生物酶的结构和活性研究
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(2)、底物专一性
一种酶只能作用于某一种或某一类结构和性质 相似的物质，而根据酶对底物专一性的程度 和类型，大致上又可分为以下几类： ①结构专一性 “绝对专一性”(例如脲酶只能催化尿素水解 ，而对尿素的类似物却均无作用) “相对专一性”(如胰凝乳蛋白酶选择性地水解 含有芳香侧链的氨基酸残基形成的肽链)。
10
一些酶活性中心的必需基团
活性中心内起催化作用的部位称为催化部位或催化位点 ，与底物结合的部位称为结合部位或结合位点。对于大 多数的酶来说，催化部位和结合部位都不是只有一个， 有时可以是有多个。
11
一般来说，构成酶的活性中心的氨基酸残基主 要是接触残基和辅助残基，结构残基虽然不在 酶活性中心范围之内，但它们却属于酶活性中 心外的必需范围，如果被其它氨基酸残基取代 ，往往会造成酶的失活。
如前所述，在构成酶分子中的 氨基酸残基中只有少数的氨基 酸残基与酶的催化活性有关。 一个酶的活性中心一般是相当 小的，由几个到十几个氨基酸 残基构成，那么对于酶分子来 说如此小的活性中心为什么需 要一个大而复杂的分子结构才
能获得催化活性呢？
12
为了使催化基团和结合基团聚集起 来并保持它们相应的空间位置从而 赋予活性中心一定的柔性，进而具 有催化功能就必须有这样大而复杂
19
2、酶催化的专一性
酶催化作用的专一性是指酶仅仅能催化
某一种或某一类物质发生化学反应， 或者说只能作用于某一种或某一类的 底物。
例如：蛋白酶只能水解蛋白质的肽链生产小
肽或氨基酸，但不能催化淀粉的水解反应，
同样，淀粉酶只能分解淀粉生成糊精或葡萄
糖，而不能作用于其它物质。
20பைடு நூலகம்
(1)、反应专一性： 酶一般只能选择性地催化一种或一类相 同类型的化学反应，酶催化反应几乎没 有副反应。
7
一级结构决定了各种侧链之间的各种相互 作用，包括疏水键、氢键、离子键、二硫 键、配位键、范德华力等。
酶的一级结构决定了酶的高级结 构，而高级结构则决定了酶的性
质与功能。
8
酶的多种存在类型
• 1、单体酶：由一条肽链组成，只表现出一 种酶活性。
• 2、寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的 酶，具有四级结构 。
4
二级结构
肽链的主链在空间的走向 多肽链通过氢键排列成沿一维方向具有周期 性结构的构象。
氢键是维持二级结构稳定的主要作用力
5
三级结构
在二级结构基础上的肽链再折叠形成的构象。
稳定三级结构的主要作用力:氢键、盐键、疏水键和二硫键
6
四级结构
组成蛋白质的多条肽链在天然构象空间上的排列 方式，多以弱键互相连接。疏水力、氢键、盐键 每条肽链本身具有一定的三级结构，就是蛋白质 分子的亚基。
15
包含辅助因子的酶称为全酶 。
与酶蛋白结合比较疏松，一般为非共价 结合，可用透析方法除去的称为辅酶 （coenzyme,Co)。
与酶结合牢固，一般为共价结合，不能 用透析方法出去的称为辅基 （prosthetic group)。
16
• 辅助因子既可以是无机离子，也可以是有 机化合物。
• 举例：羧肽酶（从C－末端催化水解蛋白质 ）活性需要锌离子，否则便会失活，重新 加入锌，活力又可恢复。
23
3、酶的调节性
酶活性的调节控制有下列几种方式： 酶浓度的调节。 激素的调节。 共价修饰调节。 抑制剂和激活剂的调节。 反馈调节。 金属离子和其他小分子化合物的调节。
2．2 酶的结构与功能
1
一、酶的一级结构
氨基酸名称 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
异亮氨酸 亮氨酸
苯丙氨酸 脯氨酸
甲硫氨酸 色氨酸
半胱氨酸
英文缩写 Gly Ala Val Ile Leu Phe Pro Met Trp Cys
简写 G A V I L F P M W C
氨基酸名称 丝氨酸 苏氨酸
天冬酰胺 谷酰胺 酪氨酸 组氨酸
的分子结构来保证。
活性中心各基团的相对空间位置对酶活性具有重要的意义。
13
酶活性部位的柔性是酶充分表现 其活性所必需的
• 1、满足底物结合诱导的构象调整(诱导契合) ；
• 2、酶的活性基团在活性部位必须具有一定的 空间取向，以保持一个适应催化反应的空间 微环境；
• 3、残基侧链活性基团的运动更有利于催化的 高效性；
17
四、酶的功能
生物酶催化的优越性(与化学催化相比)： 催化条件温和 催化效率高 高选择性(底物，区域，位点，立体) 低能耗 绿色过程
18
1、酶的高效性
• 催化反应的高效性是指极少量的催化剂就 可以使大量的物质发生化学反应。酶是自 然界中催化活性最高的一类催化剂，生命 体内发生的许多化学反应在没有催化剂存 在的情况下是很难进行的，而酶的催化作 用可使这些反应的反应速度提高10E6-10E12 倍。
• 4、某些酶的活性是可调节的。
蛋白质(酶)分子具有刚柔相间的空间结构 14
2、辅酶因子
有些酶属于简单蛋白质，完全由氨基酸残基 组成，如：
脲酶、溶菌酶、核糖核酸酶 有些酶除了蛋白质成分——酶蛋白外，还有 非蛋白质成分，如： 碳酸酐酶、超氧化物歧化酶、细胞色素氧化酶、
乳酸脱氢酶
非蛋白质成分的必需基团
22
②立体专一性，酶的一个重要特征是能专一性地 与手性底物结合并催化这类底物发生反应。在酶 催化反应中，还存在潜手性例子，虽然底物本身 不具有手性，但反应却是立体专一性的。 ③几何专一性，某些酶只能选择性地催化某种几 何异构体底物的反应，而对另一种构型的底物却 没有催化作用，如延胡索酸水合酶只能催化延胡 索酸水合生成苹果酸，而对马来酸则不起作用。 例如不同的蛋白酶都能水解肽键，但它们的专一 性程度是不相同的。
天冬氨酸 谷氨酸 赖氨酸 精氨酸
英文缩写 Ser Thr Asn Gln Tyr His Asp Glu Lys Arg
简写 S T N Q Y H D E K R
20种标准氨基酸的英文简写
2
酶的一级结构:
酶分子多肽链共价主链的氨基酸排列顺序。
多肽链 氨基酸残基
3
二、酶的高级结构
1、二级结构 2、三级结构 3、四级结构
• 3、多酶复合体：由两个或两个以上的酶靠 共价键连接而成 。
• 4、多酶融合体：指一条多肽链上含有两种 或两种以上催化活性的酶 。
9
三、酶的活性中心
1、活性中心：酶蛋白分子中与催化有关的一个
特定区域，它能与底物结合并发挥催化作用。
氨基酸残基分为：
接触残基 辅助残基 结构残基 非贡献残基
必需基团 非必需基团
(2)、底物专一性
一种酶只能作用于某一种或某一类结构和性质 相似的物质，而根据酶对底物专一性的程度 和类型，大致上又可分为以下几类： ①结构专一性 “绝对专一性”(例如脲酶只能催化尿素水解 ，而对尿素的类似物却均无作用) “相对专一性”(如胰凝乳蛋白酶选择性地水解 含有芳香侧链的氨基酸残基形成的肽链)。
10
一些酶活性中心的必需基团
活性中心内起催化作用的部位称为催化部位或催化位点 ，与底物结合的部位称为结合部位或结合位点。对于大 多数的酶来说，催化部位和结合部位都不是只有一个， 有时可以是有多个。
11
一般来说，构成酶的活性中心的氨基酸残基主 要是接触残基和辅助残基，结构残基虽然不在 酶活性中心范围之内，但它们却属于酶活性中 心外的必需范围，如果被其它氨基酸残基取代 ，往往会造成酶的失活。
如前所述，在构成酶分子中的 氨基酸残基中只有少数的氨基 酸残基与酶的催化活性有关。 一个酶的活性中心一般是相当 小的，由几个到十几个氨基酸 残基构成，那么对于酶分子来 说如此小的活性中心为什么需 要一个大而复杂的分子结构才
能获得催化活性呢？
12
为了使催化基团和结合基团聚集起 来并保持它们相应的空间位置从而 赋予活性中心一定的柔性，进而具 有催化功能就必须有这样大而复杂
19
2、酶催化的专一性
酶催化作用的专一性是指酶仅仅能催化
某一种或某一类物质发生化学反应， 或者说只能作用于某一种或某一类的 底物。
例如：蛋白酶只能水解蛋白质的肽链生产小
肽或氨基酸，但不能催化淀粉的水解反应，
同样，淀粉酶只能分解淀粉生成糊精或葡萄
糖，而不能作用于其它物质。
20பைடு நூலகம்
(1)、反应专一性： 酶一般只能选择性地催化一种或一类相 同类型的化学反应，酶催化反应几乎没 有副反应。
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一级结构决定了各种侧链之间的各种相互 作用，包括疏水键、氢键、离子键、二硫 键、配位键、范德华力等。
酶的一级结构决定了酶的高级结 构，而高级结构则决定了酶的性
质与功能。
8
酶的多种存在类型
• 1、单体酶：由一条肽链组成，只表现出一 种酶活性。
• 2、寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的 酶，具有四级结构 。
4
二级结构
肽链的主链在空间的走向 多肽链通过氢键排列成沿一维方向具有周期 性结构的构象。
氢键是维持二级结构稳定的主要作用力
5
三级结构
在二级结构基础上的肽链再折叠形成的构象。
稳定三级结构的主要作用力:氢键、盐键、疏水键和二硫键
6
四级结构
组成蛋白质的多条肽链在天然构象空间上的排列 方式，多以弱键互相连接。疏水力、氢键、盐键 每条肽链本身具有一定的三级结构，就是蛋白质 分子的亚基。
15
包含辅助因子的酶称为全酶 。
与酶蛋白结合比较疏松，一般为非共价 结合，可用透析方法除去的称为辅酶 （coenzyme,Co)。
与酶结合牢固，一般为共价结合，不能 用透析方法出去的称为辅基 （prosthetic group)。
16
• 辅助因子既可以是无机离子，也可以是有 机化合物。
• 举例：羧肽酶（从C－末端催化水解蛋白质 ）活性需要锌离子，否则便会失活，重新 加入锌，活力又可恢复。
23
3、酶的调节性
酶活性的调节控制有下列几种方式： 酶浓度的调节。 激素的调节。 共价修饰调节。 抑制剂和激活剂的调节。 反馈调节。 金属离子和其他小分子化合物的调节。
2．2 酶的结构与功能
1
一、酶的一级结构
氨基酸名称 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
异亮氨酸 亮氨酸
苯丙氨酸 脯氨酸
甲硫氨酸 色氨酸
半胱氨酸
英文缩写 Gly Ala Val Ile Leu Phe Pro Met Trp Cys
简写 G A V I L F P M W C
氨基酸名称 丝氨酸 苏氨酸
天冬酰胺 谷酰胺 酪氨酸 组氨酸
的分子结构来保证。
活性中心各基团的相对空间位置对酶活性具有重要的意义。
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酶活性部位的柔性是酶充分表现 其活性所必需的
• 1、满足底物结合诱导的构象调整(诱导契合) ；
• 2、酶的活性基团在活性部位必须具有一定的 空间取向，以保持一个适应催化反应的空间 微环境；
• 3、残基侧链活性基团的运动更有利于催化的 高效性；
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四、酶的功能
生物酶催化的优越性(与化学催化相比)： 催化条件温和 催化效率高 高选择性(底物，区域，位点，立体) 低能耗 绿色过程
18
1、酶的高效性
• 催化反应的高效性是指极少量的催化剂就 可以使大量的物质发生化学反应。酶是自 然界中催化活性最高的一类催化剂，生命 体内发生的许多化学反应在没有催化剂存 在的情况下是很难进行的，而酶的催化作 用可使这些反应的反应速度提高10E6-10E12 倍。
• 4、某些酶的活性是可调节的。
蛋白质(酶)分子具有刚柔相间的空间结构 14
2、辅酶因子
有些酶属于简单蛋白质，完全由氨基酸残基 组成，如：
脲酶、溶菌酶、核糖核酸酶 有些酶除了蛋白质成分——酶蛋白外，还有 非蛋白质成分，如： 碳酸酐酶、超氧化物歧化酶、细胞色素氧化酶、
乳酸脱氢酶
非蛋白质成分的必需基团
22
②立体专一性，酶的一个重要特征是能专一性地 与手性底物结合并催化这类底物发生反应。在酶 催化反应中，还存在潜手性例子，虽然底物本身 不具有手性，但反应却是立体专一性的。 ③几何专一性，某些酶只能选择性地催化某种几 何异构体底物的反应，而对另一种构型的底物却 没有催化作用，如延胡索酸水合酶只能催化延胡 索酸水合生成苹果酸，而对马来酸则不起作用。 例如不同的蛋白酶都能水解肽键，但它们的专一 性程度是不相同的。
天冬氨酸 谷氨酸 赖氨酸 精氨酸
英文缩写 Ser Thr Asn Gln Tyr His Asp Glu Lys Arg
简写 S T N Q Y H D E K R
20种标准氨基酸的英文简写
2
酶的一级结构:
酶分子多肽链共价主链的氨基酸排列顺序。
多肽链 氨基酸残基
3
二、酶的高级结构
1、二级结构 2、三级结构 3、四级结构
• 3、多酶复合体：由两个或两个以上的酶靠 共价键连接而成 。
• 4、多酶融合体：指一条多肽链上含有两种 或两种以上催化活性的酶 。
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三、酶的活性中心
1、活性中心：酶蛋白分子中与催化有关的一个
特定区域，它能与底物结合并发挥催化作用。
氨基酸残基分为：
接触残基 辅助残基 结构残基 非贡献残基
必需基团 非必需基团