生化蛋白质的结构与功能
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并将氨基酸合成了多种短肽 。
目录
1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白 质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白
的四级结构。 20世纪90年代以后，随着人类基因组计划实施，功
（亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
•胱氨酸
目录
➢ 在蛋白质翻译后的修饰过程中，脯氨酸和赖氨酸 可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。
➢ 蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被 甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化 等。
➢ 这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定 性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的 性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。
目录
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
（一）氨基酸具有两性解离的性质
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1838年，荷兰科学家 G. J. Mulder引入“protein”
（源自希腊字proteios，意为primary）一词 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，并将
其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
目录
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有 重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的 鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨 酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
芳香族氨基酸的紫外吸收
目录
（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝 紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正 比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
目录
四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白 质或活性肽
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
目录
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
目录
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
目录
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
甲硫氨酸
目录
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
目录
源自文库
(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
目录
(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所
处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
目录
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
生物化学与分子生物学
目录
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
什么是蛋白质? 蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸
(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
目录
蛋白质研究的历史
目录
2. 蛋白质具有重要的生物学功能 ➢ 作为生物催化剂（酶） ➢ 代谢调节作用 ➢ 免疫保护作用 ➢ 物质的转运和存储 ➢ 运动与支持作用 ➢ 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
目录
组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、
铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
目录
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
能基因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白 质结构与功能的研究达到新的高峰 。
目录
第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生 物大分子，约占人体固体成分的45%，而在 细胞中可达细胞干重的70%以上。
目录
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %)
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
目录
一、组成人体蛋白质的20种L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组 成 人 体 蛋 白 质 的 氨 基 酸 仅 有 20 种 ， 且 均 属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
目录
目录
CHRH3
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
目录
除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代半胱 氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代 半胱氨酸从结构上来看，硒原子替代了半胱氨 酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数 天然蛋白质中，包括过氧化物酶和电子传递链 中的还原酶等。硒代半胱氨酸参与蛋白质合成 时，并不是由目前已知的密码子编码，具体机 制尚不完全清楚。
目录
1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白 质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白
的四级结构。 20世纪90年代以后，随着人类基因组计划实施，功
（亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
•胱氨酸
目录
➢ 在蛋白质翻译后的修饰过程中，脯氨酸和赖氨酸 可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。
➢ 蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被 甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化 等。
➢ 这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定 性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的 性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。
目录
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
（一）氨基酸具有两性解离的性质
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1838年，荷兰科学家 G. J. Mulder引入“protein”
（源自希腊字proteios，意为primary）一词 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，并将
其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
目录
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有 重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的 鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨 酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
芳香族氨基酸的紫外吸收
目录
（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝 紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正 比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
目录
四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白 质或活性肽
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
目录
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
目录
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
目录
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
甲硫氨酸
目录
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
目录
源自文库
(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
目录
(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所
处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
目录
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
生物化学与分子生物学
目录
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
什么是蛋白质? 蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸
(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
目录
蛋白质研究的历史
目录
2. 蛋白质具有重要的生物学功能 ➢ 作为生物催化剂（酶） ➢ 代谢调节作用 ➢ 免疫保护作用 ➢ 物质的转运和存储 ➢ 运动与支持作用 ➢ 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
目录
组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、
铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
目录
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
能基因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白 质结构与功能的研究达到新的高峰 。
目录
第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生 物大分子，约占人体固体成分的45%，而在 细胞中可达细胞干重的70%以上。
目录
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %)
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
目录
一、组成人体蛋白质的20种L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组 成 人 体 蛋 白 质 的 氨 基 酸 仅 有 20 种 ， 且 均 属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
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目录
CHRH3
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
目录
除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代半胱 氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代 半胱氨酸从结构上来看，硒原子替代了半胱氨 酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数 天然蛋白质中，包括过氧化物酶和电子传递链 中的还原酶等。硒代半胱氨酸参与蛋白质合成 时，并不是由目前已知的密码子编码，具体机 制尚不完全清楚。