生物物理复习

名词解释，简答题，计算题，分析与论述题。

第一章：生物大分子中的相互作用：

强相互作用：共价键，离子键

弱相互作用：静电相互作用，氢键，疏水作用，水化作用

弱相互作用的意义：是维持蛋白质结构的主要作用力，可调节蛋白质之间相互作用；决定蛋白质结构功能的独特性

氢键：

定义：氢原子可以同时和两个电负性很大而原子半径较小的原子相作用，即形成氢键，可表示为X-H Y。

形成原因：Y具有额外的电子对，电负性较强，是氢键供体。H原子带部分电荷，可以接受电子对，是氢键受体。

键能5-30 KJ·mol-1,远小于共价键能(typically 80 kJ/mol)。特点：1. 饱和性，表现为一个X-H只能和一个Y原子结合；

2. 方向性，即X-H偶极矩与Y原子的孤对电子轨道对称轴须在一条直线上

作用：由于数量多，因此对于维持生物大分子的精细结构的完整以及介导生物大分子间的相互作用起着重要作用。

静电相互作用：1. Charge dipole interactionvan，der Waals interaction，Cation-p interaction ，2.范德华力：极性分子之间的静电作用力，诱导力，色散力

维持DNA结构稳定的力：静电相互作用，碱基对之间的氢键，碱基堆积力（π-πinteraction Interaction of inhibitor TTX and voltage sensitive Na+ channel is mediated via cation-p interaction between TTX and residue Tyr401（酪氨酸，也可以使苯丙氨酸）.

水合作用，，，，，空间位阻

冰中，一个水分子和周围4个水分子形成疏水作用，形成晶格结构；常温下，液态水分子平均和周围3.4个水分子形成氢键

水分子总是倾向于最大可能的形成氢键网络。疏水部分的聚集可以最大限度地减少溶质对水分子氢键网络的破坏！

第二章：Protein Structure

蛋白质一级结构特指组成蛋白质的20种氨基酸残基的线性排列顺序。一级结构是蛋白质高级结构的物理基础，一级序列包含了形成蛋白质高级三维结构的所有信息。（Edman蛋白质序列分析法）

肽平面：肽键具双键的性质，不能自由旋转，因而具有较强的刚性。

肽平面的特性：

1，肽平面上的三个原子O，C和N原子的共价键因这三个原子间的电子共享，使这三个原子间的键具有部分双键性质。因而使三个原子处于同一平面上，而不能随意转动。

2，肽平面围绕a碳原子的转角具有特定的取值范围，而不能随意取向。肽平面转角的取向夹角的分布图称为Ramanchandran plot。

, 3，肽平面两侧的a碳原子取向主要是反式构型（Trans-configuration）。例外：Pro可

以取顺式构型。

蛋白质的二级结构是指多肽链借助氢键相互作用，沿一维方向排列成具有周期性结构的构象，它是多肽链骨架的排列规则，而不涉及侧链的类型与构象。

二级结构类型： α-螺旋、 β-折叠、 β-转角、无规卷曲。

作用力：二级结构中起主要作用的是氢键相互作用。

3.613螺旋的基本特征：

为右手螺旋。

平均每圈包含3.6个氨基酸残基，主链上一个螺旋周期含有13个原子。螺距5.4 Angstrom, (or 0.54 nm)。螺旋半径2.3 Angstrom。

相邻螺旋间形成链内氢键，每个肽单位的C=O氧原子与其前面的第三个肽单位的N-H氢原子形成氢键。氢键的取向与螺旋轴几乎平行。

影响Alpha helix稳定性的因素：

（1）相邻残基带电侧链之间的静电排斥力或吸引力(electrostatic repulsion or attraction)。（2）侧链基团的空间阻碍作用。

（3）Pro（柔性小）或Gly（柔性太大）残基的出现往往导致Alpha helix的终止。

（4）相隔3-4个残基的侧链基团之间的相互作用（疏水或亲水相互作用）。

（5）helix两端的残基与ahpla helix本身形成的静电偶极子(dipole)之间的相互作用。

反平行 -折叠片结构特征：

肽链的氮端不在同侧；氢键之间间隔疏密交替，linear H-bonds；两残基间距为0.70nm. 更稳定（氢键NH---O几乎在一条直线上，此时氢键最强）

平行 -折叠片结构特征：

肽链的氮端在同侧；氢键间隔相同但交错倾斜, bent H-bonds；两残基间距为0.65nm，.（在蛋白质中，Beta折叠片一般都不是平面的，而是顺右手方向扭曲。）

Beta转角结构由四个氨基酸残基组成。

第一个残基的C=O氧原子与第四个残基的H-N氢原子间形成氢键。

Gly（柔性太大）in Beta-turn because it is small and flexible.

Pro（柔性小）in beta-turn because the peptide bonds involving the amino-nitrogen of Pro readily assume the cis configuration, a form that is particularly amenable in a tight turn.

DNA聚合酶的三个功能结构域：手指，拇指，手掌

Domain是进化中一些比较保守的结构单位。很多不同的蛋白中可能存在结构非常类似的domain。

Domain是组成复杂功能的蛋白质的一些结构模块

进行结构域分析在蛋白结构功能研究中的意义：对未知功能的新的蛋白进行序列分析，进行数据库搜索，可以鉴定新蛋白中的结构域，从而可以推测新蛋白可能的生物学功能。

e.g. 含有SH domain的蛋白，往往是参与细胞信号传导的因子。

Adaptor proteins mediate protein-protein interactions

PDZ domain helps anchor transmembrane proteins to the cytoskeleton.