氨基酸简称
氨基酸的化学性质
内盐：氨基酸本身的氨基与羧基作用形成的盐， 称为内盐。
偶极离子：内盐分子同时具有两种离子的性质， 称为偶极离子，又称两性离子。
-
NH2CHRCOO
H+ -OH
N+ H3CHRCOO-
+
H -OH
+
H3NCHRCOOH
负离子(I) 偶极离子(II) 正离子(III)
等电点（IP）：在电场中，氨基酸既不移向阳 极，又不移向阴极时，溶液的pH叫做该氨基酸 的等电点。
N端分析 C端分析
a. N端氨基酸分析 (两种方法)
返回
①
F NO2 +
NO2
O2N
..
O
O
H2N CH C NH CH C NH
R
R'
NO2
O
O
NH CH C NH CH C NH
R
R'
H+3O + HF
NO2
O
O
O2N
NH CH C OH + NH2 CH C OH + ……
R
R'
彻底水解，得到全部氨基酸
1.两性和等电点
氨基酸有羧基和氨基化合物的典型反应， 也有相互影响的综合性质。
H2NCHRCOOH + OH-
强酸 强碱
+
H2NCHRCOOH + H
强碱 强酸
NH2CHRCOO- + H2O
弱碱 弱酸
+
H3NCHRCOOH + H2O
弱酸 弱碱
两性：有酸性又有碱性。
返回
NH2CHRCOOH
+
生物化学第3章 氨基酸
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
氨基酸(amino acid) ：α-氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基酸是与羧酸 相邻α-碳原子上连有一个氨基，故称α-氨基酸。 利用酸水解、碱水解、酶解可把蛋白质分子水解释放氨基酸。
不变部分（除脯氨酸） 可变部分 L型 α -氨基酸
氨基酸
芳香族氨基酸 Phe、Tyr、Trp 杂环氨基酸 His、Pro
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有羟基
丝氨酸Ser的-OH在生理条件下不解离，但是个极性基团，能与其 他基团形成氢键，常出现在酶的活性中心； 苏氨酸Thr的-OH是仲醇，具有亲水性；
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
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用强酸型阳离子交换树脂分离氨基酸
氨基酸与树脂的亲和力取决于：
气液层析
高效液相层析
蛋白质的水解条件及优缺点
第一章糖课后题 第6题
高碘酸及其盐可以定量的氧 化断裂邻二羟基、α-羟基醛等 的碳碳键，产生相应的羰基 化合物。该反应可以用来区 分糖苷是呋喃还是吡喃型的。 侧翼测定直连多糖的相对分 子量和支链淀粉的非还原末 端残基数，即分支数目。
生物化学第3章 氨基酸分析
180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度 与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。 烃基化反应：
2蛋白质的基本结构单位—氨基酸
三、 氨基酸的理化性质
（一）氨基酸的一般物理性质
1.氨基酸的旋光性
除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性-碳原子，因此 都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数 之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
氨基酸的结构
α—氨基酸除甘氨酸外都具有光学活性。 通常（+）表示右旋体dewtroisomer）,（-） 表示左旋体（Levoisomer），L与D只代表立 体异构型，不表示旋光性。例如人体蛋白质的 α—氨基酸均为L—型，但有左右旋之别。天冬 氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、赖氨酸 （Lys）、异亮氨酸（Ile）等为L（+）;而亮 氨酸（Leu）、丝氨酸（Ser）、苏氨酸 （Thr）、半胱氨酸（Cys）等都为L（-）。
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH2 CH CH3 CH3 OH
-氨基异己酸
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
异亮氨酸 Ileucine
-氨基--甲基戊酸
氨基酸的结构
二、氨基酸的分类
（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 （二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需 氨基酸
（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见 氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
1、蛋白质中常见氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C H
氨基乙酸
OH
氨基酸的结构
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
H2 N CH2 CH2 C NH2 O
20种氨基酸
氨基酸
命名 α -氨基丁二酸 α -氨基戊二酸 α -氨基-β -巯基丙酸 α -氨基-β -苯基丙酸 α -氨基-β -对羟苯基丙酸 α -氨基-β -羟基丙酸 α -氨基-γ -甲硫基丁酸 α -氨基-β -吲哚基丙酸 氨基乙酸 α -氨基-β -甲基丁酸 α -氨基-γ -甲基戊酸 α -氨基丙酸 α -氨基-β -甲基戊酸 β -吡咯烷基-α -羧酸 α -氨基-β -羟基丁酸 α -氨基-β -咪唑基丙酸 α ，ε -二氨基己酸 α -氨基-δ -胍基戊酸 性质 酸性 酸性 含巯基 酸性 含苯环 酸性 含苯环 含羟基 含硫 含苯环 中性 中性 中性 中性 中性 杂环 含羟基 杂环 碱性 碱性 R基极性性质 带负电荷的R基极性氨基酸 带负电荷的R基极性氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 非极性R基氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 非极性R基氨基酸 不带电荷的R基极性氨基酸 带正电荷的R基氨基酸 带正电荷的R基氨基酸 带正电荷的R基氨基酸 等电点 2.97 3.22 5.02 5.41 5.48 5.65 5.66 5.68 5.75 5.89 5.97 5.97 5.98 6.02 6.02 6.30 6.53 7.59 9.74 10.76 R基PKa 3.86(β COOH) 4.25(γ COOH) 8.33(SH）
三字母简称 单字母简称 Asp D Glu E Cys C Asn N Phe F Gln Q Tyr Y Ser S Met M Trp W Gly G Val V Leu L Ala A Ile I Pro P Thr T His H Lys K Arg R Asx B Glx Z
蛋白质氨基酸的定义
蛋白质氨基酸的定义介绍蛋白质是生物体内重要的宏分子，是组织和细胞的基本结构与功能单位，也参与许多生物活动过程。
而氨基酸则是蛋白质的构成单位，是蛋白质的基本结构单元。
蛋白质通过氨基酸的线性排列以及它们之间的化学键连接形成多肽链，进而折叠成特定的三维结构。
氨基酸的结构氨基酸是由一个中心碳原子（α-碳）与一个氨基、一个羧基、一个氢原子以及一个侧链构成的。
侧链的差异决定了氨基酸的性质与功能。
氨基酸的分类根据侧链的性质，氨基酸可以分为以下几类：构成氨基酸序列的20种氨基酸20种氨基酸被称为标准氨基酸，它们在细胞内广泛存在，共同构成了绝大部分的蛋白质。
这些氨基酸是赋予蛋白质以不同功能和结构的关键。
1.丙氨酸（Alanine，简称Ala，A）2.缬氨酸（Valine，简称Val，V）3.丁氨酸（Leucine，简称Leu，L）4.谷氨酸（Glutamic acid，简称Glu，E）5.天冬酰氨酸（Asparagine，简称Asn，N）6.脯氨酸（Proline，简称Pro，P）7.苯丙氨酸（Phenylalanine，简称Phe，F）8.天冬氨酸（Aspartic acid，简称Asp，D）9.Isoleucine（简称Ile，I）10.Glycine（简称Gly，G）11.Lysine（简称Lys，K）12.Arginine（简称Arg，R）13.Methionine（简称Met，M）14.Histidine（简称His，H）15.Cysteine（简称Cys，C）16.Threonine（简称Thr，T）17.Tyrosine（简称Tyr，Y）18.Tryptophan（简称Trp，W）19.Serine（简称Ser，S）20.Glutamine（简称Gln，Q）脱氧氨基酸这些氨基酸与标准氨基酸相似，但缺少一个羟基。
稀有氨基酸这些氨基酸在蛋白质中出现的频率较低，但在特定蛋白质中起重要作用。
氨基酸的生理功能氨基酸在生物体内发挥着多种重要的生理功能，主要包括以下几个方面：蛋白质合成氨基酸是蛋白质的基本组成部分，通过氨基酸的线性排列以及化学键连接形成多肽链，进而折叠成特定的三维结构，形成功能性蛋白质。
氨基酸基本知识
氨基酸科技名词定义中文名称： 氨基酸英文名称： amino acid定义1： 同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。
根据氨基和羧基的位置，有α氨基酸和β氨基酸等类型。
参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。
应用学科： 生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科） 定义2： 羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。
应用学科： 水产学（一级学科）；水产饲料与肥料（二级学科）定义3： 同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。
根据氨基和羧基的位置，有α氨基酸和β氨基酸等类型。
参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。
应用学科： 细胞生物学（一级学科）；细胞化学（二级学科）本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布百科名片氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
氨基酸目录简介结构通式分类氨基酸的缩写符号性质基本反应及检测对人体生命活动的作用代谢途径简介 氨基酸（Amino acid ）是构成蛋白质(protein)的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。
两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成 的前体。
氨基酸（amino acids ）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，正如它的名字所说的那样。
但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。
在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。
在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。
氨基酸
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
CHCH2 SH
+ NH3
-
OOC CH CH2 NH3+ S S
二硫键
CHCH2 SH NH3+
-
OOC CH CH2 NH3
+
CHCH2 SH NH3+
-
+
HO-Hg+
COO-
与金属离 子的螯合 性质可用 于体内解 毒。
-
OOC CHCH2 S NH3+
Hg
+
COO
五、氨基酸的分离分析
分配柱层析：支持剂是一些具有亲水性的不溶性物质，如纤维 素、淀粉、硅胶等。 滤纸层析： 薄层层析： 支持物不同
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用强酸型阳离子交换树脂分离氨基酸
氨基酸与树脂的亲和力取决于：
气液层析
高效液相层析
黄色
2，4-二硝基氟苯在弱碱条件下亲核芳环取代生成DNP-氨基酸。首次被英国 Sanger用来鉴定多肽、蛋白的N末端氨基酸
与烃反应 continue：
苯异硫氰酸酯(PITC)与ɑ-氨基生成苯氨基硫甲酰衍生物(PTC-aa)，再在硝基 甲烷中与酸发生环化成苯乙内酰硫脲 (PTH-aa)——Edman测序原理。
5ala氨基酸
5ala氨基酸
5-氨基酸，通常简称为5ala，是一种非常重要的生物化学分子。
它由一种有机化合物组成，其中含有一个氨基基团和五个碳的主链。
5ala在许多生物体内起着关键的作用。
虽然5ala在生物体内广泛存在，但它在人体内的作用尤为重要。
它是生物体内蛋白质合成的基本结构单元之一。
5ala还参与许多重要的生物过程，如光合作用和呼吸过程。
此外，5ala也在医学和药物研究中具有重要的应用价值。
例如，5ala可以用作光动力疗法的药物前体，用于治疗某些肿瘤。
通过给患者注射5ala，能够增加肿瘤细胞对光线的敏感性，从而达到治疗的效果。
总之，5ala是一种重要的氨基酸，广泛存在于生物体内，并发挥着关键的生物学功能。
它在科学研究和医学领域中具有重要的应用潜力。
氨基酸
紫外吸收性质
氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm—300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。
酸碱性质
1、两性解离与等电点 氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3正 缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。 氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的PH值，改变PH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液PH值称为该AA 2、解离常数 解离式中K1和Ｋ２′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。 氨基酸解离常数列表： 中文译名 支链 分子量 等电点） 羧基解离常数 氨基解离常数 R基解离常数 Gly 甘氨酸 亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78 -H Ala 丙氨酸 疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3 Val 缬氨酸 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2 Leu 亮氨酸 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2 Ile 异亮氨酸 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3 Phe 苯丙氨酸 疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5 Trp 色氨酸 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6 Tyr 酪氨酸 疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OH Asp 天冬氨酸 酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOH Asn 天冬酰胺 亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2 Glu 谷氨酸 酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOH Lys 赖氨酸 碱性 146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2 Gln 谷氨酰胺 亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2 Met 甲硫氨酸 疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3 Ser 丝氨酸 亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OH Thr 苏氨酸 亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OH Cys 半胱氨酸 亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SH Pro 脯氨酸 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6 His 组氨酸 碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04 Arg 精氨酸 碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48 3、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离 解离原则：先解离α-COOH，随后其他-COOH；然后解离α-NH3+，随后其他-NH3总之羧基解离度大于氨基，α-C上基团大于非α-C上同一基团的解离度。等电点的计算：首先写出解离方程，两性离子左右两端的表观解离常数的对数的算术平均值。一般PI值等于两个相近PK值之和的一半。如天冬氨酸 赖氨酸 4、氨基酸的酸碱滴定曲线 以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时，溶液PH为5.97，分别用标准NaOH和HCL滴定，以溶液PH值为纵坐标，加入HCL和NaOH的摩尔数为横坐标作图，得到滴定曲线。该曲线一个十分重要的特点就是在PH=2.34和PH=9.60处有两个拐点，分别为其PK和PK。 规律：pH<pK1′时,[R]>[R±]>[R]; pH>pK2′时，[R]>[R±]>[R+]; pH=pI时，净电荷为零，[R]=[R-]; pH<pI时，净电荷为“+”； pH>pI时，净电荷为“-”。
氨基酸
氨基酸amino acid定义1：同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。
根据氨基和羧基的位置，有α氨基酸和β氨基酸等类型。
参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。
定义2：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。
定义3：同时含有一个或多个氨基和羧基的脂肪族有机酸。
根据氨基和羧基的位置，有α氨基酸和β氨基酸等类型。
参与蛋白质合成的常见的是20种L-α-氨基酸。
百科名片简介氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质(protein)的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。
两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成氨基酸是指含有氨基的羧酸。
生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。
除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R基为可变基团）：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L－型两种构型）。
分类20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、杂环亚氨基酸：脯氨酸从营养学的角度1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这一般性质缬氨酸无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。
生物：常用生物专业英语
常用生物专业英语Glucose 葡萄糖Starch 淀粉Glycogen 糖原Cellulose 纤维素Amino Acid 氨基酸（简称aa）Protein 蛋白质Nucleic acid 核酸Enzyme 酶Kinase 激酶Cell 细胞Prokaryotic cell 原核细胞Eukaryotic cell 真核细胞Nucleus 细胞核Cytoplasm 细胞质Ribosome 核糖体Nucleosome 核小体Mitochondrion 线粒体Chloroplast 叶绿体Chromosome 染色体Chromatin 染色质Autosome 常染色体Actin 肌动蛋白，微丝Microtubule 微管Signal transduction 信号转导Development 发育Meiosis 减数分裂Mitosis 有丝分裂Zygote 合子Heterozygote 杂合子Homozygote 纯合子Differentiation 分化Induction 诱导Determination 决定Blastula 囊胚Gastrula 原肠胚Ectoderm 外胚层Mesoderm 中胚层Endoderm 内胚层Stem cell 干细胞Clone 克隆Apoptosis 凋亡Receptor 受体Ligand 配体, 配基Glycolysis 糖酵解RUBP 核酮糖1,5-二磷酸Rubisco RUBP羧化加氧酶Genetics 遗传学Gene 基因Genome 基因组Trait 性状Phenotype 表型，表现型Genotype 基因型Dominant 显性的Recessive 隐性的Recombination 重组Replication 复制Transcription 转录Splice 拼接Polymerase 聚合酶Promoter 启动子Codon 密码子Operon 操纵子Mutant 突变体Oncogene 癌基因Vector 载体Sequence 序列RFLP 限制酶片段长度多态性PCR 聚合酶链式反应SNP 单核苷酸多态性Evolution 进化Species 物种Virus 病毒HIV 和AIDS 人类免疫缺陷病毒和艾滋病Bacteria 细菌Fungi 真菌Vertebrate 脊椎动物Invertebrate 无脊椎动物Ecology 生态学。
氨基酸
定义：氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸的结构通式是生物功能大分子蛋白质的基本组成单位。
分类：必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
检测：茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
蛋白质：肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。
肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。
多肽有开链肽和环状肽。
在人体内主要是开链肽。
开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。
目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。
高中生物氨基酸
氨基酸氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。
不同的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。
1基本介绍氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。
不同的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。
两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成的前体。
氨基酸（amino acids）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，正如它的名字所说的那样。
但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。
在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。
在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。
α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。
构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
氨基酸(氨基酸食品)是蛋白质(蛋白质食品)的基本成分。
蜂王浆中含有20多种氨基酸。
除蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等人体本身不能合成、又必需的氨基酸外，还含有丰富的丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸等。
科学家分析了蜂王浆(蜂王浆食品)中29种游离氨基酸及其衍生物，脯氨酸含量最高，占总氨基酸含量的58%。
据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效。
2 结构通式氨基酸是指含有氨基的羧酸。
氨基酸 百度百科
编辑词条氨基酸百科名片氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
目录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有10种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
22种氨基酸名称的来历
22种氨基酸名称的来历1. 谷氨酸（Glutamic acid,Glutamate）：法语gluten源于拉丁语gluten，谷物胶质；谷氨酸是面筋加硫酸提取的。
2. 天冬氨酸（Aspartic acid，Aspartate）：英语asparagus源于希腊语asparagos（芦笋）。
天冬氨酸是从芦笋萃取液的衍生物天冬酰胺里提取的。
3. 半胱氨酸（Cystein）：来源于英语Cystine（胱氨酸），希腊语Kustis（膀胱）；胱氨酸是从膀胱里提取的。
4. 酪氨酸（Tyrosine）：希腊语tyri（cheese，奶酪）。
酪氨酸是从奶酪里提取的。
5. 赖氨酸（Lysine）：源自拉丁语Lycium barbarum（宁夏枸杞）；赖氨酸是从枸杞里发现的。
拉丁语lycium来源于希腊语Lycion，来源于希腊一个省Lycia。
6. 精氨酸（Arginine）：源自希腊语arginoeis（闪亮、白）。
7. 组氨酸（Histidine）：英语histidine源于德语histidin、希腊语histo（网络、组织）。
8. 苏氨酸（Threonine）：英语threose（苏糖）；threo-这个前缀来源于其费舍尔式的特殊结构苏式，对应的赤式是erythro-。
9. 丝氨酸（Serine）：英语silk源于拉丁语sericum（丝）；丝氨酸是从丝蛋白中提取的。
10. 天冬酰胺（Asparagine）：1806年首次从芦笋汁发现，芦笋为天门冬科天门冬属（Asparagus）草本。
11. 谷氨酰胺（Glutamine）：1883年Schulze从甜菜汁中发现了Gln，后来又先后从发芽种子及蛋白质(gluten)中检出。
12. 苯丙氨酸（Phenylalanine）：遵照命名法。
苯基phenyl，来源于希腊语phaino（闪亮）。
丙氨酸（Alanine）来源于乙醛aldehyde，来源于乙醇alcohol，乙基来源于阿拉伯语的冠词al-。
DNA上的氨基酸翻译方法
第一字 ↓ T Phe T Phe Leu Leu Leu C Leu Leu Leu Ile A Ile Ile Met Val G Val Val Val 第二字 C Ser Ser Ser Ser Pro Pro Pro Pro Thr Thr Thr Thr Ala Ala Ala Ala A Tyr Tyr G Cys Cys 第三字 ↓ T C A G T C A G T C A.AAG|G|TTA.TTG I | L | O | V | E | Y | O | U
终始 终始 终始 Trp His His Gln Gln Asu Asu Lys Lys Asp Asp Glu Glu Arg Arg Arg Arg Ser Ser Arg Arg Gly Gly Gly Gly
20种氨基酸的简称和正式名称 简称 正式名称 Phe 苯基 Leu 白氨基酸 Ile 异白氨酸 Met 蛋氨酸 Val 氨基异戊 Ser 酸 丝氨酸 Pro 氟 Thy 苏氨酸 Ala 氨基丙酸 Tyr 酪氨酸 简称 正式名称 His 组氨酸 Gln 谷酸氨 Asn 冬氨酸 Lys 蛋白 Asp 天冬氨酸 Glu 谷氨酸 Cys 胱氨酸 Trp 色氨酸 Arg 金氨酸 Gly 甘氨酸