生物化学王镜岩第三版
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
生物化学王镜岩第三版
变性 复性
6
可逆变性：三、四级结构被破坏。 不可逆变性：二、三、四均被破坏。 蛋白质只有在比较温和的条件下才倾向于稳定。 温和条件指的是：温度为0℃~40℃，
pH范围为5.5~9.0， 没有有机溶剂。
7
2.蛋白质的复性
变性 复性
不是所有的变性蛋白都能复性。大部分蛋白质变性 后不能恢复其原有的各种性质
复性后的蛋白质多数不能完全恢复活力。
8
3.导致蛋白质变性的因素
物理因素 有高温、高压、超声波、剧烈振荡、搅拌、X 射线和紫外线等；
化学因素 强酸、强碱、尿素、胍、去污剂、重金属盐 （Hg2＋、Ag+、Pb2＋等）、三氯乙酸、浓乙醇等 都能蛋白质变性。
9
4.常用的变性剂
①尿素：与多肽主链竞争氢键；增加非极性侧链在水中
的溶解度，从而降低疏水相互作用。8mol/L尿素
O
H
C
H
N
N
H
H
尿素分子
O
O
C
C
蛋白质肽链
10
②十二烷基硫酸钠（sodium dodecyl sulfate SDS）
破坏蛋白质分子内的疏水相互作用，使非极性基团暴 露于介质中。并可以负离子形式与松散的肽链结合。
11
5.变性蛋白质的特点
①生物活性丧失： ②某些物理化学性质改变：
2
（二）蛋白质的胶体性质 299页
1.蛋白质溶液是胶体溶液（分散相质点：1-100nm） 2.维持蛋白质的胶体系统稳定的因素
①1－100nm大小的质点在动力学上是稳定的. ②某一pH下质点带有同种电荷，互相排斥。可构成双电层 ③质点能与溶剂（水）形成水化层，相互间不易靠拢。
生物化学 第三版 王镜岩 朱圣庚 著3篇
生物化学第三版王镜岩朱圣庚著生物化学是生物学和化学的交叉学科，它研究生物体内化学反应的机制和过程，以及其与生命活动的关系。
本文将介绍王镜岩和朱圣庚合著的生物化学第三版。
生物化学第三版涵盖了生物化学的所有方面，包括蛋白质、核酸、糖、脂类等生物大分子的结构、功能和代谢途径，以及一些与生物体代谢相关的物质如酶、维生素、激素等的结构、功能和调节作用。
此外，本书还介绍了生物大分子的分离纯化、分析检测、生物合成和代谢调节等实验技术和方法。
第一篇简介了蛋白质和核酸的结构、功能和代谢途径。
蛋白质是生命体内最为重要的大分子之一，其结构包含一系列氨基酸残基的链状或球状聚合物，它们通过肽键和其他非共价键连接在一起。
具有非常重要的催化、调节、信号传递和结构支持等生物学功能。
核酸是包含基因信息的生物大分子，其基本结构是由核苷酸残基组成的链状聚合物。
在细胞的遗传信息传递中发挥重要作用。
第二篇介绍了糖的结构、代谢途径和生理作用。
糖是生命物质中能量的主要来源之一，也是细胞结构及功能的重要组成部分。
本篇通过详细介绍不同类型的糖分子的化学结构和代谢途径，阐述了糖与生物体内能量代谢、糖尿病等重要生理过程之间的关系。
第三篇主要介绍了脂质的结构、功能和代谢途径。
脂质是一类化学结构多样的生物大分子，既包含一些极性分子如磷脂和酞体，也包括一些非极性分子如脂肪酸和三酰甘油。
脂质不仅在细胞膜的结构和信号传递中起重要作用，还参与体内脂类代谢和调节。
本篇还介绍了脂质的分类、分离纯化和分析检测方法等知识。
总的来说，生物化学第三版是一本极具权威性和科学性的生物学和化学教材，它不仅介绍了生物大分子的结构、功能和代谢途径，还介绍了相关实验技术和分析方法。
此外，本书的内容丰富、深入，并且重视生物化学在生命科学中的应用和发展，是广大生命科学领域的学者和从业者必备的参考资料。
王境岩《生物化学》(第三版)精要速览
沈同《生物化学》（第三版）精要第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
生物化学 第三版 王镜岩 朱圣庚 著
生物化学第三版王镜岩朱圣庚著生物化学是研究生物体内生物分子构成、结构、性质以及各种生物过程中所涉及的化学反应机制的一门学科，是生物学和化学的交叉学科。
《生物化学》第三版是一本全面系统地介绍生物化学的教材，由王镜岩、朱圣庚合作编写。
本书以最新的生物化学研究成果为基础，全方位地解释了生物分子和生物过程的化学本质。
本书主要分为四部分。
第一部分介绍生物大分子化学，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的结构、功能和代谢。
第二部分介绍生物化学反应，包括代谢反应、能量转换、DNA复制、基因表达、信号转导等方面的内容。
第三部分介绍生物分子的调控，包括酶的调控、基因调控和代谢通路调控等内容。
第四部分介绍应用生物化学的研究方法和相关应用领域，包括蛋白质结晶学、分子生物学、蛋白质工程、药物研发等。
本书的特点是科学性强、实用性广、知识面广阔、系统性好。
本书的语言通俗易懂，注重实用效益，适用于各种生物化学专业的学生和科研工作者。
本书特别注重引导学生深入理解生物化学的基本概念和原理，帮助学生通过自主思考和讨论提高学习能力和科研能力。
本书的编写依托于作者多年的生物化学教学和科研经验，凝结了当代生物化学领域中的最新研究成果。
本书不仅系统地介绍了现代生物化学的思路、基本概念和研究方法，而且涵盖了生物化学的前沿研究领域和相关应用领域。
本书为广大生命科学专业的学生和从事生物化学研究和应用的教师、科研人员提供了一本权威、实用、系统、科学的教材。
总之，《生物化学》第三版是一本非常优秀的生物化学教材，可以帮助我们深入理解生命的本质和生命活动的化学本质，对于进一步发展生命科学和开展生物化学应用都具有非常重要的科学意义和实际意义。
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C．通过对各个蛋白质专一的载体传送
D．膜内外同类蛋白质交换传送
【答案】B
【解析】线粒体蛋白质的跨膜运送一般来说需要导肽的牵引，导肽牵引 蛋白质跨越线粒体膜时，除了需要能源以外，导肽形成两亲（兼有亲水 和疏水基团）的α-螺旋结构是比较重要的；另外，被牵引的蛋白质分子 在跨膜运送过程中呈解折叠状态也是必需的，待运送完成后，解折叠状 态又可转变恢复成折叠状态。另外，在线粒体蛋白质跨膜运送过程中， 还有一些蛋白因子也参与了这一过程。
四、简答题
高能化合物为水解或基团转移时释放大量自由能的化合物，高能化合物 的类型有哪些？各举一例。[中国科学院2007研]
答：高能化合物为水解或基团转移时释放大量自由能的化合物。高能化 合物类型有：
（1）磷氧键型：如三磷酸核苷和二磷酸核苷、氨甲酰磷酸。
（2）氮磷键型：如磷酸肌酸。
（3）硫酯键型：如酰基－CoA。
第24章 生物氧化—电子传递和氧 化磷酸化作用 第25章 戊糖磷酸途径和糖的其他 代谢途径 第26章 糖原的分解和生物合成 第27章 光合作用 第28章 脂肪酸的分解代谢 第29章 脂类的生物合成 第30章 蛋白质降解和氨基酸的分 解代谢 第31章 氨基酸及其重要衍生物的
生物合成 第32章 生物固氮 第33章 核酸的降解和核苷酸代谢 第34章 DNA的复制和修复 第35章 DNA的重组 第36章 RNA的生物合成和加工 第37章 遗传密码 第38章 蛋白质合成及转运 第39章 细胞代谢与基因表达调控 第40章 基因工程及蛋白质工程
B．NADPH C．FMNH2 D．FADH2 【答案】B 【解析】NADPH通常作为生物合成的还原剂，并不能直接进入呼吸链 接受氧化，只是在特殊酶的作用下，NADPH上的H被转移到NAD+上， 然后以NADH的形式进入呼吸链。 4．肌肉组织中肌肉收缩所需的大部分能量是以哪一种形式贮存的？ （ ）[华东师范大学2007&华中农业大学2008研] A．ADP B．磷酸烯醇式丙酮酸 C．ATP D．cAMP E．磷酸肌酸 【答案】E 【解析】磷酸肌酸是肌肉组织中肌肉收缩的主要能量来源。 5．人体活动主要的直接供能物质是（ ）。[华东理工大学2007研] A．葡萄糖 B．脂肪酸 C．磷酸肌酸 D．GTP
生物化学(第三版)课后题答案 王镜岩
第一章糖类习题1．环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体，为什么？[25=32]解：考虑到C1、C2、C3、C4、C5各有两种构象，故总的旋光异构体为25=32个。
2．含D-吡喃半乳糖和D-吡喃葡萄糖的双糖可能有多少个异构体(不包括异头物)?含同样残基的糖蛋白上的二糖链将有多少个异构体?[20；32]解：一个单糖的C1可以与另一单糖的C1、C2、C3、C4、C6形成糖苷键，于是α-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、β-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、α-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷、β-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷各有5种，共5×4=20个异构体。
糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4、C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有4×4=16个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为16×2=32个。
3．写出β-D-脱氧核糖、α-D-半乳糖、β- L-山梨糖和β-D-N-乙酰神经氨酸（唾液酸)的Fischer投影式，Haworth式和构象式。
4．写出下面所示的(A).(B)两个单糖的正规名称(D/L,α/β，f/p),指出(C).(D)两个结构用RS系统表示的构型(R/S)[A、β- D-f-Fru；B、α-L- p-Glc； C、R； D、S]5. L7-葡萄糖的α和β异头物的比旋[αD20]分别为+112.2°和+18.70°。
当α-D-吡喃葡糖晶体样品溶于水时，比旋将由+112.2°降至平衡值+52.70°。
计算平衡混合液中α和β异头物的比率。
假设开链形式和呋喃形式可忽略。
[α异头物的比率为36.5%，β异头物为63.5%]解：设α异头物的比率为x，则有112.2x+18.7(1－x)=52.7,解得x=36.5%，于是(1－x)= 63.5%。
6．将500 mg糖原样品用放射性氰化钾（K14CN)处理，被结合的14CN—正好是0.193μmol，另一500 mg同一糖原样品，用含3% HCl的无水甲醇处理，使之形成还原末端的甲基葡糖苷。
王镜岩《生物化学》第三版考研笔记(提要版本071页)
王镜岩《生物化学》第三版考研笔记（提要版本071页）内容提要：1、氨基酸与蛋白质氨基酸分类：常见蛋白质氨基酸，不常见蛋白质氨基酸，非蛋白氨基酸；氨基酸的酸碱化学，氨基酸两性解离，氨基酸的等电点；氨基酸的旋光性和紫外吸收。
蛋白质的共价结构：蛋白质的化学组成和分类，蛋白质功能，蛋白质的形状和大小，蛋白质构象和组织层次。
肽：肽键结构，肽的物理化学性质，活性多肽。
蛋白质一级结构测定：Sanger试剂，DNS及Edman降解，二硫桥位置确定。
蛋白质的三维结构：XRD原理；稳定蛋白质三维结构的作用力，肽平面和两面角；蛋白质的二级结构：α-螺旋，β-折叠片，β-转角；超二级结构和结构域；球状蛋白的三级结构；亚基缔合和四级结构。
蛋白质结构与功能的关系：肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能，镰刀状细胞贫血病；免疫球蛋白。
蛋白质的分离、纯化和表征：蛋白质分子量测定，沉降分析及沉降系数，沉降系数单位，凝胶过滤及SDS-PAGE法测分子量；蛋白质的沉淀；电泳：区带电泳、薄膜电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳。
2、酶和辅酶酶催化作用特点：反应温合、高效、专一、可调节控制；酶活性调节控制：调剂酶浓度、激素调节、反馈抑制调节、抑制剂激活剂调节、别构调控、酶原激活，可逆共价修饰；酶的化学本质及其组成，辅酶和辅基，单体酶，寡聚酶和多酶复合体。
酶的命名和分类：习惯命名法；国际系统命名法及酶的编号，六大类酶的特征。
酶的专一性：“锁与钥匙”学说；诱导楔合假说；过渡态理论，过渡态类似物与医药和农药的设计，催化抗体。
酶的活力测定：酶活力单位，比活力。
酶工程：化学修饰酶，固定化酶，人工模拟酶。
酶促反应动力学：底物浓度与酶反应速度，酶促反应动力学方程式及推导，米氏常数的意义和求法。
酶的抑制作用：不可逆抑制和可逆抑制及动力学判断，一些重要的抑制剂，有机磷农药和磺胺药作用机制。
温度、PH、激活剂对酶反应影响。
酶的作用机制：酶活性部位及研究方法；影响酶催化效率的有关因素：临近和定向效应、底物形变和诱导契合、酸碱催化、共价催化、金属离子催化、多元催化和协同效应、微环境影响；溶菌酶作用机制和胰凝乳蛋白酶。
生物化学(第三版,王镜岩主编)高等教育出版社
2011年考研第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学(王镜岩第三版)经典笔记
生物化学 王镜岩第三版 完整笔记
第一章 一、 糖的概念 糖类物质是多羟基 (2 个或以上 ) 的醛类 (aldehyde) 或酮类 (Ketone)化合物， 以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖 (aldose)和酮糖 (ketose)。 糖 糖
还可根据碳层子数分为丙糖 (triose)，丁糖 (terose)，戊糖 (pentose)、己糖 (hexose)。 最简单的糖类就是丙糖 (甘油醛和二羟丙酮 ) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式 Cn (H2O)n 表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的 化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、 糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （ 1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （ 2）寡糖： 2-6 个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （ 3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 (壳多糖 ) 不均一性多糖：糖胺多糖类 (透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等 ) （ 4）结合糖 (复合糖，糖缀合物， glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白 (蛋白聚糖 )、糖 -核苷酸等 （ 5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、 糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成 细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面 ABO 血型决定簇就含有岩藻糖。
静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期1920年以前年以前年以前年以前动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期1950年以前年以前年以前年以前这是一个飞速发展的辉煌时期随着同位素示踪技术色谱技术等物理学手段的广泛应用生物化学从单纯的组成分析深入到物质代谢途径及动态平衡能量转化光合作用生物氧化糖的分解和合成代谢蛋白质合成核酸的遗传功能酶维生素激素抗生素等的代谢都基本搞清
王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解
第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。
2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。
4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。
（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）4. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。
王镜岩生物化学第三版课后习题答案
王镜岩生物化学第三版课后习题答案生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，+-则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3NCHRCOO）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
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23.3名校考研真题 详解
24.2课后习题详解
24.1复习笔记
24.3名校考研真题 详解
25.2课后习题详解
25.1复习笔记
25.3名校考研真题 详解
26.2课后习题详解
26.1复习笔记
26.3名校考研真题 详解
27.2课后习题详解
27.1复习笔记
27.3名校考研真题 详解
28.2课后习题详解
28.1复习笔记
28.3名校考研真题 详解
29.2课后习题详解
29.1复习笔记
29.3名校考研真题 详解
30.2课后习题详解
30.1复习笔记
30.3名校考研真题 详解
31.2课后习题详解
31.1复习笔记
31.3名校考研真题 详解
32.2课后习题详解
32.1复习笔记
32.3名校考研真题 详解
33.2课后习题详解
目录分析
19.2课后习题详解
19.1复习笔记
19.3名校考研真题 详解
20.2课后习题详解
20.1复习笔记
20.3名校考研真题 详解
21.2课后习题详解
21.1复习笔记
21.3名校考研真题 详解
22.2课后习题详解
22.1复习笔记
22.3名校考研真题 详解
23.2课后习题详解
23.1复习笔记
38.1复习笔记
王镜岩 生物化学(第三版)配套练习及详解
王镜岩生物化学（第三版）配套练习及详解王镜岩-生物化学（第三版）配套练习及详解第一章蛋白质化学i主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由c、h、o、n、s等几种元素构成，其中c50-55%、h6-8%、o20-30%、n15-17%、s0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（Ⅰ）氨基酸的结构和特性一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1.20种天然氨基酸具有特殊的遗传密码，直接添加到蛋白质合成中。
2.除甘氨酸外，其他氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3.除脯氨酸外，其他氨基酸为-氨基酸。
4.氨基酸虽有d、lc型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为l-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸的分子结构进行分类3.根据氨基酸侧链的极性进行分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的ph条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这一部分主要指存在于蛋白质中但含量较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中，在天然氨基酸的基础上，通过化学方法加入一些基团而形成的。
（4）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
封面、目录、概要王镜岩《生物化学》第三版笔记（打印版）
封⾯、⽬录、概要王镜岩《⽣物化学》第三版笔记（打印版）⽣物化学笔记王镜岩等《⽣物化学》第三版适合以王镜岩《⽣物化学》第三版为考研指导教材的各⾼校的⽣物类考⽣备考⽬录第⼀章概述------------------------------01 第⼆章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋⽩质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维⽣素（注4）-------------------------52 第⼋章抗⽣素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第⼗章代谢总论------------------------------63 第⼗⼀章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第⼗⼆章⽣物氧化------------------------------73 第⼗三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第⼗四章蛋⽩质代谢（注7）-----------------------------------80 第⼗五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第⼗六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第⼗七章 RNA的合成与加⼯（注9）---------------------------93 第⼗⼋章蛋⽩质的合成与运转--------------------96 第⼗九章代谢调空------------------------------98第⼆⼗章⽣物膜（补充部分）---------------------102（1）对应⽣物化学课本上册第3、4、5、6、7章。
生物化学王镜岩第三版ppt课件
NAD
胞液中：甘油-α-磷酸脱氢酶
甘油-α-磷酸
线
二羟丙酮磷酸
甘油-α-磷酸
粒
线粒体内：甘油-α-磷酸脱氢酶
体
内
FADH2
FAD
膜
NADH FMD CoQ b c1 c aa3 O2
38
2.肝、肾、心等组织的苹果酸穿梭作用
NADH
天冬 转氨酶
氨酸
草酰乙酸
NAD
胞液中：苹果酸脱氢酶
苹果酸
天冬 转氨酶
36
四、胞液中的NADH 的再氧化 139页
细胞溶胶中的NADH逆浓度梯度转运到线粒体内 膜进入电子传递进行氧化。
肌肉、神经组织中的甘油-α-磷酸穿梭作用 （1.5ATP）
肝、肾、心等组织的苹果酸穿梭作用 （2.5ATP）
37
139页
1.肌肉、神经组织中的甘油-α-磷酸穿梭作用
NADH 二羟丙酮 磷酸
第九章 生物氧化 第114页
第一节 第二节 第三节
生物氧化的方式和特点 生物氧化的历程 生物氧化与能量代谢
1
氧化－还原电势
117页
氧化还原对 ee-
Oxidized 氧化型
Reduced 还原型
某一化合物的氧化型和还原型，称为一对氧化 还原对。如Zn/Zn2+，Cu2+/Cu。
2
生物体中标准氧化还原电势 117页表
pH 7
H＋
外
内
脂不溶
脂溶
34
2.氧化磷酸化抑制剂
氧化磷酸化抑制剂抑制氧的利用又抑制 ATP的形成，但不直接抑制电子传递链上 的载体的作用。
机制：干扰ATP生成过程（ATP合酶）， 干扰由电子传递的高能状态形成ATP的过 程，结果也使电子传递不能进行。
生物化学王镜岩第三版
13
异柠檬酸裂解酶、苹果酸合成酶
异柠檬酸裂解酶 苹果酸合成酶 异柠檬酸 乙醛酸 苹果酸 琥珀酸 乙酰Co CoA 草酰乙酸
14
1.乙醛酸循环示意图
苹果酸脱氢酶
与三羧酸循环 不同的两个酶
HSCoA
15
2.葡萄糖可抑制异柠檬酸裂解酶的活性
有葡萄糖存在时，乙醛酸循环不能进行，只有 当乙酸作为唯一碳源是，才进行乙醛酸循环。
16
3.乙醛酸循环途径的主要生物学意义
乙醛酸循环是TCA循环的中间产物的补充方式 之一。 乙酸（或乙酰CoA）转变为四碳二羧酸（琥珀 酸和苹果酸），而后进入TCA循环. 是乙酸或乙酸盐转化为糖的途径。
9
3.磷酸戊糖途径生物学意义
153页
产生还原力NADPH＋H+，可用于生物物质的 合成。 NADPH使红细胞中还原谷胱甘肽再生，对维 持红细胞还原性有重要作用。 是细胞内不同结构糖分子的重要来源。 产生磷酸戊糖参与核酸代谢。 HMS是植物光合作用中从CO2合成葡萄糖的部 分途径。
10
四、乙醛酸循环（动物体内不存在） 159页
25
克服糖酵解过程中三个不可逆步骤
26
1.反应过程
丙酮酸
乳酸、生糖氨基酸等
丙酮酸 糖 酵 解
丙酮酸激酶
ADP ATP
F-2.6-BP 6－磷酸葡萄糖 ADP ATP NADH
10%
G
+ α-1,4-糖苷键 磷酸化酶 G-1-P
21
磷酸化酶a与磷酸化酶b
一种酶的两种不同存在形式。 是共价调节酶
王镜岩《生物化学》第三版笔记(完整版之考研必备)
遗传物质 DNA 能自我复制，其他生物分子在 DNA 的 直接或间接指导下合成。生物分子的复制合成，是
生物体繁殖的基础。
七、生物分子能够人工合成和改造
生物分子是通过漫长的进化产生的。随着生命科学 的发展，人们已能在体外人工合成各类生物分子， 以合成和改造生物大分子为目标的生物技术方兴 未艾。
二、碳氢氧氮硫磷是生物分子的基本素材
(一)碳氢是生物分子的主体元素 碳原子既难得到电子，又难失去电子，最适于形成 共价键。碳原子非凡的成键能力和它的四面体构 型，使它可以自相结合，形成结构各异的生物分子 骨架。碳原子又可通过共价键与其它元素结合，形 成化学性质活泼的官能团。 氢原子能以稳定的共价键于碳原子结合，构成生物 分子的骨架。生物分子的某些氢原子被称为还原能 力，它们被氧化时可放出能量。生物分子含氢量的 多少(以 H/C 表示)与它们的供能价值直接相关。氢 原子还参与许多官能团的构成。与电负性强的氧氮 等原子结合的氢原子还参与氢键的构成。氢键是维 持生物大分子的高级结构的重要作用力。 (二)氧氮硫磷构成官能团 它们是除碳以外仅有的能形成多价共价键的元素， 可形成各种官能团和杂环结构，对决定生物分子的 性质和功能具有重要意义。 此外，硫磷还与能量交换直接相关。生物体内重要 的能量转换反应，常与硫磷的某些化学键的形成及 断裂有关。一些高能分子中的磷酸苷键和硫酯键是 高能键。
四、生物分子都行使专一的功能
每种生物分子都具有专一的生物功能。核酸能储存 和携带遗传信息，酶能催化化学反应，糖能提供能 量。任何生物分子的存在，都有其特殊的生物学意 义。人们研究某种生物分子，就是为了了解和利用 它的功能。
五、代谢是生物分子存在的条件
代谢不仅产生了生物分子，而且使生物分子以一定 的有序性处于稳定的状态中，并不断得到自我更 新。一旦代谢停止，稳定的生物分子体系就要向无 序发展，在变化中解体，进入非生命世界。
生物化学王镜岩第三版
生物化学的发展历程
01
02
03
早期探索
自古以来，人类就对生物 体内的物质变化产生了兴 趣，如酿酒、制药等。
学科形成
19世纪末，随着生物学和 化学的独立发展，生物化 学逐渐形成一门交叉学科。
现代发展
随着科学技术的发展，生 物化学在分子生物学、遗 传学等领域取得了重要突 破。
生物化学的应用领域
医学研究
酶的活性中心
酶分子中与底物结合并催化反应的区域。
酶的活性调节
酶的活性受到多种因素的调节，如抑制剂、 激活剂等。
03 生物代谢途径与调控
糖代谢途径与调控
糖酵解
葡萄糖在无氧条件下被分解为丙酮酸， 产生少量ATP。
糖异生
由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过 程。
磷酸戊糖途径
葡萄糖氧化分解的一种方式，主要产 生NADPH和戊糖。
蛋白质的二级结构
指蛋白质中局部主链的折叠方式， 如α-螺旋、β-折叠等。
蛋白质的三级结构
指整条肽链中全部氨基酸残基 的相对空间位置，由二级结构 单元的排列顺序和连接方式决 定。
蛋白质的性质
蛋白质具有两性解离、沉淀、 变性、结晶等性质。
核酸的结构与性质
01
02
03
04
DNA的结构
DNA由两条反向平行的多核 苷酸链组成，通过碱基配对形
成双螺旋结构。
DNA的理化性质
DNA具有紫外吸收、热变性 、酸碱稳定性等。
RNA的结构
RNA由单链核糖核酸组成， 分为mRNA、tRNA和rRNA
等类型。
RNA的理化性质
RNA具有碱基配对、热不稳 定性和水解性质等。
酶的结构与性质
酶的化学本质
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(1) ATP的结构特性
酸酐键
磷酯键
－
－
－
－
ATP4－＋H2O
ADP3－＋HPO42－＋H＋
(2) ATP在能量转运中的地位和作用
• ATP水解释放的能量，可推 动一个在热力学上不利的反 应，使之能够顺利进行。
“共同中间体作用”，传递能量 能量代谢实质：ATP的形成与裂解。
D
F+H + 能
第八章 代谢总论
一、有关概念 二、新陈代谢的特点与调节 三、新陈代谢的研究方法 四、生物体内能量代谢
一、有关概念
1.新陈代谢(代谢 Metabolism )
营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称为。
实质是：错综复杂的化学反应相互配合，彼此协调，对周转
环境高度适应而成的一个有规律的总过程。
生物小分子合成为生
ADP+Pi
生物体的做功、 需能反应等。
ADP＋磷酸肌酸
肌酸＋ ATP
ADP+Pi + 能
ATP在传递能量方面起着转运站的作用。成人一日内需消耗40kg 的ATP，在激烈运动时，ATP的利用率每分钟可达到0.5kg。
(3)磷酸肌酸、磷酸精氨酸的贮能作用
肌酸激酶
(4)分解代谢产生ATP (5)ATP的利用
2.高能化合物的概念
一般将水解时能够释放 21 kJ /mol（5千卡/mol) 以上自由能的化合物称为高能化合物。
高能键：在分子中用“~”表示。
磷酸化合物
磷氧型 磷氮型
烯醇磷酸化合物 酰基磷酸化合物 焦磷酸化合物
高能化合物
硫酯键化合物 非磷酸化合物
甲硫键化合物
几种常见的高能键及高能化合物
• 磷氧键型（—O~P) • 氮磷键型(-N~P) • 硫酯键型(-C~S或-O ~S) • 甲硫键型(CH3 ~ S)
•
作业标准记得牢，驾轻就熟除烦恼。2020年10月19日星期 一9时13分4秒21:13:0419 October 2020
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好的事情马上就会到来，一切都是最 好的安 排。下 午9时13分4秒 下午9时 13分21:13:0420.10.19
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一马当先，全员举绩，梅开二度，业 绩保底 。20.10.1920.10.1921:1321:13:0421:13:04Oc t-20
•
踏实肯干，努力奋斗。2020年10月19日下午9时13分 20.10.1920.10.19
•
追求至善凭技术开拓市场，凭管理增 创效益 ，凭服 务树立 形象。2020年10月19日星期 一下午9时13分 4秒21:13:0420.10.19
•
严格把控质量关，让生产更加有保障 。2020年10月 下午9时 13分20.10.1921:13Oc tober 19, 2020
本章小结
• 新陈代谢的特点 • ATP在代谢中的地位 思考题下册第22页：2,6
第44页3,4，6
•
树立质量法制观念、提高全员质量意 识。20.10.1920.10.19Monday, October 19, 2020
•
人生得意须尽欢，莫使金樽空对月。21:13:0421:13:0421:1310/19/2020 9:13:04 PM
这些化合物水解后形成的产物都含有很少的自由 能，所以说它们都有很高的基团转移势能。
3.高能磷酸化合物
• 通过磷酸酐键水解释放出大于20.92千焦/摩尔的自 由能的有机磷酸化合物。
• 磷酸化合物在生物体的换能过程中占有重要地位。 • ATP是生物细胞中最重要的高能磷酸酯类化合物。 • ATP的磷酸基团转移势能处于所列磷酸化合物的中
•
牢记安全之责，善谋安全之策，力务 安全之 实。2020年10月19日 星期一9时13分 4秒Monday, October 19, 2020
•
相信相信得力量。20.10.192020年10月 19日星 期一9时13分4秒20.10.19
谢谢大家！
➢能的两种形式：热能与自由能G（体内化学反应释放的能量，可
在恒温恒压下做功），一反应体系的自由能变化只取决于产物 与反应物的自由能之差。
➢自由能变化 G = H – T S
➢标准自由能变化 G0 和 G0′
➢偶联化学反应标准自由能变化的可加性
反应能否进行的自发性是：当 G 为负值时，反应才能自 发进行。 G为零时反应达到平衡点；当 G为正值时，反应不
四、生物体内能量代谢 公式28页(34，39)
第31页
1.代谢的能量来源和转化 2.高能化合物的概念 3.高能磷酸化合物 (1) ATP的结构特性 (2) ATP在能量转运中的地位和作用 (3) 磷酸肌酸、磷酸精氨酸的贮能作用 (4)分解代谢产生ATP (5)ATP的利用
相关知识
➢内能(U或E)、焓(H)、熵(S)：
使用酶的抑制剂：A B C D
利用遗传缺欠症：先天性基因的突变，缺乏某一种酶. 同位素示踪法：常用稳定同位素：2H,15N,13C,18O
(例： DNA半保留复制) 常用放射性同位素：3H,32P,14C (例三羧酸循环) 苯环化合物示踪法：苯甲酸和苯乙酸(例：脂肪酸β-氧化) 核磁共振波谱法 3.研究水平 体内(in vivo):生物整体,整体器官,微生物细胞群 体外(in vitro):组织切片,匀浆液,提取液
能自发进行，必须给参加反应分子提供活化能。
1.代谢的能量来源和转化
❖生物体是一个开放体系(open system)，不断地和 环境进行物质与能量的交换。
❖ 生物体所需的能量，间接或直接地，都来源于 太阳能(solar energy)。
❖ 自养生物吸收太阳能转化为化学能，贮存于化 合物中；异养生物通过分解这些化合物获得化 学能。
•
安全象只弓，不拉它就松，要想保安 全，常 把弓弦 绷。20.10.1921:13:0421:13Oc t-2019- Oct-20
•
加强交通建设管理，确保工程建设质 量。21:13:0421:13:0421:13M onday, October 19, 2020
•
安全在于心细，事故出在麻痹。20.10.1920.10.1921:13:0421:13:04October 19, 2020
具有共同规律的途径，在生物界具有相当普遍性。 4.新陈代谢的功能：获得营养；转变为元件；组成大分
子；形成或分解生物分子；提供所需能量。
enzyme1
ABCDEF
Thr
Ile
三、新陈代谢的研究方法(在体内或体外)
1.研究对象:大肠杆菌、大肠杆菌Байду номын сангаас菌体、四膜虫、小球藻、 果蝇、鸽、兔、小鼠、大鼠
2.研究方法：
合成代谢 物大分子
（同化作用） 需要能量
新陈代谢
能量
释放能量 代谢
分解代谢
（异化作用） 生物大分子分解为
生物小分子
物质代谢
※同一种物质，分解代谢和合成代谢途径一般是不同。 使代谢增加了灵活性和应变能力。
※其过程是高度协调、高度整合。 2.代谢过程：消化吸收、中间代谢及代谢产物的排泄。
(底物、中间产物(代谢物 )和最终产物) 3.主要代谢途径