生物化学简明教程考试重点

生物化学简明教程最精简重点

一、名词解释

增色效应：核酸水解为核苷酸，紫外吸收值增加30%~40%的现象。

减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低

一碳单位：指具有一个碳原子的基团。

生物化学：研究生物体组成及变化规律的基础学科

Tm值：即溶解温度，即紫外线吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度

酶活性部位：在整个酶分子中，参与对底物的结合与催化作用的一小部分区域的氨基酸残基

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氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用

呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧化分子，并与之结合生成水的全部体系

糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程

底物磷酸化：直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生ATP的磷酸化类型

脂类：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子

β-氧化：脂肪酸氧化是发生在β原子上的，逐步将碳原子成对地从脂肪酸键上切下，即β-氧化

氨基酸代谢库：体内氨基酸的总量

从头合成途径:不经过碱基，核苷的中间阶段的途径

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补救途径：利用体内游离的碱基或核苷直接合成核苷酸

半保留复制：DNA的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规则合成互补链，由此产生的子代DNA的一条链来自亲代，另一条链则是以这条亲代为模板合成的新链

不对称转录：一、指双链DNA只有一股单链用作模板；二，指同一单链上可以交错出现模板链和编码链

前导链：复制时，DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向，沿5’至3”方向连续合成的一条链

后随链：在已经形成一段单链区后，先按与复制叉移动方向相反的方向，沿5’至3”方向合成冈崎片段连在一起构成完整的链的一条链

密码子：mRNA上所含A,,C决定一个氨基酸的相邻的三个碱基

反密码子：指tRNA上的一端的三个碱基排列顺序

起始密码子：特定起始点的密码子(AUG)

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终止密码子：mRNA中终止蛋白质合成的密码子（UAG,UAA,UGA）

二，蛋白质

1，两性离子：指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子,

2，等电点（PI）：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的-NH3+，-COO-解离度完全相等，此时溶液的PH。

PI>PH时，氨基酸向阴极移动;反之，向阴极移动

3，氨基酸与水合茚三酮反应特征：脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质

4，与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应：生成的2,4-二硝基苯氨基酸呈黄色。通过提取后进一步鉴定，可鉴定多肽或蛋白质的末端氨基酸，此法称为Sanger法

5，与异硫氰酸苯酯反应（Edman反应）：此反应可测定出多肽链N端的氨基酸排列顺序

6，蛋白质结构：一级结构：多肽链中的氨基酸序列。二级结构：多肽链有一定周期性的，由氢键维持的局

部空间结构；形式有：α螺旋、β折叠、β转角、β凸起、无规卷曲。α螺旋：一种最常见的二级结构，多肽链中各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，每一周螺旋含个氨基酸残基，沿螺旋轴上升的距离即螺距为，两个氨基酸残基距，不计侧链直径约。螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100度。在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢键。α-螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分，天然蛋白质绝大部分是右手螺旋，到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。

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8， 维持蛋白质空间结构的作用力：氢键和盐键等非共价键，以及疏水键和范德华力，统称为次级键。

三，核酸

1，核酸水解为核苷酸，再水解为核苷加磷酸，核苷水解为戊糖加含氮碱基。含氮碱基：腺嘌呤A ，鸟嘌呤G ，胞嘧啶C ，尿嘧啶U ，胸腺嘧啶T 。 腺苷酸AMP ，鸟苷酸GMP ，腺苷三磷酸ATP 。

2，核酸的一级结构：各核酸残基沿多核苷酸链排列的顺序。DNA 的二级结构：DNA 双链的螺旋形空间结构。 3，能使双螺旋圈数减少的超螺旋称作负超螺旋。（生物体内大多数环形DNA 以负超螺旋形式存在）解链会形成解链环形DNA ，并有利于DNA 复制或转录。正超螺旋：在环状DNA 的两条链均不断开的情况下，若双螺旋进一步解开即会形成左手超螺旋。

4，tRNA:占细胞RNA 的15%，为三叶草二级结构模型。特征：a ，四环四臂组成；b ，5’端的1-7位与近3|’端67-72位形成氨基酸臂；c ，10-25位形成二氢尿嘧啶环；d ，反密码子环（27-43）；e ，可变环（44-48）；f ，T ψC 环（49-65）；g ，含有不变核苷酸。

5，核酸的变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。变性后的特征：增色效应，黏度下降，浮力密度升高，生物学功能部分或全部丧失。核酸的复性：变性的核酸互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。

六、酶

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1，属于缀合蛋白质的酶除了氨基酸残基组分外，还含有金属离子、有机小分子等化学成分，这类酶又被称为全酶。脱辅酶：全酶中的非蛋白质部分（决定反应特征）。辅因子：全酶中的非蛋白质部分（决定反应种类与性质）

2，酶分六类：氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；合成酶类。

3，酶的活性部位：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域。组成：结合部位、催化部位。每一种酶具有至少一个结合部位，每一个结合部位结合至少一种底物，结合部位决定酶的专一性。催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。酶活性部位的共同特点：a ，其只在酶分子整体结构中占很小的一部分；b ，具有三维立体结构；c ，含有特定的催化基团；d ，酶的活性部位具有柔性；e ，其通常是酶分子上的一个裂隙。

4，米氏方程)]/([][max m K S S v v +=

Km 值的意义：Km 是酶的特征性常数。Km 值可用来表示酶对底物的亲和力，Km 越小亲和力愈大。

6.可逆抑制剂：与酶蛋白结合，引起酶活性暂时丧失。

分为：1.竞争性抑制剂：与底物竞争结合部位以引起抑制作用。2.非竞争性抑制剂：酶同时与其和底物结合，不可分解而被抑制，3.反竞争性抑制剂：酶和底物结合后才与其结合，不可分解而被抑制。

八、新陈代谢总论与生物氧化

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2.典型的呼吸链分为NADH 呼吸链和FADH2呼吸链（根据初始受体的不同而划分）

3.呼吸链中电子传递方向：电子总是从低氧化还原电位向高的电位上流动，氧化还原电位E 标愈低，供电子