生物化学教案

基础生物化学教案

[说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；❖第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。]

第一部分：理论教学内容

第一章绪论（1学时）

1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学科基本内容；

2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情；

3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。

第二章蛋白质（10～12学时）

本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础

1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：

（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。

（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。

提问：pH=pK a时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？

（3）氨基酸的等电点计算公式应用

提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？

pH>pI时，氨基酸带负电荷，Aa-COOH解离成Aa-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH

（4）8种必需氨基酸（记忆）：

Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys

（5）氨基酸的化学反应强调参与反应的基团

2．蛋白质的分子结构：

(1)阐明概念：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级

结构。

(2)通过示意图精讲授各级结构的特点，并结合实例加深理解。重点应强调各级结构层次关系。

结构层次举例

一级结构：胰岛素、牛胰RNase

超二级结构：角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白

三级结构：肌红蛋白

四级结构：血红蛋白

Δ实验课过程让部分提早结束的学生看α-螺旋结构模型，并精讲特点。

(3)提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白的主要标志？（亚基之间结合作用力：非共价建，二硫键例外）

单条肽链(肌红蛋白、Rnase、胰岛素等)

单体蛋白

蛋白质多条肽链（胰凝乳蛋白酶）

相同亚基（乳酸脱氢酶α4）

寡聚蛋白

不同亚基（血红蛋白α2β2）

(4)蛋白质分子结构与功能的关系

一级结构与功能的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述高级结构与功能的关系，主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验。

把握真正内涵：一级结构由基因决定，一级结构含有高级结构信息：最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华作用是能量最低原理具体体现，多肽盘卷折叠的动力。

3．蛋白质的重要性质

（1）蛋白质胶体溶液稳定性主要因素：◆球状蛋白分子表面水化膜；❖同性电荷排斥。

（2）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的原理

（3）蛋白质的变性与复性的概念

（4）颜色反应，简介几种蛋白质含量的测定方法。列表对比：

紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法等方法的特点，应用范围。

第三章酶（8-9学时）

本章重点：酶的作用特点、酶的催化机理、影响酶促反应速度的因素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础；

1.阐明概念：酶的专一性、简单蛋白酶、结合蛋白酶、辅助因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、必需基团、酶的活性中心、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶；

2.酶按反应性质分成6大类：每一类写出反应通mei式并举一具体的代谢反应例子。如：氧化还原酶类

氧化还原酶类：A·2H+B←→A+B·2H

具体例子：剧烈运动肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步

六大类酶的记忆技巧：氧转水，裂异合

思考题：催化ATP+G←→G-6-P+ADP反应的酶是那一类酶？蛋白酶属于哪类？淀粉酶？

3.酶的化学本质：

(1)是蛋白质：酶的性质符合蛋白质的特性，为主，80年代以前的书籍都认为酶的本质就是蛋白质。

(2)是RNA：新发现的某些酶的成分是RNA，称为核酶。

对比而言，蛋白质作为的酶种类多，数量大，效率高，是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单介绍关于核酶研究的重要文献，研究意义，引起兴趣，使学有余力的同学有可能更多了解。

4.关于酶的作用机理：

(1)中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶为什么能催化生化反应。

◆内容：（以单底物单产物的生化反应为例：S←→P），酶首先与底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为产物和酶，从而降低了反应的活化能。用方程式表示为：E+S↔［ES］↔E+P ❖v-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特征：

(2)作用专一性的机制：锁钥学说：解释酶专一性的理论，比较形象，但是明显存在缺陷，即它把酶分子构象看的一成不变，这与事实不符。

诱导契合学说：锁钥学基础上而提出的一种理论。它认为，酶的活性中心与底物的结构就好像手与手套的关系一样。该理论已得到实验上的证实。

(3)关于酶与底物具体作用的方式：全部用于说明酶的高效性，不同的酶适用于不同的类型，但邻近与定向效应类型是共有的。

RNase或溶菌酶为例进行小结。

5.讲授酶促反应速度的影响因素时，利用各因素对反应速度曲线来进行阐述并分析机理

◆如何根据中间复合物学说推导米氏方程，精讲，时刻体现科学工作者处理试验结果的思想

❖关于可逆抑制作用，最后将三种抑制作用对比小结：

KmVm

竞争性的抑制剂↑不变

非竞争性抑制剂不变↓

反竞争性抑制剂↓↓

6．酶的活力：酶催化底物变化为产物的能力，称为酶活力。酶活性的大小用活力单位（U）表示，其定义为：在最适条件下，单位时间内催化一定量的底物转化成产物的酶量。

国际标准活力单位的定义为：在标准条件（25℃、最适PH、底物过量）下，1分钟催化1µmol底物转化成产物的酶的量，就是1个活力单位，举例。

有些情况下用国际标准活力单位不方便，则用习惯单位。例如淀粉酶、蛋白酶等。