生化蛋白质的结构与功能
生物化学蛋白质的结构与功能
结构维持
蛋白质参与细胞结构的维 持，如细胞膜、细胞骨架 等，对细胞形态和功能起 到重要作用。
信号转导
蛋白质在信号转导过程中 发挥重要作用，能够传递 外部刺激信号，调控细胞 应答。
蛋白质在能量代谢中的作用
产能过程
01
蛋白质参与细胞内的产能过程，如三羧酸循环和氧化磷酸化等
，为细胞提供能量。
能量转换
02
蛋白质能够将一种形式的能量转换为另一种形式，如光合作用
中叶绿素蛋白将光能转换为化学能。
能量储存
03
蛋白质可以作为能量储存的载体，如肌细胞中的肌球蛋白和糖
原等。
蛋白质在物质代谢中的作用
合成与分解
蛋白质是生物体合成和分解物质的重要参与者， 如合成细胞膜、蛋白质和核酸等。
物质转运
蛋白质参与物质跨膜转运，将营养物质、氧气等 输送到细胞内，并将代谢废物排出细胞外。
的20种氨基酸的排列顺序。
影响因素
一级结构决定了蛋白质的生物活性 和功能，因此任何改变氨基酸序列 的突变都可能影响蛋白质的功能。
重要性
一级结构是蛋白质其他高级结构的 基础，对蛋白质的稳定性、折叠方 式和功能具有决定性作用。
二级结构
定义
蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部 主链的折叠方式，主要包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
3
蛋白质异常与代谢性疾病
如糖尿病、肥胖症等代谢性疾病与蛋白质的合成 、分解和代谢调节异常有关。
蛋白质药物的开发与应用
靶向蛋白质的药物
针对某些关键蛋白质进行设计和开发，以治疗特定疾病的药物， 如抗体药物、小分子抑制剂等。
蛋白质替代疗法
利用重组技术生产正常功能的蛋白质，以替代病变或缺失的蛋白 质，如治疗遗传性疾病的药物。
第四章 蛋白质的功能【生物化学】
• 153个氨基酸残基的多肽主链 • 由长短不等的8段直ɑ-螺旋组 成(A,B,C,D,E,F,G,H) • 螺旋段间为自由卷曲，相应的 非螺旋区段(也称拐弯)为 NA(N-末端区段)、AB、 BC…FG、GH、HC （C-末端区 段）。其中4个脯氨酸各处于一 个拐弯处。Ser, Thr, Asn, lle处于 其余4个拐弯处； • 整个分子分成两层，构成其单 结构域。
卟啉环 血红素
卟啉的充填模型
氧可以与血红素辅基结合
蛋白质不能与氧发生可逆结合， 而是通过与原卟啉Ⅸ固定的铁原 子来进行的 原卟啉Ⅸ与Fe的络合物铁原卟 啉Ⅸ称血红素，血红素位于肌红 蛋白分子的一个沟缝中。 卟啉环的中心亚铁原子只有六 个配位键，四个与平面的卟啉环 的氮原子结合，另外两个与卟啉 平面垂直 配体的4个氮原子有助于抑制 血红素铁原子转变为三价态。亚 铁可以可逆地结合氧，三价铁则 不能结合氧。
氧与肌红蛋白的结合
氧结合部位
亚铁离子的第5配位键与肌红蛋 白组氨酸残基（His F8）（近侧） 的咪唑N结合 如果Fe以三价存在，Fe3+将与水 结合而不能再与氧结合,血红素周围 的疏水环境能保护Fe2+不被氧化成 Fe3+ 远侧组氨酸残基为E7，其咪唑环N 能与O2分子相互作用，使O2分子夹 在Fe和咪唑环中间的空间位阻区域。
Hb含4个血红素辅基，能结合4个O2。Hb中作为氧结合部位的空穴与 Mb中的极相似, 它们都有两个关键的His残基(E7和F8)和两个疏水残基 (Phe-CDl和Leu-F4)。
血红蛋白(Hb)的三维结构
四个氧的结合部位彼此保 持一定的距离 两个不同亚基间即α1β2 或α2β1间作用力大而α α或β β间作用力小.
血红蛋白的结构与功能
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2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
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4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
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5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
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3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
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一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
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去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
生物化学中的蛋白质结构与功能
生物化学中的蛋白质结构与功能蛋白质是生命体中非常重要的分子，它们不仅是身体组织和筋骨肌肉的基础，还承担着各种生理和生化过程的重要角色。
在生物化学领域中，蛋白质的结构与功能是研究的重点之一。
本文将介绍蛋白质结构与功能的相关知识。
一、蛋白质的结构蛋白质的基本结构单元是氨基酸。
氨基酸是蛋白质分子中的构建块，它们通过共价键相连，构成了一个多肽链。
一般情况下，多肽链中的氨基酸数量在几十个到上千个不等，可以形成不同大小的蛋白质分子。
蛋白质的结构可以分为四个不同的水平。
第一水平是蛋白质的基本结构单元氨基酸。
第二水平是多肽链经过氢键等相互作用而折叠成的二级结构，包括α-螺旋和β-折叠。
第三水平是多肽链进一步折叠成的三级结构，形成了一定的空间构型，使得蛋白质分子可以在细胞中保持稳定的空间结构。
第四水平则是数个相同或不同的多肽链相互作用而形成的四级结构，例如一些大分子酶。
蛋白质的结构不仅决定了它们的功能和性质，也是相关疾病发生的重要原因之一。
许多疾病如变态反应性疾病、神经系统疾病、心血管疾病、肿瘤等与蛋白质结构的异常和突变有关。
二、蛋白质的功能蛋白质在生物体内的功能十分广泛，它们不仅构成了身体中的大部分组织，还参与到许多重要的生理过程中。
结构蛋白质是细胞内的骨架，起到支撑和维持细胞结构的作用。
肌纤维蛋白和胶原蛋白是人体中细胞骨架蛋白质的重要组成部分，决定了肌肉和皮肤的弹性和韧性。
酶类蛋白质能够加速和调节各种生物化学反应，发挥了调节生物代谢的重要作用。
例如，消化酶、代谢酶和免疫系统中的酶都是重要的酶类蛋白质。
激素是指能够调节身体生理机能的生物活性蛋白质。
激素能够影响心血管、免疫、内分泌等系统，并在体内完成各种重要生理功能。
例如，胰岛素能够控制血糖水平，促进糖的吸收利用，动态平衡人体内糖代谢的水平。
抗体是人体免疫系统中重要的蛋白质。
它们能够识别特定的抗原并与之结合，从而发挥防御机制的作用。
通过特异性结合抗原或其他分子，防御机制不断调节机体间免疫的平衡。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
生物化学-生化知识点_蛋白质结构与功能的关系(6章)
1.9 蛋白质结构与功能的关系： P252，第六章从厌氧生物转化为好氧生物是生物进化中的一大进步。
脊椎动物中血红蛋白在血液中起到载氧和输氧的作用，肌红蛋白在肌肉中起贮氧和氧在肌肉中分配的作用。
一一一肌红蛋白（Mb）的结构与功能一1一三维结构：由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对分子量1670 0，含153个氨基酸残基。
分子中多肽链由8段α-螺旋组成，分子结构致密结实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部，见P253 图6-1。
一2一辅基血红素：由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡咯环组成，见P254 图6-2。
铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。
蛋白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。
结合氧只发生暂时电子重排。
一一一血红蛋白(Hb)的结构与功能一1一血红蛋白由4个多肽链（亚基）组成，如α2β2（成人血红蛋白HbA），每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位，α-链有141个残基，β-链有146个残基，且α链、β链和Mb的三级结构都非常相似（P259 图6-9）。
实际上对于人的这三种多肽链分析发现只有27个的残基是共有的，这表明蛋白质高级结构的保守性。
只要功能相同（都与氧结合），高级结构就相似，有时甚至是唯一的。
血红蛋白与肌红蛋白结构上最大不同在于血红蛋白有四级结构，是四聚体，，而肌红蛋白只有三级结构。
因此血红蛋白运载氧能力增强，还能运载H+和CO2，在氧分压变化不大范围内完成载氧和卸氧工作。
且Hb为变构蛋白，可受环境中其他分子，如H+，CO2和2，3-二磷酸甘油酸（BPG）的调节。
一2一氧结合引起血红蛋白构象变化，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同，发生构象变化。
氧与血红蛋白结合是协同进行的，具有正协同性同促效应，即一个氧分子与Hb结合，使同一Hb分子中其余空的氧结合部位对氧亲和力增加，再结合第二、三、四个氧分子则比较容易。
生物化学 第5章 蛋白质结构与功能
第五章蛋白质结构和功能的关系一、、肌红蛋白的结构与功能：1、肌红蛋白的三级结构哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。
由一条多肽链（珠蛋白，153个aa残基）和一个血红素辅基组成。
亚铁离子形成六个配位健，四个与N原子，一个与组氨酸，一个与氧配位。
球状分子，单结构域。
8段直的α-螺旋组成，分别命名为A、B、C…H，拐弯处是由1~8个氨基酸组成的松散肽段（无规卷曲）。
4个Pro残基各自处在一个拐弯处，另外4个是Ser、Thr、Asn、Ile。
血红素辅基血红素辅基，扁平状，结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内。
CO 中毒CO 与肌红蛋白有更高的亲和性2、肌红蛋白的氧合曲线OMb 解离平衡常数：][]][[22MbO K =][2PO Mb K ∙=][2MbO 氧饱和度：[]2MbO Y =][][2Mb MbO +PO 2Y =2PO K +Y=0.5时，肌红蛋白的一半被饱和，PO 2=K =P 50=2.8t torr（托）解离常数K 也称为P 50，即肌红蛋白一半被饱和时的氧压。
3、Hill 曲线和Hill 系数YY K PO YK PO Y log log 1log 122-=-=-Hill曲线Log[Y/(1-Y)]=0时的斜率称Hill 系数（n H )肌红蛋白的n H =1二血红蛋白的结构与功能蛋白的结构与功能1、血红蛋白的结构：成人成人：HbA：α2β298%，a亚基(141)，β亚基（146）HbA2：α2δ22%胎儿：HbFα2γ2早期胚胎：α2ε2▲接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基。
▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似，一级结构具有同源性。
氧合造成盐桥断裂42、血红蛋白的氧合曲线四个亚基之间具有正协同效应因此它的氧合曲四个亚基之间具有正协同效应，因此，它的氧合曲线是S 型曲线。
Hill 曲线和Hill 系数。
协同效应可增加血红蛋白在肌肉中的卸氧量，使它能有效地输送氧气。
简述蛋白质的各级结构及主要作用力
简述蛋白质的各级结构及主要作用力蛋白质是勃朗宁分子生物学家以及法国化学家吉尔费芒型结构理论发现的天然高分子，也是一种重要的生物体中的生物大分子，具有各种重要的生理和生化功能，因此对分子生物学的研究有着重要意义。
蛋白质的结构具有多层次的复杂性：从宏观层面至微观层面，可以一直分解三级结构，它们分别是原子结构、分子结构和三维结构。
原子结构：构成蛋白质的原子级结构，即蛋白质的核心结构，是由碳、氮、氧、氢和硫四种元素构成的，形成蛋白质核酸数千个原子站构成。
分子结构：首先，胺基酸分子结构是由胺根（NH2）与酸根（COOH）两个部分组成，它们通过氨基酸残基的缩合反应形成。
其中，氨基酸残基又被分为两种：R基团（side chain）和α胺基酸（α-amino acid），α胺基酸又是由背核（backbone）和一个R基团组成，R基能够向蛋白质分子中不同的单元结构贡献它的不同静电性，因此将蛋白质分子中的单元结构团聚形成一个具有立体结构的折叠氨基酸链。
三维结构：蛋白质的三维结构是指从单元级到宏观级的结构，它综合运用物理和化学作用力，能够控制蛋白质的活动机制。
它主要包括了静电相互作用，由R-基团的静电影响所带来的“局部”负荷均衡策略，螺旋结构的空间协调作用以及双股结构和胞外膜结构特性。
蛋白质的各种结构及作用力一般可以分为显著的活性中心、活性中心相关的定位、肽链路径和少量氨基酸的改变、宏观结构的动态aaa，以及静电影响、空间协调结构、反键结构和表面粘附热力学四大类。
其中，显著活性中心包括了蛋白质活性除尘地蛋白、酶原位转移酶等，是活性中心及其它一些启动反应的蛋白质活性位点，是蛋白质活性的核心；活性位点相关定位指活性中心分子附近的某一特定位点，能够促进。
生化蛋白质结构与功能
（二）氨基酸的分类
各种生物体中发现的氨基酸有180种，组成大多数蛋 白质的氨基酸有20种,这20种氨基酸被称为基本氨基 酸。
1、根据是否组成蛋白质来分
蛋白质中常见氨基酸(基本氨基酸) 蛋白质中稀有氨基酸 非蛋白氨基酸
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蛋白质中几种重要的稀有氨基酸
必需氨基酸
人体内不能合成，必需从食物中获得的一类氨 基酸，共有8种: Leu、Ile、Met、Val、Trp、Phe、Thr、Lys。
非必需氨基酸
人体内能够合成的一类氨基酸。
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3、按R基的化学结构分
（1）脂肪族氨基酸
Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Ser、Thr、 Cys、 Met、Asp、Glu、Asn、Gln、Lys、Arg
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His H 7.59
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（三）氨基酸的理化性质
（1）氨基酸的旋光性（除Gly外）L－型 （2）高熔点 一般在200℃以上 （3）除胱氨酸和酪氨酸外，一般均溶于水，脯氨酸
还能溶于乙醇或乙醚中 （4）每种氨基酸都有特殊的结晶形状，利用这点可
以鉴别各种氨基酸 （5）氨基酸一般有味
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6-N-甲基赖氨酸
I
HO
CH2CHCOOH
I
NH2
3,5-二碘酪氨酸
非蛋白氨基酸
广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态， 但并不组成蛋白质，大部分也是蛋白质氨基酸的衍生 物。
H2N-CH2-CH2-COOH H2N-CH2-CH2-CH2-
COOH-丙氨酸
-氨基丁酸
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2、从营养学角度分
蛋白质的结构与功能
肽链出现180°回折的部 分形成β-转角；
回折部分通常由4个氨基 酸残基构成；
第一残基的-CO基与第 四残基的-NH基之间形成 氢键来维系。
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2. 无规卷曲
用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
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（五）模体 ——具有特殊功能的超二级结构
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形
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多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
多肽链的书写方向：N 末端
C 末端。
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侧链 R1 N端 H R2 H 主链 R3 R4 C端 H2N Cα CONH Cα CONH Cα CONH Cα COOH H H
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
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蛋白质(protein，Pr)
是由许多氨基酸(amino acids)通过 肽键(peptide bond)相连形成的高分子
含氮化合物。
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第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
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R CH COOH NH2
+OH+H+
R CH COOH NH3+
+OHR CH COOR CH COO-
NH3+
蛋白质结构和功能关系
蛋白质结构和功能关系蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它在维持生命活动的过程中发挥着关键的作用。
蛋白质的结构与其功能密切相关，它们的相互作用决定了蛋白质的功能。
在本文中，我将详细介绍蛋白质的结构和功能之间的关系。
蛋白质结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质中氨基酸的线性排列方式，它由肽键连接在一起形成蛋白质的主链。
二级结构指的是蛋白质中氨基酸之间的氢键相互作用，形成α-螺旋和β-折叠等形状。
三级结构是蛋白质中二级结构的折叠和弯曲，由非共价键（如电磁作用力和疏水作用力）驱动。
四级结构是蛋白质中多个多肽链的组装方式，形成功能完整的蛋白质复合物。
蛋白质的结构决定了其功能。
首先，一级结构决定了蛋白质的氨基酸组成。
不同的氨基酸序列会导致蛋白质具有不同的功能。
例如，一些蛋白质是结构蛋白，它们在细胞中起到支持和维持细胞结构的作用；而酶是一类能够催化生化反应的蛋白质。
其次，二级结构决定了蛋白质的三维结构。
α-螺旋和β-折叠具有稳定的几何结构，能够提供蛋白质的结构和稳定性。
一些二级结构可以使蛋白质在特定条件下结合到其他生物分子上。
例如，螺旋柄可以通过静电作用和氢键与DNA结合，并实现基因的复制。
此外，蛋白质的三级结构还决定了蛋白质的功能。
三级结构中的特定区域（称为活性位点）可以与其他分子相互作用，从而发挥生物学功能。
例如，酶通过三级结构中的活性位点与底物结合，并促进底物分子的反应。
最后，四级结构影响蛋白质的功能。
蛋白质复合物是多个蛋白质互相作用形成的，它们能够协调合作，实现复杂的生物学功能。
例如，嗜铁红素蛋白是由四个亚单位组成的结构蛋白，通过其四级结构确保了铁与氧气的稳定绑定。
此外，蛋白质的结构和功能之间还有一些其他关系需要考虑。
例如，蛋白质的活性还受到环境条件的影响。
温度、pH值和盐浓度等环境因素对蛋白质的结构和功能具有重要影响。
高温、酸碱条件的改变或盐浓度的变化可能会破坏蛋白质的结构，从而失去其生物学功能。
(完整版)蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构.一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N—端至C—端的氨基酸排列顺序。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素.蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的.常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲.α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的.β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。
如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠.β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。
β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。
无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称.无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。
从结构的稳定性上看,右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲,但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用.蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
三级结构通常由模体和结构域组成.稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。
模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。
结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。
常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋—环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。
结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。
蛋白质结构与功能阐述蛋白质结构如何决定其功能以及不同蛋白质在细胞中的作用
蛋白质结构与功能阐述蛋白质结构如何决定其功能以及不同蛋白质在细胞中的作用蛋白质结构与功能蛋白质是细胞中最基本的生物大分子之一，其在细胞内具有多种重要功能。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的蛋白质结构决定了其不同的功能。
本文将阐述蛋白质结构如何决定其功能以及不同蛋白质在细胞中的作用。
一、蛋白质的结构蛋白质由氨基酸经过肽键连接而成，具有多级结构，包括一级、二级、三级和四级结构。
一级结构指的是蛋白质中氨基酸的线性排列顺序，由于蛋白质的序列多种多样，可以形成不同的蛋白质。
二级结构是指蛋白质中氨基酸的局部排列方式，主要有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质的整体折叠结构，由各种二级结构区域相互作用形成。
四级结构是由两个或多个多肽链相互作用形成的复合物。
蛋白质的结构是由其序列决定的，不同的氨基酸序列导致蛋白质具有不同的结构。
例如，蜘蛛丝蛋白的结构由其富含甘氨酸和组氨酸的氨基酸序列决定，使其具有高弹性和强度，适合用于制作蜘蛛网。
而对于血红蛋白来说，具有能够与氧气结合和释放的特殊结构，使其在运输氧气方面发挥关键作用。
二、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能。
一级结构的区别导致氨基酸序列的不同，进而影响蛋白质的二级、三级和四级结构。
蛋白质的折叠方式会影响其形状、表面特性和空间结构，从而决定了蛋白质的功能。
例如，酶是一种特殊的蛋白质，其结构对于催化化学反应至关重要。
酶的活性位点与其结构密切相关，只有在特定的结构中酶才能与底物结合，并发挥催化作用。
另外，蛋白质的结构与其功能的关系还体现在其特定的结构域上。
蛋白质通常由多个结构域组成，每个结构域都具有特定的功能。
例如，免疫球蛋白是一种抗体，由抗原结合域和效应分子结合域组成，分别负责结合抗原和促使免疫应答。
这种特定结构域的存在使得蛋白质能够在细胞中发挥特定的生物学功能。
三、不同蛋白质在细胞中的作用蛋白质在细胞中扮演着各种不同的角色和功能。
以酶为例，酶是一类催化剂，能够加速化学反应的进行。
生化第一章蛋白质的结构和功能
第一章，蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮、硫。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，蛋白质是体内的主要含氮物质。
1.蛋白质的动态功能：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等。
2.蛋白质的结构功能：提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。
二、氨基酸1.人体内所有蛋白质都是以20种氨基酸为原料合成的多聚体，氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
2.存在于自然界中的氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且均属L-α-氨基酸（除甘氨酸外）。
3.体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸代琥珀酸。
4.20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为5类：⑴非极性脂肪族氨基酸：侧链只有C、H原子。
⑶含芳香环的氨基酸：侧链中有了芳香环。
⑷酸性氨基酸：侧链中有了羧基。
芳香族氨基酸中苯基的疏水性较强，酚基和吲哚基在一定条件下可解离；酸性氨基酸的侧链都含有羧基；而碱性氨基酸的侧链分别含有氨基、胍基或咪唑基。
5.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质：⑴氨基酸具有两性解离的性质。
①所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性溶液中与质子（H＋）结合呈带正电荷的阳离子（），也可在碱性溶液中与（OH-）结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（）。
②氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。
③在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
④取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的pI值：pI=1/2（pK1+pK2）⑵含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质①含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。
②由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
生化蛋白质习题(附答案)
第1章蛋白质的结构与功能一、选择题A型题1．某一溶液中蛋白质的百分含量为55％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为A．8.8％B．8.0％C．8.4％D．9.2％E．9.6％2．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。
电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是A．5.0 B．4.0 C．6.0 D．7.0 E．8.03．组成蛋白质分子的氨基酸(除甘氨酸外)为A．L-β-氨基酸B．D-β-氨基酸C．L-α-氨基酸D．D-α-氨基酸E．L-α-氨基酸与D-α-氨基酸4．属于碱性氨基酸的是A．天冬氨酸B．异亮氨酸C．半胱氨酸D．苯丙氨酸E．组氨酸5．维系蛋白质二级结构稳定的化学键是A．盐键B．肽键C．氢键D．疏水作用E．二硫键6．使蛋白质和酶分子显示巯基的氨基酸是A．半胱氨酸B．胱氨酸C．蛋氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸7．蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是A．肽键B．半胱氨酸的-SH基C．苯丙氨酸的苯环D．色氨酸的吲哚环E．组氨酸的咪唑环(异吡唑环)8．关于蛋白质二级结构错误的描述是A．蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象B．二级结构仅指主链的空间构象C．肽单元是二级结构的结构单位D．整条多肽链中全部氨基酸的空间位置E．无规卷曲也属二级结构范畴9．可用于测定多肽N端氨基酸的试剂是A．丹磺酰氯B．β巯基乙醇C．溴化氰D．羟胺E．甲酸10．有关肽键的叙述，错误的是A．肽键属于一级结构内容B．肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面C．肽键具有部分双键性质D．肽键旋转而形成了β-折叠E．肽键中的C-N键长度比N-C单键短11．下列正确描述血红蛋白概念的是A．血红蛋白是含铁卟啉的单亚基球蛋白B．血红蛋白氧解离曲线为S状C．1个血红蛋白分子可与1个氧分子可逆结合D．血红蛋白不属于变构蛋白E．血红蛋白的功能与肌红蛋白相同12．蛋白质分子中的无规卷曲结构属于A．二级结构B．三级结构C．四级结构D．模体E．以上都不是13．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是A．酸性氨基酸B．含硫氨基酸C．支链氨基酸D．芳香族氨基酸E．碱性氨基酸14．有关蛋白质β折叠的描述，错误的是A．主链骨架呈锯齿状B．氨基酸侧链交替位于扇面上下方C．β-折叠的肽链之间不存在化学键D．β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构E．肽链充分伸展15．常出现于肽链转角结构中的氨基酸为A．脯氨酸B．半胱氨酸C．谷氨酸D．甲硫氨酸E．丙氨酸16．以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子A．甘氨酸B．丝氨酸C．半胱氨酸D．苏氨酸E．丙氨酸17．在各种蛋白质中含量相近的元素是A．碳B．氮C．氧D．氢E．硫18．下列氨基酸中含有羟基的是A．谷氨酸、天冬酰胺B．半胱氨酸、蛋氨酸C．苯丙氨酸、酪氨酸D．丝氨酸、苏氨酸E．亮氨酸、缬氨酸19．下列有关蛋白质β片层结构的叙述正确的是A．β角蛋白具有典型的β片层结构B．两个相邻的肽平面呈折扇式折叠C．β片层结构是一种较伸展的肽链结构D．若干锯齿状肽链骨架平行或反平行排列, 链间靠氢键维系E．以上都正确20．蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于A．含硫氨基酸的含量B．肽键中的肽键C．碱基氨基酸的含量D．脂肪族氨基酸的含量E．芳香族氨基酸的含量21．下列有关肽的叙述，错误的是A．肽是两个以上氨基酸通过肽键连接而成的化合物B．组成肽的氨基酸分子都不完整C．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线D．根据N-末端数目可得知蛋白质的亚基数E．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质22．甘氨酸的pK-COOH = 2.34，pK-NH2= 9.60，故它pI为A．11.94 B．7.26 C．5.97 D．3.63 E．2.3423．关于蛋白质二级结构的描述，错误的是A．每种蛋白质都有二级结构形式B．有的蛋白质几乎全是β-折叠结构C．有的蛋白质几乎全是α-螺旋结构D．几种二级结构可同时出现于同一种蛋白质分子中E．大多数蛋白质分子中有三股螺旋结构24．每种完整蛋白质分子必定具有A．α-螺旋B．β-折叠C．三级结构D．四级结构E．辅基25．蛋白质多肽链具有的方向性是A．从3′端到5′端B．从5′端到3′端C．从C 端到N端D．从N端到C端E．以上都不是26．蛋白质溶液的稳定因素是A．蛋白质分子表面的水化膜和电荷B．蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥C．蛋白质溶液的黏度大D．蛋白质溶液不属于胶体溶液E．以上都不是27．下列氨基酸不含极性侧链的是A．丝氨酸B．苏氨酸C．亮氨酸D．酪氨酸E．半胱氨酸28．赖氨酸的pKl为2.18，pK2为8.95，pKa为10.53，其pI是A．9.74 B．8.35 C．6.34 D．5.54 E．5.2729．血浆蛋白质的pI大多为pH5.6，它们在血液中的主要存在形式是A．兼性离子B．带负电荷C．带正电荷D．非极性分子E．疏水分子30．血清清蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷A．pH 4.0 B．pH 5.0 C．pH 6.0 D．pH 7.0 E．pH 8.0 31．蛋白质分子中的α-螺旋和β-片层都属于A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．结构域E．四级结构32．α-螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是A．4.5 B．3.6 C．3.0 D．2.7 E．2.533．含有疏水侧链的氨基酸有A．精氨酸、亮氨酸B．苯丙氨酸、异亮氨酸C．色氨酸、精氨酸D．天冬氨酸、谷氨酸E．蛋氨酸、组氨酸34．蛋白质分子中的主要化学键是A．肽键B．盐键C．酯键D．二硫键E．氢键35．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性B．天然蛋白质分子均有这种结构C．三级结构的稳定性主要由次级键维系D．亲水基团多聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列36．具有四级结构的蛋白质特征是A．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C．依赖肽键维系四级结构的稳定性D．每条多肽链都具有独立的生物学活性E．由两条或两条以上的多肽链组成37．关于蛋白质的四级结构正确的是A．一定有多个不同的亚基B．一定有多个相同的亚基C．一定有种类相同，而数目不同的亚基数D．一定有种类不同，而数目相同的亚基E．亚基的种类、数目都不定38．蛋白质的一级结构及高级结构决定于A．亚基B．分子中盐键C．氨基酸组成和顺序D．分子内部疏水键E．分子中氢键39．蛋白质形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A．溶液pH大于pI B．溶液pH小于pI C．溶液pH等于pID．在水溶液中E．溶液pH等于7.440．蛋白质的等电点是A．蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH B．蛋白质溶液的pH等于7.4时溶液的pHC．蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH D．蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pHE．蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH41．关于氨基酸的叙述哪一项是错误的A．酪氨酸和丝氨酸含羟基B．酪氨酸和苯丙氨酸含苯环C．亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸D．赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸E．谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基42．蛋白质分子中不存在的含硫氨基酸是A．同型半胱氨酸B．胱氨酸C．蛋氨酸D．半胱氨酸E．苏氨酸43．有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是A．都可以与氧结合B．Hb和Mb都含铁C．都是含辅基的结合蛋白D．都具有四级结构形式E．都属于色蛋白类44．维持血浆胶体渗透压的主要蛋白质是A．清蛋白B．α1球蛋白C．β球蛋白D．γ球蛋白E．纤维蛋白原45．血清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是A．纤维蛋白原B．球蛋白C．拟球蛋白D．清蛋白E．β球蛋白46．蛋白质的变性是由于A．蛋白质一级结构改变B．蛋白质空间构象的破坏C．辅基的脱落D．蛋白质的水解E．以上都不是47．下列关于蛋白质结构叙述中不正确的是A．一级结构决定二、三级结构B．二、三级结构决定四级结构C．α螺旋为二级结构的一种形式D．三级结构是指蛋白质分子内所有原子的空间排列E．无规卷曲是在一级结构基础上形成的48．胰岛素分子A链与B链交联是靠A．疏水键B．盐键C．氢键D．二硫键E．范德华力49．下列哪一种氨基酸残基经常处于球蛋白核心内A．Tyr B．Glu C．Val D．Asn E．SerB型题A．四级结构形成B．四级结构破坏C．一级结构破坏D．一级结构形成E．二、三级结构破坏1．亚基聚合时出现2．亚基解聚时出现3．蛋白质变性时出现4．蛋白酶水解时出现5．人工合成多肽时出现A．变构剂B．协同效应C．变构效应D．变构蛋白E．以上都不是6．Hb在携带O2的过程中，引起构象改变的现象称为7．Hb与O2结合时呈特征性"S"形曲线，称Hb为8．Hb与O2结合时呈特征性"S"形曲线，称O2为9．HbO2协助不带O2亚基结合O2的现象称为10．使变构酶活性升高的物质称为附：近年研考及执考试题A型题1．含有两个羧基的氨基酸是（1992、2004研考）A．谷氨酸B．丝氨酸C．酪氨酸D．赖氨酸E．苏氨酸2．属于酸性氨基酸的是（2006研考）A．半胱氨酸B．苏氨酸C．苯丙氨酸D．谷氨酸E．组氨酸3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸（2000研考）A．赖氨酸B．脯氨酸C．组氨酸D．色氨酸E．异亮氨酸4．在天然蛋白质组成中，不含有的氨基酸是（1995、2009研考）A．精氨酸B．瓜氨酸C．半胱氨酸D．脯氨酸5．天然蛋白质中不存在的氨基酸是（1999研考）A．蛋氨酸B．胱氨酸C．羟脯氨酸D．同型半胱氨酸E．精氨酸6．下列氨基酸中，属于酸性氨基酸的是（2008研考）A．精氨酸B．甘氨酸C．亮氨酸D．天冬氨酸7．以下哪种氨基酸是含硫的氨基酸（1998研考）A．谷氨酸B．赖氨酸C．亮氨酸D．蛋氨酸E．酪氨酸8．下列哪种氨基酸体内不能合成，必需靠食物供给（2006研考）A．缬氨酸B．精氨酸C．半胱氨酸D．组氨酸E．丝氨酸9．当溶液的pH 与某种氨基酸的pI 一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是（2005研考）A．兼性离子B．非兼性离子C．带单价正电荷D．疏水分子E．带单价负电荷10．在280nm 波长附近具有最大光吸收峰的氨基酸是（2002研考）A．天冬氨酸B．丝氨酸C．苯丙氨酸D．色氨酸E．赖氨酸11．核酸的最大紫外吸收值一般在哪一波长附近（2007研考）A．280nm B．260nm C．240nm D．220nm12．稳定蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是（1994、2003研考、2001执考）A．肽键B．离子键C．二硫键D．氢键E．疏水键13．对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是（2001研考）A．氢键B．盐键C．酯键D．疏水键E．范德华力14．维系蛋白质一级结构的化学键是（1992研考、2000执考）A．盐键B．疏水键C．氢键D．二硫键E．肽键15．分子伴侣可以协助蛋白质形成正确的空间构象，下列分子中属于分子伴侣的是（2007研考）A．胰岛素原B．热休克蛋白C．组蛋白D．DNA 结合蛋白16．下列选项中，属于蛋白质三级结构的是（2010研考）A．α-螺旋B．无规卷曲C．结构域D．锌指结构17．下列结构中，属于蛋白质模体结构的是（2012研考）A．α-螺旋B．β-折叠C．锌指结构D．结构域18．蛋白质变性是由于（2007研考）A．蛋白质空间结构的破坏B．氨基酸残基的改变C．肽键的断裂D．蛋白质的水解19．蛋白质变性后的主要表现是（2009研考）A．分子量变小B．粘度降低C．溶解度降低D．不易被蛋白酶水解20．下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的（1994研考）A．原有的抗体活性降低或丧失B．溶解度增加C．易被蛋白酶水解D．蛋白质的空间构象破坏E．蛋白质的一级结构无改变21．下列蛋白质通过凝胶过滤层析时最先被洗脱的是（2000研考）A．马肝过氧化氢酶(相对分子质量247500) B．肌红蛋白(相对分子质量16900)C．人血清清蛋白(相对分子质量68500) D．牛β—乳球蛋白(相对分子质量35000)E．牛胰岛素(相对分子质量5733)22．用凝胶过滤层析（交联葡聚糖凝胶）柱分离蛋白质时，下列哪项是正确的（1993研考）A．分子体积最大的蛋白质最先洗脱出来B．分子体积最小的蛋白质最先洗脱出来C．不带电荷的蛋白质最先洗脱出来D．带电荷的蛋白质最先洗脱出来E．没有被吸附的蛋白质最先洗脱出来23．盐析法沉淀蛋白质的原理是（2011研考）A．改变蛋白质的一级结构B．使蛋白质变性，破坏空间结构C．使蛋白质的等电点发生变化D．中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜24．氨基酸中人体必需氨基酸的是（2001执考）A．甘氨酸B．组氨酸C．苏氨酸D．脯氨酸E．丝氨酸25．蛋白质合成后经化学修饰的氨基酸是（2003执考）A．半胱氨酸B．羟脯氨酸C．甲硫氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸26．下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是（2003执考）A．由Ca1和C-COOH组成B．由Ca1和Ca2组成C．由Ca和N组成D．肽键有一定程度双键性质E．肽键可以自由旋转27．关于蛋白质二级结构的叙述正确的是（2002、2004、2005执考）A．氨基酸的排列顺序B．每一氨基酸侧链的空间构象C．局部主链的空间构象D．亚基间相对的空间位置E．每一原子的相对空间位置28．维系蛋白质分子α-螺旋的化学键是（2001执考）A．盐键B．疏水键C．氢键D．肽键E．二硫键29．下列有关血红蛋白结构与功能的叙述错误的是（2011执考）A．含有血红素B．含有4个亚基C．有储存O2的作用D．其氧解离曲线为S型E．能与O2可逆结合30．大多数成人血红蛋白中珠蛋白组成（2000执考）A．α2ε2 B．α2φ2 C．α2γ2 D．α2β2 E．α2δ231．对蛋白质变性的描述，正确的是（2003执考）A．变性蛋白质的黏度下降B．变性蛋白质不易被消化C．蛋白质沉淀不一定就是变性D．蛋白质变性后容易形成结晶E．蛋白质变性不涉及二硫键破坏32．下列有关蛋白质变性的叙述错误的是（2006、2012执考）A．蛋白质变性时其一级结构不受影响B．蛋白质变性时其理化性质发生变化C．蛋白质变性时其生物学活性降低或丧失D．去除变性因素后变性蛋白质都可以复性E．球蛋白变性后其水溶性降低33．变性蛋白质的主要特点（2000执考）A．不易被蛋白酶水解B．分子量降低C．溶解性增加D．生物学活性丧失E．共价键被破坏34．镰状红细胞贫血病患者其血红蛋白β链N端第6个氨基酸残基谷氨酸被下列哪种氨基酸代替（2000执考）A．缬氨酸B．丙氨酸C．丝氨酸D．酪氨酸E．色氨酸35．“不同蛋白质有不同的空间构象”所指的含义是（2013研考）A．蛋白质的变性与复性B．多肽链的折叠机制C．一级结构决定高级结构D．结合蛋白质有多种辅基36.蛋白质的空间构象主要取决于肽链中的结构是（2014研考）A．二硫键位置B．氨基酸序列C．a- 螺旋D．B- 折叠37.下列蛋白质中，具有锌指模序的是（2014研考）A．酶B．膜受体C．细胞转运蛋白D．转录因子38.蛋白质肽键的化学本质是（2018年研考）A.氢键B.盐键C.酰胺键D.疏水键39.蛋白质a螺旋的特点是（2017年研考）A. 多为左手螺旋B. 螺旋方向与长轴垂直C. 靠盐键维系稳定性D. 氨基酸侧链伸向螺旋外侧40.蛋白质的空间构象主要取决于肽链中的结构是（2014年研考）A. 氨基酸序列B. α-螺旋C. β-折叠D. 二硫键位置41.“α-螺旋β-转角-α-螺旋”属于的蛋白质结构是(2016年研考)A. 一级结构B. 三级结构C. 模体D. 结构域42.使血清白蛋白(pI为4.7)带正电荷的溶液pH是(2015年研考)A. 4.0B. 5.08C. 6.0D. 7.0B型题A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．四级结构E．模序结构1．亮氨酸拉链属于蛋白质的（2005研考）2．整条肽链中全部氨基酸残基的相对位置属于蛋白质的（2005研考）A. 蛋白质构象改变B. 蛋白质表达水平改变C. DNA点突变D. DNA缺失突变3. 与疯牛病发病相关的机制是（2014年研考）4. 与镰形红细胞贫血发病相关的机制是（2014年研考）X型题1．蛋白质二级结构中存在的构象为（1995研考）A．α螺旋B．β螺旋C．α转角D．β转角2．蛋白质变性时（1997研考）A．空间结构破坏，一级结构无改变B．280nm 处光吸收增加C．溶解度降低D．生物学功能改变3．酶变性时的表现为（1995研考）A．溶解度降低B．易受蛋白酶水解C．酶活性丧失D．紫外线（280）吸收增强二、名词解释1．肽单元2．结构域3．模体4．蛋白质三级结构三、填空题1．多肽链中氨基酸的，称为一级结构，主要化学键为。
生化第一章
第一章蛋白质的结构与功能——L.D.G一、蛋白质的基本组成单位和平均含氮量基本组成为氨基酸。
组成蛋白质的元素：主要有C、H、O、N和S。
有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mu、Zn、Se、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均16%二、氨基酸的理化性质。
①氨基酸具有两性解离的性质：等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点。
②含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质，测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm处。
三、蛋白质的分子结构。
①蛋白质一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
一级结构主要的化学键：肽键。
此外还有二硫键也属于一级结构的范畴。
②蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构像。
维持力：氢键肽单元：参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构建，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
a-螺旋：1、右手螺旋（顺时针），氨基酸侧链向外。
2、每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm3、每个肽键的N-H和N端方向第四个肽键的羰基氧形成氢键（隔三个氨基酸残基）4、氢键方向与螺旋长轴平行。
B-折叠的片层结构：肽键平面成近似平行但略呈锯齿状的空间结构。
两段以上肽链或一条肽链的两肽段平行或反向平行排布，以链间氢键相连所形成的结构称为B-片层或B-折叠层。
B-片层可分为顺向平行（肽键的走向相同，即N、C端的方向一致）和逆向平行（两肽段走向相反）结构。
B-折叠的片层结构特点：1、肽键片层比较舒展。
2、氢键方向与肽链长轴垂直。
3、氨基酸残基的侧链分布在片层上下方。
生化课本知识点总结归纳
生化课本知识点总结归纳1. 蛋白质蛋白质是生命活动中功能最为丰富的一类大分子化合物，是细胞的主要结构和功能单位。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、抗体、激素、载体等。
在生化课本中，学生需要了解蛋白质的组成、结构和功能，以及蛋白质的合成、降解和修饰等过程。
2. 核酸核酸是生物体内的重要大分子化合物，包括DNA和RNA。
在生化课本中，学生需要了解核酸的结构、功能和代谢途径。
此外，还需要了解DNA的复制、转录和翻译等过程，以及RNA的功能和合成过程。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内的主要能量来源，也是细胞壁的主要组成成分之一。
在生化课本中，学生需要了解碳水化合物的结构、分类、代谢途径和生物学意义等知识点。
4. 脂质脂质是生物体内的重要大分子化合物，包括脂肪、磷脂和固醇等。
在生化课本中，学生需要了解脂质的结构、分类、功能和代谢途径，以及脂质在生物体内的生物学意义。
5. 酶酶是生物体内的重要催化剂，可以加快化学反应的速率，降低活化能。
在生化课本中，学生需要了解酶的结构、功能、酶促反应机制、酶与底物的结合方式、酶的特性和分类等知识点。
6. 代谢途径代谢途径是生物体内大量生化反应的有机组织，包括糖代谢途径、脂质代谢途径、蛋白质代谢途径和核酸代谢途径等。
在生化课本中，学生需要了解代谢途径的整体组织结构和相互关系，以及代谢途径中各种酶的作用和调节机制等知识点。
综上所述，生化课本的知识点涉及的内容非常丰富，需要学生具备扎实的化学和生物学基础，才能更好地理解和掌握其中的知识。
通过对生化知识点的总结归纳，可以帮助学生更好地理解生物化学的基本概念和原理，从而更好地应用于相关领域的学习和研究中。
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(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
目录
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
甲硫氨酸
目录
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
目录
(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
目录
(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
•胱氨酸
目录
➢ 在蛋白质翻译后的修饰过程中，脯氨酸和赖氨酸 可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。
能基因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白 质结构与功能的研究达到新的高峰 。
目录
第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生 物大分子，约占人体固体成分的45%，而在 细胞中可达细胞干重的70%以上。
目录
2. 蛋白质具有重要的生物学功能 ➢ 作为生物催化剂（酶） ➢ 代谢调节作用 ➢ 免疫保护作用 ➢ 物质的转运和存储 ➢ 运动与支持作用 ➢ 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
目录
组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、
铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1838年，荷兰科学家 G. J. Mulder引入“protein”
（源自希腊字proteios，意为primary）一词 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，并将
其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
目录
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
并将氨基酸合成了多种短肽 。
目录
1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白 质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白
的四级结构。 20世纪90年代以后，随着人类基因组计划实施，功
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
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（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
➢ 蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被 甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化 等。
➢ 这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定 性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的 性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。
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三、20种氨基酸具
芳香族氨基酸的紫外吸收
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（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝 紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正 比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
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四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白 质或活性肽
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽
生物化学与分子生物学
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第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
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什么是蛋白质? 蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸
(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
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蛋白质研究的历史
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体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有 重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的 鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨 酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
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二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
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蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %)
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
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一、组成人体蛋白质的20种L--氨基酸
两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所
处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
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R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组 成 人 体 蛋 白 质 的 氨 基 酸 仅 有 20 种 ， 且 均 属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
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CHRH3
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
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除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代半胱 氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代 半胱氨酸从结构上来看，硒原子替代了半胱氨 酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数 天然蛋白质中，包括过氧化物酶和电子传递链 中的还原酶等。硒代半胱氨酸参与蛋白质合成 时，并不是由目前已知的密码子编码，具体机 制尚不完全清楚。