生物化学(酶)
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学 第四章 酶
生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。
分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
生物化学03 酶
1、酶的别构（变构）效应 •概念：有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位
点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调 节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降， 这种现象称为别构效应，具有上述特点的酶称别构酶。
效应剂
别
构 中
活性 中心
心
2、酶的多种分子形式——同工酶
最适 温度
温度
4、pH对酶促反应速度的影响
v
•过酸过碱导致酶蛋白变性
•酶的最适pH不是一个固定 不变的常数
最
pH
适
pH
5、激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活力的物质，称为酶的激活剂。
类别
金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br有机分子 抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽
v
Vm axS K m S
PE
（2）米氏常数Km的意义
① 当v=Vmax/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位） ②是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可
鉴别酶。 ③可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，
Km愈大，E对S的亲合力愈小。 ④在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或
相对专一性：要求底物具有一定的化学键，且对键的某 一端所连的基团也有一定的要求，如胰蛋白酶。
键专一性：只作用于一定的键，而对键两端的基团并无 严格要求，如二肽酶。
2、 立体异构专一性 只能催化一种立体异构体，对另一种立体异构体无
作用，如乳酸脱氢酶能催化L-乳酸，而不能催化D-乳酸。
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
基础生物化学-酶
3.1.2 酶催化作用的特点
酶与一般催化剂一样，只能催化热力学允许 的化学反应;缩短达到化学平衡的时间，而 不改变平衡点;酶作为催化剂在化学反应的 前后没有质和量的改变;微量的酶就能发挥 较大的催化作用。
E + S ＝ES E + P
由于酶的化学本质是蛋白质，因此酶促反应又 具有其特性。
3.1.2.1 催化效率高
酶能大幅度降低反应的活化能，较化学催化剂 活性高107~1013倍。
化学反应：
过 氧 化 氢 酶
2H 2O 2
2H 2O+ 2 O
活化能： 无催化剂 胶态钯（铂） 过氧化氢酶
18000cal/mol 11700cal/mol
1700cal/mol
3.1.2.2 酶的高度专一性(specificity)
3.1.2.4 酶活力受多种因素的调节和控制
酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一 样，不断在体内新陈代谢，酶活力的调控方 式很多，包括酶的生物合成的诱导和阻遏， 抑制剂调控、共价修饰调控、反馈调控、酶 原激活及激素调控等。这些调控保证酶在体 内新陈代谢中发挥其适当的催化作用，使生 命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、 协调一致地进行。
3.1.2.5 酶的催化活性与辅因子有关
有些酶是复合蛋白，由酶蛋白和非蛋白小分 子物质——辅助因子组成，只有二者结合酶 才有活性。
3.1.3 酶的化学本质 3.1.3.1 酶是蛋白质
几乎所有的酶都是蛋白质，有的是简单蛋白质， 有的是结合蛋白质，具有蛋白质的一切性质。
3.1.3.2 酶的组成分类
⑵立体异构专一性(stereospecificity)
几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度的专 一性。酶对底物的立体构型的特异要求，可 分为旋光异构专一性和几何异构专一性
生物化学酶类名词解释
酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
脱脯基酶蛋白：酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
酶活力单位：酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
生物化学-酶(习题附答案)
一、名词解释1 核酶答案: 具有催化活性的RNA。
2 酶答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。
3 酶的竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。
4 辅基答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋白分开。
5 辅酶答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶蛋白分开。
6 酶的活性中心答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。
7 酶原答案: 没有催化活性的酶前体8 米氏常数答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
9 酶的激活剂答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。
10 酶的抑制剂答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。
11 酶的不可逆抑制剂答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除的抑制剂。
12 酶的可逆抑制剂答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。
13 酶的非竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。
14 酶活力答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。
15 比活力答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。
二、填空题1酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。
答案: 蛋白质，理化性质，各级结构2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
答案: 邻近与定位效应，底物变形，酸碱催化，共价催化3当酶的空间结构遭破坏时，酶的也被破坏，酶的活性。
答案: 活性中心，丧失4酶能与结合，并将其转化成，这一区域称为酶的。
答案: 底物，产物，活性中心5酶所催化的反应称为，在酶催化反应中，被酶催化的物质称为，反应生成物称为，酶所具有的催化能力称为。
生物化学-酶
酶一级结构的差别也决定了催化性质的不同， 如胰蛋白酶、 胰糜蛋白酶和弹性蛋白酶三种蛋白 酶的活性中心Ser残基附近都有一个在立体结构上 的“口袋”状结构。由于三种蛋白酶的口袋”状结 构不同，决定其与不同底物结合即有不同特异性。
酶的特异的三维空间结构是酶催化功能的基础。 酶的二、三级结构是维持酶的活性中心空间构象的 必需结构。
酶的命名包括习惯命名和系统命名，酶可分为六类。 酶与疾病发生、诊断、治疗等密切相关。
➢一、酶的概念 酶是由生物活细胞产生的具有高效催化功能
和高度专一性的一类特殊蛋白质，又叫生物催化 剂•．绝大多数的酶都是蛋白质。
酶的化学本 质是什麽？
酶的概念
• 一、相关概念 • 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应。 • 被酶的催化的物质称为底物(S) • 反应的生成物为产物（P） • 酶所具有的催化能力称酶的活性． • 酶失去催化能力称酶的失活．
第四章 酶 (Enzymes)
内容简介
酶是具有高度催化效率及高度特异性的蛋白质。 酶通过多种机制降低反应活化能使反应速率增加。 酶分子一级结构及空间结构是催化功能的基础。 酶促反应速率受到[S]、[E]、pH、T、抑制剂及激活
剂的影响
酶活性可受到别构调节、共价修饰、酶原激活、关键 酶、多酶体系、同工酶等调节
H N C O
COOH CH
R6
氨基酸
氨基酸
消化道中各种蛋白酶的专一性
3．立体异构特异性：一些酶仅能催化一种立体异
构体进行反应，或其催化的结果只产生一种立体异
构体，酶对立体异构物的选择性称为立体异构特异
性（stereospecificity）。
L-乳酸
D-乳酸
H
H
C
OH
生物化学（酶）试题与答案
生物化学（酶）试题与答案（9）第九章物质代谢的联系与调节【测试题】一、名词解释1.关键酶2.变构调节3.酶的化学修饰调节4.诱导剂5.阻遏剂6.细胞水平调节7.激素水平调节8.激素受体9.整体水平调节10.应激二、填空题：11.代谢调节的三级水平调节为、、。
12.酶的调节包括和。
13.酶的结构调节有和两种方式。
14.酶的化学修饰常见的方式有与、与 , 等。
15.在酶的化学修饰调节中，修饰酶的() 与()两种形式的转变是通过 () 的作用来实现的。
16.酶量的调节通过改变酶的() 与() ，从而调节代谢的速度和强度。
17.按激素受体在细胞的部位不同，可将激素分为() 和()两大类。
18.应激时糖、脂、蛋白质代谢的特点是() 增强，受到抑制。
三、选择题A 型题（1936）19.变构效应剂与酶结合的部位是A.活性中心的结合基团B.活性中心催化基团C.酶的-SH 基团D.酶的调节部位E.酶的任何部位20.下列哪一代谢途径不在胞浆中进行A.糖酵解B.磷酸戊糖途径C.糖原合成与分解D.脂肪酸β-氧化E.脂肪酸合成21.长期饥饿时，大脑的能源主要是A.葡萄糖B.糖原C.甘油D.酮体E.氨基酸22.最常见的化学修饰方式是A.聚合与解聚B.酶蛋白的合成与降解C.磷酸化与去磷酸化D.乙酰化与去乙酰化E.甲基化与去甲基化23.机体饥饿时，肝内哪条代谢途径加强A.糖酵解途径B.磷酸戊糖途径C.糖原合成D.糖异生E.脂肪合成24.作用于细胞膜受体的激素是A.肾上腺素B.类固醇激素C.前列腺素D.甲状腺素E.125OH2D325.作用于细胞内受体的激素是A.肾上腺素B.类固醇激素C.生长因子D.蛋白类激素E.肽类激素26.有关酶的化学修饰，错误的是A.一般都存在有活性（高活性）和无活性（低活性）两种形式B.有活性和无活性两种形式在酶作用下可以互相转变C.化学修饰的方式主要是磷酸化和去磷酸化D.一般不需要消耗能量E.催化化学修饰的酶受激素调节27.下列哪条途径是在胞液中进行的A.丙酮酸羧化B.三羧酸循环C.氧化磷酸化D.脂肪酸β-氧化E.脂肪酸合成28.糖异生、酮体生成及尿素合成都可发生于A.心B.肾C.脑D.肝E.肌肉29.存在于细胞膜上的酶是A.氧化磷酸化酶系B.羟化酶系C.过氧化氢酶系D.腺苷酸环化酶E.核酸合成酶系30.下列关于关键酶的概念，错误的是A.关键酶常位于代谢途径的起始反应B.关键酶在整个代谢途径中活性最高故对整个代谢途径的速度及强度起决定作用C.关键酶常催化不可逆反应D.受激素调节酶常是关键酶E.某一代谢物参与几条代谢途径，在分叉点的第一个反应常由关键酶催化31.关于糖、脂类和蛋白质三大代谢之间关系的叙述，正确的是A.糖、脂肪与蛋白质都是供能物质，通常单纯以脂肪为主要供能物质也是无害的B.三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质的三者互变的枢纽，偏食哪种物质都可以C.当糖供不足时，体内主要动员蛋白质供能D.糖可以转变成脂肪，但有些不饱和脂肪酸无法合成E.蛋白质可在体内完全转变成糖和脂肪32.情绪激动时，机体会出现A.血糖升高B.血糖降低C.脂肪动员减少D.血中 FFA 减少E.蛋白质分解减少33.饥饿时，机体的代谢变化错误的是A.糖异生增加B.脂肪动员加强C.酮体生成增加D.胰岛素分泌增加E.胰高血糖素分泌增加34.有关变构调节，错误的是A.变构酶常由两个或两个以上的亚基组成B.变构剂常是小分子代谢物C.变构剂通常与变构酶活性中心以外的某一特定部位结合D.代谢途径的终产物通常是催化该途径起始反应的酶的变构抑制剂E.变构调节具有放大作用35.有关酶含量的调节，错误的是A.酶含量的调节属细胞水平调节B.底物常可诱导酶的合成C.产物常抑制酶的合成D.酶含量调节属于快速调节E.激素或药物也可诱导某些酶的合成36.应激状态下血中物质改变哪项是错误的A.葡萄糖增加B.游离脂肪酸增加C.氨基酸增加D.酮体增加E.尿素减少B 型题（3740）A.酶的别构调节B.酶的化学修饰C.酶含量的调节D.通过细胞膜受体E.通过细胞质受体37.酶的磷酸化与去磷酸化作用属于38.体内 ATP 增加时，ATP 对磷酸果糖激酶的抑制作用属于39.类固醇激素在体内起作用时40.肾上腺素作用于肝细胞调节血糖代谢是（4144）A.肝糖原 B.乳酸 C.脂肪酸 D.甘油 E.氨基酸41.空腹时，血糖来自42.饥饿 2-3 天，血糖主要来自43.长期饥饿时，肌肉的主要能源物质44.随着饥饿的进程用作糖异生原料增加的是X 型题45.饥饿时，体内可能发生的代谢变化为A.糖异生加强B.血酮体升高C.脂肪动员加强D.血中游离脂肪酸升高E.组织对葡萄糖的利用加强46.变构调节的特点包括A.变构酶多存在调节亚基和催化亚基B.变构剂使酶蛋白构象改变，从而改变酶的活性C.变构剂与酶分子的特定部位结合D.变构调节都产生正效应，即增加酶的活性E.变构酶大多是代谢调节的关键酶47.通过膜受体作用的激素有A.胰岛素B.肾上腺素C.生长激素D.甲状腺素E.类固醇激素48.酶的化学修饰的特点包括A.需要酶催化B.使酶蛋白发生共价键的改变C.使酶的活性发生改变D.有放大效应E.最常见的方式是磷酸化与去磷酸化49.应激可引起的代谢变化A.血糖升高B.脂肪动员加强C.蛋白质分解加强D.酮体生成增加E.糖原合成增加50.诱导酶合成增加的因素为A.酶的底物B.酶的产物C.激素D.药物E.毒物四、问答题：51.简述物质代谢的特点？52.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？53.此较别构调节与酶的化学修饰的特点？54.举例说明反馈抑制及其意义？【参考答案】一、名词解释1.关键酶是指在代谢途径中催化单向反应的酶，通常催化的反应速度最慢，故它的活性决定整个代谢途径的方向和速度，也称限速酶或调节酶。
生物化学(酶)
二、酶的化学本质
※ 1926年美国生物化学家萨姆纳（J.B.Sumner） 等首次从刀豆的种子中分离、纯化得到了脲酶结 晶，证明其为蛋白质，并提出酶的化学本质就是 蛋白质的基本观点。
绝大多数酶是具有催化能力蛋白质的依据
1、和所有蛋白质一样，酶经酸、碱水解的产物是氨基酸。 2、凡是能够使蛋白质变性的因素也能使酶变性失活。 3、和蛋白质一样，酶同样存在等电点和两性解离的性质。 4、和蛋白质一样，酶也不能透过半透性膜。 5、具有和蛋白质相同的颜色反应。
三、酶的概念
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的蛋 白质，亦称为生物催化剂（Biocatalysts）绝大
多数的酶都是蛋白质。 。（狭义）
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的生
物大分子（包括蛋白质、核酸）。（广义）
酶所催化的生物化学反应，称为酶促反应 （Enzymatic reaction）。
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底 物（substrate）。
金属离子:一般不与酶蛋白直接结合，但为酶 催化活性所必需。常见酶含有的金属离子有K+、Na+、 Cu2+、Zn2+、Fe2+、和Mo2+等。
羧肽酶 （黄色 圆球是 Zn2+）
双成分酶 羧基肽酶以 二价锌离子 （Zn2+）为 辅助因子
辅助因子与酶蛋白的关系:
通常一种酶蛋白必须与某一种特定的辅 助因子结合形成复合物（全酶），才能表 现出催化活性。
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
酶蛋白质
双成分酶
辅酶
辅助因子
↓
辅基
金属离子 小分子金属有机物 小分子有机化合物
辅酶：与酶蛋白结合较疏松（非共价键相连）， 可用透析或超滤方法除去。多为一些小分子有机物, 如维生素、核苷酸等。
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在维持生命活动过程中起着重要的催化作用。
生物化学研究的目标之一就是揭示酶催化的机理及其在生命体内的功能。
本文将从酶的起源、结构、功能和调控等方面对酶进行详细解释。
酶的起源可以追溯到较古老的生命形式，最早的酶可能是蛋白质的特殊结构具备了催化功能。
随着生命的进化，酶不断发展演化，形成了各种不同的催化机制和功能类型。
如今，酶的催化机理主要有两种类型：锁定键合理论和过渡态理论。
锁定键合理论认为酶通过与底物特异性结合形成氢键、电荷相互作用等稳定的键合关系，从而改变反应物的构象，降低反应的活化能，推动化学反应的进行。
过渡态理论则认为酶使底物在催化中生成的过渡态更加稳定，从而加速反应的进行。
不同的酶具有不同的催化机制，通过这些机制，酶能够催化各种生物反应，例如水解、合成、氧化还原等。
酶的结构是其催化功能的基础。
酶与其他蛋白质一样，由氨基酸残基组成，并通过肽键连接形成多肽链。
酶的氨基酸序列决定了其三维结构，而三维结构则决定了酶的功能。
酶的三维结构通常具有特定的空间构型，其中包括活性中心和底物结合位点。
活性中心是酶催化功能的核心部位，通常由几个氨基酸残基组成，能够与底物形成特定的键合关系。
底物结合位点则是酶与底物结合的地方，通过与底物特异性的相互作用增加反应发生的几率。
酶的催化效率受其结构稳定性的影响，一些辅因子如金属离子、辅酶等也能够影响酶的催化活性。
酶在生物体内扮演着十分重要的角色。
生物体内的化学反应通常需要较高的温度和较长的时间才能进行，但酶可以在相对温和的条件下加速反应速率。
这使得生物体内的代谢能够在体温下进行，避免了过高的能量损耗。
酶介导的反应也具有高效、高选择性和高专一性的特点，能够避免无效和副反应的发生。
另外，酶还能够通过调控其活性来适应生物体内的不同环境和需求。
这包括转录水平上的调控，如基因表达的调控，以及翻译后修饰的调控，如磷酸化、乙酰化等。
酶的活性调控能够使生物体对外界环境变化做出快速适应，并在不同的生理条件下维持正常的生命活动。
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学
酶是一类特殊的蛋白质，它们能够促进生物体内的生物化学反应，大多数酶都是由氨基酸构成的，它们是一种非常重要的活性物质，主
要起到催化反应的作用。
酶在细胞代谢中具有重要作用，它们可以促
进物质的合成，也可以代谢物质或物质类别，使其变成另一种物质或
物质类别。
在生物体内，酶活动受到许多因素的影响，如pH、温度、酸碱度等，因此，当环境条件发生变化时，这些条件就会影响酶活性的变化。
人体的各种酶的活性，受到多种因素的影响，这些因素是酶的活性的
主要影响因素之一。
合适的pH值是释放酶活性最重要的条件之一，
酶在pH值变化不大，生物体正常温度范围内，才能发挥最大活性，如
果受到外界环境影响，会出现活性降低或丧失的情况。
酶特性稳定性也是其发挥功能的重要因素，生物体的酶的活性一
定的条件下会稳定，活性的变化不大。
常见的酶是热稳定的，水溶性的，能够耐受较高的温度，而冷稳定的酶则受冷的影响，它的活性会
随着温度的降低而降低。
酶可以将一种物质转化成另一种物质，这种物质通常是激素和药物，它们可以促进生物体内物质的消化和吸收，也可以促进有机物质
的形成，例如胆汁酸、胰液酶等，它们可以帮助人体正常的新陈代谢，而且与免疫反应和胃肠道有关的酶也起着重要作用。
以上就是对酶名词解释生物化学的大概介绍，酶是生物体内重要
的反应物质，它们可以催化和促进物质的合成、代谢，并受到外界环
境条件影响，代谢过程中发挥重要作用，是生物体新陈代谢过程中不
可或缺的一环。
生物化学——第三章酶
2）高度专一性
• 酶的专一性 （Specificity）(特异性)
指酶在催化生化反应时对底物的选择性。
3）反应条件温和,对环境变化敏感
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范
围为20-40C。 • 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4) 酶的催化活力受调控
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活 及激素控制等。
结构专一性 键专一
基团专一
1）绝对专一性
（结构专一性）
• 酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的 底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
• 例：脲酶、
O
2HN-C-NH2
• 精氨酸酶
2)相对专一性(Relative Specificity)
• 酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或
+ E
酶 与 中 间 产 物
3、决定酶专一性的机制
（a）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚
性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如
同一把钥匙对一把锁一样
（b）诱导契合学说：
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，但酶的活性 中心具有一定的柔性，两者相遇底物诱导酶构象发生变 化，才形成了互补形状。
(2)酸碱性基团：
CH2 H2N CH2 C
• Asp和Glu的羧基
• Lys的氨基
OH H2N
• Tyr的酚羟基
• His的咪唑基 • Cys的巯基等
活性中心的结构特点
• 只占酶分子总体积的很小一部分 • 具有三维空间结构
• 酶的活性部位和底物的辨认和结合过程，称
为诱导契合（induced-fit）
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而同一种辅助因子成分可以与多种不
同的酶蛋白相结合，分别构成能催化不同 底物的全酶。
例如： NAD+（辅酶Ⅰ）作为脱氢酶的 辅因子成分，在催化反应中起着转移氢的 作用，它可与不同的酶蛋白结合，分别构 成能催化相同类型化学反应，而作用底物 不同的酶。
NAD+ +
酶蛋白A 酶蛋白B 酶蛋白C
第三章 酶
胃蛋白酶原的激活过程
第一节 酶的概念及化学本质
一、酶的发现和提出
※ 1878年，德国生理学家库恩（Kuhne） 首次提出了酶（Enzyme）这个词，它来自希腊 文，意思就是“在酵母中”。
※ 1897年，德国化学家毕希纳 （Buchner） 兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，用其汁液成功实 现了糖的发酵，表明发酵与细胞的活动无关， 从而说明了发酵同酶的作用有关。
◆ 酶蛋白 --主要决定酶的专一性 ◆ 辅助因子 --主要影响催化反应类型
据酶蛋白 结构特征
单体酶 寡聚酶 多酶复合体
3、单体酶、寡聚酶和多酶复合体 ※ 单体酶：一般由一条多肽链组成，分
子较量小，大多数水解酶属于此类。如溶菌 酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。
※ 寡聚酶：由两条或多条多肽链组成 （每条多肽链就是一个亚基），亚基之间以 非共价键牢固地结合，单独的亚基无酶的催 化活力。如己糖激酶、乳酸脱氢酶，均含四 个亚基， 谷氨酸脱氢酶含六个亚基。
酶的作用部位特殊
• 细胞内酶：在细胞内产生，细胞内催化。例如 氧化磷酸化酶和三羧酸循环酶系等（线粒体）
• 细胞外酶：在细胞内产生，细胞外起作用。例 如消化道内的各种消化酶
二、酶的催化特性
酶具有一般催化剂的共同特征：
◆ 用量少而催化效率高；酶本身在反应前后也不 发生变化； ◆ 它能够改变化学反应的速度，而不改变反应的 平衡点； ◆ 通过降低反应的活化能而加快化学反应速度。
※ 多酶复合体：由若干个（２－６）功能相 关的酶彼此嵌合形成的复合体。每个单独的酶 都具有活性，当它们形成复合体时，可催化某
一特定的链式反应。如丙酮酸氧化脱羧酶复合 体，含三种酶和六个辅助因子；脂肪酸合成酶 复合体，含有六种酶及一个非酶蛋白质。它有
利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化 效率，同时便于机体对酶的调控。
三、酶的概念
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的蛋 白质，亦称为生物催化剂（Biocatalysts）绝大
多数的酶都是蛋白质。 。（狭义）
酶是生活细胞产生的一类具有催化功能的生
物大分子（包括蛋白质、核酸）。（广义）
酶所催化的生物化学反应，称为酶促反应 （Enzymatic reaction）。
在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底 物（substrate）。
二、酶的化学本质
※ 1926年美国生物化学家萨姆纳（J.B.Sumner） 等首次从刀豆的种子中分离、纯化得到了脲酶结 晶，证明其为蛋白质，并提出酶的化学本质就是 蛋白质的基本观点。
绝大多数酶是具有催化能力蛋白质的依据
1、和所有蛋白质一样，酶经酸、碱水解的产物是氨基酸。 2、凡是能够使蛋白质变性的因素也能使酶变性失活。 3、和蛋白质一样，酶同样存在等电点和两性解离的性质。 4、和蛋白质一样，酶也不能透过半透性膜。 5、具有和蛋白质相同的颜色反应。
结论：酶的化学本质就是蛋白质，酶是具有催化活 性的特殊蛋白质。
※ 1982年，美国科学家切赫（T.Cech） 和奥特曼(Altman)在对原生动物四膜虫的研 究中首次发现具有催化活性的天然RNA，后来 又发现具有催化活性的DNA。---- ribozyme （核酶)
核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白 质，还促进了有关生命起源、生物进化等问 题的进一步探讨。
（二）、高度专一性
又称为特异性，是指酶对底物及催化的反应
都具有严格的选择性，即一种酶只能作用于某一 种或某一类底物发生特定的化学反应，这种现象
称为酶的专一性。 如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化
淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解;酯酶只能水 解酯类 ；但它们都可以用酸碱进行水解。
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
酶蛋白质
双成分酶
辅酶
辅助因子
↓
辅基
金属离子 小分子金属有机物 小分子有机化合物
辅酶：与酶蛋白结合较疏松（非共价键相连）， 可用透析或超滤方法除去。多为一些小分子有机物, 如维生素、核苷酸等。
辅基：与酶蛋白结合较紧密（共价键相连）， 不易用透析或超滤方法除去。多为一些小分子金属 有机物，如铁卟啉等。
作为生物催化剂的特性
◆ 高效催化性 ◆ 高度专一性 ◆ 反应条件温和 ◆ 活性可调控 ◆ 易失活
（一）、高效催化性
酶的催化比非催化反应速度提高108 –1020 倍，酶比无机催化剂效率要高107-1013倍。
2H2O2
Fe3+
2H2O +O2
酶
2H2O2
2H2O +O2
105molH2O2 ∕1mol过氧化氢酶·S 10-5molH2O2 ∕ 1mol铁离子·S
第二节 酶的催化特性及分子组成
一、酶的分子组成
据酶分子 组成分类
单纯蛋白质酶类
(单成分酶)
酶蛋白质
结合蛋白质酶类
(双成分酶)
辅助因子
↓
金属离子
辅酶 辅基
金属有机物 小分子有机物
（一）、单成分酶和双成分酶
1、单成分酶（单纯酶，simple enzyme）
是基本组成单位仅为氨基酸而不含其他成分 的一类酶，它的催化活性仅仅取决于其蛋白质结 构。大多数水解酶，如蛋白酶，脂肪酶、淀粉酶、 纤维素酶、核糖核酸酶等属于此。
牛胰核糖核酸酶（RNase）
核糖核酸酶三级结构示意图
N
His119
Lys41 His12
C
2、双成分酶（结合酶，conjugated enzyme ） 这类酶分子中除了蛋白质部分（酶蛋白）
外还要有非蛋白质成分（辅因子），两者结合 成的复合物称作全酶。大多数的氧化还原酶属 于此类，如脱氢酶、脱羧酶等。
金属离子:一般不与酶蛋白直接结合，但为酶 催化活性所必需。常见酶含有的金属离子有K+、Na+、 Cu2+、Zn2+、Fe2+、和Mo2+等。
羧肽酶 （黄色 圆球是 Zn2+）
双成分酶 羧基肽酶以 二价锌离子 （Zn2+）为 辅助因子
辅助因子与酶蛋白的关系:
通常一种酶蛋白必须与某一种特定的辅 助因子结合形成复合物（全酶），才能表 现出催化活性。