蛋白质的性质实验(二)
蛋白质两性实验报告结果
蛋白质两性实验报告结果蛋白质两性实验报告结果蛋白质是生命体中不可或缺的重要分子，它们在细胞的结构和功能中起着至关重要的作用。
然而，蛋白质的性质和功能在不同的环境条件下可能会发生变化，其中一个重要的因素就是溶液的pH值。
为了深入了解蛋白质在不同pH值下的行为，我们进行了一系列的两性实验。
实验一：蛋白质的溶解性在这个实验中，我们选择了一种常见的蛋白质——牛血清白蛋白（BSA），并将其溶解在不同pH值的缓冲液中。
我们使用了pH 2、4、7和10的缓冲液，并观察了BSA在不同pH值下的溶解情况。
结果显示，在pH 2和4的缓冲液中，BSA几乎无法溶解。
这是因为在酸性条件下，蛋白质的氨基酸残基会被质子化，导致蛋白质的电荷变得正电。
正电的蛋白质会发生聚集，形成不溶性的沉淀物。
而在pH 7和10的缓冲液中，BSA能够完全溶解。
这是因为在中性和碱性条件下，蛋白质的氨基酸残基不会被质子化，蛋白质的电荷保持中性或负电，从而使其溶解性增强。
实验二：蛋白质的二级结构变化为了研究蛋白质在不同pH值下的二级结构变化，我们使用了紫外-可见光谱技术。
我们分别在pH 2、4、7和10的缓冲液中测量了BSA的紫外吸收光谱。
结果显示，在pH 2和4的缓冲液中，BSA的紫外吸收峰发生了明显的变化。
这表明蛋白质的二级结构发生了改变。
在酸性条件下，蛋白质的α-螺旋结构发生了破坏，而β-折叠结构增加。
这种结构变化可能是由于酸性条件下氨基酸残基之间的相互作用发生了改变。
然而，在pH 7和10的缓冲液中，BSA的紫外吸收光谱没有明显的变化。
这表明蛋白质的二级结构在中性和碱性条件下保持相对稳定。
实验三：蛋白质的功能变化为了研究蛋白质在不同pH值下的功能变化，我们选择了一种常见的蛋白质酶——胰蛋白酶。
我们在pH 2、4、7和10的缓冲液中测量了胰蛋白酶的酶活性。
结果显示，在pH 2和4的缓冲液中，胰蛋白酶的酶活性显著下降。
这是因为在酸性条件下，胰蛋白酶的活性中心中的氨基酸残基发生了质子化，从而使其活性降低。
蛋白质的化学性质实验报告
蛋白质的化学性质实验报告蛋白质的化学性质实验报告引言：蛋白质是生命体中极为重要的有机化合物，它们在细胞的结构和功能中起着关键的作用。
为了更好地了解蛋白质的化学性质，我们进行了一系列实验，以探索其结构和性质。
本实验报告将详细描述实验过程和结果，并对蛋白质的化学性质进行分析和讨论。
实验一：蛋白质的溶解性首先，我们选择了几种常见的溶剂，包括水、乙醇和醚。
我们将一定量的蛋白质分别加入这些溶剂中，并观察其溶解情况。
实验结果显示，蛋白质在水中溶解度最高，而在乙醇和醚中溶解度较低。
这表明蛋白质具有较好的水溶性，但对有机溶剂的溶解性较差。
实验二：蛋白质的酸碱性我们进一步研究了蛋白质的酸碱性。
将蛋白质溶液分别加入酸性和碱性溶液中，并观察其变化。
实验结果显示，蛋白质在酸性溶液中凝固，而在碱性溶液中溶解。
这是因为蛋白质的酸性和碱性基团在不同的pH值下带电性质发生改变，从而导致蛋白质的结构发生变化。
实验三：蛋白质的变性我们还研究了蛋白质的变性性质。
将蛋白质溶液加热至一定温度，并观察其变化。
实验结果显示，蛋白质在高温下会发生变性，失去原有的结构和功能。
这是因为高温会破坏蛋白质的非共价键，导致其立体结构的改变。
当温度降低后，蛋白质无法完全恢复其原有结构，从而失去了生物活性。
实验四：蛋白质的酶解最后，我们进行了蛋白质的酶解实验。
选取了几种常见的消化酶，包括胃蛋白酶和胰蛋白酶。
将蛋白质溶液与这些酶反应，并观察其变化。
实验结果显示，蛋白质在酶的作用下发生水解反应，分解为多肽和氨基酸。
这表明蛋白质可以被酶降解，从而为生物体提供必需的氨基酸。
结论：通过以上实验，我们对蛋白质的化学性质有了更深入的了解。
蛋白质具有较好的水溶性，但对有机溶剂的溶解性较差。
蛋白质在不同pH值下表现出不同的酸碱性，酸性条件下会凝固，碱性条件下会溶解。
高温会引起蛋白质的变性，导致其失去原有的结构和功能。
蛋白质可以被酶降解，分解为多肽和氨基酸。
通过这些实验，我们对蛋白质的化学性质有了初步的认识，但仍有许多未知的领域需要进一步研究。
蛋白质的性质实验报告
蛋白质的性质实验报告蛋白质的性质实验(一)蛋白质的性质实验（一）蛋白质及氨基酸的呈色反应一、目的1．了解构成蛋白质的基本结构单位及主要连接方式。
2．了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。
3．学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。
二、呈色反应（一）双缩脲反应1．原理尿素加热至180℃左右，生成双缩脲并放出一分子氨。
双缩脲在碱性环境中能与Cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
可用于蛋白质的定性或定量测定。
双缩脲反应不仅为含有两个以上肽键的物质所有。
含有一个肽键和一个—CS—NH2，—CH2—NH2，—CRH—NH2，—CH2—NH2—CHNH2—CH2OH或—CHOHCH2NH2等基团的物质以及一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。
2．试剂3．操作取少量尿素结晶，放在干燥试管中。
用微火加热使尿素熔化。
熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。
冷后，加10％氢氧化钠溶液约1mL，振荡混匀，再加1％硫酸铜溶液1滴，再振荡。
观察出现的粉红颜色。
要避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。
向另一试管加卵清蛋白溶液约1mL和10％氢氧化钠溶液约2 mL，摇匀，再加1％硫酸铜溶液2滴，随加随摇。
观察紫玫瑰色的出现。
（二）茚三酮反应1．原理除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。
β-丙氨酸、氨和许多一级胺都呈正反应。
尿素、马尿酸、二酮吡嗪和肽键上的亚氨基不呈现此反应。
因此，虽然蛋白质和氨基酸均有茚三酮反应，但能与茚三酮呈阳性反应的不一定就是蛋白质或氨基酸。
在定性、定量测定中，应严防干扰物存在。
该反应十分灵敏，1∶1500000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。
茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。
蛋白质的性质实验报告
蛋白质的性质实验报告引言：蛋白质是生命体内的基本组成部分之一，也是生物体内起重要功能的分子。
为了深入了解蛋白质的性质，本次实验旨在通过多种实验方法和技术，研究蛋白质的结构、溶解性、酶解性、电泳性质以及光学性质等方面，揭示蛋白质的特点和变化规律。
实验一：溶解性实验材料与方法：1. 采用鸡蛋白、牛乳蛋白和豆腐蛋白作为实验物质。
2. 将这几种物质分别加入不同的试管中，加入相同体积的蒸馏水，并在水浴中加热搅拌。
3. 每隔10秒观察一次试管内物质的溶解情况，记录时间。
结果与分析：经过实验发现，鸡蛋白和牛乳蛋白在加热搅拌过程中逐渐溶解，反应速度较快；而豆腐蛋白则需要更长时间才能完全溶解。
这是因为不同蛋白质具有不同的溶解性，与其分子结构的差异密切相关。
鸡蛋白和牛乳蛋白中的水解蛋白在热力作用下发生构象变化，使其更易溶于水。
而豆腐蛋白含有较多的结合蛋白，抗热性较强，所以需要更长时间才能溶解。
实验二：酶解性实验材料与方法：1. 采用胰蛋白酶作为酶解物质。
2. 将鸡蛋白、牛乳蛋白和豆腐蛋白分别加入试管中。
3. 随后加入胰蛋白酶，保持适宜的温度和酸碱度。
4. 观察酶解反应的进行并记录时间。
结果与分析：通过酶解实验显示，胰蛋白酶能高效地将鸡蛋白、牛乳蛋白和豆腐蛋白分解为较小的片段。
这说明蛋白质在酶解的作用下能够发生化学反应，由长链结构转变为短链或小分子物质。
这也印证了蛋白质的特性之一——可变性。
所以，蛋白质的特性和功能不仅受其自身分子结构的影响，还受到外界环境和酶的影响。
实验三：电泳性质实验材料与方法：1. 先将鸡蛋白、牛乳蛋白和豆腐蛋白分别加入几个小孔的凝胶上。
2. 运用直流电电源进行电泳实验。
3. 观察凝胶上蛋白质的迁移情况，并记录时间。
结果与分析：通过电泳实验发现，不同蛋白质在电场的作用下迁移的速度不同。
豆腐蛋白迁移速度较快，鸡蛋白次之，牛乳蛋白最慢。
这是因为电泳性质与蛋白质的分子量和电荷有关。
在电场中，带正电荷的蛋白质离子会向负极迁移，而带负电荷的蛋白质离子则向阳极迁移。
蛋白质的性质实验二-蛋白质的等电点测定和沉淀反应
蛋白质沉淀反应结果分析
要点一
蛋白质沉淀反应原理
当溶液的pH值低于或高于蛋白质的 等电点时，蛋白质带负电荷或正电荷 ，容易与其他带相反电荷的物质发生 静电吸引而产生沉淀。沉淀反应可用 于分离纯化和测定蛋白质含量。
要点二
实验结果
实验观察到在pH值低于或高于等电 点时，蛋白质出现沉淀现象。通过离 心分离和称重，测定了沉淀物中蛋白 质的质量和含量。实验结果表明，该 蛋白质在不同pH值下的沉淀效果显 著，可用于蛋白质的分离纯化和含量 测定。
实验试剂
盐酸、氢氧化钠、醋酸、醋酸钠、磷酸盐缓冲液等。
配置不同pH值的缓冲液
选择适当的缓冲液，如醋酸-醋酸钠缓 冲液、磷酸盐缓冲液等。
根据需要配置不同pH值的缓冲液，确 保缓冲液的准确性和稳定性。
蛋白质溶液的等电点测定
将蛋白质溶液与不同pH值的缓冲液混合，观察蛋白质的溶解度变化。
当蛋白质溶解度最低时，记录对应的pH值，即为该蛋白质的等电点。
了解蛋白质的沉淀反应及原理
沉淀反应
蛋白质在某些条件下，失去溶解性从 溶液中析出的现象。
原理
蛋白质的沉淀反应通常与溶液的pH值 、离子强度、温度等因素有关，当这 些因素发生变化时，蛋白质的溶解度 可能会降低，导致沉淀的产生。
02
实验原理
蛋白质等电点的概念及影响因素
蛋白质等电点
蛋白质分子在溶液中处于净电中性状态时的pH值，此时蛋白质的溶解度最低。
通过测定不同pH值下的蛋白质电导率，确定了蛋 白质的等电点。
在实验过程中，观察到了蛋白质的溶解度变化和 电荷性质的变化。
分析实验结果与理论预期的差异
实验结果与理论预期基本一致，没有出现明显的偏差。
实验结果支持了蛋白质等电点沉淀的理论，即当溶液pH值等于蛋白质等电点时，蛋白质溶解度最低， 容易发生沉淀。
食品生物化学实验课件(共38单元)14 实验十四 蛋白质的性质实验 (二) ———蛋白质沉淀反应
FOOD BIOCHEMISTRY EXPERIMENT
实验十四
蛋白质的性质实验 （二） ———蛋白质沉淀反应
一、实验目的
（１） 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。 （２） 了解蛋白质变性与沉淀的关系。 （３） 学习沉淀蛋白质的几种方法。
二、 实验原理
水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳 定的亲水胶 体颗粒， 在一定理化因素影响下蛋白质颗粒可因失去 电荷和脱水而沉淀。 蛋白 质的沉淀反应可分为以下两类。
四、 实验内容
２.重金属离子沉淀蛋白质 向试管内加入 ２ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶 液， 然后加入 １ ～ ２ 滴 ３０ｇ ／ Ｌ 硝酸银溶液， 观察沉淀析出。 放置片刻 倾出上清液， 向沉淀中加一定量的水， 观察沉淀是否溶解？ 为什么？
３.有机酸沉淀蛋白质 向试管内加入２ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶液， 然后加入 １ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 三氯乙酸溶液， 混匀， 观察沉淀的生成。 放置片 刻倾出上清液， 向沉淀中加一定量的水， 观察沉淀是否溶解？ 为什么？
三、 器材与试剂
１.器材 离心机。 ２.试剂 （ＮＨ４）２ＳＯ４结晶粉末， （ＮＨ４）２ＳＯ４饱和溶液， ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶液， ３０ｇ ／ Ｌ 硝 酸银溶液， ５０ｇ ／ Ｌ 三氯乙酸溶液， ９５％乙醇。
四、 实验内容
１.盐析 向试管内加入 ５ｍＬ ５０ｇ ／ Ｌ 卵清蛋白溶液， 然 后加入等量的 （ＮＨ４）２ＳＯ４饱和 溶液， 混匀后静置数分钟， 观 察球蛋白的析出。 取少量混浊液， 加入一定量水，观察沉淀是否溶解 ？ 将试管内溶液过滤， 向滤液中加（ＮＨ４）２ＳＯ４结晶粉末直到 不能溶解为止， 观察清蛋白的析出。 放置片刻倾出上清液， 向沉淀 中加一定量的水， 观察沉淀是否溶解？ 为什么？
生化实验报告——蛋白质部分
实验题目：蛋白质的部分性质第一部分蛋白质的颜色反应一、试验原理❖蛋白质分子中某种或某些集团可与显色剂作用，产生颜色。
不同的蛋白质由于所含的氨基酸不完全相同，颜色反应亦不完全相同。
颜色反应不是蛋白质的专一反应，一些非蛋白物质也可产生同样的颜色反应，因此不能根据颜色反应的结果来决定被测物是否为蛋白质。
另外，颜色反应也可作为一些常用蛋白质定量测定的依据。
二、实验仪器1、吸管2、滴管3、试管4、电炉5、pH试纸6、水浴锅三、实验试剂1、卵清蛋白液：鸡蛋清用蒸馏水稀释10-20倍，3-4层纱布过滤，滤液放在冰箱里冷藏备用。
2、0.5%苯酚：1g苯酚加蒸馏水稀释至200ml。
3、Millon’s试剂：40g汞溶于60ml浓硝酸（水浴加温助溶）溶解后，冷却，加二倍体积的蒸馏水，混匀，取上清夜备用。
此试剂可长期保存。
4、尿素晶体5、1%CuSO4：1g CuSO4晶体溶于蒸馏水，稀释至100ml6、10%NaOH：10g NaOH溶于蒸馏水，稀释至100ml7、浓硝酸8、0.1%茚三酮溶液：0.1g茚三酮溶于95%的乙醇并稀释至100ml.9、冰醋酸10、浓硫酸四、实验步骤（一）米伦（Millon’s）反应原理：米伦试剂是硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合物。
他能与苯酚及某些二羟基苯衍生物起颜色反应。
组成蛋白质的氨基酸中只有酪氨酸含苯酚集团，因此该反应为蛋白质中酪氨酸存在的依据。
操作：1、苯酚实验：取0.5%苯酚溶液1ml于试管中，加Millon’s试剂0.5ml，于电炉上小心加热，溶液即出现玫瑰红色。
2、蛋白质实验：取2ml蛋白液，加Millon’s试剂0.5ml，出现白色的蛋白质沉淀，小心加热，凝固的蛋白质出现红色。
（二）双缩脲反应原理：尿素被加热，则两分子的尿素放出一分子氨而形成双缩脲。
双缩脲在碱性环境中，能与硫酸铜结合成紫色的化合物，此反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中含有肽键与缩脲结构相似，故也能进行此反应。
探究实验：蛋白质的性质
探究蛋白质的性质实验一、实验目的通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。
实验准备：鸡蛋白溶液的配制：把一只鸡蛋的两端各扎一个小孔。
从上面的孔吹气，使鸡蛋白从下面的孔流入量筒中。
取5毫升蛋白，放入烧杯中，加30毫升蒸馏水，即成1：6的鸡蛋白胶体溶液。
二、实验步骤与实验方法〔一〕、蛋白质的盐析实验用品：鸡蛋白溶液、饱和硫酸铵或硫酸钠溶液、试管、胶头滴管等。
实验方法：1、取一只试管注入2毫升的鸡蛋白溶液，慢慢的沿着试管壁参加2~4毫升饱和硫酸铵溶液，便有乳白色的沉淀析出。
〔为什么？因为盐析作用〕说明：向蛋白质溶液中参加某些浓的无机盐溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出，只种作用叫做盐析。
2、将2毫升的带沉淀的溶液参加6~8毫升的蒸馏水中，沉淀逐渐溶解，证明盐析是个可逆过程。
实验结论：盐析出的蛋白质仍然可以溶解在水中，说明蛋白质盐析后并不影响原来蛋白质的性质。
〔二〕蛋白质的变性实验用品：鸡蛋白溶液、硫酸铜、甲醛、酒精灯、试管夹等实验方法：1、加热：取一只试管参加2毫升鸡蛋白，把试管放在酒精灯上加热，看到的现象是蛋白质凝结。
把凝结的蛋白质放入盛有蒸馏水的试管中，凝结的蛋白不溶解。
说明：蛋白质受热后会发生变性；受热作用下蛋白质的变性是不可逆的。
2、参加重金属盐：取一只试管参加2毫升鸡蛋白，用滴管滴入重金属盐如硫酸铜，试管中的蛋白质凝结。
把凝结的蛋白质放入盛蒸馏水的试管中，凝结的蛋白质不溶解。
说明：在重金属盐的作用下的蛋白质的变性是不可逆的。
3、参加有机化合物：取一只试管参加2毫升鸡蛋白，用滴管参加2毫升的甲醛溶液，看到的现象是试管中的蛋白质凝结。
把凝结的蛋白质放入盛蒸馏水的试管中，凝结的蛋白质不溶解。
实验结论：蛋白质变性的条件是受热、重金属盐以及一些有机化合物如甲醛、苯甲酸等。
〔三〕、蛋白质的颜色反响实验用品：鸡蛋白溶液、浓硝酸、酒精灯、试管、试管夹等。
实验方法：取一只试管参加1毫升的鸡蛋白溶液，用滴管滴入几滴浓硝酸，震荡，无明显现象，用酒精灯微热后，蛋白质凝结，变黄。
生化实验二报告
实验二蛋白质的呈色反应，沉淀反应实验人：刘彦汶学号：20100331024 班级：针外2010七同组人：曲畅试验日期：2012年3月15日指导老师：路雪雅一．实验目的1．了解蛋白质的性质。
2．掌握蛋白质的鉴定方法。
3．理解蛋白质呈色反应和沉淀反应原理。
二．实验内容1．蛋白质的呈色反应。
2．蛋白质的沉淀反应。
三．实验器材水浴锅（100摄氏度），试管（若干），烧杯，一次性滴管，酒精灯，漏斗，火柴，滤纸四．实验试剂1．1：10鸡蛋白溶液 2．10%NaOH 3．1%硫酸铜 4．尿素 5．0．1%茚三酮乙醇液 6．0．25%丙氨酸溶液 7．饱和硫酸铵溶液 8．固体硫酸铵 9．0．5%NaOH 10．0．5%硫酸锌 11．10%磺基水杨酸 12．10%Hcl 13．1%HAc 14．10%HAc 15.无离子水五．实验原理及操作步骤（一）蛋白质的呈色反应蛋白质的呈色反应是蛋白质中某些氨基酸特殊基团与一定的化学试剂作用而呈现的各种颜色反应，可作为检查蛋白质是否存在的参考。
另外，不同的蛋白质中氨基酸的种类及含量各不相同，而在某些蛋白质内还可能缺乏呈某种颜色反应的氨基酸。
因此不但不同蛋白质呈色反应的强度不同，而且某些呈色反应在某种蛋白质可能不存在。
本实验操作两种呈色反应：双缩脲反应与茚三酮反应，用以比较和鉴别不同的蛋白质。
1．双缩脲反应【实验原理】在浓碱液中，双缩脲能与硫酸铜结合生成紫色或紫红色的复合物，这一呈色反应为双缩脲反应，凡含有两个及多个肽键（酰胺键）的化合物都可能发生此反应，故蛋白质及二肽以上的物质都有此反应，但除肽键外，有些基团如—CSNH—，—C（NH2）NH—等也有双缩脲反应，因此，一切蛋白质或多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的不一定都是蛋白质或多肽。
【操作】（1）取小试管一支，加1：10鸡蛋白液2滴，10%NaOH溶液5滴及1%硫酸铜溶液2滴，混匀，可见溶液变成紫色。
（2）另取一小试管，加一小匙尿素（绿豆大小），小火加热至熔，嗅其气味为（臭鸡蛋味）。
蛋白质的性质实验报告
一、实验目的1. 了解蛋白质的基本性质和结构特点；2. 掌握蛋白质的鉴定方法，如双缩脲反应、茚三酮反应等；3. 探究蛋白质的等电点，了解蛋白质在溶液中的溶解度与pH值的关系；4. 分析蛋白质的变性、凝固等性质。
二、实验原理蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物，具有复杂的空间结构和多种生物学功能。
蛋白质的性质与其结构密切相关，主要包括以下几方面：1. 鉴定性质：蛋白质与特定试剂发生颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应等，可用于蛋白质的鉴定；2. 等电点：蛋白质分子所带正负电荷相等时的pH值称为等电点，此时蛋白质的溶解度最小；3. 变性：蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其空间结构发生改变，导致生物活性丧失；4. 凝固：蛋白质在加热、酸碱、重金属盐等作用下，溶解度降低，形成不溶性的沉淀。
三、实验材料与试剂1. 实验材料：鸡蛋清、鸡蛋黄、牛血清白蛋白、硫酸铵、氯化钠、硝酸、氢氧化钠、氢氧化铵、酒精、酚酞指示剂等；2. 试剂：硫酸铵饱和溶液、氯化钠饱和溶液、氢氧化钠溶液、氢氧化铵溶液、硝酸溶液、酒精溶液等。
四、实验步骤1. 蛋白质的鉴定（1）取少量鸡蛋清，加入双缩脲试剂，观察颜色变化；（2）取少量鸡蛋清，加入茚三酮试剂，加热，观察颜色变化。
2. 蛋白质的等电点（1）配制不同pH值的缓冲溶液；（2）将牛血清白蛋白溶解于缓冲溶液中；（3）测定不同pH值下牛血清白蛋白的溶解度，找出等电点。
3. 蛋白质的变性（1）取少量牛血清白蛋白，加入不同浓度的硫酸铵溶液，观察蛋白质的溶解度变化；（2）取少量牛血清白蛋白，加入不同浓度的氯化钠溶液，观察蛋白质的溶解度变化；（3）取少量牛血清白蛋白，加入硝酸溶液，观察蛋白质的变性现象。
4. 蛋白质的凝固（1）取少量牛血清白蛋白，加入不同浓度的氢氧化钠溶液，观察蛋白质的凝固现象；（2）取少量牛血清白蛋白，加入不同浓度的氢氧化铵溶液，观察蛋白质的凝固现象。
五、实验结果与分析1. 蛋白质的鉴定（1）双缩脲试剂与鸡蛋清反应，呈现紫色；（2）茚三酮试剂与鸡蛋清反应，加热后呈现蓝紫色。
蛋白质性质
蛋白质的性质实验【目的和要求】1. 学习几种常用的鉴定蛋白质的方法及其原理。
2. 了解蛋白质的两性解离性质。
初步学会测定蛋白质等电点的方法。
3. 加深对蛋白质胶体分子稳定因素的认识，了解蛋白质的沉淀反应、变性作用的原理及其相互关系。
【实验原理】（一）蛋白质的呈色反应蛋白质所含有的某些氨基酸具有特殊结构，可以与某些试剂反应，生成有色物质。
1. 双缩脲反应『实验原理』：尿素被加热至180℃左右时，两分子尿素缩合放出一分子氨而形成双缩脲。
双缩脲在碱性条件下可与Cu2+结合生成复杂的紫红色化合物。
此反应称为双缩脲反应。
所有含有两个或两个以上肽键的化合物均有此反应。
蛋白质或二肽以上的多肽分子中，含有多个与双缩脲结构相似的肽键，因此也有双缩脲反应，可用此法鉴定蛋白质的存在或测定其含量。
『实验试剂』：1.蛋白质溶液（鸡蛋清用蒸馏水稀释10倍，通过2-3层纱布滤去不溶物）2. 0.1%的甘氨酸溶液 3. 0.01%精氨酸溶液4. 10%NAOH溶液5. 1%CuSO4溶液6.尿素结晶『实验流程』：双缩脲的制备少许尿素结晶于干燥试管中——（微火加热）尿素融解至硬化——（停止加热）看到有白色气体——（冷却）加10%氢氧化钠溶液约1ml——（震荡）加入1%硫酸铜溶液2滴——（震荡）观察颜色的变化『注意事项』●尿素结晶不要取多，约火柴头大小。
●在操作过程中试管不能冲向他人以防烫伤。
●控制加热时间既不能过长也不能过短。
●加热时火不能过大，防止碳化。
●铜离子不能加多，否则与氢氧化钠形成蓝色的氢氧化铜，干扰实验结果。
2. 茚三酮反应[实验原理]：蛋白质、多肽和各种氨基酸具有茚三酮反应。
除无α-氨基的脯氨酸和羟脯氨酸呈黄色外，其他氨基酸生成紫红色，最终为蓝色化合物。
除蛋白质、多肽和各种氨基酸能进行茚三酮反应外，氨、β-丙氨酸和许多一级胺化合物都有此反应。
该反应灵敏度达1：1500 000（pH5-7）。
现已广泛地用于氨基酸定量测定。
蛋白质的性质实验实验报告
蛋白质的性质实验实验报告蛋白质的性质实验实验报告引言：蛋白质是生命体内最基本的有机分子之一，它在细胞的结构和功能中起着重要的作用。
了解蛋白质的性质对于深入理解生命活动和开发药物具有重要意义。
本实验旨在通过一系列实验探究蛋白质的性质，包括溶解性、酸碱稳定性、热稳定性和氧化还原性。
一、溶解性实验蛋白质的溶解性是指蛋白质在不同溶剂中的溶解情况。
本实验采用水、酸和碱作为溶剂，将不同种类的蛋白质加入其中，观察其溶解情况。
结果显示，大部分蛋白质在水中溶解良好，而在酸性溶液中溶解度较低，而在碱性溶液中溶解度较高。
这是因为蛋白质的分子结构中含有大量的氨基酸，其中一部分氨基酸具有酸碱性质，导致蛋白质在不同溶剂中的溶解度不同。
二、酸碱稳定性实验酸碱稳定性是指蛋白质在不同酸碱条件下的稳定性。
本实验选取几种常见的酸和碱，将蛋白质溶液分别加入其中，观察其变化。
结果显示，蛋白质在酸性条件下容易发生变性和沉淀，而在碱性条件下相对稳定。
这是因为酸性条件会导致蛋白质分子中的氢键断裂，从而改变其空间结构，使其失去原有的功能。
三、热稳定性实验热稳定性是指蛋白质在高温条件下的稳定性。
本实验将蛋白质溶液加热至不同温度，观察其变化。
结果显示，蛋白质在较高温度下会发生变性和失活。
这是因为高温会使蛋白质分子中的氢键和疏水作用发生破坏，导致其空间结构的改变，进而失去功能。
四、氧化还原性实验氧化还原性是指蛋白质在氧化还原条件下的稳定性。
本实验选取几种常见的氧化剂和还原剂，将蛋白质溶液分别加入其中，观察其变化。
结果显示，蛋白质在氧化条件下容易发生氧化反应，导致分子结构的改变，失去原有的功能。
而在还原条件下，蛋白质可以恢复到原来的状态，重新获得功能。
结论：通过以上一系列实验，我们可以得出以下结论：1. 蛋白质在水中溶解良好，而在酸性溶液中溶解度较低，而在碱性溶液中溶解度较高。
2. 蛋白质在酸性条件下容易发生变性和沉淀，而在碱性条件下相对稳定。
3. 蛋白质在较高温度下会发生变性和失活。
蛋白质的化学性质实验报告
一、实验目的1. 了解蛋白质的化学性质。
2. 掌握蛋白质的沉淀、盐析、变性等实验方法。
3. 通过实验，加深对蛋白质性质的理解。
二、实验原理蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的高分子化合物。
蛋白质具有多种化学性质，如溶解性、水解性、变性、颜色反应等。
本实验主要探究蛋白质的沉淀、盐析、变性等性质。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：- 鸡蛋白溶液- 硫酸铵溶液- 碘液- 氢氧化钠溶液- 稀硝酸- 双缩脲试剂- 水浴锅- 烧杯- 玻璃棒- 滴管2. 实验仪器：- 酸碱滴定仪- 电子天平- 紫外可见分光光度计- 显微镜四、实验步骤1. 沉淀实验：（1）取鸡蛋白溶液适量于烧杯中，滴加碘液，观察溶液颜色变化。
（2）继续滴加碘液，观察溶液是否出现沉淀。
2. 盐析实验：（1）取鸡蛋白溶液适量于烧杯中，加入少量硫酸铵溶液，观察溶液颜色变化。
（2）继续加入硫酸铵溶液，观察溶液是否出现沉淀。
（3）向沉淀中加入适量水，观察沉淀是否溶解。
3. 变性实验：（1）取鸡蛋白溶液适量于烧杯中，加热至沸腾，观察溶液颜色变化。
（2）继续加热，观察溶液是否出现沉淀。
（3）取加热后的溶液冷却至室温，观察溶液是否恢复原状。
4. 颜色反应实验：（1）取鸡蛋白溶液适量于烧杯中，滴加稀硝酸，观察溶液颜色变化。
（2）取鸡蛋白溶液适量于烧杯中，滴加双缩脲试剂，观察溶液颜色变化。
五、实验结果与分析1. 沉淀实验：鸡蛋白溶液中加入碘液后，溶液颜色由无色变为蓝色，继续加入碘液，出现沉淀。
2. 盐析实验：鸡蛋白溶液中加入少量硫酸铵溶液后，溶液颜色无明显变化，继续加入硫酸铵溶液，出现沉淀。
向沉淀中加入适量水，沉淀溶解。
3. 变性实验：鸡蛋白溶液加热后，溶液颜色由无色变为白色，继续加热，出现沉淀。
冷却至室温后，溶液颜色无变化，沉淀未溶解。
4. 颜色反应实验：鸡蛋白溶液中加入稀硝酸后，溶液颜色由无色变为黄色；加入双缩脲试剂后，溶液颜色由无色变为紫色。
六、实验结论1. 蛋白质在加入碘液后，会与碘形成复合物，导致溶液颜色变化。
蛋白质的性质实验
实验三蛋白质的性质实验蛋白质的沉淀、变性反应一．目的和要求1．了解蛋白质的沉淀反应、变性作用和凝固作用的原理及他们的相互关系。
2．学习盐析和透析等生物化学操作技术。
二、基本原理蛋白质分子在水溶液中，由于其表面形成了水化层和双电层而成为稳定的胶体颗粒，所以蛋白质溶液和其他亲水胶体溶液相似。
但是，在一定的物理化学因素影响下，由于蛋白质胶体颗粒的稳定条件被破坏，如失去电荷、脱水，甚至变性，而以固态形式从溶液中析出，这个过程称为蛋白质的沉淀反应。
这种反应可分为可逆沉淀反应和不可逆沉淀反应两种类型。
可逆沉淀反应——蛋白质虽已沉淀析出，但它的分子内部结构并未发生显著变化，如果把引起沉淀的因素去除后，沉淀的蛋白质能重新溶于原来的溶剂中，并保持其原有的天然结构和性质。
利用蛋白质的盐析作用和等电点作用，以及在低温下，乙醇、丙酮短时间对蛋白质的作用等所产生的蛋白质沉淀都属于这一类沉淀反应。
不可逆沉淀反应——蛋白质发生沉淀时，其分子内部结构空间构象遭到破坏，蛋白质分子由规则性的结构变为无秩序的伸展肽链，使原有的天然性质丧失，这时蛋白质已发生变性。
这种变性蛋白质的沉淀已不能再溶解于原来的溶剂中。
引起蛋白质变性的因素有重金属盐、植物碱试剂、强酸、强碱、有机溶剂等化学因素，加热、振荡、超声波、紫外线等物理因素。
它们都因破坏了蛋白质的氢键、离子键等次级键而使蛋白质发生不可逆沉淀反应。
天然蛋白质变性后，变性蛋白质分子互相凝聚或互相穿插缠绕在一起的现象称为蛋白质的凝固。
凝固作用分两个阶段：首先是变性，其次是失去规律性的肽链聚集缠绕在一起而凝固。
几乎所有的蛋白质都会因加热变性而凝固，变成不可逆的不溶状态。
三、材料与试剂1．实验材料：鸡蛋或鸭蛋2．实验试剂（1）蛋白质溶液：取5ml鸡蛋或鸭蛋清，用蒸馏水稀释至100ml，搅拌均匀后用4－8层纱布过滤，新鲜配制。
（2）蛋白质氯化钠溶液：取20ml蛋清，加蒸馏水200ml和饱和氯化钠溶液100ml，充分搅拌后，以纱布过滤除去不溶物（加入氯化钠的目的是溶解球蛋白）。
蛋白的性质实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解蛋白质的基本结构和组成。
2. 掌握蛋白质的物理和化学性质。
3. 学习蛋白质的检测方法和应用。
二、实验原理蛋白质是生物体内重要的生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质具有多种性质，包括物理性质、化学性质和生物学性质。
本实验主要探究蛋白质的物理和化学性质。
三、实验材料1. 蛋白质样品：鸡蛋清、牛肉、豆奶等。
2. 试剂：双缩脲试剂、碘液、硫酸铜、氢氧化钠、酚酞指示剂等。
3. 仪器：天平、烧杯、试管、酒精灯、滴定管、显微镜等。
四、实验步骤1. 蛋白质的鉴定- 取一定量的蛋白质样品，加入双缩脲试剂，观察颜色变化，确定蛋白质的存在。
- 取一定量的蛋白质样品，加入碘液，观察颜色变化，确定蛋白质的存在。
2. 蛋白质的溶解性- 将蛋白质样品分别加入蒸馏水、饱和硫酸铵溶液、饱和氯化钠溶液中，观察蛋白质的溶解情况。
3. 蛋白质的变性- 将蛋白质样品加热至沸腾，观察蛋白质的变性现象。
4. 蛋白质的盐析- 将蛋白质样品加入饱和硫酸铵溶液中，观察蛋白质的盐析现象。
5. 蛋白质的氨基酸组成- 取一定量的蛋白质样品，用酸水解法将其分解成氨基酸，用色谱法分析氨基酸的组成。
6. 蛋白质的等电点- 将蛋白质样品在pH梯度溶液中滴定，观察蛋白质的电泳迁移率，确定蛋白质的等电点。
7. 蛋白质的分子量- 将蛋白质样品进行凝胶电泳，通过比较迁移率与标准蛋白质的迁移率，计算蛋白质的分子量。
五、实验结果与分析1. 蛋白质的鉴定- 加入双缩脲试剂后，蛋白质样品出现紫色，说明蛋白质存在。
- 加入碘液后，蛋白质样品出现蓝色，说明蛋白质存在。
2. 蛋白质的溶解性- 蛋白质在蒸馏水中溶解度较小，在饱和硫酸铵溶液和饱和氯化钠溶液中溶解度较大。
3. 蛋白质的变性- 加热蛋白质样品后，蛋白质发生变性，颜色、形状和性质发生变化。
4. 蛋白质的盐析- 加入饱和硫酸铵溶液后，蛋白质发生盐析，形成沉淀。
5. 蛋白质的氨基酸组成- 通过色谱法分析，确定蛋白质样品中氨基酸的组成。
蛋白质的性质实验
OH HO NO 2 + NaOH O N OH
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸， 所以都会发生黄色反应。苯丙氨酸不易硝 化，需加少量浓硫酸后才能够发生黄色反 应。
【试剂】 试剂】
1.蛋白质样液（与双缩脲反应相同） 1.蛋白质样液（与双缩脲反应相同） 2.浓硝酸 2.浓硝酸 3. 20%NaOH 4. 0.1%石炭酸溶液 0.1%石炭酸溶液
实验结果如图所示：
O
O
H2NCNHCNH2 + NH3
多肽及蛋白质分子结构中均含有许多肽键，
其结构与双缩脲分子中的亚酰胺键相同。 因此，在碱性条件下与铜离子也能呈现出 类似于双缩脲的呈色反应。其反应过程如 下：
H 2N C H 2N O + H2N H2N C O 180 C
0
O
O + NH 3
H 2 NC NH CNH 2
（一）双缩脲反应
【实验原理】 实验原理】 当尿素经加热至180℃左右时，两分子尿素 当尿素经加热至180℃ 脱去一分子氨，进而缩合成一分子双缩脲。 其在碱性条件下双缩脲与铜离子结合成红 紫色络合物，此反应称为双缩脲反应。其 反应过程如下：
H2N C H2N O + H2N H2N C O
0 180 C
（四）考马斯亮蓝反应
【实验原理】 实验原理】
考马斯亮蓝具有红色和蓝色两种色调。 考马斯亮蓝具有红色和蓝色两种色调。在酸性溶 液中，其以游离态存在呈棕红色；当它与蛋白质 液中，其以游离态存在呈棕红色； 通过疏水作用结合后变成为蓝色。 通过疏水作用结合后变成为蓝色。它染色灵敏度 比氨基黑高3 反应速度快，约在2 高，比氨基黑高3倍。反应速度快，约在2分钟左 右时间达到平衡，在室一小时内稳定。 右时间达到平衡，在室一小时内稳定。在 0.01~1.0mg蛋白质范围内 0.01~1.0mg蛋白质范围内，蛋白质浓度与 蛋白质范围内， A595nm值成正比。所以常用来测定蛋白质含量。 值成正比。所以常用来测定蛋白质含量。
蛋白质的性质实验(2)
蛋白质的性质实验（ 蛋白质的性质实验（2） —蛋白质等电点的测定和沉淀反应 蛋白质等电点的测定和沉淀反应
一、实验目的
1、了解蛋白质的两性解离性质。 2、学习测定蛋白质等电点的一种方法。 3、加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。 4、了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 5、了解蛋白质变性与沉淀的关系。
蛋白质的变性
变性蛋白质通常都是固体状态物质， 变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水 和其它溶剂， 和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有 的性质。所以， 的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不 可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、 可逆沉淀。引起变性的主要因素是热、紫外光、 激烈的搅拌以及强酸和强碱等。 激烈的搅拌以及强酸和强碱等。
二、 实验原理
蛋白质的两性解离性质 蛋白质等电点的概念 测蛋白质溶解度最低时的溶液pH值为其 等电点 稳定蛋白质亲水胶体颗粒的因素 蛋白质沉淀反应的类型
蛋白质的两性电离性质
蛋白质是由AA组成的高分子化合物，具有许 AA 多游离的氨基、羧基、咪唑基、胍基、巯基、 酚基等，因此与AA一样，能象酸一样解离， 也能象碱一样解离，也是两性电解质。
三、实验操作
具体参见实验指导书
蛋白质的盐析 重金属离子沉淀蛋白质 某些有机酸沉淀蛋白质 有机溶剂沉淀蛋白质 乙醇引起的变性与沉淀
四、 结果处理
用－、+、++、+++等符号表示各管的 混浊度。根据混浊度判断酪蛋白的等电点。 最混浊的一管的pH值即为酪蛋白的等电点。五、 Nhomakorabea注意事项
缓冲液的pH值必须准确。
蛋白质的两性解离性质
蛋白质的等电点
当溶液在某一 pH 值时，蛋白质所带正、负电荷相 等，即总净电荷为零，此时溶液的 pH 称该蛋白质 的等电点(isoelectric point)。
蛋白质的性质实验(二)
蛋白质的性质实验(二)蛋白质的性质实验(二)蛋白质的性质实验（二）蛋白质的等电点测定和沉淀反应一、蛋白质等电点的测定1．目的（1）了解蛋白质的两性解离性质。
（2）学习测定蛋白质等电点的一种方法。
2．原理蛋白质是两性电解质。
在蛋白质溶液中存在下列平衡：蛋白质分子的解离状态和解离程度受溶液的酸碱度影响。
当溶液的pH达到一定数值时，蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等，在电场中，蛋白质既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH值称为此种蛋白质的等电点。
不同蛋白质各有其特异的等电点。
在等电点时，蛋白质的理化性质都有变化，可利用此种性质的变化测定各种蛋白质的等电点。
最常用的方法是测其溶解度最低时的溶液pH值。
本实验借观察在不同pH溶液中的溶解度以测定酪蛋白的等电点。
用醋酸与醋酸钠（醋酸钠混合在酪蛋白溶液中）配制成各种不同pH值的缓冲液。
向诸缓冲溶液中加入酪蛋白后，沉淀出现最多的缓冲液的pH值即为酪蛋白的等电点。
3．器材4．试剂（1）0.4％酪蛋白醋酸钠溶液200mL取0.4g酪蛋白，加少量水在乳钵中仔细地研磨，将所得的蛋白质悬胶液移入200 mL锥形瓶内，用少量40～50 ℃的温水洗涤乳钵，将洗涤液也移入锥形瓶内。
加入10 mL1 mol／L醋酸钠溶液。
把锥形瓶放到50℃水浴中，并小心地旋转锥形瓶，直到酪蛋白完全溶解为止。
将锥形瓶内的溶液全部移至100 mL容量瓶内，加水至刻度，塞紧玻塞，混匀。
5．操作（1）取同样规格的试管4支，按下表顺序分别精确地加入各试剂，然后混匀。
蛋白质的性质实验(二)（2）向以上试管中各加酪蛋白的醋酸钠溶液1mL，加一管，摇匀一管。
此时1、2、3、4 管的pH依次为5.9、5.3、4.7、3.5。
观察其混浊度。
静置10分钟后，再观察其混浊度。
最混浊的一管的pH即为酪蛋白的等电点。
二、蛋白质的沉淀及变性1．目的（1）加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。
（2）了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。
实验三蛋白质的性质实验(二)-沉淀反应
硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
有机溶剂沉淀蛋白质
有机溶剂沉淀法
在蛋白质溶液中加入一定量的有机溶剂，使蛋白 质沉淀析出的方法。
有机溶剂的作用
降低水的介电常数，消除或减少电荷间的相互作 用，使蛋白质失去水化层而聚集沉淀。
常用有机溶剂
乙醇、丙酮、甲醇等。
重金属盐沉淀蛋白质
01
02
03
重金属盐沉淀法
淀。
操作步骤
在蛋白质溶液中加入适量的盐溶 液（如硫酸铵、氯化钠等），搅 拌均匀后静置，待蛋白质沉淀后
将上清液与沉淀分开。
结果分析
通过离心或过滤的方法收集沉淀， 测定沉淀的质量和蛋白质含量，
计算沉淀收率。
有机溶剂沉淀蛋白质
原理
有机溶剂能够降低水的介电常数， 使蛋白质分子间的静电荷作用减 弱，导致蛋白质凝聚成沉淀。
实验结果
在实验中，我们观察到加入有机溶剂后，蛋白质溶液逐渐浑浊，最 终形成白色沉淀。
结果分析
有机溶剂沉淀实验结果表明，有机溶剂能够有效降低蛋白质的溶解 度，促使其从溶液中沉淀出来。
重金属盐沉淀蛋白质结果分析
1 2
实验原理
重金属盐能够与蛋白质结合形成不溶于水的复合 物，从而降低蛋白质的溶解度，使其沉淀。
实验的应用与拓展
应用
本实验方法可用于初步分离和纯 化蛋白质，为后续蛋白质的结构 和功能研究提供基础。
拓展
本实验方法还可以应用于生物制 品、食品、药品等领域中的蛋白 质分离纯化，为相关产品的研发 和质量控制提供技术支持。
感谢您的观看
THANKS
操作步骤
在蛋白质溶液中加入适量的有机溶 剂（如甲醇、乙醇等），搅拌均匀 后静置，待蛋白质沉淀后将上清液 与沉淀分开。
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蛋白质的性质实验（二）
蛋白质的等电点测定和沉淀反应
一、蛋白质等电点的测定
1．目的
（1）了解蛋白质的两性解离性质。
（2）学习测定蛋白质等电点的一种方法。
2．原理
蛋白质是两性电解质。
在蛋白质溶液中存在下列平衡：
蛋白质分子的解离状态和解离程度受溶液的酸碱度影响。
当溶液的pH达到一定数值时，蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等，在电场中，蛋白质既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH值称为此种蛋白质的等电点。
不同蛋白质各有其特异的等电点。
在等电点时，蛋白质的理化性质都有变化，可利用此种性质的变化测定各种蛋白质的等电点。
最常用的方法是测其溶解度最低时的溶液pH值。
本实验借观察在不同pH溶液中的溶解度以测定酪蛋白的等电点。
用醋酸和醋酸钠（醋酸钠混合在酪蛋白溶液中）配制成各种不同pH值的缓冲液。
向诸缓冲溶液中加入酪蛋白后，沉淀出现最多的缓冲液的pH值即为酪蛋白的等电点。
3．器材
4．试剂
（1）0.4％酪蛋白醋酸钠溶液 200mL
取0.4g酪蛋白，加少量水在乳钵中仔细地研磨，将所得的蛋白质悬胶液移入200 mL锥形瓶内，用少量40～50 ℃的温水洗涤乳钵，将洗涤液也移入锥形瓶内。
加入10 mL1 mol／L醋酸钠溶液。
把锥形瓶放到50℃水浴中，并小心地旋转锥形瓶，直到酪蛋白完全溶解为止。
将锥形瓶内的溶液全部移至 100 mL容量瓶内，加水至刻度，塞紧玻塞，混匀。
5．操作
（1）取同样规格的试管4支，按下表顺序分别精确地加入各试剂，然后混匀。
（2）向以上试管中各加酪蛋白的醋酸钠溶液1mL，加一管，摇匀一管。
此时1、2、3、4 管的pH依次为5.9、5.3、4.7、3.5。
观察其混浊度。
静置10分钟后，再观察其混浊度。
最混浊的一管的pH即为酪蛋白的等电点。
二、蛋白质的沉淀及变性
1．目的
（1）加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。
（2）了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。
（3）了解蛋白质变性和沉淀的关系。
2．原理
在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶
体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。
蛋白质的沉淀反应可分为两类。
（1）可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，蛋白质的沉淀仍能溶解于原来的溶剂中，并保持其天然性质而不变性。
如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用于蛋白质。
提纯蛋白质时，常利用此类反应。
（2）不可逆沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质常变性而沉淀，不再溶于原来溶剂中。
加热引起的蛋白质沉淀和凝固，蛋白质和重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷），并不析出。
因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已变性。
3．试剂和材料
（1）蛋白质溶液 500mL
5％卵清蛋白溶液或鸡蛋清的水溶液（新鲜鸡蛋清：水= 1∶9）
4．操作
（1）蛋白质的盐析无机盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）的浓溶液能析出蛋白质。
盐的浓度不同，析出的蛋白质也不同。
如球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出，而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。
由盐析获得的蛋白质沉淀，当降低其盐类浓度时，又能再溶解，故蛋白质的盐析作用是可逆过程。
加5％卵清蛋白溶液5 mL于试管中，再加等量的饱和硫酸铵溶液，混匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀。
倒出少量混浊沉淀，加少量水，观察是否溶解，为什么？将管内容物过滤，向滤液中添加硫酸铵粉末到不再溶解为止，此时析出的沉淀为清蛋白。
取出部分清蛋白，加少量蒸馏水，观察沉淀的再溶解。
（2）重金属离子沉淀蛋白质重金属离子和蛋白质结合成不溶于水的复合物。
取1支试管，加入蛋白质溶液2 mL，再加3％硝酸银溶液1～2滴，振荡试管，有沉淀产生。
放置片刻，倾去上清液，向沉淀中加入少量的水，沉淀是否溶解？为什么？
（3）某些有机酸沉淀蛋白质取1支试管，加入蛋白质溶液2 mL，再加入1mL 5％三氯乙酸溶液，振荡试管，观察沉淀的生成。
放置片刻，倾出上清液，向沉淀中加入少量水，观察沉淀是否溶解。
（4）有机溶剂沉淀蛋白质取1支试管，加入2 mL蛋白质溶液，再加入2 mL95％乙醇。
混匀，观察沉淀的生成。
（5）乙醇引起的变性和沉淀取3支试管，编号。
依下表顺序加入试剂：
振摇混匀后，观察各管有何变化。
放置片刻，向各管内加水8 mL，然后在第 2、3号管中各加一滴甲基红，再分别用0.1mol／L醋酸溶液及0.05 mol／L碳酸钠溶液中和之。
观察各管颜色的变化和沉淀的生成。
每管再加0.1mol／L盐酸溶液数滴，观察沉淀的再溶解。
解释各管发生的全部现象。
思考题
何谓蛋白质的等电点和沉淀反应？有何实用意义？
实验总结
蛋白质的等电点测定和沉淀反应
（一）蛋白质等电点的测定
（二）蛋白质的沉淀及变性
（1）蛋白质的盐析
（2）重金属离子沉淀蛋白质（3）某些有机酸沉淀蛋白质
（4）有机溶剂沉淀蛋白质（5）乙醇引起的变性和沉淀
（三）尿蛋白定性检验。