氨基酸合成方法课件

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氨基酸的生物有机化学

色氨酸
16
第二节氨基酸的性质
一等电点二与茚三酮反应
三氨基酸金属盐络合物的形成四氨基酸的重要反应
17
第十七页，课件共62页
总述：具有胺和羧酸的共性。例如形成酰胺
+
- - 2H2O
2 H3NCH2COO
O
NH HN
2分子甘氨酸
O 2,5-二嗪哌酮
O
HOOCCH2CH2CHCOO-
- H2O
33
第三十三页，课件共62页
6.与醛反应生成西佛碱(Schiff’s base)
R1CHO
COOH
H2N R
COOH R1 N R
Schiff’sw base
34
第三十四页，课件共62页
7.叠氮反应
O R
O NHY
NH2NH2H2O
OH
R
N
O NH2
NHY
HNO2
O
R
N- N
ON
+
NHY
35
第三十五页，课件共62页
四盖布瑞尔法
RCHCOOH Br
NH3
在封管或高压釜内进行
RCHCOOH NH2
O
O
NK O
H3O+
+ RCHCOOCH3 Br
N CHCOOCH3
O
R
COOH COOH
+ + NH3CHCOO- + CH3OH R
应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。
40
第四十页，课件共62页
五丙二酸酯法
1. 通过酰基丙二酸酯法
37
第三十七页，课件共62页

氨基酸生产工艺课件

➢
11、现今，每个人都在谈论着创意，坦白讲，我害怕我们会假创意之名犯下一切过失。21.8.1715:02:2315:02Aug-2117-Aug-21
➢
12、在购买时，你可以用任何语言；但在销售时，你必须使用购买者的语言。15:02:2315:02:2315:02Tuesday, August 17, 2021
➢ 氨基酸原料生产企业约20多家，制剂生产企业30 多家。甘氨酸3000多吨，赖氨酸及其盐酸盐约 1000吨，天门冬氨酸、缬氨酸、谷氨酸、亮氨酸、丙氨酸等几百吨。
➢ 谷氨酸钠的生产规模最大，居世界首位。
氨基酸发酵
➢ 氨基酸发酵：就是以糖类和铵盐为主要原料的培养基中培养微生物，积累特定的氨基酸。
多种。
氨基酸
➢ 氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
➢ 是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
➢ 侧链不同，氨基酸的性质不同。
氨基酸的用途
➢ 1.食品工业 ➢ 强化食品:赖氨酸，苏氨酸，色氨酸于小麦
中。 ➢ 增鲜剂：谷氨酸单钠和天冬氨酸。 ➢ 苯丙氨酸与天冬氨酸可用于制造低热量二
菌株发酵 ➢ 营养缺陷型回复突变株发酵 ➢ 添加前体法
主要菌种：
➢ 谷氨酸棒杆菌 ➢ 黄色短杆菌 ➢ 乳糖发酵短杆菌 ➢ 短芽孢杆菌 ➢ 粘质赛式杆菌 ➢ 还有采用基因工程菌进行生产的
➢ 往往是生物素缺陷型，也有些是氨基酸缺陷型。
➢ 酶法：利用微生物细胞或微生物产生的酶来制造氨基酸。
➢ 提取法：蛋白质水解，从水解液中提取。胱氨酸、半胱氨酸和酪氨酸
肽甜味剂(α-天冬酰苯丙氨酸甲酯)，此产品 1981年获FDA批准,现在每年产量已达数万吨。

氨基酸生产工艺课件(PPT 55页)

2.1 用野生株的方法
• 这是从自然界获得的分离菌株进行发酵生产的一种方法。
• 典型的例子就是谷氨酸发酵。 • 改变培养条件的发酵转换法中,有变化铵
离子浓度、磷酸浓度，使谷氨酸转向谷氨酰胺和缬氨酸发酵
2.2 用营养缺陷变异株的方法
• 这一方法是诱变出菌体内氨基酸生物合成某步反应阻遏的营养缺陷型变异体，使生物合成在中途停止，不让最终产物起控制作用。
• 日本在美国、法国等建立了合资的氨基酸生产厂家,生产氨基酸和天冬甜精等衍生物。
• 国内生产氨基酸的厂家主要是天津氨基酸公司, 湖北八峰氨基酸公司,但目前无论生产规模及产品质量还难于与国外抗衡。
• 在80年代中后期,我国从日本的味之素、协和发酵以技贸合作的方式引进输液制剂的制造技术和仿造产品,1991年销售量为二千万瓶,1996年达六千万瓶,主要厂家有无锡华瑞,北京费森尤斯,昆明康普莱特,但生产原料都依赖进口。
二肽甜味剂(α-天冬酰苯丙氨酸甲酯),此产品1981年获FDA批准,现在每年产量已达数万吨。
• 2.饲料工业： • 甲硫氨酸等必需氨基酸可用于制造动物饲料 • 3.医药工业：
• 多种复合氨基酸制剂可通过输液治疗营养或代谢失调
• 苯丙氨酸与氮芥子气合成的苯丙氨酸氮芥子气对骨髓肿瘤治疗有效,且副作用低。
第二节氨基酸生产工艺
• 氨基酸是构成蛋白成分
• 目前世界上可用发酵法生产氨基酸有20 多种。
氨基酸
• α 碳原子分别以共价键连接氢原子、羧基和氨基及侧链。侧链不同，氨基酸的性质不同。
氨基酸的用途
• 1.食品工业： • 强化食品(赖氨酸，苏氨酸，色氨酸于小
麦中) • 增鲜剂：谷氨酸单钠和天冬氨酸 • 苯丙氨酸与天冬氨酸可用于制造低热量

氨基酸合成蛋白质ppt课件

6
1
5
5
6
2
4
4
6
3
3
3
假如n个氨基酸脱水缩合,形成m 条肽链，上表该怎么填呢？
规律总结：
假如n个氨基酸脱水缩合,形成m条肽链，那么产生的水分子数=肽键数=（n-m）
随堂练习：
某蛋白质分子共有4条肽链，300个肽键，则形成这个蛋白质分子所需氨基酸分子数以及它们在缩合过程中生成的水分子
的数分别（）C。
规律总结：
假如n个氨基酸脱水缩合，形成一条肽链，形成的多肽叫n肽，则失去的水分子数=肽键数=（n-1)
假如n个氨基酸脱水缩合,形成m条肽链，那么产生的水分子和肽键数会是多少？
规律总结：
6
1
5
5
6
2
形成一条肽链：
5分子水和5个肽键
形成两条肽链：
肽链1:
肽链2:
4分子水和4个肽键
规律总结：
肽键
R1
R2
二肽
H2O
H2O
H C COOH R2
三肽的合成
HOH
NH2 C C N 肽键
R1
HOH
CCN 肽键
R2
H
三
C COOH 肽
R2
二肽
H2O H2O
由氨基酸形成蛋白质的示意图
氨基酸
脱水缩合
二肽
脱水缩合
三肽
脱水缩合
一条多肽链折叠形成蛋白质
几条多肽链折叠形成蛋白质
折叠盘曲成多肽空间结构
一个氨基酸分子的氨基（-NH2）相连接，同时脱去一个水，这种结合方式叫做脱水缩合。
肽键：连接两个氨基酸分子的化学键（-NHCO-）。

高中化学《氨基酸》公开课PPT课件

氨基酸
你知道氨基酸与蛋白质的关系？
蛋白质在一定条件下水解生成氨基酸；氨基酸通过肽键相互连接成蛋白质。
迄今人类在自然界已发现数百种氨基酸，但是从
蛋白质水解得到的氨常基见酸，的最氨常基见酸的大约有20种
(1) 甘氨酸
(2) 丙氨酸
CH2—COOH
CH3—CH—COOH
NH2 (3) 谷氨酸 HOOC—(CH2)2—CH—COOH
NH2
CH2—COO- + H2O NH2
●碱性 CH2—COOH + H+
NH2
CH2—COOH NH3+
通常氨基酸分子中的氨基和羧基相互作用，
使氨基酸成为带有正电荷和负电荷的两性离子（称为内盐）形式存在
R–CH–COO － NH3 ＋
R–CH–COO－ H＋ R–CH–COOH H＋ R–CH–COOH
结构分析：
官能团分析：氨基典型反应
羧基典型反应
R–CH–COOH NH2 相互影响的特性
二、氨基酸的性质
1、物理性质：无色晶体，熔点较高（200℃以上），不易挥发，能溶于强酸或强碱溶液中，一般能溶于水，难溶于有机溶剂如乙醇、乙醚。
？ 2—COOH + OH-
NH2
NH2
CH3 O H
O
NH2—CH—C—N—CH2—C—OH + H2O
两个氨基酸分子脱去一个水分子而形成二肽, 多个氨基酸分子脱去水分子而形成多肽.
n个氨基酸分子间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1) 个肽键和 (n－1)个水。
（2）成肽反应（脱水缩合）

动物医学《基础生物化学-氨基酸》课件

1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
提问：为什么偏酸性？
答案： -COOH解离程度略大于-NH2的得电子能力
提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
答案：更酸（3.0 左右）
碱性氨基酸pI 更碱（7.6—10.7)( 只有三种）
提问：大多数氨基酸在中性（pH=7）
时，带
负电？
提问：等电点时的氨基酸特点是？
脯氨酸 proline
Pro P
6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
第三章氨基酸
Chapter 3 Amino acid
本章重点内容
§3-2 氨基酸的结构和分类 §3-3 氨基酸的酸碱化学 §3-4 氨基酸的物理和化学性质
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
★ 组成蛋白质的基本单位是氨基酸（amino acid）。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。

氨基酸工艺学课件

1936年美国人开始从甜菜废液制取味精。
1957年日本发酵法生产味精。
编辑版ppt
15
绪论
氨基酸发酵的现状 1.谷氨酸 1964年发酵法生产味精才获得成功并
在上海工业化生产。 2006年我国味精总产量130多万吨，居
世界首位。
编辑版ppt
16
绪论
编辑版ppt
17
绪论
编辑版ppt
பைடு நூலகம்
18
绪论
编辑版ppt
19
绪论
➢2006年我国味精行业经济技术指标
1）味精精制成本：山东齐鲁味精集团公司 5223.00元/t
2）糖化收率：山东齐鲁味精集团公司 99.99 % 3）平均产酸：河南莲花味精集团 15.10 % 4）发酵转化率：山东齐鲁味精集团公司 65.70
% 5）提取收率：江苏菊花味精集团公司 99.90 % 6）精制收率：山东铃兰味精工业公司 99.10 %
编辑版ppt
6
氨基酸的种类：
– ⑴蛋白质氨基酸：蛋白质组成成分，只有 20种。
– ⑵非蛋白质氨基酸：不参与蛋白质构成的氨基酸，种类繁多，机构不一。
– 工业生产的主要为蛋白质氨基酸。
编辑版ppt
7
蛋白质氨基酸的种类：
根据营养学
– 必须氨基酸：赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸8种氨基酸，人体不能自己制造，需要由食物提供。
– 半必须氨基酸：精氨酸、组氨酸，人体合成的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分。
– 其余的十种氨基酸人体能够自己制造，我们称之为非必须氨基酸。
编辑版ppt
8
根据化学结构 1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、

氨的同化及氨基酸的生物合成课件

• Glu和Gln中的氮，通过进一步生化反应形成其他有机含氮化合物。
1.谷氨酰胺，谷氨酸合成
• 生物体内Glu主要通过Gln合成酶和Glu合酶的双酶途径合成。 Glu脱氢酶存在于所有生物，主要参与 AA的降解代谢。
2.氨甲酰磷酸的合成 •
组氨酸 FH4 甘氨酸
NAD+ NDAH+H+
N5 ， N10 -CH2-FH4脱氢酶
N5， N10 = CH-FH4
参与嘌呤合成
H2O 环水化酶
H+
HCOOH FH4 N10 -CHO-FH4
参与嘌呤合成
2.固氮酶复合物
• 生物固氮过程由固氮酶复合物完成。固氮酶复合物由还原酶（铁蛋白）和固氮酶（钼铁蛋白）组成。
生物固氮的总反应为： N2 + 8e + 16ATP + 16H2O + 8H+ →
2NH3 + H2 + 16ADP + 16Pi 固氮过程共有16个ATP被水解。
三、硝酸还原作用
NH2
NH2
CH3 CH2 CH COOH
Thr
OH NH2
CH3 CH2 CH CH COOH
Ile
CH3 NH2
CH3 S CH2 CH2 CH COOH
Met
NH2
• 在某些植物体内，也可通过类似于-酮戊二酸的还原性氨基化反应, 使OAA与谷氨酰胺直接作用, 生成Asp。
在微生物体内，Asn在天冬酰胺合成酶催化下进行。在某些高等植物中，天冬酰胺合成酶以Gln为氨基供体。
• 绝大部分植物吸收的氮素来自土壤,主要有硝酸盐 (NO3),亚硝酸盐(NO2),铵盐(NH4+)。其中最易吸收的是硝态氮。

有机化学氨基酸PPT课件

第21页/共45页
(3)三级结构—— 在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用，在三维空间沿多个方向进行卷曲、折叠、盘绕形成紧密的球状结构称为蛋白质的三级
结构。
蛋白质的三级结构是其他次级键，如－S－S－（二硫键）、离子键、氢键、疏水键、支链等，共同作用的结果。
第22页/共45页
第4页/共45页
2、茚三酮反应用途：鉴别α-氨基酸
O
OH
2
OH
O
水合茚三酮
+ RCHCOOH
NH2
α-氨基酸
O
O
N
O
O
兰紫色
第5页/共45页
1 大蒜的药用价值与氨基酸
O H2 O S C CHC OH
NH2
O SS
S OH
蒜素
现代抗生素问世之前，大蒜制剂被用来治疗霍乱，痢疾，肺结核等疾病，大蒜制剂还能降低胆固醇，阻止血小板聚集，对心血管有利，并有一定的抗菌作用。副作用：味道大
第13页/共45页
2、分类二肽三肽多肽
3、命名以含有完整羧基的氨基酸为母体，将以羧基
参加形成肽链的氨基酸中的酸字改为“酰”,依次加在母体前面
O
NH2CH2 C NHCH2COOH 甘氨酰甘氨酸或甘·甘
CH3 O
O
O
CH2OH
NH2CH C NH CH C NH CH2C NH CHCOOH
第17页/共45页
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝素。因此被认为是 2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。全球约有20亿美元市场销售量。

氨基酸PPT幻灯片课件

20
等电点（pI）
对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其净电荷为零，这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸的特征常数。在等电点pH时，氨基酸在电场中，不向两极移动，并且绝大多数处于兼性离子状态，少数可能解离成阳离子和阴离子，但解离成阴、阳离子的趋势和数目相等。
21
氨基酸的主要反应性质
17
18
特殊的酸碱性质与等电点
由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，因此氨基酸具有特殊的解离性质，但氨基算的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被称为兼性离子（zwitterions）或两性离子。
19
氨基酸的两性解离
质氨基酸：含硒半胱氨酸（第21种）和吡咯赖氨酸（第22种）
非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物
例如：瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸
4
氨基酸的分类
① 脂肪族 ② 芳香族 ③ 含硫族
① 极性/不带电荷 ② 碱性/酸性
疏水：非极性R基团
亲水：极性的R基团（电中性、带负电荷、带正电荷）
2
氨基酸的结构通式
不同的侧链基团不同的理化性质
3
蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
蛋白质氨基酸，即标准氨基酸——在蛋白质生物合成中，由专门的tRNA携带，直接参入到蛋白质分子之中
共22种：20种常见+2种不常见 ① 相同的结构通式 ② 差别在侧链基团（R基团） ③ 所有的生物体都含有常见的20种；2种不常见的蛋白
5
亲水氨基酸VS疏水氨基酸
亲水氨基酸，即极性氨基酸，其R基团呈极性，一般能和水分子形成氢键，故对水分子具有一定的亲和性。它们包括：Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、 Glu、Pyl、Arg、Lys、His；

氨基酸生物合成ppt课件

（2）作用机理：
含Mo、Fe和S
还原剂铁蛋白钼铁蛋白 N2
（3）特点：是一种多功能酶
a、氧化还原酶：不仅能催化N2还原，还可催化N2O化合物等还原。
b、ATP酶活性：能催化ATP分解，从中获取能量推动电子向还原底物上转移。
亚硝酸还原酶
a、铁氧还蛋白——亚硝酸还原酶
NO-2 + 6Fd还原态 + 8H+
第10章氨基酸生物合成
氨的同化及氨基酸的生物合成
一、氮素循环二、生物固氮（自学）三、氨的同化（自学）四、氨基酸的生物合成五、氨基酸与一碳基团代谢
自然界的氮素循环
大气固氮
大气氮素
岩浆源的固定氮
工业固氮
固氮生物
火成岩
生物固氮
动植物
动植物废物死的有机体
蛋白质
硝酸盐还原反硝化作用氧化亚氮
氮亚硝酸
硝酸盐
入地下水
生物固氮
1、生物固N的化学本质 2、固N酶 3、固N条件
生物固N的化学本质
6e-
N2 + 3H2
2NH3
固N条件
（1）电子供体：氧化底物（MH2）、丙酮酸、H2 （2）ATP供能（3）厌氧环境
固N 酶
铁蛋白：二聚体、含Fe和S，
（1）结构组成
形成[Fe4S4]簇
钼铁蛋白：四聚体（α2β2），
的前体及相互关系
_x0
00b
_
丝氨酸族
His 和芳香族
丙氨酸族
天代谢
1、一碳基团（一碳单位）的概念
2、一碳基团和氨基酸代谢
Gly、Ser、Thr、His都可以作为一碳基团的供体。

高中化学《氨基酸》课件

③特殊反应。
成盐成酰氯 COOH 成酯成酰胺还原
成盐与亚硝酸反应
NH2 与甲醛反应
酰化烃基化
1、两性
(1) 氨基酸与强酸强碱都能成盐。
(2) 氨基酸本身就可以形成内盐(两性离子)。
氨基酸的高熔点(实际为分解点)、难溶于非极性有机溶剂等性质说明氨基酸在结晶状态是以正负离子存在的。
(3) 氨基酸在水溶液中能形成如下的平衡：
N C(COOC2H5)2
N C(COOC2H5)2
O
1. OH-/H2O 2. H3+O
O
1. OH-/H2O 2. H3+O
RCHCOOH
NH2
(dl)
HOOCCH2CHCHCOOH
R NH2
(dl)
5. 乙酰氨基丙二酸二乙酯法
在邻苯二甲酰亚胺丙二酸二乙酯的基础上，发展了乙酰氨基丙二酸二乙酯法合成氨基酸，而且这种中间产物具有较小的空间阻碍，对合成是非常有利的。
(1)中性氨基酸水溶液的pH是否等于7？为什么？ (2)正负离子的量是否相等？
-COO- 结合质子的能力与-NH3+ 给出质子的能力不是完全相同的。通常， -NH3+ 给出质子的能力＞－ COO- 结合质子的能力。
因此，中性氨基酸水溶液的pH一般略小于7；负离子的量对于正离子的量。
怎样使正负离子的量相等？ Method：往体系中加酸，抑制-NH3+ 给出质子。
酶解法：
用羧肽酶处理多肽，水解只发生在C-端；用氨肽酶处理多肽，水解只发生在N-端；
例如，某三肽结构的测定：
二肽 + 半胱氨酸氨肽酶某三肽羧肽酶色氨酸 + 二肽
N-端AA

氨基酸组成分析课件

色谱技术的引入为氨基酸分析打开了一扇新的大门。 1941年，Martin等运用色层法分析氨基酸，主要采用乙酰化氨基酸在硅胶柱上或滤纸上半定量；随后，Moore、 Stein应用离子交换柱直接分离游离的氨基酸，在1958年， Spackman、Stein、Moore制造了自动化的氨基酸分析仪，使氨基酸定量分析进入了一个崭新的阶段，至今仍是经典的方法。
以下是几种常见的氨基酸分析方法。
《氨基酸组成分析》PPT课件
(1)茚三酮法 Spackman等人最早将茚三酮试剂运用到氨基酸组成分
析上。离子交换层析后，各种氨基酸与茚三酮反应形成紫色化合物，最大光吸收在570nm，摩尔消光系数2X104，茚三酮和二级胺(脯氨酸和羟脯氨酸)形成黄色产物，在 440nm检出，摩尔消光系数3X103。目前此法的灵敏度可达100pmol，但茚三酮试剂易氧化，必须隔绝空气避光保存，试剂本身黏性大，需要有个柱后混合器才能与氨基酸充分反应，对仪器要求较高。
氧化反应被用来转化半胱氨酸和胱氨酸成为半胱磺酸，过甲酸氧化反应的缺点是它会影响其他氨基酸特别是甲硫氨酸会转变成甲硫氨酸砜，酪氨酸会降解。为克服这一缺点，必须准备能分析两次的样品量，一次提供半胱氨酸数据，另一次则提供其他氨基酸的组成数据。
《氨基酸组成分析》PPT课件
第四节氨基酸组成原位分析
《氨基酸组成分析》PPT课件
第一节氨基酸组成分析的目的
现代分离提纯技术的发展使蛋白质操作微量化，但也给定量带来了困难，一般很难通过常规的称量或测蛋白质溶液在280nm的光吸收值来准确定量蛋白质。所以如果在蛋白质酶解或测序前，取蛋白质样品的一部分进行氨基酸组成分析，根据结果便可以推算出蛋白量的可靠值。另外，在蛋白质测序中有时遇到测不出结果的情况，一种可能是蛋白质的N端封闭，另一种可能则是样品本身不是蛋白质或绝大部分是非蛋白质物质，解决这个问题的很好途径便是做氨基酸组成分析以确定样品的成分。