生物化学-生化知识点_蛋白质结构与功能的关系(6章)
生物化学(第三版)第六章 蛋白质结构与功能的关系课后习题详细解答_ 复习重点
第六章蛋白质结构与功能的关系提要肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）是脊椎动物中的载氧蛋白质。
肌红蛋白便于氧在肌肉中转运，并作为氧的可逆性贮库。
而血红蛋白是血液中的氧载体。
这些蛋白质含有一个结合得很紧的血红素辅基。
它是一个取代的卟啉，在其中央有一个铁原子。
亚铁（Fe2+）态的血红素能结合氧，但高铁（+3）态的不能结合氧。
红血素中的铁原子还能结合其他小分子如CO、NO等。
肌红蛋白是一个单一的多肽链，含153个残基，外形紧凑。
Mb内部几乎都是非极性残基。
多肽链中约75%是α螺旋，共分八个螺旋段。
一个亚铁血红素即位于疏水的空穴内，它可以保护铁不被氧化成高铁。
血红素铁离子直接与一个His侧链的氮原子结合。
此近侧His（H8）占据5个配位位置。
第6个配位位置是O2的结合部位。
在此附近的远侧His（E7）降低在氧结合部位上CO的结合，并抑制血红素氧化或高铁态。
氧与Mb结合是可逆的。
对单体蛋白质如Mb来说，被配体（如）O2占据的结合部位的分数是配体浓度的双曲线函数，如Mb的氧集合曲线。
血红蛋白由4个亚基（多肽链）组成，每个亚基都有一个血红素基。
Hb A是成人中主要的血红蛋白，具有α2β2的亚基结构。
四聚体血红蛋白中出现了单体血红蛋白所不具有的新性质，Hb除运载氧外还能转运H+和CO2。
血红蛋白以两种可以相互转化的构象态存在，称T（紧张）和R（松弛）态。
T态是通过几个盐桥稳定的。
无氧结合时达到最稳定。
氧的结合促进T态转变为R态。
氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。
T态和R态之间的构象变化是由亚基-亚基相互作用所介导的，它导致血红蛋白出现别构现象。
Hb呈现3种别构效应。
第一，血红蛋白的氧结合曲线是S形的，这以为着氧的结合是协同性的。
氧与一个血红素结合有助于氧与同一分子中的其他血红素结合。
第二，H+和CO2促进O2从血红蛋白中释放，这是生理上的一个重要效应，它提高O2在代谢活跃的组织如肌肉的释放。
相反的，O2促进H+和CO2在肺泡毛细血管中的释放。
蛋白质结构与功能的关系介绍
蛋白质结构与功能的关系介绍蛋白质是生命活动的基础单位，它们在生物体内扮演着各种重要的功能角色。
蛋白质的结构与功能密切相关，不同的蛋白质结构决定了其不同的功能。
本文将介绍蛋白质结构与功能的关系，以帮助读者更好地理解蛋白质的本质。
蛋白质是由不同的氨基酸序列组成的，通过氨基酸之间的连接形成多肽链。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列顺序。
氨基酸有20种不同的类型，它们通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸在多肽链中的位置决定了蛋白质的一级结构。
一级结构的序列决定了蛋白质的整体性质和功能。
二级结构是指多肽链中的局部折叠形态。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是多肽链在空间中以螺旋形式排列，而β-折叠则是多肽链在空间中以折叠片段的形式排列。
二级结构的形成主要依赖于氢键的形成。
不同的氨基酸序列和侧链相互作用会导致多种不同的二级结构形成。
三级结构是指蛋白质的立体结构。
它是由多肽链的不同区域通过非共价相互作用而形成的特定空间构象。
非共价相互作用包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等。
这些相互作用能够将多肽链折叠成特定的三维空间结构，从而确定蛋白质的功能和稳定性。
四级结构是指由多个多肽链相互组合而成的复合物。
有些蛋白质由单一的多肽链组成，称为单体蛋白质，而其他蛋白质则由多个多肽链组合而成，称为亚基蛋白质。
四级结构在一定程度上决定了蛋白质的功能和特性。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的结构决定了其功能的种类和范围。
例如，α-螺旋结构通常与跨膜蛋白质的结构相关，而β-折叠结构则常见于酶和抗体等功能蛋白质中。
此外，蛋白质的结构还能影响其稳定性和折叠速度。
一些突变会导致蛋白质结构的改变，从而影响其正常功能。
蛋白质的结构与功能的关系还可以通过蛋白质的构象变化来体现。
蛋白质的构象变化是指蛋白质在不同环境条件下的结构改变。
这种改变通常伴随着功能的调节。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生命活动的主要承担者，它们在细胞内执行着各种各样的功能，从催化化学反应到运输物质、调节生理过程以及提供结构支持等。
而蛋白质的功能与其结构密切相关，结构决定功能是蛋白质研究中的一个核心原则。
蛋白质的结构具有多个层次。
最基本的层次是氨基酸的线性序列，也称为一级结构。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链中的氨基酸种类、数量和排列顺序决定了蛋白质的特性。
例如，不同的氨基酸具有不同的化学性质，亲水性或疏水性、带正电或负电等。
二级结构是指多肽链在局部区域形成的有规律的重复构象，主要包括α螺旋和β折叠。
α螺旋就像一个弹簧，通过氢键维持稳定；β折叠则像是折叠起来的纸张，相邻的肽链段之间形成氢键。
三级结构是整条多肽链的三维空间构象，包括侧链的空间排布。
它是由二级结构进一步折叠、盘绕形成的，通过疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等多种作用力来维持稳定。
比如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都有特定的三级结构，共同协作实现氧气的运输功能。
四级结构则是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。
例如，免疫球蛋白由两条重链和两条轻链组成，这种四级结构使得它能够识别和结合特定的抗原。
蛋白质的结构决定了其功能。
以酶为例，酶具有催化化学反应的能力，这是因为其活性部位的结构能够与底物特异性结合，并通过一系列的化学作用促进反应的进行。
酶的活性部位通常具有特定的氨基酸残基，它们的空间位置和化学性质使得底物能够在正确的位置和方向上发生反应。
又如，抗体能够识别和结合外来的抗原物质，这是因为抗体的结构具有能够与抗原互补的结合位点。
这种特异性的结合使得免疫系统能够准确地识别和清除病原体。
蛋白质结构的微小变化可能会导致功能的显著改变。
例如，镰状细胞贫血是由于血红蛋白分子中一个氨基酸的突变，导致血红蛋白的结构发生变化，从而影响了其运输氧气的功能，使得患者的红细胞变成镰刀状，引发一系列的健康问题。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生命体内最基本的分子之一，它们在维持细胞结构、传递信号、催化化学反应等多个方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系，不同的蛋白质结构决定了它们的功能特性。
本文将从蛋白质的结构层级、结构与功能之间的关系以及结构与功能的调控等方面探讨蛋白质结构与功能之间的关联。
一、蛋白质的结构层级蛋白质的结构层级包括了四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即由多个氨基酸残基按照一定顺序连接而成。
二级结构是指蛋白质中氨基酸的局部折叠形态，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质整体的折叠形态，由多个二级结构单元组成。
四级结构是指由多个蛋白质链相互作用形成的复合物。
二、蛋白质结构与功能之间的关系蛋白质的结构决定了其功能特性。
蛋白质的一级结构决定了其二级结构和三级结构的形成，从而决定了蛋白质的空间结构。
而蛋白质的空间结构则决定了其功能的实现。
例如，酶是一类能够催化化学反应的蛋白质，它们的催化活性与其特定的空间结构密切相关。
如果酶的结构发生改变，如受到高温、酸碱条件或其他环境因素的影响，那么酶的活性也会受到影响甚至失去活性。
蛋白质的功能还受到其四级结构的调控。
四级结构的形成通常涉及多个蛋白质链之间的相互作用，包括离子键、氢键、范德华力等。
这些相互作用会影响蛋白质的稳定性和功能。
例如，抗体是一类由两条轻链和两条重链组成的蛋白质，它们的四级结构决定了它们能够特异性地识别和结合抗原，从而发挥免疫功能。
三、蛋白质结构与功能的调控蛋白质的结构与功能可以通过多种方式进行调控。
一种常见的调控方式是通过翻译后修饰来改变蛋白质的结构和功能。
翻译后修饰包括磷酸化、乙酰化、甲基化等多种化学修饰方式，这些修饰可以改变蛋白质的电荷、空间构象或亲水性，从而影响其功能。
另外，蛋白质的结构与功能还受到转录因子和信号通路的调控。
转录因子可以调控蛋白质的合成和折叠过程，从而影响其结构和功能。
生物化学 蛋白质的结构与功能(共120张PPT)
〔二〕氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
2. 紫外吸收
3. 茚三酮反响
氨基酸的解离
R
+
H3N—CH—COOH
（pH＜pI）
R
+
H3N—CH—COO-
（pH=pI）
R
H2N—CH—COO（pH＞pI）
氨基酸的等电点
• 当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子 的形式存在，分子中所含的正负电荷数目相 等，净电荷为0。这一pH值即为AA的等电 点〔pI〕。
反平行 反平行
平行/
四种类型结构域示意图
小的不规那么结构
结构域 Triose phosphate isomerase
分子伴侣 (chaperon)
通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天 然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
作用：
* 可逆地与未折叠肽段的疏水局部结合随后松开，如此 重复进行可使肽链正确折叠。
主要功能:
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH复原酶
NADPH+H+
2. 肽类激素及神经肽
•肽类激素：如促甲状腺素释放激素〔TRH〕
•神经肽(neuropeptide)
第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
蛋白质的分子结构包括：
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端
N端
结构域 (domain)
大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数 个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其 功能，称为结构域。
纤连蛋白分子的结构域
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质的结构与功能的关系蛋白质是生物体中最为重要的大分子有机化合物，担负着各种重要功能。
它们在生体内参与调节代谢、传递信息、结构支持、运输物质等多种生物学过程。
蛋白质的具体功能与其结构密切相关，而蛋白质的结构可以分为四个层次：初级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
本文将从这四个层次出发，探讨蛋白质结构与功能之间的关系。
初级结构初级结构是指蛋白质中的氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
蛋白质的功能很大程度上取决于其氨基酸序列。
氨基酸的种类和排列方式决定了蛋白质的化学性质和功能。
例如，氨基酸中的亲水性残基可以使蛋白质具有溶解性，从而在水相中发挥作用。
此外，氨基酸序列还决定蛋白质的电荷分布，从而影响其与其他分子之间的相互作用。
二级结构二级结构是指蛋白质链中多肽链的局部区域的空间形态。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构通过氢键等非共价作用力将多肽链上的氨基酸残基连接在一起，形成特定的结构。
这些结构对蛋白质的稳定性和功能起着至关重要的作用。
例如，α-螺旋结构能够增加蛋白质的稳定性，在蛋白质的结构支持和受体配体结合中起到关键作用。
三级结构三级结构是指蛋白质的整体立体结构。
它由氨基酸链的二级结构之间的相互作用所决定。
三级结构的形成几乎由所有非共价作用力共同作用所致，例如氢键、离子键、范德华力和疏水相互作用等。
蛋白质的功能和稳定性取决于其三级结构的正确折叠。
任何对蛋白质结构的破坏可能导致蛋白质失去原有的功能。
四级结构四级结构是指两个或多个亚基（多肽链或聚合物链）在空间上的组织方式。
它表示了蛋白质分子中不同亚基之间的关系。
多肽链的组装形成蛋白质的四级结构，进一步决定了蛋白质的功能。
例如，酶的四级结构决定了其底物与催化活性位点的特异性结合。
综上所述，蛋白质的结构与功能之间密不可分。
蛋白质的功能依赖于其特定的结构，而蛋白质的特定结构是由其氨基酸序列决定的。
初级结构决定了氨基酸的种类和排列方式，二级结构形成了局部的空间结构，三级结构决定了整体立体结构，而四级结构则表示了不同亚基之间的组织方式。
第6章-蛋白质结构与功能的关系
当Hb因氧合作用而发生构象变化时，主要是第二类 接触（滑动接触）发生改变。 如果一个αβ-二聚体固定不动，则另一个αβ-二聚体将 绕一个设想的通过两个αβ-二聚体的偏心枢轴旋转约 15°并平移0.08nm。
去氧合Hb
氧合Hb
第6章 蛋白质结构与功能的关系
2.血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换
Mb
Hbα
Hbβ
第6章 蛋白质结构与功能的关系
(二) 氧结合引起的血红蛋白构象变化
1. 氧合作用显著改变Hb的四级结构
1）装配接触：α1β1接触和 αβ接触 α2β2接触，涉及螺旋B、G、H 和GH拐弯。 2）滑动接触：α1β2接触和 α2β1接触，涉及螺旋C、G、 和FG拐弯。
第6章 蛋白质结构与功能的关系
8个螺旋段大体上组装成两层，构 成肌红蛋白的单结构域。
整个分子致密结实，分子内部只 有一个能容纳4个水分子的空间 可溶性蛋白，亲水残基几乎都在 分子外表面。
第6章 蛋白质结构与功能的关系
（二）辅基血红素（heme）
原卟啉Ⅸ与铁的络合物铁原卟啉Ⅸ称为血红素(heme)。 肌红蛋白－血红蛋白家族中铁由有机分子原卟啉 Ⅸ(protoporphyrinⅨ，属卟啉porphyrins类)固定。 肌红蛋白－血红蛋白家族以二价铁(Ⅱ)作为氧合结合 部位。 铁原子可以是亚铁或高铁氧化态 （亚铁和高铁血红素） （亚铁和高铁肌红蛋白）
1. 血红蛋白的亚基组成
脊椎动物的血红蛋白由4个多肽亚基（两种亚基）组 成，每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位。 血红蛋白 成人 胎儿 HbA HbF 亚基组成 α2β2 α2γ2 差别 β- His143 γ-Ser143 功 能变 化
生物化学第6章蛋白质结构及功能关系
它就可以立即供应氧。
肌红蛋白的贮氧和输氧作用
肌红蛋白也有利于细胞内氧从细胞的内表面向
线粒体转运，因为这种运转是顺浓度梯度的，细胞 内表面的氧浓度约为10 torr（肌红蛋白的氧饱和度 约为80%），而线粒体内的氧浓度约为1 torr（肌红 蛋白的氧饱和度约为 25%），肌红蛋白可以从细胞 内表面结合氧，而运到线粒体中释放氧。
肌红蛋白的辅基血红素
protoporphyrin Ⅸ
heme
O2与肌红蛋白的结合
血红素中的铁的第5个配位键与珠蛋白的第93 （或 F8 ）位 His 残基的咪唑基 N 结合，这个 His 称 为近侧 His ，而 O2 与 Fe的第 6 个配位键结合。在肌 红蛋白没有结合 O2 时，这个部位是空的。高铁肌 红蛋白不能与O2结合，H2O分子代替O2成为第6个 配体。 在血红素结合O2的一侧，还有一个His残基， 即第 64 （或 E7 ）位 His 残基，称为远侧 His 。由于 这个远侧His的存在，使得O2的结合受到空间位阻。 在氧合肌红蛋白中， O2的两个原子与Fe不成一条 直线，而是倾斜了30°。
Y 1 时（50%的肌红 1Y
这一点的斜率称为 Hill 系数，肌红蛋白的 Hill 系数等
于1，说明O2分子彼此独立地与肌红蛋白结合。
氧与肌红蛋白结合的Hill图
肌红蛋白的贮氧和输氧作用
线粒体中氧浓度为0～10 torr，静脉血氧浓度为 15 torr或更高些。肌红蛋白的P 50为2 torr，所以在 大多数情况下，肌红蛋白是高度氧合的，是氧的贮 存库。如果由于肌肉收缩使线粒体中氧含量下降，
[ Mb][O2 ] K …………① [ MbO2 ]
[ MbO2 ] [ MbO2 ] [ Mb]
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1.9 蛋白质结构与功能的关系： P252，第六章
从厌氧生物转化为好氧生物是生物进化中的一大进步。
脊椎动物中血红蛋白在血液中起到载氧和输氧的作用，肌红蛋白在肌肉中起贮氧和氧在肌肉中分配的作用。
一一一肌红蛋白（Mb）的结构与功能
一1一三维结构：由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对分子量1670 0，含153个氨基酸残基。
分子中多肽链由8段α-
螺旋组成，分子结构致密结实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部，见P253 图6-1。
一2一辅基血红素：由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡咯环组成，见P254 图6-2。
铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。
蛋白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。
结合氧只发
生暂时电子重排。
一一一血红蛋白(Hb)的结构与功能
一1一血红蛋白由4个多肽链（亚基）组成，如α2β2（成人血红蛋白HbA），每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位，α-链有141个残基，β-
链有146个残基，且α链、β链和Mb的三级结构都非常相似（P259 图6-
9）。
实际上对于人的这三种多肽链分析发现只有27个的残基是共有的，这表明蛋白质高级结构的保守性。
只要功能相同（都与氧结合），高级结构就相似，有时甚至是唯一的。
血红蛋白与肌红蛋白结构上最大不同在于血红蛋白有四级结构，是四聚体，，而肌红蛋白只有三级结构。
因此血红蛋白运载氧能力增强，还能
运载H+和CO2，在氧分压变化不大范围内完成载氧和卸氧工作。
且Hb为变构蛋白，可受环境中其他分子，如H+，CO2和2，3-
二磷酸甘油酸（BPG）的调节。
一2一氧结合引起血红蛋白构象变化，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同，发生构象变化。
氧与血红蛋白结合是协同进行的，具有正协同性同促效应，即一个氧分子与Hb结合，使同一Hb分子中其余空的氧结合部位对氧亲和力增加，
再结合第二、三、四个氧分子则比较容易。
一3一Hb和Mb氧合曲线如P262 图6-14所示。
P(O2)：氧分压，表示氧的浓度（氧浓度与氧分压成正比）。
Y：氧饱和百分数，为被占氧合部位与氧合部位总数之比。
当Y=0，所有氧合部位空着；Y=1，所有氧合部位被氧占据；Y=0.5，半载，此时所需氧分压大小为对氧亲和力指标。
Mb氧合曲线为双曲线；Hb氧合曲线为S型曲线。
S曲线分析：
①
肺区氧分压较高，P（O2）约为100torr（空气中氧分压760×21%=160torr）
，Y=0.97，近于1，载氧。
②组织肌肉中需氧，P（O2）约为20torr，Y=0.25，卸氧。
③ΔY：氧饱和百分数变化；ΔP（O2）：氧分压变化。
肺区和组织肌肉中氧分压变化：ΔP（O2）=100―20=80torr，Hb氧饱和百分
数变化为，ΔY=0.97―0.25=0.72，表示有近3/4氧可从Hb上卸下。
由此可
知在S曲线上，即使P（O2-
）变化不大（仅80torr）,也有较多的氧卸下，输氧效率较高，可完成输氧，Δ
P（O2）在20~100torr范围变化，为Hb工作区；相比Mb的双曲线，ΔP（O2）在
20~100torr范围变化，ΔY只有0.1，表示氧不易卸下，只能担负贮氧功能。
Hb与Mb功能差别只是因为Hb有四个亚基，有四级结构，可进行协同载氧和卸氧工作，Mb只能贮氧。
一4一H+，CO2和BPG（2，3-二磷酸甘油酸）对血红蛋白结合氧的影响：它们与Hb结合部位离血红素基甚远，是通过别构效应调节Hb与氧的结合。
1.波尔效应（Bohr）：
pH降低（H+增加），CO2压力增加均降低血红蛋白对氧亲和力，促进血红蛋白释放氧；反之高浓度氧又促使脱氧血红蛋白释放H+和CO2。
P264 图6-17：pH减少使S曲线右移，而H+增加、CO2增加均使pH减少。
生理意义：在组织区CO2产生，为高CO2区，pH约7.2，有利于Hb释放氧，载CO2；在肺区氧吸入，pH约7.6，有利于Hb与氧结合，放出CO2。
2.BPG降低Hb对氧亲和力：
BPG可由糖代谢产生，正常人血液中约含4.5mmol/L，约与血红蛋白等摩尔数。
P265 图6-
19显示出在不同BPG浓度下血红蛋白的氧合曲线，BPG浓度增加，Hb氧
合曲线右移。
①无BPG， Hb氧合曲线为双曲线，不易卸氧；
②
当BPG=4.5mmol/L时（正常生理状况），为S型曲线，可卸氧，此时P（O
）=26torr，Y=0.5；
2
③
当BPG=7.5mmol/L时（非正常生理状况如高山反应，及病理状况如肺
气肿），S曲线右移，更易卸氧，满足肌体对氧需求，此时P（O2）为34tor
r，Y=0.5。
一一一血红蛋白分子病
人类已发现300多种不同突变的血红蛋白，许多突变是有害的，产生遗传病，如镰刀状细胞贫血症：
病状：贫血症；
检查：血液中含大量镰刀形红细胞HbS，没有足够可承担输氧的正常圆形细胞HbA。
镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的。
研究：电泳发现HbS和HbA电泳速度和等电点均有差异。
在pH8.6下均向正极移动，但HbS比HbA稍慢，说明HbS比HbA少几个带负电荷基团。
氨基酸测序发现HbA与HbS区别在于β-链上6-
位Glu（HbA）变为Val（HbS），结果由于疏水相互作用，β-链上6-Val与1-
Val接近，使血红蛋白分子从扁平状压缩变形，形成细长聚集体红细胞，
构成镰刀形，与氧结合力降低。
值得注意的是血红蛋白分子四条肽链共574个氨基酸残基，只两个β-链上的氨基酸被代替（2Glu→2Val），即引起如此严重疾病。