蛋白质理化性质
蛋白质的理化性质
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及 灭菌。 ➢ 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质 制剂（如疫苗等）的必要条件。
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素 后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构 象和功能，称为复性(renaturation) 。
去除尿素、 β-巯基乙醇
第二节 蛋白质的理化性质
蛋白质的理化性质
一、蛋白质的两性解离
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸 残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离 成带负电荷或正电荷的基团。
* 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负 离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶 液的pH称为蛋白质的等电点。
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽 链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉 淀，但并不变性。 * 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固 的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
二、蛋白质的胶体性质
蛋白质的理化性质和分类
• • • • •
3、蛋白质沉淀的方法： （1）盐析法 （2）有机溶剂沉淀法 （3）某些酸类沉淀法 （4）重金属盐沉淀法
（1）盐析法
• 定义：向蛋白质溶液中加入一定浓度的中 性盐，可破坏蛋白质表面的水化膜并中和 电荷，从而使蛋白质从溶液中析出的现象 称为盐析 • 一般用盐析法分离出来的蛋白质不变性， 故常用于天然蛋白质的分离 • 盐析时若将该溶液的PH调至该蛋白质的等 电点则效果更佳
二、蛋白质的分类
• (一)根据蛋白质形状 • 1.纤维状蛋白质 • 2.球状蛋白质
• (二)根据蛋白质组成成分 • 1.单纯蛋白质 • 根据来源及理化性质，可分为清蛋白、球 蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、精蛋白、组 蛋白、硬蛋白 • 2.结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部 分（辅基） • 根据辅基不同，结合蛋白可分为核蛋白、 糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白、金属 蛋白
蛋白质的胶体性质
• 颗粒大小达1~100nm之间，属胶体。因此溶 于水，成为亲水胶体。 • 稳定亲水胶体的因素： 水化膜 表面电荷
不通透性：半透膜 透析原理：
透析
• 将蛋白质溶液（不纯）放入透析袋中，放 在流水中（纯水），让低分子杂质（如盐 类）透过半透膜扩散入水内，蛋白质则留 在袋中，质负离子结合成不溶 性的蛋白质盐而沉淀 • 此法常引起蛋白质变性 • 临床上可利用这性质抢救重金属盐中毒的 病人，如口服牛奶、蛋清等，然后把生成 的不溶性蛋白质盐排出体外
（三）凝固作用 加热使蛋白质变性并结成凝块，此凝块不在 溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的 凝固作用。凝固其实是蛋白质变性后不可进 一步发展的不可逆的结果。
几种蛋白质的等电点
电泳
定义：溶液中带电粒子在电场中向电性相反 的电极移动的现象。
蛋白质的理化性质和生物学特性
第二节蛋白质的理化性质和生物学特性一、蛋白质的胶体性质蛋白质是高分子化合物，分子量一般在10kD～1000kD。
根据测定所知，如分子量为34.5kD的球状蛋白，其颗粒的直径为4.3nm。
所以，蛋白质分子颗粒的直径一般在1～100nm，在水溶液中呈胶体溶液，具有丁铎尔现象、布朗运动、不能透过半透膜、扩散速度减慢、粘度大等特征。
蛋白质分子表面含有很多亲水基团，如氨基、羧基、羟基、巯基、酰胺基等，能与水分子形成水化层，把蛋白质分子颗粒分隔开来。
此外，蛋白质在一定pH溶液中都带有相同电荷，因而使颗粒相互排斥。
水化层的外围，还可有被带相反电荷的离子所包围形成双电层，这些因素都是防止蛋白质颗粒的互相聚沉，促使蛋白质成为稳定胶体溶液的因素。
蛋白质分子不能透过生物膜的特点，在生物学上有重要意义，它能使各种蛋白质分别存在于细胞内外不同的部位，对维持细胞内外水和电解质分布的平衡、物质代谢的调节都起着非常重要的作用。
另外，利用蛋白质不能透过半透膜的特性，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入半透膜袋内，然后将袋浸于蒸馏水中，小分子物质由袋内移至袋外水中，蛋白质仍留在袋内，这种方法叫做透析。
透析是纯化蛋白质的方法之一。
二、蛋白质的两性性质蛋白质和氨基酸一样，均是两性电解质，在溶液中可呈阳离子、阴离子或兼性离子，这取决于溶液的pH值、蛋白质游离基团的性质与数量。
当蛋白质在某溶液中，带有等量的正电荷和负电荷时，此溶液的pH值即为该蛋白质的等电点(pI)。
当pH偏酸时，蛋白质分子带正电荷。
相反，pH偏碱，蛋白质分子带负电荷（图2-2-1）图2-2-1 蛋白质的两性电离蛋白质溶液的pH值在等电点时，蛋白质的溶解度、黏度、渗透压、膨胀性及导电能力均最小，胶体溶液呈最不稳定状态。
凡碱性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点往往偏碱，如组蛋白和精蛋白。
反之，含酸性氨基酸较多的蛋白质如酪蛋白、胃蛋白酶等，其等电点往往偏酸。
人体内血浆蛋白质的等电点大多是pH 5.0左右。
蛋白质的理化性质
五、蛋白质的紫外吸收
大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。这三种 氨基酸的在280nm 附近有最大吸收值。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。
COO- H+ P
NH3+
COOH P
Cl3CCOO-
COOH P
NH3+
NH3+¡¤- OOC CCl3
蛋白质复合盐
生化检验工作中。常用此类试剂沉淀蛋白质。
（5）热凝固沉淀蛋白质
蛋白质受热变性后，在有少量盐类存在或将pH调至等电点，则很容
易发生凝固沉淀。
原因可能由于变性蛋白质的空间结构解体，疏水基团外露，水膜破 坏，同时由于等电点破坏了带电状态等而发生絮结沉淀。
天然蛋白质分子由于受各种物理和化学因素的影响，有序的空间结构 被破坏，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋 白质一级结构的破坏。这种现象称为蛋白质的变性作用。变性的蛋白质叫 做变性蛋白质，变性蛋白质的分子量不变。 2、变性因素
⑴物理因素。如：加热、紫外线照射、X射线照射、超声波、高压、剧烈 摇荡、搅拌、表面起泡等。
⑵化学因素。如：强酸、强碱、脲素、重金属盐、三氯醋酸、乙醇、胍、表 面活性剂、生物碱试剂等，都可引起蛋白质的变性。
3、变性的原因 可概括如下： ⑴蛋白质分子的副键破坏，致使其空间结构发生变化。 ⑵蛋白、-NH2等与某些化学试剂发生反应。
分离提取蛋白质常用硫酸铵[（NH4）2SO4]、硫酸钠(Na2SO4)、氯化钠( NaCl)、硫酸镁(MgSO4)等中性盐来沉淀蛋白质，这种沉淀蛋白质的方法 叫盐析法。
蛋白质的理化性质教学内容
蛋白质的理化性质第四节蛋白质的理化性质一、两性离解和等电点蛋白质是由氨基酸组成的，在其分子表面带有很多可解离基团，如羧基、氨基、酚羟基、咪唑基、胍基等。
此外，在肽链两端还有游离的α-氨基和α-羧基，因此蛋白质是两性电解质，可以与酸或碱相互作用。
溶液中蛋白质的带电状况与其所处环境的pH 有关。
当溶液在某一特定的pH 条件下，蛋白质分子所带的正电荷数与负电荷数相等，即净电荷数为零，此时蛋白质分子在电场中不移动，这时溶液的pH 称为该蛋白质的等电点，此时蛋白质的溶解度最小。
由于不同蛋白质的氨基酸组成不同，所以蛋白质都有其特定的等电点，在同一pH 条件下所带净电荷数不同。
如果蛋白质中碱性氨基酸较多，则等电点偏碱，如果酸性氨基酸较多，等电点偏酸。
酸碱氨基酸比例相近的蛋白质其等电点大多为中性偏酸，约在5.0 左右。
1、两性解离蛋白质可以在酸性环境中与酸中和成盐，而游离成正离子，即蛋白质分子带正电，在电场中向阴极移动；在碱性环境中与碱中和成盐而游离成负离子，即蛋白质分子带负电，在电场中向阳极移动。
以“P”代表收集于网络，如有侵权请联系管理员删除收集于网络，如有侵权请联系管理员删除蛋白质分子，以―NH 2 和―COOH 分别代表其碱性和酸性解离基团，随pH 变化，蛋白质的解离反应可简示如下：（pH>pI ） （pH=pI ） （pH<pI ）移向阳极 不移动 移向阴极2、等电点沉淀和电泳①等电点沉淀蛋白质在等电点时，以两性离子的形式存在，其总电荷数为零，这样的蛋白质颗粒在溶液中因为没有相同电荷而相互排斥的影响，所以极易借静电引力迅速结合成较大的聚集体，因而易发生沉淀析出。
这一性质常在蛋白质分离、提纯时应用。
在等电点时，除了蛋白质的溶解度最小外，其导电性、粘度、渗透压以及膨胀性均为最小。
②电泳蛋白质颗粒在溶液中解离成带电的颗粒，在直流电场中向其所带电荷相反的电极移动。
这种大分子化合物在电场中定向移动的现象称为电蛋白质的阴离子蛋白质的阳离子蛋白质的兼性离子（等电点）NH 3+COO -P NH 3+P COOHNH 2COO-P泳。
第三章 第二节蛋白质理化性质
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Tab. Weak acid groups of the amino acids present in proteins
α-Carboxyl
Conjugate Acid R-COOH
Conjugate Approximate pKa
R-COO-
2.1±0.5
Non-α-carboxyl (Asp,Glu)
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热变性： 50-60℃以上加热引起的蛋白质变性。 可逆、不可逆；多数为凝聚和沉淀的不可逆变性。 次级键变化。
• 酸和碱变性：酸和碱与蛋白质上的碱性或酸性氨基酸残基相互作用，
使维持蛋白质构型的分子内有利的荷电吸引力变成静电排斥作用，因 而导致结构松散。
• 蛋白质一般在pH 4-10范围内稳定（等电点附近比较稳定），超过这
生物化学性质改变：蛋白质变性后，分子结构 伸展松散，易为蛋白质水解酶所分解。
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变性蛋白质
变性的可逆性 可逆变性：除去变性因素，蛋白质空间结构
可以恢复原状。 不可逆变性：除去变性因素，蛋白质空间结
构不能恢复原状。
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4．变性的可逆性
轻度变性可逆，过度变性不可逆。
胃蛋白酶加热至80℃－90℃时，变性、 无消化蛋白质的能力，失去溶解性。如 将温度下降到37℃，就复性，又恢复溶 解性和消化蛋白质的能力。但如变性时 间加长，条件加剧，变性程度加深，就 成为不可逆变性。
8
3．等电点的测定
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4. 等离子点 等离子点是蛋白质在不含其它溶质的纯水中，蛋白质
所带净电荷为零时的溶液的pH值。等离子点是一个特 征常数。
蛋白质在纯水中的等电点为等离子点.
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（三 ）电泳
蛋白质的理化性质(一)
蛋白质的理化性质(一)关键词：蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性、变性等。
一、蛋白质的胶体性质蛋白质分子量颇大，介于一万到百万之间，故其分子的大小已达到胶粒1～100nm范围之内。
球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，称水化膜，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。
与低分子物质比较，蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中，我们可利用蛋白质的这一性质，将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了比较纯化的囊内蛋白质，这种方法称为透析(dialysis)。
蛋白质大分子溶液在一定溶剂中超速离心时可发生沉降。
沉降速度与向心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S。
校正溶剂为水，温度20℃时的沉降系数S20·w可按下式计算：式中X 为沉降界面至转轴中心的距离，W为转子角速度，W2X为向心加速度，dX/dt为沉降速度。
单位用S，即Svedberg单位，为1×1013秒，分子愈大，沉降系数愈高，故可根据沉降系数来分离和检定蛋白质。
二、蛋白质的两性电离和等电点蛋白质是由氨基酸组成的，其分子中除两端的游离氨基和羧基外，侧链中尚有一些解离基，如谷氨酸、天门冬氨酸残基中的γ和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基，精氨酸残基的胍基和组氨酸的咪唑基。
作为带电颗粒它可以在电场中移动，移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。
蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响。
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子(zwitterion,净电荷为O)，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectricpoint,简写pI)。
蛋白质的理化性质PPT课件
蛋白质的理化性质
一、两性性质及等电点 二、胶体性质 三、变性与复性作用 四、蛋白质的沉淀作用 五、蛋白质的颜色反应 六、蛋白质的紫外吸收性质
一、蛋白质的两性解离与等电点
蛋白质分子中氨基酸残基的侧链上存在游离的 氨基和羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两 性解离性质，具有特定的等电点（pI）。 溶液pH＝pI时，蛋白质所带正负电荷相等； pH＞pI时，蛋白质带净负电荷； pH＜pI时，蛋白质带净正电荷。
2.沉淀种类：可逆与不可逆
3.沉淀方法：
沉淀后蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方 法
沉淀后蛋白质失去生物活性的沉淀方法
四、蛋白质的沉淀作用
2.沉淀种类：可逆与不可逆 3.沉淀方法：
沉淀后蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方 法
（1）盐析－中性盐沉淀法 （2）有机溶剂沉淀法 （3）酸沉淀法
蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方法
等电点时特点：
（1）净电荷为零 （2）一定离子强度的缓冲液：等离子点特征常数 （3）多数蛋白质在水中等电点偏酸（较低） 碱性AA/酸性AA 胃蛋白酶 0.2 等电点 1.0
血红蛋白
细胞色素C 菊糖酶
1.7
2.9 0.34
6.7
10.7 8.2
（4）导电性、溶解度、黏度及渗透压都最小。
蛋白质分子在一定pH的溶液中可带净的负电 荷或正电荷，故可在电场中发生移动。 不同蛋白质分子所带电荷量不同，且分子大 小也不同，故在电场中的移动速度也不同，
蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方法
（1）盐析—中性盐沉淀
常用的中性盐：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
盐析时，pH在蛋白质的等电点处效果最好。
盐析沉淀蛋白质通常不会引起蛋白质的变性。 优点 盐析应用举例
蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
在一定的环境条件下，蛋白质的一级结构能够决定二、 三、四级结构。变性蛋白质的二、三、四级结构虽然遭到破 坏，但是一级结构仍然保持不变，因此除去变性剂后，在适 当的环境条件下，蛋白质能卷曲折叠成为能量最低的构象， 一般天然蛋白质正是具有这种能量最低的构象。
项目三 蛋白质的理化性质
大豆蛋白质的凝聚
项目三 蛋白质的理化性质
2.盐析沉淀分离 蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水基团与 水形成水化膜的程度，以及蛋白质分子带有电荷的情况决定 的。当用中性盐加入蛋白质溶液，中性盐对水分子的亲和力 大于蛋白质，于是蛋白质分子周围的水化膜层减弱乃至消失 。同时，中性盐加入蛋白质溶液后，由于离子强度发生改变 ，蛋白质表面电荷大量被中和，更加导致蛋白溶解度降低， 使蛋白质分子之间聚集而沉淀。
2023/9/20
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项目三 蛋白质的理化性质
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
粘度↑ 扩散速度↓ 旋光性、光吸收改变等
2023/9/20
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变性 分类
项目三 蛋白质的理化性质
可逆变性: Pr变性后如将变性剂除去，该Pr分子的天然构象
项目三 蛋白质的理化性质
项目三 蛋白质的理化性质
四、蛋白质的电泳现象
在电场的作用下，带电颗粒将向着与其电性相反的电 极移动，这种现象称为电泳。
蛋白质可以两性离解，因而具有电泳特性。 蛋白质电泳速度和方向与其所带电荷的性质、数量及分子 的大小、形状有关。电荷多，分子小的泳动速度较快；反之 则泳动较慢。
蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同蛋白质颗粒 带有同性电荷，与周围的反离子构成稳定的双电层。使蛋白质 颗粒之间相互排斥，保持一定距离，不致互相凝聚而沉淀。
蛋白质的理化性质和分离纯化
一、蛋白质的两性电离
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，
氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条
件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
* 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成 正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电 荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
名词解释
等电点（pI） 肽键和肽链 肽平面及二面角 二级结构 三级结构 四级结构 超二级结构 蛋白质变性与复性 分子病 肽 一级结构 结构域
三、是非题 1.构成蛋白质的20种基本氨基酸除脯氨酸外，在结 构上的共同点是与羧基相邻α-碳原子上都有一个氨 基。( ) 2.一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离 子形式存在。( ) 3. .构型的改变必须有旧共价键的破坏和新共价键的 形成，而构象的改变则不发生此变化。( ) 4.肽的命名是从肽链的游离氨基开始的。( ) 5.蛋白质分子中肽链能自由旋转。( ) 6.所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。.( )
（二）蛋白质的胶体性质
蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自
1 万 至 100 万 之 巨 ， 其 分 子 的 直 径 可 达 1 ～
100nm，为胶粒范围之内。
* 蛋白质胶体稳定的因素 颗粒表面电荷
水化膜
水化膜
+ + + + + + +
带正电荷的蛋白质 脱水作用
酸 碱 在等电点的蛋白质 脱水作用 碱
术。
（四）层析
层析(chromatography)分离蛋白质的原理 待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固 态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋
蛋白质的理化性质课件参考.ppt
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4
练习
• 下列哪种蛋白质在pH5.0的溶液 中带负电荷？
• A．pI为5.5的蛋白质 B．pI为4.0的蛋白质 C．pI为7.0的蛋白质 D．pI为5.0的蛋白质
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5
体内大多数蛋白质的等电点在pH5.0 左右，
因而在生理条件下以阴离子形式存在 。
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6
3.电泳
定义： 带电粒子在电场中向电性相反的电极移动的现象。
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素，有些
可恢复其天然构象和生物活性,称为蛋白质的复性。
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核糖核酸酶的变性与复性示意图
8M尿素或 β-巯基乙醇
透析
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（五）、变性与复性
过核 程糖
核 酸 酶 的 变 性
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蛋白质沉淀
概念 蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀。
方法 盐析法、有机溶剂的沉淀、重金属盐沉淀、
蛋白质在带电场中泳动的速度和方向与其所 带电荷的性质、数量及分子的大小、形状有关。
带电荷多，分子小的泳动速度较快；反之则泳动 较慢，从而达到分离蛋白质的目的。
血清蛋白醋酸纤维素薄膜电泳可将血清蛋白
分为清蛋白、α1球蛋白、α2球蛋白、β球蛋白
、γ球蛋白。
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A：染色后显示的蛋白质区带 B：光密度扫描定量分析
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精选课件
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正常
肝硬化
精选课件
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精选课件
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二、蛋白质的胶体性 质
1.蛋白质有胶体性质
蛋白质是生物大分子，分子量在1万～10万 kD（千道尔顿）之间，分子直径在胶体颗粒 的范围（1—100nm）
第三节 蛋白质的理化性质 PPT课件
蛋白质具有稳定性。 原因：蛋白质与水亲和
蛋 白 质 亲水基团 分 子
羟基：-OH 水
溶于水 化
羧基：-COOH
膜
氨基：-NH2
稳定性增加
故蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性 质，如
（1）稳定性 （2）丁达尔现象 （3）电泳现象 （4）布郎运动 （5）不能通过半透膜等。
3、蛋白质的沉淀作用
在适当的条件下，蛋白质能够 从溶液中沉淀出来。
作用： 蛋白质的两性解离性质使其成
为人体及动物体中的重要缓冲剂， 调节体液正常pH。
2、蛋白质具有胶体性质
• 蛋白质属于生物大分子，分子量可自1万至 100万之巨，其分子的直径可达1～100nm， 为胶粒范围之内。因此，它在水中能够形成
胶体溶液。
故蛋白质溶液具有胶体溶液的典 型性质，如
（1）稳定性 （2）丁达尔现象 （3）电泳现象 （4）布郎运动 （5）不能通过半透膜等。
蛋白质 酒精
蛋白质沉淀
高温会变性，低温不会。
3、酸类沉淀法
用硝酸 苦味酸、三氯乙酸、目酸、钨酸
蛋白质
浓硝酸
蛋白盐沉淀
蛋白质已经失去活性
应用：在临床检验中，除去血液中的干扰蛋白质
（三）重金属盐沉淀
重金属盐：Cu2+ 、Hg2+、Ag+、Pb2+
蛋白质 铜离子
蛋白盐沉淀
蛋白质已经失去活性
应用：重金属盐中毒的解毒
1、硝酸与蛋白质反应
硝酸+蛋白质
蛋白质变黄
这是蛋白质的特征反应之一。 常用来鉴别部分蛋白质。
2、双缩脲反应
尿素 + 尿素
双缩脲
双缩脲+Cu2+ 碱性 紫红色配合物
蛋白质的理化性质
蛋白质的理化性质【摘要】蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，其理化性质直接影响着其功能和应用。
氨基酸的组成和序列决定了蛋白质的结构和功能，不同的氨基酸序列会导致蛋白质不同的理化性质。
分子量也会影响蛋白质的溶解性和折叠状态，从而影响其功能。
蛋白质的溶解性和聚集态受多种因素影响，包括pH、温度等。
而蛋白质的热稳定性和折叠状态直接关系到其功能的稳定性。
深入研究蛋白质的理化性质有助于了解其功能和应用，同时也为蛋白质工程和药物设计提供重要依据。
对蛋白质的理化性质进行细致研究，有助于揭示其内在机制，进而推动相关领域的发展和应用。
【关键词】蛋白质、理化性质、氨基酸、分子量、溶解性、聚集态、构象、热稳定性、折叠状态、结构、功能、应用。
1. 引言1.1 蛋白质的理化性质概述蛋白质是生物体内最重要的大分子有机化合物之一，具有多样的生物学功能。
蛋白质的理化性质涉及其组成、结构及行为特性等方面，对于揭示蛋白质在生物体内的功能和作用具有重要意义。
蛋白质的理化性质受到多种因素的影响，包括氨基酸组成和序列、分子量、溶解性、聚集态和构象以及热稳定性等。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，不同氨基酸的组成和排列方式决定了蛋白质的结构和功能。
蛋白质的氨基酸序列对其理化性质有重要影响，不同氨基酸的性质可以影响蛋白质的溶解性、稳定性等特性。
分子量是影响蛋白质理化性质的重要因素之一。
分子量较大的蛋白质通常具有较高的溶解性和稳定性，同时也可能对其聚集态和构象造成影响。
蛋白质的溶解性受到多种因素的影响，包括pH 值、离子强度、温度等。
溶解性的变化可能导致蛋白质结构的改变，从而影响其功能和生物学活性。
蛋白质的热稳定性与其折叠状态密切相关。
蛋白质在特定温度范围内保持特定的折叠状态，一旦超出该范围可能导致蛋白质失去功能。
研究蛋白质的热稳定性可以为其在生物学的应用提供重要参考。
蛋白质的理化性质是与其结构密切相关的，深入研究蛋白质的理化性质有助于了解其功能和应用，为生物学和药物研究提供重要参考。
蛋白质的理化性质
14.2.3 蛋白质的理化性质 Physical and Chemical Properties of Proteins讨论蛋白质的性质,一定要理解蛋白质分子的结构.蛋白质分子是具有生物活 性的大分子化合物,分子量很大.蛋白质分子具有一、二、三、四级结构，一级结构是蛋白质分子结构的基础。
蛋白质分子除主链（肽链）外，还有各种不同的侧链。
在这些侧链中，既有各种烃基，也有活泼的羧基、氨基、巯基、醇羟基和酚羟基等。
这些侧链基团有些是亲水基团；有些是疏水基团；有些是酸性基团；有些是碱性基团；有些裸露在二、三级结构外面；有些是掩蔽在二、三级结构的内部。
蛋白质分子内除主键（肽键）外，还有很多副键维持它的空间结构。
蛋白质的性质主要有如下几个方面： （1）蛋白质的两性性质和等电点。
蛋白质多肽链的N ―端有氨基，C ―端有 羧基，其侧链上也常有碱性基团和酸性基团。
因此，蛋白质和氨基酸相似，也具有两性性质和等电点。
调节溶液到某一pH 值时，蛋白质分子所带的正、负电荷相等，分子可成为两性离子，此时溶液的pH 值称为该蛋白质的等电点（pI ）。
如果溶液的pH 值在等电点的酸侧，溶液中的H +会抑制羧基电离，并有利于氨基与H +结合，因而蛋白质的净电荷为正。
如果溶液的pH 值在等电点的碱侧，OH - 有利于羧基的电离，不利于氨基与H +结合，故蛋白质的净电荷为负。
因此，蛋白质和α―氨基酸溶液相似，也存在下列平衡关系。
如用H 2N ―Pr ―COOH 表示蛋白质分子，羧基代表分子中所有的酸性基团，氨基代表所有的碱性基团，Pr 代表其它部分，则： H2N Pr COO −H 3N COO -H 3N COOH ++pH>pI 等电点（pI ）pH<pI 阴离子两性离子阳离子++ 不同的蛋白质具有不同的等电点，多数蛋白质的等电点小于7。
在动植物组织液中，pH 值一般在7―7.4之间，蛋白质大都以阴离子形式存在，并与两性离子达成平衡。
蛋白质理化性质
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教学步骤及主要内容教学过程
一、蛋白质的两性解离和等电点
当蛋白质处于某一PH溶液时，蛋白质分子上正、负电荷相等，净电荷为零，蛋白质为兼性离子，此时PH之称为该蛋白质的等电点。
含碱性氨基酸，PI高；含酸性氨基酸PI低。
二、蛋白质的高分子性质
蛋白质分子量从一万到十万。
蛋白质亲水胶体溶液的稳定是分子表面水化层和电荷层。
三、蛋白质的变性与凝固
1、蛋白质的变性
蛋白质在某些理化因素影响下，其特定空间结构破坏而导致理提出重点、难点，等电点。
举临床实例分离蛋白质
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教学步骤及主要内容教学过程
一、蛋白质的两性解离和等电点
当蛋白质处于某一PH溶液时，蛋白质分子上正、负电荷相等，净电荷为零，蛋白质为兼性离子，此时PH之称为该蛋白质的等电点。
含碱性氨基酸，PI高；含酸性氨基酸PI低。
二、蛋白质的高分子性质
蛋白质分子量从一万到十万。
蛋白质亲水胶体溶液的稳定是分子表面水化层和电荷层。
三、蛋白质的变性与凝固
1、蛋白质的变性
蛋白质在某些理化因素影响下，其特定空间结构破坏而导致理化性质改变和生物活性丧失称为蛋白质的变性。
1）物理因素与变性
①热变性
②辐射变性
③运动变性
二、质变性。
（例如：打鸡蛋）
④高压变性提出重点、难点，等电点。
举临床实例
分离蛋白质
分析生活中
煮肉、消毒
提出日本福岛核电厂事件
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