氨基酸代谢(一)教学案例
生化课件氨基酸代谢
2019/7/20
第8章 氨基酸代谢
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（三）蛋白质转换更新(protein turnover)
真核生物中蛋白质的降解有两条途径
1. 溶酶体内降解过程 •不依赖ATP •利用组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性 蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白 2.依赖泛素(ubiquitin)的降解过程
α-酮戊二酸
• 存在于肝、脑、肾中
•辅酶为 NAD+ 或NADP+
• GTP、ATP为其抑制剂
• GDP、ADP为其激活剂
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第8章 氨基酸代谢
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（三）联合脱氨基作用 1. 定义
两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸 脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
2. 类型
1）转氨基偶联氧化脱氨基作用
（二）蛋白质的半寿期
蛋白质浓度下降到一半时所需要的时间，用t1/2 表示。
作用：用来表达不同蛋白质的体内代谢速度。
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第8章 氨基酸代谢
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根据速度分快、中、慢三种： 快速更新：半寿期以秒、分、小时为计量单位； 如酶蛋白，尤其是肝细胞中的某些关键酶。
中速更新：以天为计量单位，如，肝、血浆中 的蛋白质半寿期约10天；
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第8章 氨基酸代谢
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H2O
H2O
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第8章 氨基酸代谢
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第8章 氨基酸代谢
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4. 转氨酶
正常人各组织GOT（ALT）及GPT（AST）活性 (单位/克湿组织)
组织
GOT GPT
生物化学教案：第七章 氨基酸代谢
备注
10 mins
5 mins 25 mins
教学主要内容
应的氨基酸的过程。 转氨基作用的生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱
氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径 L-谷氨酸氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 定义：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成
α-酮酸的过程 类型：① 转氨基偶联氧化脱氨基作用 此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必
一、氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物
二、某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位
三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的
四、芳香族氨基酸代谢可产生神经递质
五、支链氨基酸的分解有相似的代谢过
教学主要内容
一、蛋白质的营养作用 1、体内蛋白质具有多方面的重要功能 1）蛋白质维持细胞组织的生长、更新和修补 2）蛋白质参与体内多种重要的生理活动 催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载
教学主要内容
的作用 腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产
生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质 胺类的生成 假神经递质：某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常
神经递质从而影响脑功能，称假神经递质 氨的生成和其它有害物质的生成与临床。
三、氨基酸的一般代谢 1、体内蛋白质的转换更新 蛋白质的降解有两条途径 ① 溶酶体内降解过程 不依赖 ATP 利用组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命
氨基酸代谢教案
生物化学课程教案课程编号：总学时：周学时：适用年级专业（学科类）：开课时间：学年第学期使用教材：授课教师姓名：第八章氨基酸代谢第一节蛋白质的营养作用一、蛋白质的生理功能（5分钟）(一)维持组织的生长、更新和修复蛋白质是组织、细胞的重要结构物质，参与组织、细胞的组成。
膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持组织、细胞的生长、更新和修复。
(二)参与多种重要的生理功能人体内有多种功能的蛋白质、多肽，执行多种特殊生理功能，如催化功能(如酶)、调节功能(如激素)、运输功能(如血红蛋白、脂蛋白)、储存功能(如肌红蛋白、铁蛋白)、保护功能(如抗体、补体、凝血酶原)、维持体液胶体渗透压(如清蛋白)等。
(三)氧化供能体内蛋白质、多肽分解成氨基酸后，经脱氨基作用生成的α酮酸可直接或间接参加三羧酸循环氧化分解。
每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19kJ(4.1kcal)能量，是体内能量来源之一。
一般来说，成人每日约有18％的能量来自蛋白质。
因为蛋白质的这种功能可由糖及脂肪代替，所以供能是蛋白质的次要生理功能。
(四)转变为糖类和脂肪。
二、氮平衡（5分钟）蛋白质的含氮量平均约16%，食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质，因此机体内蛋白质代谢的概况可根据氮平衡实验来确定。
即测定尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄入食物的含氮量(摄入氮)可以反映人体蛋白质的代谢概况。
氮平衡有三种情况(1)氮总平衡：摄入氮=排出氮,反映正常成人的蛋白质代谢情况,即氮的“收支”平衡。
(2)氮正平衡：摄入氮＞排出氮,部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。
儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。
(3)氮负平衡：摄入氮＜排出氮。
例如饥饿或消耗性疾病患者。
三、蛋白质的营养价值（10分钟）人体内有8种氨基酸不能合成，即：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸，必须由食物供给，称营养必需氨基酸，含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质营养价值高，反之营养价值低。
氨基酸代谢生物化学思政案例
氨基酸代谢生物化学思政案例氨基酸是构成蛋白质的基本单位，对于生物体而言具有重要的生理功能。
氨基酸的代谢过程涉及到多个生物化学反应和途径，对维持生命活动起着不可或缺的作用。
本文将以氨基酸代谢为主题，从不同角度探讨其在生物体中的重要性和相关的生物化学过程。
第一部分：氨基酸的分类和结构1. 无极性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、丙胺酸等；2. 极性氨基酸：天冬酰胺酸、谷氨酸、组氨酸等；3. 极性酸性氨基酸：谷氨酸、天冬酰胺酸等；4. 极性碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸等；5. 硫氨基酸：半胱氨酸、甲硫氨酸等；6. 芳香氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸等。
第二部分：氨基酸的合成和降解途径1. 氨基酸的合成途径：通过葡萄糖酮酸循环和糖异生途径合成；2. 氨基酸的降解途径：通过氨基酸转氨酶作用和氨基酸脱氨酶作用进行降解。
第三部分：氨基酸的代谢与生命活动的关系1. 氨基酸的代谢与蛋白质合成：氨基酸作为蛋白质的构成单位，参与蛋白质的合成过程；2. 氨基酸的代谢与能量代谢：氨基酸可以通过氨基酸脱氨酶作用产生氨基基团和酮体，参与能量代谢过程；3. 氨基酸的代谢与免疫系统：某些氨基酸如谷氨酸、精氨酸等对免疫系统具有调节作用；4. 氨基酸的代谢与神经系统：某些氨基酸如谷氨酸、甘氨酸等在神经递质的合成中起到重要作用。
第四部分：氨基酸代谢的调控和疾病1. 氨基酸代谢的调控：包括酶的活性调节、基因表达调控等；2. 氨基酸代谢的疾病：如苯丙酮尿症、氨基酸代谢紊乱等。
第五部分：氨基酸代谢的应用1. 氨基酸代谢在临床诊断中的应用：通过检测血液中氨基酸的浓度变化来判断某些疾病的存在；2. 氨基酸代谢在生物工程中的应用：氨基酸的合成和降解途径可以用于生物工程领域的制药和生物能源生产。
通过以上内容的探讨，可以看出氨基酸代谢在生物体中的重要性和多样性。
了解氨基酸的分类、结构、合成和降解途径，以及其与生命活动的关系，对于深入理解生物化学和生物学的基本原理具有重要意义。
氨基酸代谢教案
一、教学目的与要求：1、掌握氮平衡、蛋白质的生理功能、蛋白质的营养价值、氨基酸代谢库、氨基酸的转氨基作用、α-酮酸的代谢去路，体内氨的来源、尿素的生成的鸟氨酸循环，一碳单位的概念、辅酶、生理功用，甲硫氨酸与转甲基作用、活性甲基的供体、甲硫氨酸循环的过程与生理意义，肌酸的合成。
2、熟悉氨基酸的吸收、蛋白质的腐败作用，氨的转运，个别氨基酸的代谢，苯丙氨酸和酪氨酸的代谢，儿茶酚胺与黑色素的合成。
3、了解蛋白质的生理需要量，蛋白质的消化，γ-谷氨酰基循环过程，谷丙转氨酶和谷草转氨酶的临床意义，高血氨症和氨中毒，白化病、苯丙酮酸尿症，支链氨基酸的代谢。
二、教学重点、疑点：教学重点：要求掌握的内容。
教学疑点：氨中毒学说。
三、教学方法设计：1．联系第一章蛋白质的结构与功能引出蛋白质的基本组成单位基酸，简单说明由于蛋白质在体内先分解为氨基酸而后再进一步代谢，所以学习氨基酸代谢之前，首先叙述蛋白质的营养作用及蛋白质的消化吸收问题，从蛋白质降解与动态平衡引出氨基酸代谢库的概念，先从总的方面讲述氨基酸的来源和去路，再分别详细阐述；以氨的来源和去路为线索讲述氨的代谢；2．突出重点，分散难点，深入浅出，抓住关键；3．语言表达、图文并茂的多媒体课件相结合，讲课过程中注意基础理论与临床实际结合，增加讲课的趣味性，提高学生学习的兴趣；4. 在一些重点或关键处可适当板书，起到突出重点、引导学生思路从而更易掌握的作用；5. 课堂上多提问，与学生交流，调动他们的积极性，也可先设疑，在后续教学中引导学生寻找答案，做到深入浅出，逐层剥离。
四、教具或教学手段：电脑、教鞭、制作好多媒体课件。
五、教学过程与板书设计：（一）联系第一章蛋白质的结构与功能引出蛋白质的基本组成单位基酸，简单说明由于蛋白质在体内先分解为氨基酸而后再进一步代谢，引入氨基酸代谢；（二）讲述本章的教学内容第七章氨基酸代谢第一节蛋白质的营养作用（共80分钟）一、蛋白质营养的重要性（ 5分钟）二、蛋白质的需要量和营养价值（ 10分钟）第二节蛋白质的消化、吸收与腐败一、蛋白质的消化（ 2分钟）二、氨基酸的吸收（ 3分钟）三、蛋白质的腐败作用（ 5分钟）第三节氨基酸的一般代谢一、体内蛋白质的转换更新（ 5分钟）二、氨基酸的脱氨基作用（40分钟）三、α-酮酸的代谢（ 10分钟）第四节氨的代谢（共80分钟）一、体内氨的来源（15分钟）二、氨的转运（10分钟）三、尿素的生成（40分钟）第五节个别氨基酸的代谢一、氨基酸的脱羧基作用（15分钟）（共80分钟）二、一碳单位的代谢（25分钟）三、含硫氨基酸的代谢（25分钟）四、芳香族氨基酸的代谢（20分钟）五、支链氨基酸的代谢（10分钟）合计：6学时（240分钟）六、小结：本章重点介绍了氮平衡、蛋白质的生理功能、蛋白质的营养价值、氨基酸代谢库、氨基酸的转氨基作用、α-酮酸的代谢去路，体内氨的来源、尿素的生成的鸟氨酸循环，一碳单位的概念、辅酶、生理功用，甲硫氨酸与转甲基作用、活性甲基的供体、甲硫氨酸循环的过程与生理意义，肌酸的合成。
《氨基酸代谢》课件
探索氨基酸代谢，了解其重要性和调节机制，以及可能的异常情况。来一起 探索氨基酸在人体中的精彩世界吧！
氨基酸代谢：介绍
氨基酸代谢是指细胞内氨基酸的合成、降解和利用过程。它对维持人体新陈 代谢、生长发育以及调节蛋白质合成有着关键作用。
氨基酸吸收
氨基酸可以通过摄入的食物或者自身合成的方式获得。了解氨基酸在肠道内 的消化和吸收过程，以及吸收机制的调节。
氨基酸的运输
探索氨基酸通过血液运输到细胞的不同途径，以及它们与蛋白质合成之间的 关系。进一步了解氨基酸血液浓度的调节机制。
氨基酸的代谢途径
深入研究氨基酸的氧化代谢、转移代谢以及转化成葡萄糖的过程。了解这些 代谢途径的重要性和相互关系。
氨基酸代谢的调节
探讨激素、酶活性以及正负反馈调节等因素对氨基酸代谢的影响。了解调节 机制对维持代谢平衡的重要性。
氨基酸代谢异常
详细了解不同氨基酸代谢障碍的症状和影响，以及治疗这些异常的方法。探索氨基酸过多或过少对健康的影响。
结论
总结氨基酸代谢对人体健康的重要性，并展望未来氨基酸代谢研究的发展方 向。了解更பைடு நூலகம்关于氨基酸的奥秘，为未来的研究提供启示。
生物化学 第八章 氨基酸代谢 教案
2掌握氨基酸的几种脱氨基方式
3掌握α-酮酸的代谢去向、氨的来源、转运和代谢去路
4掌握三大物质代谢联系的整体情况
5掌握一碳单位的概念及种类及生理功能
大体内容与时间安排，教学方法：CAI课件为主，板书为辅
1蛋白质的营养作用及蛋白质的消化、吸收与腐败：1学时
教案首页
课程名称
生物化学
年级
2006
专业、层次
临床本
授课教师
职称
课程（大、小）
大
学时
6
授课题目（章、节）
第八章氨基酸代谢
基本教材或主要参考书
周爱儒主编《生物化学》人民卫生出版社第六版2006年
教学目的与要求：
1.熟悉蛋白质的生理作用、氮平衡的三种情况、蛋白质的生理需要量及蛋白质的营养价值（其中营养必需氨基酸及半必需氨基酸）。
1转氨基作用
2氧化脱氨基作用
3联合脱氨基作用
4嘌呤核苷酸循环
三、α-酮酸的代谢
1经氨基化生成非必需氨基酸
2转变成糖及脂类
3氧化功能
幻灯
图表
幻灯
图片
图表
幻灯
20min
举例：成人为总氮平衡，孕妇为正氮平衡，消耗性疾病病人如恶性肿瘤为负氮平衡
重点讲授必需氨基酸的概念，教会学会学生一个口诀记住8种必需氨基酸：然后降解蛋白质营养价值取决于哪两方面
2谷氨酸是如何彻底氧化的？产生多少ATP？
3试述鸟氨酸循环的过程和生理意义。
下次课预习要点
1.嘌呤核苷酸的代谢
2.嘧啶核苷酸的代谢
实施情况及分析
25min
图示说明γ-谷氨酰基循环
重点讲述肠道氨的生成，肠道氨的吸收受pH影响，由此引导出临床上高氨患者用偏酸性液体洗胃的原理
生物化学第七章 氨基酸代谢(1)
(C) 联合脱氨基作用
(D) 非氧化脱氨基作用
(2) 脱羧基作用
思考题
氨基酸脱氨基作用有几种方式？请具体说明各种主 要方式的概念。
（八）氨基酸代谢
8.1 蛋白质的酶促降解
(1) 蛋白质的消化
(2) 氨基酸通过主动转运过程被吸收
(3) 蛋白质在肠道发生腐败作用
8.2 氨基酸的一般代谢
(1) 脱氨基作用
(A)
化脱氨基作用
（八）氨基酸代谢（4学时）
1. 了解蛋白质的酶促降解；(1学时)
2. 掌握氨基酸的分解途径：脱氨基作用与脱羧基作用，重 点掌握联合脱氨基作用(重点)；(1学时)
3.掌握氨基酸分解产物的代谢途径：尿素的生成、α—酮酸 的代谢转变；(1学时)
4. 了解氨基酸的生物合成方式；了解生酮氨基酸、生糖氨 基酸、必需和非必需氨基酸的概念。(1学时)
氨基酸代谢教案
氨基酸代谢教案 -CAL-FENGHAI-(2020YEAR-YICAI)_JINGBIAN生物化学课程教案课程编号：总学时：周学时：适用年级专业（学科类）：开课时间：学年第学期使用教材：授课教师姓名：第八章氨基酸代谢第一节蛋白质的营养作用一、蛋白质的生理功能（5分钟）(一)维持组织的生长、更新和修复蛋白质是组织、细胞的重要结构物质，参与组织、细胞的组成。
膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持组织、细胞的生长、更新和修复。
(二)参与多种重要的生理功能人体内有多种功能的蛋白质、多肽，执行多种特殊生理功能，如催化功能(如酶)、调节功能(如激素)、运输功能(如血红蛋白、脂蛋白)、储存功能(如肌红蛋白、铁蛋白)、保护功能(如抗体、补体、凝血酶原)、维持体液胶体渗透压(如清蛋白)等。
(三)氧化供能体内蛋白质、多肽分解成氨基酸后，经脱氨基作用生成的α酮酸可直接或间接参加三羧酸循环氧化分解。
每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19kJ(4.1kcal)能量，是体内能量来源之一。
一般来说，成人每日约有18％的能量来自蛋白质。
因为蛋白质的这种功能可由糖及脂肪代替，所以供能是蛋白质的次要生理功能。
(四)转变为糖类和脂肪。
二、氮平衡（5分钟）蛋白质的含氮量平均约16%，食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质，因此机体内蛋白质代谢的概况可根据氮平衡实验来确定。
即测定尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄入食物的含氮量(摄入氮)可以反映人体蛋白质的代谢概况。
氮平衡有三种情况(1)氮总平衡：摄入氮=排出氮,反映正常成人的蛋白质代谢情况,即氮的“收支”平衡。
(2)氮正平衡：摄入氮＞排出氮,部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。
儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。
(3)氮负平衡：摄入氮＜排出氮。
例如饥饿或消耗性疾病患者。
三、蛋白质的营养价值（10分钟）人体内有8种氨基酸不能合成，即：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸，必须由食物供给，称营养必需氨基酸，含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质营养价值高，反之营养价值低。
氨基酸的一般代谢 教学PPT课件
从氨基酸的结构上看，除了侧链R基团不同外，均有α-氨基和α羧 基。氨基酸在体内的分解代谢实际上就是氨基、羧基和R基团的代谢。 氨基酸分解代谢的主要途径是脱氨基生成氨和相应的α酮酸；氨基酸的 另一条分解途径是脱羧基生成CO2和胺。
一、氨基酸的脱氨基作用
脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α酮酸的过程。这 是氨基酸在体内分解的主要方式。主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和 非氧化脱氨等，以联合脱氨基最为重要。
②嘌呤核苷酸循环
4.非氧化脱氨基作用 某些氨基酸还可以通过非氧化脱氨基作用将氨基脱掉。
(一)氨的来源 1.组织中氨基酸分解生成的氨 2.肾脏来源的氨 3.肠道来源的氨
(二).氨的去路
(三). 1.葡萄糖－丙氨酸循环
2.氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下生成谷氨酰胺，并由血液运输至 肝或肾，再经谷氨酰酶水解成谷氨酸和氨。
1.氧化脱氨基作用
氧化脱氨基作用是指 在酶的催化下氨基酸在 氧化脱氢的同时脱去氨 基的过程。
2.转氨基作用
转 氨 基 作 用 ( Tr a n s a m i n a t i o n ) 指 在 转 氨 酶 催 化 下 将 α - 氨 基 酸 的 氨 基 转 给 另 一个α－是酮酸，生成相应的α酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。
(四)尿素合成
肝脏是尿素合成的主要器官，肾脏是尿素排泄的主要器官。 1932年Krebs等人利用大鼠肝切片作体外实验，发现在供能的条件 下，可由CO2和氨合成尿素。若在反应体系中加入少量的精氨酸、 鸟氨酸或瓜氨酸可加速尿素的合成，而这种氨基酸的含量并不减少。 为此，Krebs等人提出了鸟氨酸循环学说。
2.氧化生成CO2和水
3.转变生成糖和酮体
若饲某种氨基酸后尿中排出葡萄糖增多，称此氨基酸为称生糖氨基酸； 若尿中酮体含量增多，则称为生酮氨基酸。尿中二者都增多者称为生糖 兼生酮氨基酸。
氨基酸代谢 (1)
含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质，其营养价值 高，反之营养价值低。 动物性蛋白质--营养价值高
*蛋白质的互补作用： 营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互 相补充从而提高营养价值。 如：谷类蛋白质含赖氨酸较少，色氨酸较多 豆类蛋白质含赖氨酸较多，色氨酸较少 两者混合食用即可提高营养价值。
第四节 氨的代谢
机体内代谢产生的氨 消化道吸收来的氨
进入血液，形成血氨
氨：具有毒性 脑组织对氨的作用尤为敏感 *解毒：体内的氨主要在肝合成尿素。 除门静脉血液外，体内血液中氨的浓度很低。 正常人血浆中氨的浓度≤0.1mg/dl 重肝病患者尿素合成功能降低 常与肝性脑病的发病有关 血NH3↑ 脑功能紊乱
联合脱氨基的过程：
全过程是可逆的，因此这一过程也是体内合成非必需氨基酸的 主要途径
（一）转氨基作用（transamination） 1. 转氨酶与转氨基作用 转氨酶：或称氨基转移酶 分布 体内各组织 *转氨基作用：此酶催化某一氨基酸的a-基转移到另一种a-酮酸的 酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变 成a酮酸。
临床：某些பைடு நூலகம்病情况下，为保证氨基酸的需要，可进行 混合氨基酸输液。
第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败
一、蛋白质的消化
食物（蛋白质的消化、吸收）是人体氨基酸的主要来源。
蛋白质未经消化不易吸收。 某些抗原、毒素蛋白可少量通过粘膜细胞进入体内，会产生 过敏、毒性反应。 水解 食物蛋白质 氨基酸、小肽 （吸收、利用） 唾液中不含水解蛋白质的酶，故食物蛋白质的消化自胃中 开始，但主要在小肠中进行。
（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
Meister提出: 氨基酸吸收及向细胞内的转运过程是通过谷胱甘肽起作用的， 称为“γ-谷氨酰基循环” 反应过程：1.首先由谷胱甘肽对氨基酸转运 2.其次是谷胱甘肽的再合成，由此构成一个循环。 催化反应的各种酶：小肠粘膜细胞 肾小管细胞 脑组织中 关键酶---谷氨酰基转移酶
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其余12种氨基酸体内可以合成，称为营养非必需 氨基酸。
②蛋白质的营养价值(nutrition value)
蛋白质所含必需氨基酸的的数量、种 类、比例越接近人体蛋白质，其利用率越 高，营养价值越高。
动物蛋白质的营养价值高于植物蛋白 质，易为人体所利用。
某些食物的营养价值
食物 营养价值 食物 营养价值 食物 营养价值
➢ 酶原激活的意义
• 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 • 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 • 酶原还可视为酶的贮存形式。
二、氨基酸的吸收
摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮 量之间的关系，可反映体内蛋白质代谢的概况。
1. 氮的总平衡：摄入氮 = 排出氮 正常成人 2. 氮的正平衡：摄入氮＞排出氮
婴幼儿、青少年、孕妇、乳母、疾病康复期 3. 氮的负平衡：摄入氮＜排出氮
饥饿、营养不良、消耗性疾病、大面积烧伤、 大量失血
蛋白质主要由氨基酸组成,目前，奶粉中蛋白质含量的测定 主要采用“凯氏定氮法”，该方法只能测出含氮量,不能鉴 定饲料中有无违规化学物质。奶粉含氮量一般不超过30% , 而三聚氰胺含氮量为66%左右，所以,添加三聚氰胺的饲料 理论上可以测出较高的蛋白质含量。三聚氰胺作为一种白 色结晶粉末，没有什么气味和味道，掺杂后不易被发现。 在植物蛋白粉和饲料中使测试蛋白质含量增加一个百分点， 用三聚氰胺的花费只有真实蛋白原料的1/5。
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
NH
NH
5
6
二肽酶
氨基酸 +
氨基酸
肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原
肠激酶 (enterokinase)
胰蛋白酶 (trypsin)
糜蛋白 酶原
糜蛋白酶
弹性蛋
(chymotrypsin) 白酶原
弹性蛋白酶 (elastase)
羧基肽酶原 (A或B)
羧基肽酶(A或B) (carboxypeptidase)
➢ 胃蛋白酶有凝乳作用，使乳汁在胃内停留时间 延长，利于乳汁中蛋白质的消化
2、小肠是蛋白质消化的主要部位。
胰酶的消化作用 胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH
为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。
➢ 内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、
糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
鸡蛋 94 大米 77 大豆(熟) 64
牛奶 85 小麦 67 大豆(生) 57
猪肉 74 玉米 60
花生
59
牛肉 76 小米 57
红薯
72
羊肉 69 高粱 56 马铃薯 67
鱼
83
白菜
76
③蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用，其
必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
食ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ名称 单独食用生物价
第二节
蛋白质的消化、吸收与腐败
Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
一、蛋白质的消化
➢ 蛋白质消化的生理意义 • 由大分子转变为小分子，便于吸收。 • 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、 毒性反应。
➢ 消化过程：
（一）胃中的消化 —— 胃蛋白酶（pepsin） （二）小肠中的消化 —— 胰酶 （三）小肠粘膜细胞内——氨基肽酶
氨 基 酸 代 谢（一）
Metabolism of Amino Acids
基因工程研究所 刘玥
蛋白质的营养作用
蛋白质的消化、吸收与腐败 氨基酸的一般代谢 氨基酸的脱氨基作用
α-酮酸的代谢
氨的代谢
个别氨基酸的代谢
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Protein
一、蛋白质营养的重要性
小麦
67
小米
57
大豆
64
豌豆
48
玉米
60
牛肉干
76
混合食用生物价
混合食用所占比例（%）
37
31
32
40
46
16
20
8
15
…
…
…
40
…
…
…
15
74
73
89
为了使食物蛋白质的互补作用能充分发 挥，我们可以采取以下方法： ①食物的生物学属性愈远愈好。 ②塔配的食物种类愈多愈好。 ③各类食物要同时食用，荤素搭配，粮菜 兼食、糖豆混合、粗粮细作
（oligopeptidase）和二肽酶（dipeptidase）
1、胃内消化
胃蛋白酶原 胃酸、胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
➢ 胃蛋白酶的最适pH为1.5－2.5，对蛋白质肽 键的作用特异性较差，主要水解由芳香族氨基 酸、蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽键，产物主要 为短肽及少量氨基酸。
1. 结构蛋白 —— 蛋白质约占人体重量的16.3％，
维持细胞、组织的生长、更新和修补。
3. 氧化供能 ——每克蛋白质在体内氧化分解可释
放17.19kJ (4.1 kcal)的能量，人体每日 18%能量由蛋白质提供。
★ 蛋白质是生命的物质基础
二、蛋白质的需要量和营养价值
（一）氮平衡(nitrogen balance)
（三）蛋白质的营养价值
• 蛋白质的含量： • 蛋白质的消化率：受机体状况、食物的影响 • 蛋白质的利用率：食物蛋白质的氨基酸组成 是否与人体蛋白质接近，所含营养必需氨基酸的 种类、数量
①必需氨基酸(essential amino acid)
指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供 给的氨基酸，共有8种：写（缬氨酸） 一（异亮氨 酸） 两（亮氨酸） 本（苯丙氨酸）单（蛋氨酸） 色（色氨酸）书（苏氨酸）来（赖氨酸）。
➢ 外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始，每次水解一个氨基酸残基，
如羧基肽酶(A、B) 、氨基肽酶。
小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例 如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶 (dipeptidase)等,氨基肽酶从氨基末端逐步水解寡 肽，最后生成二肽，二肽再经二肽酶的水解，最 终产生氨基酸。
（二）生理需要量
体内蛋白质不断更新，即使不进食蛋白质， 机体每日约分解20g蛋白质，由于食物蛋白质和 人体蛋白质有质的差异，且蛋白质利用率不能达 到百分之百，因此要进食大于20ｇ蛋白质/日。
成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我国 营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。
孕妇、乳母、脑力劳动或强体力劳动者，蛋白 质的需要量须增加。