蛋白质分解代谢

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蛋白质分解代谢

蛋白质分解代谢

胃蛋白酶的作用
氨基末端42个氨基酸残基 胃蛋白酶原 (相对分子质量 4万) HCl激活 自身激活 胃蛋白酶 (相对分子质量 3.3万)
蛋白质
多肽 氨基酸(少量)
(二)小肠中消化(主要部位)
• 消化的酶:
胰液、小肠液(细胞膜)多种蛋白酶及肽酶 1.胰液中的蛋白酶——最适pH7.0,产物是氨基 酸和寡肽
• 天冬氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶
简称天冬氨酸转氨酶(aspartate transaminase AST或GOT)
ALT和AST催化的反应
CH3 CHNH2 COOH 丙氨酸

COOH (CH2)2 C=O COOH α -酮戊二酸 COOH (CH2)2 C=O COOH α -酮戊二酸
ALT
• 细胞对氨基酸的摄取需要膜上转运蛋白并且需要 Na+的同向协同转运,需要钠泵(Na+-K+-ATP酶)。
细胞外 细 胞 膜 细胞内
ATP
K+
Na+
Na+ 氨基酸
ADP+Pi
K+
Na+
Na+ 氨基酸
三、蛋白质的腐败作用
腐败作用:肠道细菌(主要是大肠杆菌)对
未消化的蛋白质或未吸收的消化产物作用, 产生一系列产物的过程。 部位主要是在大肠的下段
氨基酸的一般代谢
外源性氨基酸:
食物蛋白质消化吸收的蛋白质
内源性氨基酸:
体内蛋白质降解产生与合成的氨基酸
氨基酸代谢库:
内源性与外源性氨基酸混合在一起 分布于体液各处参与代谢。
氨基酸代谢库以游离氨基酸总量计

体内氨基酸的来源与去路:
食物蛋 消化吸收 白质

蛋白质的分解代谢习题及参考答案

蛋白质的分解代谢习题及参考答案

第八章蛋白质的分解代谢一、名词解释1.蛋白质的互补作用:几种营养价值较低的蛋白质混合食用,互相补充必需氨基酸的种类和数量,从而提高蛋白质在体内的利用率;2.蛋白质的腐败作用:未经消化的少量蛋白质及少局部消化产生的氨基酸或小肽均可能不被吸收,肠道细菌对这局部蛋白质或未吸收的消化产物进展分解;3.非必需氨基酸:机体需要且能够完全由机体合成的氨基酸;4.蛋白质的生理价值:进入人体的蛋白质保存率和百分比,吸收和利用程度;5.外肽酶:能水解蛋白质的氨基或末端肽键的蛋白质水解酶;6.内肽酶:能水解肽链内部位置肽键的蛋白质水解酶;7.氮正平衡:食入氮量大于排泄氮量,表示体内蛋白质合成量大于分解量;8.氮负平衡:食入氮量小于排泄氮量,表示体内蛋白质合成量小于分解量;9.氮总平衡:食入氮量等于排泄氮量;10.γ-谷氨酰基循环:氨基酸的吸收是在γ-谷氨酰转移酶〔结合在细胞膜上〕的催化下,通过谷胱氨酸〔GSH〕作用而转入细胞的;11.泛素:是一种由76个氨基酸构成的多肽,分子量8.45kD;12.必需氨基酸:机体需要,却不能自身合成或合成量很少的氨基酸,不能满足需求,必须由食物供给;13.转氨酶:催化转氨基作用的酶;14.转氨基作用:氨基酸的α-氨基与α-酮酸的酮基,在转氨酶的作用下相互交换,生成新的相应氨基酸和α-酮酸过程的作用;15.联合脱氨基作用:转氨作用和脱氨作用想偶联;16.鸟氨酸循环:精氨酸在精氨酸酶的作用下水解生成尿素和鸟氨酸,后者经膜载体转运到线粒体,再参与尿素合成循环;17.丙氨酸-葡萄糖循环:丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进展氨的转运循环过程;18.一碳单位:主要由于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸以及色氨酸的代谢生成。

二、填空题1.根据蛋白酶作用肽键的位置,蛋白酶可分为内肽酶和外肽酶两类,胰蛋白酶则属于内肽酶。

2. 蛋白质在细胞内降解需要与泛素有关的3 种重要酶参与,这三种酶是:泛素活化酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3。

蛋白质分解原理及氨基酸代谢

蛋白质分解原理及氨基酸代谢

R1R1 H
R2O
H2N CH 胰C 蛋N白C酶H 原C
糜O 蛋白R酶2 原
肠激RR酶37或胰蛋H 白R8酶
CH
N二肽酶
N
C
CH
O R15R5
R1H6
C胰蛋白C酶H+六肽N
N
C
COOH CH
H
O OR4 糜蛋H白酶+2O个二肽R6
弹性芳蛋香白族氨酶氨基原酸基酸碱+性氨胰H基蛋酸2N白-酶脂C肪H族-氨C基-N酸弹H性-C蛋H白-C酶OOH
ATP
过小肠粘膜的刷状缘γ-谷上氨的酰载半体胱蛋氨酸白转运AD吸P+收Pi。已证实的
AA AA
AA
AA
① γ-氨谷基氨酸酰转载肽体酶蛋白目前有④6肽种酶。
② γ-谷氨酰环化转移酶 ⑤ γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶
③ 5-氧脯氨酸酶(一)主动⑥转谷胱运甘吸肽收合成酶 蛋白质分解原理及氨基酸代谢
三、蛋白质的腐败
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
非必需氨基酸是指体内需要的,但不是必须要从食物中摄 取,可以在体内通过一定的途径合成的氨基酸。
食物蛋白质的营养价值的高低,主要决定于其所含必需氨 基酸的种类、数量以及其相互比例是否与人体内的蛋白质 相似。
实际上评定食物蛋白质的营养价值还应包括食物蛋白质含 量、蛋白质的消化率、蛋白质的利用率三个方面。
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
(一)脱羧基生成胺类
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
R
组氨酸 赖氨酸
C CO 氨基酸脱羧酶 R
尸胺
酪氨酸 降压 色氨酸
CH2 N H2
酪胺 升压 色胺
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
(二)肠道细菌产生氨

蛋白质分解代谢过程

蛋白质分解代谢过程

消化系统疾病
消化酶缺乏
蛋白质的消化需要特定的酶来分解,如果缺乏这些酶,蛋白质无 法被有效消化,可能导致消化不良、腹胀、腹泻等症状。
肠道炎症
肠道炎症可能影响蛋白质的消化和吸收,导致营养不足和生长迟缓。
肠易激综合征
肠易激综合征是一种功能性肠道疾病,可能导致腹痛、腹泻和便秘 等症状,影响蛋白质的消化和吸收。
氨基酸代谢异常
苯丙酮尿症
苯丙酮尿症是一种常见的氨基酸代谢异常, 由于缺乏苯丙氨酸羟化酶,导致苯丙氨酸无 法正常代谢,可能出现智力发育迟缓、癫痫 等症状。
枫糖尿症
枫糖尿症是由于支链氨基酸代谢异常引起的 ,可能出现神经系统损害、生长迟缓等症状

肥胖与糖尿病
要点一
肥胖
过多的蛋白质摄入可能导致肥胖,肥胖又与多种健康问题 相关,如心血管疾病、糖尿病等。
要点二
糖尿病
蛋白质摄入过多可能增加肾脏负担,长期高蛋白饮食可能 增加患糖尿病的风险。糖尿病患者的蛋白质代谢也可能出 现异常,影响身体健康。
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THANKS
03
主动运输需要消耗能量,能量来源于细胞内的ATP水解。ATP水解后释放的能量 用于驱动载体蛋白的构象变化,从而完成氨基酸的转运。
氨基酸的分类与转运
氨基酸的分类
中性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
氨基酸根据其侧链基团的性质 可以分为中性、酸性、碱性氨 基酸等不同类型。不同类型氨 基酸在细胞内的转运方式和作 用也有所不同。
蛋白质分解代谢过程
目录
CONTENTS
• 蛋白质的消化 • 氨基酸的吸收 • 蛋白质分解后的代谢途径 • 蛋白质分解代谢过程中的调节 • 蛋白质分解代谢过程中的疾病与健康问

生化教案蛋白质分解代谢

生化教案蛋白质分解代谢

一、教学目标1. 让学生了解蛋白质分解代谢的概念和重要性。

2. 使学生掌握蛋白质分解代谢的过程和途径。

3. 培养学生对生化知识的兴趣和探究能力。

二、教学内容1. 蛋白质分解代谢的概念2. 蛋白质分解代谢的过程3. 蛋白质分解代谢的途径4. 蛋白质分解代谢的意义5. 蛋白质分解代谢与人体健康的关系三、教学重点与难点1. 教学重点:蛋白质分解代谢的过程和途径,蛋白质分解代谢的意义。

2. 教学难点:蛋白质分解代谢的具体步骤和机制。

四、教学方法1. 采用问题驱动法,引导学生思考蛋白质分解代谢的重要性。

2. 使用案例分析法,让学生了解蛋白质分解代谢在实际生活中的应用。

3. 利用多媒体教学,展示蛋白质分解代谢的过程和途径。

4. 开展小组讨论,培养学生合作学习和探究能力。

五、教学过程1. 导入:通过提问方式引导学生思考蛋白质分解代谢的概念和重要性。

2. 讲解:介绍蛋白质分解代谢的过程和途径,解释蛋白质分解代谢的意义。

3. 案例分析:分析实际生活中的蛋白质分解代谢实例,让学生加深理解。

4. 互动环节:开展小组讨论,让学生分享自己的观点和疑问。

6. 作业布置:布置相关练习题,巩固所学知识。

六、教学评估1. 课堂问答:通过提问方式检查学生对蛋白质分解代谢概念的理解。

2. 小组讨论:评估学生在小组讨论中的参与程度和思考深度。

3. 作业批改:检查学生对蛋白质分解代谢过程和途径的掌握情况。

4. 期中考试:设置有关蛋白质分解代谢的试题,评估学生的综合运用能力。

七、教学拓展1. 邀请生化专家进行讲座,让学生更加深入地了解蛋白质分解代谢的研究动态。

2. 组织学生参观实验室,实际操作蛋白质分解代谢的相关实验。

3. 推荐阅读资料,让学生拓展知识面,了解蛋白质分解代谢在其他领域的应用。

八、教学反思1. 反思教学内容:检查教学内容是否全面、深入,是否符合学生的认知水平。

2. 反思教学方法:评估所采用的教学方法是否有效,是否有利于学生的学习。

蛋白质的分解代谢

蛋白质的分解代谢

2.肠激酶
胰蛋白酶原
胰蛋白酶
糜蛋白酶原
糜蛋白酶
弹性蛋白酶原 羧基肽酶原
弹性蛋白酶 羧基肽酶
➢ 寡肽酶(氨基肽酶及二肽酶)
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 + 蛋白水解酶作用示意图
二肽酶
氨基酸
二、氨基酸的吸收
• 吸收部位:主要在小肠 • 吸收形式:氨基酸 • 吸收机制:耗能的主动吸收过程
蛋白质的吸收
在糖和脂肪等物质充分供应的条件下,为维持氮的总平衡,至 少必需摄入的蛋白质的量,称为~。成人每日最低蛋白质需要量为 30~50g,我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为70~80g。
3. 蛋白质的营养价值
①必需氨基酸(essential amino acid)
指体内需要但自身不能合成,或合成不能满足需要的,必 须由食物供给的氨基酸,共有8种:赖、色、苯丙、蛋、苏、亮、 异亮及缬氨酸。另有两种半必需氨基酸:精氨酸、组氨酸
•其余10种氨基酸utrition value)
蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、含 量和比例。衡量蛋白质营养价值高低的指标是蛋白质的 生理价值。
③蛋白质的互补作用
指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨基酸 可以互相补充而提高营养价值。
谷类:色氨酸多,赖氨酸少 豆类:色氨酸少,赖氨酸多
某些物质结构与神经递质结构相似,可取代正常神
经递质从而影响脑功能,称假神经递质。
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
OH 酪胺
OH β-羟酪胺
β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺,它们可取代儿 茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神经冲动,使大脑发生 异常抑制而昏迷,临床称为肝昏迷。

生物化学蛋白质的代谢分解

生物化学蛋白质的代谢分解
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算,在不进食蛋白质时,成人每天最少也要分
解约20克蛋白质,由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异,不可能全部被利用,因此,成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡,这是蛋白质的最低生理需 要量,要长期维持氮的总平衡,我国营养学会推荐正常成人每 日蛋白质需要量为80克,
转氨基的作用机制
转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯,即磷酸吡哆醛, 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺的相互转变,起着传递氨基的作用,
生理意义:转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基 的重要方式,也是体内合成非必需氨基酸和氨基酸互变 的重要途径之一,另外,转氨基作用还是联合脱氨基的 重要组成环节,
正常情况下,转氨酶主要存在于组织细胞内,血清中转氨酶 的活性很低,肝组织中GPT的活性最高,心肌组织中GOT 的活性最高,
生理意义: 1、使肌肉中有毒的氨以无毒的丙氨酸形式输 出,
2、为肝脏提供合成尿素的氮源和糖异生的原 料,而肝糖异生产生的葡萄糖既为肌肉组织提 供能量又为肌肉排氨再循环提供了丙酮酸,
谷氨酰胺的运氨作用
部位:脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用:将氨运至肝、肾 酶:谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应:不可逆,耗能
二、氨的代谢:
体内代谢产生的氨以及肠道吸收的氨进入血液形成 血氨,氨具有毒性,中枢神经系统对氨的毒性极为敏感,
生理情况下,氨的来源和去路始终保持动态平衡,体内 的 血氨浓度很低,一般不超过47~60μmol/L 1mg/L ,
对于严重肝病患者,其尿素合成能力降低,致使血氨增 高,过量的氨进入脑组织造成脑功能紊乱,常与肝性脑 病的发病有关,
四、氨基酸的脱羧基作用
有些氨基酸在脱羧酶的作用下可进行脱羧基作用,生成相应的胺 类,

生化教案蛋白质分解代谢

生化教案蛋白质分解代谢

生化教案蛋白质分解代谢一、教学目标:1. 让学生了解蛋白质分解代谢的概念和重要性。

2. 使学生掌握蛋白质分解代谢的过程和途径。

3. 培养学生对蛋白质分解代谢在生命活动中的作用的理解。

二、教学内容:1. 蛋白质分解代谢的概念2. 蛋白质分解代谢的重要性3. 蛋白质分解代谢的过程4. 蛋白质分解代谢的途径5. 蛋白质分解代谢在生命活动中的作用三、教学重点与难点:1. 教学重点:蛋白质分解代谢的概念、过程、途径及其在生命活动中的作用。

2. 教学难点:蛋白质分解代谢的具体过程和途径。

四、教学方法:1. 采用问题导入法,激发学生的学习兴趣和思考能力。

2. 使用多媒体教学,展示蛋白质分解代谢的相关图像和动画,帮助学生形象理解。

3. 通过案例分析,使学生了解蛋白质分解代谢在实际生活中的应用。

4. 开展小组讨论,培养学生的合作能力和口头表达能力。

五、教学过程:1. 引入新课:通过提问方式引导学生思考蛋白质分解代谢的概念及其重要性。

2. 讲解概念:讲解蛋白质分解代谢的概念,解释其在生命活动中的作用。

3. 展示图像:利用多媒体展示蛋白质分解代谢的过程和途径的图像,帮助学生理解。

4. 讲解过程:详细讲解蛋白质分解代谢的具体过程和途径。

5. 案例分析:分析实际案例,使学生了解蛋白质分解代谢在生活中的应用。

6. 小组讨论:学生分组讨论,分享对蛋白质分解代谢的理解和看法。

7. 总结:对蛋白质分解代谢的概念、过程、途径及其作用进行总结。

8. 布置作业:布置相关练习题,巩固学生对蛋白质分解代谢的理解。

六、教学评估:1. 课堂问答:通过提问方式检查学生对蛋白质分解代谢概念的理解。

2. 小组讨论:评估学生在小组讨论中的参与程度和理解深度。

3. 案例分析报告:评估学生对案例分析的理解和分析能力。

4. 作业完成情况:检查学生对蛋白质分解代谢过程和途径的掌握程度。

七、拓展与延伸:1. 蛋白质分解代谢与其他代谢途径的联系与区别。

2. 蛋白质分解代谢在疾病发生和发展中的作用。

第九章蛋白质分解代谢

第九章蛋白质分解代谢

• 两种重要的转氨酶
草酰乙酸 酸
谷氨酸
GOT
天冬氨酸 氨酸
α-酮戊二酸
丙酮
GPT 丙
A 谷丙转氨酶(GPT,ALT) 急性肝炎患者血清GPT↑↑
B 谷草转氨酶(GOT,AST) 心肌梗死患者血清GOT↑↑
(三)联合脱氨基作用
定义:转氨酶与L-谷氨酸脱氢 酶联合催化使氨基酸的α-氨 基脱下并产生游离氨的过程 称为联合脱氨基作用
我国营养学会推荐80g/日
三、蛋白质的营养价值
➢ 必需氨基酸: 人体需要,但体内不能合成,
必须由食物供给的氨基酸
共有8种:苏、亮、色、苯丙、 蛋、赖、异亮、缬
• 组氨酸、精氨酸
➢ 非必需氨基酸:
人体需要但能合成,不一定由 食物供给的氨基酸
➢ 食物蛋白质的营养价值
取决于所含必需氨基酸的种类、 数量及比例,愈接近人体蛋白质者, 营养价值愈高
瓜氨酸
氨基甲酰磷酸+鸟氨酸 OCT
瓜氨酸
• 反应不可逆
(3)精氨酸的合成 • 部位:胞浆
反应分2步进行
NH2 | C=O | NH | (CH2)2 | CH-NH2 | COOH
COOH
|
H2N-C-H |
精氨酸代琥珀酸合成酶
+ CH2 |
Mg2+
COOH
NH2
COOH
|
|
C===N—CH
|
谷氨酸
NAD+ L-谷氨酸脱氢酶
NADH+H+
亚氨基戊二酸
H2O NH3
α-酮戊二酸
• L-谷氨酸脱氢酶
(1) 辅酶是NAD+或NADP+ (2) 特点:分布广、活性高、特异 性强、反应可逆 (3) 专一性高

体内蛋白质分解代谢的最终产物

体内蛋白质分解代谢的最终产物

体内蛋白质分解代谢的最终产物一、概述蛋白质是构成生物体的重要组成部分,它们参与到体内的许多重要生理活动中。

蛋白质分解代谢是蛋白质在体内被分解并代谢的过程,其最终产物对人体健康至关重要。

本文将介绍体内蛋白质分解代谢的最终产物及其对人体健康的影响。

二、蛋白质分解代谢的过程1. 蛋白质分解蛋白质在体内首先被水解酶分解成氨基酸,这是蛋白质分解代谢的第一步。

氨基酸是蛋白质的基本组成单元,其在体内具有多种重要生理功能。

2. 氨基酸代谢氨基酸在体内经过一系列酶促反应,被转化为其他物质,包括能量物质和合成物质。

其中重要的产物包括尿素、谷氨酸、丙酮酸等。

三、体内蛋白质分解代谢的最终产物1. 尿素尿素是氨基酸代谢的最终产物之一,它由肝脏合成,并通过肾脏排出体外。

尿素的主要作用是将体内产生的过量氨基酸转化为较为稳定的尿素,从而维持体内氮平衡。

2. 谷氨酸谷氨酸是氨基酸代谢的重要产物,它参与到体内许多代谢途径中,包括糖异生、丙酮酸循环等。

谷氨酸还是脑内的重要神经递质,对维持神经系统的正常功能至关重要。

3. 丙酮酸丙酮酸是氨基酸代谢的重要产物之一,它可用于肌肉运动时的能量供应,也可以通过丙酮酸循环转化为葡萄糖,参与到血糖的调节过程中。

四、体内蛋白质分解代谢产物对人体健康的影响1. 尿素及氮平衡尿素的产生和排泄对维持体内氮平衡起着重要作用,它能够帮助人体排出多余的氮负荷,维持血液中氨基酸的平衡。

如果氮平衡失调,可能导致氮中毒等健康问题。

2. 谷氨酸及神经系统功能谷氨酸是体内重要的神经递质之一,它参与到神经系统的正常功能中。

如果谷氨酸代谢失调,可能导致神经系统功能异常,出现头晕、记忆力下降等症状。

3. 丙酮酸及能量供应丙酮酸作为能量供应物质,如果其产生不足或过多,可能导致人体能量供应不足或代谢异常,从而影响体内代谢平衡。

五、结语体内蛋白质分解代谢的最终产物对人体健康有着重要影响,其平衡与否关系着人体的正常生理功能。

通过了解体内蛋白质分解代谢的最终产物及其影响,可以更好地维护人体健康。

蛋白质分解代谢产物

蛋白质分解代谢产物

蛋白质分解代谢产物
蛋白质分解代谢产物是指蛋白质经过一系列化学反应分解后的产物。

蛋白质是人体构成细胞、组织和器官的重要物质之一,在新陈代谢过程中,蛋白质会被分解为氨基酸,然后再通过一系列代谢反应生成能量或合成其他生物分子。

在蛋白质分解的过程中,产生的代谢产物包括氨、尿素、尿酸、肌酸、甘氨酸、谷氨酸等。

这些代谢产物对人体健康有着重要的影响,例如尿素是人体代谢产物的主要成分之一,如果肝脏和肾脏功能异常,尿素积累在体内会引起尿毒症,严重时会危及生命。

因此,了解蛋白质分解代谢产物的生成和代谢过程对于维护人体健康具有重要意义。

- 1 -。

蛋白质的分解代谢

蛋白质的分解代谢

蛋白质在体内先水解成氨基酸再进一步代谢,氨基酸代谢是蛋白质代谢的中心内容。

六、氨基酸的一般代谢:(1)氨基酸代谢库:分布于全身的游离氨基酸。

氨基酸的三个来源:食物蛋白的消化吸收、组织蛋白的降解、利用α酮酸和NH3合成非必需氨基酸。

四条去路:合成组织蛋白、脱氨基生成α酮酸和NH3、脱羧基生成胺类和CO2、通过特殊代谢途径生成一些重要的生物活性物质(肾上腺素、甲状腺激素等)。

(2)氨基酸脱氨基:生成α酮酸和NH3,方式:转氨基反应、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用(最主要)及其他脱氨基作用。

1、转氨基:由转氨酶(VitB6的活性形式磷酸吡哆醛、胺作辅酶)催化,反应可逆,只发生氨基转移不产生游离的NH3.除赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外,大多数氨基酸都可进行此反应,将氨基转移给α酮戊二酸,生成谷氨酸和相应的α酮酸;不同的氨基酸由不同的转氨酶催化,重要的转氨酶有丙氨酸转氨酶(ALT)和天冬氨酸转氨酶(AST)。

正常情况下,转氨酶主要存在于组织细胞内(以肝和心中活性最高),而在血清中活性很低,急性肝炎患者血清ALT活性显著升高;心梗者血清AST活性显著升高。

2、氧化脱氨基:在L谷氨酸脱氢酶和氨基酸氧化酶,氨基酸氧化脱氢、水解脱氨基,生成NH3和α酮酸。

L谷氨酸脱氢酶的特点:体内分布广(肌组织除外)、活性高,能催化L谷氨酸氧化脱氨基,生成NH3和α酮戊二酸;以NAD+或NADP+(VitPP的活性形式)为辅酶的不需氧脱氢酶,所产生的NADH可通过氧化磷酸化推动合成ATP;所催化的反应可逆,其逆反应是细胞内合成谷氨酸的反应;是一种变构酶,活性受ADP、GTP等物质的变构调节。

3、联合脱氨基:在转氨酶和L谷氨酸脱氢酶的催化下,氨基酸可将氨基转给α酮戊二酸,生成谷氨酸,谷氨酸再氧化脱氨基。

反应可逆,其逆反应是体内合成非必需氨基酸的主要途径,主要在肝脏和肾脏中进行。

肌肉组织中,L谷氨酸脱氢酶活性低,可通过嘌呤核苷酸循环(可看作是另一种形式的联合脱氨基)将氨基酸脱氨基。

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• 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
-谷氨酰基循环
细胞膜 细胞外
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O 半胱氨酰甘氨酸
(Cys-Gly)
谷胱甘肽 甘氨酸 GSH
⑵ 肽链内切酶:如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。
• 产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase),如氨 基肽酶及二肽酶等的作用,水解为氨基酸。
• 95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
p284 表11-3胃肠道中重要的蛋白水解酶的一些特性
• 名称 来源 水解肽键的特异性 分子量 最适PH
增加15 -25
为了能长期保持总氮平衡,我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g 。
4.食物蛋白质的互补作用
• 不同的食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、 数量都不相同,若把几种营养价值较低的蛋 白质混合食用,它们所含的必需氨基酸互相 补充,从而提高蛋白质的营养价值,称为蛋 白质的互补作用。
• 高营养剂:水解蛋白、复合氨基酸液
1.酶原和酶原的激活
胃蛋白酶原 胃酸或胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 六个多肽
胰蛋白酶原
肠激酶及胰蛋白酶
胰蛋白酶 + 六肽
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原 羧基肽酶
胰蛋白酶
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原+2 二肽 羧基肽酶
2.蛋白水解酶的作用的特异性
• 有两种类型的消化酶:
⑴ 肽链外切酶:如羧肽酶A、羧肽酶B、氨基肽酶、二肽 酶等;
R1
R2
转氨酶 R1
R2
H C NH2 + C O
C O +H C NH2
COOH COOH
COOH COOH
转氨酶的特点
• 辅酶:Vit B6的磷酸酯,即磷酸吡哆醛
• 体内存在多种转氨酶,辅酶均是磷酸吡哆醛 和磷酸吡哆胺,它们在氨基酸与a-酮酸之间 起传递氨基的作用。
不同的氨基酸与a-酮酸之间的转氨基反应 均由专一的转氨酶催化。
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
R
5-氧脯氨酸
肽酶
5-氧脯
半胱氨酸
氨酸酶
ATP ADP+Pi
-谷氨酰 半胱氨酸
合成酶
谷氨酸 ATP
ATP
-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
三、蛋白质的腐败作用
• 蛋白质的腐败分解作用(putrefaction)主要在大肠中 进行,是指细菌对蛋白质及其消化产物的分解作用。
• 腐败分解作用包括水解、氧化、还原、脱羧、脱氨、脱 巯基等反应。
质的利用率。
• 动、植物蛋白质相比较,动物蛋白质中必 需氨基酸的种类、比例更接近于人体,故 营养价值比植物蛋白质高。
3. 蛋白质的需要量
中国营养协会制定的每日蛋白质供给量
年龄 婴儿 1-10岁 13 - 16岁 成年男性 成年女性 妊娠和哺乳期
蛋白质供给量(g) 2.0-4.0 g/kg 40-70 80 -90 70-105 65-85
胃蛋白酶 胃 胰蛋白酶 胰 糜蛋白酶 胰 弹性蛋白酶 胰 羧肽酶A 胰 羧肽酶B 胰 氨基肽酶 小肠 二肽酶 小肠
-酸性-CO-NH-芳族 3.3×104
-碱性-CO-NH-R-
2.3×104
-芳族 -CO-NH-R-
2.4×104
-脂族 -CO-NH-R-
2.6×104
-中性氨基酸羧基末端肽3.4×104
L-谷氨酸脱氢酶 •活性强,分布于肝、肾及脑组织 •辅酶为NAD+或NADP+ •专一性强,只作用于谷氨酸,催化的反应 可逆
章首
节首
1.氨基酸氧化酶
R
R
CH NH2 +H20 氨基酸氧化酶 C O + NH3+H2O2
COOH
COOH
辅酶:FAD
2.L-谷氨酸脱氢酶
L-谷氨酸脱氢酶的特点
• 催 化 L- 谷 氨 酸 氧 化 脱 氨 生 成 α- 酮 戊 二 酸 、 NH3和NADH+H+
第十一章
蛋白质的分解代谢
蛋白质
分解 合成
氨基酸
分解代谢 合成代谢
第一节 蛋白质的营养
• 一、食物蛋白质的生理功能
• 蛋白质是生命的物质基础,一切生命现象 都离不开蛋白质。
1.维持组织和细胞的生长、发育与修补作 用
• 蛋白质是组织、细胞的重要组成成分。
• 儿童的生长发育、组织蛋白的不断更新、 受损组织的修复,都需要足够的蛋白质,而 且必须要从食物中摄取。
(一)溶酶体途径 —非ATP依赖性蛋白降解途径
(二)细胞液途径 —ATP依赖性蛋白降解途径 (被泛素标记,后被分解,需耗能)
HS—酶2
HS—酶1
HS—酶1
(泛素结合酶) (泛素活化酶)
(泛素活化酶)
泛素—COOH
(遍在蛋白质,76肽)
(1)
泛素—CO~S—酶1
(C端甘氨酸被活化)
(2)
泛素—CO~S—酶2
蛋白质以不同的速率进行降解
蛋白质的半寿期(half-life) 蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间,
用t1/2表示。
不同的蛋白质降解速率不同,降解速率随生 理需要而变化。
体内蛋白质的降解途径: ➢ 溶酶体途径:主要降解细胞外来源的蛋白质,
以及膜蛋白和细胞内长寿命的蛋白质。
➢ 细胞液途径:主要降解异常的蛋白质和短寿 命的蛋白质
在各种转氨酶中,以L-谷氨酸与a-酮酸转氨 酶最为重要。
例如:
谷丙转氨酶(GPT,又称ALT) 谷草转氨酶(GOT,又称AST)
转氨基作用
谷氨酸 丙酮酸 α-酮戊二酸 丙氨酸
COOH CH3
(CH2) 2 + C O H C NH2 COOH
• 蛋白质的这项功能是不能由糖或脂肪 所代替的。
2.参与和合成重要的含氮化合物
• 物质代谢中的——酶 • 代谢调节中的——激素 • 免疫反应中的——抗体 • 物质运输中的——载体 • 凝血过程中的——凝血因子 • 与肌肉收缩有关的躯体运动、消化吸收
血液循环——蛋白质。
3.氧化供能
• 蛋白质在体内可氧化分解产能。16KJ/g • 成人每日约有18%的能量来自蛋白质。
主动转运过程,需由特殊的氨基酸载体 蛋白携带。转运氨基酸进入细胞时,同 时转运入Na+。
通过氨基酸载体吸收
中性氨基酸转运蛋白 碱性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 β-氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
2.-谷氨酰基循环
• 由-谷氨酰基转移酶催化,利用GSH,合成 -谷氨酰氨基酸进行转运吸收,消耗的GSH 可重新再合成。
➢ 蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解。
重要性:能够清除错误的蛋白质;对细胞的生长 周期、DNA的复制,以及染色体结构的调控作用
泛素介导的蛋白质降解过程
第四节
氨基酸的一般代谢
一、氨基酸在体内的代谢动态
• 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡中。
• 成人每天约有1%~2%的体内蛋白质被降解。
O
ATP AMP+PPi
O
泛素 C O- + HS-E1
泛素 C S E1
O
HS-E2 HS-E1
O
泛素 C S E1
泛素 C S E2
泛素
被降解
O
蛋白质 HS-E2
C S E2
E3
泛素
O C NH 被降解蛋白质
E1:泛素活化酶 E2:泛素结合酶 E3:泛素蛋白连接酶
泛素化过程
(三)蛋白酶体: “垃圾处理厂” 存在于细胞核和胞浆内,主要 降解异常蛋白质和短寿蛋白质
大米和面粉——赖氨酸↓混食 可以使两种食物中
大豆 —— 蛋氨酸↓
的氨基酸互相补充
有利于提高蛋白质的利用率。
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败
一、蛋白质的消化
蛋白质消化的生理意义
• 由大分子转变为小分子,便于吸收。 • 消除种属特异性和抗原性,防止过敏、
毒性反应。
水解酶
水解酶
食物蛋白质
胨及多肽
寡肽、氨基酸
混合食物蛋白质的互补作用
蛋白来源 重量% 单食时BV 混食时BV
——————————————————————
豆腐干 42
65
77
面筋
58
67
——————————————————————
小麦
39
67
小米
13
57
89
牛肉
26
69
大豆
22
64
—————————————————
蛋白质互补作用:
注意: (1)需同餐进食; (2)限于植物蛋白间互补。 例: 番薯粥;玉米+黄豆—赖AA ↑
•一般情况下,体内的供能物质主要是糖和 脂肪。
二、氮平衡
• 指每日氮的摄入量和氮的排出量的对比关系。 即每日从食物中摄入氮减去尿氮和粪氮。
• 它反映体内蛋白质的合成与分解速度的相对关 系。
氮平衡的类型
1. 氮的总平衡
摄入氮=排出氮, 收支平衡
反映正常成人的蛋白质代谢情况
2. 氮的正平衡
摄入氮 > 排出氮
• 氧化脱氨基作用 • 转氨基作用 • 联合脱氨基作用(最重要) • 非氧化脱氨
(一)氧化脱氨作用
R
CH NH2 COOH
-2H 酶
氨基酸
R C NH +H2O COOH
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