分子生物学 蛋白质的结构与功能
生命科学中的蛋白质结构和功能解析技术
生命科学中的蛋白质结构和功能解析技术蛋白质是生命体中起着重要功能的一类生物大分子，对于揭示其结构和功能具有重要的科学意义。
蛋白质结构是指蛋白质中氨基酸的排列方式和相互作用的空间结构，而蛋白质的功能则是指其化学和生物学上的作用。
蛋白质结构解析技术的发展蛋白质结构解析技术一直是生命科学领域的一个重要研究方向。
早在20世纪初，生物学家就开始使用X射线衍射技术研究蛋白质的结构。
后来，随着核磁共振技术的发展，科学家们又可以通过磁共振成像技术来研究蛋白质结构。
2003年，人类基因组计划的完成使得对蛋白质结构解析技术的需求大大增加。
随后，科学家们发展了一种被称为“暴力”技术的蛋白质结构解析方法。
该技术基于氢－氘交换（H/D exchange）原理，可以利用化学反应和质谱分析技术鉴定蛋白质的结构。
蛋白质结构解析技术的应用蛋白质结构解析技术在生命科学中有广泛的应用。
其中最为重要的应用包括如下：1. 药物研究药物的研究和开发需要对蛋白质的结构有深入的了解。
利用蛋白质结构解析技术，科学家们可以了解药物和蛋白质的相互作用，从而得以完善和改善药物疗效。
2. 分子生物学研究分子生物学研究需要对蛋白质和其他生物大分子的结构和功能有深入的了解。
利用蛋白质结构解析技术，科学家们不仅可以了解蛋白质的结构，还可以研究蛋白质参与的生物反应。
3. 生命起源研究生命起源问题一直是科学界的谜团之一。
研究人员利用蛋白质结构解析技术，研究了几种可能对生命起源有贡献的蛋白质的结构，这些研究有助于探索生命起源的奥秘。
蛋白质功能解析技术的发展蛋白质功能解析技术主要有以下几种：1. 质谱技术质谱技术是一种利用质量对电荷比进行分析的技术。
通过该技术，研究人员可以对蛋白质样品的氨基酸序列和翻译后修饰进行纯化和检测。
2. 原位杂交技术原位杂交技术是一种利用核酸探针和基因序列的同源性进行研究的技术。
通过该技术，研究人员可以了解蛋白质参与的生物反应和某些基因突变的效应。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。
本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。
不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。
蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。
β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。
蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。
三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。
4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。
多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。
多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。
例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。
酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。
例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
分子生物学第三章蛋白质大分子结构与功能
49
4.蛋白质四级构造
一个蛋白质由几条多肽链组成1个活性单 位。亚基的相互关系，空间排布，亚基 间通过非共价键聚合成的特定构象。单 一亚基无活性，只有聚合后才有生物活 性。如血红蛋白。
50
51
蛋白质预测网站
Compute pI/WM ://expasy.hcuge.ch Predictprotein :// embl-heidelberg.de/predictprotein/ SOPMA :// ibcp.fr/predict.html Unpredict ://www /
43
44
45
46
构造域
• 多肽链在超二级构造根底上进一步卷 曲折叠成严密的近似球状的构造。对 较小蛋白质分子，构造域往往就是三 级构造，即这些蛋白质是单构造域。
• 许多蛋白质是多构造域。
47
构造域
48
3.蛋白质三级构造
• 多肽链的某些区域氨基酸形成二级构造: α螺旋、β-折叠、 β-转角、无规那么卷曲等构 象单元, 然后相邻二级构造集装成超二级构 造, 进而折叠绕曲成构造域, 由2个或2个以上 的构造域组装成三级构造。
30
二 硫 键
31
一级构造确定的原那么
• 测定蛋白质中氨基酸组成 • 蛋白质N端和C端的测定 • 2种以上方法水解蛋白质，得到一系列
肽段 • 别离提纯所得肽，测其序列 • 从有重叠构造的肽序列中推断蛋白质
的全部氨基酸的排列顺序
32
〔二〕蛋白质的空间构造
• 肽平面：肽腱中的4个原子以及相邻的 2个α-碳原子处在同一平面，使肽链具 有一定的稳定性
20
氨基酸与异硫氰酸苯酯的反响
• AA的氨基可与异硫氰酸苯酯(PITC)反 响,生成苯氨基硫甲酰氨基酸(PTC-AA)。 所得PTC-AA经乙酸乙酯抽提→层析鉴 定→ 确定N端氨基酸的种类。 “多肽 顺序自动分析仪〞据此原理。
简述蛋白质的各级结构及主要作用力
简述蛋白质的各级结构及主要作用力蛋白质是勃朗宁分子生物学家以及法国化学家吉尔费芒型结构理论发现的天然高分子，也是一种重要的生物体中的生物大分子，具有各种重要的生理和生化功能，因此对分子生物学的研究有着重要意义。
蛋白质的结构具有多层次的复杂性：从宏观层面至微观层面，可以一直分解三级结构，它们分别是原子结构、分子结构和三维结构。
原子结构：构成蛋白质的原子级结构，即蛋白质的核心结构，是由碳、氮、氧、氢和硫四种元素构成的，形成蛋白质核酸数千个原子站构成。
分子结构：首先，胺基酸分子结构是由胺根（NH2）与酸根（COOH）两个部分组成，它们通过氨基酸残基的缩合反应形成。
其中，氨基酸残基又被分为两种：R基团（side chain）和α胺基酸（α-amino acid），α胺基酸又是由背核（backbone）和一个R基团组成，R基能够向蛋白质分子中不同的单元结构贡献它的不同静电性，因此将蛋白质分子中的单元结构团聚形成一个具有立体结构的折叠氨基酸链。
三维结构：蛋白质的三维结构是指从单元级到宏观级的结构，它综合运用物理和化学作用力，能够控制蛋白质的活动机制。
它主要包括了静电相互作用，由R-基团的静电影响所带来的“局部”负荷均衡策略，螺旋结构的空间协调作用以及双股结构和胞外膜结构特性。
蛋白质的各种结构及作用力一般可以分为显著的活性中心、活性中心相关的定位、肽链路径和少量氨基酸的改变、宏观结构的动态aaa，以及静电影响、空间协调结构、反键结构和表面粘附热力学四大类。
其中，显著活性中心包括了蛋白质活性除尘地蛋白、酶原位转移酶等，是活性中心及其它一些启动反应的蛋白质活性位点，是蛋白质活性的核心；活性位点相关定位指活性中心分子附近的某一特定位点，能够促进。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
分子生物学 蛋白质结构与功能
分子生物学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内广泛存在的一类复杂有机分子，是生命体系中最重要的功能性分子之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，正确理解和研究蛋白质的结构与功能对于揭示生命活动的机理和开发新药具有重要的意义。
本文将从蛋白质结构和功能的关系、蛋白质的结构层次以及常见的蛋白质功能进行探讨。
1. 蛋白质结构与功能的关系蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了其功能的实现方式和效果。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质中α-螺旋和β-折叠等局部二级结构的形成，三级结构是指蛋白质的整体空间构象，四级结构是指多个蛋白质亚单位的组装形成的蛋白质复合物。
不同的结构决定了不同的功能。
例如，α-螺旋结构的蛋白质通常具有一定的拉伸性和弹性，适合发挥结构支持的作用；β-折叠结构的蛋白质常常具有结合小分子、参与催化反应等功能；膜蛋白则通过特定的跨膜结构实现物质的运输和信号转导等功能。
因此，研究蛋白质的结构对于揭示其各种功能的实现机理至关重要。
2. 蛋白质的结构层次蛋白质的结构层次是指蛋白质在空间上呈现的不同层次的有序结构。
除了前文提到的一级、二级、三级和四级结构，还有更高级的结构层次，如超级结构、亚结构等。
超级结构是指由多个蛋白质分子组装而成的更大的结构单元，常见的超级结构包括纤维素、套装、核酸等。
纤维素是由蛋白质纤维排列而成的延伸结构，常见于角蛋白等蛋白质中；套装是由不同蛋白质相互作用而形成的稳定的复合物，例如肌纤维蛋白等。
亚结构是指蛋白质中的局部区域呈现的特殊结构，具有特定的功能。
例如，酶活性部位是酶分子中的亚结构，决定了酶的催化活性和选择性。
一个蛋白质分子可以包含多个亚结构，通过这些亚结构的协同作用，实现不同的生物功能。
3. 常见的蛋白质功能蛋白质具有多种多样的功能，在生物体内发挥着重要的作用。
下面介绍几种常见的蛋白质功能：（1）结构支持功能：蛋白质可以构建细胞骨架和组织支架，维持细胞和组织的形态稳定性和机械强度。
分子生物学原理-蛋白质的生物合成
蛋白质可以通过非共价相互作用（如氢键和 疏水效应）来保持其三维结构。
蛋白质的生物合成过程
1
转录
蛋白质合成的第一步是通过转录将DNA信息转录成RNA。
2
翻译
在细胞质中，RNA通过翻译过程被转化为氨基酸序列的链。
3
蛋白质的后处理
新合成的蛋白质需要进行修饰，如切割、磷酸化和糖基化。
质量控制和折叠
4 信号传递
蛋白质在免疫系统中起着抗体、炎症因子 和抗菌肽的作用。
蛋白质通过与其他蛋白质和分子相互作用， 参与细而精确的过程，对于维持生命体的正常功能至 关重要。
分子生物学原理-蛋白质 的生物合成
蛋白质是生命体中至关重要的分子之一。它们在细胞结构、代谢调节和信号 传递中发挥着重要角色。
蛋白质-构成与结构
构成多样
蛋白质由氨基酸构建而成，有20种不同类型 的氨基酸。
功能多样
蛋白质的结构决定它们的功能，如酶催化、 结构支撑和信号传递。
三级结构
蛋白质的结构由一级（氨基酸序列）、二级 （α-螺旋、β-折叠）和三级（整体折叠）组 成。
蛋白质折叠
蛋白质在合成过程中需要正确地折叠成特定的三 维结构才能发挥功能。
质量控制
细胞通过质量控制系统来检测和修复异常折叠的 蛋白质。
蛋白质的重要性
1 细胞结构
2 代谢调节
蛋白质构成了细胞的骨架和细胞器，使细 胞能够维持形态和功能。
蛋白质作为酶和调节因子参与细胞的代谢 过程和信号传递。
3 免疫和防御
生物大分子的结构与功能研究及应用
生物大分子的结构与功能研究及应用随着人类认知的不断深入和技术的进步，对生物大分子的结构和功能研究也逐渐取得了突破性进展。
大分子生物学作为现代生命科学的重要分支，涉及到蛋白质、核酸、多糖等生物大分子的结构和功能方面的研究。
在这个领域，生物科学家们的探索，既解开了某些细胞水平和分子水平的奥秘，又为我们人类的健康和医学疾病的研究提供了重要的思路和方法。
本篇文将从生物大分子结构与功能的研究及应用入手，来探讨生物大分子的基础和前沿。
一、蛋白质的结构和功能蛋白质作为生命体内最常见的基本生物大分子之一，承担着许多生命活动和功能，如运输氧气、代谢、免疫防御等等。
蛋白质的结构研究一直是生物大分子领域的重要研究方向。
通过X射线晶体学、核磁共振和电子显微镜等多种技术手段，科学家们已经揭示出了大量的蛋白质结构，清晰地描述了蛋白质的三维结构。
这项工作中最著名的应当是诺贝尔奖得主Dorothy Crowfoot Hodgkin的晶体学方法在酶的结构解析中的应用。
不仅如此，蛋白质在结构研究之外，还可以被应用于许多其他领域。
比如，人类基因组计划成功之后，全球科学家开展了人类蛋白质组计划。
这一项目的目标是确定所有编码人类基因组的蛋白质。
这项研究在大规模、高通量的基础上，试图揭示人类蛋白质组的生理功能，解释基础疾病发病机理，从而为药物研发提供新思路和新目标。
二、多糖的结构和功能多糖是一种重要的生物大分子，具有多种生物学功能，如体内免疫防御系统的关键组成部分、抗氧化、与人体代谢有关等。
多糖的结构是研究该类化合物性质和活性的基础，同时也是研发药物和开发食品添加剂的前提。
其中，水溶性多糖可以被广泛地用于生产多种食品和保健品中，如杏仁酸多糖、紫花地丁多糖、胶原蛋白肽和α-淀粉酶等在保健食品领域应用广泛。
此外，多糖还可以作为支架材料用于组织工程和再生医学中，如关节软骨和尿道的再生医学。
三、核酸的结构和功能核酸是一类巨大的生物大分子，包括DNA和RNA两种类型。
蛋白质结构与功能的演化
蛋白质结构与功能的演化蛋白质是生命的基础，它们扮演着许多不同的角色，包括催化反应、传递信息、支持细胞结构以及调节细胞代谢。
为了执行这些任务，蛋白质必须具备特定的结构和功能。
这些结构和功能是如何演化的呢？人类研究蛋白质结构和功能演化的历史可以追溯到19世纪。
当时的科学家们对于蛋白质的性质一无所知。
直到20世纪初，分子生物学的发展和技术手段的进步才让人们开始理解蛋白质的结构和功能。
如今，我们已经能够解析大量的蛋白质结构，并准确预测出它们的功能。
蛋白质结构的演化蛋白质的结构演化可以追溯到生命最早的阶段，甚至早于细菌和真核生物的出现。
许多早期的蛋白质可能是无序的，并且缺乏复杂的折叠。
随着时间的推移，这些蛋白质的折叠结构逐渐变得更加稳定和复杂。
在生物演化的过程中，一些基本的蛋白质结构逐渐演化出了各种各样的变化。
例如，与血红蛋白相似的铁硫蛋白出现在最早的生命形式中，而这些蛋白质与血红蛋白在功能上有着一定的相似性。
铁硫蛋白的结构演化为血红蛋白的结构的过程中，不断发生着各种突变和选择。
最终形成了与血红蛋白类似的结构，但在功能上又有所不同。
蛋白质结构的演化与环境的变化也有关系。
在不同的环境下，生命需要不同的功能来适应环境的变化。
例如，一些深海细菌的蛋白质在结构上与地面上生物的蛋白质有所不同，因为它们需要适应深海的高压、低温等恶劣环境。
蛋白质功能的演化与蛋白质结构演化类似，蛋白质功能的演化也是一个长期的过程。
基本上所有的蛋白质都具有一些基础功能，例如催化反应、分子识别等。
但是，随着时间的推移和环境的变化，这些基础功能会发生一些变化和加强。
例如，酶的演化就是一个与时间相关的过程。
最初的酶可能只是简单的催化反应，或者只催化特定的底物。
随着环境的变化和不同底物的出现，酶的功能逐渐变得更加复杂。
通过几十亿年的演化，酶的功能不断进化，成为了我们现在所熟知的复杂系统，能够调节细胞代谢，并且在药物研发中扮演着至关重要的角色。
蛋白质功能的演化与环境的变化密切相关。
蛋白质的结构与功能
-HOH
肽键：一个AA的α-COOH与另一个AA的αNH2脱水缩合而形成的化学键.
寡肽（oligopeptide)： 20个以下氨基酸组成。
多肽（polypeptide)：20-50个氨基酸形成. 蛋白质 (protein)：50个以上氨基酸组成。 肽链中的氨基酸已非完整分子，称氨基酸 残基(animo acid residue) 。
44
2.二级结构的基本类型:
α-螺旋 β-折叠
β-转角
无规卷曲
45
α-螺旋(α-helix) ：
（1）主链形成右手螺旋或左手螺旋
（2）每圈螺旋占3.6个AA残基，
螺距0.54nm; （3）螺旋中氨基酸残基的侧链伸向 外侧； （4）相邻螺圈之间形成链内氢键， 取向与中心轴平行。 氢键:是由肽键上的N-H上的和第四 个肽键的C=O上的氧之间形成的。
37
肽的命名：某氨基酰某氨基酰…..某氨基酸.
肽的简写：Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu或SGYAL N—末端(氨基末端)，常写在左端； C—末端(羧基末端)，常写在右端.
肽单位和二面角
多肽链的基本结构:
肽单位
39
肽单位空间结构特征:
1.肽单位是刚性平面结构。肽单位上 的六个原子都处于同一平面上。 2．肽键具有局部双键性质，不能自由旋转。
一个细胞可能含上万种蛋白质，每种蛋白质发 挥不同的功能。 各种蛋白质功能的多样性是由其复杂的分子结 构决定的。 只有在深入了解蛋白质结构的基础上才能真正 了解蛋白质的功能。
4
第一节 组成蛋白质的氨基酸
蛋白质由氨基酸（amino acid,AA)组成。 自然界的氨基酸有300余种.
由基因编码的氨基酸仅有20种。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的宏观分子之一，是维持生命活动的基础。
它们在细胞结构、代谢调节、免疫和信号传递等方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能是相互关联的，不同的蛋白质结构决定了它们的功能。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，组成了蛋白质的一级结构。
一级结构对蛋白质的性质和功能起着决定性作用。
二级结构是指多肽链上相邻的氨基酸通过氢键形成的局部空间排列方式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋结构，其中氢键固定螺旋的形成。
β-折叠是由平行或反平行的β链排列而成，通过氢键连接起来形成稳定的结构。
三级结构是指蛋白质中氨基酸侧链的相互作用所形成的立体结构。
它由非共价键和共价键相互作用而形成。
非共价键主要包括氢键、疏水作用、电荷作用等。
这些相互作用使蛋白质折叠成特定的立体结构。
四级结构是指多个多肽链相互作用而形成的复合物。
蛋白质可以由单个多肽链组成，也可以由多个多肽链组成。
四级结构对于蛋白质的功能起着重要作用，它决定了多肽链之间的相互作用和空间结构。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了它们的功能。
不同的蛋白质具有不同的功能，包括催化反应、传输物质、结构支持、免疫调节等。
催化反应是蛋白质最常见的功能之一、酶是一类具有催化反应的蛋白质，它们能够加速生物体内化学反应的速率。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，使底物分子转变为产物，然后释放产物，完成催化反应。
传输物质是蛋白质的另一个重要功能。
例如，血红蛋白是一种负责将氧气从肺部运输到全身组织的蛋白质。
血红蛋白通过与氧气结合形成氧合血红蛋白，然后将氧气释放给组织细胞。
蛋白质还担负着结构支持的功能。
例如，胶原蛋白是一种主要存在于结缔组织中的蛋白质，它能够提供组织的结构框架，并增加组织的强度和柔韧性。
免疫调节是蛋白质的另一个重要功能。
抗体是一类能够与抗原特异性结合的蛋白质，它们能够识别并结合入侵病原体或异常细胞，并协助免疫系统清除它们。
生物化学—蛋白质的结构与功能
目的：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组 成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名 称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重 要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点 及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定 的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。 蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰 富碱或蛋白酶的作用下，最终 水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白 质组成单体或构件分子。存在于自然界中 的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基 酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是 天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨 酸（1938年）。
（2）多肽类激素和神经肽
人体内有许多激素属寡肽或多肽，如下丘脑—垂体分泌的催产素（9 肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（ACTH，39肽）等。催产素 和加压素结构仅第3、第8位两个氨基酸残基不同，前者使平滑肌收缩， 有催产和使乳腺泌乳的作用；后者能使小动脉收缩，增高血压，也有减 少排尿的作用。
（一）氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨
酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-
型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的 氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要 求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性， 是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋， （+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。
蛋白质结构与功能的分子生物学研究方法
蛋白质结构与功能的分子生物学研究方法蛋白质是生物体中最重要的分子之一，它们不仅构成了生物体内各个组织器官，还承担着许多生物学功能。
了解蛋白质的结构和功能对于揭示生物体内的生物过程以及开发新药物具有重要意义。
在分子生物学领域，研究人员使用各种方法来解析蛋白质的结构和功能。
本文将介绍几种常用的蛋白质结构与功能研究方法。
一、X射线晶体学X射线晶体学是解析蛋白质结构最常用的方法之一。
它基于蛋白质晶体对X射线的衍射，通过测量衍射图案来确定蛋白质的三维结构。
这种方法依赖于蛋白质晶体的制备，研究人员需要将蛋白质溶解并结晶，然后在X射线束下进行衍射实验。
X射线晶体学可以提供高分辨率的蛋白质结构信息，因此在药物设计和生物学研究中被广泛应用。
二、核磁共振波谱学核磁共振波谱学（NMR）是另一种常用的蛋白质结构分析方法。
它通过检测蛋白质中氢、碳、氮等核子的共振信号来研究蛋白质的结构和动力学行为。
NMR技术可以在溶液状态下对蛋白质进行分析，因此能够研究蛋白质在生理条件下的结构和功能。
然而，NMR技术对于大分子蛋白质的应用受到一些限制，因为大分子蛋白质的NMR信号往往较弱。
三、质谱法质谱法是一种通过测量蛋白质及其组成部分的质荷比来揭示蛋白质的结构和功能的方法。
常见的质谱方法包括质谱成像、飞行时间质谱和串联质谱等。
质谱法可以用于蛋白质的定性和定量分析，还可以揭示蛋白质中的翻译后修饰等信息。
与其他方法相比，质谱法具有高灵敏度和高通量的特点，并且可以进行全局蛋白质组学研究，因此被广泛用于蛋白质研究领域。
四、电镜技术电镜技术通过使用电子束将蛋白质样品投射到荧光屏或电子感应器上来研究蛋白质的结构。
在电镜下，蛋白质的形态可以被观察和记录，从而揭示其结构和形态学特征。
电镜技术可以用于研究蛋白质的超分子复合物、膜蛋白以及纤维状蛋白质等。
除了上述几种方法，还有许多其他的蛋白质结构与功能研究方法，如蛋白质工程、蛋白质交联、热失活分析等。
这些方法各自具有特定的优势和应用领域，在蛋白质的结构与功能研究中发挥着重要的作用。
介绍蛋白质的结构和功能
介绍蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体内最重要的基本物质之一，是构成生命体的基石。
蛋白质的结构和功能多种多样，是生命现象的物质基础，也是生命过程的重要媒介和调节因素。
蛋白质分子的结构和功能在生命科学领域中一直是一个重要的研究方向，其深入研究不仅有助于我们更好地理解生命现象，也有助于我们开发新的药物和疫苗。
一、蛋白质的基本结构蛋白质分子是由氨基酸分子经过肽键相互连接而成的。
氨基酸是蛋白质分子的组成单元，共有20种不同的氨基酸。
这些氨基酸可以按照它们侧链的不同性质分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸等不同类型。
蛋白质分子的结构一般可以分为四个层次。
其中，一级结构是指氨基酸序列的线性排列方式。
二级结构是指由氢键相互作用所形成的局部立体构象，包括了α-螺旋、β-折叠和无规卷曲等多种形态。
三级结构是指蛋白质分子整体的立体构象，也就是由氨基酸侧链间的相互作用所形成的三维结构。
四级结构则是指由两个或多个多肽链组成的蛋白质分子之间的空间结构。
二、蛋白质的功能蛋白质分子具有多种不同的功能，包括酶催化、结构支持、运输调节、抗体缺陷等。
其中，酶催化是蛋白质分子最重要的功能之一。
在生物体内，大部分的生化反应都是由酶所催化的。
不同种类的酶可以催化不同类型的基本生化反应，例如肝脏内就有许多不同功能的酶，帮助人体完成内部细胞代谢、毒物分解、蛋白质合成等多种生理过程。
除了酶催化外，蛋白质分子还可作为生命体内的骨架和条框，维护着细胞和组织的结构完整；此外，它还可以参与到物质的运输、代谢及细胞的信号转导中，起到重要的调节作用。
例如细胞膜表面的受体、载体和信号转导蛋白，都是由蛋白质分子所构成的。
另外，蛋白质分子也可以用于生命体内的抵抗机制，例如抗体缺陷中的免疫球蛋白就是由多种不同的氨基酸分子所构成的。
这种抗体缺陷的形成，能有效地保护人体免受疾病的侵袭。
三、蛋白质的研究进展近年来，随着分子生物学、生物信息学和生物化学等多学科的快速发展，蛋白质分子的结构和功能也得到了越来越深入的研究。
生物学中的蛋白质结构与功能关系
生物学中的蛋白质结构与功能关系蛋白质是生物体中最基本的分子，具有重要的生物学功能。
在生物学中，我们往往关注蛋白质的结构和功能之间的关系。
蛋白质的结构决定了其功能，而蛋白质的功能则取决于其结构。
在本文中，我们将讨论生物学中的蛋白质结构与功能关系。
蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸组成的高分子，它们通过肽键形成链状结构。
蛋白质包含20种不同类型的氨基酸，它们的序列决定了蛋白质的结构和功能。
蛋白质主要有四种结构层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
二级结构是指由肽键和氢键引起的局部结构，如$\alpha$-螺旋和$\beta$-折叠。
三级结构是指由各种相互作用形成的整体结构，如疏水作用、电荷相互作用和氢键等。
四级结构是指几个多肽链之间的相对位置和排列形成的超级复合物。
蛋白质的功能蛋白质在生物体中具有多种功能。
它们可以作为酶催化化学反应、作为信使传递信息、作为结构组分维持细胞结构和功能、作为运输物质，等等。
蛋白质的功能取决于其结构，不同的结构可以实现不同的功能。
例如，酶是一种能够催化化学反应的蛋白质。
它的活性位点由蛋白质的氨基酸组成，具有高度的空间特异性和化学特异性。
酶的结构决定了其与基质相互作用的方式，从而催化特定的反应。
不同的酶具有不同的结构和催化特性。
信使是一类具有许多功能的蛋白质，它们可以通过信号传导的方式调节细胞的生理功能。
例如，胰岛素、载脂蛋白、细胞因子等是常见的信使蛋白质。
这些蛋白质的结构特征是它们与细胞表面的特定受体相互作用，从而改变目标细胞内的信号传导通路。
信道的结构和受体的位置在细胞内是分散的，因此信号传导的调节机制非常复杂。
蛋白质的结构和功能关系蛋白质的结构决定了其功能。
因为高度立体结构的特性，蛋白质的结构可以确定它的生物学效果。
例如，蛋白质的立体结构决定了酶催化键合作用的确切机制、信使蛋白质与相应受体的作用方式等等。
但蛋白质的结构不仅包括确定生物学效应的活性位点，还包括决定它在生物体内的相互之间的作用。
第一章 蛋白质结构与功能
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、一级结构与功能关系; 二、空间结构与功能关系;
一、一级结构与功能关系
（一）一级结构是空间结构的基础 上世纪60年代，C.Anfinsen对核糖核 酸酶（RNase）空间构象拆分和复原 实验：
细胞色素C的一级结构与物 种进化间的关系-----物种进 化树（phylogenetic tree）
空间结构（高级结 构）：二、三、四级 结构
一、一级结构
1、定义： 蛋白质多肽链中的氨基酸种类、数目 和特定排列顺序，还包括肽链数目和二 硫键位置等 2、稳定作用力－肽键
胰岛素的一级结构： 两条肽链，A链和B链
NH3+
51个氨基酸残基
COO-
3 个二硫键
COO-
二、蛋白质的空间结构
二级结构 三级结构 四级结构
DNA 异常 mRNA
Hbs （亚基）N … —Thr — Pro—Val — Glu—Lys—…
两种最重要的生物大分子比较
蛋白质 组成单位 种 类 氨基酸 20种 核酸 核苷酸
A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA)
（二）氨基酸的理化性质
两性电离及等电点 紫外吸收 显色反应（印三酮反应等）
1、两性电离及等电点
两性电离
兼性离子（zwitterion）
等电点 （isoelectric point,pI）
2、紫外吸收
芳香族氨基酸的紫外吸收 芳香族氨基酸在波长约为280nm处有最大光吸收峰 吸收强度比较：色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 应用：测定生物样品中蛋白质的含量
α-螺旋的要点：
一般为右手螺旋
每圈含3.6个氨基酸残基 氢键 维持结构稳定 侧链位于螺旋外侧
分子生物学知识：蛋白质复合物的结构和功能
分子生物学知识：蛋白质复合物的结构和功能蛋白质复合物是由两个或多个蛋白质分子结合而成的生物大分子，具有复杂的结构和多功能的特性。
在分子生物学中，研究蛋白质复合物的结构和功能是一个重要的研究方向，这不仅可以揭示细胞信号传递、代谢调控、基因表达等生物学过程的机制，还可以为新药物的研发提供理论和实践基础。
一、蛋白质复合物的结构与分类蛋白质复合物可以按照其组成蛋白质的数目、结构特征等不同方法进行分类。
按照组成蛋白质数目的不同，可以将蛋白质复合物分为二聚体、三聚体、四聚体等不同类型。
以四聚体为例，它由四个结构相同或相似的蛋白质分子（称为亚基）通过不同的相互作用方式组合而成，可分为对称四聚体和非对称四聚体两类。
对称四聚体的亚基之间一般通过等二面角间的静电作用、氢键、疏水作用、金属配位等方式结合在一起。
它们之间的相互作用方式一般比较简单的，如四面体、正方体、八面体等几何构型。
非对称四聚体的亚基之间则复杂一些，亚基之间的组合方式不规则，但可以形成比对称四聚体更大程度的柔性和嵌套性结构。
二、蛋白质复合物的结构和功能1、结构功能相关性蛋白质复合物的结构是与其功能密切相关的，它们的结构不仅需要保证其稳定性，还需要符合其特定的功能需求。
一些研究表明，结构上的变化会影响复合物的功能。
比如在ATP合酶复合物中，ATP酶（c子基）通过柔性悬臂连接其他单位，可实现通过着色体DNA拉升的机械功；在核转录前复合物中，RNA聚合酶II和对应因子共同形成的复合物不仅有助于启动转录，还通过保存基因组稳定性、错误处理等方式维护基因表达。
2、相互作用方式和功能蛋白质复合物的组成亚基之间的相互作用方式具有多样性和特异性。
这些相互作用可以在空间上为复合物赋予一定的柔性、活性和可逆性，同时也为复合物的特殊功能提供了物理和化学基础。
如发育生物的固定核素蛋白组成复合物在分子上通常具有吸附性、电中性、低熵和水解性等特性，大部分NPC亚基则具有组装、粘附、定向性和空间数值模拟等特征。
分子生物学中的蛋白质结构解析
分子生物学中的蛋白质结构解析蛋白质是细胞中最重要的分子之一，它们能够以无限多的方式组合在一起来创造出不同的结构和功能。
因此，研究蛋白质的结构和功能对了解细胞是如何工作的非常重要。
分子生物学中的蛋白质结构解析是探索生命奥秘的关键，本文将从三个方面介绍分子生物学中的蛋白质结构解析，以期增加读者对蛋白质结构解析的认识。
一、蛋白质结构的分类蛋白质有四种不同的结构：原始结构、二级结构、三级结构和四级结构。
原始结构由简单的多肽链组成，二级结构描述了蛋白质中α螺旋和β折叠的结构，三级结构是蛋白质中残基的排列方式和折叠方式，四级结构表示蛋白质是如何组合在一起的。
二、蛋白质结构解析的方法为了研究蛋白质的结构和功能，科学家们需要通过各种技术手段来解析蛋白质的结构。
目前，主要的蛋白质结构解析方法包括：X射线晶体学、核磁共振技术、电子显微镜以及计算机模拟等技术。
1.X射线晶体学X射线晶体学是一种用于确定蛋白质结构的最常见的方法。
这种方法利用X射线通过样品制成的晶体，然后通过对X射线的散射模式进行测量，科学家们可以推导出蛋白质的三维结构。
2.核磁共振技术核磁共振技术是一种利用核磁共振原理来确定蛋白质结构的方法。
这种方法使用强磁场和电磁波，通过观察核自旋的变化来推导出蛋白质的结构和运动状态。
3.电子显微镜电子显微镜是一种利用电子束来确定蛋白质结构的方法。
这种方法可以用于观察蛋白质的高分子结构，以及蛋白质与其他生物分子以及非活性分子之间的相互作用。
三、蛋白质结构解析的应用研究蛋白质结构的方法不仅可以帮助我们理解细胞的内部结构和功能，还可以帮助我们设计新的药物和治疗方案。
通过结构解析，科学家们可以了解到蛋白质是如何与药物互动的，并根据这些信息来设计更有效的药物。
此外，蛋白质结构解析也可以帮助我们研究蛋白质之间的相互作用。
通过了解不同蛋白质之间的相互作用，我们可以更好地了解它们在生命过程中的作用。
结论蛋白质结构解析是分子生物学领域中非常重要的一个方面，它可以帮助我们了解蛋白质的结构和功能。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
第二章蛋白质的结构与功能一、单项选择题(A型题)，每题只有一个答案1、各种蛋白质的含氮量接近于：A、6.25%B、16%C、84%D、12.5%E、61%2、侧链上含有羧基的氨基酸是：A、ArgB、GlnC、AsnD、GluE、Cys3、维系蛋白质分子α-螺旋、β-折迭稳定的化学键是：A、肽键B、二硫键C、离子键D、硫水键E、氢键4、无D－、L－构型之分的氨基酸是：A、LysB、AlaC、GlyD、GluE、Ser5、哪种条件有利于β-折迭形成？A、Gly或Ala连续出现B、Pro存在处C、酸性氨基酸连续排列D、碱性氨基酸连续排列E、Asn、Leu存在处6、编码氨基酸不包括：A、半胱氨酸B、亮氨酸C、精氨酸D、丙氨酸E、鸟氨酸7、使蛋白质变性的因素不包括：A、高温B、高压C、乙醇D、蛋白酶催化水解E、强酸8、蛋白质变性后的改变不包括：A、肽链断裂B、、水溶性下降C、活性丧失D、易沉淀E、易被消化9、Glu的pk1=2.6，pk2=4.6，pk3=9.6，其pI为：A、2.6B、3.6C、4.6D、6.1E、7.110、下列关于蛋白质的描述正确的是：A、变性大多可逆B、变性后一定沉淀C、沉淀后一定变性D、变性后丧失紫外吸收特性E、凝固是不可逆的变性11、下列哪种氨基酸是中性氨基酸？A、GluB、AspC、TrpD、HisE、Arg12、蛋白质二级结构的结构单元是：A、氨基酸残基B、α-螺旋C、β-折迭D、肽单元E、结构域13、蛋白质溶液对下列哪种波长的光有最大的吸收？A、240nmB、260nmC、280nmD、340nmE、415nm14、用哪种方法沉淀蛋白质，能较好地保存其活性？A、强酸B、丙酮C、加热D、Hg2+E、(NH4)2SO415、肽键是指：A、–CO-NH-B、–CO-OH-C、–CO=NHD、–COHE、–CH=NH16、关于多肽链的描述，不正确的是：A、N端含自由α-NH2B、C端含自由α-COOHC、书写方向是N→CD、主链由肽键和Cα构成E、侧链指的是氨基酸残基17、关于蛋白质分子结构的描述，正确的是：A、模序是一种具有特殊功能的二级结构B、二硫键参与各种空间结构的维系C、天然蛋白质分子均具有一、二、三、四级结构D、变性时蛋白质分子一、二、三、四级结构解体E、分子伴侣不影响正确空间结构的形成18、关于蛋白质分子中次级键的描述，不正确的是：A、键能虽小但数量多B、二硫键是重要的次级键C、二级结构主要靠氢键维系D、次级键参与侧链结构的形成E、次级键是非其价键19、关于α-螺旋的描述，不正确的是：A、常见的二级结构形式B、是一种右手螺旋结构C、富有弹性，机械强度大D、多以右双螺旋形式存在E、Pro不利于α-螺旋的形成20、下列蛋白质分离技术，与蛋白质两性解离无直接关联？A、等电点沉淀B、等电聚焦C、亲和层析D、离子交层析E、凝胶电泳7、每种完整蛋白质分子必定具有A、α-螺旋B、β-折叠C、三级结构D、四级结构E、辅基12、280nm波长处有吸收峰的氨基酸为A、丝氨酸B、色氨酸C、蛋氨酸D、谷氨酸E、精氨酸29、蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于A、含硫氨基酸的含量B、肽键中的肽键C、碱基氨基酸的含量D、脂肪族氨基酸的含量 E、芳香族氨基酸的含量50、胰岛素分子A链与B链的交联是靠A、氢键B、二硫键C、盐键D、疏水键 E、Vander Waals力五、问答题1、说明蛋白质亲水胶体稳定的两大因素。
2、举例说明蛋白质一级结构与其功能的紧密关系。
3、举二例说明蛋白质空间结构与其功能的紧密关系。
4、举二例说明蛋白质变性在医学上的应用。
2、下列有关肽的叙述，错误的是A、肽是两个以上氨基酸通过肽键连接而成的化合物 B、组成肽的氨基酸分子都不完整C、多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线D、根据N-末端数目，可得知蛋白质的亚基数E、氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质5、蛋白质的空间构象主要取决于A、肽链氨基酸的序列B、α-螺旋和β-折叠 C、肽链中的氨基酸侧链 D、肽链中的肽键 E、肽链中的二硫键位置10、常出现于肽链转角结构中的氨基酸为A、脯氨酸B、半胱氨酸C、谷氨酸D、甲硫氨酸E、丙氨酸11、关于蛋白质二级结构的描述，错误的是A、每种蛋白质都有二级结构形式B、有的蛋白质几乎全是β-折叠结构 C、有的蛋白质几乎全是α-螺旋结构 D、几种二级结构可同时出现于同一种蛋白质分子中E、大多数蛋白质分子中有三股螺旋结构14、下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是A、谷胱甘肽中含有胱氨酸B、谷胱甘肽中谷氨酸的α-羧基是游离的 C、谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 D、谷胱甘肽的C端羧基是主要的功能基团 E、谷胱甘肽所含的肽键均为α-肽键15、某一溶液中蛋白质的百分含量为55％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为A、8.8％B、8.0％C、8.4％D、9.2％ E、9.6％17、蛋白质分子中的无规卷曲结构属于A、二级结构B、三级结构C、四级结构 D、模体 E、以上都不是18、关于蛋白质二级结构错误的描述是A、蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象B、二级结构仅指主链的空间构象C、多肽链主链构象由每个肽键的两个二面角所确定D、整条多肽链中全部氨基酸的空间位置E、无规卷曲也属二级结构范畴24、盐析法沉淀蛋白质的原理是A、盐与蛋白质结合成不溶性蛋白盐B、中和电荷，破坏水化膜 C、降低蛋白质溶液的介电常数 D、调节蛋白质溶液的等电点E、以上都不是26、下列正确描述血红蛋白概念的是A、血红蛋白是含铁卟啉的单亚基球蛋白B、血红蛋白氧解离曲线为S状C、1个血红蛋白分子可与1个氧分子可逆结合 D、血红蛋白不属于变构蛋白 E、血红蛋白的功能与肌红蛋白相同27、蛋白质溶液的稳定因素是A、蛋白质分子表面带有水化膜B、蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥 C、蛋白质溶液的黏度大 D、蛋白质溶液属于真溶液E、以上都不是28、有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是A、主链骨架呈锯齿状B、氨基酸侧链交替位于扇面上下方 C、β-折叠的肽链之间不存在化学键 D、β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 E、肽链充分伸展40、血清清蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷A、pH4.0B、pH5.0C、pH6.0D、pH7.0 E、pH8.048、组成蛋白质分子的氨基酸(除甘氨酸外)为A、L-β-氨基酸B、D-β-氨基酸C、L-α-氨基酸 D、D-α-氨基酸 E、L-α-氨基酸与D-α-氨基酸61、下列氨基酸中含有羟基的是A、谷氨酸、天冬酰胺B、半胱氨酸、蛋氨酸 C、苯丙氨酸、酪氨酸 D、丝氨酸、苏氨酸 E、亮氨酸、缬氨酸2．下列含有两个羧基的氨基酸是：A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A．天然蛋白质分子均有这种结构B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基7．具有四级结构的蛋白质特征是：A．依赖肽键维系四级结构的稳定性B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．分子中必定含有辅基E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：A．Ala，Cys，Lys，AspB．Asp，Cys，Ala，LysC．Lys，Ala，Cys，AspD．Cys，Lys，Ala，AspE．Asp，Ala，Lys，Cys9．变性蛋白质的主要特点是A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的A．谷氨酸 B．色氨酸 C．苯丙氨酸 D．组氨酸 E．赖氨酸2．组成人体氨基酸绝大部分属于A．L-a-氨基酸B．L-β-氨基酸C．D-a-氨基酸D．D-β-氨基酸E．L、D-a-氨基酸5．含疏水侧链的氨基酸有( )。
A．精氨酸、亮氨酸B．苯丙氨酸、异亮氨酸C．天冬氨酸、谷氨酸D．色氨酸、精氨酸E．蛋氨酸、组氨酸8．含有两个羧基的氨基酸是( )。
A．丝氨酸B．谷氨酸C．赖氨酸D．酪氨酸E．苏氨酸9．蛋白质分子中α螺旋构象的特点是( )。
A．肽键平面充分伸展B．多为左手螺旋C．靠盐键维持稳定D．螺旋方向与长轴垂直E．以上都不是10．有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( )。
A．β-折叠的肽链之间不存在化学键B．主链骨架呈锯齿状C．氨基酸侧链交替位于扇面上下方D．肽链充分伸展E．β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构12．关于蛋白质二级结构错误的描述是( )。
A．多肽链主链构象由每个肽键的二个β-转角所确定B．蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象C．整条多肽链中全部氨基酸的空间位置D．二级结构仅指主链的空间构象E．二级结构是在氨基酸残基的排列基础上形成的13．关于蛋白质二级结构错误的描述是( )。
A．大多蛋白质含有无规则卷曲结构B．有的蛋白质几乎全是α-螺旋结构C．有的蛋白质几乎全是β-折叠结构D．大多数蛋白质分子中有β-转角和三股螺旋结构E．几种二级结构可同时出现在同一种蛋白质分子中17．关于蛋白质亚基的描述，正确的是( )。
A．一条多肽链卷曲成螺旋结构B．每个亚基都有各自的三级结构C．两条以上多肽链卷曲成二级结构D．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质E．以上都不正确18．下列不属于结合蛋白质的是( )。
A．核蛋白B．糖蛋白C．白蛋白D．脂蛋白E．色蛋白22．具有四级结构的蛋白质特征是( )。
A．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成B．分子中必定含有辅基C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．由两条或两条以上都具有三级结构的多肽链组成E．依赖肽键维系四级结构的稳定性问答题1、简述α一螺旋的结构特点174、何为氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?(精氨酸的α-羧基、α-氨基和胍基的pK值分别为2.17，9.04和12.48答案：氨基酸具有氨基和羧基，均可游离成带正电荷或负电荷的离子，此外有些氨基酸的侧链也能解离成带电荷的基团，当氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等时，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH 值为该氨基酸的等电点。
精氨酸有三个可解离的基团，根据精氨酸电离时产生的兼性离子，其两边的pK值分别为12.48和9.04，所以pI=(12.48+9.04)／2=10.76。