生物化学简明教程考试重点

生物化学简明教程最精简重点一、名词解释增色效应：核酸水解为核苷酸，紫外吸收值增加30%~40%的现象。

减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低一碳单位：指具有一个碳原子的基团。

生物化学：研究生物体组成及变化规律的基础学科Tm值：即溶解温度，即紫外线吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度酶活性部位：在整个酶分子中，参与对底物的结合与催化作用的一小部分区域的氨基酸残基]氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧化分子，并与之结合生成水的全部体系糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程底物磷酸化：直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生ATP的磷酸化类型脂类：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子β-氧化：脂肪酸氧化是发生在β原子上的，逐步将碳原子成对地从脂肪酸键上切下，即β-氧化氨基酸代谢库：体内氨基酸的总量从头合成途径:不经过碱基，核苷的中间阶段的途径/补救途径：利用体内游离的碱基或核苷直接合成核苷酸半保留复制：DNA的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规则合成互补链，由此产生的子代DNA的一条链来自亲代，另一条链则是以这条亲代为模板合成的新链不对称转录：一、指双链DNA只有一股单链用作模板；二，指同一单链上可以交错出现模板链和编码链前导链：复制时，DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向，沿5’至3”方向连续合成的一条链后随链：在已经形成一段单链区后，先按与复制叉移动方向相反的方向，沿5’至3”方向合成冈崎片段连在一起构成完整的链的一条链密码子：mRNA上所含A,,C决定一个氨基酸的相邻的三个碱基反密码子：指tRNA上的一端的三个碱基排列顺序起始密码子：特定起始点的密码子(AUG)]终止密码子：mRNA中终止蛋白质合成的密码子（UAG,UAA,UGA）二，蛋白质1，两性离子：指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子,2，等电点（PI）：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的-NH3+，-COO-解离度完全相等，此时溶液的PH。

PI>PH时，氨基酸向阴极移动;反之，向阴极移动3，氨基酸与水合茚三酮反应特征：脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质4，与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应：生成的2,4-二硝基苯氨基酸呈黄色。

通过提取后进一步鉴定，可鉴定多肽或蛋白质的末端氨基酸，此法称为Sanger法5，与异硫氰酸苯酯反应（Edman反应）：此反应可测定出多肽链N端的氨基酸排列顺序6，蛋白质结构：一级结构：多肽链中的氨基酸序列。

二级结构：多肽链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构；形式有：α螺旋、β折叠、β转角、β凸起、无规卷曲。

α螺旋：一种最常见的二级结构，多肽链中各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，每一周螺旋含个氨基酸残基，沿螺旋轴上升的距离即螺距为，两个氨基酸残基距，不计侧链直径约。

螺旋上升时，每个残基沿轴旋转100度。

在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢键。

α-螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分，天然蛋白质绝大部分是右手螺旋，到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。

7， (8， 维持蛋白质空间结构的作用力：氢键和盐键等非共价键，以及疏水键和范德华力，统称为次级键。

三，核酸1，核酸水解为核苷酸，再水解为核苷加磷酸，核苷水解为戊糖加含氮碱基。

含氮碱基：腺嘌呤A ，鸟嘌呤G ，胞嘧啶C ，尿嘧啶U ，胸腺嘧啶T 。

腺苷酸AMP ，鸟苷酸GMP ，腺苷三磷酸ATP 。

2，核酸的一级结构：各核酸残基沿多核苷酸链排列的顺序。

DNA 的二级结构：DNA 双链的螺旋形空间结构。

3，能使双螺旋圈数减少的超螺旋称作负超螺旋。

（生物体内大多数环形DNA 以负超螺旋形式存在）解链会形成解链环形DNA ，并有利于DNA 复制或转录。

正超螺旋：在环状DNA 的两条链均不断开的情况下，若双螺旋进一步解开即会形成左手超螺旋。

4，tRNA:占细胞RNA 的15%，为三叶草二级结构模型。

特征：a ，四环四臂组成；b ，5’端的1-7位与近3|’端67-72位形成氨基酸臂；c ，10-25位形成二氢尿嘧啶环；d ，反密码子环（27-43）；e ，可变环（44-48）；f ，T ψC 环（49-65）；g ，含有不变核苷酸。

5，核酸的变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。

变性后的特征：增色效应，黏度下降，浮力密度升高，生物学功能部分或全部丧失。

核酸的复性：变性的核酸互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。

六、酶?1，属于缀合蛋白质的酶除了氨基酸残基组分外，还含有金属离子、有机小分子等化学成分，这类酶又被称为全酶。

脱辅酶：全酶中的非蛋白质部分（决定反应特征）。

辅因子：全酶中的非蛋白质部分（决定反应种类与性质）2，酶分六类：氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；合成酶类。

3，酶的活性部位：在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域。

组成：结合部位、催化部位。

每一种酶具有至少一个结合部位，每一个结合部位结合至少一种底物，结合部位决定酶的专一性。

催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。

酶活性部位的共同特点：a ，其只在酶分子整体结构中占很小的一部分；b ，具有三维立体结构；c ，含有特定的催化基团；d ，酶的活性部位具有柔性；e ，其通常是酶分子上的一个裂隙。

4，米氏方程)]/([][max m K S S v v +=Km 值的意义：Km 是酶的特征性常数。

Km 值可用来表示酶对底物的亲和力，Km 越小亲和力愈大。

6.可逆抑制剂：与酶蛋白结合，引起酶活性暂时丧失。

分为：1.竞争性抑制剂：与底物竞争结合部位以引起抑制作用。

2.非竞争性抑制剂：酶同时与其和底物结合，不可分解而被抑制，3.反竞争性抑制剂：酶和底物结合后才与其结合，不可分解而被抑制。

八、新陈代谢总论与生物氧化！2.典型的呼吸链分为NADH 呼吸链和FADH2呼吸链（根据初始受体的不同而划分）3.呼吸链中电子传递方向：电子总是从低氧化还原电位向高的电位上流动，氧化还原电位E 标愈低，供电子倾向愈大，愈易成为还原剂，而处在呼吸链的前面。

4.氧化磷酸化的机制的三种学说：化学偶联学说，构像变化学说，化学渗透学说。

5.胞液中NADH跨膜（线粒体内膜）运转的两种方式：甘油-α-磷酸穿梭系统，苹果酸穿梭系统。

九、糖代谢1.丙酮酸的三个去路：（1）无氧条件下，丙酮酸可在乳酸脱氢酶作用下，还原为乳酸。

（2）无氧条件下丙酮酸在丙酮酸脱羧酶、辅酶焦磷酸硫氨酸素（TPP）以及镁离子作用下转为乙醛乙酸在乙醇脱氢酶作用下，生成酒精。

（3）在有氧条件下，丙酮酸在丙酮酸脱氢酶作用下氧化成乙酰辅酶A。

乙酰辅酶A参与三羧酸循环（即布雷克斯循环）等较为复杂的反应，氧化为二氧化碳和水。

2.三羧酸循环：循环开始于乙酰CoA与草酰乙酸缩合，生成含有三个羧基的柠檬酸。

口诀：乙酰草酰成柠檬，异柠檬又成α-酮，琥酰琥珀延胡索，苹果落在草丛中。

'十二、核苷酸代谢1.核苷酸生物合成：两条途径：其一，利用核糖核苷酸，某些氨基酸，二氧化碳和氨气等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成核苷酸（从头合成途径）其二，利用体内游离的碱基或核苷合成核苷酸（补救途径）。

2．脱氨核苷酸的合成：合成DNA需脱氨核苷酸三磷酸为原料。

生物体中的脱氨核苷酸是由核糖核苷酸还原生成的。

3.核苷酸的补救合成十三、DNA的生物合成DNA复制：指亲本DNA双螺旋解开，两条链分别作为模板，合成子代DNA分子的过程。

特征：半保留复制，即为DNA的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规程合成互补链。

十五、蛋白质的生物合成}遗传密码的基本特点：密码是无标点的和不重叠的；密码的简并性；摆动性；通用性；原核生物和真核生物mRNA的某些特点。

二.课后重点习题1．生物化学研究的对象和内容是什么答：（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；~（4）生物体新陈代谢的调节与控制。

3．（1）胃蛋白酶pI ＜环境pH ，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI ＞环境pH ，带正电荷，向负极移动；4．何谓蛋白质的变性与沉淀二者在本质上有何区别答：概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。

本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。

变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。

蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。

如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。

沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。

蛋白质的沉淀可以分为可逆的沉淀和不可逆沉淀蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。

因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。

3．什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。

根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。

6．酶具有高催化效率的分子机理是什么\答：酶具有高催化效率的分子机理是：酶分子的活性部位结合底物形成酶―底物复合物，在酶的帮助作用下（包括共价作用与非共价作用），底物进入特定的过渡态，由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够顺利进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。

4．O2没有直接参与三羧酸循环,但没有O2的存在,三羧酸循环就不能进行,为什么丙二酸对三羧酸循环有何作用答：三羧酸循环所产生的3个NADH+H+和1个FADH2需进入呼吸链，将H+和电子传递给O2生成H2O。

没有O2将造成NADH+H+和FADH2的积累，而影响三羧酸循环的进行。

丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竟争性抑制剂，加入丙二酸会使三羧酸循环受阻。