(完整版)蛋白质的性质和分类

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蛋白质的理化性质和分类

蛋白质的理化性质和分类

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3、蛋白质沉淀的方法: (1)盐析法 (2)有机溶剂沉淀法 (3)某些酸类沉淀法 (4)重金属盐沉淀法
(1)盐析法
• 定义:向蛋白质溶液中加入一定浓度的中 性盐,可破坏蛋白质表面的水化膜并中和 电荷,从而使蛋白质从溶液中析出的现象 称为盐析 • 一般用盐析法分离出来的蛋白质不变性, 故常用于天然蛋白质的分离 • 盐析时若将该溶液的PH调至该蛋白质的等 电点则效果更佳
二、蛋白质的分类
• (一)根据蛋白质形状 • 1.纤维状蛋白质 • 2.球状蛋白质
• (二)根据蛋白质组成成分 • 1.单纯蛋白质 • 根据来源及理化性质,可分为清蛋白、球 蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、精蛋白、组 蛋白、硬蛋白 • 2.结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部 分(辅基) • 根据辅基不同,结合蛋白可分为核蛋白、 糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白、金属 蛋白
蛋白质的胶体性质
• 颗粒大小达1~100nm之间,属胶体。因此溶 于水,成为亲水胶体。 • 稳定亲水胶体的因素: 水化膜 表面电荷
不通透性:半透膜 透析原理:
透析
• 将蛋白质溶液(不纯)放入透析袋中,放 在流水中(纯水),让低分子杂质(如盐 类)透过半透膜扩散入水内,蛋白质则留 在袋中,质负离子结合成不溶 性的蛋白质盐而沉淀 • 此法常引起蛋白质变性 • 临床上可利用这性质抢救重金属盐中毒的 病人,如口服牛奶、蛋清等,然后把生成 的不溶性蛋白质盐排出体外
(三)凝固作用 加热使蛋白质变性并结成凝块,此凝块不在 溶于强酸和强碱中,这种现象称为蛋白质的 凝固作用。凝固其实是蛋白质变性后不可进 一步发展的不可逆的结果。
几种蛋白质的等电点
电泳
定义:溶液中带电粒子在电场中向电性相反 的电极移动的现象。

蛋白质的结构和性质

蛋白质的结构和性质

蛋白质的结构和性质
蛋白质是由氨基酸组成的大分子,它们在生物体中起着重要的作用。

蛋白质的结构可分为四个层次:原子层次、分子层次、次结构层次和结构层次。

原子层次:蛋白质的最小组成单位是氨基酸,氨基酸由一个氨基和一个酸基组成,它们之间通过键结键结在一起,形成一个氨基酸分子。

分子层次:氨基酸分子经过键结键结在一起,形成一个氨基酸链,这就是蛋白质的分子层次。

次结构层次:氨基酸链由于氢键、疏水性作用和螺旋状结构等原因,形成了α螺旋、β折叠、π折叠和γ折叠等次结构。

结构层次:氨基酸链的次结构可以组装成复杂的三维结构,形成蛋白质的结构层次。

蛋白质的性质主要是由它们的结构决定的,蛋白质的性质可以分为物理性质和化学性质。

物理性质主要指蛋白质的热力学性质,如熔点、溶解度和折叠稳定性等;化学性质主要指蛋白质的氧化还原性、缓冲性能和酶作用等。

蛋白质的理化性质汇总

蛋白质的理化性质汇总
优 点:Pr变性,临床用于抢救重金属盐中毒的病人
2011.08
电泳
定义:带电粒子在电场中向着与其电性相反的 电极移动的现象。
Pr分子在溶液中可带净的负电荷或带净的正电 荷,故可在电场中发生移动。
不同的蛋白质分子所带电荷量不同,且分子大 小也不同,故在电场中的泳动速度也不同,由此 可彼此分离。
2011.08
* 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成 正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电 荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
2011.08
NH
+ 3
Pr
COOH
O HH+
阳离子 pH<pI
pH<pI
NH
+ 3
Pr COO -
兼性离子
• 造成变性的因素 1)物理因素:高温、高压、脱水、射线等 2)化学因素:强酸、强碱、重金属盐、生 物碱试剂、尿素等
2011.08
变性后的表现:
❖生物活性丧失 ❖理化性质改变
溶解度降低 粘度增加 结晶能力消失 易被蛋白酶水解
2011.08
• 应用举例
① 利用变性:酒精消毒、高压灭菌 ② 防止变性:低温保存生物制品 ③ 取代变性:乳品解毒(用于急救重金
(四)蛋白质的变性
* 蛋白质的变性(denaturation)
• 概念
在某些物理和化学因素作用下,蛋白 质特定的空间构象被破坏,从而导致其理 化性质改变和生物活性的丧失。
2011.08
• 变性的本质 —— 破坏蛋白质空间结构(非共价键和二硫 键),不改变蛋白质的一级结构(肽键、 分子组成、分子量不变)。

蛋白质详解,分类性质,生物化学课件完整版生物化学课件完整版(极其详细)

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第二章蛋白质
第一节蛋白质的概念及其生物学意义
一、什么是蛋白质?
α—AA借肽键相连形成的高分子化合物(短杆菌肽含D-苯丙氨酸)
[肽键:—C—NH—也叫酰胺键]
二、蛋白质的生物学作用(或称功能分类)
物质吸收与运输、运动,调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别(支架蛋白)、信息传递(受体复制酶)、记忆、疾病防御—抗体。
脑啡肽:许多有镇痛作用:C端Leu(Leu脑啡肽已人工合成)
(5肽)Tyr—Gly—Gly—Phe—Met
促肾上腺皮质激素(ACTH 39肽,脑垂体分泌)、
胆囊收缩素(33肽,十二指肠分泌)括约肌收缩,胆汁分泌减少引起厌食(减肥)
胰高血糖素(29肽,胰岛α-细胞分泌)使糖原降解,血糖升高,与胰岛素相反。
用于比色、测定、层析、电泳的显色剂。因为产生CO2,也可用CO2气体分析法测定aa(只限于α-氨基酸),肽和蛋白也有此反应,肽越大灵敏度越差。
⑶与亚硝酸的反应(aa的NH2基被氧化成—OH),+NH3—N被氧化成N2,HNO2—N被还原为N2,等量进行。所以N2一半来自HNO2(其他伯氨基均可)。
生成N2的反应叫vanslyke(范斯莱克)反应。
两边取负对数得2×—lg[H+]=—lg K1+—lgK2即:
pH=[pK1+pK2] / 2=pI
分子的存在状态是多种多样的,但在一定条件下以某一状态为主。
即aa的等电点pI就是两性离子(R0)两侧的pK值的平均值。基团的pK值可查得,故pI值可由二pK值计算得之。
对于有三个解离基团的aa,如Asp、Lys只要取其兼(两)性离子两侧的pK值的平均值即得pI值。
RRR
在电场中不移动,此时的pH称为aa的等电点(pI)。此时aa的溶解度最小(因为静电作用),pI与—COOH和—NH2的解离常数有关。

蛋白质的性质

蛋白质的性质
5、灼烧
把鸡毛在酒精灯上灼烧,随即离开酒精灯,熄灭鸡毛,闻气味
实验现象 烧焦羽毛味
结论
蛋白质灼烧有烧焦羽毛味
实用文档
蛋白质性质归纳:
1、 蛋白质 水解 生成多种氨基酸
2、蛋白质溶液 无机轻金属盐 析出蛋白质(盐析)
加水
①强酸强碱②重金属盐③加热
3、蛋白质溶液
变性凝结
④一些有机物如:醛、醇⑤紫外线
4、蛋白质的颜色反应,多数蛋白质分子含有带苯
二、糖类的性质
观察实物并结合生活体验,总结糖类的基本性质?
葡萄糖
果糖
有甜味
麦芽糖
蔗糖
注意:糖类不一定有甜味,如淀粉、纤实用维文素档;有甜味的也不一定是糖类,如糖精 等。
= — — — — —
1、糖类的特征反应
(1)、葡萄糖的特征反应 醛基 O CH2—CH—CH—CH—CH—C—H OH OH OH OH OH
淀粉部分水解: 加碘水—显蓝色 加银氨溶液—产生银镜
淀粉完全水解: 加碘水—不显蓝色 加银氨溶液—实用产文档 生银镜
与新制Cu(OH)2反应, 银镜反应
条件:碱性环境
单糖:葡萄糖、果糖;
糖类 二糖:麦芽糖、蔗糖;
多糖:淀粉、纤维素。
遇碘单质变蓝
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水解反应
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蛋白质的性质:
2、 盐析
盐析一般是指在溶液中加入无机盐类而使某种物质 溶解度降低而析出的过程。在乙酸的酯化反应中加 入饱和碳酸钠溶液,降低乙酸乙酯溶解度,使其分 层现象更明显的过程。 一般向蛋白质溶液中加入 某些无机盐溶液后,都可以使蛋白质凝聚而从溶液 中析出。盐析的过程可复原。
鸡蛋白溶液 硫酸铵
7、在使用浓硝酸时,不慎溅在皮肤上而使皮肤呈现黄色。

(完整版)蛋白质的性质和分类

(完整版)蛋白质的性质和分类

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征,在等电点易生成沉淀。

不同的蛋白质等电点不同,该特性常用作蛋白质的分离提纯。

生成的沉淀按其有机结构和化学性质,通过pH的细微变化可复溶。

蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂,并且由于其分子量大和离解度低,在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。

这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。

在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时,可使其若干理化和生物学性质发生改变,这种现象称为蛋白质的变性。

酶的灭活,食物蛋白经烹调加工有助于消化等,就是利用了这一特性。

(二)蛋白质的分类简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。

通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。

不同分类间往往也有交错重迭的情况。

一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。

1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。

(1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质,一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。

胶原蛋白不溶于水,对动物消化酶有抗性,但在水或稀酸、稀碱中煮沸,易变成可溶的、易消化的白明胶。

胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸,缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。

(2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织,如腱和动脉的蛋白质。

弹性蛋白不能转变成白明胶。

(3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。

它们不易溶解和消化,含较多的胱氨酸(14-15%)。

粉碎的羽毛和猪毛,在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时,其消化率可提高到70-80%,胱氨酸含量则减少5-6%。

2.球状蛋白(1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等,溶于水,加热凝固。

(2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取;其不溶或微溶于水,可溶于中性盐的稀溶液中,加热凝固。

血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。

蛋白质分类和结构

蛋白质分类和结构
蛋白、丝蛋白、弹性蛋白等。
对生物体起支持和保护作用,主要指硬蛋白包括胶原蛋白、角
二、蛋白质的结构
(三)根据功能
1.活性蛋白质(active protein)
包括生命活动过程中一切有活性的蛋白质以及它们的前体分子,
绝大多数蛋白质属于活性蛋白质,包括酶、激素蛋白、运输蛋白 控制生长和分化蛋白、毒蛋白、膜蛋白等。
(转运蛋白)、贮存蛋白、运动蛋白、保护或防御蛋白、受体蛋白、
2.非活性蛋白质(passive protein)
蛋白质
一、蛋白球状蛋白质
2.纤维状蛋白质
(二)根据组成和溶解度
1.单纯蛋白质: 也称简单蛋白质,完全由氨基酸组 成的蛋白质。
2.缀合蛋白质:也称结合蛋白质, 由蛋白质和非蛋白质两部分组成。
“传闻了吗?小帕克给我们球队签了个新球员?” “是从哪队挖来的强壮援兵?以球队的状况,也的确需求添加实力了。” “狗屎的强壮援兵,是个我国人。” “我国人?恶作剧吧?尽管他们人许多,可传闻他们没几个会踢球的。” “球队自身就投入不大,这下要糟蹋掉一个名额了。多给一个人薪酬,还不如多给我们点钱。哎,若是薪水能抵达英乙水平,我就不用去开卡车了。” “我明日也得送货去伦敦那儿。哎,自从老帕克把球队交给小帕克后,我们球队是越来越不可了。” “``````” 斯劳队签了个新球员并且仍是个我国人的音讯,第二天就现已传得球队里许多人都知道了。在下午练习前,先参与的人就聚在一起谈论起还在公交上往斯劳镇赶来的杨大业。 杨大业还没有驾照,哪怕是李鸿情愿把车给他开去练习,也没办法用。而李安娜有自己的事不可能天天都专门回唐人街送他来斯劳队练习。因而,他就挑选了坐公交赶去球队参与练习。 由于是业余联赛的球队,练习时刻一般都安排在下午,并且一般也只需两个小时。一般也是到了周未才会有竞赛。除非参与英足总杯,不然一周也只需一场竞赛,就是赛季比较长。这些都是杨 大业从帕克昨日的介绍里了解到的。 这些状况,除了有自己的球场、有教练还有那些低得不幸的薪水外,其实并不比英华队强多少。 在公交上闲逛了一个来小时,杨大业才总算抵达了斯劳队。 等杨大业来练习场时,斯劳队的球员现已到齐了。他看到,一个应该是教练容貌的人正在对着球员训着话。 在对球员说话的正是劳森。看他的表情,心境好像有些不怎样好。 “前天的竞赛,我们又输了。本周的竞赛,我们若是再输就成最终一名了。我绝不允许~”劳森正预备来段鼓励球员的讲演,俄然死后传来打断的声响。 “对不住,教练。” “嗯?”劳森眉头拧成一团,脸色十分不善地盾声回头看向死后。 “那个,您是教练吧。我是新签约的球员杨大业,前来报导!”见到劳森不善的神色,杨大业仍是堆起友善笑脸地提到。 “你就是小帕克那混蛋弄来的我国人?”一见是我国面孔,原本就心境欠好的劳森整个脸都冷了下来。 “那个~应该就是我了。”杨大业立刻就感觉状况有些不妙啊。连是老板的帕克都被骂成混蛋了,他的到来现在看起来好像并不受欢迎。 尽管杨大业心底是有些不喜欢帕克这个的混蛋,但是他怎样也是球队老板。杨大业觉得连老板都这待遇了,他这个初来咋到的,估量日子不会好过。 “很好。”劳森嘴上说着好,但表情都一点都不让杨大业觉得好。只见劳森垂头看了下手表,然后慢慢说道:“扣除你跟我说话的这二十秒,你抵达这儿的时刻,刚好迟到了0.5分钟。你第一天 签到就迟到了。” “那个,对不住。教练。我是第一次从伦敦坐公交赶过来的,由于不熟悉状况,错过了前一班车。我绝不是有意迟到的。”杨大业急速解说道。 “嗯,好。”劳森允许,这让杨大业暗自松了口气。可劳森很快又接着说:“看来,你也意识到自己迟到了。很好。现在给我绕着球场跑十圈。” “对不住。教练。我仅仅由于第一天~”杨大业没想到自己第一天签到就享用这样的待遇。想要持续解说,但被劳森给打断了。 “限时15分钟。” “额!”看着劳森不容质疑的姿态,杨大业有些呆若木鸡。他但是记住一般球场一圈都快350米了,这十圈就是3500米,并且还限时。我的天啊!我这是出门没看黄历了! “快去。这是对你迟到的赏罚。”劳森冷着脸喝道。 第一天签到,杨大业只需还想成为球队的一员,他就不能抵挡教练。他无法地把自己身上的跨包放到一旁后就开端围着球场跑起来。 “哈哈,这个不幸的我国佬。刚一来就享用这种待遇。” “谁叫他迟到了不是吗?哈哈~我国佬公然本质不可。难怪十几亿人都出不了会踢球的人。” “你看他瘦得跟个山公好像的,这样的家伙,底子没什么战斗力。” 天地良心,杨大业尽管不可壮,但肯定不衰弱。仅仅假如跟斯劳队这些大部分看着像健美先生的英国佬的确无法比。 “来了个没用的废物,看着就糟心。我们需求的是实在有战斗力的队友。哎,小帕克公然就是没有老帕克靠谱。” “``````” 杨大业一跑起来,斯劳队的那些连招待都没打过的准队友们就嘲笑了起来。不少人对杨大业品头论足,未了还要感叹一番球队远景昏暗。 杨大业才刚跑不远,天然也听到了其它人的戏弄与嘲笑。可杨大业也无法停下来辩驳,他大部分注意力只能放在十圈跑上面。十圈要15分钟完结,底子不能慢慢跑,一般人连热身都没就来跑, 底子不可能完结。 关于那些谈话中透露出的隐约排挤,杨大业只能在心中决议要靠自己的实在水平来获得我们的认同。 “看到了吗?尽管我们不是工作球队,可根本的球员操行仍是要有的。不仔细对待练习的,就是这结果。”劳森这是借着杨大业来击打球员了。 说实话,这种需求靠副业来保持日子的球员,并欠好办理。许多工作是无法强制的,搞欠好,人家但是一拍屁股不踢了。 “我们可不是那个没用的我国佬。”有球员嘻笑着回道。劳森想要击打一翻的意图看来是达不成了。 接下来,还有球员自顾自地说着话。 “那个我国人能坚持下来吗?” “15分钟跑十圈?我国佬怎样可能做得到?” “我觉得,估量得20分钟。乃至更多。” “教练,你让他15分钟跑完。会不会要求太高了?究竟他仅仅一个我国人。”未了,居然有人向劳森这么说道。 劳森闻言也回头看向正在围着球场跑步的杨大业,见杨大业跑的速度比他预想得更快,有些惊奇。不过,很快,又皱着眉摇了摇头。 “这个我国佬,跑得速度还能够。不过,我看他这样跑,跑一半,估量就跑不动了。”前面问话的那人持续说道。 “闭嘴吧。现在开端去热身,然后再进行分组练习。本周我们的压力很大,练习都给我仔细一点。”劳森喝骂了一声。 “走了,热身去了。你们觉得那个我国佬,能在我们热身好时跑完十圈吗?” “我觉得他不可。顶多跑个七八圈,那家伙就跑不动了。”斯劳队的其它人一边进行热身,还一边讨论着杨大业。

蛋白质的性质分类及研究方法

蛋白质的性质分类及研究方法
酸序列,推导出其决定的氨基酸序列。
(术语:推定/推测蛋白质 putative protein)
优点:快速、无需纯化蛋白质、基因易分离测序 缺点:无法确定经后加工的蛋白质的最终序列、
被修饰的氨基酸和二硫键的位置
二、直接测定法(9大步)
(一)测定蛋白质一级结构 (测序) 的策略
(1)测定蛋白质分子中多肽链的数目 (2)拆分蛋白质分子的多肽链 (3)断开多肽链内的二硫键 (4)分析每一多肽链的氨基酸组成 √ (5)鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基 √ (6)裂解多肽链成较小的肽段(用2种或几种不
◆蛋白质在等电点时,易沉淀析出;同时,其粘 度、渗透压、膨胀性及导电能力均为最小。
二、蛋白质的胶体性质
◆蛋白质由于分子量很大,在水溶液中形成 1~100nm的颗粒,因而具有胶体溶液的特征;
◆可溶性蛋白质分子表面分布着大量极性氨基 酸残基,对水有很高的亲和性,通过水合作用在 颗粒外面形成一层水化层;
串联质谱技术; • 重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法 • 用于二硫桥定位的对角线电泳等。
第三节、蛋白质的分离、纯化和分析
一、蛋白质纯化的准备工作
准备工作要解决三个问题:
(一)明确纯化蛋白质的目的; (二)建立目标蛋白的测活方法; (三)选择富含目标蛋白的原材料。
二、蛋白质纯化的一般注意事项
1.操作尽可能在低温条件下进行。2.待纯化的材料不要太稀.3. 合适的PH。4.使用蛋白酶抑制剂,防止蛋白酶对目标的降解。 5.避免样品反复冷冻盒剧烈搅动,防止蛋白质变性。6.缓冲溶 液成分尽量模拟细胞内环境。7.加入防止蛋白质氧化及对目标 蛋白破坏的DTT和EDTA。8.使用灭菌溶液防止微生物生长。
(二)沉淀 根据不同蛋白质在特定条件下溶解性不同,而 对他们进行选择性沉降从而达到分离目的一 种粗纯化方法。它通常用于目的蛋白从大体 积的粗抽提物中游离出来。这种方法既能除 去许多杂质,又有浓缩之效。 方法包括:改变PH或改变离子强度(盐析)

第二章蛋白质的组成及物理化学性质可编辑全文

第二章蛋白质的组成及物理化学性质可编辑全文
(3) 核蛋白(nucleoprotein):含核酸,如核糖体。
(4)磷蛋白(phosphoprotein):含磷酸,如酪蛋白。 (5) 金属蛋白(metalloprotein):含金属,如铁蛋白含Fe。 (6) 血红素蛋白(hemoprotein):辅基为血红素,如血红蛋白 (7) 黄素蛋白(flavoprotein):辅基为黄素(FAD或FMN), 如琥珀酸脱氢酶(含FAD)。
在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
R
+OH-
CH COOH
R
CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
4)谷醇溶蛋白(prolamine):不溶于水,但溶于 70%~80%乙醇, 如玉米醇溶蛋白。
5) 组蛋白(histone):溶于水及稀酸溶液,分子中含 Arg、Lys 较多,呈(弱)碱性,如小牛胸腺组蛋白。
6) 鱼精蛋白(protamine):溶于水及稀酸溶液,分子中 含碱性 氨基酸特别多,呈(强)碱性,如鲑精蛋白。
丙氨酸 alanine
H3C
CH CHCOOCH3 NH3+
缬氨酸
valine
CH3
HC CH2 CH3
CNHHC3+OO亮- 氨酸
leucine
H2C
CH CHCOO-
CH3 CH3 NH3+
异亮氨酸 isoleucine

蛋白质的全部理化性质及分类

蛋白质的全部理化性质及分类
单纯蛋白质 结合蛋白质
蛋白质的全部理化性质及分类
(一)简单蛋白质
只含有氨基酸,没有其它成分. 1,清蛋白 血液中的血清清蛋白、鸡蛋中的卵清蛋白等。 2, 球蛋白 肌肉中的肌球蛋白以及免疫球蛋白. 3,组蛋白 染色体的结构蛋白, 碱性蛋白质。 4,硬蛋白 皮肤,毛发,指甲,起支持和保护作用, 如角蛋白,胶原蛋白等。
蛋白质的全部理化性质及分类
(一)、维持蛋白质胶体溶液稳定的因素
1.颗粒表面电荷:带有相同电荷,相 互排斥,不易聚集。
2.水化膜: -SH 巯基 、-CONH2 甲酰胺基等亲水性基
团,吸附水分子,在蛋白质分子表面形成 水化膜,分隔蛋白质颗粒,阻止其聚集而沉淀。
蛋白质的全部理化性质及分类
意义: ① 胶体系统有利于生命活动代谢反应
因此,蛋白质也是两性电解质。
蛋白质的全部理化性质及分类
蛋白质解离成阳离子
兼性离子
蛋白质解离成阴离子
蛋白质在不同PH下的解离
蛋白质的全部理化性质及分类
蛋白质的等电点( isoelectric point, pΙ)
当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解 离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离 子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质 的等电点。
临床最常用
蛋白质的全部理化性质及分类
应用:
1、临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。 2、此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制 剂(如疫苗等)的必要条件。
蛋白质的全部理化性质及分类
第四节
蛋白质的分类
The classification of protein
蛋白质的全部理化性质及分类
一、根据化学组成分类
第三节
蛋白质的理化性质

蛋白质

蛋白质
四、氨基酸的酸碱性
氨基酸的等电点是指在溶液中净电荷为零的pH值,用pI表示。由于-COOH离解大于-NH2的离解程度,故pI多偏酸性。在等电点时,溶解度最小,黏度最小,渗透压最小,导电能力最小。
等电点的应用:1)通过沉淀法分离氨基酸和蛋白质2)通过电泳法分离蛋白质。
五、氨基酸的化学反应
(1)与亚硝酸反应:
二十四、蛋白质乳化性质的测定方法:
1、乳化容量或乳化能力(EC):指乳浊液发生相转变之前,每克蛋白质能够乳化油的体积(mL)。
评价方法:水溶性蛋白质(WSP);水可分散蛋白质(WDP)
蛋白质分散性指标(PDI);氮溶解性指标(NSI)
十五、影响蛋白质溶解度的因素
A、pH B、离子强度
C、温度
0~40℃,温度↑,溶解度↑;>40℃ ,温度↑,溶解度↓
一些高疏水性蛋白质像β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。
D、有机试剂
3、按来源分类
1)植物蛋白2)动物蛋白3)微生物蛋白:如酵母
三、氨基酸的分类:已发现的氨基酸有175种,常见的有22种,必需氨基酸有8种,对婴儿有10种。
根据R基团的不同可将氨基酸分为4类:
(1)非极性(疏水性)侧链的氨基酸
(2)极性而不带电荷侧链的氨基酸
(3)在pH7中带正电荷的碱性氨基酸
(4)在pH7中带负电荷的酸性氨基酸
3结构性质:即蛋白质相互作用表现的有关特性,如产生弹性、沉淀、胶凝作用及形成蛋白面团和纤维时起作用的那些性质。
4感官性质:颜色、气味、口味、适口性、咀嚼度、爽滑度、浑浊度等。
十二、蛋白质的水合性质
1.蛋白质与水相互作用:通过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子之间相互作用,包括氢键、疏水相互作用(水分子的饱和)、离子相互作用等。

蛋白质的分类、组成和性质(B)

蛋白质的分类、组成和性质(B)

教学目标:了解蛋白质的种类、组成和基本性质教学重点:蛋白质的性质教学安排:O—>O8;30min6,O7蛋白质是一类含氮的生物高分子化合物,广泛存在于生物体内,是构成原质的主要成分,即是组成细胞的基本物质,细胞内除水分外,其余80%的物质是蛋白质,蛋白质是生命的基础。

一、蛋白质的功能输送氧气(色蛋白)调节代谢(激素、酶)防止疾病(抗体)遗传(核蛋白)这些功能与生命现象紧密相连,没有蛋白质就没有生命。

二、蛋白质的分类1.按水解产物分类:1)简单蛋白质:水解后只生成α-氨基酸的蛋白质称为简单蛋白质,如卵清蛋白,乳清蛋白,角蛋白,丝蛋白。

2)结合蛋白质水解产物除α-氨基酸外,还生成非蛋白质的物质,这种蛋白质称为结合蛋白质,它包括多种。

辅基:非蛋白质物质糖蛋白:含糖类化合物的蛋白质脂蛋白:含脂类化合物的蛋白质核蛋白:含核酸化合物的蛋白质色蛋白:含有其它辅基的蛋白质2.按溶解度分类1)纤维状蛋白:不溶于水的蛋白质。

这类蛋白质构成动物的组织如丝、毛发、皮肤、角、爪甲、蹄、羽毛等。

2)球状蛋白:可溶于水或酸、碱、盐的溶液中的蛋白质。

包括各种酶、蛋白激素等。

这类蛋白质在生物体内起着维护、调节生命活动的功能。

三、蛋白质的组成从蛋白质的分类可知,蛋白质的组成复杂,蛋白质的相对分子量很大,通常在1万以上,有的达几万,几十万,个别的甚至上千万。

如烟草斑纹病毒的核蛋白的相对分子质量已超过二千万。

很难弄清其组成。

从元素分析得知,蛋白质主要由C、H、O、N 及少量S 组成,四、蛋白的性质蛋白质分子很大,结构又非常复杂,分子中含有多种官能团,它们互相影响,可有多种特殊性质,这里仅就共性进行简单介绍。

1.两性和等电点两性:蛋白质与氨基酸相似,也是两性物质,可与强酸,强碱作用生成盐。

等电点:在一定的pH 值的溶液中,某一种蛋白质所带的正电荷与负电荷相等,净电荷为零,在电场中不向阳极移动,也不向阴极移动,此溶液的pH 值就是该蛋白质的等电点。

蛋白质的理化性质

蛋白质的理化性质

三级结构是指整条肽链的折叠 和盘绕方式,形成具有特定空 间构象的完整蛋白质分子。
蛋白质的高级结构决定了其生 物学活性和功能,是蛋白质发
挥生物学功能的基础。
Байду номын сангаас2
蛋白质的理化性质
溶解性
蛋白质的溶解性主要取决于其氨基酸组成和分子结构。一些氨基酸如极性氨基酸可以增加蛋白质的水溶性,而疏水性氨基酸 则会使蛋白质更难溶于水。此外,蛋白质的溶解度还受到pH值、离子强度和温度等因素的影响。
蛋白质的溶解度对其功能性质有重要影响,如形成凝胶、乳化和稳定性等。在食品加工过程中,蛋白质的溶解度决定了其在 不同条件下的行为和功能表现。
黏度
蛋白质的黏度主要取决于其分子大小、形状和浓度。蛋白质 分子在溶液中会形成网状结构,从而产生黏度。此外,蛋白 质的黏度还受到温度、pH值和离子强度等因素的影响。
03
蛋白质的分类
按功能分类
结构蛋白
主要参与细胞和组织的结构组 成,如胶原蛋白和角蛋白。
酶蛋白
具有催化生物化学反应的功能 ,如羧基酶和脱氢酶。
运输蛋白
负责运输分子和离子,如血红 蛋白和转运蛋白。
免疫蛋白
参与免疫应答,如抗体和免疫 球蛋白。
按分子量分类
低分子量蛋白质
相对分子质量较小,通常在 10,000-50,000之间,如肌红蛋 白和细胞色素C。
酶的活性受温度、pH值、激活 剂和抑制剂等多种因素影响,需 要在适宜的条件下才能发挥最佳
效果。
酶在生物体内发挥着广泛的作用, 如消化、代谢、免疫等,对于生 物的生长、发育和繁殖至关重要。
激素活性
激素活性是指蛋白质在生物体 内作为激素的能力,能够调节 生物体的代谢、生长和发育等

蛋白质理化性质通用课件

蛋白质理化性质通用课件
在离心前加入密度梯度介 质,使蛋白ห้องสมุดไป่ตู้在离心过程 中沉降到相应密度的界面 上而分离。
超速离心法
利用极高的离心力使蛋白 质颗粒沉降,可同时实现 分离和纯化。
电泳法
纸电泳法
利用滤纸作为支持物进行 电泳,适用于小分子蛋白 质的分离。
凝胶电泳法
利用凝胶作为支持物进行 电泳,根据蛋白质的电荷 和分子量实现分离。
三级结构
三级结构是指整条多肽链的空 间构象,由二级结构通过肽链 间的相互作用形成。
主要的相互作用包括疏水键、 氢键、离子键和范德华力等。
三级结构决定了蛋白质的生物 学活性和功能,对蛋白质的结 构稳定性和热稳定性具有重要 影响。
四级结构
四级结构是指蛋白质复合物的结构, 由两条或两条以上具有三级结构的肽 链通过相互作用形成。
激素等。
按来源分类
动物蛋白
主要来源于肉、蛋、奶等动物产 品,如鱼肉蛋白、乳清蛋白等。
植物蛋白
主要来源于豆类、坚果、谷物等 植物产品,如大豆蛋白、小麦蛋 白等。
按结构分类
单体蛋白
由一条多肽链组成的蛋白质,如肌红 蛋白、血红蛋白等。
复合蛋白
由多个亚基组成的蛋白质,如一些酶 、蛋白质复合物等。
04
CATALOGUE
03
CATALOGUE
蛋白质的分类
按功能分类
01
02
03
04
结构蛋白
主要参与细胞和组织的结构组 成,如胶原蛋白、角蛋白等。
催化蛋白
具有生物催化作用的蛋白质, 如各种酶。
运输蛋白
负责运输各种分子和离子的蛋 白质,如血红蛋白、铁传递蛋
白等。
激素蛋白
具有调节生物体代谢和生理功 能的蛋白质,如胰岛素、生长

蛋白质理化性质

蛋白质理化性质

原体的吞噬作用、补体系统的激活等免疫效应,从而清除病原体并促进
受损细胞的修复。
05 蛋白质的分离纯化
沉淀法
盐析法
在蛋白质溶液中加入高浓度的盐溶液, 使蛋白质发生沉淀,常用的盐有硫酸 铵、硫酸钠和氯化钠等。
有机溶剂沉淀法
加入有机溶剂降低水的介电常数,使 蛋白质发生沉淀,常用的有机溶剂有 乙醇、丙酮和丁醇等。
ห้องสมุดไป่ตู้解性
蛋白质的溶解性主要取决于其氨基酸组成和分子结构。一般来说,蛋白质在极性溶剂如水中的溶解度 较高,而在非极性溶剂如有机溶剂中的溶解度较低。
蛋白质的溶解度还受到温度、pH值和离子强度的影响。在适宜的pH值和离子强度下,加热可以提高蛋 白质的溶解度。
不同蛋白质具有不同的溶解度,这与其功能和用途密切相关。例如,酶的活性与其在水中的溶解度密切 相关,因此需要选择适当的条件以保持酶的活性。
萃取法
要点一
液-液萃取
利用两种不混溶的溶剂,将蛋白质从一种溶剂转移到另一 种溶剂中。
要点二
液-固萃取
利用固体吸附剂将蛋白质吸附,然后用适当的溶剂将蛋白 质洗脱下来。
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抗体活性
01
抗体定义
抗体是免疫系统中的一种蛋白质,能够与抗原特异性结合,发挥免疫防
御和清除作用。
02
抗体活性调节
抗体的活性受到多种因素的影响,如抗原的种类和浓度、抗体与抗原的
亲和力等。通过调节这些因素,可以影响抗体的免疫应答效果。
03
抗体活性与免疫反应
抗体在免疫反应中发挥重要作用,通过与抗原结合,触发吞噬细胞对病
三级结构决定蛋白质的生物学活性和功能。
四级结构
四级结构是指蛋白质复合物中 各亚基的空间排布及亚基之间 的相互关系。

蛋白质的性质分类及研究方法PPT精选文档

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亲合层析:根据蛋 白质的配体专一性 建立的分离方法。
23
六、蛋白质电泳
在pH9左右缓冲体系中,蛋白质组分具有净负电荷, 在电场中向正极泳动,大小和净电荷相同的分子泳动 速度相同,形成一个区带。
制胶板
聚丙烯酰胺凝胶
电泳槽
电泳仪
24
1、非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳 ——分离有生物活性蛋白质
25
2、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)
11
蛋白质的分离与鉴定
注意:保持生

物活性

鉴定
分离 纯化
高效液相色谱-质谱 双向电泳-质谱
提取
凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析
组织匀浆、细胞破碎、盐析、离心、超滤
蛋白质分离纯化步骤 12
常用蛋白质的分离纯化方法
分子大小 ——透析、超过滤、凝胶过滤 溶解度 ——盐溶、盐析、等电点沉淀、有机溶剂沉淀
6
四种羧肽酶来源和特异性
7
几种蛋白酶特异性的比较
8
蛋白质的各种颜色反应
9
蛋白质研究方法
假定你发现一种新的蛋白质:蛋白质X
1. 如何得到这种蛋白质?
蛋白质的分离、纯化技术
2. 这种蛋白质的大小?
(SDS-PAGE)
3.它的pI是多少?
(等电聚焦)
4. 其他细胞或其他生物体内是否存在?
(Western印迹)
3
变性因素
变性原因
pH的变化
改变氨基酸残基侧链的离子化状态,从而影响 蛋白质的电荷外布和氢键的稳定性。
去垢剂
能与蛋白质非极性侧链相互作用而破坏天然蛋
(十二烷基硫酸钠) 白质的疏水相互作用。
尿素和胍离子 离液试剂
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蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征,在等电点易生成沉淀。

不同的蛋白质等电点不同,该特性常用作蛋白质的分离提纯。

生成的沉淀按其有机结构和化学性质,通过pH的细微变化可复溶。

蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂,并且由于其分子量大和离解度低,在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。

这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。

在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时,可使其若干理化和生物学性质发生改变,这种现象称为蛋白质的变性。

酶的灭活,食物蛋白经烹调加工有助于消化等,就是利用了这一特性。

(二)蛋白质的分类简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。

通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。

不同分类间往往也有交错重迭的情况。

一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。

1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。

(1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质,一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。

胶原蛋白不溶于水,对动物消化酶有抗性,但在水或稀酸、稀碱中煮沸,易变成可溶的、易消化的白明胶。

胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸,缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。

(2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织,如腱和动脉的蛋白质。

弹性蛋白不能转变成白明胶。

(3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。

它们不易溶解和消化,含较多的胱氨酸(14-15%)。

粉碎的羽毛和猪毛,在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时,其消化率可提高到70-80%,胱氨酸含量则减少5-6%。

2.球状蛋白(1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等,溶于水,加热凝固。

(2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取;其不溶或微溶于水,可溶于中性盐的稀溶液中,加热凝固。

血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。

(3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。

不溶于水或中性溶液,而溶于稀酸或稀碱。

(4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。

不溶于水、无水乙醇或中性溶液,而溶于70-80%的乙醇。

(5) 组蛋白属碱性蛋白,溶于水。

组蛋白含碱性氨基酸特别多。

大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合,如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。

(6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白,含碱性氨基酸多,溶于水。

例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。

鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。

球蛋白比纤维蛋白易于消化,从营养学的角度看,氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。

3. 结合蛋白结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。

如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体),磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶),金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶),脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白),色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征,在等电点易生成沉淀。

不同的蛋白质等电点不同,该特性常用作蛋白质的分离提纯。

生成的沉淀按其有机结构和化学性质,通过pH的细微变化可复溶。

蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂,并且由于其分子量大和离解度低,在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。

这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。

在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时,可使其若干理化和生物学性质发生改变,这种现象称为蛋白质的变性。

酶的灭活,食物蛋白经烹调加工有助于消化等,就是利用了这一特性。

(二)蛋白质的分类简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。

通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。

不同分类间往往也有交错重迭的情况。

一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。

1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。

(1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质,一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。

胶原蛋白不溶于水,对动物消化酶有抗性,但在水或稀酸、稀碱中煮沸,易变成可溶的、易消化的白明胶。

胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸,缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。

(2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织,如腱和动脉的蛋白质。

弹性蛋白不能转变成白明胶。

(3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。

它们不易溶解和消化,含较多的胱氨酸(14-15%)。

粉碎的羽毛和猪毛,在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时,其消化率可提高到70-80%,胱氨酸含量则减少5-6%。

2.球状蛋白(1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等,溶于水,加热凝固。

(2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取;其不溶或微溶于水,可溶于中性盐的稀溶液中,加热凝固。

血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。

(3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。

不溶于水或中性溶液,而溶于稀酸或稀碱。

(4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。

不溶于水、无水乙醇或中性溶液,而溶于70-80%的乙醇。

(5) 组蛋白属碱性蛋白,溶于水。

组蛋白含碱性氨基酸特别多。

大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合,如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。

(6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白,含碱性氨基酸多,溶于水。

例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。

鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。

球蛋白比纤维蛋白易于消化,从营养学的角度看,氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。

3. 结合蛋白结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。

如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体),磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶),金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶),脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白),色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征,在等电点易生成沉淀。

不同的蛋白质等电点不同,该特性常用作蛋白质的分离提纯。

生成的沉淀按其有机结构和化学性质,通过pH的细微变化可复溶。

蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂,并且由于其分子量大和离解度低,在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。

这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。

在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时,可使其若干理化和生物学性质发生改变,这种现象称为蛋白质的变性。

酶的灭活,食物蛋白经烹调加工有助于消化等,就是利用了这一特性。

(二)蛋白质的分类简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。

通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。

不同分类间往往也有交错重迭的情况。

一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。

1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。

(1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质,一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。

胶原蛋白不溶于水,对动物消化酶有抗性,但在水或稀酸、稀碱中煮沸,易变成可溶的、易消化的白明胶。

胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸,缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。

(2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织,如腱和动脉的蛋白质。

弹性蛋白不能转变成白明胶。

(3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。

它们不易溶解和消化,含较多的胱氨酸(14-15%)。

粉碎的羽毛和猪毛,在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时,其消化率可提高到70-80%,胱氨酸含量则减少5-6%。

2.球状蛋白(1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等,溶于水,加热凝固。

(2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取;其不溶或微溶于水,可溶于中性盐的稀溶液中,加热凝固。

血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。

(3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。

不溶于水或中性溶液,而溶于稀酸或稀碱。

(4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。

不溶于水、无水乙醇或中性溶液,而溶于70-80%的乙醇。

(5) 组蛋白属碱性蛋白,溶于水。

组蛋白含碱性氨基酸特别多。

大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合,如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。

(6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白,含碱性氨基酸多,溶于水。

例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。

鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。

球蛋白比纤维蛋白易于消化,从营养学的角度看,氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。

3. 结合蛋白结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。

如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体),磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶),金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶),脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白),色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

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