动物生物化学_知识点复习
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
第二节蛋白质的结构层次1．肽与肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点来源：中国执业兽医师网发布时间：2011-10-13 查看次数：260动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
动物生物化学知识点复习
组分
磷酸
戊糖
碱
嘌呤
基
嘧啶
两类核酸的分子组成
RNA
磷酸
DNA
核糖 U
脱氧核糖
AG
C
T
核苷酸的紫外吸收
碱基中含有共轭双键， 最大吸收峰 260 nm 左右
核酸溶液紫外吸收以摩尔磷的吸光度表示， 摩尔磷即相当摩尔核苷酸。
（P）＝ 30.98 A
WL
ε：摩尔吸光系数 A：吸收值 W：每升溶液磷重量 L ：比色杯内径
由于共振作用，所有核苷酸的碱基都吸收紫外光，核酸在 260 nm 附近有强大光吸收。
第5章 糖类
糖类的本质： 多羟基醛、多羟基酮 多羟基醛或多羟基酮的衍生物
指蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个-螺旋或-转角)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
2. 结构域 (domain) 指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。
四. 蛋白质的三级结构
（一）三级结构的概念
(一) 四级结构的概念
(１) 有关四级结构的一些概念 亚基(单体)，同多聚，杂多聚
(２) 四级缔合的驱动力 主要有范氏作用力，氢键，离子键和疏水作用力，其中疏水作用力最为重要，二硫键对于稳定四级结构有重要意义。
(３) 亚基相互作用的方式 亚基之间的分布有各种各样的对称关系。
第4章 核酸
核酸的一级结构：一分子核苷酸的3’-位羟基与另一分子核苷酸的5’-位磷酸基通过脱水可形成3’,5’-磷酸二酯键，将两分子核苷酸连接起来。
动物生物化学重点笔记
动物生物化学重点笔记动物生物化学是研究动物体内化学物质的组成、结构、性质、代谢及其调节的一门科学。
它对于理解动物的生命活动、疾病发生机制以及动物生产等方面都具有重要意义。
以下是动物生物化学的一些重点内容。
一、蛋白质蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要功能。
1、蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成，常见的氨基酸有 20 种。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链经过折叠、盘绕形成具有特定空间结构的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构有α螺旋、β折叠等，三级结构是整条多肽链的空间构象，四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排布。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性与复性等特性。
变性会导致蛋白质的空间结构破坏，从而失去其生物活性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，由两条反向平行的脱氧核苷酸链组成，碱基之间遵循互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C 配对）。
2、 RNA 的种类和功能RNA 有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA （rRNA）等。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质合成；tRNA 转运氨基酸；rRNA 参与核糖体的构成。
3、核酸的复制与转录DNA 复制是半保留复制，通过解旋、引物结合、延伸等步骤完成。
转录是以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特性酶具有高效性、专一性和作用条件温和等特点。
2、酶的活性中心酶的活性中心是酶与底物结合并发挥催化作用的部位。
3、酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。
4、酶的调节酶的调节包括酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）和酶含量的调节。
四、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。
动物生物化学考研知识点总结
《动物生物化学》考试大纲一、蛋白质化学1、蛋白质的化学组成掌握蛋白质元素组成的特点；掌握蛋白质基本组成单位-氨基酸的基本结构及常见氨基酸的名称、结构及分类。
掌握氨基酸的主要理化性质。
掌握必需氨基酸的概念及种类。
2、蛋白质的化学结构及高级结构掌握蛋白质的氨基酸组成及蛋白质一级结构的概念；掌握肽的概念；掌握蛋白质的二级结构、超二级结构、三级结构、结构域、四级结构的基本概念及维持蛋白质高级结构的作用力；掌握二级结构的基本类型3、多肽、蛋白质结构与功能的关系掌握分子病及变构效应的概念；掌握蛋白质一级结构与功能的关系、蛋白质的高级结构与功能的关系；掌握蛋白质的变性、复性的概念、表现及机理。
掌握日常生活中对变性的利用的预防的实例。
4、蛋白质的理化性质掌握蛋白质的两性解离和等电点；掌握蛋白质电泳的基本概念、原理及实验室常见的电泳技术；掌握蛋白质分子质量测定的常用方法及原理；掌握盐析、透析的原理及蛋白质的胶体性质；掌握蛋白质沉淀的方法及应用；掌握蛋白质的紫外吸收的应用二、核酸1、核酸的种类、分布与功能2、核酸的化学组成掌握核酸的元素组成、分子组成核苷酸的生物学作用3、核酸的分子结构掌握DNA的分子结构、碱基组成及性质；掌握RNA的分子结构及碱基组成三、酶1、酶的概念及作用特点掌握酶、酶活力、比活力、酶活力单位的概念酶的作用特点：高效性、专一性、酶的不稳定性、酶活力可调节控制、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
酶的底物专一性：结构专一性和立体化学专一性2、酶的化学结构掌握辅酶、辅基、维生素的概念；掌握几种重要辅酶（辅基）的结构及功能3、酶的结构与功能的关系掌握酶的活性中心、必需基团、酶原、酶原的激活、同工酶的概念；掌握酶原激活的本质及意义4、酶的作用机理掌握酶的作用机理及酶作用高效率的机制5、酶促反应的动力学掌握酶促反应速度的因素底物浓度对酶促反应速度的影响：米氏方程、米氏常数及其意义pH 的影响温度的影响酶浓度的影响激活剂的影响抑制剂的影响：抑制作用与抑制剂、抑制作用类型（竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制）、常见抑制剂类型别构酶的概念6、酶活性的调节掌握变构调节与共价修饰调节的概念及方式7、酶的命名及分类掌握酶的命名及分类四、糖代谢1、概述掌握糖的生理功能及糖在动物体内的代谢概况；掌握血糖的来源和去路2、糖原的合成与分解掌握糖原的合成和分解的主要过程3、糖酵解掌握糖酵解的概念、糖酵解的历程（细胞定位、反应历程）、糖酵解中产生的能量、糖酵解的生物学意义4、葡萄糖的有氧分解掌握葡萄糖的有氧分解的概念、过程及意义5、糖异生掌握糖异生作用的概念及糖异生途径的反应历程6、磷酸戊糖途径掌握磷酸戊糖途径的生理意义五、生物氧化1、生物氧化概述掌握生物氧化的概念及特点2、生物氧化中水的生成掌握呼吸链的概念及组成；掌握两条呼吸链的排列顺序；掌握呼吸链的抑制作用3、胞液NADH进入线粒体的穿梭机制掌握胞液NADH进入线粒体的两种穿梭方式4、生物氧化中ATP的生成掌握ATP在生物体中的作用及生成方式；掌握呼吸链上氧化与磷酸化偶联的部位；掌握解偶联作用五、脂代谢1、脂类及其生理功能掌握脂类在生物体的重要作用；掌握不饱和脂肪酸的概念；掌握脂肪的分解代谢；掌握酮体的概念、生理意义；酮病的发生机制；掌握丙酸的代谢2、脂肪的合成代谢掌握乙酰辅酶A的来源及转运；丙二酰单酰辅酶A的形成；从头合成与β-氧化的比较3、脂类在体内运转的概况掌握血脂的概念、血浆蛋白的结构与分类；掌握血浆脂蛋白的主要功能六、含氮小分子的代谢1、蛋白质的营养作用掌握饲料蛋白质的生理功能；掌握氮平衡的概念、蛋白质的生物学价值；2、氨基酸的一般分解代谢掌握氨基酸的一般分解代谢；掌握氨基酸的三种转氨基作用及三种作用的比较3、氨的代谢掌握动物体内氨的来源与去路；掌握氨的转运；掌握尿素循环的过程4、α－酮酸的代谢和非必需氨基酸的合成掌握α－酮酸的代谢5、核苷酸的代谢掌握嘌呤核苷酸从头合成的概念、嘌呤环各原子的来源；掌握嘧啶核苷酸从头合成的概念、嘧啶环各原子的来源七、物质代谢的联系与调节掌握物质代谢的基本目的；掌握主要营养物质之间的代谢联系和相互影响八、DNA的生物合成－复制掌握中心法则、基因表达的概念；掌握复制的概念；掌握参与大肠杆菌DNA复制的酶和蛋白质因子；原核细胞DNA的复制过程；逆转录：逆转录酶及其催化特性；cDNA；掌握DNA 的损伤与修复九、RNA的生物合成－转录掌握转录的概念及不对称性；大肠杆菌的RNA聚合酶；原核细胞的转录过程；RNA前体的转录后加工；掌握外显子、内含子的概念；掌握真核生物mRNA的首尾修饰；掌握核酶的定义及意义十、蛋白质的生物合成1、蛋白质合成体系的重要组分mRNA及遗传密码：遗传密码的概念和密码表的破译；遗传密码的特点；起始密码子和终止密码子tRNA：反密码子的概念；起始tRNArRNA与核糖体2、原核生物蛋白质的合成过程掌握氨基酸的活化：氨酰-tRNA合成酶的性质及反应机理；大肠杆菌蛋白质的合成；肽链合成的起始：SD序列、起始氨酰-tRNA、起始复合物的形成肽链的延伸：进位、转肽、移位肽链合成的终止和释放3、多肽链翻译后的加工掌握多肽链合成后的加工、折叠的概念。
动物生物化学知识点总结
动物生物化学知识点总结生物化学是现代生物科学中的重要分支之一，它研究微观层面的生命现象和化学过程，是生物学和化学学科的交叉点。
而动物生物化学作为生物化学的重要分支之一，研究的是动物体内的化学反应和生命现象，对于理解动物的生长发育、代谢和疾病等方面具有重要的作用。
本文将介绍一些常见的动物生物化学知识点，帮助读者更好地了解动物生命的奥秘。
一、碳水化合物1. 糖类的分类糖类是由碳、氢、氧3种元素组成的化合物。
根据它们的分子结构和化学性质的不同，可以将糖类分为单糖、双糖和多糖。
单糖是最小单位的糖类，如葡萄糖、果糖和核糖等。
双糖是由两个单糖分子通过酯键或糖苷键连接而成的糖类，如蔗糖和乳糖等。
多糖是由多个单糖或双糖分子通过糖苷键连接而成的糖类，如淀粉、纤维素和壳多糖等。
2. 糖酵解糖酵解是指将糖分解为能量和原料的过程。
糖酵解分为两个阶段，即糖的同化和糖的异化。
糖的同化是指将糖分子通过一系列反应转化为3-磷酸甘油酸，同时释放一些能量。
这个过程需要消耗一些ATP。
糖的异化是指将3-磷酸甘油酸分解成二氧化碳和水，并释放更多的能量。
这个过程会产生ATP和NADH。
3. 糖尿病糖尿病是一种代谢性疾病，主要表现为血糖水平持续升高。
诱发糖尿病的原因很多，其中最常见的是胰岛素分泌减少或作用不良。
胰岛素是一种由胰腺分泌的激素，可以促进细胞对葡萄糖的吸收和利用。
如果胰岛素分泌不足或作用受到抑制，就会导致血糖水平升高，进而损害多个器官和系统的功能。
二、脂质1. 脂质的分类脂质是一类由碳、氢、氧和其他元素组成的生物大分子，具有生物学重要性。
根据其结构和行为特征的不同，可以将脂质分为三类：甘油脂、磷脂和固醇。
甘油脂是一种由甘油和脂肪酸通过酯键结合而成的脂类，如三酰甘油。
磷脂是一种含有磷酸基的脂类，如磷脂酰胆碱。
固醇是一类具有四环结构的天然有机化合物，如胆固醇。
2. 脂肪的代谢脂肪的代谢是指将脂肪酸和甘油脂转化为能量和产生一些代谢产物的过程。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1. 蛋白质蛋白质是组成生物体的基本大分子，由氨基酸组成，具有多样的功能。
氨基酸的种类及顺序不同，决定了蛋白质的结构与功能。
蛋白质可以分为两类：结构蛋白和功能蛋白。
结构蛋白包括胶原蛋白和肌动蛋白等，主要构成生物体的骨骼、组织和器官等；功能蛋白包括酶、激素、抗体等，参与生物体的代谢、信号传导和免疫等方面。
2. 糖类糖类是由单糖分子组成的多糖，是生物体能量的来源之一，也是生物体的结构材料。
糖类分为单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，是生物合成的最基本的糖类。
双糖由两个单糖分子通过糖苷键结合而成，如蔗糖、乳糖等。
多糖由多个单糖分子通过糖苷键结合而成，如淀粉、纤维素等。
3. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的化合物，是生物体的主要能量来源之一，也是细胞膜的主要成分。
脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸，它们的含量和种类决定了脂类的性质和功能。
酯化反应是脂类形成以及分解过程的关键。
4. 核酸核酸由核苷酸分子组成，是生物体内存储遗传信息和转移遗传信息的重要分子。
核苷酸包括腺嘌呤核苷酸、鸟嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸和胞嘧啶核苷酸四种。
DNA和RNA是两种最重要的核酸，它们的化学结构及功能有很大不同。
DNA储存生物体的遗传信息，RNA参与信息的传递和表达。
5. 酶酶是一类可以催化生物化学反应的蛋白质催化剂。
酶可以大大降低生物化学反应的能垒，从而加速反应速率。
酶的活性受到很多因素的影响，如温度、pH值和离子浓度等。
酶在生物体内发挥着重要的作用，如消化、代谢、免疫等等。
6. 生物膜生物膜是由磷脂分子和蛋白质分子构成的双层屏障，包裹着细胞内部，为细胞提供保护和组织结构支持。
生物膜的结构和功能受到很多因素的影响，如膜蛋白分子的种类和密度、环境因素等。
生物膜参与到细胞的转运、信号传导和细胞分裂等重要生物过程。
7. 代谢代谢是指生物体内物质的转化和利用过程。
代谢可以分为两类：有氧代谢和无氧代谢。
有氧代谢是指需要氧气参与的代谢反应，包括三个步骤：糖解、Krebs循环和呼吸链。
【执业兽医师】动物生物化学知识点
【执业兽医师】动物生物化学第一单元蛋白质化学及其功能1、必需氨基酸：机体不能合成或合成不足的氨基酸。
甲（甲硫氨酸）携（缀（x《）氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）亮（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）。
口诀：甲携来一本亮色书。
2、蛋白质的变性实质：次级键（包括二硫键）被破坏，天然构象解体。
不涉及一级结构的破坏。
变性后变化：生物活性丧失；物理性质改变：溶解度降低、易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力、黏度增大等。
化学性质发生改变：易被蛋白酶水解。
3、盐析：加入大量中性盐，蛋白质从水溶液中沉淀析出。
生物碱试剂：苦味酸、单宁酸、三氯醋酸、钙酸等，能与蛋白质结合成难溶的蛋白盐从而沉淀。
4、蛋白质的基础结构：一级结构。
蛋白质二级结构：包括a-螺旋，B-折叠，B-转角，无规卷曲四种。
肌红蛋白是一个具有三级结构的氧结合蛋白，呈紧密球形构象。
5、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于蛋白质分子质量的测定。
紫外吸收性质：蛋白质的最大吸收峰在280nm o6、酸性氨基酸：谷氨酸、大冬氨酸。
碱性氨基酸：组氨酸、精氨酸、赖氨酸。
7、硒代半胱氨酸是第21种标准的氨基酸,毗（bi）咯（lub）赖氨酸是第22种标准的氨基酸。
第二单元生物膜1、相变温度：（1）脂肪酸炷（ting）链越短,越不饱和，相变温度越低,越容易相变；（2）胆固醇越多，膜流动性越低，相变温度越高，越不容易相变。
2、膜上的寡糖链都是暴露在质膜外表面上，与细胞的相互识别和通讯等重要的生理活动相关联。
第三单元酶1、结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子。
2、酶的活力单位(U):酶的活力单位是衡量酶催化活性的重要指标，活力单位越高，活力越低。
酶的比活力：酶的比活力是分析酶纯度的重要指标。
酶的比活力越大，纯度越高。
3、米氏常数Km:当反应速度达到最大反应速度的一半时底物的浓度。
Km是酶的特征常数。
Km值的大小,近似地表示酶和底物的亲和力,Km值大,意味着酶和底物的亲和力小，反之则大。
动物生物化学复习总结
一、名词解释：1.等电点；当一定的PH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷相等，即净电荷为0，此时溶液的PH即为该种氨基酸的等电点。
2. 酶的活性中心：酶只有很小的部位与底物发生反应，此部位称为酶的活动中心。
3. 变构酶：当一种效应物与酶一个部位结合后，将影响到另一个效应物与酶的结合，这类酶称为变构酶二、填空题：1. 碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸❖ 2. 蛋白质的二级结构包括：α-螺旋、β-折叠、独立的α-螺旋和β-折叠、相间的α-螺旋和β-折叠3. 酶的专一性包括相对专一性、绝对专一性、立体结构专一性三、三羧酸循环或糖酵解路径图(书本103,105面)习题1氨基酸在水溶液中也什么形式存在（两性离子）2蛋白质亚基间的空间排布相互作用（四级结构）3胰岛素原转变为胰岛素发生在哪个细胞器：高尔基体4蛋白质的等电点为5.0放在PH为1.0的缓冲液中，正电荷能向正极还是负极。
答案：负极5每分子血红蛋白中有多少个铁原子？（四个）6双缩脲用来检测什么（蛋白质）7肽键属不属于一级结构内能（属于）8肽键中氮与氮之间单键为什么不能旋转（有酰胺平面）判断题9肽键能旋转形成β-折叠（错误）10具有三级结构的肽键都具有生物活性（错误）11蛋白质在生物体内合成之后的共价修饰是可逆（正确）12磷酸化和去磷酸化作用用的是不是同一种酶（不是）13盐析不会引起蛋白质的变性（正确）14Km值代表亲合性的高低（负相关）15磷酸化是激酶催化的（正确）16糖元磷酸化酶是一种什么酶（可逆的共价调节酶）17Km值与酶的性质相关而不是与酶的活性相关（正确）18糖酵解过程中的限速酶（磷酸果糖激酶）19以磷酸二羟丙酮为交叉点的是（糖代谢与甘油代谢之间）20丙酮到乙酰辅酶A脱掉的H给了谁（NAD+）21发生线粒体的循环式：三羧酸循环22一分子子葡萄糖进行有氧氧化会经过几次底物磷酸化（6次）思考题第二章蛋白质（1）天冬氨酸解离基团的pK值分别是pK1=1.88，pK2=9.06，pKR=3.64，天冬氨酸的等电点是多少？因为天冬氨酸为酸性氨基酸，故PL=（PK1+PKR）/2=2.76（2）简述血红蛋白变构与功能的关系？血红蛋白每个亚基内有一个血红素辅基，血红素中央的Fe离子是结合部位,Fe离子有6个配位键，4个与血红素吥啉环的四个吡咯的N原子相连，第五个配位键与β链F8的组氨酸咪唑基相连，第6个配位键是与氧结合的部位，不结合氧时由于第5 个配位键的作用使亚铁离子离开卟啉环，当与氧结合时亚铁离子被拉向卟啉环，这一微小的移动引发了整个血红蛋白构象和性质的改变。
动物生物化学复习要点
第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
5．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
6．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
7．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
8．蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
9. 蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
10. 变构作用：也称为别构效应，是指在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与其他小分子结合发生了构象变化，继而引起其相邻亚基构象的改变，并且这种变化在分子内部传递，最终引起蛋白质功能的改变，使其活性增强或削弱。
11．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象，盐析不引起蛋白质变性。
12．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
13．蛋白质的各级结构一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
肽键二级结构：是指由多肽链主链的肽键内部或相邻主链的肽键借助氢键形成的有规则的构象。
超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位按一定规律组合在一起的有规则的二级结构组合体。
三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
动物生物化学复习资料
动物生物化学复习资料一、绪论与酶1.生物化学的概念2.酶催化作用的特征3.维生素与辅酶4.酶催化机理（除底物活化能外，中间产物学说和契合学说诱导）5.酶活力及其单位（填空题）在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。
1972年又推荐以催量单位(katal)来表示酶的活性单位。
1催量(1kat)指：在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。
1U=16.67×109kat6.酶促反应动力学（[S]（简答题）、I（抑制剂）、激活剂、E、t （37o）、pH（6.8～7.0））米氏方程：[][]SKSVvm+=（V:最大速度，Km:米氏常数）Km可以表示酶与底物的亲和力，Km越小，亲和力越大。
例题1：说明磺胺类药物（竞争性抑制）与有机磷农药中毒的原理答：磺胺药与对氨基甲酸结构相似，可与对氨基甲酸竞争叶酸合成酶的活性中心，叶酸合成受抑制，叶酸随之减少，使核酸合成障碍，细菌生长繁殖受到抑制。
而人体可直接吸收叶酸。
有机磷杀虫药是乙酰胆碱酯酶的不可逆抑制剂。
它与磷原子与乙酰胆碱活性部位中心丝氨酸残基的羟基以共价键结合，使酶失活。
乙酰胆碱为生物体内传递神经冲动的重要物质。
胆碱酯酶为羟基酶，有机磷杀虫剂中毒时，此酶活受抑制，结果造成乙酰胆碱的堆积，造成神经过度兴奋直至抽搐而死。
又如：草酰乙酸、丙二酸和琥珀酸在结构上十分相似，因此草酰乙酸、丙二酸都是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
7.酶活性的调节:同工酶（概念）8.酶的分类:（1）氧化还原酶类：琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶、细胞色素氧化酶；（2）转移酶类：谷丙转氨酶（3）水解酶类：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶；（4）裂合酶类：醛缩酶；（5）异构酶类：葡萄糖异构酶；（6）合成酶类：谷酰胺合成酶、DNA聚合酶。
名词解释:生物化学是研究生命的化学的一门科学，将成为生命的化学。
新陈代谢生物体维持其生长、繁殖、运动等生命活动过程中化学变化的总称。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1.生物大分子：-蛋白质：由氨基酸组成，是细胞的重要组成部分。
包括结构蛋白质、酶和激素等。
-脂质：包括脂肪、磷脂和类固醇等，是细胞膜的主要组成成分，还参与细胞信号传导和能量储存。
-核酸：DNA和RNA是基因的主要组成部分，负责遗传信息的存储和传递。
2.氨基酸：-有20种常见的氨基酸，其中8种属于人体必需氨基酸，必须通过食物摄入。
-氨基酸结合形成蛋白质，通过肽键连接。
-每种氨基酸具有不同的侧链，决定了蛋白质的结构和功能。
3.酶：-酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应速率。
-酶本身不参与反应，而是通过降低反应活化能来促进反应的进行。
-酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等环境因素的影响。
4.代谢途径：-糖原代谢：糖原是动物体内糖类储存形式，能够通过糖原分解酶转化为葡萄糖供能。
-脂肪酸代谢：脂肪酸是脂质的组成部分，能够通过β-氧化途径被分解为辅酶A和醋酸等产物，供能。
-蛋白质代谢：蛋白质通过蛋白质酶分解为氨基酸，进而被转化为能量或用于合成其他生物大分子。
-核酸代谢：核酸通过核酸酶分解为核苷酸，用于DNA和RNA合成。
5.能量代谢：-ATP是细胞内的能量储存分子，通过水解反应释放能量。
-糖酵解和细胞呼吸是主要的能量产生途径，产生大量的ATP。
-光合作用是植物能量产生的主要途径，通过光能转化为化学能。
6.蛋白质结构与功能：-蛋白质的一级结构由氨基酸的线性排列确定。
-二级、三级和四级结构决定蛋白质的空间结构和功能。
-蛋白质的功能包括结构支持、酶催化、抗体防御和激素调节等。
7.糖代谢：-糖类通过糖酵解途径分解为葡萄糖，并通过糖酵解产生ATP。
-葡萄糖进一步被氧化为二氧化碳和水，产生更多的ATP，这一过程称为细胞呼吸。
8.脂类代谢：-脂肪酸在线粒体内被氧化为辅酶A和醋酸，并通过柠檬酸循环进一步代谢。
-脂类代谢过程中产生的高能电子通过呼吸链转移，最终产生大量ATP。
9.核酸代谢：-核苷酸通过核酸酶降解为核苷和磷酸等，进一步循环利用。
动物生物化学中职知识点
动物生物化学中职知识点一、知识概述《动物生物化学》①基本定义：动物生物化学就是研究动物体内化学物质的变化、它们之间的相互关系以及这些变化与动物生命活动关系的学科。
这么说吧，就像研究动物身体里一个个小零件（化学物质）是怎么工作的，它们彼此之间怎么配合，然后这些工作和配合对动物活着、长大、繁殖等活动有啥影响。
②重要程度：它在动物相关学科里算得上是基础学科了。
打个比方，如果把研究动物比作盖房子，那动物生物化学就是这房子的地基。
我们要是想搞懂动物为啥生病、怎么育肥、繁殖后代的机制等等，就得先搞懂动物生物化学。
③前置知识：在学习动物生物化学之前，最好对基础的化学知识有一些了解，像什么元素、化合物这些概念要知道。
比如说你得知道水是由氢和氧组成的，这就像是英文里得先认识字母才能组合单词句子一样。
④应用价值：实际应用可太多了。
比如说在养殖业中，了解动物生物化学能知道给动物喂什么营养成分，能让它们长得更快更健康。
还能根据动物的生化指标来判断动物是不是生病了。
就像我们人去医院体检，验血看各项指标一样。
二、知识体系①知识图谱：在动物学学科里，动物生物化学是处于比较基础的连接性地位的。
它和动物生理学、动物病理学等学科都连接得很紧。
比如说动物生理学研究动物机能，但是要搞清楚机能就得知道生化物质的基础变化，这就离不开动物生物化学了。
②关联知识：它和动物解剖学有关联，解剖能看到动物身体结构，生物化学能解释结构里的物质运行。
和动物营养学联系也很紧密，因为营养学就是要给动物提供合适的营养物质，而这些物质在动物体内怎么作用就得靠生物化学知识了。
③重难点分析：- 掌握难度：对于中职学生来说，一些化学方程式和复杂的代谢过程比较难掌握。
像三羧酸循环，好多学生一看到就头疼，各种各样的中间产物，搞不清楚是怎么反应的。
- 关键点：我觉得关键是要理解生化反应的本质和它在动物生活中的作用。
比如说糖代谢，要明白糖在动物体内怎么产生能量的，这个产生能量对动物的生命活动为啥重要。
动物生物化学 复习知识点
第一章绪论1、生物化学的概念在分子水平上研究生命现象的化学本质的科学。
它以生物体为研究对象,包括人体、动物、植物、微生物和病毒。
2、生物化学的研究内容与发展的三个阶（1）静态生物化学阶段（20世纪20年代之前（2）动态生物化学阶段（20世纪前半叶（3）机能生物化学阶段（20世纪50年代以后3、生物化学与畜牧兽医的关系❖在畜禽饲养中深刻理解畜禽机体内物质代谢和能量代谢的状况，掌握体内营养物质代谢间相互转变及相互影响的规律是提高饲料营养作用的基础。
❖掌握正常畜禽的代谢规律，对于临床上畜禽代谢疾病的症断与治疗具有主要的作用。
第二章蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分类1.按蛋白质的构象分类：球状蛋白质纤维状蛋白质2.按蛋白质的功能分类：催化蛋白（酶）运输蛋白（运输和转运物质，如血红蛋白，脂蛋白，各种泵）贮藏蛋白（储藏物质，如铁蛋白，酪蛋白）收缩蛋白（肌肉收缩运动，如肌球蛋白，肌动蛋白）防御蛋白（防护和免疫，如各种免疫球蛋白）结构蛋白（细胞骨架结构，如胶原蛋白，角蛋白）调节蛋白（调节功能，如胰岛素，生长素）电子传递蛋白3.按蛋白质的组成和溶解性分类：简单蛋白质结合蛋白质二、蛋白质的化学组成一）、蛋白质的元素组成：凯氏定氮法：例子蛋白质元素组成的一个特点：其中N是区别糖和脂的特征元素，各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均值为16％左右,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（蛋白系数）(二)、构成蛋白质的基本结构单位1、氨基酸的结构：A、均为α-氨基酸（除脯氨酸）；B、均为L-氨基酸（除甘氨酸）2、氨基酸的分类：基本氨基酸（20种）：掌握R基团的结构特征（色氨酸、组氨酸等）。
营养学分类：必需氨基酸的种类编码氨基酸：据R基团极性分类非极性R基团AA（８种）极性R基团AA：不带电荷（７种）；带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）据氨基酸的酸碱性分类中性ＡA：含脂肪烃：Gly、Ala、Val、Leu、Ile含芳香环：Phe、Tyr、Try含羟基：Thr、Ser含硫：Met、Cys含亚氨基：Pro1含酰胺基：Asn、Gln酸性ＡＡ:Asp、Glu碱性ＡA:Lys、Arg、His据营养学分类：必需ＡＡ：Lys Trp Phe V al Met Leu Ile Thr非必需ＡＡ据代谢去向分类生糖ＡＡ(15种) 生酮ＡＡ（1种：Leu 生糖兼生酮ＡＡ(4种：Ile，Lys，Phe，Tyr)3、氨基酸的性质A、氨基酸的两性解离及等电点：大于等电点带负电荷，小于带正电荷；等电点的概念；（1）氨基酸的一般理化性质а-氨基酸是无色结晶，各有特殊晶形。
动物生化复习要点
动物生物化学复习重点1.蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）●蛋白质的理化性质●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●了解氨基酸、肽的分类●理解氨基酸的通式与结构●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2.核酸化学考试内容●核酸的基本化学组成及分类●核苷酸的结构●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的主要理化特性考试要求●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质●掌握DNA的二级结构模型3.酶学考试内容●酶催化作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素考试要求●了解酶的概念●了解酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）●掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法●掌握核酶概念●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制（别构酶的结构特点和性质）4.维生素和辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各种维生素的活性形式、生理功能考试要求●了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病●了解脂溶性维生素的结构特点和功能5.生物氧化考试内容●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求●了解高能磷酸化合物的概念和种类●理解ATP的生物学功能●掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制6.糖的分解代谢和合成代谢考试内容●糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶考试要求●了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用●了解糖原合成作用的概念●理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●理解光反应过程和暗反应过程●掌握磷酸戊糖途径、限速酶调控位点及其生理意义7.脂类的代谢与合成考试内容●脂肪动员的概念●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成和利用●血脂及血浆脂蛋白考试要求●了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活●理解脂肪酸的生物合成途径●理解脂肪动员的概念●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢8.含氮化合物代谢考试内容●蛋白质在细胞内的降解机制及其特点●氨基酸分解代谢的过程●尿素循环的流程考试要求●了解蛋白质降解的过程●掌握尿素循环的流程9.DNA，RNA和遗传密码考试内容●DNA复制的一般规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用●DNA复制的基本过程●转录基本概念；参与转录的酶及有关因子●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●mRNA、tRNA、 rRNA和非编码RNA的后加工●逆转录的过程●逆转录病毒的生活周期●RNA传递加工遗传信息考试要求●理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程●全面了解RNA转录与复制的机制●理解RNA的复制●理解原核生物的转录过程●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类●掌握DNA复制的特点●掌握DNA的损伤与修复的机理●掌握转录的一般规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●掌握逆转录的过程及生物学意义10.蛋白质的合成和转运考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理●参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能考试要求●全面了解蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程11.基因工程和蛋白质工程考试内容●基因工程的简介●DNA克隆的基本原理●基因的分离、合成和测序●克隆基因的表达●基因来源、人类基因组计划及核酸顺序分析●基因的功能研究（针对基因功能的相关研究技术如基因敲除和RNA干扰是近年来的研究热点，是基础研究与技术结合的典范）●RNA和DNA的测序方法及其过程●蛋白质工程考试要求●了解人类基因组计划及核酸顺序分析●了解蛋白质工程的进展●掌握基因工程操作的一般步骤，●掌握各种水平上的基因表达调控●掌握研究基因功能的一些方法和原理●掌握RNA和DNA的测序方法原理及其过程●掌握研究蛋白质相互作用的方法。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最主要的能量来源之一，也是构成细胞膜的基础。
在动物体内，碳水化合物经过消化和吸收后被转化成葡萄糖，再通过各种代谢途径产生ATP等能量分子供体内代谢需要。
另外，蔗糖、乳糖等二糖与多糖也是动物体内消化和代谢的重要碳水化合物。
2. 脂质脂质是构成细胞膜的主要成分之一，同时也是重要的能量储备物质。
常见的脂质包括甘油三酯、磷脂、胆固醇等。
甘油三酯在动物体内是重要的蓄能物质，主要存在于脂肪组织中；磷脂则主要构成细胞膜，是细胞膜结构与功能的重要组成部分；胆固醇则是体内的一种重要的类固醇类化合物，用于制造激素和维持细胞膜渗透性。
3. 蛋白质蛋白质是动物体内最丰富的生物大分子，广泛参与体内的代谢、调节、结构和运动等生命活动。
蛋白质由氨基酸组成，不同的氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在体内通过翻译机器（核糖体）合成，在折叠、修饰等过程中形成不同的空间结构与活性。
蛋白质通过磷酸化、脱磷酸化、甲基化等修饰可以影响其生物活性。
体内常见的蛋白质包括酶、激素、抗体、筋蛋白等。
4. 核酸核酸是构成生命的基本分子，是体内遗传信息的携带物质。
核酸分为DNA和RNA两种，DNA是体内重要的遗传物质，参与细胞遗传信息的保持和传递；RNA则在依据DNA信息进行转录、翻译等作用过程中发挥重要作用。
核酸的核心结构是由五碳糖、磷酸基团、碱基组成的核苷酸。
核酸的碱基共有4种：腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤和胞嘧啶，它们的配对关系与序列出现对遗传信息的编码与表示具有重要影响。
5. 酶酶属于一类重要的生物催化剂，不参与化学反应的端点能量但可改变化学反应的作用机制，降低化学反应的活化能，加速化学反应的进行。
酶是由蛋白质组成的，不同的酶对应不同的生物反应。
酶的功能受参数如温度、pH、离子强度等的影响，在药物化学中可研究药物对酶的作用，洞察药物的代谢与毒性等。
6. 发酵与呼吸发酵是一类无需氧气参与的生物氧化过程，是体内产生底物转化产物的方式之一，常见的发酵方式包括乳酸发酵、酒精发酵等。
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第1章 绪论
• 生物化学（Biochemistry）：是生命的化学，是从分子水平上阐明 生命有机体的化学规律以揭示生命现象本质的科学。生物化学研 究生命有机体的化学组成及其结构与功能的关系，研究细胞中的 物质代谢和与之相伴随的能量转换过程，研究机体组织器官机能 的生化机理。
一、元素组成
组成核酸的元素有C、H、O、N、P等，与蛋白质比较，其 组成上有两个特点：一是核酸一般不含元素S，二是核酸中P元素 的含量较多并且恒定，约占9-10%（通常取9.5%）。因此，核酸定 量测定的经典方法，是以测定P含量来代表核酸量。
二、化学组成与基本单位
核酸经水解可得到很多核苷酸，因此核苷酸是核酸的基本单 位。核酸就是由很多单核苷酸聚合形成的多聚核苷酸。核苷酸可 被水解产生核苷和磷酸，核苷还可再进一步水解，产生戊糖和含 氮碱基。
5’-位磷酸基通过脱水可形成3’,5’-磷酸二酯键，将两分子核苷酸连接起来。
核酸就是由多个核苷酸单位 通过3’,5’-磷酸二酯键连接 起来形成的不含侧链的长链 状化合物。 核酸是有方向性的长链状化 合物，多核苷酸链的两端， 一端称为5’-端，另 一端称 为3’-端。
核酸是生物体内的高分子化合物，包括脱氧核糖核酸（DNA）和 核糖核酸（RNA）两大类。
第3章 蛋白质 ( protein )
❖ 20种氨基酸 分类 ❖ 氨基酸的主要理化性质 ❖ 蛋白质的结构、理化性质
一、蛋白质的一级结构
1. 定义—— 1969年，国际纯化学与应用化学委
员会（IUPAC） 规定：
蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的 排列顺序，包括二硫键的位置。
2.一级结构的意义
两类核酸的分子组成
组分 磷酸 戊糖
碱 嘌呤 基 嘧啶
RNA
磷酸
DNA
核糖
脱氧核糖
AG
U
C
T
核苷酸的紫外吸收
碱基中含有共轭双键， 最大吸收峰 260 nm 左右
核酸溶液紫外吸收以摩尔磷的吸光度表示，
摩尔磷即相当于摩尔核苷酸。
（P）＝ 30.98 A
WL
ε：摩尔吸光系数 A：吸收值 W：每升溶液磷重量 L ：比色杯内径
(一) 四级结构的概念
(１) 有关四级结构的一些概念 亚基(单体)，同多聚，杂多聚
(２) 四级缔合的驱动力 主要有范氏作用力，氢键，离子键和疏水作用力，其中疏水作用力最
为重要，二硫键对于稳定四级结构有重要意义。 (３) 亚基相互作用的方式
亚基之间的分布有各种各样的对称关系。
第4章 核酸
核酸的一级结构：一分子核苷酸的3’-位羟基与另一分子核苷酸的
蛋白质的一级结构是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的 化学结构包括肽链数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键的位置，又 称共价结构。蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定着蛋白质高 级结构。
一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。
二. 蛋白质的二级结构
（一）二级结构的概念
蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但 不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。
四. 蛋白质的三级结构
（一）三级结构的概念
三级结构：指的是多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基 础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分 子结构。
（三）维持三级结构的作用力
疏水作用 氢键 离子键 范德华力
非共价键（次级键）
二硫键 —— 共价键
稳定蛋白质三维结构的作用力
1 离子键 2 氢键 3 疏水作用 4 范德华引力 5 二硫键
由于共振作用，所有核苷酸的碱基都吸收紫外 光，核酸在 260 nm 附近有强大光吸收。
第5章 糖类
糖类的本质： 多羟基醛、多羟基酮 多羟基醛或多羟基酮的衍生物
生物化学研究的内容
静态生物化学
研究生物体内各种化合物的结构、 化学性质和功能（主要有糖类、 脂类、蛋白质、核酸、酶、维生 素和激素）
动态生物化学
研究构成生物体的基本物质在生 命活动中进行的化学变化，即新 陈代谢及代谢过程中能量的转换 和调节
生物化学研究的内容
静态生物化学
糖类化学 脂类化学 蛋白质化学 核酸化学 酶学
Adenosine Triphosphate, ATP: 三磷酸腺苷
第3章 蛋白质 ( protein )
3.3 蛋白质的化学组成 3.3.1 元素组成
主要的： C
H
O
NHale Waihona Puke S50~55% 6~8% 20~23% 15~18% 0~4% 微量的： P Fe Cu Zn Mo I Se
各元素的百分比对于大多数蛋白质都较相似，大多数蛋白质含氮量较恒定，平均 16 %，即1g氮相当于6.25g蛋白质。 6.25称为蛋白质系数。
五. 蛋白质的四级结构
(一) 四级结构的概念
四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、 有特定三维结构的蛋白质构象。每条多肽链又称为亚基。
血红蛋白由四条多肽链形成，是一种寡聚蛋白质。这四条链主要 通过非共价键相互作用缔合在一起。血红蛋白分子上有四个氧的结 合部位，因为每条链上含有一个血红素辅基。
动态生物化学
代谢与能量
糖类代谢 脂类代谢 蛋白质代谢 核酸代谢 代谢调节
蛋白质的降解 氨基酸代谢 蛋白质的生物合成
核酸的降解 核苷酸代谢 核酸的生物合成
第2章 生命的化学特征
2.2 生物体系中的非共价作用力 存在于生物分子中主要的非共价相互作用力包括：氢键、离子
键、范德华力、疏水力。 2.4 生物能量学
这可用于测定蛋白质的含量——凯氏定氮法。
样品中蛋白质含量=样品中的含氮量 × 6.25
第3章 蛋白质 ( protein )
3.3.2 蛋白质的基本结构单元 ❖ 蛋白质的基本结构单元是氨基酸 amino acid
❖ 多个氨基酸首尾连结（连接方式：肽键）形成长而不分支的多聚物 ——多肽链
❖ 多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质
天然蛋白质包括 α-螺旋、 β-折叠、 β-转角、 无规则卷曲等二级结构。
三. 蛋白质的超二级结构和结构域
1. 超二级结构的定义
指蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个-螺旋或-转角)组 合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
2. 结构域 (domain)
指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠 区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。