酶的作用原理
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在反应中。仅有靠近还不够，还需要反应的基 团彼此相互严格的定向。只有既靠近有定向，反应 分子才被作用迅速形成过渡态（如下图所示）。
A.反应物的反应基团 和催化基团既不靠近， 也不彼此定向
B.两个基团靠近，但不 定向，也不利于反应
C.两个基团既靠近， 又定向，大大有利 于底物形成过渡态， 加速反应
邻近与定向（轨道定向）效应的示意图
同时几个基元催化反应协同作用，例如胰凝 乳蛋白酶的“电荷中继网等。
不同的酶，起作用的因素可能是不同的，可以受一种或多种 因素的影响。
(五）某些酶的活性中心及其作用原理（简介）
1、溶菌酶
这是第一个主要用X-射线衍射法阐明其全部结构与功能的 酶。
溶菌酶[lysozyme，EC3.2.1.17]存在于鸡蛋清及动物的眼 泪中，其生物学功能是催化某些细菌细胞壁多糖的水解，从 而溶解这些细菌的细胞壁。这种多糖是[N-乙酰氨基葡萄糖 （NAG）-乙酰氨基葡萄糖乳酸（NAM） 的共聚物，其中的 NAG及NAM通过-1，4糖苷键而交替排列。溶菌酶的最适 小分子底物为NAG-NAM交替出现的六糖，以 A、B、C、D、 E、F表示。
HN
N
CH
O_
影响酸碱催化反应速度的因素有两个。其一是酸碱的强 度，在这些功能基中，组氨酸咪唑基的解离常数是6.0，这意 味着咪唑基上解离下来的质子的浓度与水中的[H+]相近，因 此它在接近于生物体液PH的条件下，即在中性条件下有一半 以酸形式存在，另一半以碱形式存在。也就是说咪唑基既可 以作为质子供体，又可作为质子受体在酶反应中发挥催化作 用。因此，咪唑基是催化中最有效且最活泼的一个催化功能 基；第二是这种功能基供出质子和接受质子的速度，在这方 面，咪唑基又是特别突出，它供出或接受质子的速度十分迅 速，其半寿期小于10-10秒。而且供出和接受质子的速度几乎 相等。
诱导契合学说的要点
A. 酶有其原来的形状，不一定一开始就是底物的模 板
B. 底物能诱导酶蛋白的形状发生一定变化（专一性 结合）
C. 当酶的形状发生变化后，就使得其中的催化基团 形成正确的排列。
D. 在酶反应过程中，酶活性中心构象的变化是可逆 的。即酶与底物结合时，产生一种诱导构象，反 应结束时，产物从酶表面脱落，酶又恢复其原来 的构象。
酶
底 物
A.互补匹配，能进行作用
不匹配，不能作用
（四）使酶高效率的因素
1. 邻 近 效 应 （ proximity effect ） 和 定 向 效 应
（orientation effect）
在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底 物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶 的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增
2。酶使底物分子中的敏感键发生变形 （distortion）（底物形变）
酶-底复合物形成时，酶分子构象发生变化， 底物分子也常常受到酶的作用而发生变化， 甚至使底物分子发生扭曲变形，从而使底物 分子某些键的键能减弱，产生键扭曲，有助 于过度态的中间产物形成,从而降低了反应的 活化能。（ 底物结合可以诱导酶分子构象的变化，而
（二）中间产物学说
酶如何使反应的活化能降低，目前比较圆满的 解释是中间产物学说。即没在催化反应时，酶首先 与底物结合形成一个不稳定的中间产物ES（也称中 间络合物）。然后ES再分解为产物和原来的酶： E+S↔ES→E+P
酵素動力學的基本出發點
Steady State Theory
E +S ES E +P
中可以进行共价催化的、强有力的亲核基团很多，在酶蛋白分子上至少有三种， 即丝氨酸上的羟基、半胱氨酸上的巯基和组氨酸上的咪唑基。此外，辅酶中还含 有另外一些亲核中心。共价结合也可被亲电子基团催化，最典型的亲电子基团就 是H+，还有Mg2+、Mn2+及Fe3+。蛋白质中的酪氨酸羟基及-NH3+等也属于此类，它们 可以接受电子或供出电子。
6. 金属离子的催化作用
（１）需要金属的酶分类：
（1）金属酶－metalloenzyme:含紧密结合的金属离子。 如Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+、Mn2+ （2）金属-激活酶（metal-activated enzyme）:含松散 结合的金属离子，如Na+ K+ Mg2+ Ca2+
（2）金属离子的催化作用：
（1）亲核基团（Y）催化的反应：
第一步 RX + Y
RY+X-
（快）
（酰基供体） （酰化了的催化剂）
第二步
RY +H2O
二步合并 RX + H2O
（2）非催化的反应：
ROH + Y+ H+ （快） ROH +X-+H+ （快）
RX +H2O
ROH +X-+H+ （慢）
从上面的反应可以看出，形成不稳定的共价中间物可以大大加速反应。在酶反应
处于低介电区域的反应基团之所以增加反应是因为： 水的极性和它形成氢键的能力使它成为一种具有高度作用 力的分子，水的介电常数非常高（达80），它的高极性使 它在离子外形成定向的溶剂层，产生自身的电场，结果就 大大减弱了它所包围的离子间的静电相互作用或氢键作用。
結合区可避免水分子干扰
+ -
在避開水分子的干扰下，分子間的离子键才容易產生。
锁钥学说（1894年Emil Fischer）—lock and key或模板 学说（temolate）：认为整个酶分子的天然构象 是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。 酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。
（酶的多底物现象、酶对正反方向的催化、相对专一性）
诱导契合学说（1958年 D.Koshland)_induced fit：该 学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定 形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形 状,从而有利于底物的结合。概括其要点：四个方面
ES 的生成量與消失量相等， 故平衡時 [ES] 濃度成一穩定狀態。
Juang RH (2004) BCbasics
（三）酶作用专一性的机制
酶在催化化学反应时要和底物形成中间产物酶底物是 如何形成中间产物的？先后提出了不同的学说，主要的有 “锁钥学说”和“诱导契合学说”。但目前被大家所承认 的是后者。它是在1958年由D.E.Koshland提出的，其主要 观点是：当酶与底物作用时，在底物的诱导下。酶的空间 构象发生变化，使活性部位上的有关基团达到正确的排列 方向，因而使酶和底物契合而形成中间产物，并引起底物 发生反应。
“三点附着”学说：其观点是立体对映的一对底物虽然基团相同，但空间排
列不同。这就可能出现这些基团与酶分子活性中心的结合j基团能否互补匹配的问 题，只有三点都互补匹配时，酶才作用于这个底物。如果因排列不同，则不能三 点匹配，酶不能作用于他。这可能是酶只对L-型（或D—型）底物作用的立体构 型专一性的机理。
许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助 因子起着传递电子的功能。
许多激酶的底物为ATP-Mg2+复合物。 金属离子通过水的离子化促进亲核催化。
7. 多功能催化作用
酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作 用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取 向，可以对底物价键的形变和极化及调整底物 基团的位置等起到协同作用，从而使底物达到 最佳反应状态。
催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物， 使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为 共价催化。
酶中参与共价催化的基团主要包括以下亲核基团： His 的咪唑基，Cys 的巯基，Asp 的羧基，Ser 的羟 基等；亲电子基团：H+ 、Mg2+、 Mn2+ 、Fe3+
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参 与共价催化作用。
加的效应叫做邻近效应。
定向效应：当专一性底物向酶活性中心靠近时，会
诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关基团 和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基团之 间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于 进行。以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。
临近定向 是指底物和酶活性部位的临近，对于双分子反应 来说也包含酶活性部位上底物分子之间的临近，而互相靠近 的底物分子之间以及底物分子与活性部位的基团之间还要有 严格的定向（正确的立体化学排列）。这样可大大提高了活 性部位上底物的有效浓度，使分子间反应近似于分子内反应， 同时还为分子轨道交叉提供了有利条件，使底物进入过渡时 的熵变负值减小，反应活化能降低，从而大大增加了底物与 酶中间产物进入过渡态的几率。Jenck等人指出该效应可能 使反应速度增长108倍，这与许多酶催化效率的计算是很相 近 的。
广义的酸碱催化具有它的独到之处，即它为在近于中性 的PH下进行催化创造了条件，因为在这种接近中PH的条件 下，H+及OH-的浓度太低，不足以起到催化剂的作用。例如 牛胰核糖核酸酶及牛凝乳蛋白酶等都是通过广义的酸碱催化 而提高酶反应速度的。
5、酶活性中心是低介电区域
酶活性中心内相对地说是非极性的，也就是说酶的催 化基团被低介电环境所包围，在某些情况下，还可能排除 高极性的水分子。这样，底物分子的敏感键和酶的催化基 团之间就会有很大的反应力，这是有利于酶加速反应的。
实际上提高酶反应速度最主要的方法就是使底物分子进 入酶的活性中心，这样可大大提高活性中心区域内的底物的 有效浓度，而化学反应的速度是与浓度成正比的。
靠近效应可提高酶化学反应速度可由一个有机 实验来证实。例如有机上面的成酯反应，若是分子 间反应，其速度若为1的话，那么，分子内反应可为 305，这就是因为分子内反应可提高反应基团有效 浓度的结果。
经研究发现，溶菌酶在进行催化时有两大特点：
亲核基团
—CH2—O H
丝氨酸羟基
—CH2 —S H
半胱氨酸巯基
—CH2—C=CH
HN
N
C
H
组氨酸咪唑基
亲电子的基团
蛋白质中三种主要的亲核基团
4、酸碱催化（acid-base catalysis）：这里指的是广义的酸碱催化，即指的是质
子供体及质子受体的催化。发生在细胞内的许多反应类型是受广义的酸碱催化的， 如羧酸酯及磷酸酯的水解、各种分子重排等。
共价催化可以提高反应速度的原因需要从有机模式反应的机理来理解。 共价催化的最一般形式是催化剂的亲核基团（nucleophilic group）对底物 中亲电子的碳原子进行攻击。亲核基团含有多电子的原子，可以提供电子， 它是有效的催化剂。亲核基团作为强有力地催化剂对提高反应速度的作用 可由下面亲核基团催化酰基的反应中看出：第一步，亲核基团（催化剂Y） 攻击含有酰基的分子，形成了带有亲核基团的酰基衍生物，这种催化剂的 酰基衍生物作为一个共价中间物再起作用；第二步，酰基从亲核的催化剂 上再转移到最终的酰基受体上：
酶蛋白中含有好几种可以起广义酸碱催化作用的功能基，如氨基、羧基、硫氢 基、酚羟基及咪唑基等。如下表。其中组氨酸的咪唑基值得特别注意，因为它既 是一个很强的亲核基团，又是一个有效的广义酸碱功能基。
广义的酸基团
—COOH
—NH3+ —SH -C CH
HN
N+H
CH
OH
广义的碱基团
—COO—
—NH2 —S— -C CH
溶菌酶为具有129个氨基酸残基的单肽链蛋白质，含有四对 二硫键。
从酶的表面来看，酶的结构不很紧密，大多数极 性基团分布在酶的表面，便于与溶剂结合；而非极性 基团隐藏在酶的内部，整个酶分子中有有一狭长的凹 穴。试验证明，最适小分子底物与酶结合时，正好是 与酶分子中的长行凹穴相嵌合，酶分子凹穴中的35位 谷氨酸及52位的天冬氨酸是活性中心的氨基酸残基。
变化的酶分子又可使底物分子的敏感键产生“张力”， 甚至“形变”，从而促进酶-底物中间产物进入过渡态。 这实际上是酶与底物诱导契合的一个动态过程。羧肽酶 A的X-衍射分析结果证明了“电子张力”的存在。）
底物分 子发生 变形
底物和酶结合时的构象变化示意图
底物分 子和酶 分子都 发生变 形
3. 共价催化 （covalent catalysis）
Hale Waihona Puke Baidu三、酶的作用原理
（一）分子过渡态和分子活化能
活泼态与常态之间的能量差，也就是分子由常 态转变为活化状态（分子过渡态）所需的能量就成 为活化能。可见下图祥解：
酶可降低所催化反应的活化能
反应能量变化
ST
无
酶
时
所
有
需 能
EST
酶 时
量
S
所
需
能
量
ES
EP P
T = Transition state
反应进行方向 差別在那里？
A.反应物的反应基团 和催化基团既不靠近， 也不彼此定向
B.两个基团靠近，但不 定向，也不利于反应
C.两个基团既靠近， 又定向，大大有利 于底物形成过渡态， 加速反应
邻近与定向（轨道定向）效应的示意图
同时几个基元催化反应协同作用，例如胰凝 乳蛋白酶的“电荷中继网等。
不同的酶，起作用的因素可能是不同的，可以受一种或多种 因素的影响。
(五）某些酶的活性中心及其作用原理（简介）
1、溶菌酶
这是第一个主要用X-射线衍射法阐明其全部结构与功能的 酶。
溶菌酶[lysozyme，EC3.2.1.17]存在于鸡蛋清及动物的眼 泪中，其生物学功能是催化某些细菌细胞壁多糖的水解，从 而溶解这些细菌的细胞壁。这种多糖是[N-乙酰氨基葡萄糖 （NAG）-乙酰氨基葡萄糖乳酸（NAM） 的共聚物，其中的 NAG及NAM通过-1，4糖苷键而交替排列。溶菌酶的最适 小分子底物为NAG-NAM交替出现的六糖，以 A、B、C、D、 E、F表示。
HN
N
CH
O_
影响酸碱催化反应速度的因素有两个。其一是酸碱的强 度，在这些功能基中，组氨酸咪唑基的解离常数是6.0，这意 味着咪唑基上解离下来的质子的浓度与水中的[H+]相近，因 此它在接近于生物体液PH的条件下，即在中性条件下有一半 以酸形式存在，另一半以碱形式存在。也就是说咪唑基既可 以作为质子供体，又可作为质子受体在酶反应中发挥催化作 用。因此，咪唑基是催化中最有效且最活泼的一个催化功能 基；第二是这种功能基供出质子和接受质子的速度，在这方 面，咪唑基又是特别突出，它供出或接受质子的速度十分迅 速，其半寿期小于10-10秒。而且供出和接受质子的速度几乎 相等。
诱导契合学说的要点
A. 酶有其原来的形状，不一定一开始就是底物的模 板
B. 底物能诱导酶蛋白的形状发生一定变化（专一性 结合）
C. 当酶的形状发生变化后，就使得其中的催化基团 形成正确的排列。
D. 在酶反应过程中，酶活性中心构象的变化是可逆 的。即酶与底物结合时，产生一种诱导构象，反 应结束时，产物从酶表面脱落，酶又恢复其原来 的构象。
酶
底 物
A.互补匹配，能进行作用
不匹配，不能作用
（四）使酶高效率的因素
1. 邻 近 效 应 （ proximity effect ） 和 定 向 效 应
（orientation effect）
在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底 物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶 的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增
2。酶使底物分子中的敏感键发生变形 （distortion）（底物形变）
酶-底复合物形成时，酶分子构象发生变化， 底物分子也常常受到酶的作用而发生变化， 甚至使底物分子发生扭曲变形，从而使底物 分子某些键的键能减弱，产生键扭曲，有助 于过度态的中间产物形成,从而降低了反应的 活化能。（ 底物结合可以诱导酶分子构象的变化，而
（二）中间产物学说
酶如何使反应的活化能降低，目前比较圆满的 解释是中间产物学说。即没在催化反应时，酶首先 与底物结合形成一个不稳定的中间产物ES（也称中 间络合物）。然后ES再分解为产物和原来的酶： E+S↔ES→E+P
酵素動力學的基本出發點
Steady State Theory
E +S ES E +P
中可以进行共价催化的、强有力的亲核基团很多，在酶蛋白分子上至少有三种， 即丝氨酸上的羟基、半胱氨酸上的巯基和组氨酸上的咪唑基。此外，辅酶中还含 有另外一些亲核中心。共价结合也可被亲电子基团催化，最典型的亲电子基团就 是H+，还有Mg2+、Mn2+及Fe3+。蛋白质中的酪氨酸羟基及-NH3+等也属于此类，它们 可以接受电子或供出电子。
6. 金属离子的催化作用
（１）需要金属的酶分类：
（1）金属酶－metalloenzyme:含紧密结合的金属离子。 如Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+、Mn2+ （2）金属-激活酶（metal-activated enzyme）:含松散 结合的金属离子，如Na+ K+ Mg2+ Ca2+
（2）金属离子的催化作用：
（1）亲核基团（Y）催化的反应：
第一步 RX + Y
RY+X-
（快）
（酰基供体） （酰化了的催化剂）
第二步
RY +H2O
二步合并 RX + H2O
（2）非催化的反应：
ROH + Y+ H+ （快） ROH +X-+H+ （快）
RX +H2O
ROH +X-+H+ （慢）
从上面的反应可以看出，形成不稳定的共价中间物可以大大加速反应。在酶反应
处于低介电区域的反应基团之所以增加反应是因为： 水的极性和它形成氢键的能力使它成为一种具有高度作用 力的分子，水的介电常数非常高（达80），它的高极性使 它在离子外形成定向的溶剂层，产生自身的电场，结果就 大大减弱了它所包围的离子间的静电相互作用或氢键作用。
結合区可避免水分子干扰
+ -
在避開水分子的干扰下，分子間的离子键才容易產生。
锁钥学说（1894年Emil Fischer）—lock and key或模板 学说（temolate）：认为整个酶分子的天然构象 是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。 酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。
（酶的多底物现象、酶对正反方向的催化、相对专一性）
诱导契合学说（1958年 D.Koshland)_induced fit：该 学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定 形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形 状,从而有利于底物的结合。概括其要点：四个方面
ES 的生成量與消失量相等， 故平衡時 [ES] 濃度成一穩定狀態。
Juang RH (2004) BCbasics
（三）酶作用专一性的机制
酶在催化化学反应时要和底物形成中间产物酶底物是 如何形成中间产物的？先后提出了不同的学说，主要的有 “锁钥学说”和“诱导契合学说”。但目前被大家所承认 的是后者。它是在1958年由D.E.Koshland提出的，其主要 观点是：当酶与底物作用时，在底物的诱导下。酶的空间 构象发生变化，使活性部位上的有关基团达到正确的排列 方向，因而使酶和底物契合而形成中间产物，并引起底物 发生反应。
“三点附着”学说：其观点是立体对映的一对底物虽然基团相同，但空间排
列不同。这就可能出现这些基团与酶分子活性中心的结合j基团能否互补匹配的问 题，只有三点都互补匹配时，酶才作用于这个底物。如果因排列不同，则不能三 点匹配，酶不能作用于他。这可能是酶只对L-型（或D—型）底物作用的立体构 型专一性的机理。
许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助 因子起着传递电子的功能。
许多激酶的底物为ATP-Mg2+复合物。 金属离子通过水的离子化促进亲核催化。
7. 多功能催化作用
酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作 用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取 向，可以对底物价键的形变和极化及调整底物 基团的位置等起到协同作用，从而使底物达到 最佳反应状态。
催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物， 使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为 共价催化。
酶中参与共价催化的基团主要包括以下亲核基团： His 的咪唑基，Cys 的巯基，Asp 的羧基，Ser 的羟 基等；亲电子基团：H+ 、Mg2+、 Mn2+ 、Fe3+
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参 与共价催化作用。
加的效应叫做邻近效应。
定向效应：当专一性底物向酶活性中心靠近时，会
诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关基团 和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基团之 间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于 进行。以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。
临近定向 是指底物和酶活性部位的临近，对于双分子反应 来说也包含酶活性部位上底物分子之间的临近，而互相靠近 的底物分子之间以及底物分子与活性部位的基团之间还要有 严格的定向（正确的立体化学排列）。这样可大大提高了活 性部位上底物的有效浓度，使分子间反应近似于分子内反应， 同时还为分子轨道交叉提供了有利条件，使底物进入过渡时 的熵变负值减小，反应活化能降低，从而大大增加了底物与 酶中间产物进入过渡态的几率。Jenck等人指出该效应可能 使反应速度增长108倍，这与许多酶催化效率的计算是很相 近 的。
广义的酸碱催化具有它的独到之处，即它为在近于中性 的PH下进行催化创造了条件，因为在这种接近中PH的条件 下，H+及OH-的浓度太低，不足以起到催化剂的作用。例如 牛胰核糖核酸酶及牛凝乳蛋白酶等都是通过广义的酸碱催化 而提高酶反应速度的。
5、酶活性中心是低介电区域
酶活性中心内相对地说是非极性的，也就是说酶的催 化基团被低介电环境所包围，在某些情况下，还可能排除 高极性的水分子。这样，底物分子的敏感键和酶的催化基 团之间就会有很大的反应力，这是有利于酶加速反应的。
实际上提高酶反应速度最主要的方法就是使底物分子进 入酶的活性中心，这样可大大提高活性中心区域内的底物的 有效浓度，而化学反应的速度是与浓度成正比的。
靠近效应可提高酶化学反应速度可由一个有机 实验来证实。例如有机上面的成酯反应，若是分子 间反应，其速度若为1的话，那么，分子内反应可为 305，这就是因为分子内反应可提高反应基团有效 浓度的结果。
经研究发现，溶菌酶在进行催化时有两大特点：
亲核基团
—CH2—O H
丝氨酸羟基
—CH2 —S H
半胱氨酸巯基
—CH2—C=CH
HN
N
C
H
组氨酸咪唑基
亲电子的基团
蛋白质中三种主要的亲核基团
4、酸碱催化（acid-base catalysis）：这里指的是广义的酸碱催化，即指的是质
子供体及质子受体的催化。发生在细胞内的许多反应类型是受广义的酸碱催化的， 如羧酸酯及磷酸酯的水解、各种分子重排等。
共价催化可以提高反应速度的原因需要从有机模式反应的机理来理解。 共价催化的最一般形式是催化剂的亲核基团（nucleophilic group）对底物 中亲电子的碳原子进行攻击。亲核基团含有多电子的原子，可以提供电子， 它是有效的催化剂。亲核基团作为强有力地催化剂对提高反应速度的作用 可由下面亲核基团催化酰基的反应中看出：第一步，亲核基团（催化剂Y） 攻击含有酰基的分子，形成了带有亲核基团的酰基衍生物，这种催化剂的 酰基衍生物作为一个共价中间物再起作用；第二步，酰基从亲核的催化剂 上再转移到最终的酰基受体上：
酶蛋白中含有好几种可以起广义酸碱催化作用的功能基，如氨基、羧基、硫氢 基、酚羟基及咪唑基等。如下表。其中组氨酸的咪唑基值得特别注意，因为它既 是一个很强的亲核基团，又是一个有效的广义酸碱功能基。
广义的酸基团
—COOH
—NH3+ —SH -C CH
HN
N+H
CH
OH
广义的碱基团
—COO—
—NH2 —S— -C CH
溶菌酶为具有129个氨基酸残基的单肽链蛋白质，含有四对 二硫键。
从酶的表面来看，酶的结构不很紧密，大多数极 性基团分布在酶的表面，便于与溶剂结合；而非极性 基团隐藏在酶的内部，整个酶分子中有有一狭长的凹 穴。试验证明，最适小分子底物与酶结合时，正好是 与酶分子中的长行凹穴相嵌合，酶分子凹穴中的35位 谷氨酸及52位的天冬氨酸是活性中心的氨基酸残基。
变化的酶分子又可使底物分子的敏感键产生“张力”， 甚至“形变”，从而促进酶-底物中间产物进入过渡态。 这实际上是酶与底物诱导契合的一个动态过程。羧肽酶 A的X-衍射分析结果证明了“电子张力”的存在。）
底物分 子发生 变形
底物和酶结合时的构象变化示意图
底物分 子和酶 分子都 发生变 形
3. 共价催化 （covalent catalysis）
Hale Waihona Puke Baidu三、酶的作用原理
（一）分子过渡态和分子活化能
活泼态与常态之间的能量差，也就是分子由常 态转变为活化状态（分子过渡态）所需的能量就成 为活化能。可见下图祥解：
酶可降低所催化反应的活化能
反应能量变化
ST
无
酶
时
所
有
需 能
EST
酶 时
量
S
所
需
能
量
ES
EP P
T = Transition state
反应进行方向 差別在那里？