蛋白质化学 PPT课件

HA
A- + H +
酸
碱 质子
？
氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样 放出质子，也能像碱一样接受质子，氨基酸 具有酸碱性质，是一类两性电解质。
As an acid（proton donor）：
COO -
+
H3N C H
H2N
COO C H + H+
R
R
As a base（proton acceptor）：
用酸，碱或酶将蛋白质进行彻底水解，可以得到 许多种氨基酸的混合物，说明氨基酸是蛋白质的基 本结构单位。
蛋白质是由许多α-氨基酸按一定的序列通过酰 胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具 有一定生物功能的大分子。
Asparagine（1806） 天（门）冬酰胺
Asparagus Glutamate 谷氨酸盐 wheat gluten（小麦面筋） Tyrosine（酪氨酸）在奶酪中发现 Glycine(甘氨酸) 具有甜味
特殊氨基酸(Special amino acids) – Gly
无光学活性(optically inactive)
-OOC +H3N C
＊ 蛋 白 质 多 肽 中 Gly 残 基的存在将增加其结 构区域的柔性
H
H
特殊氨基酸(Special amino acids) – Pro
CH2
CH2 CH2
三、氨基酸的主要物理性质 (4) 旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性， 能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常 用（-）表示，右旋者用（+)表示。
(5) 光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光 区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有 光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、 苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。
三、 氨基酸的主要物理性质 常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异 (1) 溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大， 并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。 可以用酒精把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 (2) 熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。 (3) 味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、 有的味甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是 味精的主要成分。
257nm
275nm
280nm
＊蛋白质分子中Phe, Tyr和Trp残基的存在使得蛋 白质在近紫外区(220-300nm)有特征性吸收
（三）不常见蛋白质氨基酸
除了常见的20种氨基酸蛋白质中还含有一些 稀有氨基酸，大多数是常见氨基酸的衍生物。
HO N H
COOH
H2NCH2CHCH2CH2CHCOOH
3. 氨基酸的酸碱滴定曲线
K1’'
pK1'-羧基=2.34
’
K2'’
’
pK2'-氨基=9.60
4.氨基酸等电点的计算 -----中性氨基酸：以Gly为例
COOH
+
H3N CH2
Gly+
+ H
-
COO
K1’
+
H3N CH2
Gly +-
+ H
K2’
H2N
COO-
CH2
Gly-
[Gly±] [H+]
K1′=
极性氨基酸
不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys Tyr, Asn, Gln
带正电荷：Lys, Arg, His
带负电荷：Asp, Glu
组成蛋白质的20种常见氨基酸 非极性氨基酸
吲哚
F
W
不带电荷极性氨基酸
巯基
Y
N
Q
带负电荷极性氨基酸
D E
带正电荷极性氨基酸
+
咪唑
H
胍基
k
R
(二) 按侧链R基的结构
四 氨基酸的酸碱性质
氨基酸不同于一般有机物的性质
1、氨基酸的两性离子形式
COO +
H3N C H
R
两性离子(dipolar ions) (兼性离子/偶极离子)
① 离子晶格，不是分子晶格---溶点高
② 水溶液中的氨基酸是极性分子，介电常数高--不溶于非极性溶剂
2. 氨基酸的两性解离和等电点 广义酸碱理论：
某些蛋白质含有： S 0.3%-2.5% 以及P 少数蛋白质含有：Fe, Cu，Zn，Mo和I等元素
其中N 的含量较恒定，平均为16%，即1 克氮相当于 6.25克蛋白质。测定蛋白质含量时，只要测出N 的含量， 就可换算出蛋白质的含量。 (凯氏定氮法的原理）
2
1
5
4
3
10
6
9
8
7
B-414废气处理器
第二节 蛋白质的基本结构单位—— 氨基酸
一、氨基酸的结构 蛋白质的基本单位是氨基酸 （Amino Acid），
常见的有20种，其中除了脯氨酸是亚氨基酸外都是 -氨基酸
-氨基酸就是羧酸-碳原子上的一个氢被氨基取 代而成的化合物。
（一）氨基酸的结构通式
H2N
COOH
α
C
H
或
+
H3N
COO-
α
CH
R
R
一氨基一羧基氨基酸：Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Ser, Thr, Cys, Met （中性） 脂肪族氨基酸 一氨基二羧基氨基酸及其酰胺： Asp, Glu, Asn, Gln 二氨基一羧基氨基酸：Arg, Lys
芳香族氨基酸: Phe, Tyr, Trp 杂环氨基酸： His, Trp, Pro
• 酪氨酸的max＝275nm，
275=1.4x103;
• 苯丙氨酸的max＝257nm，
257=2.0x102;
• 色氨酸的max＝280nm，
280=5.6x103;
组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和 Phe 对紫外光有一定的吸收，这是因为它们分子中 含有苯环，是苯环的共轭双键造成的。
▪ 回顾：
COOH H2N C H
R
COOH
+
H3N C H
R
pH < pI
COO +
H3N C H
R
等电点pI
COO -
H2N C H R
pH > pI
当溶液的 pH = pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH < pI时，氨基酸主要以正离子形式存在。 pH > pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。
根据氨基酸的结构不同可分为L-型和D-型， 蛋白质中的氨基酸除了甘氨酸外都有手性，蛋白
质中的氨基酸都是L-型。
（二）氨基酸的构型
二、常见蛋白质氨基酸的分类
构成蛋白质的20种氨基酸可以按它们的极性 和带电荷的性质分类，亦可按它们侧链基团的结 构分类。
(一) 按侧链R基的极性
非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met
奇异蛋白
▪ 应乐果甜蛋白（monellin)：是一种分子 量为10.7kD的超甜蛋白, 是蔗糖甜度的300倍。 锡兰莓
▪ 昆虫节肢弹性蛋白：节肢动物运动关节间的一种 特殊蛋白质，富弹性。
▪
▪ 贝类胶质蛋白：海洋生物贝类分泌的一种蛋白质, 能将贝壳牢固的粘在岩石或其他硬物上。
二、蛋白质的化学组成
所有蛋白质均含有 ： C 50%-55% H 6%-8% O 20%-23% N 16%
[Gly+]
K2′=
[Gly- ] [H+] [Gly±]
pI时，[Gly+ ] = [Gly- ]
[H+]2=K1′K2′ pH=（pK1′+ pK2′）/2
pI=（pK1′+ pK2′）/2
水与疏水基团的相互作用
疏水水合(Hydrophobic hydration)：向水中添加疏水物质 时，由于它们与水分子产生斥力，从而使疏水基团附近的 水分子之间的氢键键合增强，使得熵减小，此过程成为疏 水水合。
水
疏水相互作用( Hydrophobic interaction)
当水与非极性基团接触时，为减少水与非 极性实体的界面面积，疏水基团之间进行缔合， 这种作用成为疏水相互作用。
OH
NH2
4-羟基脯氨酸
5-羟基赖氨酸
CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH NH2
6-N-甲基赖氨酸
I
HO
CH2CHCOOH
I
NH2
3,5-二碘酪氨酸
硒代半胱氨酸
吡咯赖氨酸
不常见蛋白质氨基酸
（四）必需氨基酸 动物或人体内不能合成或合成数量
不足以满足身体需要的氨基酸。 必需 Leu、 Trp 、Met 、Lys 、Val 、Ile 、Phe 、Thr
半必需 His 、Arg
两三家来写一本书
（五）非蛋白质氨基酸
在细胞内已发现的非蛋白组成成分的氨基酸有 300多种，尽管它们不是蛋白质的构成成分，但具有 广泛的生物学功能。
如在尿素循环中的关键代谢中间产物：
瓜氨酸： H2N-C-NH-CH2-CH2-CH2-CH-COO－
O
＋NH3
鸟氨酸： H3N+-CH2-CH2-CH2-CH-COO－ ＋NH3
凯氏定氮：
K-435型12支管消化仪 （ 650℃高温消化）
蛋白质含量=含氮量自动操作 （加液、蒸馏、滴定、 计算、打印记录）
在2008年发生的“三鹿奶粉”事件中， 检测发现在三鹿奶粉含有三聚氰胺（分子 式C3H6N6）。
请用生物化学知识解释不法分子为什么要在 奶粉中添加三聚氰胺？