生化复习题 名词解释
生化名词解释
1.等电点（pI）：使氨基酸分子处于静电荷为零时的pH值。
2.肽键：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
3.肽链：由氨基酸残基通过肽键形成的氨基酸链4.肽平面：肽键具有双键性质，构成肽键的6个原子差不多5.肽单位：肽链中的酰胺基称为肽基或肽单位。
6.二面角：相邻的肽平面由于C－N和C－C键的旋转形成的两个平面的夹角。
7.蛋白质的一级：结构指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
8.二级结构: 在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
9.三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
10.四级结构: 多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
11.超二级结构: 在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
12.结构域 : 在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
13.α-螺旋: 蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。
在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.14.β-折叠: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）15.β-转角: 也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
生化名词解释
第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。
5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。
6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
结构域是在三级结构层次上的独立功能区。
10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。
11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。
14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
生化名词解释
生化名词解释（整理）1、增色效应：在DNA变性解链过程中，由于碱基之中的共轭双键被暴露出来，使DNA在260nm 处的吸光值增加，称为增色效应。
2、核酶：具有催化活性的RNA称为核酶。
其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用，催化部位具有特殊的锤头结构。
3、底物水平磷酸化：底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。
4、Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这个范围内，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。
一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C比例相关，G+C比例越高，Tm值越高。
5、Klenow片段：利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段，其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性，称为Klenow片段。
它是分子生物学研究中常用的工具酶。
6、顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的DNA序列。
按功能特性分为启动子、增强子及沉默子。
7、框移突变：基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。
8、酶的比活力：即酶纯度的量度，指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数，一般用IU/mg蛋白质来表示。
一般而言，酶的比活力越高，酶纯度越高。
9、SD序列：原核生物mRNA上起始密码子上游，普遍存在AGGA序列，因其发现者是Shin- Dalgarno而称为SD序列。
此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU序列互补结合，与翻译起始复合物的形成有关。
10、信号肽：即Signal Peptide，它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列，常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列（有时不一定在N端），至少含有一个带正电荷的氨基酸，中部有一高度疏水区以通过细胞膜。
生化考试名词解释
生化考试名词解释2. 别构酶：又称为变构酶，是一类重要的调节酶。
其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外，还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。
通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
3. 酮体：在肝脏中，脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。
在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。
4. 糖酵解：生物细胞在无氧条件下，将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸，并产生少量ATP的过程。
5. EMP途径：又称糖酵解途径。
指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。
是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。
6. 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化，生成C02和水，并产生大量能量的过程。
7. 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化产生的能量，除一部分用于维持体温外，大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中，这种伴随放能的氧化作用而使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。
根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。
8. 三羧酸循环：又称柠檬酸循环、TCA循环，是糖有氧氧化的第三个阶段，由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经历四次氧化及其他中间过程，最终又生成一分子草酰乙酸，如此往复循环，每一循环消耗一个乙酰基，生成CO2和水及大量能量。
9. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程---除了跨越三个能障（丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1，6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，6-磷酸果糖转变为葡萄糖）需用不同的酶及能量之外，其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。
10. 乳酸循环：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。
生化名词解释
1.蛋白质等电点：AA所带电荷为零时所处溶液的PH值。
2.肽键和肽链：一分子AA的羧基与另一分子AA的氨基脱水缩合形成的共价键结构即肽键。
多个AA分子脱水缩合就形成肽链。
3.肽平面：组成肽腱的四个原子相邻的两个α碳原子处于同一平面上，为刚性平面结构。
4.一级结构：指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，不涉及肽链的空间排序。
5.二级结构：多肽链主链的局部空间结构，不考虑侧链的空间构象。
6.三级结构：指整个多肽链的空间结构，包括侧链在内的所有原子的空间排布，即蛋白质的三维结构。
7.四级结构：蛋白质由相同或不同的亚基以非共价键结合在一起，这种亚基间的组合方式即为蛋白质的四级结构。
8.超二级结构：相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，即超二级结构。
9.结构域：较大的球形蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构间以松散的肽链相连，这些球状构象即结构域。
10.蛋白质的变性与复性：当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。
变性后蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。
11.分子病：由于遗传上的原因而造成蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
12.盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质胶体的稳定性使其析出。
13.别构效应：一个蛋白质与其配体结构后，蛋白质的空间构象发生变化，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应。
14.构型与构象：构型，分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构；构象，由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。
生化名词解释
第一章核酸化学一、名词解释1、核苷：是由一个碱基和戊糖通过糖苷键连接的化合物。
2、核苷酸：是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物，核酸的基本结构单位。
3、磷酸二酯键：是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。
4、核酸：由核苷酸或脱氧核苷酸通过3＇-5＇磷酸二酯键连接而成的大分子。
具有非常重要的生物功能，主要储存遗传物质和传递遗传信息。
5、核酸的一级核苷酸结构：是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。
6、DNA二级结构：是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。
7、碱基互补规律：在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A（腺嘌呤）一定与T （胸腺嘧啶）配对，G（鸟嘌呤）一定与C（胞嘧啶）配对，反之亦然。
碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。
8、环化核苷酸：是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3＇-OH及5＇-OH形成的酯键，这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。
9、Tm值：是指DNA热变形时，增色效应达到50%是的温度。
10、增色效应：DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时，在260nm处的紫外光吸收值增加。
11、减色效应：是变形的核酸复性时，其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。
12、分子杂交：是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。
第二章蛋白质化学一、名词解释1、构象：是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。
2、构型：是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。
3、肽平面：是指多肽链或蛋白质分子中，组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的α—碳原子共处一个平面。
4、α—螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
生化名词解释
名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、.脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)生物化学名词解释蛋白质的结构与功能１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。
２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。
３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。
４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。
５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。
7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。
9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。
10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。
11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。
12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
生化复习之名词解释
白质:是由20种L-α- 氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。
等电点：任何一种aa，当其所带净电荷为零时，在电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
肽：一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而成的化合物。
肽键：氨基酸间脱水后形成的共价键称肽键（酰胺键）。
二肽两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽寡肽：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽构型：在一个化合物分子中，原子的空间排列，这种排列的改变，会涉及到共价键的生成与破坏，但与氢键无关。
构象: 多肽链中的一切原子，由于单键的旋转而产生不同的空间排布，这种空间排布的改变，仅涉及到氢键等次级键的生成与破坏，但不涉及共价键的生成与断裂。
肽单元: 参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单位或称肽单元。
两面角:在多肽链里，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。
Cα碳原子上的Cα-N 和Cα-C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以Cα-N旋转的角度称为ф，而以Cα-C旋转的角度称为ψ，这就是α-碳原子上的一对二面角。
结构域定义：在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立的、近似球形的三维实体。
别构效应:蛋白质与配基结合，改变了蛋白质的构象，从而改变蛋白质的生物活性的现血红蛋白的氧合曲线：四个亚基之间具有正协同效应，因此，它的氧合曲线是S型曲蛋白质变性的定义：天然蛋白质分子受到某些理化因素的影响时，其一级结构不变，高级结构发生异常变化，从而引起生物功能的丧失以及物理化学性质的改变。
蛋白质的复性：变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性酶的必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。
生化名词解释
一1.结构域：蛋白质的三级结构常可分割成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密,各行其功能，称为结构域。
2.蛋白质的等电点：在某一pH值溶液中，蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷相符，其净电荷为零，此溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点。
3.辅基：结合蛋白质中的非蛋白部分被称为辅基，绝大部分辅基是通过非共份健与蛋白部分相连，辅基与该蛋白质的功能密切相关。
4.a—螺旋：a—螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在。
—螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧。
—螺旋的稳定依靠上下肽键之间所形成的氢键维系。
5.变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。
以血红蛋白为例，一分子O2与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与O2结合。
6.蛋白质三级结构：蛋白质三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
7.肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子H2O，所形成的酰胺键称为肽键。
肽键的键长为0.132nm，具有一定程度的双键性质。
参与肽键的6个原子位于同一平面。
二1.核小体:核小体由DNA和组蛋白共同构成。
组蛋白分子共有5种，分别称为H1,H2A，H2B，H3和H4。
各2分子的H2A，H2B，H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。
2.碱基互补：在DNA双链结构中，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
由于碱基结构不同造成了其形成氢键的能力不同，因此产生了固有的配对方式。
即腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键(A=T)，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(G=C)。
这种配对方式称为碱基互补。
3.脱氧核苷酸：脱氧核苷与磷酸通过酯键结合即构成脱氧核苷酸，它们是构成DNA的基本结构单位，包括dAMP、dGMP、dTMP、dCMP四种。
生化名词解释
1.等电点：使整个氨基酸分子呈电中性，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。
2.电泳：带电的颗粒在电场中移动的现象称为电泳。
3.蛋白质变性：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构象发生变化，引起蛋白质的理化性质和生物学的功能的改变，这种现象称为蛋白质的变性。
4.酶：一类由生物活细胞合成并分泌的具有催化功能的蛋白质。
5.酶的活性中心：必需基团在空间结构上形成具有一定构象的区域，该区域能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一特定区域称为酶的活性中心。
6.同工酶：催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
7.糖酵解：葡萄糖或糖原在无氧的条件下经过许多中间步骤可分解为乳酸，同时释放少量能量的过程称为糖酵解。
8.糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，彻底氧化为CO2和H2O并产生大量能量的过程称为糖的有氧氧化。
9.糖异生：由非糖物质转化为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
10.生物氧化：糖、脂类和蛋白质等有机物在体内经过一系列的氧化分解，最终生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化。
11.底物水平磷酸化：ADP的磷酸化作用于底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程。
12.氧化磷酸化：物质的氧化与ADP磷酸化相偶联而产生A TP的方式称为氧化磷酸化。
13.必需脂肪酸：有些脂肪酸人体内必能合成，需要依赖食物提供，成为必需脂肪酸。
14.脂肪动员：贮存的脂肪被组织细胞内的脂肪酶逐步水解，释放出游离脂肪酸和甘油，供给其他组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
15.氮平衡：是一种测定摄入氮量与排出氮量，来间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。
16.必需氨基酸：机体需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。
17.蛋白质的腐败作用：肠道细菌对未被消化的蛋白质以及未被吸收的消化产物进行无氧分解的反应过程。
18.一碳单位：氨基酸在分解代谢过程中，能够产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
生化名词解释
5.转录因子:反式作用因子中，直接或间接结合RNA聚合酶的，则称为转录因子
6.拼板理论：少数几个反式作用因子（主要是可诱导因子和上游因子）之间互相作用，再与基本转录因子、RNA聚合酶搭配而有针对性地结合、转录相应的基因。可诱导因子和上游因子常常通过辅激活因子或中介子与基本转录因子、RNA聚合酶结合，但有时也可直接与基本转录因子、RNA聚合酶结合。
18.共价修饰:在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
19.酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
20.酶原的激活:在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
2.辅基:辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基.(辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白，如FAD、FMN、生物素等。)
3.必需基团:酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。
4.酶的活性中心:指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
3.氧化磷酸化:是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
1.营养必需氨基酸:指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。(其余12种氨基酸体内可以合成，称为营养非必需 氨基酸。)
2.脂肪动员:是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
生化名词解释大全
生化名词解释大全1. DNA：脱氧核糖核酸，生物体的遗传物质，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤）组成的双链螺旋结构。
2. RNA：核糖核酸，参与蛋白质的合成和转运，可以分为信使RNA（mRNA）、核糖体RNA（rRNA）和转移RNA （tRNA）。
3. 蛋白质：多肽链或多种肽链编织而成，具有广泛的功能，如结构支持、酶催化和信号传递。
4. 酶：催化化学反应的蛋白质，通过降低反应活化能来加速反应速率。
5. 细胞膜：包围和保护细胞的薄膜，由脂质双层和蛋白质构成。
6. 生物催化：生物体利用酶促进化学反应发生的过程。
7. 代谢：生物体所进行的化学反应，包括合成物质和分解物质两个方面。
8. 基因：DNA上的功能区段，确定了特定蛋白质的合成。
9. 氨基酸：蛋白质的构成单位，共有20种不同的氨基酸。
10. 异源重组：将来自不同生物体的DNA片段重新组合，形成新的基因组合。
11. 基因工程：利用基因工具和技术对生物体的基因进行改造，实现特定目标。
12. 克隆：复制生物个体或基因的过程。
13. 基因表达：基因的信息从DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质的过程。
14. 遗传：生物体通过基因的传递将遗传信息传递给下一代。
15. 内质网：细胞内一种网状结构，参与蛋白质合成和修饰。
16. 线粒体：细胞内的双层膜结构，参与细胞呼吸和能量产生。
17. 基因突变：DNA序列发生改变，导致基因功能或表达出现不同。
18. 病原体：引起疾病的微生物或病毒。
19. 感染：病原体侵入和繁殖在宿主体内，导致宿主出现病症。
20. 免疫系统：人体防御病原体和异物入侵的生物系统。
21. 抗生素：一类能抑制或杀死细菌生长的化学物质。
22. 肥料：提供植物所需养分的物质，促进植物生长。
23. 基因组：一个生物体的所有基因的集合。
24. 表型：生物体可观察到的形态特征，由基因和环境共同决定。
25. DNA修复：维护DNA完整性的一系列修复机制。
生化复习-名词解释
名词解释●标准氨基酸：用于合成蛋白质的20种氨基酸。
●蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键在某些物理因素或化学因素的作用下被破坏，使其天然构象部分或全部改变。
●酶：由活细胞合成，其催化作用的蛋白质。
●酶活性中心：又称活性部位，是酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位。
●米氏常数：等于酶促反应达到最大速度Vm一半时的底物浓度[s]。
●酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体。
●同工酶：指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质都不同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。
●酶原激活：酶原向酶转化的过程，实际上就是酶的活性中心形成或暴露的过程。
●生物氧化：指糖、脂肪和蛋白质等营养物质在体内氧化分解，最终生成二氧化碳和水并释放出能量满足机体生命活动需要的过程。
●呼吸链：指位于真核生物线粒体内膜或原核生物细胞膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体。
●底物水平磷酸化：指由营养物质通过分解代谢生成高能化合物，通过高能基团转移推动合成ATP。
●氧化磷酸化：指由营养物质氧化分解释放的能量推动ADP与磷酸所和生成ATP：ADP+Pi→ATP+H2O●血糖：指血液中的游离葡萄糖。
●糖异生：是指由非糖物质合成葡萄糖的过程。
●糖酵解：指葡萄糖在各组织细胞质中分解成丙酮酸，并释放部分能量推动合成ATP供给生命活动。
●三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸所和生成柠檬酸，柠檬酸经过一系列酶促反应又生成草酰乙酸，形成一个循环。
该循环生成第一个化合物是柠檬酸，它有三个羧基，所以称为三羧酸循环、柠檬酸循环。
●糖有氧氧化：指当氧气充足时，葡萄糖在细胞质中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量推动合成ATP供给生命活动。
●糖原合成和分解：葡萄糖在细胞内合成糖原的过程称为糖原合成，糖原在细胞内分解成葡萄糖的过程称为汤圆分解。
●磷酸戊糖途径：是葡萄糖经过6-磷酸葡萄糖氧化分解生成5-磷酸核糖（磷酸戊糖）和NADPH的途径。
生化名词解释
生化名词解释1结构域多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，这些三维实体称为结构域。
2蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，其中包括二硫键3超二级结构：相邻的二级结构单元可组合在一起，相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。
4别构效应(变构效应) 当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成为别构效应5米氏常数：酶催化反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
6熔解温度（Tm）：通常把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度，称为该DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示7盐析：是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程。
8同工酶：同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
《生化》名词解释高频考点1) 生物化学与分子生物学biochemistry and molecular biology：利用化学、物理学、数学及生物学等学科的基本原理与方法去研究生物体，从分子水平上探讨生命现象的一门科学。
2) 等电点isoelectric point of amino acid（pI）：氨基酸分子带有相等正、负电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
3) 生物活性肽biological active peptide：生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。
4) 蛋白质的一级结构primary structure of protein：指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。
5) 蛋白质的二级结构secondary structure of protein：指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。
生化名词解释
名词解释1. 糖（carbohydrate ）：糖是一类多元醇的醛衍生物或酮衍生物，包括多羟基醛、多羟基酮以及他们的缩聚物和衍生物。
单糖(monosaccharide)：指不能再被水解为更简单的糖类的物质。
寡糖(oligosaccharide)：由2-20个单糖脱水缩合生成的糖。
同聚多糖(Homopolysaccharide)：由20个以上同种单糖或衍生物聚合而成的糖类。
多糖(polysaccharide)杂聚多糖(Heterpolysaccharide)：由20个以上不同种单糖或衍生物聚合而成的糖类。
复合糖(glycoconjugate)：是指糖和非糖物质共价结合形成的复合物。
2. 偏振面(plane of polarization)：与平面偏振光震动的平面相垂直的面成为偏振面。
旋光性(optical activity)：指某些物质能使平面偏振光的偏振面发生旋转的性质。
旋光物质(optically active forms)：能使平面偏振光的偏振面发生旋转的物质。
又称旋光体。
比旋光度(specific rotation)：旋光物质在一定条件下可以使平面偏振光旋转到一定的角度，称为比旋光度，又称旋光性、光学活性。
比旋光度可用[]tD α表示：[]100tD C L αα=⨯⨯其中，L 为光程，即旋光管的长度（dm ）；C 为质量浓度（g/dL ）；[]tD α是在以钠光灯为光源（成为D 线）、温度为t 的条件下实测的旋光度。
旋光异构(optical isomerism)&旋光异构体(optical isomers)：由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同的影响所引起的异构现象称为旋光异构，所产生的异构体称为旋光异构体。
变旋光现象(mutarotation)：旋光度自行改变的现象称为变旋光现象。
3. 异头物(anomer)&异头碳(anomeric carbon)：只是在羰基碳原子上构型不同的同分异构体称为异头物。
【生化】名词解释
酸。 5． 一碳单 位：指 有些氨基 酸再分 解代谢过 程中产 生的 含有一个碳原子的 集团，它的运载体为四氢叶酸
八．核苷酸代谢
1．核 苷酸从头合成（de novo synthesis）：利用磷酸核 糖、 氨基酸、一碳单位及 CO2 等简单物质为原料，经过一 系列酶促反应，合 成核苷酸的途径。 2．核苷酸的补救合成(salvage pathway)：利用体内游离 的嘌呤（ 嘧啶）或嘌呤（嘧啶 ）核苷，经过简单的反 应， 合成嘌呤（嘧啶）核苷酸的过程，称为补救合成（或重 新利用）途径。 3．核苷酸合成的抗代谢物：一些嘌呤（嘧啶）、氨基酸 或 叶 酸等 的 类似 物竞 争 性抑 制或 “以 假 乱真 ”方 式 干 扰 或阻断嘌呤（嘧啶）核苷酸的合 成代谢,进而阻止核 酸及 蛋白质的生物合成 。意义:抗肿 瘤作用
14．结构域（ domain）:是指在较大 蛋白质分子中，由 于多肽链上相邻的 模序紧密联系，形成二个或多个 在空 间上可以明显区别 的局部区域（一般为球状），该区域 称为结构域。结构域约含 100-200 个氨基酸残基，各自 有独特的空间构象 ，并承担不同的生物学功能。
二．核酸
1．核小体 (nucleosome)核小体由 DNA 和组蛋白共同构 成。组蛋白分子共有五种，分别称为 H1，H2A，H2B， H3 和 H4。各两分子的 H2A，H2B，H3 和 H4 共同构 成了核小体的核心，DNA 双螺旋分子缠绕在这一核心 上构成了核小体。 2．增色效应（hyperchromic effect）DNA 的增色效应 是指在其解链过程中，DNA 的 A260 增加，与解链程度 有一定的比例关系 。 3．Tm 值 5 DNA 变性过程中，紫外光吸收值达到最大 值的 50％时的温度称为 DNA 的解链温度（Tm）。在 Tm 时，核酸分子内 50％的双链结构被解开。Tm 值与 DNA 的分子大小和所含碱基中的 G＋C 比例成正比。 4．退火（annealing） 即核酸的复性，变性核酸在一定 的条件下（如温度）逐步恢 复到生理范围内，两条 互补 链重新恢复到天然 的双螺旋构象。 7．核酶（ribozyme）具有自我催化的能力 RNA 分子自 身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的 RNA 被 称为核酶。 8．核酸分子杂交（molecular hybridization）热变性的 DNA 经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不 同的 DNA 之间或 DNA 与 RNA 之间形成杂化双链的现 象称为核酸分子杂 交。 9．小分子干扰 RNA (siRNA)小片段双链 RNA，诱导序 列特异的转录后基 因沉默，其作用具有放大和持续 的特 点。 10．核酸变性（denaturation 在某些理化因素下，核酸 分子互补双链之间 氢键断裂，是双螺旋结构松散变 成单 链过程称为核酸变 性。
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生化复习题1.蛋白质一级结构：就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。
2.蛋白质二级结构：是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
3.超二级结构：是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体4.蛋白质三级结构：蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构5.蛋白质四级结构：具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构6.蛋白质等电点：某一pH值的溶液中，蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值即为该蛋白质的等电点7.肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
8.核酸的变性与复性：变性指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。
复性指变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象。
9.退火：热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性,此过程称之为" 退火"10.增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象11.减色效应：核酸(DNA和RNA)复性，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)减少的现象12.碱基堆积力：每个碱基对平行伸展并且与上面的和下面的碱基对非常靠近，这一现象叫做碱基堆积。
碱基堆积力是指在DNA双螺旋结构中，碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。
维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。
13.超螺旋DNA：DNA本身的卷曲，一般是DNA双螺旋的弯曲，包括负超螺旋或正超螺旋的结果。
14.DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的排列顺序，称为DNA的一级结构。
由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。
15.DNA的二级结构：是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。
16.结合蛋白质：由蛋白质和非蛋白质2部分组成,水解时除了产生氨基酸外还产生非蛋白部分。
17.蛋白质变性作用：蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
18.蛋白质盐析作用：蛋白质溶液中加入高浓度中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀。
19.酶的活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位20.酶的专一性：一定条件，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性21.竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。
22.非竞争性抑制作用：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶－底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。
23.别构酶: 一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。
24.别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子的构象，性质和功能改变的作用。
25.同工酶：指具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶26.酶的比活力:每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数（μm）。
比活是酶纯度的测量。
27.酶原激活：在细胞中合成或初分泌时酶的无活性的前体称作酶原。
由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称酶原激活。
28.寡聚酶:由两个或两个以上的亚基组成的酶，分子量一般高于30kDa，具有四级结构。
构成寡聚酶的亚基可以相同，也可以不同，亚基之间一般以非共价键排列29.辅酶和辅基：辅基专指那些与酶蛋白以共价键紧密结合的称为辅助因子的有机小分子。
辅酶专指那些与酶蛋白结合松散，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。
在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去的有机小分子：30.全酶: 具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子31.多酶体系:多酶融合体是许多真核生物的多酶体系是多功能蛋白，不同的酶以共价键连在一起，称为单一的肽连，称为多酶融合体。
32.冈崎片段:DNA复制过程中先合成的较短的DNA，由冈崎发现的缘故得名，此片在DNA连接酶催化下再连接成完整的DNA链。
33.hnRNA :在真核生物中，最初转录生成的RNA称为不均一核RNA(heterogeneous nuclearRNA,hnRNA)。
核内不均一RNA 为存在于真核生物细胞核中的不稳定、大小不均的一组高分子RNA（分子量约为105～2×107，沉降系数约为30—100S）之总称。
34.氧化脱氨基作用:氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。
35.联合脱氨基作用: 转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。
36.呼吸链:在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链37.生物氧化: 在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA，乙酰CoA经过一系列氧化脱羧，最终形成二氧化碳和水，并产生能量的过程。
38.糖异生作用: 从非糖物质（乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、及氨基酸等）作为前体合成葡萄糖的作用。
39.糖酵解：细胞质中葡萄糖在无氧条件下转变为丙酮酸所经历的一系列反应，在此过程中净生成两个ATP分子。
40.乳酸发酵：以乳酸为终产物的厌氧发酵。
41.生醇发酵：葡萄糖在酵母细胞中经无氧分解生成乙醇的作用。
42.氧化磷酸化：代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→ATP）,这种氧化电子传递链和ATP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化43.底物水平磷酸化：将底物的高能磷酸基团直接转移给ADP或GDP生成ATP或GTP。
44.两用代谢途径：柠檬酸循环是糖、脂肪、蛋白质和氨基酸等氧化所共同经历的途径。
此外，柠檬酸循环生成的中间物质也是许多生物合成的前体。
因次柠檬酸循环是两用代谢途径。
45.甘油-3-磷酸穿梭: 糖酵解产生的NADH不能穿过线粒体膜，其上的电子可以进入线粒体内膜。
甘油-3-磷酸（易穿梭于线粒体内膜）起电子载体的作用。
46.苹果酸-天冬氨酸穿梭: 主要存在于肝和心肌中。
胞液中NADH+H+的一对氢原子经此穿梭系统带入一对氢原子，由于经NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化，故可生成2.5分子ATP。
47.乳酸循环: 肌肉细胞内的乳酸扩散到血液并伴随着血液流进入肝脏细胞，在肝细胞内通过糖异生转变为葡萄糖又回到血液随血液供应肌肉和脑对葡萄糖的需要。
48.葡萄糖-丙氨酸循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。
丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，故将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。
49.生糖氨基酸: 分解产物为糖代谢的中间物，如Py, Oxaloacetate, -Ketoglutaricacid, Fumarate 等。
50.生酮氨基酸: 分解产物为Acetyl CoA, 或Acetoacetate。
Leu。
51.解偶联剂: 使氧化作用与磷酸化作用脱去偶联的作用物质称为解偶联剂。
如2.4-二硝基酚、双香豆素等。
52.尿素循环:氨基酸代谢产生的氨在肝脏中代谢为尿素解毒，必须有精氨酸酶(Arginase)水解精氨酸为尿素而实现在肝脏中解除氨的毒性，被称为尿素循环(鸟氨酸循环) 53.酮体: 在肝细胞线粒体中以β-氧化生成的乙酰CoA为原料转化为乙酰乙酸β-羟丁酸和三者统称为酮体。
54.β-氧化: 降解始发于羧基端的第二为的碳原子，在这一处断裂，切掉两个碳原子单位，脂肪酸的降解被命名为β-氧化。
55.转氨作用: 在转氨酶（Transaminase）的催化下，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。
56.一碳单位: 具有一个碳原子的基团57.复制：以原来分子为模板合成出相同分子的过程58.转录：以DNA为模板合成RNA的过程为转录59.逆转录：有一些RNA病毒能以其RNA为模板合成DNA，称为逆转录,是中心法则的补充。
60.翻译：以mRNA为模板的蛋白质合成过程为翻译61.启动子：RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。
62.终止子：提供转录终止信号的DNA序列。
63.遗传密码：又称密码子、遗传密码子、三联体密码。
指mRNA分子上从5'端到3'端方向，由起始密码子AUG开始，每三个核苷酸组成的三联体。
决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号。
64.反密码子：转移核糖核酸中能与信使核糖核酸的密码子互补配对的三核苷酸残基。
65.半保留复制：每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的66.激酶 : 是能够在ATP和任何一种底物之间起催化作用，转移磷酸基团的一类酶67.回补反应:对柠檬酸循环中间产物有补充作用的反应又叫填补反应68.磷氧比:一对电子通过呼吸链传至O2所产生的ATP分子数。
69.乙醛酸循环：植物内脂肪酸氧化分解，为乙酰CoA之后，在乙醛酸体内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸此琥珀酸可用于糖的形成70.TCA循环：在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA，乙酰CoA经过一系列氧化脱羧，最终形成二氧化碳和水，并产生能量的过程。
71.HMP途径：当碘乙酸抑制3-磷酸甘油醛脱氢酶时，有氧与无氧分解均不可进行，生物体内发生另一个能分解糖的途径，因含有磷酸戊糖中间物，又称为磷酸戊糖途径。
从6-磷酸葡萄糖开始分解，又称为磷酸己糖旁路。