王镜岩生物化学讲义 1蛋白质_PPT幻灯片
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生物化学1.绪论PPT课件
1.3 研究新陈代谢规律及其调控是开发微生物发酵工业 的基础
氨基酸、酶（含遗传工程酶）、抗生素、植物生长激 素、维生素C等也可通过微生物发酵手段进行生产。发酵 产物的提炼和分离及下游加工技术也必须依赖于生物化学 理论和技术。此外，研究微生物新陈代谢过程及其调节控 制对于选育高产优质的菌株﹑筛选最佳发酵理化因子及提 高发酵效率具有指导意义。
蛋白质
该法则是生物体传递并表达遗传信息的基础。
生物体内的代谢网络非常复杂，而生物体的各种反 应却能有条不紊的进行，这是受到精密的调节机制调控 的，其中包括细胞或酶水平的调节以及激素和神经系统 的调节。
2）和 3）这部分内容反映生物体内物质能量转化的动态 过程，被称为动态生化。
2. 生物化学与药学科学
生物化学是一门重要的医药学基础课程，也 是现在发展最快的学科之一，它从分子水平阐明 生命现象本质，是学习、认识疾病，认识药物治 病原理不可缺少的基础。同时，生物化学基础研 究及其技术的发展与现代药学科学的发展具有越 来越来密切的联系，呈现了巨大的应用潜力。
生化往往是阐明机理，选择合理工艺途径， 提高产品质量，探索新工艺，研制新产品的理论 基础。
1.2 生物化学理论和方法促进生物药物研究与开发
生化药物是一类采用生化方法化学合成从生物体分离、纯 化所得并用于预防、治疗和诊断疾病的生化基本物质。这些 药物的特点是来自生物体，基本生化成份即氨基酸、肽、蛋 白质、酶与辅酶、多糖（粘多糖类）脂质、核酸及其降解产 物。这些物质成分均具有生物活性或生理功能，毒副作用极 小，药效高而被服用者接受。生化药物在制药行业和医药上 占有重要地位。如氨基酸、核苷酸（所谓基因营养物）、 SOD、 紫杉醇等已经应用于临床治疗。
生物化学(Biochemistry)
王镜岩生物化学与分子生物学考研蛋白质化学(精品课件)
定义：两个或两个以上独立三级结构的多肽链 通过次级键结合而形成的空间结构
疏水键、氢键、盐键
亚 基
2006-8
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35
血红蛋白四级结构示意图
4个亚基构成 2α-亚基 2β-亚基
2006-8
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36
蛋白质一、二、三、四级结构示意图
2006-8
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37
五、维持蛋白质分子空间构象的主要化学键
ppt课件，可编辑
10
碱性氨基酸
=
H2N-C-NH— NH
2006-8
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11
（三）氨基酸的理化性质 1. 两性电离和等电点
氨基酸具有氨基、羧基等
能接受H+而成——NH3+ 具碱性
能电离出H+而成——COO具酸性
2006-8
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12
氨基酸的两性电离
pH<pI
pH=pI（兼性离子）
空间结构
一级结构 二级结构 三级结构 四级结构
2006-8
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20
一、一级结构
概念：多肽链中氨基酸的组成与排列顺序 主键：肽键 意义：决定蛋白质的空间结构
2006-8
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21
胰岛素的一级结构
B链 A链
2006-8
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22
二、二级结构 （secondary structure）
定义 蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转，构成 的局部空间构象。
2006-8
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23
（一）二级结构的类型
α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规则卷曲
疏水键、氢键、盐键
亚 基
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35
血红蛋白四级结构示意图
4个亚基构成 2α-亚基 2β-亚基
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36
蛋白质一、二、三、四级结构示意图
2006-8
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37
五、维持蛋白质分子空间构象的主要化学键
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10
碱性氨基酸
=
H2N-C-NH— NH
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11
（三）氨基酸的理化性质 1. 两性电离和等电点
氨基酸具有氨基、羧基等
能接受H+而成——NH3+ 具碱性
能电离出H+而成——COO具酸性
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12
氨基酸的两性电离
pH<pI
pH=pI（兼性离子）
空间结构
一级结构 二级结构 三级结构 四级结构
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20
一、一级结构
概念：多肽链中氨基酸的组成与排列顺序 主键：肽键 意义：决定蛋白质的空间结构
2006-8
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21
胰岛素的一级结构
B链 A链
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22
二、二级结构 （secondary structure）
定义 蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转，构成 的局部空间构象。
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23
（一）二级结构的类型
α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规则卷曲
生物化学王镜岩第三版第八章蛋白质理化性质课件
浓硫酸加热降解蛋白质后测定NH3
• 双缩脲(biuret)法: CuSO4与肽链的氨基结合
• Folin-Phenol法: 芳香族氨基酸侧链发色
• BCA (bicinchoninic acid)法: FDA唯一认可
• 紫外法: 280纳米处的紫外吸收 (1 OD280 = 1 mg/ml)
• Bradford法: 考马斯亮兰 ( Coomassie
蛋白质稳定的因素
分散相质点带有同种电荷 分散相质点与溶剂形成溶剂化层
++
碱
碱
+
+
+
+
++ + +
酸
酸
- --
-
-
-
-
---
正电荷 的蛋白质
等电点 的蛋白质
负电荷 的蛋白质
蛋白质的沉淀作用
蛋白质分子相互聚 集从胶体溶液中析 出的现象称为沉淀。
蛋白质沉淀的原理
甲醇
乙醇
丙酮
高浓 度盐
有机 溶剂
沉淀 加热
什么是层析-chromatography
层析的种类
蛋白质分离纯化中常用的层析
• 分子筛层析 • 亲和层析 • 离子交换层析 • 疏水/反相层析 • 物理吸附层析
利用分子量差异 利用特异性亲和 利用电荷差异 利用亲疏性差异 利用非特异性吸附
分子筛层析的工作原理
分子筛层析的工作原理
分子筛层析， Molecularsieve chromatogra phy;
＋＋＋
蛋白质电荷数和亲水性差 异，沉淀所需盐浓度不同
··
※※
2 有机溶剂
必须低温操作和沉淀后快速水(或缓冲液)溶 解，降低有机溶剂浓度,防止蛋白质变性 加甲醇、乙醇、丙酮等
王镜岩版生化第八章 蛋白质的降解与氨基酸代谢 ppt
•
必需氨基酸：Lys、Trp、Phe、Met、 Thr、Leu、Ile、Val
二
氨基酸的 分解代谢
氨基酸的分解代谢
特殊分解代谢 → 特殊侧链的分解代谢
脱羧基作用 → CO2 + 胺 一般分解代谢→
脱氨基作用 → NH3 + α -酮酸
（1）氨基酸的脱氨基作用
• 氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧 化脱氨基，联合脱氨基和非氧化脱氨基。
④ 精氨酸代琥珀酸 瓜氨酸 ③ AMP+PPi ATP+Asp
本章小结
• 1 蛋白质通过蛋白酶作用降解为氨基酸 • 2 氨基酸分解代谢包括脱氨基、脱羧基作 用
课外讨论
• 1 氨基酸脱氨基有几种方式代谢 • 2 白化病与氨基酸代谢
/.../mwking/nitrogen-metabolism.html
胞液 cytoplasm
线粒体 mitochondrion
2ATP+CO2+NH2+H2O ① 2ADP+Pi
尿素 鸟氨酸 延胡索酸 H2O 精氨酸 ⑤ ② 瓜氨酸 Pi 鸟氨酸 氨基甲酰磷酸
苹果酸 草酰乙酸
R’-COCOOH
R”-CH(NH2)COOH
• 转氨酶(transaminase)以磷酸吡哆醛(胺) 为辅酶。
138.192.68.68/.../AminoAcidDegradation.html
• 转氨基作用(transamination)可以在各种 氨基酸与α-酮酸之间普遍进行。除Gly， Lys，Thr，Pro外，均可参加转氨基作用。
①氧化脱氨基：
反应过程包括脱氢和水解两步。
-2H +H2O R-CH（NH2）COOH → R-C（=NH）COOH → R-COCOOH + NH3
最新[医学]王镜岩生化第三版考研课件 第7章 蛋白质的分离纯化和表征讲学课件
![最新[医学]王镜岩生化第三版考研课件 第7章 蛋白质的分离纯化和表征讲学课件](https://img.taocdn.com/s3/m/0bc99b9ac850ad02df80413d.png)
商铺销售方式 鉴于目前剩余商铺产品均在西大门两侧的位置，为营造商业氛围，全部以免租 金方式招商，目前已形成一定的商业雏形，为保障客户投资利益，快速去化， 建议以：
售后返租方式销售（租户优选购铺）
以3年返租形式销售，以成交总价的年5%计算租金，3年共返租15%，可 以抵扣房款。业主三年内无商铺的经营权，可以在签订合同是在交房时间上体 现三年租期。商铺三年内由物业招商经营。（具体货值计算见附表）
1.等电点沉淀 调整溶液pH 不同蛋白在各自 pI处依次沉淀
2.盐溶和盐析 3.有机溶剂分级分离法
降低介电常数 争夺水化膜
（三)根据电荷不同的分离方法—电泳
原理： • 蛋白质在非等电点时所带总电荷不为0 • 分子大小不同，电场中移动速度也不同
等电聚焦电泳
双向电泳
离子交换层析
（四）利用蛋白质选择性吸附的性质
1.同种蛋白带同种电荷，相互排斥 2.水膜弹性
蛋白质溶液具有丁达尔效应、布朗 运动以及不能通过半透膜等性质
（二）蛋白质的沉淀
Pr从胶体溶液中析出 Ⅰ可逆沉淀：
– 温和条件，改变溶液pH或Pr所带电荷 – Pr结构和性质没有变化 – 适当条件下可重新溶解 ——非变性沉淀 • pI沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等
• 羟磷石灰层析 • 疏水作用层析
（五）利用对配体的特异生物学 亲和力的纯化方法
具有极强的专一性
亲和色谱颗粒
六、蛋白质含量测定和纯度鉴定 （略）
2016年商铺清盘营销细案
商铺销售目标：2016年6月底清盘
48套商铺，2618.19平米，共计0.42亿元；
2016年商铺推广策略
1、商铺海报（DM) 设计制作内容详实的商铺销售海报，详尽分析投资回报比及社区成长型商业性质，作为 项目的宣传资料，把客户资源扩展到全市。
王镜岩生物化学第38章蛋白质合成与转运PPT课件
• 病毒感染的宿主细胞产生
白细胞（α）、成纤维～（β）、免疫～（γ）
干扰素结合于细胞膜，活化抗病毒蛋白基因 诱导产生： 蛋白激酶使eIF2磷酸化失活； 2’—5’腺嘌呤寡聚核苷酸合成酶 2’—5’A激活磷酸二酯酶水解mRNA
真核和原核细胞参与翻译的蛋白质因子
阶段 原核
真核
功
能
IF1
IF2 eIF2
②转肽：肽酰转移酶（核糖体参与催化）
③移位：EF-G（EF-2）
8、翻译的终止（terminate）
• 没有识别终止密码子的tRNA • 释放因子 • 核糖体释放因子
肽酰转移酶活性变为酯酶活性
RF1：UAA/UAG RF2：UGA RF3：刺激活性
多核糖体（polysome）
肽链的折叠
肽链折叠是指从多肽链的氨基酸序列形成具 有正确三维空间结构的蛋白质的过程。
体内多肽链的折叠目前认为至少有两类蛋白 质参与，称为助折叠蛋白: （1）酶：蛋白质二硫 键异构酶（PDI）； （2）分子伴侣
Lasky于1978年首先提出分子伴侣（mulecular chaperone）的概念，这是一类在细胞内能帮助新生肽 链正确折叠与装配组装成为成熟蛋白质，但其本身并 不构成被介导的蛋白质组成部分的一类蛋白因子，在 原核生物和真核生物中广泛存在。
• 异亮氨酰 – tRNAIle • 缬氨酰 – tRNAVal 缬氨酰 – tRNAIle则被水解： 缬氨酸+ tRNAIle
4、一个特殊的tRNA启动蛋白的合成
• 翻译起始于Met的参与
tRNAMet：携带Met掺入蛋白内部
tRNAiMet ：起始Met 掺入
——由同一种tRNA合成酶合成
起始因子识别tRNAiMet 延伸因子识别tRNAMet
白细胞（α）、成纤维～（β）、免疫～（γ）
干扰素结合于细胞膜，活化抗病毒蛋白基因 诱导产生： 蛋白激酶使eIF2磷酸化失活； 2’—5’腺嘌呤寡聚核苷酸合成酶 2’—5’A激活磷酸二酯酶水解mRNA
真核和原核细胞参与翻译的蛋白质因子
阶段 原核
真核
功
能
IF1
IF2 eIF2
②转肽：肽酰转移酶（核糖体参与催化）
③移位：EF-G（EF-2）
8、翻译的终止（terminate）
• 没有识别终止密码子的tRNA • 释放因子 • 核糖体释放因子
肽酰转移酶活性变为酯酶活性
RF1：UAA/UAG RF2：UGA RF3：刺激活性
多核糖体（polysome）
肽链的折叠
肽链折叠是指从多肽链的氨基酸序列形成具 有正确三维空间结构的蛋白质的过程。
体内多肽链的折叠目前认为至少有两类蛋白 质参与，称为助折叠蛋白: （1）酶：蛋白质二硫 键异构酶（PDI）； （2）分子伴侣
Lasky于1978年首先提出分子伴侣（mulecular chaperone）的概念，这是一类在细胞内能帮助新生肽 链正确折叠与装配组装成为成熟蛋白质，但其本身并 不构成被介导的蛋白质组成部分的一类蛋白因子，在 原核生物和真核生物中广泛存在。
• 异亮氨酰 – tRNAIle • 缬氨酰 – tRNAVal 缬氨酰 – tRNAIle则被水解： 缬氨酸+ tRNAIle
4、一个特殊的tRNA启动蛋白的合成
• 翻译起始于Met的参与
tRNAMet：携带Met掺入蛋白内部
tRNAiMet ：起始Met 掺入
——由同一种tRNA合成酶合成
起始因子识别tRNAiMet 延伸因子识别tRNAMet
【优文档】王镜岩生物化学经典课件蛋白质合成和基因工程考研必备学生物化学必备PPT
对肽链合 白喉毒素:修饰EFT2的氨基酸，强烈抑制真核生物蛋白质的合成；
(一) mRNA是蛋白质合成的模板（见上一章）
成的抑制 染色质的活化，如核小体结构的解开、非组蛋白的作用等。
第二个信号肽序列用相似的方式引导肽链穿过内膜，折叠成天然构象，并与血红素分子结合。
细除胞。色素c1前体蛋白的N端有两个信号肽序白列喉，第毒一素个信号肽序列识别线粒体外膜上的受体蛋白，引导肽链进入线粒体基质，随后被切
两类氨酰-tRNA合酶的结构成镜像 关系，分别与tRNA的两侧结合， 图中可见其空间互补关系。
类
类
氨酰-tRNA合成 酶的辨认位点
4种tRNA的 辨认核苷酸
大肠杆菌 的氨酰tRNAGln合 成酶的晶 体结构。
大肠杆菌的氨 酰-tRNAGln合 成酶的图解， 紫色球代表是酶的 辨认位点。
2.1941年，细胞学家和注意到细胞质中的核酸与蛋白质 的合成有密切的关系。 年代有人用电子显微镜和物理化学手段发现大肠杆菌细胞质 的RNA常常存在于蛋白质合成相关的颗粒中（Ф20nm,用35S进 行脉冲式标记的实验证明该颗粒是蛋白质合成的所在地）， 简称核糖体。
4.核糖体得到分离后，发现含有RNA，即称rRNA。Watson 等发现rRNA的G≠C，A≠U，断定是一单链分子。
年Hoagland, M.B.发现一类稳定的RNA小分 子，不与核糖体结合，因而不同于mRNA和 rRNA。
2.Crick, F.比较了核酸和氨基酸的大 小和形状后，认为不可能在空间上互补， 因此预测：(1) 存在一类分子转换器，使 信息从核酸序列转换成氨基酸序列；(2) 这种分子很可能是核酸；(3) 它不论以何 种方式进入蛋白质翻译系统的模板，都必 须与模板形成氢键（即配对）；(4) 有20 种分子转换器，每种氨基酸一个；(5) 每 种氨基酸必定还有一个对应的酶，催化与 特定的分子转换器结合。
(一) mRNA是蛋白质合成的模板（见上一章）
成的抑制 染色质的活化，如核小体结构的解开、非组蛋白的作用等。
第二个信号肽序列用相似的方式引导肽链穿过内膜，折叠成天然构象，并与血红素分子结合。
细除胞。色素c1前体蛋白的N端有两个信号肽序白列喉，第毒一素个信号肽序列识别线粒体外膜上的受体蛋白，引导肽链进入线粒体基质，随后被切
两类氨酰-tRNA合酶的结构成镜像 关系，分别与tRNA的两侧结合， 图中可见其空间互补关系。
类
类
氨酰-tRNA合成 酶的辨认位点
4种tRNA的 辨认核苷酸
大肠杆菌 的氨酰tRNAGln合 成酶的晶 体结构。
大肠杆菌的氨 酰-tRNAGln合 成酶的图解， 紫色球代表是酶的 辨认位点。
2.1941年，细胞学家和注意到细胞质中的核酸与蛋白质 的合成有密切的关系。 年代有人用电子显微镜和物理化学手段发现大肠杆菌细胞质 的RNA常常存在于蛋白质合成相关的颗粒中（Ф20nm,用35S进 行脉冲式标记的实验证明该颗粒是蛋白质合成的所在地）， 简称核糖体。
4.核糖体得到分离后，发现含有RNA，即称rRNA。Watson 等发现rRNA的G≠C，A≠U，断定是一单链分子。
年Hoagland, M.B.发现一类稳定的RNA小分 子，不与核糖体结合，因而不同于mRNA和 rRNA。
2.Crick, F.比较了核酸和氨基酸的大 小和形状后，认为不可能在空间上互补， 因此预测：(1) 存在一类分子转换器，使 信息从核酸序列转换成氨基酸序列；(2) 这种分子很可能是核酸；(3) 它不论以何 种方式进入蛋白质翻译系统的模板，都必 须与模板形成氢键（即配对）；(4) 有20 种分子转换器，每种氨基酸一个；(5) 每 种氨基酸必定还有一个对应的酶，催化与 特定的分子转换器结合。
生物化学王镜岩第三版第六章蛋白质的高级结构--PPT课件
(１) α－螺旋（α－helix）
(２) β－折叠（β-pleated sheet）
(３) β－转角（β-turn）
(４) 无规则卷曲（nonregular coil）
-
13
Pauling的生涯
Linus Carl Pauling (1901-1994)
1926年，留学Sommerfeld实验室（1年7个月）
-
9
酰胺平面
α-碳原子
非键合原子 接触半径
侧链
酰胺平面
Φ=1800，ψ=1800
Φ=00，ψ=00
完全伸展的多肽主链构象 - Φ=00，ψ=00的多肽主链构10象
-
11
-
12
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链 主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主 轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象 单元．主要有以下类型：
基本组合方式：αα；β×β；βββ
-
34
超二级结构类型
αα
Β-链
β×β
βαβ
1 2ββ--迂迂3回回4 5
ββ-β
回形拓扑结构
5 2回形拓3 扑4结构1
35
丙糖磷酸异构酶
乳酸脱氢酶结构域1
黄素蛋白
丙酮酸激酶结构域4
羧肽酶
腺苷酸激酶
(a)
(b)
-
36
平行-折叠的结构比较（a） -园桶形排布，（b）马蹄形排布
可溶性 蛋白
肌球蛋白 血纤蛋白原
其它
说明： α角蛋白经充分伸展后可转变- 成β角蛋白，即β折叠片结构。
28
-
29
-
相关主题
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特点：-氨基酸 (脯氨酸除外) L-氨基酸（甘氨酸除外）
COOH |
H2N
C |
H
R
第一章 蛋白质
第一章 蛋白质
第一章 蛋白质
二、必需氨基酸（8种）： 人体不能自我合成，必须从外界中摄取的氨基酸
赖氨酸 Lys、苏氨酸 Thr、亮氨酸 Leu、异亮氨酸 Ile、 苯丙氨酸 Phe、甲硫氨酸 Met、缬氨酸 Val、 色氨酸 Trp
氨基酸理化性质
第一章 蛋白质
3. 吸收光谱： 所有20种基本氨基酸在可见光区都无光吸收，在近紫外区 三种芳香氨基酸具有紫外吸收， 即：苯丙氨酸—257nm、 酪氨酸—275nm、 色氨酸—280nm
G O
氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 丝氨酸 苏氨酸 天冬氨酸 天冬酰胺 谷氨酸 谷氨酰胺 精氨酸 赖氨酸 组氨酸 半胱氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸 脯氨酸
碱
赖氨酸 Lys K
NH3—CH2—CH2—CH2—CH2— CH—COO
性
| NH3
R 基
精氨酸 Arg R
NH2—C—NH—CH2—CH2—CH2— CH—COO
||
|
氨
NH2
NH3
基
—CH2— CH—COO
酸
组氨酸 HIs H
HN NH +
| NH3
三、氨基酸的理化性质
第一章 蛋白质
1.一般性质：溶解度：可溶于水、稀酸、稀碱中 旋光性：丙氨酸 +1.8、半胱氨酸 -16.5、 脯氨酸 -86.0 熔点：大部分在200℃以上，丙氨酸297、丝氨酸280
PK 3ˊ (R 基 )
3.86（ C O O H ） 4.25 (C O O H ) 12.48 (胍 基 ) 10.53（ 氨 基 ） 6.00（ 咪 唑 基 ） 10.08（ O H ）
10.07 (O H )
蛋白质的元素组成
第一章 蛋白质
百分含量（W%）
60 52.5
50
40
30
21.5
20
16
10
7
0.8
0
蛋白质元素组成
C 50~55
H 6.5~7.3
O 19~24
N 15~19
C H O N 其 它
其它 微量
第一章 蛋白质
微量元素
Fe Cu Zn Mn
百分率（%） 微量元素 百分率（%）
0~0.8
N3H + R+
N2H R-
pK1 ′ =2.34 pk2 ′ =9.60 pI=(2.34+9.60)/2=5.97
氨基酸理化性质
第一章 蛋白质
赖氨酸的两性解离为：
+
k1'
N3HCHCO HO
N + 3HCHCOkO 2'N + 3HCHCOk O 3' N2HCHCOO
(C2)H 4
(C2)H 4
氨基酸表观解离常数和等电点
pK1ˊ (COOH)
2.34 2.34 2.32 2.36 2.36 2.21 2.63 2.09 2.02 2.19 2.17 2.17 2.18 1.82 1.71 2.28 1.83 2.20 2.38 1.99
P K 2ˊ (NH3+)
9.60 9.69 9.62 9.60 9.68 9.15 10.43 9.82 8.80 9.67 9.13 9.04 8.95 9.17 8.33 9.21 9.13 9.11 9.39 10.63
生产时将pH值调到3.22，谷氨酸沉淀下来。
氨基酸理化性质
第一章 蛋白质
pI计算法： pI=（pK左′+pK右′ ）/2 pK左′ : pI处左侧pK ′值， pK右′ :pI处右侧pK ′值。 如：甘氨酸的两性解离为：
酸 H CHCOOkH 1
k2 H CHCOO
碱 H CHCOO
N3H + R+
CH N+H3
COO _
H3C
C C CH H2 H2 CH3
CH N+H3
COO _
C H 2 CH COO
N+H3
_
CH2 CH COO
N+H3
_
H3C S CH2 CH COO
N+H3
_
COO
N +
H2
R
氨基酸
三字母 符号
极 甘氨酸
Gly
性
丝氨酸 不
Ser
带
电 苏氨酸
Thr
荷 半胱氨酸 Gys
基 酪氨酸
TyrLeabharlann 氨基 天冬酰胺 Asn 酸
谷氨酰胺 Gln
单字母 符号 G S
T C Y
N
Q
第一章 蛋白质
结构式
H— CH—COO
| NH3
HO—CH2— CH—COO | NH3
HO—CH— CH—COO
| CH3
| NH3
HS—CH2— CH—COO | NH3
HO—
—CH2— CH—COO | NH3
(C2)H 4
(C2)H 4
N + 3H R ++
N + +_ + 3H R
N2H R+ _
N2H
_
R
与等电点有关的pK值为：pK2 ′ =8.95 pK3 ′ =10.53 pI=9.74
一、二、三组氨基酸：pI=（pK1′+pK2 ′ ）/2 第四组氨基酸：pI=（pK2 ′ +pK3 ′ ）/2
S
0.23~2.4
I
P
0~0.8
特点：含氮量较恒定，一般在16%左右 蛋白质系数——6.25 蛋白质含量 = 样品含氮量6.25
氨基酸
第一章 蛋白质
第二节 氨基酸
蛋白氨基酸 非蛋白氨基酸
基本（常见）氨基酸 稀有（不常见）氨基酸
一、结构特点与分类： 1.结构特点：所有20 种基本氨 基酸的结构通式为
GO
R
氨基酸
丙氨酸
非
缬氨酸
极 性 亮氨酸
三字母 符号 Ala
Val
Leu
基
异亮氨酸
Ile
氨
苯丙氨酸
Phe
基 色氨酸
Trp
酸
甲硫氨酸 Met
脯氨酸
Pro
单字母 符号 A V
L
I F
W
M P
第一章 蛋白质
结构式
_
CH3 CH COO
N+H3
_
H3C CH CH COO
CH3 N+H3
_
H3C
C CH H2 CH3
2.两性解离和等电点：氨基酸由酸性基团和碱性基团，可以发 生两性解离：
酸
碱
R CHCOO k1 H R CHCO - O k2 R CHCO - O
N3H + R+
N3H +
R±
N2H R–
氨基酸理化性质
第一章 蛋白质
等电点定义：某一氨基酸的净电荷等于零时的溶液pH值 为该氨基酸的等电点
不同的氨基酸有不同的等电点 等电点时的特点：溶解度下降 用途：可根据氨基酸的等电点来分离不同氨基酸，如味精
NH2—CO—CH2— CH—COO | NH3
NH2—CO—CH2—CH2— CH—COO | NH3
第一章 蛋白质
酸 氨基酸 三字母 单字母
性
符号 符号
R
天冬氨酸 Asp
D
基
氨
基 谷氨酸 Glu
E
酸
结构式
–OOC—CH2— CH—COO | NH3
–OOC—CH2—CH2— CH—COO | NH3
COOH |
H2N
C |
H
R
第一章 蛋白质
第一章 蛋白质
第一章 蛋白质
二、必需氨基酸（8种）： 人体不能自我合成，必须从外界中摄取的氨基酸
赖氨酸 Lys、苏氨酸 Thr、亮氨酸 Leu、异亮氨酸 Ile、 苯丙氨酸 Phe、甲硫氨酸 Met、缬氨酸 Val、 色氨酸 Trp
氨基酸理化性质
第一章 蛋白质
3. 吸收光谱： 所有20种基本氨基酸在可见光区都无光吸收，在近紫外区 三种芳香氨基酸具有紫外吸收， 即：苯丙氨酸—257nm、 酪氨酸—275nm、 色氨酸—280nm
G O
氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 丝氨酸 苏氨酸 天冬氨酸 天冬酰胺 谷氨酸 谷氨酰胺 精氨酸 赖氨酸 组氨酸 半胱氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸 脯氨酸
碱
赖氨酸 Lys K
NH3—CH2—CH2—CH2—CH2— CH—COO
性
| NH3
R 基
精氨酸 Arg R
NH2—C—NH—CH2—CH2—CH2— CH—COO
||
|
氨
NH2
NH3
基
—CH2— CH—COO
酸
组氨酸 HIs H
HN NH +
| NH3
三、氨基酸的理化性质
第一章 蛋白质
1.一般性质：溶解度：可溶于水、稀酸、稀碱中 旋光性：丙氨酸 +1.8、半胱氨酸 -16.5、 脯氨酸 -86.0 熔点：大部分在200℃以上，丙氨酸297、丝氨酸280
PK 3ˊ (R 基 )
3.86（ C O O H ） 4.25 (C O O H ) 12.48 (胍 基 ) 10.53（ 氨 基 ） 6.00（ 咪 唑 基 ） 10.08（ O H ）
10.07 (O H )
蛋白质的元素组成
第一章 蛋白质
百分含量（W%）
60 52.5
50
40
30
21.5
20
16
10
7
0.8
0
蛋白质元素组成
C 50~55
H 6.5~7.3
O 19~24
N 15~19
C H O N 其 它
其它 微量
第一章 蛋白质
微量元素
Fe Cu Zn Mn
百分率（%） 微量元素 百分率（%）
0~0.8
N3H + R+
N2H R-
pK1 ′ =2.34 pk2 ′ =9.60 pI=(2.34+9.60)/2=5.97
氨基酸理化性质
第一章 蛋白质
赖氨酸的两性解离为：
+
k1'
N3HCHCO HO
N + 3HCHCOkO 2'N + 3HCHCOk O 3' N2HCHCOO
(C2)H 4
(C2)H 4
氨基酸表观解离常数和等电点
pK1ˊ (COOH)
2.34 2.34 2.32 2.36 2.36 2.21 2.63 2.09 2.02 2.19 2.17 2.17 2.18 1.82 1.71 2.28 1.83 2.20 2.38 1.99
P K 2ˊ (NH3+)
9.60 9.69 9.62 9.60 9.68 9.15 10.43 9.82 8.80 9.67 9.13 9.04 8.95 9.17 8.33 9.21 9.13 9.11 9.39 10.63
生产时将pH值调到3.22，谷氨酸沉淀下来。
氨基酸理化性质
第一章 蛋白质
pI计算法： pI=（pK左′+pK右′ ）/2 pK左′ : pI处左侧pK ′值， pK右′ :pI处右侧pK ′值。 如：甘氨酸的两性解离为：
酸 H CHCOOkH 1
k2 H CHCOO
碱 H CHCOO
N3H + R+
CH N+H3
COO _
H3C
C C CH H2 H2 CH3
CH N+H3
COO _
C H 2 CH COO
N+H3
_
CH2 CH COO
N+H3
_
H3C S CH2 CH COO
N+H3
_
COO
N +
H2
R
氨基酸
三字母 符号
极 甘氨酸
Gly
性
丝氨酸 不
Ser
带
电 苏氨酸
Thr
荷 半胱氨酸 Gys
基 酪氨酸
TyrLeabharlann 氨基 天冬酰胺 Asn 酸
谷氨酰胺 Gln
单字母 符号 G S
T C Y
N
Q
第一章 蛋白质
结构式
H— CH—COO
| NH3
HO—CH2— CH—COO | NH3
HO—CH— CH—COO
| CH3
| NH3
HS—CH2— CH—COO | NH3
HO—
—CH2— CH—COO | NH3
(C2)H 4
(C2)H 4
N + 3H R ++
N + +_ + 3H R
N2H R+ _
N2H
_
R
与等电点有关的pK值为：pK2 ′ =8.95 pK3 ′ =10.53 pI=9.74
一、二、三组氨基酸：pI=（pK1′+pK2 ′ ）/2 第四组氨基酸：pI=（pK2 ′ +pK3 ′ ）/2
S
0.23~2.4
I
P
0~0.8
特点：含氮量较恒定，一般在16%左右 蛋白质系数——6.25 蛋白质含量 = 样品含氮量6.25
氨基酸
第一章 蛋白质
第二节 氨基酸
蛋白氨基酸 非蛋白氨基酸
基本（常见）氨基酸 稀有（不常见）氨基酸
一、结构特点与分类： 1.结构特点：所有20 种基本氨 基酸的结构通式为
GO
R
氨基酸
丙氨酸
非
缬氨酸
极 性 亮氨酸
三字母 符号 Ala
Val
Leu
基
异亮氨酸
Ile
氨
苯丙氨酸
Phe
基 色氨酸
Trp
酸
甲硫氨酸 Met
脯氨酸
Pro
单字母 符号 A V
L
I F
W
M P
第一章 蛋白质
结构式
_
CH3 CH COO
N+H3
_
H3C CH CH COO
CH3 N+H3
_
H3C
C CH H2 CH3
2.两性解离和等电点：氨基酸由酸性基团和碱性基团，可以发 生两性解离：
酸
碱
R CHCOO k1 H R CHCO - O k2 R CHCO - O
N3H + R+
N3H +
R±
N2H R–
氨基酸理化性质
第一章 蛋白质
等电点定义：某一氨基酸的净电荷等于零时的溶液pH值 为该氨基酸的等电点
不同的氨基酸有不同的等电点 等电点时的特点：溶解度下降 用途：可根据氨基酸的等电点来分离不同氨基酸，如味精
NH2—CO—CH2— CH—COO | NH3
NH2—CO—CH2—CH2— CH—COO | NH3
第一章 蛋白质
酸 氨基酸 三字母 单字母
性
符号 符号
R
天冬氨酸 Asp
D
基
氨
基 谷氨酸 Glu
E
酸
结构式
–OOC—CH2— CH—COO | NH3
–OOC—CH2—CH2— CH—COO | NH3