抗体(Antibody,Ab)基本结构和作用
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胃蛋白酶敏感。有弹性，可自由展开至180度，可使Fab段合 拢或分开，有利与抗原结合或易使补体结合点暴露。
Ig的绞链区及功能
（三）水解片段
木瓜酶水解IgG分子，可裂解产生两个相同的Fab片段 和一个Fc片段。
抗原结合片段：含一条完整的L链和重链近N端的1/2， 能与抗原特异性结合。
可结晶片段：含两条H链C端1/2多肽链，有活化补体 等生物学效应。
2、可变区与恒定区
经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体 与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区(CDR)。
HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3， 一般的CDR3具有更高的高变程度。
高变区也是Ig分子独特型决定簇主要存在的部位。在 大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
3、J链和分泌成分
（1）连接链（joining chain，J链）
存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。 J链分子量约为15kD，由124个氨基酸组成的酸性糖 蛋白，含有8个半胱氨酸残基，通过二硫键连接到μ链或 α链的羧基端的半胱氨酸。 J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及 在体内转运中的具有一定的作用。
抗体(Antibody， Ab)基本结构和作用
抗体(antibody，Ab)
是在抗原和免疫系统相互作用下由B细胞产 生的能与相应抗原发生特异性结合的免疫 球蛋白(immunoglobulin, Ig)。
1964年WHO决定将具有活性及化学结构与抗 体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。
Ig
一、免疫球蛋白的结构
H链每个功能区约含110 多个氨基酸残基，含有一个 由二锍键连接的50～60个氨 基酸残基组成的肽环。
这个区域氨基酸的组成 和排列在同一种属动物Ig同 型L链和同一类H链中都比较 恒定。
2、可变区与恒定区
2、可变区与恒定区
L链和H链的V区分别称为VL和VH。 在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有 更高的变异程度，这些区域称为高变区(HVR)。
（三）水解片段
用胃蛋白酶水解IgG分子，可裂解为大小二个片段。 即Fab双体称为F(ab’)2，功能与Fab段相似。 小段类似Fc，可被继续水解成小分子多肽，称为pFc'，
不再具备任何活性。
Ig的水解片段
二、Ig的抗原特异性
Ig的特征是具有与相应抗原结合的抗体活性，但它也 有免疫原性。
J链
3、J链和分泌成分
（2）分泌成分（secretory component,SC）
又称ຫໍສະໝຸດ Baidu泌片(secretory piece)，是分泌型IgA上的一 个辅助成分，分子量约为75kD，糖蛋白，由上皮细胞 合成，以共价形式结合到Ig分子，并一起被分泌到粘 膜表面。
SC的存在对于抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有 重要作用。
Ig的功能区
（二）功能区
VH、VL共同构成抗原结合部位； IgG的CH1能结合补体C4b，CH2能结合补体C1q，CH2加CH3有结
合吞噬细胞的作用，与免疫调理作用有关，还与IgG通过胎 盘的特性有关；
IgE的CH4可同肥大细胞结合，参与I型超敏反应。 CH1与CH2之间的区域为绞链区，含大量脯氨酸，对木瓜酶及
delta
epsilon
相应的Ig种类 IgM IgG IgA IgD IgE
五种Ig的结构示意图
1、重链和轻链
轻链约有212个氨基酸残基，有 (Kappa)和 (Lambda) 2型。
每个Ig分子的两条轻链总是同型的。 人血清中的κ:λ约为2:1。 每条轻链含有两个链内二硫键内二硫所组成
的环肽。
2、可变区与恒定区
Ig的氨基端（N-末端）轻链的1/2（约含108～111个氨基 酸残基）与重链的1/5或1/4区段（约含118个氨基酸残基） 的氨基酸组成及排列顺序多变称为可变区（variable region,V区）。
2、可变区与恒定区
而羧基端(C端)轻链的1/2与重链的3/4(或IgE的4/5)区域 (约从119位氨基酸至C末端)，氨基酸的组成和排列比较 恒定，为恒定区(C区)。
在V区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对比较保守， 称为骨架区（fuamework rugion，FR）。
Ig的互补决定区与抗原表位结合示意图
轻链的基本折叠
轻链的免疫球蛋白的功能区共有一种基本的折叠模式，几个多肽链的直形片 段多和肽结链构排域列（为功两能层区，）彼的此长方轴向平相行反。，轻在链两有层二之个间功有能许区多：疏水VL和氨C基L。酸在。每两个层功中能的区一中层 具有四个片段（白色箭头），另一层有三个片段（黑色箭头），两者由一个二硫键 （个红高色变）区相都连有。一个VL功残能基区编的号折示叠出使。高变区成为三个分离但又紧密位于一起的环。每
1、重链和轻链
根据H链抗原性的差异可将其分为五类，不
同的重链分别以希腊字母 (gamma)、
(alpha)、 (mu)、 (delta)和
(epsilon)表示，不同H链与L链组成完整Ig
的分子分别称之为IgG、IgA、IgM、IgD、
I重gE链五类类型 。 μ mu
γ
gamma
α
alpha
δ
ε
IgM和SIgA结构示意图
（二） 功能区
用X射线衍射分析法发现，Ig多肽链是由若干折叠 成球形结构组成的一种立体构型。 每一球形结构是肽链的一个亚单位，约110个氨基 酸组成，具有一定的生理功能，故称功能区(或结构域)。 在功能区中氨基酸序列有高度同源性。 L链有VL、CL两个功能区； IgG、IgA、IgD的重链有VH、CH1、CH2、CH3共四个功 能区；IgM、IgE重链则有VH、CH1、CH2、CH3、CH4五个功 能区。
（一）Ig的基本结构
Ig的基本结构是由二硫键连接起来的四条多肽链
组成的一个Ig的单体分子。
N端
C端
（一）Ig的基本结构
1、重链和轻链
重链约有450~570个氨基酸残基。 每条H链含有4～5个链内二硫键
所组成的环肽。 不同的H链由于氨基酸组成的排
列顺序、二硫键的数目和他们 的位置、所含的种类和数量不 同，其抗原性也不相同。
Ig的绞链区及功能
（三）水解片段
木瓜酶水解IgG分子，可裂解产生两个相同的Fab片段 和一个Fc片段。
抗原结合片段：含一条完整的L链和重链近N端的1/2， 能与抗原特异性结合。
可结晶片段：含两条H链C端1/2多肽链，有活化补体 等生物学效应。
2、可变区与恒定区
经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体 与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区(CDR)。
HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3， 一般的CDR3具有更高的高变程度。
高变区也是Ig分子独特型决定簇主要存在的部位。在 大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
3、J链和分泌成分
（1）连接链（joining chain，J链）
存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。 J链分子量约为15kD，由124个氨基酸组成的酸性糖 蛋白，含有8个半胱氨酸残基，通过二硫键连接到μ链或 α链的羧基端的半胱氨酸。 J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及 在体内转运中的具有一定的作用。
抗体(Antibody， Ab)基本结构和作用
抗体(antibody，Ab)
是在抗原和免疫系统相互作用下由B细胞产 生的能与相应抗原发生特异性结合的免疫 球蛋白(immunoglobulin, Ig)。
1964年WHO决定将具有活性及化学结构与抗 体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。
Ig
一、免疫球蛋白的结构
H链每个功能区约含110 多个氨基酸残基，含有一个 由二锍键连接的50～60个氨 基酸残基组成的肽环。
这个区域氨基酸的组成 和排列在同一种属动物Ig同 型L链和同一类H链中都比较 恒定。
2、可变区与恒定区
2、可变区与恒定区
L链和H链的V区分别称为VL和VH。 在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有 更高的变异程度，这些区域称为高变区(HVR)。
（三）水解片段
用胃蛋白酶水解IgG分子，可裂解为大小二个片段。 即Fab双体称为F(ab’)2，功能与Fab段相似。 小段类似Fc，可被继续水解成小分子多肽，称为pFc'，
不再具备任何活性。
Ig的水解片段
二、Ig的抗原特异性
Ig的特征是具有与相应抗原结合的抗体活性，但它也 有免疫原性。
J链
3、J链和分泌成分
（2）分泌成分（secretory component,SC）
又称ຫໍສະໝຸດ Baidu泌片(secretory piece)，是分泌型IgA上的一 个辅助成分，分子量约为75kD，糖蛋白，由上皮细胞 合成，以共价形式结合到Ig分子，并一起被分泌到粘 膜表面。
SC的存在对于抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有 重要作用。
Ig的功能区
（二）功能区
VH、VL共同构成抗原结合部位； IgG的CH1能结合补体C4b，CH2能结合补体C1q，CH2加CH3有结
合吞噬细胞的作用，与免疫调理作用有关，还与IgG通过胎 盘的特性有关；
IgE的CH4可同肥大细胞结合，参与I型超敏反应。 CH1与CH2之间的区域为绞链区，含大量脯氨酸，对木瓜酶及
delta
epsilon
相应的Ig种类 IgM IgG IgA IgD IgE
五种Ig的结构示意图
1、重链和轻链
轻链约有212个氨基酸残基，有 (Kappa)和 (Lambda) 2型。
每个Ig分子的两条轻链总是同型的。 人血清中的κ:λ约为2:1。 每条轻链含有两个链内二硫键内二硫所组成
的环肽。
2、可变区与恒定区
Ig的氨基端（N-末端）轻链的1/2（约含108～111个氨基 酸残基）与重链的1/5或1/4区段（约含118个氨基酸残基） 的氨基酸组成及排列顺序多变称为可变区（variable region,V区）。
2、可变区与恒定区
而羧基端(C端)轻链的1/2与重链的3/4(或IgE的4/5)区域 (约从119位氨基酸至C末端)，氨基酸的组成和排列比较 恒定，为恒定区(C区)。
在V区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对比较保守， 称为骨架区（fuamework rugion，FR）。
Ig的互补决定区与抗原表位结合示意图
轻链的基本折叠
轻链的免疫球蛋白的功能区共有一种基本的折叠模式，几个多肽链的直形片 段多和肽结链构排域列（为功两能层区，）彼的此长方轴向平相行反。，轻在链两有层二之个间功有能许区多：疏水VL和氨C基L。酸在。每两个层功中能的区一中层 具有四个片段（白色箭头），另一层有三个片段（黑色箭头），两者由一个二硫键 （个红高色变）区相都连有。一个VL功残能基区编的号折示叠出使。高变区成为三个分离但又紧密位于一起的环。每
1、重链和轻链
根据H链抗原性的差异可将其分为五类，不
同的重链分别以希腊字母 (gamma)、
(alpha)、 (mu)、 (delta)和
(epsilon)表示，不同H链与L链组成完整Ig
的分子分别称之为IgG、IgA、IgM、IgD、
I重gE链五类类型 。 μ mu
γ
gamma
α
alpha
δ
ε
IgM和SIgA结构示意图
（二） 功能区
用X射线衍射分析法发现，Ig多肽链是由若干折叠 成球形结构组成的一种立体构型。 每一球形结构是肽链的一个亚单位，约110个氨基 酸组成，具有一定的生理功能，故称功能区(或结构域)。 在功能区中氨基酸序列有高度同源性。 L链有VL、CL两个功能区； IgG、IgA、IgD的重链有VH、CH1、CH2、CH3共四个功 能区；IgM、IgE重链则有VH、CH1、CH2、CH3、CH4五个功 能区。
（一）Ig的基本结构
Ig的基本结构是由二硫键连接起来的四条多肽链
组成的一个Ig的单体分子。
N端
C端
（一）Ig的基本结构
1、重链和轻链
重链约有450~570个氨基酸残基。 每条H链含有4～5个链内二硫键
所组成的环肽。 不同的H链由于氨基酸组成的排
列顺序、二硫键的数目和他们 的位置、所含的种类和数量不 同，其抗原性也不相同。