四川农业大学生物化学考研要点
川农生化854考研简答论述真题
四川农业大学2001至2015考研真题简答题及论述题20151.简述蛋白质三级结构形成的特点2.列举细胞内乙酰CoA的代谢去向3.请写出米氏方程，并说明米氏常数的物理化学意义。
已知某酶的K m为0.05mol/L，要使此酶所催化的反应速度大道最大反应速度的80%的底物浓度为多少？4.剧烈运动后肌肉酸痛的生化基础是什么？5.大多数蛋白质在280nm具有特征吸收峰的生化基础是什么?6.请阐述维生素B族缺乏如何通过酶来影响糖代谢的分子机制7.写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H2O的反应历程，注明催化反应的酶及其辅酶，并计算分解产生的ATP摩尔数8.DNA双螺旋有什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？9.论述在DNA复制，转录以及多肽链的翻译过程中，通过什么样的措施来保证信息传递的忠实性？10.在pH6.5的α-酮戊二酸和丙酮酸混合液中，加入适量的新鲜猪肝匀浆后与37℃水浴中保温30min，煮沸后蛋白质发生沉淀，将上清液滴在层析滤纸上，层析结束后茚三酮显示出两个斑。
这两个斑是什么物质，其原因是什么？说明发生这种现象的原理是什么？201411.什么是ATP？ATP的生物学功能12.简述中心法则的主要内容13.真核生物mRNA的结构特点？14.解释盐析法沉淀蛋白质的基本原理15.酶作为生物催化剂其作用特点是什么？16.为什么人摄入过多的糖容易发胖？17.乙酰CoA进入代谢的途径有哪些？同2？18.DNA是怎样保持复制的高度真实性？同919.关于碱基互补配对的题20.以细胞色素C为例，简述同源蛋白质一级结构与分子进化的关系21.在DNA分离纯化中，十二烷基磺酸钠，1mol/L的氯化钠，氯仿-异丙醇，95%的乙醇，EDTA，柠檬酸在分离纯化中的作用各是什么？若OD260比上OD280小于1.8，说明纯度如何？（以DNA的分离纯化为例，阐述生物大分子分离纯化的基本原则）22.糖酵解和糖异生作用的关系，二者之间是通过什么样的方式来协同调节的？这种调节方式有什么生理意义？2013版本123.可逆性抑制剂有哪些类别？说明异同/特点（大致是这个意思）24.简述α-螺旋的特点25.简述化学渗透假说的内容（大致是这意思）P24326.DNA合成的高度准确性是如何实现的？同9，1827.什么是遗传密码？有哪些特征？（大致是这意思）28.请描述细胞转运无机离子的原理。
四川省考研生物学复习重难点梳理
四川省考研生物学复习重难点梳理生物学作为一门综合性较强的学科，是考研生物学的重要组成部分。
在备考期间，了解和掌握四川省考研生物学复习的重难点，是提高考试得分的关键。
本文将围绕四川省考研生物学复习的重难点进行详细梳理和解析。
一、分子生物学1. DNA复制和修复在DNA复制和修复过程中，需要了解DNA聚合酶的作用机制、DNA结构的特点以及常见的修复机制，如碱基切除修复和重组修复等。
2. 基因表达调控基因表达调控是生物体在不同发育阶段、条件和环境下基因表达的动态变化过程。
理解转录和翻译过程中的重要调控机制，如转录因子和启动子结构的作用，对于理解分子生物学的基本原理至关重要。
二、细胞生物学1. 细胞膜与胞质细胞膜是细胞的保护屏障，同时也是物质进出细胞的重要通道。
理解细胞膜的结构和功能，以及内质网和高尔基体的作用是细胞生物学复习的重点。
2. 细胞周期和凋亡细胞周期是生物体细胞生长和繁殖的重要过程，而细胞凋亡则是维持机体稳态的关键机制。
了解细胞周期的各个阶段和相关的调控机制，以及细胞凋亡的信号通路和调控因子是考生必备的知识。
三、遗传学1. 遗传基因和遗传变异遗传基因是决定个体遗传性状的基本单位，而遗传变异则是基因组多样性的重要来源。
理解遗传基因的结构和功能，以及常见的遗传变异形式和机制，对于遗传学复习至关重要。
2. 回交与杂交回交和杂交是研究遗传规律和提高生物农艺性状的重要手段。
掌握回交和杂交的原理、方法和应用，对于解决实际问题和深入理解遗传学的基本原理至关重要。
四、生物化学1. 酶的性质和机制酶是生物体内催化反应的重要催化剂，了解酶的基本性质和机制，如底物与酶的结合、酶活性的调控等，对于理解生物化学反应的基本规律至关重要。
2. 能量代谢和物质转化能量代谢和物质转化是维持生物体正常生理功能的重要过程，了解细胞内能量合成和分解的途径，以及常见代谢途径的特点和调控等，对于生物化学的复习至关重要。
五、进化生物学1. 进化的基本原理进化是生物多样性和生物适应性形成的基本原理，了解达尔文进化论和自然选择的基本原理，以及人类进化和进化分类学的重要内容，对于理解进化生物学的基本概念至关重要。
川农854生化考研大纲
川农854生化考研大纲（实用版）目录1.川农 854 生化考研大纲概述2.考试范围与内容3.考试要求与题型4.备考建议正文一、川农 854 生化考研大纲概述川农 854 生化考研大纲是指四川农业大学针对研究生入学考试生化科目所制定的考试大纲。
该大纲旨在为考生提供一个明确的复习方向，帮助考生了解考试范围、内容、题型及分数分布等信息，以便考生进行有针对性的复习。
川农 854 生化考研大纲具有较高的权威性和指导性，是考生备考过程中必不可少的参考资料。
二、考试范围与内容川农 854 生化考研大纲主要包括以下内容：1.生物化学基本概念与原理：包括生物化学的定义、研究对象、发展历程等。
2.蛋白质与核酸：包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能等。
3.代谢与能量：包括糖、脂类、蛋白质代谢及其相互关系、能量代谢等。
4.生物氧化与氧化磷酸化：包括生物氧化的基本概念、过程、氧化磷酸化等。
5.物质代谢与代谢途径：包括氨基酸代谢、核苷酸代谢、脂类代谢等。
6.信号转导与细胞信号分子：包括信号转导的基本概念、信号分子及其作用途径等。
7.基因表达调控：包括基因表达的基本概念、调控机制等。
三、考试要求与题型川农 854 生化考研大纲对考生的考试要求主要包括以下几点：1.掌握生物化学的基本概念、原理及实验技术。
2.熟悉蛋白质、核酸、代谢与能量、生物氧化与氧化磷酸化等知识点。
3.能够运用所学知识分析和解决实际问题。
考试题型主要包括：选择题、名词解释、简答题、论述题等。
四、备考建议1.认真阅读川农 854 生化考研大纲，了解考试范围、内容及要求，明确复习重点。
2.结合教材、参考书进行系统复习，加强知识点之间的联系。
3.多做真题、模拟题，提高解题能力，培养应试技巧。
4.注重实践，将所学知识应用到实际问题中，加深理解。
考研生化专业知识点与实验技能总结
考研生化专业知识点与实验技能总结生物化学，作为生物科学的一个重要分支，是研究生物体内生命现象的化学过程的学科，也是考研生物专业的重点之一。
在备考考研生化专业时，掌握一定的知识点和实验技能是至关重要的。
下面将为大家总结一些考研生化专业的知识点和实验技能，希望对大家备战考研有所帮助。
1.常见的生化学知识点蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，有着多种结构与功能。
了解蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的功能与生理作用对于生化学考研至关重要。
代谢途径代谢是生命活动的基础，了解糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等代谢途径的细节及调控机制是考研生化专业的热点内容。
DNA与RNADNA和RNA是遗传物质的载体，通过遗传信息的传递和表达，控制生物体内的基因功能，了解基因的表达调控、DNA复制和RNA转录等基本原理是考研生化的重点。
2.生化实验技能基础实验技能掌握基础的实验操作技能，如制备缓冲液、离心技术、凝胶电泳等是考研生化实验的基础。
免疫学实验技能掌握免疫层析、酶联免疫吸附实验等免疫学实验技能，能够帮助理解免疫反应机制，应对考研生化实验中的相关题目。
分子生物学实验技能熟练运用PCR技术、蛋白免疫印迹等分子生物学实验技术，对于研究生化学相关领域的学术研究和实验操作具有重要意义。
以上是关于考研生化专业知识点与实验技能的简要总结，希望对大家在备考考研时有所帮助。
生化学作为一门综合性学科，对于考生来说挑战重重，但只要努力学习，掌握重点知识和实验技能，相信你一定能在考研中取得优异的成绩。
加油！个人在考研生化专业的复习过程中，既要注重理论知识的积累，也要注重实验技能的提升，培养严密的逻辑思维和实验操作技巧，这样才能在考试中游刃有余地应对各种题型，取得优异的成绩。
四川省考研生物学复习资料细胞生物学实验技巧总结
四川省考研生物学复习资料细胞生物学实验技巧总结细胞生物学是生物学研究的基础，也是考研生物学科目中的重要内容之一。
在准备考研生物学复习资料时，实验技巧的掌握是非常重要的。
本文将总结四川省考研生物学复习资料中关于细胞生物学实验技巧的要点，供考生参考。
一、细胞培养技巧1. 细胞培养基的配制：细胞培养基是细胞生物学实验中常用的基础材料，合理配制培养基对细胞的生长和繁殖至关重要。
需要注意的是，培养基的配制应根据不同细胞系的要求进行调整。
2. 细胞的传代与冻存：传代是指将细胞从原培养容器中分离出来，接入新的培养容器中继续培养。
冻存是对细胞进行低温保存，以便后续使用。
在进行传代和冻存时，操作要规范，避免细胞的污染和损失。
3. 细胞的接种与分离：细胞接种是将细胞接入培养容器中培养的操作，需注意接种的时间和密度，以及接种液的配制。
细胞分离则是将细胞从培养容器中分离出来，常用方法有胰蛋白酶消化法和细胞刮取法。
二、显微操作技巧1. 细胞染色技术：细胞染色是观察和分析细胞结构和功能的重要手段之一。
常用的细胞染色方法包括荧光染色、核染色、胞浆染色等。
在进行细胞染色时，需要注意染色剂的选择和使用方法，以及染色时间和温度的控制。
2. 细胞显微观察：在进行细胞显微观察时，需要掌握显微镜的使用技巧。
调节显微镜的倍率、焦距和光源的亮度，可以获得清晰的细胞图像。
同时，还需注意镜片的清洁和细胞标本的处理。
三、实验数据处理技巧1. 统计学方法：在细胞生物学实验中，常常需要对数据进行统计学分析。
掌握统计学方法可以有效地对实验数据进行分析和解释。
常用的统计学方法包括均值和方差的计算、t检验等。
2. 数据图表的绘制：合理绘制数据图表有助于直观地表达实验结果。
常见的数据图表包括柱状图、折线图、散点图等。
在绘制数据图表时，要注意标注坐标轴、图例和单位，以及选择合适的图表类型。
四、实验安全注意事项1. 实验室安全规范：在进行细胞生物学实验时，需要严格遵守实验室的安全规范。
生物化学考研重点2024
引言概述：生物化学是考研生物学专业的重点内容之一。
在生物化学考研中，有一些重点知识点需要特别关注。
本文将从生物大分子、酶学、代谢途径、基因调控和信号传导等五个大点进行详细阐述，帮助考生更好地理解和掌握这些重点内容。
通过对这些重点知识点的全面了解，考生将能够更有针对性地备考，提高考试成绩。
正文内容：一、生物大分子1. 蛋白质- 结构和功能：介绍蛋白质的结构和各种功能，包括结构功能关系、酶的催化作用等。
- 翻译和转录：解释蛋白质的翻译和转录过程，讲述其中的关键步骤和调控因素。
- 蛋白质的修饰：探讨蛋白质的修饰类型和在细胞信号传导中的作用。
2.核酸- DNA和RNA的结构：介绍DNA和RNA的结构和特点，包括单链和双链结构、碱基组成等。
- DNA的复制和修复：讲解DNA的复制过程和各种修复机制，解释DNA的稳定性和遗传信息传递的重要性。
- RNA的转录和加工：解释RNA的转录和加工过程，阐述剪接、修饰和运送等关键步骤。
二、酶学1. 酶的分类和特性- 酶的分类：介绍不同类型的酶，包括氧化还原酶、水解酶等，解释它们的功能和催化机制。
- 酶的特性：讲述酶的催化速度、底物亲和力等特性，解释酶的催化效率和酶促反应的速率限制因素。
2. 酶的活性调控- 底物浓度和酶活性：探讨底物浓度对酶活性的影响，解释酶底物结合和解离的动力学过程。
- 酶的调控：介绍酶的调控方法，包括底物浓度调节、酶活化和抑制等，讲述这些调控机制的生理意义。
三、代谢途径1. 糖代谢- 糖酵解和糖异生：解释糖酵解和糖异生的过程和关键酶，解释它们在能量产生和产物合成中的作用。
- 糖原和糖酵解的调控：介绍糖原的合成和分解过程，解释糖酵解途径的调控机制。
2. 脂质代谢- 脂质的消化和吸收：讲解脂质在胃肠道中的消化和吸收过程，解释脂质消化酶的作用。
- 脂质的合成和分解：探讨脂质的合成和分解途径，解释关键酶的作用和调控方式。
四、基因调控1. 转录调控- 转录激活和抑制：介绍转录激活和抑制因子对基因转录的调控机制，解释它们与DNA结合的方式。
川农854生化考研大纲
川农854生化考研大纲
川农854生化考研大纲包括以下内容：
1. 生物信息学：基本原理、序列分析、基因组学、蛋白质结构与功能预测、数据库与软件。
2. 分子生物学：核酸的结构与功能、DNA复制、转录、翻译、基因调控、基因工程技术。
3. 细胞生物学：细胞的结构与功能、细胞膜、细胞器、细胞信号传导、细胞周期与凋亡、细胞分化与发育。
4. 生物化学：生物大分子的结构与功能，酶动力学，代谢途径和调控。
5. 生物能源：光合作用，呼吸和发酵。
6. 生殖生物学：生殖系统的结构与功能，生殖细胞的发育与分化，生殖调控机制。
7. 免疫学：免疫系统的结构与功能，免疫应答与调控，免疫记忆与免疫耐受，免疫疾病。
8. 病毒学：病毒的结构与分类，病毒生命周期，病毒与宿主相互作用，病毒致病机制。
9. 分子遗传学：基因结构与表达调控，遗传变异与突变，细胞遗传基础。
10. 发育生物学：动植物发育的基本原理，胚胎发育。
11. 微生物学：细菌、真菌、原生生物的结构与功能，微生物
的生态学。
12. 植物生理学：植物营养与代谢，植物生长与发育调控。
13. 动物生理学：动物的组织与器官结构与功能，动物体内环
境的稳定性。
14. 环境生物学：生物多样性与生态系统，环境污染与生物修复。
以上是川农854生化考研大纲的主要内容，具体的考试要求和重点可能会有一定的差别，建议考生参考官方发布的具体考试大纲进行准备。
川农研究生高级生化考试复习题
1. 简述信号肽的特点和转运机制。
信号肽具有两个特点：1）位于分泌蛋白前体的N-端2）引导分泌蛋白进入膜以后，信号肽将被内质网腔内的信号肽酶切除信号肽的转运机制：信号肽运作的机制相当复杂，有关组分包括信号肽识别颗粒（SRP）及其受体、信号序列受体（SSR）、核糖体受体和信号肽酶复合物。
信号肽发挥作用时，首先是尚在延伸的、仍与核糖体结合的新生肽链中的信号肽与SRP结合，然后通过三重结合（即信号肽与SSR的结合、SRP及其受体结合、核糖体及其受体的结合）。
当信号肽将新生肽链引导进入内质网腔内后，在信号肽酶复合物的作用下，已完成使命的信号肽被切除。
2. 同工酶产生的原因是什么？研究同工酶有何意义？为什么可以用电泳的方法分离鉴定同工酶？初级同工酶产生的原因是由于酶蛋白的编码基因不同，次级同工酶产生的原因是虽然编码基因相同，但基因转录产物mRNA或翻译产物加工过程不同。
1）在遗传学和分类学上，同工酶提供了一种精良的判别遗传标志的工具；2）在发育学上，同工酶有效的标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情况，以及个体发育和系统发育的关系。
3）在生物化学和生理学上，根据不同器官组织中同工酶的动力学、底物专一性、辅助因子专一性、酶的变构性等性质的差异，从而解释它们代谢功能的差异。
4）在医学和临床诊断上，体内同工酶的变化，可看作机体组织损伤、或遗传缺陷，或肿瘤分化的分子标记。
因为同工酶的功能虽然相同，但是其分子量和其所带电荷数有差异，故可以用电泳的分析方法鉴定。
3. 生物膜主要有哪些生物学功能？任举一例说明膜结构与功能的密切关系。
生物膜的生物学功能可以概括如下：1）区域化或房室化2）物质的跨膜运输3）能量转换（氧化磷酸化）4）细胞识别4. 研究蛋白质一级结构有哪些意义？蛋白质的一级结构即多肽链中氨基酸残基的排列顺序（N端—C端）是由基因编码的，是蛋白质高级结构的基础，因此一级结构的测定成为十分重要的基础研究。
一级结构的特定的氨基酸序列决定了肽链的折叠模式，从而决定其高级结构，从而决定其功能。
考研生物化学最后九天复习重点
在冲刺复习阶段，我们要有一定的侧重点，对历年重难点进行重点复习。
在此我们考研做了如下总结：第三章蛋白质化学学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系第四章核酸化学学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点；DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法；全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质；全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质；掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。
第七章酶化学学习指导：酶的作用特点；酶的作用机理；影响酶促反应的因素（米氏方程的推导）；酶的提纯与活力鉴定的基本方法；熟悉酶的国际分类和命名；了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。
了解酶的概念；掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制；了解酶的分离提纯基本方法；了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制；掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法第九章糖代谢学习指导：糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶；糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程；糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径；糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶；糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶及其限速酶调控位点；掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点；光合作用的概况；光呼吸和C4途径；理解光反应过程和暗反应过程；了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程。
新版四川农业大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题
在我决定考研的那一刻正面临着我人生中的灰暗时期，那时发生的事对当时的我来讲是一个重大的打击，我甚至一再怀疑自己可不可以继续走下去，而就是那个时候我决定考研，让自己进入一个新的阶段，新的人生方向。
那个时刻，很大意义上是想要转移自己的注意力，不再让自己纠结于一件耗费心力和情绪的事情。
而如今，已相隔一年的时间，虽然这一年相当漫长，但在整个人生道路上不过是短短的一个线段。
就在短短的一年中我发现一切都在不知不觉中发生了变化。
曾经让自己大为恼火，让自己费尽心力和心绪的事情现如今不过是弹指的一抹灰尘。
而之所以会有这样的心境变化，我认为，是因为，在备考的这段时间内，我的全身心进入了一个全然自我，不被外界所干扰的心境，日复一日年复一年的做着同样枯燥、琐碎、乏味的事情。
这不正是一种修行吗，若说在初期，只是把自己当作机器一样用以逃避现实生活的灾难的话，但在后期就是真的在这过程中慢慢发生了变化，不知不觉中进入到了忘记自身的状态里。
所以我就终于明白，佛家坐定，参禅为什么会叫作修行了。
本来无一物，何处惹尘埃。
所以经过这一年我不仅在心智上更加成熟，而且也成功上岸。
正如我预期的那样，我开始进入一个新的阶段，有了新的人生方向。
在此，只是想要把我这一年备考过程中的积累的种种干货和经验记录下来，也希望各位看到后能够有所帮助，只不过考研毕竟是大工程，所以本篇内容会比较长，希望大家可以耐心看完，文章结尾会附上我的学习资料供大家下载。
四川农业大学生物化学与分子生物学的初试科目为:(101)思想政治理论(201)英语一(653)普通生物学(854)生物化学基础参考书目为：1.《陈增阅普通生物学》(第三版) 吴相钰高等教育出版社2.《生物化学》王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社先说一下我的英语单词复习策略1、单词背单词很重要，一定要背单词，而且要反复背！！！你只要每天背1-2个小时，不要去纠结记住记不住的问题，你要做的就是不断的背，时间久了自然就记住了。
农大考研生物化学复习重点
生物化学I复习要点1.20种氨基酸符号。
2.氨基酸pI与氨基酸解离。
3.用阳离子交换柱分离AA，在pH2时，碱性氨基酸和酸性氨基酸相比，哪一个先被洗脱？为什么？4.讨论蛋白质结构层次及其关系。
5.举例说明“蛋白质高级结构的信息储存在一级结构中”。
6.举例说明蛋白质结构与功能的关系。
7.为什么SDS-PAGE可以鉴定蛋白质的分子量？8.凝胶过滤用于鉴定蛋白质的分子量时结果是否和SDS-PAGE一致？为什么？9.什么是western blot？有什么用途？10.几种常见单糖、双糖的结构式。
11.比较直链淀粉和纤维素在分子结构上的异同点。
12.什么是糖蛋白？举例讨论糖蛋白分子的生物学功能。
13.阐述DNA双螺旋结构特点，讨论双螺旋模型的生物学意义。
14.简述tRNA的结构特点，指出功能位点。
15.讨论mRNA结构特点，比较真核与原核细胞mRNA的主要区别。
16.什么是“restriction endonuclease”？讨论其特点和用途。
17.讨论核酸的变性和复性，举例说明变性/复性在核酸研究中的应用。
18.什么是Tm？影响Tm值的因素有哪些？19.分离DNA和RNA的原则有什么不同？为什么？20.什么是酶活力？测定酶活力时应遵循什么原则？为什么？21.什么是酶的比活力？用“U/ml ”和“µmol/min.mg”为单位表示酶比活力时，在数值上有什么区别？22.写出米氏方程，说明其含义，并指出推导米氏方程所基于的两个基本假设。
23.什么是Km？如果用双倒数作图法测定某酶的Km? 如何设计实验和分析结果？24.酶活性抑制和蛋白质变性含义是否相同？酶活性抑制有哪些种类？如何判定一种抑制剂对酶的抑制作用属于哪一种？举一例说明酶抑制剂在人类生产、生活或科学研究中的应用。
25.酶高效催化的根本原因是什么？有哪些影响因素？结合实例讨论影响酶催化效率的主要因素。
26.什么是酶原？举例说明酶原激活及其生物学意义。
四川农业大学生物化学考研要点
第一章核酸构造与功能DNA变性：在理化因素作用下，DNA碱基对间氢键断裂，双螺旋解开成为单链，从而导致DNA理化性质即生物学性质发生改变，这种现象称为DNA变性。
这是一个跃变过程，伴有增色效应，DNA功能丧失。
DNA复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对，恢复双螺旋构造，伴有A260减小〔减色效应〕，DNA功能恢复。
〔将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋构造过程，称为DNA复性。
〕增色效应与减色效应：当将DNA稀盐溶液加热到80-100°C时，双螺旋构造发生解体，两条链分开，形成无规那么线团，一系列理化性质也随之改变：变性后，260nm 紫外吸收值升高，此效应称之为增色效应。
核酸光吸收值常比其各核苷酸成分光吸收值之与少30%-40%。
这是在有规律双螺旋构造中碱基严密地堆积在一起造成。
这种现象叫做DNA减色效应。
增色效应：当DNA从双螺旋构造变为单链无规那么卷曲状态时，它在260nm处吸收便增加，这叫增色效应。
减色效应：DNA在260nm出光密度比在DNA分子中各个碱基在260nm处吸收光密度总与小得多〔约少35%-40%〕，这种现象称为减色效应。
分子杂交：不同来源DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称为核酸分子杂交。
核酸探针：是以研究与诊断为目，用来检测特定序列核酸〔DNA或RNA〕DNA片段或RNA片段，称为核酸探针。
回文构造：脱氧核苷酸排列在DNA两条链中顺读与倒读意义是一样，脱氧核苷酸以一个假想轴称为180°对称，这种构造称为回问构造。
回文序列：DNA分子中以某一中心区域为对称轴，中心区域一侧碱基序列旋转180°后与另一侧碱基序列对称重复。
Tm值：DNA变性发生在一个很窄温度范围内，通常把热变性过程中A260到达最大值一半时温度称为该DNA溶解温度或熔点，用Tm表示。
Chargaff定律：腺嘌呤与胸腺嘧啶摩尔数相等，即 A=T；鸟嘌呤与胞腺嘧啶摩尔数也相等，即G=C；含氨基碱基总数等于含酮基碱基总数，即A+C=G+T。
(NEW)四川农业大学854生物化学基础历年考研真题汇编
目 录
2001年四川农业大学生物化学考研真题（回忆版，不完整）
2002年四川农业大学生物化学考研真题
2004年四川农业大学生物化学考研真题
2008年四川农业大学812生物化学考研真题（回忆版）
2009年四川农业大学812生物化学考研真题（回忆版）
2010年四川农业大学812生物化学考研真题（回忆版）（不完整）
2011年四川农业大学812生物化学考研真题
2013年四川农业大学生物化学考研真题（回忆版）（不完整）
2014年四川农业大学854生物化学考研真题（回忆版）
2015年四川农业大学854生物化学考研真题（含部分答案）
2016年四川农业大学854生物化学考研真题（回忆版）（不完整）
2001年四川农业大学生物化学考研真题（回忆版，不完整）
1．以葡萄糖为例，比较燃料分子在体外和在体内彻底氧化的异同点。
2．何谓糖异生作用？在生物体中若使草酰乙酸转变成糖，经历什么途径？写出反应历程和催化酶类。
3．以大肠杆菌乳糖操纵子为例，说明原核细胞中可诱导酶合成的调节机制。
4．在两种不同的生物中发现某种功能相同的蛋白质，氨基酸的序列分析表明，它们之间只相差两个氨基酸，但其的碱基顺序差异较大，试说明可能的原因。
5．通常怎样表示酶的活力？酶活力的实际意义是什麽？测定酶活力应注意那些事项？。
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第一章核酸的结构与功能DNA的变性：在理化因素作用下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开成为单链，从而导致DNA的理化性质即生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。
这是一个跃变过程，伴有增色效应，DNA功能丧失。
DNA的复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对，恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应），DNA功能恢复。
（将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。
）增色效应和减色效应：当将DNA的稀盐溶液加热到80-100°C时，双螺旋结构发生解体，两条链分开，形成无规则线团，一系列理化性质也随之改变：变性后，260nm紫外吸收值升高，此效应称之为增色效应。
核酸的光吸收值常比其各核苷酸成分的光吸收值之和少30%-40%。
这是在有规律的双螺旋结构中碱基紧密地堆积在一起造成的。
这种现象叫做DNA的减色效应。
增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫增色效应。
减色效应：DNA在260nm出的光密度比在DNA分子中各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%-40%），这种现象称为减色效应。
分子杂交：不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称为核酸分子杂交。
核酸探针：是以研究和诊断为目的，用来检测特定序列核酸（DNA或RNA）的DNA片段或RNA片段，称为核酸探针。
回文结构：脱氧核苷酸的排列在DNA两条链中的顺读与倒读意义是一样的，脱氧核苷酸以一个假想的轴称为180°对称，这种结构称为回问结构。
回文序列：DNA分子中以某一中心区域为对称轴，中心区域一侧的碱基序列旋转180°后与另一侧的碱基序列对称重复。
Tm值：DNA变性发生在一个很窄的温度范围内，通常把热变性过程中A260达到最大值一半时的温度称为该DNA的溶解温度或熔点，用Tm表示。
Chargaff定律：腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等，即A=T；鸟嘌呤和胞腺嘧啶的摩尔数也相等，即G=C；含氨基的碱基总数等于含酮基碱基总数，即A+C=G+T。
嘌呤的总数等于嘧啶的总数，即A+G=C+T。
碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G-C （或C-G）和A-T（或T-A）之间进行，这种碱基配对的规律，称为碱基配对规律（互补规律）。
超螺旋DNA：双螺旋DNA进一步扭曲所形成的麻花状构象。
超螺旋DNA比双螺旋DNA分子更紧密。
双螺旋的DNA分子通过自身的多次转动扭曲形成螺旋的螺旋结构，称为超螺旋结构；大多数天然DNA分子为负超螺旋。
拓扑异构酶：是一类剪接DNA分子、改变DNA拓扑状态的酶。
拓扑异构酶在DNA复制、转录和重组中起重要作用。
顺反子：基因功能的单位，一段染色体，它是一种多肽链的密码，一种结构基因。
1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
DNA RNA化学组成DNA中的戊糖是β-D-2'-脱氧核糖DNA中的碱基是A、G、C、T脱氧核糖核苷核苷酸：dAMP、dGMP、dCMP、dTMP RNA中的戊糖是β-D-核糖RNA中的碱基是A、G、C、U核糖核苷核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP分子结构一级结构二级结构：双螺旋结构、三链三级结构：超螺旋大多数天然RNA分子是一条单链，其可以发生分子自身回折，而使互补碱基区形成局部类似DNA的双螺旋区。
不能配对的碱基区域则形成突环，不同的RNA分子因碱基序列不同而具有不同比例的双螺旋区。
tRNA二级结构：单链、三叶草形、四臂四环tRNA三级结构：在二级结构基础上进一步折叠扭曲形成倒L 型细胞内分布在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核线粒体和叶绿体中均有各自的DNA原核细胞，DNA存在于类核细胞质，少量存在于细胞核生理功能DNA是遗传物质，是遗传信息的载体、负责遗传信息的储存和发不，并通过复制将遗传信息传递给子代RNA负责遗传信息的表达，它转录DNA的遗传信息，直接参与蛋白质的生物合成，将遗传信息翻译成各种蛋白质，使生物体进行一系列的代谢活动，从而能够生长、发育、繁殖和遗传3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成嘌呤碱和嘧啶碱层叠于螺旋内侧，碱基平面与纵轴垂直，碱基之间的堆集距离为0.34nm。
链间碱基按A-T、G-C配对。
磷酸与脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，彼此通过磷酸二酯键连接。
螺旋直径为2nm，顺轴方向每隔0.34nm有一个核苷酸，两个核苷酸之间的夹角为36°。
螺旋结构每隔10隔碱基对重复一次，间隔3.4nm。
一条多核苷酸链上的嘌呤碱基与另一条链上的嘧啶碱基以氢键项链，匹配成对。
4、比较tRNA、rRNA和mRNA的结构和功能。
tRNA：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。
由70-90个核苷酸组成，沉降系数在4S左右；一般由四个臂四个环组成；三叶草形；单链tRNA三级结构为倒L型rRNA：构成核糖体的骨架。
单链，螺旋化程度较tRNA低；与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA：蛋白质合成的模板帽子结构5、从两种不同细菌提取得DNA样品，其腺嘌呤核苷酸分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种核苷酸的相对百分组成。
两种细菌中哪一种是从温泉（64℃）中分离出来的？为什么？6、计算（1）分子量为3´105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
（一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618）7、用稀酸或高盐溶液处理染色质，可以使组蛋白与DNA解离，请解释。
染色质中的DNA和蛋白质在稀酸或高盐溶液中的溶解度不同,通过离心的方法可以分离DNA和蛋白质.原理是利用了DNA和蛋白质在稀酸或高盐溶液中的溶解度不同.8、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点?真核mRNA特征：单顺反子，5'端存在帽子结构，3′端polyA尾巴。
原核mRNA特征：先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列；半衰期短，以多顺反子的形式存在；3'端没有或只有较短的多聚A结构。
原核生物中，mRNA的转录和翻译发生在同一个细胞空间，这两个过程几乎是同步进行。
真核细胞中，mRNA的合成和功能表达在不同的空间和时间范畴。
第二章蛋白质化学氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定PH值时，使某特定氨基酸分子所带正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH值即为氨基酸的等电点。
蛋白质的等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
当蛋白质在某一PH溶液中，酸性基团带的负电荷恰好等于碱性基团带的正电荷，蛋白质分子净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极引动，此时溶液的PH值称为该蛋白质的等电点（pI）。
肽键：一分子氨基酸的α-羧基与另一个分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-），属共价键。
肽键是蛋白质结构中的主要化学键，此共价键较稳定，不易被破坏。
肽链：多个氨基酸以肽键连接的反应产物称为肽或肽链。
双缩脲反应：含有两个以上肽键的化合物在碱性溶液中与Cu2+生成紫红色到蓝紫色的络合物，称为双缩脲反应，可用以测定多肽和蛋白质含量。
蛋白质的一级结构：指多肽中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键，包括二硫键的位置，称为蛋白质的一级结构，这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。
肽平面：肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转，组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面，为刚性平面，称为肽平面或酰胺平面。
二面角：肽平面之间的Cα分别以两个单键（Cα-N1）和（Cα-C2）与两个肽平面相连。
绕Cα-N1键旋转的角度称为φ角，绕Cα-C2键旋转的角度称为ψ角，这个旋转角度叫二面角，可表示出相邻的两个肽平面的相对位置。
蛋白质的二级结构：肽链主链不同肽段通过自身的相互作用、形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，因此是蛋白质结构的构象单元，主要有α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构：指的是多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键（氢键、疏水键、范德华力、离子键等）维系使α-螺旋、β-折叠片、β-转角等二级结构相互配置而形成的特定的构象。
三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。
蛋白质的四级结构：由相同或不同亚基按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持司机结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范德华力。
亚基是指参与构成蛋白质司机结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
超二级结构：指丢失多肽链上若干相邻的构象单元（如α-螺旋、β-折叠、β-转角等）彼此作用，进一步组合成有规则的结构组合体，如α螺旋-β转角-α螺旋。
结构域：是存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、在空间上能辨认的三维实体，每个由二级结构组合而成，充当三级结构的构件，其间由单肽链连接。
蛋白质变性与复性：当天然蛋白质受到某些理化因素的影响，使其分子内部原有的高级结构发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，这种现象叫变性作用，变性后的蛋白质称为变性蛋白。
蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程。
高级结构松散了的变性蛋白质通常在去除变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为复性。
分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病，称为分子病。
盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
别构效应：通过空间构象的转变来完成生物学功能。
1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？蛋白质元素组成有何特点？P29答：生物体最主要的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动的体现者：酶是以蛋白质为主要成分的生物催化剂，代谢反应几乎都是在酶的催化下进行的。
结构蛋白参与细胞和组织的建成，如微管蛋白、伸展蛋白、胶原蛋白等。
某些动物激素是蛋白质，如胰岛素、生长素、促卵泡激素、促甲状腺激素等，在代谢调节中具有十分重要的意义。
运动蛋白如肌肉中的肌动蛋白、肌球蛋白以及鞭毛和纤毛蛋白与肌肉收缩和细胞运动有关。
高等动物的抗体、补体、干扰素等蛋白质具有防御功能。
某些蛋白质具有运输功能，如血红蛋白和肌红蛋白运输氧；脂蛋白运输脂类。