氨基酸的体内代谢-一般代谢
氨基酸的一般代谢
COOH CH2 C=O
COOH
COOH
谷氨酸
草酰乙酸
AST
COOH COOH
(CH2)2 C=O
+
Байду номын сангаас
CH2 CHNH2
COOH
COOH
α -酮戊二酸 天冬氨酸
2. 各种转氨酶都具有相同的辅基和作用机制
• 转氨酶的辅基：维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛 • 作用机制
（二）L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨基
内源性氨基酸与外源性氨基酸共同分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库
（二）氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素
氨
酮体
α -酮酸
氧化供能
组织蛋白质
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
分解 合成
氨基酸 代谢库
脱羧基作用
糖
胺类
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
三、氨基酸分解代谢首先脱氨基
（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
第二节
氨基酸的一般代谢
（General Metabolism of Amino Acids）
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
• 成人体内的蛋白质每天约有1%～2%被降解 • 蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%～80%被重新利用合成新的蛋白质
（一）蛋白质以不同的速率进行降解
蛋白质的半寿期（half-life)：蛋白质浓度减少到开始值50%所需要的时间
H2O2 FMN
O2 FMNH2
R
+H2O
R
NH4+
四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
（一）α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 （二）α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸 （三）α -酮酸可转变成糖和脂类化合物
氨基酸分解产物的代谢
然后谷氨酰胺通过血液循环运送到肾脏，经谷氨酰胺 酶作用分解成谷氨酸及氨，此氨是尿氨的主要来源， 占尿中氨总量的60%。
或者在运送到肝脏被利用。
谷氨酰胺是中性无毒物质，容易通过细胞膜，是氨的主要运输 形式；而谷氨酸带有负电荷，则不能通过细胞膜。
这里需注意的是在肌肉组织中，也可利用丙氨酸将氨运送到 肝脏。这以过程称为葡萄糖-丙氨酸循环。在此循环中，氨先转 化为谷氨酸的氨基，谷氨酸又与丙酮酸进行转氨形成丙氨酸。 丙氨酸在PH近于7的条件下是中性不带电荷的化合物，通过血 液运送到肝脏，再与α-酮戊二酸经转氨作用又变为丙酮酸和 谷氨酸。在肌肉中，所需的丙酮酸由糖酵解提供，在肝脏中， 多余的丙酮酸又可通过糖异生作用转化为葡萄糖。
2、转变成糖和脂肪：当体内不需将酮酸再合成
氨基酸，并且体内的能量供给又充分时，其酮酸可转变成 糖和脂肪，这已为动物实验所证明。在体内可转变成糖的 氨基酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢；能转变 为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，按脂肪酸代谢途径进行 代谢；二者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸，部分按糖代谢、 部分按脂肪酸途径进行代谢。
Gln+H2O Gln 酶Glu + NH4+
尿素循环
▪ 以Ala转运（葡萄糖-丙氨酸转运：肌肉）
NH4++ -酮戊二酸+NADPGHlu脱+氢H酶+ Glu+NAD丙P酮+酸+转H氨2酶O
Glu+丙酮酸 在肌肉 -酮戊二酸+Ala 丙酮酸转氨酶
尿素循环
在肝脏
在植物体内具有天冬酰胺合成酶，它 可催化天冬氨酸与氨作用形成天冬酰胺， 故是植物体内储氨的形式。当需要时， 其氨基又可通过天冬酰胺酶作用而分解 出来，供合成氨基酸之用。此酶在动物 体内也有发现，但在动物体内的作用时 不重要的。
氨基酸的一般分解代谢指
氨基酸的一般分解代谢指
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，也是维持生命活动所必需的重要物质之一。
在生物体内，氨基酸的代谢分解途径多种多样，但一般分解代谢可以分为两个主要途径：脱氨作用和脱羧作用。
脱氨作用是氨基酸通过酶的作用，将其氨基(-NH2)基团从分子中脱离，生成一定的氨和相应的酸性残基。
脱羧作用则是氨基酸在酶的催化下，将其羧基(-COOH)从分子中脱离，生成一定的酸和相应的碱性残基。
这两种
途径产生的物质均可以进一步参与多种生化代谢途径，包括能量代谢、葡萄糖新生、脂肪酸合成等。
氨基酸的一般分解代谢非常复杂，涉及多个酶和代谢物，同时也受到多种因素的调节。
其中，尿素循环是氨基酸代谢的重要环节之一，通过将体内产生的氨和二氧化碳合成尿素，进而排出体外，维持体内氮平衡。
此外，氨基酸的代谢在不同组织和生理状态下也存在差异，例如在肝脏中，丙酮酸和α-酮戊二酸等中间代谢产物可以通过氨基
酸代谢得到，进而参与葡萄糖新生和能量代谢；而在肌肉中，氨基酸代谢则主要与蛋白质合成和能量供应有关。
因此，深入了解氨基酸的一般分解代谢及其调节机制，对于探索生命活动的本质和疾病的发生机制具有重要意义。
- 1 -。
氨基酸的一般代谢
第二节氨基酸的一般代谢一、体内蛋白质的降解1．成人每天有1～2％的蛋白质被降解，主要是肌蛋白。
2．真核生物中蛋白质降解的两条途径①溶酶体内降解过程＊不依赖ATP＊利用组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白②依赖泛素的降解过程＊依赖ATP，在胞液中进行＊降解异常蛋白和短寿命蛋白述：体内蛋白质的降解参与多种生理、病理调节作用。
如基因表达、细胞增值、炎症反应、诱发癌瘤（促进抑癌蛋白P53降解）。
二、氨基酸代谢库1．定义：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性）与体内组织蛋白质降解产生及合成的非必需氨基酸（内源性）混合在一起，分布在细胞内外液中所有氨基酸的总称。
2．来源：食物蛋白质3．主要去路：合成组织蛋白质4．分解代谢的主要途径：脱氨基作用5．氨基酸代谢概况：课本P84图7－2三、氨基酸的脱氨基作用1．定义：氨基酸脱去氨基生成酮酸的过程。
2．主要方式：转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基等述：氨基酸的脱氨基作用在体内大多数组织中均可进行，是氨基酸分解代谢的主要反应。
由转氨基和谷氨酸氧化脱氨基组成的联合脱氨基作用是肝肾组织中氨基酸脱氨基的主要方式。
联合脱氨基作用的全过程是可逆的，因此这一过程也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。
（一）转氨基作用1．定义：课本P84，由转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则变成α-酮酸。
述：体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸例外。
2．氨基转移酶（转氨酶）述：人体内存在着各种转氨酶，催化专一的反应。
与临床密切相关的转氨酶主要有谷丙转氨酶（GPT或ALT）和谷草转氨酶（GOT或AST），它们在各组织中的含量不同。
⑴丙氨酸氨基转移酶（ALT）――谷丙转氨酶（GPT）ALT催化反应如下：ALT丙氨酸＋谷氨酸丙氨酸＋α－酮戊二酸→←⑵天冬氨酸氨基转移酶（AST）――谷草转移酶（GOT）AST催化反应如下：AST天冬氨酸＋α－酮戊二酸→草酰乙酸＋谷氨酸←3．转氨基作用的机理述：转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺，在转氨基反应中起传递氨基的作用。
氨基酸的一般代谢
总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨， 另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动 态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为高血氨症。 一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
氨基酸的一般代谢
氨基酸的一般代谢食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。
这种来源的氨基酸称为外源性基酸。
机体各组织的蛋白质在组织酶的作用下，也不断地分解成为氨基酸；机体还能合成部分氨基酸(非必需氨基酸)；这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。
外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别，共同构成了机体的氨基酸代谢库(metabolic pool)。
氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算，机体没有专一的组织器官储存氨基酸，氨基酸代谢库实际上包括细胞内液、细胞间液和血液中的氨基酸。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也合成多肽及其他含氮的生理活性物质。
除了维生素之外(维生素PP是个例外)体内的各种含氮物质几种都可由氨基酸转变而成，包括蛋白质、肽类激素、氨基酸衍生物、黑色素、嘌呤碱、嘧啶碱、肌酸、胺类、辅酶或辅基等。
从氨基酸的结构上看，除了侧链R基团不同外，均有α-氨基和α 羧基。
氨基酸在体内的分解代谢实际上就是氨基、羧基和R 基团的代谢。
氨基酸分解代谢的主要途径是脱氨基生成氨ammonia)和相应的α 酮酸；氨基酸的另一条分解途径是脱羧基生成CO2和胺。
胺在体内可经胺氧化酶作用，进一步分解生成氨和相应的醛和酸。
氨对人体来说是有毒的物质，氨在体内主要合成尿素排出体外，还可以合成其它含氮物质(包括非必需氨基酸、谷氨酰胺等)，少量的氨可直接经尿排出。
R 基团部分生成的酮酸可进一步氧化分解生成CO2和水，并提供能量，也可经一定的代谢反应转变生成糖或脂在体内贮存。
由于不同的氨基酸结构不同，因此它们的代谢也有各自的特点。
各组织器官在氨基酸代谢上的作用有所不同，其中以肝脏最为重要。
肝脏蛋白质的更新速度比较快，氨基酸代谢活跃，大部分氨基酸在肝脏进行分解代谢，同时氨的解毒过程主要也在肝脏进行。
分枝氨基酸的分解代谢则主要在肌肉组织中进行。
食物中蛋白质的含量也影响氨基酸的代谢速率。
高蛋白饮食可诱导合成与氨基酸代谢有关的酶系，从而使代谢加快(图7-1)。
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸的代谢主要有三种方式，分别是脱氨反应、反应价和酶促反应。
这几种氨基酸的代谢方式在生物体内起着至关重要的作用。
首先是脱氨反应。
氨基酸在体内以脱氨的方式释放能量，生成酮体。
这一过程会产生大量的氨气，从而导致酸碱失衡。
因此，生物体需要通过尿素循环将多余
的氨排出体外，维持体内的酸碱平衡。
其次是反应价。
反应价主要是通过氨基酸的羟基反应，来调节氨基酸的浓度。
当氨基酸的浓度过高时，生物体可以通过增加羟基反应的速度，来降低氨基酸的浓度。
反之，当氨基酸的浓度过低时，生物体可以通过减少羟基反应的速度，来提高氨基酸的浓度。
最后是酶促反应。
氨基酸在体内的代谢过程中，绝大部分是通过酶的催化来进行的。
氨基酸可以通过酶的催化，进行氧化脱羧、脱氨、转氨和分子重排等反应，从而实现其在体内的代谢。
综上所述，氨基酸的代谢主要有脱氨反应、反应价和酶促反应三种方式。
这三种方式在生物体内协同作用，维持着氨基酸的正常代谢，并使其发挥出应有的生
理功能。
7第七章 氨基酸代谢
转变为蛋白质。这就是为什么食物中蛋白质不能为糖、脂肪替代，
而蛋白质却能替代糖和脂肪供能的重要原因。
三、脂类与氨基酸代谢的联系 20种氨基酸分解后均能生成乙酰CoA，经还原缩合反应可合成脂肪 酸进而合成脂肪，即蛋白质可转变为脂肪。乙酰CoA还能合成胆固 醇以满足机体的需要。氨基酸也可作为合成磷脂的原料。脂类不
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
1．蛋氨酸是体内重要的甲基供体
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
2．蛋氨酸是必需氨基酸
3．蛋氨酸循环
三、含硫氨基酸的代谢
体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
一、氨基酸的脱氨基作用 （一）氧化脱氨基作用
一、氨基酸的脱氨基作用 (二) 转氨基作用
知识卡片
ALT是反应肝细胞损伤非常灵敏的指标
这是由于ALT主要存在于细胞质中，AST主要存在于线粒体中。病变较 轻的肝病如急性肝炎时，释放入血的转氨酶主要是ALT，血中ALT升高 程度高于 AST 。但在慢性肝炎或中毒性肝炎，特别是肝硬化时，病变
累及线粒体，此时AST升高程度就会超过ALT。故在国外，对怀疑是肝
炎患者，常同时测 AST 和 ALT ，并计算 AST/ALT 的比值，以此判断肝炎
的变化与转归。
一、氨基酸的脱氨基作用
（三）联合脱氨基作用
联合脱氨基作用有以下特点： 1．联合脱氨基作用的顺序一般先转氨 基，再氧化脱氨基。 2．转氨基作用的氨基受体是α-酮戊
氨基酸的一般代谢概况
氨基酸的一般代谢概况
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，同时也参与到许多其他生物化学过程中。
氨基酸的
一般代谢包括氨基酸的合成、降解以及其转化为其他的代谢产物。
1. 氨基酸的合成：氨基酸可以通过多种途径进行合成。
部分氨基酸可以由人体内部合成，这些称为非必需氨基酸；而另一部分氨基酸则必须通过饮食摄取，称为必需氨基酸。
非必
需氨基酸的合成通常通过多个酶催化的反应进行，其中某些酶需要维生素的存在来发挥催
化作用。
2. 氨基酸的降解：氨基酸在人体内会经过降解途径进行分解。
这些降解途径包括蛋白质
降解途径和氨基酸降解途径。
在蛋白质降解途径中，蛋白质会被降解为小肽和氨基酸，然
后氨基酸会进一步降解为其他代谢产物。
氨基酸降解途径主要通过转氨酶作用将氨基酸的
氨基基团转移到其他被代谢物上，生成新的氨基酸和代谢产物。
3. 氨基酸的转化与代谢产物：在氨基酸代谢过程中，氨基酸可以转化为其他代谢产物。
例如，苏氨酸可以转化为丙氨酸；天冬氨酸可以转化为乙酰辅酶A（Acetyl-CoA）等。
这
些代谢产物可以进一步参与到能量代谢、碳水化合物代谢等生物化学反应中。
氨基酸代谢ppt
胺氧化酶
RCHO+1/2O2 RCOOH
一γ氨基丁酸GABA
COOH
CH22 HCNH2
COOH 谷氨酸
谷氨酸脱羧酶 脑肾
COOH CH22 HCNH2
+CO2
GABA
γ氨基丁酸是抑制性神经递质;对中枢 神经系统有抑制作用;临床已用作镇静剂
二牛黄酸
3O
半胱氨酸
磺酸丙氨酸 E
E：磺酸丙氨酸脱羧酶
牛黄酸
⑵血尿素扩散入肠;被细菌尿素酶 作用水解生成氨
肠道产氨：4g/天;是血氨主要来源
氨的吸收
NH3
H+
OH
NH4+
NH3比NH4+更易于穿过细胞膜而进入细 胞;NH3与NH4+的互变受肠液pH的影响 pH＞6 时NH3大量扩散入血；肠液pH＜6时氨则扩散 入肠腔
临床应用：弱酸性透析液结肠透析
治疗高血氨症;而禁止 使用肥皂液灌肠
R2 HCNH2
COOH AA’
R2 C=O COOH
α酮酸’
三联合脱氨基作用
氨基酸与α酮戊二酸进行转氨基 作用;生成相应的α酮酸和谷氨酸; 后者在谷氨酸脱氢酶作用下脱去氨基 生成α酮戊二酸和NH3
联合脱氨基作用是在氨基酸转移 酶和L谷氨酸脱氢酶联合作用下完成 的 全过程可逆;因而也是体内合成 非必需氨基酸的主要途径
2 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ的调节 3 其他物质对尿素合成的调节
五高血氨和氨中毒
1 高血氨:肝功严重受损时;尿素合成障碍;
造成血氨浓度升高的现象
2 氨中毒:大量氨入脑;与α酮戊二酸合成
谷氨酸;或与脑中的谷氨酸合成谷 氨酰胺;造成脑中α酮戊二酸减 少;TCA减弱;ATP生成减少;引起 大脑功能障碍的现象 严重时可导 致肝昏迷
氨基酸的一般代谢
汇报人：xx
氨基酸的代谢过 程
氨基酸代谢的相 关反应
目录
CONTENTS
氨基酸代谢的调 节
氨基酸的代谢过程
氨基酸的分解代谢
氨基酸的氧化分解：氨基酸在体内 被氧化分解，产生能量和二氧化碳
氨的代谢：氨在体内被转化为尿素， 通过尿液排出体外
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氨基酸的脱氨基作用：氨基酸在体 内被脱氨基，产生氨和α-酮酸
反应产物：α-酮酸和氨
生理意义：氨基酸的脱氨基 反应是氨基酸代谢的重要途 径，可以提供能量和氮源。
谷氨酸脱氢反应
反应类型：氧化还原反应
反应过程：谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下，脱去一个氢原子，生成α-酮戊二酸和氨。
反应条件：需要谷氨酸脱氢酶的参与，以及NAD+作为辅酶。
生理意义：谷氨酸脱氢反应是氨基酸代谢的重要途径，可以生成α-酮戊二酸，参与三羧酸循环， 提供能量。同时，氨的生成可以参与尿素的合成，排出体外。
翻译后水平的调节：氨基酸的合成 和分解受到翻译后水平的调节，包 括蛋白质的折叠、组装和降解等过 程的调控。
酶的别构效应
别构效应：指酶 与底物结合后， 酶的构象发生改 变，从而影响酶
的活性
别构调节：指通 过改变酶的构象 来调节酶的活性， 从而调节氨基酸
代谢的过程
别构酶：具有别 构效应的酶，如 天冬氨酸转氨酶 （AST）、丙氨 酸转氨酶（ALT）
氨基酸的转氨基作用
转氨基作用是氨基酸代谢的重要过程 转氨基作用可以将一种氨基酸转化为另一种氨基酸 转氨基作用需要转氨酶的参与 转氨基作用可以调节氨基酸的平衡和代谢
氨基酸代谢的相关反 应
脱氨基反应
氨基酸在人体内的代谢产物
氨基酸在人体内经过代谢产生多种物质，其中包括蛋白质合成、能量供应和其他生物活动所需的分子。
以下是一些主要的氨基酸代谢产物：
1. 蛋白质合成：
- 氨基酸是蛋白质的组成单元。
通过蛋白质合成过程，氨基酸被连接成多肽链，形成各种蛋白质，用于构建和修复组织。
2. 氨基酸转氨作用：
- 在氨基酸代谢过程中，氨基酸经常参与转氨作用，将氨基转移到另一分子上，形成新的氨基酸或其他代谢产物。
这一过程在肝脏中特别活跃。
3. 尿素：
- 氨基酸代谢的副产品之一是氮，该氮通过尿素循环被转化为尿素。
尿素最终通过尿液排出体外，是主要的氮排泄物。
4. 能量产物：
- 氨基酸在需要能量时可以被分解，其中一部分碳骨架可以通过某些氨基酸的氧化分解进入三羧酸循环，提供能量。
5. 生物活性物质的合成：
- 某些氨基酸代谢产物可以用于合成生物活性物质，如神经递质、激素和其他生物分子。
6. 肌酸：
- 甲硫氨酸代谢产物肌酸在肌肉中储存并用于ATP的再生，对于维持高强度运动的能量供应具有重要作用。
7. 酮体：
- 在极端情况下，如低碳水化合物饮食或糖尿病酮症酸中毒，氨基酸代谢可以导致酮体的生成，供给一些组织能量。
需要注意的是，氨基酸在人体内的代谢是一个复杂而高度调控的过程，受多种因素的影响，包括营养状态、生理状况和代谢需求。
生物化学-氨基酸代谢
CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质，血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
（二）谷氨酰胺的运氨作用
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液
肝
氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 Ala 二酸
Ala Ala
谷 氨 酸 丙酮酸
COOH
CH2 CH2 CO COOH α -酮戊二酸 COOH
H2C CH2
H2N CH COOH
L-谷 氨 酸
NADH + H+ + NH3
LL--谷谷氨氨酸酸脱脱氢氢酶酶
NAD+ + H2O
Ala + -酮戊二酸 Glu + NAD+ + H2O
丙酮酸 + Glu -酮戊二酸+ NADH + NH4+
肝中活性最高
α-酮戊二酸
AST
Glu 心肌中活性最高
（三）联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下， 使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体 内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆 反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
R
H2N CH COOH
α-氨基 酸 转转氨酶
R
CO COOH α -酮酸
一、体内氨的来源
1. 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。还有 少量胺的氧化。
2. 肠道吸收的氨：4g/日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解
尿素 肠菌尿素酶 H2O
2NH3 + CO2
3. 肾小管上皮细胞分泌氨
生物化学第三节 氨基酸的一般代谢
小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。
成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。
蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。
（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。
蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。
蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t1/2）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。
肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。
人血浆蛋白质的t1/2约为10天，结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t1/2更长。
体内许多关键酶的t1/2都很短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。
为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。
蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。
1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。
溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。
这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。
蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。
2．蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。
泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，因其广泛存在于真核细胞而得名。
泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。
氨基酸代谢
目标蛋白被分解
2004 Nobel Prize in chemistry
Aaron Ciechanover
•Israel
Avram Hershko
•Israel •Technion – Israel Institute of Technology
Irwin Rose
•USA •University of California
溶酶体膜的稳定性
溶酶体的外被是一层单位膜, 内部没有任
何特殊的结构。由于溶酶体中含有各种不
同的水解酶类,所以溶酶体在生活细胞中必
须是高度稳定的。溶酶体的稳定性与其膜 的结构组成有关：
溶体酶膜含有整合蛋白和胆固醇
溶酶体膜含有各种不同酸性的、高度糖基化膜
整合蛋白, 这些膜整合蛋白的功能可能是保护
2、转氨基作用
转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛VB6 谷丙转氨酶、谷草转氨酶
3、联合脱氨基作用
联合脱氨基作用
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
次黄苷酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
α-酮酸
腺苷酰琥珀酸 草酰乙酸
谷氨酸
苹果酸
延胡索酸
腺苷酸
二、氨基酸的脱羧基作用
1、氨基酸在脱羧酶（辅酶是磷酸吡哆醛）的作用 下，脱去羧基产生二氧化碳和相应的胺的过程;
2. 血氨的去路
① 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 ② 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
③ 合成谷氨酰胺
谷氨酸 +
ATP 谷氨酰胺合成酶
NH3
谷氨酰胺
ADP+Pi
④ 肾小管泌氨
分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。
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• α-酮酸的代谢
• 合成非必需氨基酸 • 转变为糖及脂类 • 氧化产生能量
• 若饲某种氨基酸后尿中排出葡萄糖增多，称此 氨基酸为称生糖氨基酸(glucogenic amino acid)；若尿中酮体含量增多，则称为生酮氨基 酸(ketogenic amino acid)。尿中二者都增多 者称为生糖兼生酮氨基酸(glucogenic and ketogenic amino acid)。
• 一次循环，消耗2分子氨，3分子ATP，生成1分子尿素
2NH3+CO2+3ATP
CO(NH2)2+2ADP+AMP+4Pi
• 意义：机体解除氨毒的主要方式，是肝细胞的重要生物学功 能。
• 高血氨症——肝功能损伤时，尿素合成受 阻，血氨浓度升高，导致氨中毒。
• 一般认为，氨进入脑组织，可与α-酮戊二 酸结合生成谷氨酸，氨也可与谷氨酸进一 步结合生成谷氨酰胺。因此脑中氨的增多， 可使脑细胞中的α-酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成 减少，引起脑功能障碍，严重时可发生昏 迷，这就是肝昏迷氨中毒学说的基础。
• 氨基酸的体内代谢 ——氨基酸的一般代谢
• 氨基酸代谢库
食物蛋白质经消化吸 收，以氨基酸形式进 入血液循环及全身各 组织，组织蛋白质又 可降解为氨基酸，这 两种来源的氨基酸 （外源性和内源性） 混合在一起，存在于 组织细胞，血液和其 他体液中，总称为氨 基酸代谢库。
脱羧基作用
R
个别氨基酸 的代谢
• L-氨基酸氧化酶：以FEN或FAD为受氢体，在肝 肾存在，活性低
• D-氨基酸氧化酶：以FAD为受氢体，广泛存在， 活性较强
• 谷氨酸脱氢酶催化 进入氧
化磷酸 化
属不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，特异 性强，分布广泛，肝脏中含量最丰富；该酶属于 变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP， GDP的激活。
• 多胺调节细胞生长。促进细胞增殖。生长快速 的细胞中含量明显升高，可作为肿瘤诊断的辅 助指标。
个别氨基酸的代谢
• 一碳基团的代谢 • 含硫氨基酸的代谢 • 芳香族氨基酸的代谢
• 一碳基团的代谢
• 某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个 碳原子的基团，称为一碳基团。
• 体内的一碳基团主要包括： 甲基(-CH3) 、 甲烯基(亚甲基)(-CH2-)、 甲炔基(次甲基)(-CH=)、 甲酰基(-CHO) 亚氨甲基(-CH=NH)
**CO2不属于这种一碳基团的概念
• 一碳基团的载体
• 四氢叶酸
（tetrahydrofolic acid，FH4） —— 由叶酸转变而来。叶酸 是一种水溶性维生素，由1分 子蝶呤，1分子对氨基苯甲酸 和1分子谷氨酸组成的。经二 氢叶酸还原酶催化，在叶酸 分子的5、6位加氢还原生成 二氢叶酸，继续在7、8位上 加氢生成5、6、7、8四氢叶 酸。
· γ-氨基丁酸
（γ-aminobutyric acid，γ-GABA）
· 5-羟色胺
（5-hydroxytryptamine，5-HT）
· 牛磺酸（taurine）
· 组胺（histamine）
· 多胺（polyamines）
• GABA为中枢神经系统抑制性神经递质
• 组胺是强烈的血管舒张剂，并可增加毛细血管 通透性，引起血压下降和局部水肿。组胺的释 放与过敏反应密切相关，可刺激胃蛋白酶和胃 酸的分泌。
④
精氨酸代琥珀酸 瓜氨酸
③*
AMP+PPi ATP+Asp
线粒体 mitochondrion
2ATP+CO2+NH3+H2O
① 2ADP+Pi
鸟氨酸 氨基甲酰磷酸
②
瓜氨酸 Pi
* 限速部位
• 尿素循环 urea cycle
又称：鸟氨酸循环（ornithine cycle） Krebs-Hebseleit 循环
一碳集团的载体之 S－腺苷蛋氨酸（SAM)
• 蛋氨酸是体内合成许多重 要化合物，如肾上腺素、 胆碱、肌酸和核酸等的甲 基供体。
• 甲基供体的活性形式为S腺苷蛋氨酸（S-adenosyl methionine,SAM），体内 最重要的甲基供应形式。
• 同型半胱氨酸在酶的作用下，从四氢叶酸 获得甲基而合成蛋氨酸，并重复参与上述 过程，称为——蛋氨酸甲基转移循环
NH2 RC H
COOH
转氨基作用 R C=O
+ NH3
COOH
α-酮酸的代谢 氨的代谢
• 氨的代谢
• 氨的来源和去路 • 氨的运输 • 氨的最终代谢去路——尿素循环
• 氨的来源和去路
⑴ 体内各组织中氨基酸 的脱氨基作用
⑵ 谷氨酰胺的水解 ⑶ 肠道吸收的氨
药源性氨
• 氨的运输
·谷氨酰胺的生成和水解 部位: 脑，心，骨骼肌 作用：解氨毒，运输及储存氨
氨甲酰磷酸合成酶
O
(CPS-I)
NH3 + CO2 + 2ATP
H2N C O ~PO3H2+ 2ADP+Pi
Mg2+
• 瓜氨酸的生成 反应部位：肝细胞线粒体
鸟氨酸转氨甲酰酶
（ OCT ）
鸟氨酸 + 氨甲酰磷酸
瓜氨酸 + Pi
* OCT通常与CPS-Ⅰ结成酶复合体存在
• 精氨酸的生成
反应部位：肝细胞浆
氨基酸的一般代谢
COOH
C NH2
H
脱氨基作用
• 氨基酸的脱氨基作用
部位：体内大多数组织中 方式：氧化脱氨基作用
转氨基作用 联合脱氨基作用* 非氧化脱氨基作用 * 体内最重要的脱氨基方式
· 氧化脱氨基 （oxidative deamination）
• 氨基酸氧化酶催化 • 谷氨酸脱氢酶催化
• 氨基酸氧化酶催化
NH3
在肝，肾以 尿素或铵盐形 式排出
经血液循
H2O
环运输至肝，
肾
丙氨酸－葡萄糖循环
氨的最终去处——尿素的生成
• 部位：主要是肝脏
• 意义：体内氨代谢的 主要途径，保 持体内氨的 来源和去路 平衡的关键
NH（2 谷氨酸）
• 氨甲酰磷酸的生成
反应部位：肝细胞线粒体
变构激活
N-乙酰谷氨酸 （AGA)
• 通过联合脱氨基作用把蛋白质代谢与糖代谢 沟通起来 • 联合脱氨基作用有游离氨产生,是体内主要的 脱氨基方式 • 联合脱氨基作用可逆，也是体内合成非必需 氨基酸的重要途径
• 非氧化脱氨基作用
·脱水脱氨 丝氨酸 脱水酶
丙酮酸+NH3
·脱H2S脱氨 半胱氨酸
脱硫酶
丙酮酸+NH3
·直接脱氨 天冬氨酸 天冬氨酸酶 丙酮酸+NH3
• 转氨酶在体内分布广泛，大多数氨基酸均可参与转氨 基作用（赖，苏，脯，羟脯除外），是体内1）天冬氨酸氨基转移酶（aspartate aminotransferase，AST）
AST
谷氨酸+草酰乙酸
α-酮戊二酸+天冬氨酸
（2） 丙氨酸氨基转移酶（alanine amino transferase，ALT）
转氨作用偶联氧化脱氨作用
• 转氨基作用与氧化脱氨 基作用联合进行，从而 使氨基酸脱去氨基并氧 化为α-酮酸的过程
• 在体内大多数组织中存 在，是体内主要的脱氨 基方式，尤其在肝、脑、 肾等组织中活跃，也是 合成非必需氨基酸的重 要途径
转氨偶联AMP循环脱氨作用
嘌呤核苷酸循环
• 联合脱氨基作用生理意义
·苯丙酮酸尿症 ·白化病 ·尿黑酸症
色氨酸的代谢
• FH4分子的第5和第10位N上 是携带一碳单位的位置，故 通 前常 标在 以FNH5，4所N携10，带以的表一示碳一单碳位 单位的位置
• 常见的一碳单位的四氢叶酸衍生物表示为：
1．N10-甲酰四氢叶酸（N10-CHO FH4）
2．N5-亚氨甲基四氢叶酸（N5-CH=NH FH4） 3．N5,N10-亚甲基四氢叶酸 （N5,N10-CH2-FH4） 4．N5,N10-次甲基四氢叶酸 （N5,N10=CH-FH4） 5．N5-甲基四氢叶酸（N5-CH3 FH4）
比较三种氧化脱氨基酶
分类
L-谷氨酸脱氢酶 L-氨基酸氧化酶 D-氨基酸氧化酶
不需氧脱氢酶
需氧脱氢酶 需氧脱氢酶
辅酶
NAD+、NADP+
FMN、FAD
FMN、FAD
分布
广泛
不广（肝、肾）
广
活性
高
较低
高
（但人体极少 D-氨基
酸）
变构剂
被ADP、GDP激活
/
/
被ATP、GTP抑制
转氨基作用
• 由转氨酶(transaminase)催化，将α氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位 置上，生成相应的α-氨基酸，而原来 的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。
提供氨基*
精氨酸代琥珀酸
瓜氨酸+天冬氨酸 缩合酶** 精氨酸代琥珀酸
ATP AMP +PPi
裂解酶
草酰乙酸
精氨酸
+ 延胡索酸
• 尿素的生成
反应部位：肝细胞浆
精氨酸 + H2O 精氨酸酶 尿素 + 鸟氨酸
运回线粒体 参与下一个循环
胞液 cytoplasm
延胡索酸
尿素
H2O
⑤
精氨酸
鸟氨酸
苹果酸 草酰乙酸
N5
一碳基团代谢的生物学意义
1．四氢叶酸一碳基团 参与嘌呤与嘧啶的生
物合成
2．SAM参与体内50多 种甲基化反应
3．帮助药物设计
· 抗叶酸代谢药：