生物化学名词解释及简答题

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大学生物化学考试名词解释,简答题库

名词解释：1、结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域(domain)，常包含多个超二级结构。

2、氨基酸的等电点：在某一PH值溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH 值称该氨基酸的等电点。

3、蛋白质的等电点：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该蛋白质的等电点。

4、蛋白质的变性：在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。

5、酶的活性中心：酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特意地结合并将底物转化为产物，这一区域称为活性中心。

辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。

6、同工酶：同工酶是指在同种生物体内，催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。

7、酶的别构调节：一些代谢物与关键酶活性中心以外的某个部位可逆地结合，使其构象改变，活性也随之改变，这种调节称为酶的变构调节。

又称别构调节。

8、共价修饰：酶蛋白多肽链上的某些化学基团在另一种酶的催化作用下与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰，也称共价修饰。

9、酶的竞争性抑制：竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似，两者能够共同竟争同一酶的活性中心，结果影响了酶与底物的结合，使有活性的酶分子数减少，导致酶促反应速度下降，这种作用称为竞争性抑制作用。

竟争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。

10、底物水平磷酸化：代谢物脱氢、脱水时，引起分子内能量重新分布，形成高能化学键，将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP 生成ATP的过程，称之为底物水平磷酸化。

生物化学知识点(含名词解释,简答题,计算题答案)

一、名词解释1、糖苷键：糖基和配基之间的连键。

2、必须脂肪酸：是指人体维持机体正常代谢不可或缺儿自身又不能合成，或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸，如亚油酸。

3、必需氨基酸：指人（或其他脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获取的氨基酸，包括甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、赖氨酸（Luy）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thr)。

4、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一特定PH值时，氨基酸所带正、负电荷相等，即静电荷为零，在电场中不定向移动，此时的PH值称为氨基酸的等电点。

5、蛋白质的等电点：当溶液在某一特定PH值环境中，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即总净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH值称为蛋白质的等电点。

6、蛋白质的变性：蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构受到破坏，从而改变其理化性质，并丢失其生物活性的现象。

7、DNA的变性：在一定条件下，核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态，但不涉及共价键的断裂，即空间结构破坏而相对分子质量不变的过程。

8、DNA的复性：在适当条件下，变性的DNA分开的两条互补链重新进由氢键连接形成双螺旋结构的过程。

9、酶原的激活：酶原必须在特定条件下，经由适当物质的作用，被打断一个或几个特殊肽键，而使酶的构象发生一定变化才具有活性，这种使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。

10、生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水并释放出能量的过程。

11、电子传递链：在生物氧化过程中，从代谢产物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给氧气并生成水。

这种氢和电子的传递体系称为电子传递链，又称为氧化呼吸链。

12、高能化合物：是在生化反应中释放的能量等于或大于水解ATP成ADP所释放的能量的某些化合物。

生化简答题与名词解释

生物化学（仅供参考）简答题：一、蛋白质的二级结构，主要有哪几种？答：二级结构既肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性的结构，其中有一些非常的稳定，而且在蛋白质中广泛存在，常见的二级结构包括α-螺旋、β–折叠、β–转折，另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。

二：何为蛋白质的两性电离？答：蛋白质是两性电解质，在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外，还有肽链侧链上那些可电离的基团。

蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子，既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例，同时还受该溶液PH值影响。

在酸性较强的溶液中，碱性基团被抑制，则蛋白质分子解离成正离子，带正电荷，在碱性较强的溶液中，碱性基团解离被抑制，则蛋白质分子解离成负电荷，带负电。

这种现象被称为蛋白质的俩性电离。

三、简述DNA双螺旋结构的特点？答：1、两个链平行，核苷酸绕同轴但方向相反。

2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋内侧。

3、每10个核苷酸螺旋上升一圈，螺距3.4nm直径2nm。

4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。

四、蛋白质的α-螺旋结构？答：是单股右手螺旋，主链由-C-Cα、-N-重复构成，在螺旋的内侧，侧链在氨基酸侧链，在螺旋外侧，每个螺距5.4nm ,含3.6个氨基酸残基。

五、生物体内RNA种类以及功能？答：RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。

rRNA与蛋白质构成核蛋白体，是蛋白质合成的场所；tRNA携带、运输活化的氨基酸；mRNA是蛋白质合成的模板，三种RNA均参与蛋白质的生物合成。

六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点？答：相同点：分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸，碱基A、G、C。

分子结构上单核苷酸是基本结构单位，并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。

不同点：比较项目DNA RNA化学组成戊糖脱氧核糖核糖碱基AGCT AGCU分子结构二级结构的双螺旋，真核生物三级结构为核小体RNA为单链发夹形结构tRNA的二级结构为三叶草型结构，三级结构为倒L型细胞内分布细胞核其次为线粒体细胞浆其次为细胞仁生理功能遗传信息的储存与传递遗传信息传递参与蛋白质合成七、底物浓度对酶促反应的影响？答：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的提高而加快，两者成正比例关系；此后，随着底物浓度继续提高，反应速度还在加快，但是变化幅度越来越小，不再成正比例关系；最后，即使底物浓度在提高，反应速度也已经基本不变。

生物化学填空名词解释简答题

填空：1、结合酶，其蛋白质部分称酶蛋白，非蛋白质部分称辅助因子，二者结合其复合物称全酶。

2、三羧酸循环是由乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始的，每循环一次有4次脱氢、2次脱羧和1次底物水平磷酸化。

3、体内缺乏酪氨酸酶引起白化病，缺乏葡萄—6—磷酸脱氢酶引起蚕豆病，缺乏维生素C引起坏血病。

4、DNA复制的保真性至少要依赖三种机制遵守严格的碱基配对规律、聚合酶在复制延长中对碱基的选择功能、复制出错时有即时的校读功能。

5、氨基酸活化需要氨酰tRNA合成酶催化，使氨基酸的羧基与tRNA3'-OH之间以脂链相连，产物是氨酰tRNA。

6、通风是尿酸生成过多而引起的。

7、嘌呤核苷酸的从头合成分为两个阶段，首先合成IMP，然后再将其转化变成AMP和GMP。

8、蛋白质胶体状态的稳定因素是蛋白质分子上的表面电荷和水化膜。

9、糖酵解的最终产物是乳酸，糖有氧氧化的终产物是二氧化碳和水。

10、氨基酸在等电点（pl）时，以兼性离子形式存在，在pH>pl时以阴离子存在，在pH<pl 时，以阳离子形式存在。

11、尿素分子中的2个氮原子，一个来自氨，一个来自天冬氨酸。

12、糖原合成中，除A TP供能外，还需UTP供能，关键酶是糖原合酶，葡萄糖的供体是UDPG。

13、Cyt aa3可直接将电子传个氧，故又称为细胞色素氧化酶。

14、体内生成A TP的方式有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种。

15、原核生物RNA聚合识别酶、结合模板DNA的部位，也是控制转录的关键部位，称为启动子。

16、Watson-Crick提出的双螺旋结构中，磷酸核糖处于分子外侧，碱基处于分子内侧，螺旋每上升一圈核苷酸数为10。

17、无活性状态的酶的前体称为酶原。

18、酮体由乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮组成。

名词解释：1、增色效应：是指变性后的DNA溶液的紫外吸收增强的效应。

DNA吸收高峰的波长为260nm。

2、底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成A TP的过程。

名词解释及答案生物化学

1.氨基酸amino acid：是含有一个碱性氨基-NH和一个酸性羧基-COOH的有机化2合物,氨基一般连在α-碳上.氨基酸是蛋白质的构件分子.2.必需氨基酸essential amino acid：指人或其它脊椎动物自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸.3.非必需氨基酸nonessential amino acid：指人或其它脊椎动物自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸.4.等电点pI, isoelectric point：使氨基酸处于兼性离子状态,分子的静电荷为零,在电场中不迁移的pH值.5.肽键peptide bond:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键.6.肽peptide:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物.7.茚三酮反应ninhydrin reaction：在加热条件下,α－氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色化合物的反应.8.层析chromatography:按照在移动相和固定相可以是气体或液体之间的分配比例将混合成分分开的技术.9.离子交换层析ion-exchange column：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱.一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术.10.透析dialysis：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术.11.凝胶过滤层析gel filtration chromatography,GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析.一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术.12.亲合层析affinity chromatograph：利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术.13.高压液相层析HPLC：使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术.14.凝胶电泳gel electrophoresis：以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术.聚丙烯酰胺凝胶电泳SDS-PAGE：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳.SDS-PAGE只跟分子的大小有关,跟分子所带的电荷大小、多少无关.16.等电聚焦电泳IEF：利用一种特殊的缓冲液两性电解质在聚丙烯酰胺凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点pI处,即梯度中为某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了.17.双向电泳two-dimensional electrophoresis：等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合,即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳按照pI分离,然后再进行SDS-PAGE按照分子大小分离.经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图.降解Edman degradation：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程.N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯PITC修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链少了一个残基被回收再进行下一轮降解循环.19.同源蛋白质homologous protein：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质,例如血红蛋白.20.构型configuration:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列.这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的.构型的改变往往使分子的光学活性发生变化.21.构象conformation:指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布.一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成.构象改变不会改变分子的光学活性.22.蛋白质一级结构primary structure：指多肽链的氨基酸序列.23.蛋白质二级结构protein secondary structure：指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用,形成氢键,沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构,是蛋白质结构的构象单元,通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持.常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环和无规则卷曲等.24.蛋白质三级结构protein tertiary structure:多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具特定走向的紧密球状构象.它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系.三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力和盐键离子键维持的.25.蛋白质四级结构protein quaternary structure:寡聚蛋白质所有,eg:血红蛋白,寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式.26..α-螺旋α-helix:蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的.每个氨基酸残基第n 个的羰基与多肽链C端方向的第4个残基第4+n个的酰胺氮形成氢键.在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为,每一圈含有个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升.27.β-折叠β-pleated sheet: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的.折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的.氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列由N到C方向或者是反平行排列肽链反向排列.28.β-转角β-turn：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构α-螺旋和β-折叠,使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基.含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环loop.常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸.这两种转角中的第二个残基大都是脯氨酸.29.无规卷曲random coil直链多聚体的一种比较不规则的构象,其侧链间的相互作用比较小.无规卷曲对围绕单键转动阻力极小,并且由于溶剂分子的碰撞而不断扭曲,因此不具独特的三维结构和最适构象.无规卷曲可因环境而改变,有其生物学意义,这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位.30.超二级结构super-secondary structure:在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,种类不多的二级结构组合或二级结构串,在各种蛋白质中充当三级结构的构件.分为αα,βαβ,ββ三种31.结构域domain:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体.32.纤维蛋白fibrous protein：一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密,并为单个细胞或整个生物体提供机械强度,起着保护或结构上的作用.33.球蛋白globular protein：紧凑的,近似球形的,含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质,许多都溶于水.典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位.34.角蛋白keratin：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质.35.胶原蛋白collagen：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质,它是由原胶原蛋白分子组成.原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白.每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋螺距,每一圈含有个残基的多肽链右手旋转形成的.36.疏水相互作用hydrophobic interaction:水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部的现象.37.蛋白质变性denaturation:天然蛋白质受到某些物理因素如加热、紫外线照射、高温和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时,生物活性丧失,溶解度降低,不对称程度增高以及其他的物理化学常数发生改变,这种过程称蛋白质变性.其实质是次级键被破坏,但一级结构仍完好.38.蛋白质的三维结构：蛋白质分子所有原子和基团在三维空间结构的构象及走向.39.肌红蛋白myoglobin:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,是肌肉内储存氧的蛋白质,它的氧饱和曲线为双曲线型.40.复性renaturation:当变性因素除去后,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象.浓度和降低pH都能提高血红蛋白亚基的协同41.波尔效应Bohr effect:增加CO2效应,引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降,促进血红蛋白释放氧,反之,增加氧气,这种现象称波尔效应.的浓度,使血红蛋白释放H+及CO242.血红蛋白hemoglobin:存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中.血红蛋白是使血液呈红色的蛋白,它由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素.氧气结合在铁原子上,被血液运输.血红蛋白的氧解离曲线呈S形,提示亚基之间存在正协同作用.43.别构效应allosteric effect:又称为变构效应,寡聚蛋白质一般具多个结合部位,结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响.44.伴娘蛋白chaperone：又称分子伴侣,是一种与新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质.伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集,协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体.45.二硫键disulfide bond：通过两个半胱氨酸巯基的氧化形成的共价键.二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用.46.范德华力van der Waals force：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力.当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时,范德华力最强.强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近.47.镰刀型细胞贫血病sickle-cell anemia: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病,病人的大部分红细胞呈镰刀状.其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸Val,而不是下正常的谷氨酸残基Glu.48.二面角：两个肽键平面之间的α-碳原子,可以作为一个旋转点形成二面角dihedral angle.绕Cα-N键轴旋转的二面角C-N-Cα-C称为φ,绕Cα-C键轴旋转的二面角N-Cα-C-N称为ψ,原则上φ和ψ可以取-180°~+180°之间的任一值,这样多肽链主链的各种可能构象都可用φ和ψ这两个二面角或扭角来描述.49.蛋白质特定构象形成的驱动力：1R-侧链基团间的相互作用 2肽链与环境水分子的相互作用 3天然构象的形成过程是一个自发的过程G<050. 两性离子ampholyte：又称兼性离子,偶极离子,即在同一分子中含有等量的正负两种电荷.51.氢键hydrogen bond：氢原子与电负性的原子X共价结合时,共用的电子对强烈地偏向X的一边,使氢原子带有部分正电荷,能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合,形成的X—H┅Y型的键.52.肽平面peptide plane：也叫酰胺平面,指肽链主链上的肽键因具有部分双键性质,不能自由旋转,使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面.53.谷胱甘肽glutathione ,GSH：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的短肽,主要生理作用是做为体内一种重要的抗氧化剂,它能够清除掉人体内的自由基,清洁和净化人体内环境污染,从而增进了人的身心健康.谷胱甘肽有还原型G-SH和氧化型G-S-S-G两种形式,在生理条件下以还原型谷胱甘肽占绝大多数.谷胱甘肽还原酶催化两型间的互变.该酶的辅酶为磷酸糖旁路代谢提供的NADPH.54.亚基subunit又称亚单位,组成蛋白质四级结构最小的共价单位,是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白.55.分子病molecular disease：由于基因或DNA分子的缺陷,致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病.DNA分子的此种异常,有些可随个体繁殖而传给后代.如镰状细胞性贫血,是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血疾患.56.模序Motif：也称模体,在许多分子中,可以发现2到3个具有二级结构的肽段,在空间上互相接近,形成一个具有特殊功能的空间结构,称为蛋白质的“模序”.一个模序总有其特异的氨基酸序列,发挥特殊的功能,例如“锌指结构”zinc finger,此模体由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成,形似手指,具有结合锌离子的功能.模体的特征性空间结构使其特殊功能的结构基础.57.抗原决定簇antigenic determinant：又称表位,是决定抗原性的特殊化学基团,大多存在于抗原物质的表面,有些存在于抗原物质的内部,须经酶或其他方式处理后才暴露出来.58.抗体antibody;Ab：机体的免疫系统在抗原刺激下,由B淋巴细胞或记忆细胞增殖分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白.主要分布在血清中,也分布于组织液及外分泌液中.59.抗原antigen;Ag：是指能够刺激机体产生特异性免疫应答,并能与免疫应答产物抗体和致敏淋巴细胞在体外结合,发生免疫效应特异性反应的物质.抗原的基本特性有两种：一是诱导免疫应答的能力,也就是免疫原性；二是与免疫应答的产物发生反应,也就是抗原性.60.半抗原hapten：能与对应抗体结合出现抗原-抗体反应、又不能单独激发人或动物体产生抗体的抗原.它只有反应原性,不具免疫原性,又称不完全抗原.大多数多糖和所有的类脂都属于半抗原.如果用化学方法把半抗原与某种纯蛋白的分子载体结合,纯蛋白会获得新的免疫原性,并能刺激动物产生相应的抗体.半抗原一旦与纯蛋白结合,就构成该蛋白质的一个抗原簇.一些比一般半抗原分子量小,但有特异结构的化学活性基团物质如青霉素、磺胺剂等 ,称为简单半抗原.当简单半抗原进入过敏体质的机体时,能与体内组织蛋白结合,成为完全抗原,这种完全抗原可引起超敏反应.一般来说,B淋巴细胞识别半抗原决定簇,T淋巴细胞识别载体抗原决定簇.61.单克隆抗体monoclonal antibody;McAb;mAb：高度均质性的特异性抗体,由一个识别单一抗原表位的B细胞克隆所分泌.一般来自杂交瘤细胞.62.多克隆抗体polyclonal antibody：由多个B细胞克隆所产生的抗体,可与不同抗原表位结合且免疫球蛋白类别各异.63.活性肽Active Peptide：肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物,在人体内起重要生理作用,发挥生理功能.具有活性的多肽称为活性肽,又称生物活性肽或生物活性多肽.64.肌红蛋白myoglobin,MYO,Mb：由153个氨基酸残基组成,是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,和血红蛋白同源,与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间,可帮助肌细胞将氧转运到线粒体.它的氧饱和曲线为双曲线型.65.盐溶salting-in：在蛋白质水溶液中,加入少量的中性盐,如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等,会增加蛋白质分子表面的电荷,增强蛋白质分子与水分子的作用,从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大,这种现象称为盐溶.66.盐析salting-out：增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象.是蛋白质分离纯化中经常使用的方法,最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等.blot ：蛋白质印迹,它是分子生物学、生物化学和免疫遗传学中常用的一种实验方法.其基本原理是通过特异性抗体对凝胶电泳处理过的细胞或生物组织样品进行着色,通过分析着色的位置和着色深度获得特定蛋白质在所分析的细胞或组织中的表达情况的信息.68.协同效应synergistic effect：是指两种或两种以上的组分相加或调配在一起,所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和. 而其中对混合物产生这种效果的物质称为增效剂synergist.分为正协同效应、负协同效应.。

生物化学名词解释和问答重点

⽣物化学名词解释和问答重点名词解释1)蛋⽩质变性：在某些物理或化学因素作⽤下，蛋⽩质的空间结构受到破坏，从⽽导致其理化性质的改变和⽣物活性的丧失，称蛋⽩质变性。

2)蛋⽩质的⼀级结构：在蛋⽩质分⼦中，从N-端⾄C-端的氨基酸排列顺序及其连接⽅式称为蛋⽩质的⼀级结构。

3)核苷酸：核苷或脱氧核苷中的戊糖的羟基与磷酸脱⽔后形成磷脂键，构成核苷酸或脱氧核苷酸。

4)DNA的⼀级结构：指DNA分⼦中脱氧核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序。

5)维⽣素：⼀类维持⼈体正常⽣理功能所需的必需营养素，是⼈体内不能合成或合成量甚少，必须有⾷物供给的⼀类低分⼦有机化合物。

6)全酶：结合酶由蛋⽩质部分组成，前者称为酶蛋⽩，后者称为辅助因⼦，酶蛋⽩和辅助因⼦结合后形成的复合物称为全酶。

7)酶的活性中⼼：酶分⼦中的必需基团在其⼀级结构上可能相差甚远，但肽链经过盘绕、折叠形成空间结构，这些基团可彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物分⼦特异结合并催化底物转换为产物，这⼀区域称为酶的活性中⼼。

8)竞争性抑制作⽤：竞争性抑制剂（Ι）与酶的底物结构相似，可与底物分⼦竞争酶的活性中⼼，从⽽阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作⽤称为竞争性抑制作⽤。

9)⽣物氧化：有机化合物在体内进⾏⼀系列氧化分解，最终⽣成CO2和H2O并释放能量的过程称为⽣物氧化。

10)氧化磷酸化：代谢物脱下氢，经线粒体氧化呼吸链电⼦传递释放能量，偶联驱动ADT磷酸化⽣成ATP的过程，称为氧化磷酸化。

11)底物⽔平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分⼦内部能量重新分布产⽣⾼能磷酸键（或⾼能硫酯键），由此⾼能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化⽣成ATP（或GTP）的过程称为底物⽔平磷酸化。

此过程与呼吸链的作⽤⽆关，以底物⽔平磷酸化⽅式只产⽣少量ATP。

12)呼吸链：物质代谢过程中脱下成对氢原⼦（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氢结合⽣成⽔，同时释放能量，这个过程在细胞线粒体进⾏，与细胞呼吸有关，故将此传递链称为呼吸链。

生物化学考研考博简答题及名词解释总结

生物化学考研考博简答题及名词解释总结引言生物化学是研究生物体分子组成、结构和功能，以及这些分子如何相互作用的科学。

本文档旨在为生物化学考研考博的考生提供一份简答题和名词解释的复习总结。

1. 蛋白质化学名词解释蛋白质（Protein）：由氨基酸组成的大分子，是生命活动的主要承担者。

氨基酸（Amino Acid）：蛋白质的基本组成单位，含有氨基和羧酸。

肽键（Peptide Bond）：连接氨基酸的化学键，由-CO-NH-组成。

简答题蛋白质的四级结构是什么？答：蛋白质的四级结构是指多肽链间的相互作用形成的三维空间结构。

它包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（多肽链的折叠）和四级结构（亚基间的相互作用）。

酶的工作原理是什么？答：酶作为生物催化剂，通过降低化学反应的活化能，加速反应速率。

酶通常具有活性部位，能够与底物特异性结合，形成酶-底物复合物，促进反应进行。

2. 核酸化学名词解释核酸（Nucleic Acid）：包括DNA和RNA，是遗传信息的载体。

碱基（Base）：核酸分子中的含氮碱基，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T）或尿嘧啶（U）。

互补配对（Complementary Base Pairing）：DNA双螺旋结构中，腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。

简答题DNA复制的基本原则是什么？答：DNA复制遵循半保留复制原则，即每个新合成的DNA分子包含一个原始链和一个新合成的互补链。

转录和翻译过程中涉及哪些关键组分？答：转录过程中涉及RNA聚合酶、启动子、终止子等。

翻译过程中涉及mRNA、tRNA、核糖体、氨基酸活化酶等。

3. 代谢生物化学名词解释代谢途径（Metabolic Pathway）：细胞内一系列有序的化学反应。

能量货币（Energy Currency）：ATP是细胞内能量传递和储存的主要分子。

生物化学的名词解释和问答题答案

23、点突变：点突变又称错配，即单一碱基配对错误造成的变异，包括转换和颠换。
24、胆汁酸的肠肝循环：在肠道中重吸收的各种胆汁酸，经门静脉重新入肝脏。肝脏再把游离胆汁酸转变成结合胆汁酸，与重吸收的结合胆汁酸一道，重新随胆汁排入肠腔，此过程称为胆汁酸的肠肝循环。
25、胆色素：胆色素是铁卟啉化合物在体内的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等，主要随胆汁、粪便排出。
17、中心法则：是DNA、RNA和蛋白质之间基本功能关系的解释，即DNA是自身复
制及转录合成RNA的模板，RNA是翻译合成蛋白质的模板，因此，遗传信息的流向是DNA →RNA →蛋白质
18、半保留复制：（半保留复制是DNA复制最重要的特征。）当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板，按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链，这种复制方式称为半保留复制。
(3)神经和激素调节：正副交感神经调节；胰岛β细胞分泌的胰岛素是唯一能降低血糖的激素；而能升高血糖浓度的激素主要有胰岛细胞分泌的胰高血糖素、肾上腺髓质分泌的肾上腺素、肾上腺皮质分泌的糖皮质激素、腺垂体分泌的生长激素和甲状腺分泌的甲状腺激素等。这些激素主要通过调节糖代谢的各主要途径来维持血糖浓度。
2、试叙述DNA与RNA的结构和组分的异同点。
4、试叙述进食过量糖类食物可导致发胖的生化机理
答：体内糖转化成脂肪的过程：
糖代谢产生的乙酰CoA可以合成脂肪酸和胆固醇，糖代谢产生的磷酸二羟丙酮可以还原生成3-磷酸甘油。糖代谢可产生ATP、NADPH＋H＋，然后由ATP供能，NADPH＋H＋供氢，在3-磷酸甘油基础上逐步结合3分子脂肪酸，合成甘油三脂。所以从食物中摄取的糖可以生成脂肪酸和3-磷酸甘油，进而合成甘油三酯，进入脂库。

生物化学期末复习（简答、名词解释）

⽣物化学期末复习（简答、名词解释）⽣物化学期末复习(简答、名词解释)1. 什么是物质代谢？什么是能量代谢？⼆者之间的关系如何？答：物质代谢：研究各种⽣理活性物质（如糖、蛋⽩质、脂类、核酸等）在细胞内发⽣酶促反应的途径及调控机理,包含旧分⼦的分解和新分⼦的合成；能量代谢：研究光能或化学能在细胞内向⽣物能（ATP）转化的原理和过程,以及⽣命活动对能量的利⽤。

能量代谢和物质代谢是同⼀过程的两个⽅⾯,能量转化寓于物质转化过程之中,物质转化必然伴有能量转化。

2. 中间代谢：消化吸收的营养物质和体内原有的物质在⼀切组织和细胞中进⾏的各种化学变化称为中间代谢。

3. 呼吸商（respiratory quotient 简称RQ）：指⽣物体在同⼀时间内,释放⼆氧化碳与吸收氧⽓的体积之⽐或摩尔数之⽐,即指呼吸作⽤所释放的CO2 和吸收的O2 的分⼦⽐。

4. ⾃养型⽣物：为能够利⽤⽆机物合成有机物的类型,⼜分为光合⾃养——绿⾊植物,和化能⾃养——硝化细菌等。

5. 异养型⽣物：不能⾃⼰合成有机物,必须依靠⾃养⽣物制造的有机物⽣存。

6. 简述活体内实验及其意义。

答：1）⽤整体⽣物材料或⾼等动物离体器官或微⽣物细胞群体进⾏中间代谢实验研究称为活体内实验,⽤“in vivo”表⽰。

2）活体内实验结果代表⽣物体在正常⽣理条件下,在神经、体液等调节机制下的整体代谢情况,⽐较接近⽣物体的实际。

7. 活体外实验：⽤从⽣物体分离出来的组织切⽚,组织匀浆或体外培养的细胞、细胞器及细胞抽提物进⾏中间代谢实验研究称为活体外实验,⽤“in vitro”表⽰。

8. 简述代谢途径的探讨⽅法答：1）代谢平衡实验；2）代谢障碍实验（代谢途径阻断实验）；3）使⽤抗代谢物；4）代谢物标记追踪实验；5）测定特征性酶；6）核磁共振波谱法。

9. 简述糖的⽣理功能答：1）作为⽣物体的结构成分；2）作为⽣物体内的主要能源物质；3）在体内转变为其他物质；4）作为细胞识别的信息分⼦。

生物化学：名词解释&简答题

名词解释1、等电点（PI）：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。

2、模体(序)（motif）：在蛋白质分子中，有两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为motif3、结构域(domain)：在多肽链上相邻的模序结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别的局部区域，各自行使其功能。

4、DNA变性：在一定理化因素作用下，DNA双螺旋的空间构象破坏解体，但其一级结构仍完整的现象称变性。

5、DNA复性：变性DNA经过一定处理重新形成双螺旋DNA的过程称复性。

6、Tm值：融解温度，在DNA发生热变性时，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为融解温度（Tm值）。

在Tm值时，DNA分子内50%的双螺旋结构被解开。

7、Km：米氏常数，单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合，是酶的特征性常数之一，其值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

8、酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与酶的底物竞争酶的活性中心，从而阻断酶与底物结合形成中间产物。

由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例，这种作用称为竞争性抑制。

9、同工酶(Isoenzyme)：具有相同催化作用，但酶分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一类酶。

10、糖酵解（glycolysis）：在缺氧状况下，葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程称为糖酵解。

11、乳酸循环（Cori cycle）：在肌肉中葡萄糖经酵解生成乳酸，乳酸经血循环运到肝脏，肝脏又将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。

12、三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle）：由活性二碳化合物（乙酰CoA）与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，以四次脱氢、二次脱羧再生成草酰乙酸完成循环反应过程，成为三羧酸循环，又称kerb 循环和柠檬酸循环。

《生物化学》名词解释与简答题

《生物化学》名词解释与简答题第1章蛋白质的结构与功能（-）名词解释1.肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子C ot、C、0、N、H、Cot 2位于同一平面，Cot］和Cot2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。

2.Motif （模体）：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。

3.伴侣（molecular chaperone ）: 一类保守的蛋白质，可识另0肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。

4.Domain （结构域）（P19）:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能, 称为结构域。

5.蛋白质的四级结构（quaternary）与亚基（subunit）:体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链, 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

6.协同效应（cooperativity ）: 一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。

7.蛋白质变性（denaturation）:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

8.pl （等电点）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

9.蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。

10.盐析：是将硫酸铉、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。

生物化学(名词解释及简答题)

生物化学(名词解释及简答题)生物化学1、生物化学的主要内容是什么？答：生物体的化学组成、分子结构及功能物质代谢及其调控遗传信息的贮存、传递与表达2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。

氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。

羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。

因此氨基酸具有两性解离的性质。

在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。

当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。

3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键称为肽键。

蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。

4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。

5、蛋白质的功能有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。

2.调节身体功能 3. 供给能量6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？1答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。

变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。

7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率2、酶对其底物具有较严格的选择性。

3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。

4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。

8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。

《生物化学》名词解释总结(附参考答案)

1氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。

氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。

2 必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。

3 非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

4等电点（pI，isoelect ric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

5茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

6肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

7 肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

8蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

9层析(chromatogra phy)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

10离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。

11透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

12凝胶过滤层析(gel filtration ch romatography)：也叫做分子排阻层析（m olecular-exclusion chromatogra phy）。

一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

《生物化学》名词解释与简答题

2.Motif （模体）：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。

3.伴侣（molecular chaperone ）: 一类保守的蛋白质，可识另0肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。

4.Domain （结构域）（P19）:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能, 称为结构域。

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

6.协同效应（cooperativity ）: 一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。

9.蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。

生物化学名词解释及简答题

生物化学名词解释及简答题名词解释1.酮体:脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物。

2.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。

酶的活性中心有两个功能部位:第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成;第二是催化部位，由一些参与反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学反应。

3.呼吸链:线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH 和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给氧气形成水。

这种由载体组成的电子传递系统称为电子传递链，因为其功能和呼吸作用直接相关，也叫呼吸链。

4．遗传密码:存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。

密码子确定哪一种氨基酸参入蛋白质多肽链的特定位置上;共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码，3个是作为终止密码子。

其特点有:简并性、通用性、变偶性、无间隔、不重叠。

5.DNA半保留复制:DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补配对的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。

这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基序列完全一样。

由于子代DNA分子中一条链来至亲代，另一条链新合成，这种复制方式称为半保留复制。

6.联合脱氨基作用:大多数氨基酸通过联和脱氨基作用水解产生NH3，过程是通过转氨酶将氨基转移给α-酮戊二酸，再由谷氨酸脱氢酶催化脱氨，联和脱氨基包括以谷氨酸为核心和以嘌呤核苷酸为核心的联和脱氨基方式。

7.分子杂交:不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。

这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

8.二面角:两个肽键平面之间的α―碳原子，可以作为一个旋转点形成二面角(dihedral angle)。

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结第二章一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。

如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章一、名词解释1.核苷酸:2.增色效应:由于DNA变性后波长260nm的吸光度值会增加，这种现象称为增色效应3.DNA的变性: DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA分子中碱基对之间的氢键断裂，使DNA双链结构解开变成单链的过程。

生物化学名词解释和问答

11年一、名词解释1.双缩脲反应：指蛋白质或多肽（含两个以上肽键，且可溶于碱性水溶液）（1分），在碱性条件下与CuSO4反应生成蓝紫色或紫红色化合物的反应（2.5分），可用于蛋白质含量的检测（0.5分）2.酶原激活：某些酶类在最初合成出来的时候，为没有活性的形式称为酶原（1分），酶原在其他蛋白酶或外界环境作用下转变为有活性的酶的过程称为酶原激活（2.5分），酶原激活多数通过切去多余肽段的形式实现，为不可逆过程（0.5分）3.在真核生物或病毒的染色体中（0.5分），有一些DNA序列，对基因转录起增强作用，有时甚至是必不可少的，称为增强子（3分），增强子与效应基因之间可以有很远的距离，可以在效应基因的上游或下游，但一般只作用于同一条DNA分子上的启动子（0.5分）4.P/O比，是指一对电子经呼吸链传递至氧，能够合成的ATP数量（无机磷酸消耗量）（3.5分），常用于检测生物氧化磷酸化的效率（0.5分）5.别构效应：指蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象（3.5分），具有别构效应的蛋白质，多为寡聚蛋白（0.5分）6.糖酵解：葡萄糖在无氧条件下分解产生丙酮酸，并产生ATP的过程（3.5分），是糖类无氧代谢的共同途径（0.5分）12年一、名词解释1.亲和层析是利用待分离蛋白质与固定相中相应配体的特异性结合（3分），将目标蛋白质与其他物质分开（1分）。

2.鸟氨酸循环：是机体合成尿素的代谢途径（1分），由氨与二氧化碳合成氨基甲酰磷酸（1分），再与鸟氨酸结合，经过循环后，生成尿素（1.5分），并再次形成鸟氨酸（0.5分），故称～～3.核酸杂交是指不同来源的的核酸分子，因存在互补的片段，经变性后，在复性过程中形成局部双链的现象（2.5分），常用于核酸的分离，特定核酸序列（基因）的分离和标记鉴别（1分），常见有DNA之间的杂交（SouthernBlotting），RNA之间的杂交(Northern Blotting)(0.5分)。

生物化学名词解释和简答题综合终极版

生物化学名词解释和简答题名词解释1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。

2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。

调节溶液的Ph值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶液的pH值即为该中蛋白质的等电点。

3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。

4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。

构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。

5．结构域：结构域又成为辖区。

在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。

结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。

6．蛋白质一ֻ二.三.四级结构以及超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。

这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。

二级结构与侧链R的构象无关。

维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。

蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。

三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。

此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。

有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。