。
4. 许多血浆蛋白呈现多态性(polymorphism)。
如：ABO血型。
5. 在循环过程中，每种血浆蛋白均有自己特异的半衰期（清蛋白：20天）。
6. 在急性炎症或某种类型组织损伤等情况下，某些血浆蛋白的水平会增高，它们被称为急性时相蛋白质(acute phase protein APP)。
二、血浆蛋白质的功能（一）维持血浆胶体渗透压（二）维持血浆正常的pH（三）运输作用（四）免疫作用（五）催化作用（六）营养作用（七）凝血。
抗凝血和纤溶作用第二节血细胞代谢一、红细胞的代谢特点成熟红细胞除质膜和胞浆外，无其他细胞器，其代谢比一般细胞单纯。
葡萄糖是成熟红细胞的主要能量物质。
（一）糖代谢血循环中的红细胞每天大约从血浆摄取30g葡萄糖。
其中90％～95％经糖酵解通路和2，3-二磷酸甘油酸旁路进行代谢，5％～10%通过磷酸戊糖途径进行代谢。
1．糖酵解是红细胞获得能量的唯一途径红细胞中存在催化糖酵解所需要的全部酶和中间代谢物，糖酵解的基本反应和其他组织相同。
糖酵解是红细胞获得能量的唯一途径，每mol葡萄糖经酵解生成2mol乳酸的过程中，产生2mol ATP和2mol NADH+H+，通过这一途径可使红细胞内ATP的浓度维持在1．85×103mol/L水平。
2．2，3-二磷酸甘油酸旁路调节血红蛋白的运氧功能糖酵解途径还存在侧支循环-2，3-二磷酸甘油酸旁路（图16-6）。
2，3-二磷酸甘油酸旁路的分支点是1，3-二磷酸甘油酸（1，3-BPG）。
正常情况下，2，3-BPG对二磷酸甘油酸变位酶的负反馈作用大于对3-磷酸甘油酸激酶的抑制作用，所以2，3-二磷酸甘油酸旁路仅占糖酵解的15％～50％，但是由于2，3-BPG 磷酸酶的活性较低，2，3—BPG的生成大于分解，造成红细胞内2，3-BPG升高。
红细胞内2，3-BPG虽然也能供能，但主要功能是调节血红蛋白的运氧功能。
3．磷酸戊糖途径红细胞内磷酸戊糖途径的代谢过程与其他细胞相同，主要功能是产生NADPH+H+。
4．红细胞内糖代谢的生理意义（1）ATP的功能：红细胞中的ATP主要用于维持以下几方面的生理活动：1）维持红细胞膜上钠泵(Na+-K+-ATPase)的正常运转。
Na+和K+一般不易通过细脑膜，钠泵通过消耗ATP将Na+泵出、K+泵入红细胞以维持红细胞的离子平衡以及细胞容积和双凹盘状形态。
2）维持红细胞膜上钙泵(Ca2+-ATPase)的正常运行,将红细胞内的Ca2+泵人血浆以维持红细胞内的低钙状态。
正常情况下，红细胞内的Ca2+浓度很低(20μmol/L)，而血浆的Ca2+浓度为2～3mmol/L。
血浆内的钙离子会被动扩散进入红细胞。
缺乏ATP时，钙泵不能正常运行，钙将聚集并沉积于红细胞膜，使膜失去柔韧性而趋于僵硬，红细胞流经狭窄的脾窦时易被破坏。
3）维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换。
红细胞膜的脂质处于不断的更新中，此过程需消耗ATP。
缺乏ATP时，脂质更新受阻，红细胞的可塑性降低，易于破坏。
4）少量ATP用于谷胱甘肽、NAD+的生物合成。
5）ATP用于葡萄糖的活化，启动糖酵解过程。
（2）2，3-BPG的功能：是调节血红蛋白(Hb)运氧功能2，3-BPG是一个负电性很高的分子，可与血红蛋白结合，结合部位在Hb分子4个亚基的对称中心孔穴内。
2，3-BPG的负电基团与组成孔穴侧壁的2个β亚基的带正电基团形成盐键，从而使血红蛋白分子的T构象更趋稳定，降低血红蛋白与O2的亲和力。
当血流经过PO2较高的肺部时，2，3-BPG的影响不大，而当血流经过PO2较低的组织时，红细胞中2，3-BPG的存在则显著增加O2释放，以供组织需要。
在PO2相同条件下，随2，3-BPG浓度增大，HbO2释放的O2增多。
人体能通过改变红细胞内2，3-BPG的浓度来调节对组织的供氧。
（3）NADH和NADPH的功能：NADH和NADPH是红细胞内重要的还原当量，它们具有对抗氧化剂，保护细胞膜蛋白、血红蛋白和酶蛋白的巯基等不被氧化，从而维持红细胞的正常功能。
磷酸戊糖途径是红细胞产生NADPH的唯一途径。
红细胞中的NADPH能维持细胞内还原型谷胱甘肽（GSH）的含量（图16-8），使红细胞免遭氧化剂的损害。
（二）脂代谢成熟红细胞的脂类几乎都存在于细胞膜。
成熟红细胞已不能从头合成脂肪酸，但膜脂的不断更新却是红细胞生存的必要条件。
红细胞通过主动参入和被动交换不断地与血浆进行脂质交换，维持其正常的脂类组成、结构和功能。
（三）血红蛋白的合成与调节血红蛋白是红细胞中最主要的成分，由珠蛋白和血红素组成。
血红素不但是它的辅基，也是肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶等的辅基。
血红素可在体内多种细胞内合成，参与血红蛋白组成的血红素主要在骨髓的幼红细胞和网织红细胞中合成。
1．血红素的生物合成（1）合成血红素的基本原料、部位和关键酶甘氨酸、琥珀酰CoA和Fe2+。
合成的起始和终末阶段均在线粒体内进行，而中间阶段在胞浆内进行。
血红素的生物合成的关键酶是ALA合酶，可受多种因素的调节。
（2）合成过程：血红素的生物合成可分为四个步骤1）δ-氨基－γ－酮戊酸（AIA）的生成：在线粒体内，由琥珀酰辅酶A与甘氨酸缩合生成δ-氨基-γ-酮戊酸(ALA)(图16-9)。
催化此反应的酶是ALA合酶(ALA synthase)，其辅酶是磷酸毗哆醛。
此酶是血红素合成的限速酶，受血红素的反馈调节。
2）胆色素原的生成：ALA生成后从线粒体进入胞液，在ALA脱水酶催化下，2分子ALA脱水缩合生成1分子胆色素原 (图16-10)。
ALA脱水酶含有琉基，对铅等重金属的抑制作用十分敏感。
3）尿卟啉原与粪卟啉原的生成：在胞液中，4分子胆色素原由尿叶琳原I同合酶、尿叶琳原Ⅲ同合酶、尿卟琳原Ⅲ脱羧酶依次催化，经线状四吡咯、尿卟啉原Ⅲ，最终生成粪卟啉原Ⅲ。
4)血红素的生成：胞液中生成的粪卟啉原Ⅲ再进人线粒体，经粪卟啉原Ⅲ氧化脱羧酶和原卟啉原Ⅸ氧化酶催化，使粪卟琳原Ⅲ的侧链氧化生成原卟啉Ⅸ。
通过亚铁整合酶，又称血红素合成酶的催化，原卟啉Ⅸ和Fe2+结合，生成血红素。
铅等重金属对亚铁整合酶有抑制作用。
血红素生成后从线粒体转运到胞液，在骨髓的有核红细胞及网织红细胞中，与珠蛋白结合成为血红蛋白。
血红素合成的全过程总结于图16-11。
（3）血红素合成的特点①体内大多数组织均具有合成血红素的能力，但合成的主要部位是骨髓与肝，成熟红细胞不含线粒体，故不能合成血红素；②血红素合成的原料是琥珀酰辅酶A、甘氨酸及Fe等简单小分子物质。
其中间产物的转变主要是吡咯环侧链的脱羧和脱氢反应。
③血红素合成的起始和最终过程均在线粒体中进行，而其他中间步骤则在胞液中进行。
这种定位对终产物血红素的反馈调节作用具有重要意义。
关于中间产物进出线粒体的机制，目前尚不清楚。
（4）合成的调节：血红素的合成受多种因素的调节，其中最主要的调节步骤是ALA的生成。
1）ALA合酶：它是血红素合成体系的限速酶，受血红素的别构抑制调节。
此外，缺乏血红素还可以阻抑ALA合酶的合成。
磷酸吡哆醛是该酶的辅基，维生素B6将减少血红素的合成。
正常情况下，血红素合成后迅速与珠蛋白结合成血红蛋白，对ALA合酶不再有反馈抑制作用。
如果血红素的合成速度大于珠蛋白的合成速度，过多的血红素可以氧化成高铁血红素，后者对ALA合酶也具有强烈抑制作用。
某些固醇类激素，例如睾丸酮在体内的5-β还原物，能诱导AIA合酶，从而促进血红素的生成。
许多在肝中进行生物转化的物质--致癌剂、药物、杀虫剂等，均可导致肝AIA合酶显著增加，因为这些物质的生物转化作用需要细胞色素，后者的辅基是铁卟啉化合物。
由此，通过肝ALA合酶的增加，以适应生物P450转化的要求。
AIA脱水酶和亚铁整合酶虽并非血红素合成的关键酶，但它们对铅和重金属的抑制非常敏感。
因此铅中毒时，此两种酶的活性明显减低。
此外，亚铁螯合酶还需要有还原剂(如还原型谷肮甘肽)存在时才有活性，还原剂的缺如会抑制血红素的合成。
2）促红细胞生成素（EPO）：EPO主要在肾合成，缺氧时即释放入血。
EPO是细胞生长因子，加速有核红细胞的成熟以及血红素和Hb的合成，促使原始红细胞的繁殖和分化。
EPO是红细胞生成的主要调节剂。
2．血红蛋白的合成血红蛋白中珠蛋白的合成与一般蛋白质相同。
珠蛋白的合成受血红素的调控。
血红素的氧化产物高铁血红素能促进血红蛋白的合成。
cAMP激活蛋白激酶A后，蛋白激酶A能使无活性的eF-2激酶磷酸化。
后者再催化eIF-2磷酸化而使之失活。
高铁血红素有抑制cAMP激活蛋白激酶A的作用，从而使eIF-2保持于去磷酸化的活性状态，有利于珠蛋白合成。