中国农业大学食品学院生物化学生物化学课后习题答案讲解

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中国农业大学生物化学试题知识讲解

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中国农业大学生物化学试题《生物化学》复习一一、填空题1、在电场中蛋白质不迁移的pH叫做。

2、1913年Michaelis和Menten提出与酶促反应速度关系的数学方程式。

即米-曼氏方程式,简称米氏方程式。

3、TPP的中文名称是,其功能部位在噻唑环上。

4、催化果糖-6-磷酸C-1磷酸化的酶是。

5、脂肪酸生物合成的限速反应步骤是由催化的。

6、 CoQ是电子传递链中惟一的组分。

7、增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做。

8、tRNA的氨基酸臂上含有特殊的结构。

9、维生素D3是由其前体经紫外线照射转变而成。

10、在糖无氧酵解中,唯一的氧化发生在分子上。

11、尿素循环中产生的鸟氨酸和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。

12、因为核酸分子具有,所以在260nm处有吸收峰,可用紫外分光光度计测定。

13、α-酮戊二酸在大多数转氨酶催化的反应中具有汇集的作用。

14、在哺乳动物体内由8分子乙酰CoA合成1分子的软脂酸,总共需要消耗分子的NADPH。

15、以RNA为模板合成DNA的酶叫作。

16、大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为 %。

17、核苷酸的主要合成途径为。

19、痛风是因为体内产生过多造成的。

20、黄嘌呤氧化酶既可以使用黄嘌呤又可以使用作为底物。

二、解释概念题1、退火:2、氧化磷酸化:3、脂肪酸的β-氧化:4、转氨基作用:5、磷氧比值(P/O):三、判断题【】1、利用双缩脲反应可以确定蛋白质的水解程度。

【】2、tRNA分子中用符号Ψ表示假尿嘧啶。

【】3、在任何条件下,酶的Km值都是常数。

【】4、生食胡萝卜可以有效地补充维生素A。

【】5、沿糖酵解途径简单逆行,可从丙酮酸等小分子前体物质合成葡萄糖。

【】6.酶的抑制剂可以引起酶活力下降或消失,但并不引起酶变性。

【】7.用双倒数作图法可求出别构酶的Km值。

【】8.人类缺乏V B1会产生脚气病。

【】9.发酵可在活细胞外进行。

【】10.三羧酸循环是分解和合成的两用途径。

中国农业大学食品学院生物化学课后习题答案讲解

中国农业大学食品学院生物化学课后习题答案讲解

中国农业大学食品学院生物化学课后习题答案讲解第三节寡糖(oligosaccharides)寡糖是由2-20个分子的单糖缩合而成的糖。

一、二糖:与日常生活密切相关的二糖有蔗糖、麦芽糖和乳糖。

1、麦芽糖(maltose):淀粉的水解产物。

谷类的种子发芽时及在消化道中被淀粉酶水解即产生麦芽糖。

民间常用大麦芽其中含有淀粉酶使淀粉水解变成麦芽糖。

二分子的葡萄糖α-D-G和α-D-G缩水按α(1-4)形成糖苷键2、蔗糖(sucrose):日常食用的糖主要是蔗糖。

甘蔗、甜菜、胡萝卜和有甜味的果实(香蕉、菠萝等)都含有蔗糖81)化学性质:无游离醛基、不具还原性。

2)物理性质:溶于水、甜度高。

3、乳糖(lactose):由乳腺产生存在于人和动物的乳汁内。

牛乳含有10%;人乳含有5-7%乳糖是由α-D-G和β-D-L各一分子按β(1-4)糖苷键缩合失水形成的。

4、纤维二糖(cellobiose):是纤维素的基本结构单位。

迅两分子的葡萄糖按β(1-4)键型相连而成。

二、三糖:棉籽糖(raffinose),见于多种植物,尤其是棉籽甜菜中。

于酸性共热时,棉子糖即水解生成葡萄糖和果糖各一分子。

棉籽糖蔗糖酶果糖+蜜二糖棉籽糖半乳糖苷酶半乳糖+蔗糖复习方法如果细心对比一下历年的专业课考题,我们就会发现考研专业课考试的重复性很强,虽然题量和题型可能会有一些的改动,但是每年考试的命题重点基本上不会有太大的变化。

所以要想在专业课的竞争中获得胜利,建议广大考生第一步就是要搜集专业课历年考试资料和最新信息,标准就是要“准”和“全”。

第一,有效地收集专业课辅导资料专业课的资料主要包括专业辅导书、课程笔记、三人行辅导班笔记以及最重要的历年试题。

如果这些都搜集全的话,就可以踏踏实实的开始复习了。

专业辅导书是复习的出发点,所有的考试的内容都是来源如此,但是通常专业辅导书都是又多又厚的,所以要使我们复习的效率最大化,就要运用笔记和历年试题把书本读薄。

中国农业大学食品学院生物化学本科讲义

中国农业大学食品学院生物化学本科讲义

中国农业大学食品学院生物化学本科讲义第十章酶的作用机制和酶的调节一、酶的活性部位㈠酶的活性部位的特点1、概念:三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用,这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。

结合部位:专一性;催化部位:催化能力,对需要辅酶的酶分子,辅酶或其一部分就是活性中心的组成部分组成,酶活性部位的氨基酸数目对不同酶而言存在差异,占整个酶氨基酸残基小部分亲核性基团:丝氨酸的羟基,半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。

酸碱性基团:天冬氨酸和谷氨酸的羧基,赖氨酸的氨基,酪氨酸的酚羟基,组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。

2、特点55⑴活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分(1%~2%)⑵酶的活性部位是一个三维实体⑶酶的活性部位并不是和底物的形状互补的⑷酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂隙内⑸底物通过次级键结合到酶上⑹酶活性部位具有柔性㈡研究酶活性部位的方法1、酶分子侧链基团的化学修饰⑴非特异性共价修饰:活力丧失程度与修饰剂浓度有正比关系;底物或可逆的抑制剂可保护共价修饰剂的修饰作用。

⑵特异性共价修饰:分离标记肽段,可判断活性部位的氨基酸残基,如二异丙基氟磷酸(DFP)专一性与胰凝乳蛋白酶活性部位丝氨酸残基的羟基结合。

⑶亲和标记法修饰剂的特点:①结构与底物类似,能专一性引入到酶活性部位;②具活泼化学基团,能与活性部位某一氨基酸共价结合。

作用机制:利用酶对底物的特殊亲和力将酶加以修饰标记,称亲和标记,相应的试剂称活性部位指示剂胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶:TPE是酶的底物,TPCK是酶的亲和试剂,当酶与TPCK温浴后,酶活性丧失,这种结合具有空间结构的需求,同时也阻止其他试剂如DFP结合。

对酶活性中心的组氨酸咪唑环进行修饰。

2、动力学参数测定法:通过动力学方法求得相关参数,作出相应判断。

3、X-射线晶体衍射法:如溶菌酶和胰蛋白酶活性中心的测定4、定点诱变法:改变编码蛋白质的DNA基因,研究酶活性部位的必需氨基酸。

中国农业大学食品学院806生物化学试题库及答案讲解

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中国农业大学食品学院806生物化学试题库及答案讲解中农生化试题库一、概念题糖有氧氧化脂肪酸β-氧化鸟氨酸循环酮体限制性内切酶中心法则联合脱氨基氮的正平衡糖异生DNA的变性\共价调节Tm值核糖体引发体冈崎片断二、问答题1.简述一分子葡萄糖生成2分子丙酮酸的过程和2分子丙酮酸生成一分子葡萄糖的过程中参与的酶及能量的异同点。

2.简述DNA合成的准确性是如何保证的。

3.讨论苯丙氨酸的代谢途径,解释苯丙氨酸是生糖兼生酮氨基酸。

4.讨论进食,轻度饥饿、极度饥饿三种状态下大脑、肝脏、肌肉和脂肪组织的糖、脂肪及氨基酸的代谢特点。

5.尿素分子中一分子氨来自天冬氨酸时,鸟氨酸循环和柠檬酸循环及氨基酸转氨基作用是如何联系起来的。

6.简述蛋白质合成过程。

7.简述糖异生的生理意义。

8.简述糖酵解的生理意义。

9.简述磷酸戊糖途径的生理意义。

10.简述70S起始复合体的合成。

11.简述体内需要大时5-磷酸核糖时6-磷酸葡萄糖的代谢。

12简述体内需要大量ATP时6-磷酸葡萄糖的代谢。

13简述三羧酸循环。

14简述脂肪组织中的脂肪的代谢调控。

15简述脱氧核糖核酸的合成。

16简述糖代谢为脂肪合成提供所有的原料。

17.简述冈崎片段的加工。

18.简述遗传密码的特点。

19.简述细胞能量对糖酵解的调控。

20.简述氨基酸脱羧后的碳架的去向。

21.简述糖酵解途径的调控元件为何是果糖激酶而不是己糖激酶?22.简述体内需要大量NADPH时6-磷酸葡萄糖的代谢。

23.简述脱氧核糖核酸的合成。

24.简述4种脂蛋白的基本结构及其作用。

25.简述蛋白质合成过程中主要的参与因子。

26.简述有氧或无氧的条件下3-磷酸甘油醛脱下的氢的去向及其意义。

27.比较并讨论脂肪合成及脂肪分解的代谢途径。

28.解释蛋白质合成中为何mRNA链中的AUG密码子不能被起始tRNA识读,而区别两种AUG密码子的结构基础是什么?29.简述三大营养物的相互转换。

30.简述DNA聚合酶和RNA聚合酶的特点。

中国农业大学食品学院生物化学课后习题答案

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中国农业大学食品学院生物化学课后习题答案第二节单糖(monosaccharides)单糖的种类很多,单糖在结构上、性质上差异不少,但也有许多共同之处。

从数量上讲以葡萄糖(glucose)最多,分布也最广,其中葡萄糖结构具有代表性。

一、单糖的分子结构(一)链状结构1、葡萄糖链状结构的确定:元素组成:经验式为CH2O测定分子量:1801)葡萄糖能被纳汞齐作用还原成山梨醇,而山梨醇是右边结构从而证明了六个碳原子连成了一条直链。

2)葡萄糖能和福林试剂(醛试剂)反应:证明其分子式中含有醛基。

(-COH)3)葡萄糖和乙酸酐反应产生五个和乙酰基之的衍生物,证明糖分子中有五个羟基。

(-OH)2、葡萄糖的构型(configuration)1)不对称碳原子的概念:一个碳原子和四个不同的原子或基团相连时,并因而失去对称性的四面体碳,也称手性碳原子、不对称中心或手性中心,常用C*表示。

2)构型不对称碳原子的四个取代基在空间的相对取向。

这种取向形成两种而且只有两种可能的四面体形式,即两种构型如甘油醛把羟基在左边规定为L-型,羟基在边右规定为D型。

甘油醛从糖的定义上判断是最简单的单糖凡在理论上由D-甘油醛衍生出的单糖为D-系单糖,由L-甘油醛衍生出的糖为L-系单糖。

天然的单糖大多只存在一种构型,例如葡萄糖、果糖(fructose)、核糖(ribose)都是D-系单糖。

3、与链式结构相关的概念:6镜象对映体(antipode):两类物质彼此类似但不同它们互为镜像但不能重叠这两类结构相化合物称为一对对映体。

2)差向异构体(epimers):仅一个对称碳原子构型不同,二镜向非对映体的异构物称为差向异构体。

3)旋光异构现象和旋光度:当光波通过尼克梭镜时,由于尼克梭镜(nicolprism)的结构,通过的只是某一平面振动的光波,光波其他方向的都被遮断这种称为平面偏振光。

当它通过具有旋光性质某异构物溶液时,则偏振面会向左旋转或者向右偏转。

2016中国农业大学考研生物必做题集王镜岩生物化学课后答案讲解

2016中国农业大学考研生物必做题集王镜岩生物化学课后答案讲解

2016中国农业大学考研生物必做题集王镜岩生物化学课后答案讲解第四章脂类代谢一、选择题(A型题):1D2D3E4D5E6E7B8C9A10B11C12C13D14B15C16C17A18D 二、填空题1.亚油酸亚麻酸2.肝肝3.软脂酸碳链延长酶4.前列腺素血栓恶烷白三烯5.7次乙酰CoA6.814磷酸戊糖途7.乙酰乙酸β-羟丁酸丙酮8.胞浆肉毒碱线粒体9.脱氢水化再脱氢10.肝70~80三、名词解释题1.机体必需但自身又不能合成或合成量不足、必须靠食物提供的脂肪酸叫必需脂肪酸,人体必需脂肪酸是一些多不饱和脂肪酸,包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。

2.储存在脂肪细胞中的脂肪在脂肪酶的作用下,逐步水解,释放出游离脂肪酸和甘油供其它组织细胞氧化利用的过程叫脂肪动员。

3.激素敏感性脂肪酶即脂肪细胞中的甘油三酯脂肪酶,它对多种激素敏感,活性受多种激素的调节,胰岛素能抑制其活性,胰高血糖素、肾上腺素等能增强其活性。

是脂肪动员的关键酶。

4.酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物,包括乙酰乙酸、β-羟基丁酸和丙酮。

酮体经血液运输至肝外组织氧化利用,是肝脏向肝外输出能量的一种方式。

5.能增高脂肪细胞甘油三酯脂肪酶活性,促进脂肪动员的激素叫脂解激素。

如胰高血糖素、肾上腺素等。

6.能抑制脂肪细胞甘油三酯脂肪酶活性,抑制脂肪动员的激素叫抗脂解激素。

如胰岛素。

7.血脂是血浆中脂类物质的总称,它包括甘油三酯、胆固醇、胆固醇酯、磷脂和游离脂肪酸等。

临床上常用的血脂指标是甘油三酯和胆固醇,正常人空腹甘油三酯为10~150mg/dL(平均100mg/dL),总胆固醇为150~250mg/dL(平均200mg/dL)。

8.载脂蛋白,它是脂蛋白中的蛋白质部分,按发现的先后分为A、B、CE等,在血浆中起运载脂质的作用,还能识别脂蛋白受体、调节血浆脂蛋白代谢酶的活性。

四、问答题1.甘油三酯在机体能量代谢中的作用是氧化供能和储存能量,其特点是:①产能多。

中国农业大学生物化学习题(含答案)之欧阳术创编

中国农业大学生物化学习题(含答案)之欧阳术创编

欧阳术创编 2021.02.02 欧阳美创编 2021.02.02中国农业大学生物化学习题集第一章蛋白质化学一、单项选择题1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g2.下列含有两个羧基的氨基酸是:A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.色氨酸E.谷氨酸3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:A.盐键B.疏水键C.肽键D.氢键E.二硫键4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:A.天然蛋白质分子均有的这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚集在三级结构的表面bioooE.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5.具有四级结构的蛋白质特征是:A.分子中必定含有辅基B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成C.每条多肽链都具有独立的生物学活性D.依赖肽键维系四级结构的稳定性E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定:A.溶液pH值大于pIB.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4E.在水溶液中7.蛋白质变性是由于:bioooA.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解8.变性蛋白质的主要特点是:A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为:A.8B.>8 C.<8 D.≤8E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸E.瓜氨酸二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分)1.含硫氨基酸包括:A.蛋氨酸B.苏氨酸C.组氨酸D.半胖氨酸2.下列哪些是碱性氨基酸:A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸3.芳香族氨基酸是:A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸4.关于α-螺旋正确的是:A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周B.为右手螺旋结构C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5.蛋白质的二级结构包括:A.α-螺旋 B.β-片层C.β-转角 D.无规卷曲6.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的:A.是一种伸展的肽链结构B.肽键平面折叠成锯齿状C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D.两链间形成离子键以使结构稳定7.维持蛋白质三级结构的主要键是:A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷?A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质C.pI为7的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:A.中性盐沉淀蛋白B.鞣酸沉淀蛋白C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白10.变性蛋白质的特性有:A.溶解度显著下降B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解 D.凝固或沉淀三、填空题1.组成蛋白质的主要元素有_________,________,_________,_________。

生物化学_中国农业大学中国大学mooc课后章节答案期末考试题库2023年

生物化学_中国农业大学中国大学mooc课后章节答案期末考试题库2023年

生物化学_中国农业大学中国大学mooc课后章节答案期末考试题库2023年1.核小体的5种组蛋白都富含________。

参考答案:赖氨酸和精氨酸2.注射5-甲基尿嘧啶的细胞(放射性标记甲基基团)会形成有放射性的________。

参考答案:DNA3.在分子NADH被氧化时,电子将经过线粒体电子传递链传递,最终还原1分子氧气。

参考答案:2;44.Watson-Crick双螺旋模型的螺距是________。

参考答案:3.4nm5.科学家可以利用抗生物素蛋白与生物素专一结合的特性对目标蛋白进行追踪鉴定。

参考答案:正确6.维生素E具有清除自由基的功能,是动物和人体有效的抗氧化剂。

参考答案:正确7.下列化合物中,含有AMP结构的有。

参考答案:NADP+ (+是上标)_FAD_FMN_CoASH8.下列有关维生素与其作为酶因子发挥作用的相关叙述,正确的是。

参考答案:硫胺素—脱羧_泛酸—转酰基_吡哆醛—氨基转移9.维生素B1在体内的活性形式是。

参考答案:TPP10.18世纪早期,糙皮病最先发现在那些以种植和食用玉米为生的欧洲农民身上,这与下列哪种维生素的缺乏有关?参考答案:维生素PP11.化学渗透假说解释了。

参考答案:线粒体ATP生成的能量来源12.下列是甲硫键型的高能化合物。

参考答案:SAM(S-腺苷甲硫氨酸)13.呼吸链中各细胞色素在电子传递中的排列顺序是。

参考答案:c1→c→aa3→O214.下列物质中,是氧化磷酸化抑制剂。

参考答案:寡霉素15.在人体内可由胆固醇转化来的维生素是。

参考答案:维生素D16.人体缺乏维生素D,可能出现下列哪种病症?参考答案:佝偻病17.作为组成蛋白质的氨基酸,与在游离条件下相比较,在蛋白质结构的微环境中,氨基酸侧链解离值可能会发生变化。

参考答案:正确18.生物膜上的次级主动运输是指两种小分子物质通过一个转运蛋白进行同向转运或反向转运的过程,也称共转运。

参考答案:错误19.在米氏酶的酶促反应中,如果加入竞争性抑制剂,()。

中国农业大学食品学院生物化学本科笔记讲义讲解

中国农业大学食品学院生物化学本科笔记讲义讲解
㈢核酸的生物功能 ⒈ DNA 是主要的遗传物质 ⑴ 细菌转化实验 ⑵ 噬菌体侵染实验 结论:基因是DNA 的一个片段;对一些病毒来讲基因是RNA 的一个片段。 ⒉ RNA 功能的多样性 ⑴ 作为某些生物的遗传物质 ⑵ 控制蛋白质合成:rRNA 占细胞总RNA 的80%,它是装配者并起催化作用;t RNA 占细胞总RNA 的15%, 它是转换器,携带氨基酸并起解译作用;mRNA 占细胞总RNA 的3~5%,携带DNA 的遗传信息,蛋白质合 成的模板作用。 ⑶ 作用于RNA 转录后加工与修饰 ⑷ 基因表达与细胞功能的调节 ⑸ 生物催化与其他细胞持家功能 ⑹ 遗传信息的加工与进化 二核酸的结构 ㈠核苷酸 ⒈碱基 ⑴嘌呤碱:线嘌呤A,鸟嘌呤G ⑵嘧啶碱:胞嘧啶C,胸腺嘧啶T,尿嘧啶U ⑶ 稀有碱基:稀有碱基大部分都是甲基化碱基,tRNA 稀有碱基约占10%,代谢过程中的碱基 ⒉ 核糖与脱氧核糖 ⒊ 核苷:戊糖与碱基缩合而成戊糖嘧啶碱;核酸分子中的糖苷键均为β-糖苷键;核苷的顺式结构和反式 结构 五种核苷 ⒋ 核苷酸 戊糖羟基的磷酸化成核苷酸,核糖核苷糖环上有3 个自由羟基,脱氧核糖核苷糖环上有2 个自由羟基 五种核苷酸,环化腺苷酸是细胞功能分子和信号分子。 核苷酸包括核苷酸二磷酸、核苷酸三磷酸 ㈡核酸的共价结构 ⒈ 核酸中核苷酸的连接方式 DNA 通过3 - 5 磷酸二酯键连接核苷酸 RNA 通过3 - 5 磷酸二酯键连接核苷酸 ⒉ 书写方式 ⑴ 线条式:竖线碳链、碱基、磷酸 ⑵ 文字式 5'pApCpTpTpGpApApCpG3'DNA 5'pApCpUpUpGpApApCpG3'RNA
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信息学派:Delbruck M., Luria S. 等,Schrodinger E.认为生命的本质是信息传递的问题:信息如何被 编码?如何 保持其稳定性?偶然的变异是如何产生的? 生化遗传学派:用生物化学的方法阐明基因是如何行使功能而控制特定性状的。 ⑵ DNA 双螺旋结构 研究基础:核酸化学结构知识;Chargaff E.发现的DNA 碱基组成规律;Wilkins M.等得到DNA X-衍射图及 数据。 蛋白质α-螺旋结构的启示。 1953Watson 和Crick 提出DNA 双螺旋结构模型说明了基因的结构、信息和功能三者的关系,使三个学派得 到统 一,并推动了分子生物学的发展。 ⒊ 分子生物学研究迅猛发展

食品生物化学习题含参考答案

食品生物化学习题含参考答案

食品生物化学习题含参考答案一、单选题(共67题,每题1分,共67分)1.转氨酶的辅酶是:A、NAD+B、NADP+C、FADD、FMNE、磷酸吡哆醛正确答案:E2.关于变构酶的结构特点的错误叙述是()A、有与作用物结合的部位B、有与变构剂结合的部位C、催化部位与别构部位都处于同一亚基上D、常有多个亚基组成正确答案:C3.下列哪种辅酶中不含维生素()A、CoA-SHB、FADC、NAD+D、CoQ正确答案:D4.在动物的脂肪酸从头合成中,合成原料乙酰辅酶A可在线粒体内由丙酮酸氧化脱羧后,经到达胞液。

A、柠檬酸穿梭B、磷酸甘油穿梭C、苹果酸穿梭正确答案:A5.人体内的多不饱和脂肪酸指:A、油酸,亚油酸B、软脂肪酸,亚油酸C、亚油酸,亚麻酸D、油酸,软脂肪酸正确答案:C6.HGPRT(次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶)参与下哪种反应A、嘧啶核苷酸从头合成B、嘌呤核苷酸补救合成C、嘌呤核苷酸分解代谢D、嘌呤核苷酸从头合成E、嘧啶核苷酸补救合成正确答案:B7.存在下列那种物质的情况下,酶促反应速度不变、Km值减少()A、有非竞争性抑制剂存在B、无抑制剂存在C、有反竞争性抑制剂存在D、有竞争性抑制剂存在正确答案:A8.一摩尔葡萄糖经糖的有氧氧化过程可生成的乙酰CoA:A、1摩尔B、2摩尔C、3摩尔D、4摩尔E、5摩尔正确答案:B9.体内一碳单位代谢的载体是A、叶酸B、二氢叶酸C、四氢叶酸D、维生素B12E、维生素B6正确答案:C10.下列关于酶的描述,哪一项不正确?A、所有的蛋白质都是酶B、酶是生物催化剂C、酶是在细胞内合成的,但也可以在细胞外发挥催化功能D、酶具有专一性E、酶在强碱、强酸条件下会失活正确答案:A11.奇数碳原子脂肪酰CoA经β—氧化后除生成乙酰CoA外还有:A、丙二酰CoAB、丙酰CoAC、琥珀酰CoAD、乙酰乙酰CoAE、乙酰CoA正确答案:B12.嘧啶核苷酸生物合成途径的反馈抑制是由于控制了下列哪种酶的活性A、天冬氨酸转氨甲酰酶B、胸苷酸合成酶C、二氢乳清酸酶D、乳清酸磷酸核糖转移酶E、二氢乳清酸脱氢酶正确答案:A13.下列对LDL的叙述中错误的是A、LDL亦称-脂蛋白B、LDL在血中由VLDL转变而来C、它是胆固醇含量百分比最高的脂蛋白D、是血中胆固醇的主要运输形式E、富含甘油三脂正确答案:E14.关于蛋白质腐败作用叙述正确的是A、主要在大肠进行B、是细菌对蛋白质或蛋白质消化产物的作用C、主要是氨基酸脱羧基、脱氨基的分解作用D、腐败作用产生的多是有害物质E、以上都正确正确答案:E15.糖酵解途径有下列哪组变构调节酶?A、磷酸果糖激酶、烯醇化酶和丙酮酸激酶B、己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶C、葡萄糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶D、己糖激酶、3—磷酸甘油醛脱氢酶和烯醇化正确答案:B16.纯化酶制剂时,酶纯度的主要指标是()A、蛋白质浓度B、酶量C、酶的总活性D、酶的比活性正确答案:D17.丙二酸能阻断糖的有氧氧化,因为它A、抑制丙酮酸脱氢酶B、抑制琥珀酸脱氢酶C、抑制柠檬酸合成酶D、阻断电子传递正确答案:B18.体内脱氧核苷酸是由下列哪种物质直接还原而成的A、二磷酸核苷B、一磷酸核苷C、核糖核苷D、三磷酸核苷E、核糖正确答案:A19.含蛋白质最少的脂蛋白是A、CMB、VLDLC、LDLD、HDLE、DL正确答案:A20.S-腺苷甲硫氨酸(SAM)最重要的生理功能是A、补充甲硫氨酸B、合成四氢叶酸C、生成嘌呤核苷酸D、生成嘧啶核苷酸E、提供甲基正确答案:E21.血浆脂蛋白中主要负责运输内源性甘油三酯的是A、CMB、前β-脂蛋白C、β-脂蛋白D、α-脂蛋白E、中间密度脂蛋白正确答案:B22.下列关于脂酸β-氧化作用的叙述,哪个是正确的?A、起始于脂酰CoAB、对细胞来说,没有产生有用的能量C、被肉碱抑制D、主要发生在细胞核中正确答案:A23.哺乳类动物体内直接催化尿酸生成的酶是A、黄嘌呤氧化酶B、核苷酸酶C、鸟嘌呤脱氨酶D、腺苷脱氨基酶E、尿酸氧化酶正确答案:A24.体内合成前列腺素,血栓素,白三烯的原料是A、花生四烯酸B、油酸C、软脂酸D、硬脂酸E、亚麻酸正确答案:A25.在动物的脂肪酸从头合成中,合成原料乙酰辅酶A可在线粒体内由丙酮酸氧化脱羧后,经到达胞液。

中国农业大学生物化学习题含答案

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.中国农业大学生物化学习题集第一章蛋白质化学一、单项选择题1.测得*一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g2.以下含有两个羧基的氨基酸是:A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸 D.色氨酸E.谷氨酸3.维持蛋白质二级构造的主要化学键是:A.盐键 B.疏水键 C.肽键D.氢键 E.二硫键4.关于蛋白质分子三级构造的描述,其中错误的选项是:A.天然蛋白质分子均有的这种构造B.具有三级构造的多肽链都具有生物学活性C.三级构造的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚集在三级构造的外表bioooE.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5.具有四级构造的蛋白质特征是:A.分子中必定含有辅基B.在两条或两条以上具有三级构造多肽链的根底上,肽链进一步折叠,盘曲形成C.每条多肽链都具有独立的生物学活性D.依赖肽键维系四级构造的稳定性E.由两条或两条以上具在三级构造的多肽链组成6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在以下哪种条件下不稳定:A.溶液pH值大于pIB.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4E.在水溶液中7.蛋白质变性是由于:bioooA.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解8.变性蛋白质的主要特点是:A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀9.假设用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为:A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥810.蛋白质分子组成中不含有以下哪种氨基酸?A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸E.瓜氨酸二、多项选择题〔在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分〕1.含硫氨基酸包括:A.蛋氨酸 B.氨酸 C.组氨酸D.半胖氨酸2.以下哪些是碱性氨基酸:A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸3.芳香族氨基酸是:A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸4.关于α-螺旋正确的选项是:A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周B.为右手螺旋构造C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5.蛋白质的二级构造包括:A.α-螺旋 B.β-片层C.β-转角 D.无规卷曲6.以下关于β-片层构造的论述哪些是正确的:A.是一种伸展的肽链构造B.肽键平面折叠成锯齿状C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D.两链间形成离子键以使构造稳定7.维持蛋白质三级构造的主要键是:A.肽键B.疏水键C.离子键D.德华引力8.以下哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷?A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质C.pI为7的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:A.中性盐沉淀蛋白 B.鞣酸沉淀蛋白C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白10.变性蛋白质的特性有:.A.溶解度显著下降 B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解 D.凝固或沉淀三、填空题1.组成蛋白质的主要元素有_________,________,_________,_________。

1998年中国农业大学食品学院生物化学真题讲解

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1998年中国农业大学食品学院生物化学真题讲解1998年生物化学一、填空题。

(每空1分,共30分。

)1测定多肽链N-末端的常用方法有__________________、__________________和__________________等。

2蛋白质二级结构的类型有________________、________________和___________________。

3氨肽酶可以水解____________键,限制性内切酶可以水解_____________________键。

4DNA双螺旋的直径为_____________,螺距为_______________。

5目前普遍接受的生物膜结构模型是______________________________________。

6在糖酵解过程中,___________________________是最重要的控制酶,另外_____________和___________________也参与糖酵解速度的调节。

7鱼藤酮能专一地阻断呼吸链上电子由______________流向____________________。

8线粒体的穿梭系统有________________和___________________两种类型。

9黄嘌呤核苷酸转变为__________核苷酸时需要氨基化,其氨基来自_________________。

10原核生物蛋白质合成中,蛋白因子IF-2与___________________结合并协助其进入核糖体的____________位。

11RNA聚合酶全酶由______________和______________组成。

12密码子共______个,其中_________个为终止密码子,_____________个为编码氨基酸的密码子,起始密码子为_____________________。

二、是非题。

(每题1分,共30分)1在PH7时,谷氨酸带负电荷。

中国农业大学食品学院生物化学课后习题及课后答案解析

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中国农业大学食品学院生物化学课后习题及课后答案解析第七章脂肪酸的合成一.脂肪酸的来源:食物来源;脂类分解生成脂肪酸;脂肪酸合成二.脂肪酸的合成㈠.软脂酸的生物合成脂肪酸的合成不是降解的逆过程脂肪酸合成主要场所:细胞溶胶,肝脏组织,脂肪组织和乳腺组织为主;植物种子和果实等器官合成的原料:脂肪酸氧化,丙酮酸氧化脱羧等生成的乙酰CoA(线粒体),不能透过线粒体内膜进入细胞溶胶,三羧酸转运体系⒈三羧酸转运系统⒉丙二酸单酰CoA的形成原核生物:92生物素羧基载体蛋白(BCCP),生物素的载体,生物素与该蛋白的赖氨酸残基的ε-氨基共价相连,形成生物胞素生物素羧化酶,催化形成羧基生物素转羧酶,催化将羧化生物素的活性羧基转移给乙酰-CoA真核生物哺乳类和鱼类:二聚体,生物素羧化酶,转羧酶和生物素羧基载体在同一条多肽链上.3.脂肪酸合酶与合成过程催化脂肪酸的合成,至少具有六种酶活性和一个酰基载体蛋白;因有机体的种类不同存在不同的结构和装配差异.酰基载体蛋白(ACP):辅基为磷酸泛酰巯基乙胺,末端巯基与反应中间物酯化,将中间物从一个反应中心转移到另一个反应中心乙酰CoA-ACP转乙酰(脂酰基)酶将乙酰基转移到β-酮脂酰-ACP合成酶Cys残基上.脂肪酸合成的启动丙二酸酰基CoA-ACP转移酶催化将丙二酸酰基转移到ACP的巯基,形成酯键.脂肪酸合成的装载β-酮脂酰ACP合成酶催化乙酰基(脂酰基)与丙二酸酰基缩合.β-酮脂酰ACP还原酶还原β-酮基为β-羟基.还原β-羟脂酰ACP脱水酶催化β-脂酰ACP脱水,产生双键.脱水烯脂酰ACP还原酶催化双键还原.二次还原植物和大肠杆菌七种多肽链.其中六种酶和一种载体蛋白ACP,构成多酶复合体酵母菌ACP和六种酶活性结构组成,位于两个多功能的多肽链上.ACP与β-酮脂酰合成酶,β-酮脂酰还原酶位于一条多肽链上;其余四种酶位于另一条多肽链上.动物:脂肪酸合酶由两个相同的亚基组成,每个亚基包括ACP及七种酶(软脂酰-ACP硫脂酶)活性位点,组成三个结构域:1,2,3:底物进入酶系和进行缩合反应;4,5,6,ACP:进行还原;7:游离脂肪酸的释放软脂酰合成中能量消耗:ATP=7,NADPH=14㈡.脂肪酸碳链的延长脂肪酸的合成只能到16C软脂酸,继续延长碳链由两个酶系经两条途径在不同细胞部位完成线粒体脂肪酸延长酶系:脂肪酸降解的逆反应,最后一步使用了还原剂NADPH内质网脂肪酸延长酶系:软脂酰-CoA以丙二酸单酰-CoA为二碳单位的供体,可合成硬脂酸㈢.碳链的去饱和脂肪酰-CoA去饱和酶,哺乳动物体内缺少在C9位以上引进双键的酶,软脂酸→棕榈酸;硬脂酸→油酸㈣.脂肪酸降解和合成的调节自身调控(别构调控,竞争);激素调控(共价修饰);基因表达调控(酶量)脂肪酸降解的调节丙二酰-CoA:别构调节肉碱酰基转移酶I,浓度高抑制酶活性,抑制脂肪酸的分解代谢;促进脂肪酸的合成代93谢激素:胰高血糖素和肾上腺素,磷酸化激活三酯酰甘油脂肪酶活性,促进分解,游离脂肪酸浓度升高;胰岛素引起去磷酸化,降低游离脂肪酸的浓度心脏脂肪酸氧化的调节:乙酰CoA抑制硫解酶的活性;NADH影响3-羟脂酰-CoA脱氢酶活性,降低氧化脂肪酸合成的调节:柠檬酸,乙酰CoA;软脂酰-CoA;胰岛素;胰高血糖素,肾上腺素;酶量调控三.甘油三脂的合成合成前体:脂酰CoA和3-P-甘油及磷酸二羟丙酮动物肝脏,脂肪组织;植物造油体甘油三脂的合成过程四.磷脂类的生物合成磷脂生物合成的前体:磷脂酸,胆碱,乙醇胺,丝氨酸,肌醇和CTP参与高等动植物多以CDP-醇基参与CTP+磷酸胆碱(乙醇胺)→CDP-胆碱(乙醇胺)+PPi但磷脂酰肌醇和线粒体中某些磷脂合成以CDP-二脂酰甘油某些细菌以CDP-二脂酰甘油参与CTP+磷脂酸→CDP-二脂酰甘油+PPiCTP主要起到活化载体的作用磷脂的合成部位:内质网的细胞溶胶面,再输送到膜系统的其他部位大肠杆菌磷酸甘油合成:三种高等动植物甘油磷脂的合成:磷脂酰胆碱,磷脂酰乙醇胺,磷脂酰丝氨酸;磷脂酰肌醇;二磷脂酰甘油;磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺复习方法如果细心对比一下历年的专业课考题,我们就会发现考研专业课考试的重复性很强,虽然题量和题型可能会有一些的改动,但是每年考试的命题重点基本上不会有太大的变化。

中国农业大学食品学院生物化学知识点讲解

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中国农业大学食品学院生物化学知识点讲解第十一章RNA的生物合成和加工RNA合成需要模板两种模板:DNA和RNA,前者为转录或DNA指导下的RNA合成;后者为复制或RNA指导下的RNA合成讲解内容:DNA指导下的RNA合成RNA指导下的RNA复制一.DNA指导下RNA合成㈠.概述合成前体或原料:四种核糖核苷三磷酸合成模板:DNA链中一条,模板链,负链,无义链,非编码链;另一条链称为非模板链,正链,有义链,编码链合成单位:转录单位,包括起始,延伸和终止合成方向:5→3,无需引物合成催化酶:DNA指导下的RNA聚合酶101㈡.DNA指导下的RNA聚合酶1.聚合酶通性以适当的DNA为模板,全保留方式;底物为四种核苷三磷酸;合成方向5→3;无需引物Mg2+促进聚合反应⒉大肠杆菌DNA指导下的RNA聚合酶全酶由α2ββσ五种亚基组成46-48万α2ββ核心酶:已开始合成RNA链延长,不具有起始合成σ使RNA聚合酶稳定地结合到DNA的启动子上,转录的起始密切相关全酶制剂中含ω亚基,功能未知⒊真核生物DNA指导下的RNA聚合酶真核生物RNA聚合酶通常有8-14个亚基,并含有Zn2+离子.利用抑制剂α-鹅膏蕈碱可将其分为三大类酵母RNA聚合酶II进行凝胶电泳时至少有10条明显的条带,最大的三个亚基相当于大肠杆菌β,β和α亚基,无σ因子的类似物,转录的起始需要转录因子.㈢.启动子和转录因子启动子:RNA聚合酶识别,结合和开始转录的一段DNA序列转录因子:RNA聚合酶起始转录需要的辅助因子(蛋白质)称为转录因子,其作用或是识别DNA的特殊序列,或是识别其他因子,或是识别RNA聚合酶原核生物启动子的一般结构σ因子能直接和启动子的-35序列以及-10序列相互作用,二者之间的间距大小直接影响σ因子的作用力,不同启动子σ因子可能不同真核生物启动子真核生物启动子通常由一些短的保守序列所组成,被各种适当的转录因子识别,多种转录因子和RNA聚合酶在起点上形成前起始复合物促进转录.真核生物启动子三类,分别与三种RNA聚合酶的转录相关.RNA聚合酶I和RNA聚合酶III的启动子结构种类有限,而RNA聚合酶II启动子结构多种多样.类别I启动子控制rRNA前体基因的转录,转录产物经切割和加工后生成各种成熟rRNA两个富含GC的区域:核心启动子,-45至+20,上游控制元件-180至-107两种转录因子:UBF1,结合在GC区;SL1类似于大肠杆菌聚合酶σ因子,能使RNA聚合酶I结合在转录起点上并开始转录类别II启动子涉及众多编码蛋白质的基因表达的控制该类别启动子的转录涉及到四类控制元件:基本启动子,起始子,上游元件和应答元件;这些元件的不同组合,加上其他序列的变化,构成了数量庞大的各种启动子基本启动子序列为中心在-25至-30左右的7bp保守区,RNA聚合酶的定位有关起始子DNA双链在此解开并决定转录的起点位置作用于基本启动子的因子称通用因子,起始转录必须的RNA聚合酶II与通用因子在启动子上的装配过程有些启动子无TATA框,通过某些识别起始子的通用因子介导其他因子结合并装配成起始复合物TATA框和起始子均无的启动子通过结合于上游元件的因子介导并装配成起始复合物.102类别III启动子RNA聚合酶III转录相关,小分子RNA的转录5S和tRNA以及胞质小RNA(scRNA)基因启动子位于起点下游,在基因内部核内小RNA(snRNA)基因启动子在转录起点上游㈣.终止子和终止因子终止子:提供转录停止信号的DNA序列终止因子:协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子(蛋白质),Nus因子通读:终止子的作用被特异的因子所阻止,使聚合酶得以越过终止子继续转录抗终止因子:引起抗终止子作用的蛋白质称大肠杆菌两类终止子:转录中终止信号位于已转录的序列中,原核生物的终止子在终止点之前均有一个回文结构,其产生的RNA可形成由茎环构成的发夹结构,使聚合酶减慢移动或暂停RNA的合成.不依赖ρ因子的终止子,简单终止子:依赖ρ的终止子,RNA-DNA解螺旋酶活力Nus因子,转录辅助因子,NusA,提高终止频率,可能机理为促使RNA聚合酶在终止位置的停顿.NusA可与RNA聚合酶的核心酶结合,形成α2ββNusA复合物,NusA识别终止序列,转录停顿真核生物转录终止信号和终止过程了解甚少,且三种聚合酶的终止序列和终止机制存在较大差异和多样性㈤.转录过程1.原核生物转录过程模板识别,转录起始,转录延伸和转录终止转录模板识别转录起始RNA聚合酶从转录+1开始按照碱基配对结合核苷三磷酸,第一个核苷酸多为G或A,随后核苷酸结合,35磷酸二酯键形成,依次合成2-9个核苷酸链,σ因子离开核心酶,转录起始阶段结束,进入延伸阶段转录延伸和终止聚合酶沿DNA分子向前移动,解链区前移,新生RNA链逐渐生长,并与模板链形成RNA-DAN杂交体,随着解链区前移,转录后的DNA恢复双螺旋结构,RNA链被置换.解链产生的扭曲张力由拓扑异构酶I消除RNA酶在NusA作用下识别终止子,停止转录,聚合酶和RNA链离开模板,转录终止.2.真核生物转录过程转录过程与细菌相似,但其RNA聚合酶自身不能识别和结合到启动子上,需要在启动子上由转录因子和RNA聚合酶装配成活性转录复合物才能起始转录装配,起始,延长和终止四个阶段㈥.RNA生物合成的抑制剂⒈嘌呤和嘧啶碱基类似物抑制核苷酸生物合成或合成相应的核苷酸渗入到核酸分子,形成异常RNA.5-氟尿嘧啶,6-巯基嘌呤,2,6-二氨基嘌呤等⒉DNA模板功能抑制剂与DNA模板结合,使DNA失去模板功能,抑制其复制和转录.烷化剂,放线菌素和嵌入染料⒊RNA聚合酶的抑制剂抑制真核生物RNA聚合酶,α-鹅膏蕈碱103细菌RNA聚合酶,利福霉素,利链菌素二.RNA的转录后加工RNA转录后加工:细胞内,由RNA聚合酶合成的原初转录物往往需要经过一系列的变化,包括链的裂解,5端与3端的切除和特殊结构的形成,核苷的修饰和糖苷键的改变,以及拼接和编辑等过程转变为成熟的RNA分子,或RNA成熟rRNA,tRNA和mRNA的加工原核生物和真核生物的差异㈠.原核生物RNA的加工rRNA的编码基因与某些tRNA的基因一起转录;tRNA基因也成簇存在,并与某些蛋白质的基因一起转录,经断链成为rRNA和tRNA前体,然后加工成熟⒈rRNA前体加工7个rRNA的转录单位,16S,23S,5SrRNA及一个或几个tRNA基因组成⒉tRNA前体的加工核酸内切酶在tRNA两端切断核酸外切酶从3端逐个切去附加的顺序,进行修剪如自身无CCA OH,则在tRNA3端加CCA OH核苷酸的修饰异构化㈡.真核生物RNA加工真核生物rRNA和tRNA前体的加工过程与原核生物有些相似⒈真核生物rRNA前体加工真核生物rRNA基因成簇排列在一起,由16-18S,5.8S和26-28SrRNA组成一个转录单位,由RNA聚合酶I转录产生一个长的rRNA前体,哺乳动物45S,酵母37S;5SrRNA由聚合酶III转录2.tRNA前体的加工与原核生物类似,转录的前体分子在tRNA的5端和3端的附加序列由核酸内切酶和外切酶加以切除,有些含有居间序列经酶促反应切掉;3端加CCA OH序列;碱基和核酸的修饰3.mRNA前体的加工mRNA的原初转录物为相对分子量极大的前体,在核内形成分子大小不一的中间物,成为核内不均一RNA(hnRNA),半寿期差异大,25%经加工转变为mRNA5形成特殊的帽子(M7G5ppp5NmpNp)3端切断并加上多聚腺苷酸(polyA)尾巴通过拼接除去由内含子转录来的序列链内核苷酸甲基化三.RNA指导下的RNA合成RNA是遗传物质,通过复制合成出与其自身相同的分子,RNA复制.噬菌体QβRNA复制单链RNA,该RNA可以翻译产生相应的酶,具有mRNA功能,称为正链,其互补链为负链复制酶:模板特异性强,只能识别自身的RNA四个亚基:α,δ,γ和β,前三个来自宿主细胞,β亚基为噬菌体编码噬菌体Qβ的RNA进入大肠宿主细胞后,先翻译合成复制酶,然后再以RNA为模板合成负链104正链合成除复制酶外,还需要来自宿主细胞的蛋白质因子HF1和HFII;由负链形成无须这两个因子病毒RNA的复制方式病毒含正链RNA,Qβ噬菌体病毒含负链和复制酶:复制产生正链,合成蛋白和RNA病毒复制,重新组装成新病毒颗粒病毒含双链RNA和复制酶:先合成正链RNA,翻译合成相关蛋白,随后合成负链形成双链RNA分子.致癌RNA病毒:需要逆转录过程四.RNA指导下的DNA合成逆转录:以RNA为模板,按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA,这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反称逆转录前病毒假说:1964年,Temin认为致癌RNA病毒的复制需要经过一个DNA中间体(前病毒),此中间体可部分或全部整合到宿主细胞DNA中,并随着细胞增殖传递至子代细胞1970年,Temin和Baltimore分别找到逆转录酶1975年获得诺贝尔生理和医学奖逆转录酶性质:合成底物为四种脱氧核糖核苷三磷酸模板和引物适当浓度的Mg2+DNA延长方向5→3RNA指导下的DNA聚合酶活力DNA指导下的DNA聚合酶活力核糖核酸酶活力,专门水解RNA-DNA杂种分子的RNA复习方法如果细心对比一下历年的专业课考题,我们就会发现考研专业课考试的重复性很强,虽然题量和题型可能会有一些的改动,但是每年考试的命题重点基本上不会有太大的变化。

中国农业大学食品学院生物化学讲义笔记解析

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第五章蛋白质的三维结构
一、研究蛋白质构象的方法 ㈠X-衍射法:推算出分子的形状,原理,步骤
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㈡研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法 1、紫外差光谱:推断蛋白质分子的大体构象 2、荧光和荧光偏振:测定疏水区形成的微区 3、圆二色性:测定-螺旋,-折叠片含量 4、核磁共振:蛋白质分子的三维构象 5、拉曼光谱:测定主链构象。 二、稳定蛋白质三维结构的作用力 键能 肽键 二硫键两者共90kcal/mol 离子键3kcal/mol 氢键1kcal/mol 疏水键1kcal/mol 范德华力0.1kcal/mol 这四种键能远小于共价键,称次级键 提问:次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主要的作用力,原因何在?,数量巨大 ㈠氢键:多肽主链上的羰基氧和酰胺氢形成氢键,维系蛋白质二级结构的主要作用力;侧链间、侧链与水 介质、 主链肽基与侧链、主链肽基与水之间均可形成氢键
胶原蛋白有多种类型如Ⅰ,Ⅱ,Ⅲ型等,不同类型的胶原由于氨基酸组成和含糖量不同物理性能不同。 2、胶原蛋白的氨基酸组成:含有很高量的Gly(30%)和Pro(13%),并含有3个不常见的氨基酸;胶原蛋 白 是糖蛋白,糖是在肽链合成以后,折叠前发生的。 六、超二级结构和结构域 ㈠超二级结构 定义:若干相邻的二级结构单元(螺旋、折叠、转角)组合在一起,彼此相互作用,形成有规则在空间上 能辨 认的二级结构组合体、充当三级结构的构件,称为超二级结构 类型: 、、-曲折 1、:由两股平行或反平行的右手螺旋彼此缠绕形成的左手卷曲螺旋或称超螺旋,也有三股螺旋和四股 螺 旋,肌球蛋白、角蛋白和纤维蛋白原的主要结构元件。 2、:二段平行的折叠股和一段链连接组成,最常的是3段平行股和二段螺旋构成 3、-曲折:-曲折:折叠中相邻的两条反平行链通过转角连接而成,希腊钥匙拓扑异构 ㈡结构域 1、结构域的概念 多肽链首先形成二级结构,相邻的二级结构片段组装在一起形成超二级结构,进而多肽链折成近乎球形的 结 构;对于较大蛋白质分子和亚基,多肽链往往有两个以上相对独立的三维,这种相对独立的三维实体就是 结 构域,蛋白质三维折叠的一个层次;结构域进一步缔合就形成三级结构 2、多肽链的手性效应:多肽链折叠形成的螺旋结构大多数是右手;折叠股亦具有轻度右手扭曲成β的倾向; 一 种效应是β折叠股间的右手交叉连接;一种效应是β折叠片也以右手方式扭曲 3、结构域的类型:四种类型:全α-结构,α/β-结构,全β-结构,金属或二硫键 七、球状蛋白质与三级结构 ㈠球状蛋白质的分类 1、全α-结构(反平行α螺旋)蛋白质 主要由α-螺旋组成,这些α-螺旋由结构域表面的环区域相连接。 在已知的蛋白质结构中,有两种最常见的螺旋排列方式。 其一是四螺旋束,如细胞色素b562,非血卟啉含氧转移蛋白。 其二是球状折叠,如肌红蛋白和血红蛋白。 2、α/β结构(平行或混合型β折叠片)蛋白质 含有一个由α-螺旋包围着的平行或混合β-回折的核。 所有的糖酵解酶都是α /β型结构,许多其他的酶以及结合运输蛋白也是这种结构。 在α /β型结构中,由环区域形成结合裂缝,这些区域虽对结构的稳定无作用,但通常参与结合和催化活 性。

中国农业大学食品学院生物化学课后习题及答案讲解

中国农业大学食品学院生物化学课后习题及答案讲解

中国农业大学食品学院生物化学课后习题及答案讲解第五章糖的其他代谢途径一.葡萄糖异生作用㈠.糖异生的前体丙酮酸:转化为丙酮酸的物质可以转化为糖,如:经苹果酸穿梭→草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸→G生糖氨基酸:转氨或脱氨后生成的酮酸直接或间接转化为G,如:Ala,Glu,Asp等肌肉乳酸,经血液运送至肝脏进入异生反刍动物能将纤维素消化为乙酸,丁酸,丙酸,异生为G奇数脂肪酸氧化产生琥珀酸CoA㈡.糖异生途径1.丙酮酸到磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸进入线粒体,丙酮酸羧化酶的催化下,羧化生成草酰乙酸草酰乙酸-----PEP:烯醇式丙酮酸羧激酶可存在于线粒体基质、细胞溶胶或二者均有,种属差异。

存在于细胞溶胶中,经过苹果酸穿梭2.FBP→F6P3.G6P→G光面内质网结合酶,其活性需要一种与钙离子结合的稳定蛋白协同作用,G6P进入光面内质网催化.糖异生和糖酵解能量比较㈢.糖异生的生理意义维持血糖浓度恒定的重要措施之一,通过异生途径合成G对维持血糖浓度起重要作用;脑组织,红细胞以血液中葡萄糖为主要燃料,自身无糖原贮存饥饿,剧烈运动后,对机体恢复起重要作用:科里循环(Cori cycle)反刍动物可利用异生作用将某些酸类物质转化为葡萄糖植物种子萌发,果实成熟时利用糖异生作用,生成葡萄糖89㈣.糖异生的调节葡萄糖异生和糖酵解作用有协同作用磷酸果糖激酶,果糖1,6二磷酸酶的调节丙酮酸激酶,丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶己糖激酶和葡萄糖6磷酸酶二.戊糖磷酸途径㈠.戊糖磷酸途径研究史同位素标记证明葡萄糖C1和C6经糖酵解和三羧酸循环,产生CO2机率不同加入碘乙酸,氟化物等糖酵解的抑制剂,葡萄糖仍可分解利用1931年,Warburg等发现了G6P脱氢酶和6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶,NADP+四碳糖,五碳糖,七碳糖的分离1953年,Dicken提出代谢途径Warburg-Dicken途径,戊糖支路,己糖单磷酸途径,磷酸葡萄糖酸氧化途径和戊糖磷酸循环㈡.戊糖磷酸途径主要反应1.氧化阶段:产生戊糖和NADPH,参与的酶2.非氧化阶段戊碳糖异构;戊碳糖间转酮;转醛;四碳糖和五碳糖间转酮反应3.戊糖磷酸途径总结代谢意义细胞产生还原力(NADPH)的主要途径细胞内不同结构糖分子的重要来源,并为各种单糖的相互转化提供条件代谢调节:限速酶:葡萄糖-6-磷酸脱氢酶NADP+/NADPH㈡体内葡萄糖的利用与细胞代谢关系1.机体对核糖-5-磷酸的需要和NADPH的需要处于平衡,磷酸戊糖途径氧化阶段完成G6P+2NADP++H2O→核糖-5-P+2NADPH+H++CO22.机体主要需要核糖-5-磷酸细胞分裂,糖酵解和戊糖磷酸途径非氧化阶段5G6P+ATP→6核糖-5-P+ADP+H+3.机体对NADPH的需要超过核糖-5-磷酸G6P+7H2O+12NADP+→6CO2+12NADPH+12H++Pi4.机体需要NADPH和ATP,不需要核糖-5-磷酸3G6P+6NADP++5NAD++5Pi+8ADP→5丙酮酸+3CO2+6NADPH+5NADH+8ATP+2H2O+8H+三、淀粉和糖原代谢㈠淀粉分解代谢㈡糖原分解代谢:糖原磷酸化酶、糖原脱支酶、磷酸葡萄糖变位酶1、糖原磷酸化酶糖原磷酸化酶的分子结构:1938,Carl Cori和Gerty Cori分离得到磷酸化酶a和磷酸化酶b;Robert Fletterick和Louise Johnson对结构和作用进行研究糖原磷酸化酶的作用特点:催化糖原1→4糖苷键磷酸解;从非还原末端磷酸解2.糖原脱支酶90糖基转移:将三个葡萄糖残基转移到另一分支的非还原性末端的葡萄糖残基上,或者糖原的核心链糖原脱支:脱下1→6连接的葡萄糖残基,产生一分子葡萄糖和1→4相连的葡萄糖残基3.磷酸葡萄糖变位酶葡萄糖-1-磷酸转变成葡萄糖-6-磷酸;活性部位有丝氨酸残基,带有一个磷酸基团;葡萄糖1,6-二磷酸的存在对酶发挥活性是必要的;催化机理与磷酸甘油酸变位酶相似㈢糖原的生物合成1957年,Luis Leloir等人,糖基供体尿苷二磷酸葡萄糖,UDP-葡萄糖糖原的合成通过3个步骤,包括三种酶:UDP-葡萄糖焦磷酸化酶;糖原合酶;糖原分支酶1.UDP-葡萄糖焦磷酸化酶葡萄糖-1-磷酸与UTP反应生成UDP-葡萄糖和PPi,活化了葡萄糖1位羟基2.糖原合酶催化UDPG与糖原分支的非还原末端G残基第4位碳原子上的羟基形成α1→4糖苷键其催化需要至少四个葡萄糖残基引物糖链,生糖原蛋白(Gluconin),糖原引物蛋白;糖原合酶与生糖原蛋白结合时具有催化活性二聚体,每个亚基含有9个丝氨酸残基,可被不同程度的磷酸化,受到不同程度的抑制.3.糖原分支酶断开α(1→4)糖苷键;形成α(1→6)糖苷键;㈣.糖原代谢的调节糖原合酶的调控肝脏中糖原代谢调控的特殊性血糖浓度直接控制肝脏中相关酶的活性G浓度高时,G与磷酸化酶a结合,由R态变为无活性的T,磷酸酶水解磷酸根,磷酸化酶a变为磷酸化酶b,糖原的降解减弱;磷酸化酶水解磷酸化的糖原合酶,由无活性状态变为活性状态,促进糖原的合成.复习方法如果细心对比一下历年的专业课考题,我们就会发现考研专业课考试的重复性很强,虽然题量和题型可能会有一些的改动,但是每年考试的命题重点基本上不会有太大的变化。

中国农业大学食品学院生物化学课后习题答案解析

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中国农业大学食品学院生物化学课后习题答案解析第四节多糖(polysaccharides)一、概述:多糖是多个的单糖分子缩合失水而成的,分子量很大在水中不能形成真溶液只能形成胶体有些不溶于水,如纤维素无甜味也无还原性,有旋光,无变旋现象。

按功能分作为动物植物骨架的原料,如食物的纤维素(cellulose)和动物的几丁质(chitin);作为贮藏多糖,如淀粉和糖元。

在需要时可以通过生物体的酶系统的作用,分解放出多糖;具有复杂的生理功能:如粘多糖(mucopolysaccharides)、血型物质等。

按照组分的繁简:同多糖(homopolysaccharide):某一种单一的多糖缩合而成,如淀粉、糖原、纤维素;杂多糖(heteropolysaccharide)。

由不同类型的单体组成如结缔组织中的透明质酸等。

二、同多糖:水解产生一种单糖或单糖衍生物1、淀粉(starch):存在于所有绿色植物得到多数组织,在显微镜下我们观察植物种子(如麦、玉米、大米、)、块茎及干果(栗子、白果等),会看到大小不等的淀粉颗粒。

1)结构:有直链淀和支链淀粉之分。

直链淀粉(amylose):有葡萄糖单位组成,连接方式和麦芽糖分子中的葡萄糖单位间的相同,α(1-4)糖苷键一般链长250-300个葡萄糖单位。

支链淀粉(amylopectin):有多个较短的α-1、4糖苷键直链组成。

每两个糖的直链之间的连接为α-1、6糖苷键,较短的直链链端葡萄糖分子的第1个碳原子上羟基与邻近的另一个链中的葡萄糖分子中的第6个碳原子上的羟基结合。

一般淀粉都含有直链淀粉和支链淀粉,玉米和马铃薯.分别含有27%和20%的直链淀粉,其余部分为支链糯米,全部为支链淀粉豆类全部是直链淀粉。

2)性质:直链淀粉冷水中不溶解,略溶于热水,但支链淀粉吸收水分吸收水份后成糊状。

淀粉在酸和淀粉酶解作用下可被降解,最终产物是葡萄糖,这种降解产物是逐步进行的。

淀粉红色糊精无色糊精麦芽糖葡萄糖。

生物化学(第三版)课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。

蛋白质中的氨基酸都是L型的。

但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。

参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。

此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。

除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。

氨基酸是两性电解质。

当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。

在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。

所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。

α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物(Edman反应)。

胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。

半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。

这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。

除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。

比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。

参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。

核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。

氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。

常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。

习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。

生物化学(结构与功能篇)知到章节答案智慧树2023年中国农业大学

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生物化学(结构与功能篇)知到章节测试答案智慧树2023年最新中国农业大学第一章测试1.冰中的1个水分子通常可以形成()氢键。

参考答案:42.下列()是人体的微量元素。

参考答案:Se3.DNA是脱氧核糖核苷酸分子之间通过()形成的。

参考答案:磷酸二酯键4.氨基酸分子之间通过()形成蛋白质。

参考答案:肽键5.核酸的5'端含有()。

参考答案:磷酸基团6.离子键是指()。

参考答案:发生在带相反电荷基团之间的相互作用7.非共价相互作用包括()。

参考答案:离子键;氢键;范德华力8.水分子()。

参考答案:能够参与生命有机体的代谢反应。

;有利于生物大分子结构的形成。

;具有高的蒸发热和热容量等特性,有助于调节哺乳动物的体温。

;可作为溶剂。

;排开疏水基团的作用就是疏水作用。

9.下列()是生物大分子。

参考答案:RNA;蛋白质;纤维素;DNA10.下列()是人体的大量元素。

参考答案:C、H、O和 N;Ca、P、K和S11.氢键具有方向性。

()对12.氢键没有饱和性。

()参考答案:错13.范德华半径是一种原子允许另外一种原子可以与它接近程度的度量。

()参考答案:对14.范德华作用包括极性基团之间、极性与非极性基团之间以及非极性基团之间的相互作用。

()参考答案:对15.很多情况下,酶的抑制剂可以作为人类或者动物疾病治疗的药物。

()参考答案:对第二章测试1.下列携带咪唑基的氨基酸是()。

His2.下列含有硫元素的氨基酸是()。

参考答案:半胱氨酸3.下列不含手性碳的氨基酸有()。

参考答案:甘氨酸4.()是组成蛋白质氨基酸中唯一的携带亚氨基的氨基酸。

参考答案:Pro5.比较下列氨基酸结构,可以发现()侧链的疏水性较强。

参考答案:异亮氨酸6.缬氨酸的α-羧基解离值是2.29,α-氨基解离值是9.74,那该氨基酸的等电点是()。

参考答案:6.07.下列单字符表示的氨基酸中,当pH=6.0时,带正电荷的是()。

参考答案:R8.与茚三酮试剂反应产生黄色产物的氨基酸是()。

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中国农业大学食品学院生物化学生物化学课后习题答案讲解
三、是非题
1.质膜中与膜蛋白和膜脂共价结合的糖都朝向细胞外侧定位。

2.生物膜是由极性脂和蛋白质通过非共价键形成的片状聚集体,膜脂和膜蛋白都可以自由地进行侧向扩散和翻转扩散。

3.膜的独特功能由特定的蛋白质执行的,功能越复杂的生物膜,膜蛋白的含量越高。

4.生物膜的不对称性仅指膜蛋白的定向排列,膜脂可做侧向扩散和翻转扩散,在双分子层中的分布是相同的。

5.各类生物膜的极性脂均为磷脂、糖脂和胆固醇。

6.主动运转有两个显著特点:一是逆浓度梯度进行,因而需要能量驱动,二是具有方向性。

7.膜上的质子泵实际上是具有定向转运H+和具有ATP酶活性的跨膜蛋白。

8.所有的主动运输系统都具有ATPase活性。

9.极少数的膜蛋白通过共价键结合于膜脂。

10.膜脂的双分子层结构及其适当的流动性是膜蛋白保持一定构象表现正常功能的必要条件。

11.在相变温度以上,胆固醇可增加膜脂的有序性,限制膜脂的流动性;在相变温度以下,胆固醇又可扰乱膜脂的有序性,从而增加膜脂的流动性。

四、名词解释
极性脂中性脂脂双层分子外周蛋白嵌入蛋白跨膜蛋白相变温度液晶相主动运输被动运输简单扩散促进扩散质子泵
五、问答题
1.正常生物膜中,脂质分子以什么的结构和状态存在?
2.流动镶嵌模型的要点是什么?
3.外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同?现代生物膜的结构要点是什么?
4.什么是生物膜的相变?生物膜可以几种状态存在?
5.什么是液晶相?它有何特点?
6.影响生物膜相变的因素有那些?他们是如何对生物膜的相变影响的?
7.物质的跨膜运输有那些主要类型?各种类型的要点是什么?
答案:
一、选择题 1.C2.C3.C4.A5.B6.B7.D8.B9.A10.C11.D
二、填空题 1.磷脂糖脂固醇类化合物 2.磷脂磷脂酰甘油鞘磷脂 3.不饱和增大降低 4.液晶晶胶 5.变宽流动 6.膜蛋白外周蛋白嵌入蛋白7.B E G A C D F A8.Sanger流动不对称9.顺浓度梯度高浓度低浓度简单扩散帮助扩散10.逆浓度梯度放能反应
三、是非题 1.√2.×3.√4.×5.×6.√7.√8.×9.√10.√11.√
四、略。

五、问答题
1.脂质分子以脂双层结构存在,其状态为液晶态。

2.蛋白质和脂质分子都有流动性,膜具有二侧不对称性,蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部
3.由于外周蛋白与膜以极性键结合,所以可以有普通的方法予以提取;由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合,所以只能用特殊的方法予以提取。

现代生物膜结构要点:脂双层是生物膜的骨架;蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合;膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性;膜具有一定的流动性;膜组分之间有相互作用。

4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变,一般指液晶相与晶胶相之间的变化。

生物膜可以三种状态存在,即:晶胶相、液晶相和液相。

5.生物膜既有液态的流动性,又有晶体的有序性的状态称为液晶相。

其特点为:头部有序,尾部无序,短程有序,长程无序,有序的流动,流动的有序。

6.影响生物膜相变的因素及其作用为:A、脂肪酸链的长度,其长度越长,膜的相变温度越高;B、脂肪酸链的不饱和度,其不饱和度越高,膜的相变温度越低;C、固醇类,他们可使液晶相存在温度范围变宽;
D、蛋白质,其影响与固醇类相似。

7.有两种运输类型,即主动运输和被动运输,被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。

简单扩散运输方向为从高浓度向低浓度,不需载体和能量;帮助扩散运输方向同上,需要载体,但不需能量;主动运输运输方向为从低浓度向高浓度,需要载体和能量。

复习方法
如果细心对比一下历年的专业课考题,我们就会发现考研专业课考试的重复性很强,虽然题量和题型可能会有一些的改动,但是每年考试的命题重点基本上不会有太大的变化。

所以要想在专业课的竞争中获得胜利,建议广大考生第一步就是要搜集专业课历年考试资料和最新信息,标准就是要“准”和“全”。

第一,有效地收集专业课辅导资料
专业课的资料主要包括专业辅导书、课程笔记、三人行辅导班笔记以及最重要的历年试题。

如果这些都搜集全的话,就可以踏踏实实的开始复习了。

专业辅导书是复习的出发点,所有的考试的内容都是来源如此,但是通常专业辅导书都是又多又厚的,所以要使我们复习的效率最大化,就要运用笔记和历年试题把书本读薄。

如前所述,专业课试题的重点基本上不会有太大的变动,所以仔细研究历年试题可以帮助我们更快
的掌握出题点和命题思路,并根据这些重点有的放矢的进行复习,这样可以节省很多复习的时间。

市场上有很多关于历年考研真题解析的书籍,建议大家去看一些考研专业课辅导名师的著作,毕竟只有他们才有能力充分洞察历年考研的最新变化以及考研命题规律。

考研时各种各样的信息,如三人行辅导班,参考书,以及最新的考研动态,并不是一个人就能顾及到的,在一些大的考研网站上虽然可以获得一些信息,但是有关的专业的信息还是来自于学校内部同学之间的交流,毕竟考生大部分的时间还是要放在学习上。

专业课信息最重要的来源就是刚刚结束研究生考试的的研究生一年级学生,由于他们已经顺利通过考试,所以他们的信息和考试经验是最为可靠的。

笔记和历年试题都可以和认识的师兄师姐索取,或者和学校招生办购买。

由于专业课的考试是集中在一张试卷上考查很多本书的内容,所以精练的辅导班笔记就比本科时繁多的课程笔记含金量更高。

考生最好能找到以前的三人行辅导班笔记,或者直接报一个专业课考研辅导班,由专业课的老师来指导复习。

另外,也可以尝试和师兄师姐们打听一下出题的老师是谁,因为出题的老师是不会参加辅导的,所以可以向出题的老师咨询一下出题的方向。

第二,专业课的具体复习方法
专业课的内容繁多,所以采用有效的复习的方法也显得尤为重要。

任何一个会学习的学生,都应该是会高效率地学习的人。

与其为了求得心理上的安慰“小和尚念经”般的在桌边捱过“有口无心”的半天时间,还不如真正有效的学习两个小时,用其余的时间去放松自己,调节一下,准备下一个冲刺。

每个人都有自己的生物钟,十几年的学习生活,你一定很清楚自己在什么时候复习效果最好,要根据自己的情况来合理安排时间。

通常都是把需要背记的内容放在每天精力最旺盛的时候,且每门持续背诵的时间不能安排地过长。

专业课的许多知识都要以记忆为基础。

记忆的方法,除了大家熟悉的形象记忆法,顺口溜等之外,还有就是“阅读法”,即把需要记忆的内容当作一篇故事,就像看故事一样看他几遍,记住大概的“情节”,每次重复看时就补上上次没记住或已经忘记的部分。

这样经常看就会慢慢记住了,而且记地很全面。

因为现在专业课考试的题目很少有照搬书本上的答案,大部分的题都要求考生自己去归纳分析总结,所以对书上的知识有一个全面整体的了解,对考试时的发挥很有帮助;另一种是“位置法”即以段落为单位,记住段落的前后位置。

看到相关题目时,那一页或几页书就会出现在脑海里,使人在答题中不会遗漏大的要点。

这两种方法都能让你全面整体的掌握课本的知识。

在这之后要做的就是提纲挈领,理出一个知识的脉络。

最好的办法就充分利用专业课参考书的目录,考生可以在纸上把每一章的小标题都列上,再把具体每一个标题所涉及的知识一点点地回忆出来,然后再对照书,把遗漏的部分补上,重点记忆。

这样无论考查重点或是一些较偏的地方,我们都能够一一应付。

但是对于概念这种固定化的知识点,就要在理解的基础上反复记忆,默写也不失为一种好的方法。

我们很多同学都是不大喜欢动手,可能他们会默背或小声朗读要背记的内容几个钟头,但是不愿意写半个小时。

殊不知古人所说的“眼过千遍,不如手过一遭”这句话还是很有道理的。

第三,协调专业课和公共课的关系
在考研的初始阶段,可以把大部分时间都分配给数学和英语,但是在考研的后期,专业课复习的时间就要逐渐的增加。

一天只有24小时,考生要在保持精力,即在保持正常休息的前提下,最大限度的利用时间,
合理的安排各项复习内容。

这时就要考虑把时间用在哪一科上或是具体那一科的哪一部分才能取得最大的收益。

大凡高分的考生,他们的专业课的成绩都很高。

因为对于考生来说,政治和英语的区分度并不是很大,要提高几分是需要花费大量时间和精力的,而且在考试时还存在着许多主观的因素。

但是专业课由于是各校内的老师出题,每年的重点基本不会变化,如果搜集到历年真题以及辅导班的笔记,多下些功夫,想要得高分并不是难事。

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