蛋白质的基本结构单位—氨基酸40页PPT
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蛋白质的基本组件(共68张PPT)
对两个四面体配位的碳原子，“交错构象〞(stagged confromation)是能量上最有利的排布，其一个碳原子的取代基 正好处于另一个碳原子的两个取代基之间。侧链中的每一个这种 C原子，都有三种交错构象，它们彼此以120°旋转相关。
对已精确测定的蛋白质结构的分析显示，大多数氨基酸残基的 侧链都有一种或少数几种交错构象作为优势构象最经常出现在天然 蛋白质中，称为旋转异构体(rotamer)。目前，在国际上已经收集 这些优势构象，建立旋转异构体库，作为一种根本工具应用于蛋白 质结构的计算机模型构建中。
（1）根据氨基酸分子中烃基的不同可分为脂肪氨基酸、芳香氨 基酸和杂环氨基酸。
NH2 H3C CH COOH
NH2 COOH
脂肪氨基酸
芳香氨基酸
NH2 CH2 CH COOH
N H
杂环氨基酸
脂肪氨基酸
芳香氨基酸
在反式构型中，相邻C 原子之间有0. His is the only side chain that titrates near physiological pH. 肽键看似单键，但 C-N 键旁的 C=O 双键会与它产生共振，因此具有双键的性质； 因而在顺式肽构型中原子间的推斥力较大，能量上处于不利状态，其稳定性只有反式肽的千分之一。 组成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，其它氨基酸分子中 碳原子均为手性碳原子，因此都具有旋光性。 以肽键平面连接成多肽长链 对两个四面体配位的碳原子，“交错构象〞(stagged confromation)是能量上最有利的排布，其一个碳原子的取代基正好处于另一个碳原子的 两个取代基之间。 因而在顺式肽构型中原子间的推斥力较大，能量上处于不利状态，其稳定性只有反式肽的千分之一。
must approach each other very closely. Gly is more flexible than other
对已精确测定的蛋白质结构的分析显示，大多数氨基酸残基的 侧链都有一种或少数几种交错构象作为优势构象最经常出现在天然 蛋白质中，称为旋转异构体(rotamer)。目前，在国际上已经收集 这些优势构象，建立旋转异构体库，作为一种根本工具应用于蛋白 质结构的计算机模型构建中。
（1）根据氨基酸分子中烃基的不同可分为脂肪氨基酸、芳香氨 基酸和杂环氨基酸。
NH2 H3C CH COOH
NH2 COOH
脂肪氨基酸
芳香氨基酸
NH2 CH2 CH COOH
N H
杂环氨基酸
脂肪氨基酸
芳香氨基酸
在反式构型中，相邻C 原子之间有0. His is the only side chain that titrates near physiological pH. 肽键看似单键，但 C-N 键旁的 C=O 双键会与它产生共振，因此具有双键的性质； 因而在顺式肽构型中原子间的推斥力较大，能量上处于不利状态，其稳定性只有反式肽的千分之一。 组成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，其它氨基酸分子中 碳原子均为手性碳原子，因此都具有旋光性。 以肽键平面连接成多肽长链 对两个四面体配位的碳原子，“交错构象〞(stagged confromation)是能量上最有利的排布，其一个碳原子的取代基正好处于另一个碳原子的 两个取代基之间。 因而在顺式肽构型中原子间的推斥力较大，能量上处于不利状态，其稳定性只有反式肽的千分之一。
must approach each other very closely. Gly is more flexible than other
有机化学ppt-氨基酸蛋白质
蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液，主要有两方面的原因： 形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
第一章、氨基酸的结构及性质
一、氨基酸的结构通式
氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中 分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上 的共同特点为：
(1). 与羧基相邻的α-碳原子上 都有一个氨基，因而称为α-氨 基酸 (2). 除甘氨酸外,其它所有氨基 酸分子中的α-碳原子都为不对 称碳原子,所以：A.氨基酸都具 有旋光性。B.每一种氨基酸都 具有D-型和L-型两种立体异构 体。目前已知的天然蛋白质中 氨基酸都为L-型。
● ● ● 酸性氨基酸(一氨基二羧基)及其酰胺
天冬氨酸 (Asp, D)
谷氨酸 (Glu, E)
Page 9
天冬酰胺 (Asn, N)
谷氨酰胺 (Gln, Q)
● ● ● ● 碱性氨基酸(二氨基一羧基)
赖氨酸 (Lys, K)
Page 10
精氨酸 (Arg, R)
杂环
组氨酸 (His, H)
2、芳香族氨基酸
大多数蛋白质含有这三种氨基酸 残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光 吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速 简便的方法。
Page 33
芳香族氨基酸的紫外吸收
Page 34
Phe：max = 257nm，257 = 2.0×102 mol-1•L•cm-1 Tyr：max = 275nm，275 = 1.4×103 mol-1•L•cm-1 Trp：max = 280nm，280 = 5.6×103 mol-1•L•cm-1
杂环亚氨基酸
（二）按R基的极性性质的分类
1. 非极性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
Page 14
蛋白质的基本结构单位氨基酸
第一章蛋白质第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸1．氨基酸的基本结构1．2．氨基酸的分类及其结构（1） 非极性氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸（2） 极性、不带电荷氨基酸：丝氨酸、甘氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸（3） 酸性氨基酸：天门冬氨酸、谷氨酸（4） 碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸3.蛋白质中不常见的氨基酸4．非蛋白质氨基酸5．氨基酸的理化性质（1）一般物理学性质A. 外观形状：无色晶体或粉末状B. 熔点高： 200-300 0CC. 溶解性质：D．光学性质：旋光活性和紫外吸收旋光活性：L型和D型氨基酸在旋光仪中的旋光方向相反，但角度相同。
溶液中的氨基酸使平面偏振光偏向左的为左旋异构体，偏向右的为右旋异构体。
色氨酸：279 nm 苯丙氨酸； 259 nm 酪氨酸：275 nm(2) 氨基酸的化学性质A.氨基酸的酸碱性质B.等电点：pI (等电pH)在一定的pH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相等，即净电荷为零，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（isoelectric point），用pI表示. 氨基酸在等电点时溶解度最小。
pK值：指某种解离基团有一半被解离时的pH值。
计算pI :pI = 1 / 2 ( pK1+pK2)pI = 1 / 2 ( pK1 + pK2 ) =1 /2/(2.34 + 9.6 ) = 5.976．氨基酸的化学反应（1）茚三酮反应（2）亚硝酸反应（3） 2.4—二硝基氟苯反应（FDNB）（4）甲醛的反应（5）二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS - Cl）（6）氨基酸与酰化剂（苄氧羰酰氯）的反应（7）α-羧基的成酯反应（8）侧链基团参加的反应7．氨基酸的分离和分析鉴定（1）蛋白质的水解A.酸水解：6 mol/L HCl, 110 –120 0C , 24 hB.碱水解：5 mol/L NaOH 110 0C , 24 hC.酶水解（2）氨基酸的分离鉴定A. 纸层析B．薄层层析：硅胶、氧化铝、纤维素粉等C. 离子交换柱层析: 离子交换树脂、原理、方法第二节蛋白质的结构蛋白质的结构层次：一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构1．蛋白质的一级结构定义：一级结构是指蛋白质多肽链中的氨基酸排列顺序，包括肽链数目和二硫键位置。
高中生物竞赛课件：蛋白质的氨基酸组成及性质
His是R基的pKa值在7附近的唯
一aa，作为质子供体和受体在
许多酶促反应中具有重要作用
蛋白质的组成单位—氨基酸
第二种分类方法
1.酸性氨基酸 Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带负电
荷的氨基酸。
2.碱性氨基酸 His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解离后
带正电荷的氨基酸。
3.中性氨基酸 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电
的需要，氨基酸的名称常常使
用三字母的简写符号来表示，
有时也用单字母的简写符号来
表示，单字母主要用于表示长
链多肽的氨基酸顺序
氨基酸的简写规则
氨基酸的简写规则
蛋白质的组成单位—氨基酸
氨基酸的分类
（2）蛋白质中的不常见氨基酸
有的蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，这些氨基酸在蛋
白质生物合成中 通常 没有翻译密码，是蛋白质生物合成后由
（4）化学性质
一．α-氨基参加的反应
与荧光胺反应
390nm激发波长，475nm发射波长测定产物的荧光强度
相应的氨基酸残基经加工修饰形成的
羟基化：Pro(4-羟脯氨酸)
和Lys(5-羟赖氨酸)(结缔组
织胶原蛋白)
蛋白质的组成单位—氨基酸
氨基酸的分类
（2）蛋白质中的不常见氨基酸
有的蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，这些氨基酸在蛋
白质生物合成中 通常 没有翻译密码，是蛋白质生物合成后由
相应的氨基酸残基经加工修饰形成的
等电点(pI)的计算
R基可解离的氨基酸的pI计算：取兼性离子两边的pKa 的平均值
1.
2.
3.
4.
写出完全质子化的形式
根据酸性的强弱写出解离方程
蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文
• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基 酸残基。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
生物化学第2章 氨基酸(共77张PPT)
• Ala Arg Asp
Asn
Cys Glu Gln Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met Phe Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
、 20种氨基酸可按其侧链分类
• 氨基酸的侧链可以按照它们的化学结构分为 三类，即：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸； 杂环氨基酸。
1）脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 Glycine
非极性氨基酸（八种）
不带电何的极性氨基酸（八种）
带负电荷的氨基酸（2种）
带正电荷的氨基酸（2种）
➢第21种基本氨基酸是硒代半胱氨酸（Selenocysteine, Sec） ➢第22种基本氨基酸是吡咯赖氨酸（Pyrrolysine, Pyr） ➢两种罕见基本氨基酸是在特定生物的特定调控条件下生成。
O
H 2N CH C OH
CH 2
SH
C
（ α-氨基-β-巯基丙酸 ）
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
人头发的电子显微镜照片与模型
烫发过程：
1、加还原剂（巯基乙醇） 打开二硫键。
2、加氧化剂（双氧水） 重新生成错位二硫键。
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 甲硫氨酸 Methionine
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
T
（ α-氨基-β-羟基丁酸 ）
L-Threonine D-Threonine
L-alloThreonine
D-allo-
Threonine
苏氨酸的光学异构体
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
３、杂环aa〔2种)
组氨酸
脯氨酸
按Ｒ基的极性性质分类：
１、非极性Ｒ基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
蛋氨酸
脯氨酸
２、不带电荷的极性Ｒ基aa
丝氨酸
苏氨酸
酪氨酸
天冬酰胺
谷氨酰胺
半胱氨酸
甘氨酸
3、带正电荷的Ｒ基aa
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
4、带负电荷的Ｒ基aa
天冬氨酸
逆形M流成分 Sec布hitf原f’s侧理碱〔反自响链学〕 上甲硫基：强亲核基团与烃化试剂成锍盐
氨基酸是蛋白质的根本结构单元
固定相是液体，吸附在滤纸上，将样品点在纸上，用流动相展开
K值可以用测定滴定曲线的实验方法获得
C=O + H2N CH
C=N CH
Cu2+，Fe2+，Co2+或Mn2+时，易被氧化
〔Asp+〕
COO-
CH—NH3+
CH2
COOH K2
COO-
CH—NH3+
CH2
COO-
K3
〔Asp0〕 〔Asp-〕
COO-
CH—NH2
CH2
COO-
〔Asp--〕
〔一〕氨基酸的解离
COOH
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K1
〔Lys++〕
COO-
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K2
〔Lys+〕
谷氨酸
〔二〕不常见的蛋白质氨基酸
第2章2蛋白质的构件氨基酸及多肽ppt课件
含羟基氨基酸
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
2019/12/29
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
2019/12/29
含酰胺氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO NH 2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine 谷酰胺 Glutamine
2019/12/29
• [a]=100a/lc，[a]为比旋度、a为旋度值、l为旋光管长（ 单位为dm）、c为每100ml溶液中的样品重量（单位为g ）
2019/12/29
氨基酸的光吸收
• 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光 吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。
• 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨 酸和色氨酸有吸收光的能力。
2019/12/29
2.1 氨基酸
• 2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 • 除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下
结构通式。
-氨基酸
2019/12/29
2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分 类
• 氨基酸分类的方法有多种，目前常以氨基酸的R基团的 结构和性质作为氨基酸分类的基础。
• 根据R基团的结构可将20种氨基酸分为七类：①R为脂 肪族基团的氨基酸；②R为芳香族基团的氨基酸；③R 为含硫基团的氨基酸；④R为含羟基基团的氨基酸；⑤ R为碱性基团的氨基酸；⑥R为酸性基团的氨基酸；⑦ R为含酰胺基团的氨基酸。
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
蛋白质的基础知识PPT课件
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详细描述
蛋白质的一级结构是指氨基酸的排列顺序，决定了蛋白质的特性和功能。二级 结构是指肽链的局部折叠和螺旋结构。三级结构是指整条肽链的复杂空间构象， 决定了蛋白质的功能和稳定性。
02
蛋白质的功能
蛋白质的结构功能
维持细胞组织完整性
蛋白质是细胞和组织的主要构成成分， 对于维持细胞和组织的完整性至关重 要。
蛋白质的基础知识 PPT课件
• 蛋白质的概述 • 蛋白质的功能 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的应用
目录
01
蛋白质的概述
蛋白质的定义
总结词
蛋白质是生物体内重要的有机大 分子，由氨基酸组成，具有复杂 的空间结构和多种生物学功能。
详细描述
蛋白质是构成生物体的基本物质 之一，是细胞和组织的主要成分 ，具有多种生物学功能，如催化 反应、运输、免疫保护等。
维持生物体的形态
维持生物体的运动
蛋白质中的肌动蛋白、肌球蛋白等参 与肌肉收缩，使生物体能够运动。
蛋白质参与生物体的形态构建，如肌 肉、骨骼、毛发等。
蛋白质的催化功能
01
02
03
参与生物化学反应
蛋白质中的酶能够催化生 物体内的各种化学反应谢速度，维持代谢平衡。
活性的蛋白质。
蛋白质的分解
01
蛋白质的分解主要通过 蛋白酶的催化作用将肽 键水解成氨基酸。
02
消化酶在消化道中将食 物中的蛋白质分解成氨 基酸和短肽，便于吸收。
03
细胞内的蛋白质通过泛 素-蛋白酶体途径选择性 降解，维持细胞内环境 稳定。
04
分解后的氨基酸可被重 新利用合成新的蛋白质， 也可作为能量物质氧化 分解供能。