生物化学解析讲义
1.生物化学讲义
生物化学韩秋菊概述生物化学即生命的化学，是一门运用化学的原理及方法，研究生命机体的科学，聚焦于研究生命机体的物质组成，维持生命活动的各种化学变化及其联系。
生物化学与多个学科有紧密的联系，通过深入研究生物分子结构与功能，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、神经传导、免疫和细胞间通讯等许多生命奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个全新的阶段。
在药物的合成、开发阶段，一样离不开生物化学的理论知识，生物化学从分子水平上研究健康或疾病状态下人体结构与功能，为疾病预防、诊断与治疗，提供了理论与技术，对推动医药产业的新发展做出了重要的贡献。
第一部分蛋白质结构与功能蛋白质是由氨基酸残基以肽键相连组成的不分支的长链生物大分子。
蛋白质是构成生物体的基本成分，占细胞干重的50%。
蛋白质是生命过程的执行者，发挥着极其重要的作用。
蛋白质种类繁多，功能较为复杂。
已知的生物功能没有一个是离开蛋白质而实现的，生物个体间表现出的差异是由于其体内蛋白质不同。
一、蛋白质的化学组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，还可能含有硫、磷等，是一类重要的生物大分子。
蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
（一）蛋白质的基本单位1. 氨基酸的结构蛋白质的组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，除脯氨酸外，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
α－氨基酸结构简式如下图所示。
图1 氨基酸结构通式2. 氨基酸的分类根据侧链R基团的极性，可将20种氨基酸分为四大类：非极性R基氨基酸；不带电荷的极性R基氨基酸；带负电荷的R基氨基酸；带正电荷的R基氨基酸。
（1）非极性R基氨基酸：丙氨酸（Ala），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ⅱe），脯氨酸（Pro），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸（Met）（2）不带电荷的极性R基氨基酸：甘氨酸（GIy），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），酪氨酸（Tyr），天冬氨酸（Asn），谷氨酰胺（Gln）；（3）带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（Lys），精氨酸（Arg），组氨酸（His）；（4）带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（Asp），谷氨酸（Glu）。
生物化学讲义第四章生物氧化
+第四章生物氧化【目的和要求】1.掌握生物氧化、氧化磷酸化的概念。
2.掌握线粒体呼吸链的组成、排列顺序、种类。
3．掌握氧化磷酸化的偶联部位，胞液中NADH的氧化，二条穿梭途径。
4．熟悉氧化磷酸化的基本过程、影响因素及其调节，P/O，ATP的生成和利用。
5．了解生物氧化的特点及方式，氧化磷酸化偶联机理，其他氧化体系。
【本章重难点】1.呼吸链组成、脱氢部位及产能部位，偶联机制。
2．氧化磷酸化概念，影响因素。
3．二种穿梭作用。
4．呼吸链组成、脱氢部位及产能部位。
5．氧化磷酸化偶联机制。
学习内容第一节概述第二节生成ATP的氧化体系第三节其他氧化体系第一节概述一、概述⒈生物氧化的概念生物氧化（Biological Oxidation）物质在生物体内氧化分解的过程称为生物氧化，主要是指糖、脂肪、蛋白质等有机物在生物体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。
生物氧化的主要生理意义是为生物体提供能量.⒉生物氧化的过程⒊生物氧化的特点⑴相同点：体内氧化与体外氧化① 物质氧化方式：加氧、脱氢、失电子.②物质氧化时消耗的氧量、得到的产物和能量相同。
⑵不同点 ：体内氧化 体外氧化 ①反应条件： 温和 剧烈 ②反应过程：分步反应，能量逐步释放 一步反应，能量突然释放 ③产物生成： 间接生成 直接生成 ④能量形式： 热能、ATP 热能、光能第二节 生成ATP 的氧化体系一、呼吸链 (Respiratory Chain)⒈呼吸链（respiratory chain ）：一系列酶和辅酶按照一定的顺序排列在线粒体内膜上，可以将代谢物脱下的氢（H ＋＋e ）逐步传递给氧生成水同时释放能量，由于此过程与细胞摄取氧的呼吸过程有关，所以这一传递链称为呼吸链。
多糖 脂肪 蛋白质葡萄糖 甘油＋脂肪酸 氨基酸HC O 2T A C乙酰C o AO 2H 2O能量⒉呼吸链的组成用胆酸、脱氧胆酸等反复处理线粒体内膜，可将呼吸链分离得到四种仍具有传递电子功能的酶的复合体。
生物化学讲义(最新整理)
第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成（一）蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。
特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。
（实例应用）（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA）（一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。
《生物化学》讲义教案-课程总结.docx
第一章,，蛋白质的偌构若功嫌（M）1.氨基酸：20种组成人体的氨基酸均为L-a-氨基酸（Gly除外），酸为天冬谷（Asp、Glu）, 碱为赖氨组（Lys,Arg,His ）;生酮仅赖亮（Lys,Leu ）；生糖酮者为一本老色书（Ile,Phe,Tyr,Trp,Thr）2.氨基酸性质：a）两性解离：i.等电点——在某一PH的溶液中，氨基酸解离为成阳离了和阴离了的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点ii.带电状态判定PI=pKl+pK2; pI-pH<0带负电；pI-pH>0带正电；pI-pH=0不带电b）紫外吸收性质一含共辘双键的氨基酸-苯色一在280nm处紫外吸收最强O 与荀三酮反应生成蓝紫色化合物——在570nm处最大吸收峰，Pro为黄色3.蛋白质的分子结构a）一级结构一肽链中氨基酸的排列顺序，含肽键，二硫键一是蛋白质空间构象和特异学功能的基础b）二级结构一某段氨基酸的相对空间排列顺序即该肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸侧链的排列顺序，含氢键i.类型：1.螺旋一酸碱、共轴、脯亮酸不形成，链内氢键2.0-折叠一片层结构，链间氢键3.转角；规则转曲ii. 模体:是具有特殊功能的超二级结构,指由两个或者三个具有二级结构的肽段, 在空间上相互接近，形成特殊的空间构象c）三级结构——整条肽链中全部氨基酸的残基的相对空间位置，疏水键、离子键、氢键、范德华力；结构域：分了量大的力白质可以折叠成多个结构较为紧密的区域, 并各行其功能，称为结构域d）四级结构一各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，氢键、离子键4.蛋白质的结构与功能的关系（大题、举例）1）一级结构是高级结构和功能的基础>一级结构是空间构象的基础：一级结构是空间结构和生物功能的基础，一级结构决定空间结构；一级结构并非决定空间结构的唯一因素，分子伴侣起着重要的作用；空间结构是生物活性的直接体现>一级空间结构相似的蛋白质具有相似的高级空间结构与功能一胰岛素，不同的哺乳动物的胰岛素一级结构相似，结构和功能也类似>氨基酸序列提供重要的生物进化信息一一细胞色素c,物种间越接近，则一级结构越相似，其空间结构和功能也越相似。
生物化学讲义
生物化学讲义序言（1学时）主要内容：了解生物化学这门课的特点，生物化学的研究对象，发展状况及发展方向，认识生物化学在现代生物学中的重要作用。
1.生物化学的特点<1>.内容分布：生物化学这门课，从教材上看，通常都分为上下两集，我们所用的这本教材是生物化学简明教程，不分上下集，但从内容上看上部分主要谈的是生物分子的结构、性质、功能，很少涉及它们的变化，这些生物分子包括蛋白质、核酸、糖、脂、酶、维生素和辅酶等，叫做静态生化，以DNA结构为例。
而从第七章开始则讲的是这些生物分子的来龙去脉，即合成与分解，叫动态生化，以DNA的复制为例。
<2>.特点：概念性描述性的内容居多，很少有推导性或计算性的内容，因此，它不同于理科而更近似于文科，记忆的东西多，巧妙记忆成为学好生化的一个重要方法。
<3> 生物化学是一门发展的学科，并且发展速度越来越快。
二.生化课的重要性1.国际形势<1>.美国的著名大学（哈佛、麻省、斯坦佛、普林斯顿等）文理皆必修生化。
<2>.人体基因工程计划：上个世纪的三个计划：曼哈顿、阿波罗、人体基因工程：人类23对染色体（23对DNA分子）测序，几十万个基因，大肠杆菌8000个基因，基因改造（治病），WATSON和CRICK开玩笑，女儿赛过爱因斯坦和玛丽莲梦露，儿子聪明高飞低潜力大无穷的超人。
<3>.诺贝尔奖金（90多万美元，最高荣誉）的分布：化学，医学生理学领域不说独占鳌头也是多抢多占，如蛋白质的螺旋和折迭（化学）、G蛋白、第二信使学说的三代科学家三次获奖，光合作用机制，更不要说核酸领域了（复制、转录、逆转录、RNA复制等中心法则中的内容）2.国内形势有悲有喜，悲者，生物学越来越不受中学重视（高考的变迁30-50-70-0），在1994年广州中山大学召开的《生物科学前沿研讨会》上，北大教授、中科院院士瞿中和（电镜DNA照片）说得非常尖锐：取消生物考试，瞧不起人类本身，搞不好农业、计划生育、环保，是将我国教育事业引向歧途。
生物化学讲义第五章糖代谢
第五章糖代谢【目的和要求】1、掌握糖分解代谢，糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶，特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。
2、掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径及关键酶。
掌握磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义。
掌握乳酸循环的过程及生理意义。
3．熟悉糖的主要生理功能，糖是生物体主要的供能物质, 血糖的概念，正常值以及血糖的来源、去路。
4．了解糖的吸收方式是通过主动转运过程，糖代谢异常。
【本章重难点】⒈糖酵解及有氧氧化的基本途径及关键酶⒉TAC、糖异生的生理意义⒊糖原合成分解的调节⒋血糖的调节⒌TAC循环、生理意义、调控⒍糖异生学习内容第一节概述第二节糖的无氧分解第三节糖的有氧氧化第四节磷酸戊糖途径第五节糖原的合成与分解第六节糖异生第七节血糖及其调节第一节概述糖的主要生理功能⑴是提供生命活动所需要的能量，据估计人体所需能量50%～70%左右是由糖氧化分解提供的。
⑵糖也是组成人体的重要成分，如核糖构成核苷酸及核酸成分；蛋白多糖构成软骨、结缔组织等的基质；糖脂是生物膜的构成成分等。
⑶体内还具有一些特殊生理功能的糖蛋白。
糖的消化和吸收食物中糖类主要为淀粉，口腔唾液腺及胰腺分泌有淀粉酶，仅能水解淀粉中的α-1,4糖苷键，产生分子大小不等的线形糖。
淀粉主要在小肠内受淀粉酶作用而消化。
在小肠黏膜细胞刷状缘上，含有α-葡萄糖苷酶，继续水解线形寡糖的α-1，4糖苷键，生成葡萄糖。
消化道吸收入体内的单糖主要是葡萄糖，葡萄糖经门静脉进入肝，部分再经肝静脉入体循环，运输到各组织，血液中的葡萄糖称为血糖，是糖在体内的运输形式。
糖的储存形式是糖原。
第二节糖的无氧分解糖的分解代谢是糖在体内氧化供能的重要过程。
糖氧化分解的途径主要有三条：①无氧酵解；②有氧氧化；③磷酸戊糖途径。
在供氧不足的情况下，葡萄糖或糖原的葡萄糖单位通过糖酵解途径分解为丙酮酸，进而还原为乳酸的过程称为糖的无氧分解，由于此过程与酵母菌使糖生醇发酵的过程基本相似，故又称为糖酵解（glycolysis）。
生物化学知识讲解
蛋白质第一节蛋白质的分子组成蛋白质具有众多的生物学活性，如催化功能(酶)、调节功能(多肽类激素钙调蛋白转录因子)、运输功能(载体蛋白)运动与支持(胶原蛋白)、免疫功能(免疫球蛋白)等1.各种蛋白质的含氮量比较接近，平均为16%，即每克氮相当于6.25g(16%的倒数)蛋白质,因此通过测定生物样品的含氮量可推算出其蛋白质的大致含量。
100g生物样品中蛋白质的大致含量(g%=每克样品的含氮克数x6.25x 100二、蛋白质的基本结构单位一氨基酸(一)氨基酸的结构存在于自然界的氨基酸有300多种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
这20种氨基酸在结构上均有共同的特点。
1.均为a-氨基酸即a-碳原子上都结合有一个氨基(一-NH)和一个羧基(- -COOH)。
a-氨基酸的结构通式如下:HR- C- -COOHNH2注:“R"表示氨基酸的侧链基团(二)氨基酸的分类氨基酸的不同主要体现在其侧链基团R的不同。
因此，根据氨基酸侧链基团R的结构和理化性质(主要是解离性质)，可将20种氨基酸分为五大类，即非极性疏水性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸碱性氨基酸和芳香族氨基酸1.非极性疏水性氨基酸这类氨基酸侧链为非极性疏水基团，如甲基氢原子等,在水溶液中的溶解度小于极性中性氨基酸。
2.极性中性氨基酸这类氨基酸侧链为极性基团，如羟基巯基和酰胺基等，因此有较强的亲性。
由于这类氨基酸的羧基数与氨基数相等，故称为中性氨基酸。
但因为羧基电离能力较大,故其际上具有弱酸性。
3.酸性氨基酸这类氨基酸侧链上含有能够进行酸性解离(在溶液中释放出H)的羧基，在生玛条件下带负电，故为酸性氨基酸。
4.碱性氨基酸这类氨基酸侧链上含有能够进行碱性解离(在溶液中结合H*或释放OH)的基团，如赖氨酸中的氨基、精氨酸中的胍基、组氨酸中的咪唑基，这些基团在生理条件下带正电，故为确性氨基酸。
5.含芳香环的氨基酸(芳香族氨基酸)这类氨基酸均含有苯环，疏水性较强，酚基和吲哚基在定条件下易于解离。
生物化学讲义
生物化学讲义生物化学考试范围一、生物大分子的结构与功能 1.蛋白质 2.核酸 3.酶二、物质代谢 4.糖代谢 5.脂类代谢 6.氨基酸代谢 7.核苷酸代谢近三年考试生物化学试题分布情况内容蛋白质结构和功能核酸的结构和功能酶糖代谢脂类代谢氨基酸代谢核苷酸代谢第一节蛋白质的结构与功能大纲解读：1.蛋白质的分子组成（1）蛋白质的平均含氮量（2）L-α-氨基酸的结构通式（3）20种L-α-氨基酸的分类 2.氨基酸的性质 3.蛋白质的分子结构4.蛋白质结构与功能的关系（1）血红蛋白的分子结构（2）血红蛋白空间结构与运氧功能关系（3）协同效应、别构效应的概念 5.蛋白质的性质一、蛋白质的分子组成 1.蛋白样品的平均含氮量 2.L-α-氨基酸的结构通式3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称（一）蛋白样品的平均含氮量 1.组成蛋白质的元素及含量题量 9 4 10 10 3 10 3 比例 15.8 7 17.5 17.5 5 5 5 （1）主要元素：碳（50～55%）、氢（6～8%）、氧（19～24%）、氮（16%）、硫（0～4%）（2）其他：磷、铁、锰、锌、碘等（元素组成） 2.蛋白质含量测定（测氮法）（1）蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于6.25克蛋白质。
（2）每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量×6.25 A型题：测得某一蛋白质样品（奶粉）含氮量为0.40克，此样品约含蛋白质（）克。
A.2.0B.2.5C.3.0D.3.5E.4.0[答疑编号111020801：针对该题提问]『正确答案』B 『答案解析』每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量×6.25＝0.40×6.25＝2.5克。
（二）蛋白质的基本组成单位1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
2.氨基酸通式：3.存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。
生物化学讲义
蛋白质元素组成C、H、O、N、S、P、Fe、Zn¡¡每100份蛋白质中约含16份N（即:每1gN相当于6.25g蛋白质）2.1 蛋白质的分类按蛋白质的分子组成，分子形状，溶解度，生物功能等进行分类。
2.1.1 根据分子形状分类①球状蛋白②纤尘维状蛋白③膜蛋白2.1.2 根据分子组成分类(1)简单蛋白质；(2)结合蛋白质； 2.1.3 根据功能分类2.2 蛋白质的组成的单位-----氨基酸•完全水解的产物是各种AA的混合物。
部分水解的产物是各种大小不等的肽段和AA。
氨基酸与蛋白质AA、非蛋白质AA。
2.2.1 AA的结构通式氨基酸的立体异构体: D-AA ; L-AA2.2.2 AA的分类（1）蛋白质中常见的氨基酸见表2-2依AA的极性状况及其在PH = 6～7间是否带电而分为①非极性氨基酸②极性不带电荷③极性带负电荷④极性带正电荷（2）蛋白质中不常见的氨基酸（3）非蛋白质氨基酸2.2.3 AA的重要理化性质（1）两性解离和等电点①何谓氨基酸的等电点PI? ②PI值：（2）AA的化学性质①与水合茚三酮反应；②与甲醛反应；③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应；⑤与亚硝酸反应；⑥与荧光胺反应；⑦与5,5’-双硫基-双(2-硝基苯甲酸)反应。
2.3 肽寡肽；多肽；蛋白质。
2.3.2 生物活性肽的功能生物活性肽：谷光甘肽；催产素和升压素。
促肾上腺皮质激素。
2.3.3活性肽的来源（1）体内途径（2）体外途径2.3.4 活性肽的应用第一个被阐明化学结构构的蛋白质--胰岛素一级结构确定的原则:2.4.2蛋白质的空间构象（构象或高级结构）概念、肽键与酰胺平面（1）稳定蛋白质空间结构的作用力1 共价键: 肽键，二硫键。
维持一级结构2 次级键: 氢键，疏水键，盐键，范德华力等。
维持空间（高级）结构。
（2）蛋白质的二级结构概念①а-螺旋结构；②B-折叠；③β凸起；④ß-转角（β-弯曲、发夹结构）；⑤无规卷曲（3）超二级结构与结构域；（4）蛋白质的三级结构；（5）蛋白质的四级结构及亚基。
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高血压与钾代谢
高血压与血脂代谢
钾离子对维持血压稳定具有重要作用，低钾血症可导致血压升高。
血脂异常与高血压的发生和发展密切相关，控制血脂水平有助于降低高血压风险。
03
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心血管疾病与胆固醇
高胆固醇血症是心血管疾病的重要危险因素，降低胆固醇水平有助于预防心血管疾病。
肿瘤标志物检测有助于肿瘤的早期发现和诊断。
肿瘤标志物
如肌钙蛋白、B型钠尿肽等，用于心梗、心衰等疾病的诊断和预后评估。
心脑血管疾病标志物
如C反应蛋白、降钙素原等，用于感染性疾病的诊断和治疗效果评估。
感染性疾病标志物
如胰岛素、血糖等，用于糖尿病、甲状腺疾病等内分泌疾病的诊断和监测。
内分泌疾病标志物
临床生物化学与疾病
04
高盐饮食是高血压的重要危险因素，钠离子在高血压发病中起重要作用。
02
03
04
能够自动完成多项生化指标的检测，具有快速、准确、高效等特点。
能够自动完成血常规检测，包括白细胞计数、红细胞计数等。
能够自动完成免疫学指标的检测，如乙肝两对半、肿瘤标志物等。
能够自动完成尿液常规检测，包括尿蛋白、尿糖等。
如癌胚抗原（CEA）、甲胎蛋白（AFP）等，用于肿瘤的早期诊断、病情监测和预后评估。
临床生物化学检测可以为医生提供关于患者健康状况的客观数据，帮助医生准确诊断疾病。
诊断疾病
通过定期进行临床生物化学检测，可以监测患者的病情变化，为医生制定治疗方案提供依据。
监测病情
根据临床生物化学检测结果，医生可以制定针对性的治疗方案，并评估治疗效果。
指导治疗
通过了解疾病的生物化学机制，可以开发出有效的预防措施，降低疾病的发生率。
生物化学讲义
生物化学讲义《生物化学》课程教学讲义1．课程简介21世纪是生命科学的世纪，《生物化学》是现代生物学的基础，是生命科学发展的支柱，是生命科学领域的“世界语”因此奠定坚实的生物化学基础是农业科学生命科学学生和科技工作者的共同需要。
生物化学的内容：生物化学是生命的化学。
生物是一个高度复杂和组织化的分子系统。
这个分子系统主要是由生物大分子—糖类、脂类、蛋白质和核酸组成的。
生物的多样性是生物体中生物分子多样性及其结构复杂性（一级结构和空间结构）决定的。
但生物体内生物分子及其化学变化不是无序的。
生命的化学有着自己的规律。
生命最突出的属性是自我复制和新陈代谢。
自我复制依赖的遗传信息都存在于由核酸序列组成的基因中。
代谢包含生物体内发生的所有化学反应-四大物质代谢，酶是反应的催化剂，物质代谢伴随着能量的生成和利用。
总之生物化学的内容可划分为两部分：静态生物化学—生物分子的化学组成、结构和性质；生物分子的结构、功能与生命现象的关系。
动态生物化学—生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律。
生物化学的发展史：19世纪末，德国化学家李比希（J.Liebig）初创了生理化学，德国的霍佩赛勒（E.F.Hoppe-seyler）将生理化学建成一门独立的学科，并于1877年提出“Biochemie”一词，译成英语为“Biochemistry”，即生物化学。
生物化学的发展大体可分为三个阶段：静态生物化学阶段(static biochemistry stage) 时期:19世纪末到20世纪30年代特点:发现了生物体主要由糖、脂、蛋白质和核酸四大类有机物质组成,并对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。
动态生物化学阶段(dynamic biochemistry stage) 时期:20世纪30～60年代主要特点:研究生物体内物质的变化，即代谢途径，所以称动态生化阶段。
现代生物化学阶段(modern biochemistry stage) 时期:从20世纪60年代开始特点:探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
中国农业大学食品学院生物化学讲义笔记解析
第五章蛋白质的三维结构
一、研究蛋白质构象的方法 ㈠X-衍射法：推算出分子的形状，原理，步骤
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㈡研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法 1、紫外差光谱：推断蛋白质分子的大体构象 2、荧光和荧光偏振：测定疏水区形成的微区 3、圆二色性:测定-螺旋,-折叠片含量 4、核磁共振:蛋白质分子的三维构象 5、拉曼光谱:测定主链构象。 二、稳定蛋白质三维结构的作用力 键能 肽键 二硫键两者共90kcal/mol 离子键3kcal/mol 氢键1kcal/mol 疏水键1kcal/mol 范德华力0.1kcal/mol 这四种键能远小于共价键，称次级键 提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主要的作用力,原因何在?，数量巨大 ㈠氢键：多肽主链上的羰基氧和酰胺氢形成氢键，维系蛋白质二级结构的主要作用力；侧链间、侧链与水 介质、 主链肽基与侧链、主链肽基与水之间均可形成氢键
胶原蛋白有多种类型如Ⅰ，Ⅱ，Ⅲ型等，不同类型的胶原由于氨基酸组成和含糖量不同物理性能不同。 2、胶原蛋白的氨基酸组成：含有很高量的Gly（30%）和Pro（13%），并含有3个不常见的氨基酸；胶原蛋 白 是糖蛋白，糖是在肽链合成以后，折叠前发生的。 六、超二级结构和结构域 ㈠超二级结构 定义：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上 能辨 认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构 类型： 、、-曲折 1、：由两股平行或反平行的右手螺旋彼此缠绕形成的左手卷曲螺旋或称超螺旋，也有三股螺旋和四股 螺 旋，肌球蛋白、角蛋白和纤维蛋白原的主要结构元件。 2、：二段平行的折叠股和一段链连接组成，最常的是3段平行股和二段螺旋构成 3、-曲折：-曲折：折叠中相邻的两条反平行链通过转角连接而成，希腊钥匙拓扑异构 ㈡结构域 1、结构域的概念 多肽链首先形成二级结构，相邻的二级结构片段组装在一起形成超二级结构，进而多肽链折成近乎球形的 结 构；对于较大蛋白质分子和亚基，多肽链往往有两个以上相对独立的三维，这种相对独立的三维实体就是 结 构域，蛋白质三维折叠的一个层次；结构域进一步缔合就形成三级结构 2、多肽链的手性效应：多肽链折叠形成的螺旋结构大多数是右手；折叠股亦具有轻度右手扭曲成β的倾向； 一 种效应是β折叠股间的右手交叉连接；一种效应是β折叠片也以右手方式扭曲 3、结构域的类型：四种类型：全α-结构，α/β-结构，全β-结构，金属或二硫键 七、球状蛋白质与三级结构 ㈠球状蛋白质的分类 1、全α-结构（反平行α螺旋）蛋白质 主要由α-螺旋组成，这些α-螺旋由结构域表面的环区域相连接。 在已知的蛋白质结构中，有两种最常见的螺旋排列方式。 其一是四螺旋束,如细胞色素b562，非血卟啉含氧转移蛋白。 其二是球状折叠,如肌红蛋白和血红蛋白。 2、α/β结构(平行或混合型β折叠片)蛋白质 含有一个由α-螺旋包围着的平行或混合β-回折的核。 所有的糖酵解酶都是α /β型结构，许多其他的酶以及结合运输蛋白也是这种结构。 在α /β型结构中，由环区域形成结合裂缝，这些区域虽对结构的稳定无作用，但通常参与结合和催化活 性。
《生物化学》(张洪渊)川大
《生物化学》（张洪渊）讲义-川大第一章绪论（1-2节）一. 如何学好生化课1.生物化学的特点.内容分布：生物化学这门课，从教材上看，通常都分为上下两集，上集谈的是生物分子的结构、性质、功能，很少涉及它们的变化，这些生物分子包括糖、脂、蛋白质、核酸、酶、激素、维生素以及抗生素等，叫做静态生化，以DNA结构为例。
而下集则讲的是这些生物分子的来龙去脉，即合成与分解，叫动态生化，以DNA的复制为例。
.特点：概念性描述性的内容居多，很少有推导性或计算性的内容，因此，它不同于理科而更近似于文科，记忆的东西多，女生常常比男生学得好，巧妙记忆成为学好生化的一个重要方法，学完生化课后，你们应该有一种意外的惊喜，阿，我的脑子咋变得这样好使呢？ 2.师生合作.老师备课：由于生物化学是我院最重要的课程（课时多以及研考跑不掉），所以我得竭尽全力准备，既要完成大纲规定的内容又不能照本宣科，注意理论和实践、经典与前沿的融合，使生化课变得兴趣盎然而不是枯燥无味，要做到这些，备课是相当辛苦的，且听我来表一表，我在四川大学上了320节生化课（200节理论，120节实验），上课笔记成了现在的讲课笔记的一部分，后来临时抱佛脚，又到南大进修了200学时的生化理论课（生化专业用）以及120学时的理论课（非生化专业用），讲课教师叫杨荣武，是个教书天才（合作文章（在我几十篇文章中，这是最得意的一篇）、同学的师弟、上海生化所），听课笔记真是一摞一摞，从中精炼出我们现在的6-70学时理论课（难呐），还要增补一些名人趣闻、科学前沿之类的味精，总的算来，我给你们讲一节课，自己要听7节课，再准备三小时，代价不菲，所以我常挂在嘴边的一句话就是，你们一定要学好这门课，学不好很对不起人，在你最对不起的人里面，我应该列在前三名。
.学生学习：看小说似的预习几遍，尤其上课要用心听讲（省时省力），当场或课后整理笔记（重要性），择重记忆（注意方法），几个小窍门：早上多吃糖（原因，脑血糖），站立听课（肾上腺，恐怖电影，我讲课）。
生物化学讲义（3）讲述
⽣物化学讲义（3）讲述第三章核酸（6学时）核酸是⽣命最重要的分⼦，最简单的⽣命仅含有核酸（病毒）。
1868年⾸次在绷带上的脓细胞核中发现⼀种富含磷酸呈酸性⼜不溶于酸溶液的分⼦，命名为核素，其实是核蛋⽩，1898年从⼩⽜的胸腺中提取了⼀种溶于碱性溶液中的纯净物，这才是真正的核酸，从此，对核酸的研究全⾯展开，揭开了⽣物化学领域惊天动地的⼀页。
1944年Avery等所完成的著名肺炎双球菌转化试验，证明了DNA是遗传物质，⽽不是蛋⽩质。
1953年Watson-Crick提出DNA的双螺旋结构模型，从分⼦结构上阐明了DNA的遗传功能。
核酸（nucleic acid）是重要的⽣物⼤分⼦，它的构件分⼦是核苷酸（nucleotide），天然存在的核酸可分为脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid，DNA）和核糖核酸（ribonucleic acid，RNA）两类。
DNA贮存细胞所有的遗传信息，是物种保持进化和世代繁衍的物质基础。
RNA中参与蛋⽩质合成的有三类：转移RNA（transfer RNA，tRNA），核糖体RNA（ribosomal RNA，rRNA）和信使RNA（messenger RNA，mRNA）。
20世纪末，发现许多新的具有特殊功能的RNA，⼏乎涉及细胞功能的各个⽅⾯。
第⼀节碱基、核苷和核苷酸⼀、核酸的种类、分布和化学组成核酸分为两⼤类：脱氧核糖核酸（DNA）、核糖核酸（RNA）。
98％核中（染⾊体中）真核线粒体（mDNA）核外叶绿（ctDNA）DNA 拟核原核核外：质粒（plasmid）病毒：DNA病毒RNA主要存在于细胞质中。
信使RNA －－mRNA核糖体RNA－－rRNA转移RNA－－tRNA核酸的化学组成：对核酸的⽔解发现（脱氧）核酸—--→（脱氧）核苷酸—------→P+（脱氧）核苷----→戊糖+碱基由上⾯可知，核酸的结构单位是（脱氧）核苷酸，核苷酸由戊糖、磷酸和含氮碱三部分构成。
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B A
一级结构，空间结构与功能 （1）核苷酸在多核苷酸链上排列顺序为一级结构。 （2）DNA双螺旋结构（二级结构）：氢键和碱基堆积力维持。 （3）高级结构：形成超螺旋→核小体→染色体。
横向作用力（氢键）即两条 链之间的作用力。 纵向作用力（碱基堆积力） 即碱基平面间的作用力。
A RNA 聚合酶 B 转肽酶 C 引物酶 D 逆转录酶 131、参与蛋白质合成的酶是 132、参与合成cDNA的酶是
32、1分子乳酸异生成糖需要消耗 A、1分子ATP B、2分子ATP C、3分子ATP D、4分子ATP 解析：丙酮酸—磷酸烯醇式丙酮酸消耗2分子ATP； 3-磷酸甘油酸—1,3-二磷酸甘油酸消耗1分子ATP。
乳酸循环：
肌肉运动产生乳酸，运到肝脏异
血糖 葡萄糖 糖 异 生 丙酮酸 肝 糖 原 乳酸 乳酸 乳酸 糖原 葡萄糖 6-磷酸葡萄糖 糖 酵 解 丙酮酸 肌肉
B、D-α-氨基酸
C、L-β-氨基酸
D、D-β-氨基酸
氨基酸-蛋白质基本组成单位（20种） 除甘氨酸外均属L--氨基酸； 甘氨酸不具有不对称碳原子-手性碳。
氨基
羧基
26、下列哪一种氨基酸容易使肽链形成折角？ A、Asn B、Glu C、Pro D、Tyr 解析：脯氨酸Pro是亚氨基酸，容易使肽链形成折角。 在β转角中存在。
2010（25）2005（113）
29、下列哪种反应可用于检测蛋白质的水解程度？ A、茚三酮反应 B、考马斯亮蓝法 C、米伦反应 D、双缩脲反应 解析：双缩脲反应的底物是肽键。水解程度越深，肽 键越少，形成紫色化合物越少。
30、DNA在天然状态下的存在形式是 A、正超螺旋 B、负超螺旋 C、双螺旋结构 D、α-螺旋 解析：DNA在天然状态下以负超螺旋形式存在。
160、NADPH参与的物质合成反应有： A、脂肪酸 B、胆固醇 C、鞘氨醇 D、胆汁酸 解析：NADPH除通过加氢反应生成脂肪酸、胆固醇外， 也通过羟化反应生成鞘氨醇、胆汁酸。
2007（134）
磷酸戊糖旁路 [意义]：提供5-磷酸核糖和NADPH+H+， 即提供核酸合成原料及供氢体。 胞液递氢体：NAD、FAD、NADP（不供能） NADPH合成：①主要的供氢体：加氢反应-胆固醇、脂肪酸； ②羟化反应-胆汁酸、类固醇激素； ③GSH—维持GSH处于还原状态。
ห้องสมุดไป่ตู้
27、茚三酮反应生成的蓝紫色化合物最大吸收峰在： A、260nm B、280nm C、550nm D、570nm 解析：茚三酮反应生成蓝紫色化合物及其吸收峰
28、蛋白质二级结构是指分子中 A、氨基酸的排列顺序 B、每一氨基酸侧链的空间构象 C、局部主链的空间构象
D、亚基间相对的空间位置
解析：二级-局部；三级-整条；四级-多条。
39、下列对原核和真核生物复制叙述中不正确的是 A、在真核生物复制起始和延长中起关键作用的是PCNA B、真核生物具有引物酶活性的是DNA-pol α C、原核复制过程中起校读修复作用的是DNA-pol I D、端粒可维持染色体稳定性，端粒酶兼有提供DNA模板 和催化逆转录的功能，利用爬行机制复制 解析：端粒酶兼有提供RNA模板和催化逆转录的功能。
生为糖，再返回肌肉，称为乳酸 循环 Cori循环
意义：防止酸中毒；利于乳酸再
血液
利用。
2个乳酸异生成G共消耗6个ATP。
肌糖原分解与合成与乳酸循环有关。
33、胆汁酸合成的限速酶是 A. HMG CoA还原酶 B. HMG CoA合成酶 C. 胆固醇7a-羟化酶 D. HMG CoA裂解酶 解析：HMG CoA还原酶合成胆固醇。 HMG CoA裂解酶合成酮体。
2015考研西医综合模拟 三套卷生化（一）
主讲：唐子益
课件提示：三套卷所有答案，以视频讲解为准 题目中绿色或黄色选项是正确答案 符号意义：
90%-100%出题率： 70%-90%出题率： 50%-70%出题率： 30%-50%出题率：
注：最近年份：近十年真题为准 （2014-2003）
25、组成人体蛋白质多肽链的基本单位是 A、L-α-氨基酸
2G-SH
NADP+ NADPH+H+
G-S-S-G
161、下列对于核苷酸抗代谢物说法正确的是： A、叶酸类似物抗代谢药物是甲氨蝶呤 B、抑制CDP还原成dCDP的药物是阿糖胞苷 C、与抗代谢药5-Fu化学结构相似的物质是胸腺嘧啶 D、干扰dUMP转变为dTMP：5-氟尿嘧啶及甲氨蝶呤 解析：核苷酸抗代谢物通过竞争性抑制，发挥化疗 作用。
B D
157、下列属于支链氨基酸的是： A、缬氨酸 B、异亮氨酸 C、亮氨酸 D、苯丙氨酸 解析：苯丙氨酸是芳香族氨基酸。
2011（157）2008（25）2004（19）
氨基酸分类（考试）
必需氨基酸：缬、异、亮、苯、蛋、色、苏、赖 酸性氨基酸：谷氨酸、天冬氨酸
碱性氨基酸：赖、精、组
真核生物端粒：
端粒（telomere）是指真
核生物染色体线性DNA分子
末端的结构部分，通常膨
大成粒状。
结构特点：
• 由末端DNA序列和蛋白质构成。
• 末端DNA序列是多次重复的富含G、T碱基的短序列。
TTTTGGGGTTTTGGGG…
功能： 维持染色体稳定性
维持DNA复制完整性
端粒酶(telomerase)
2013（36）
翻译的延长——核蛋白体循环
每次核蛋白体循环分：进位、成肽、转位
催化肽键形成的转肽酶的本质是大亚基rRNA
原核延长因子 EF-Tu EF-Ts EFG 生物功能 促进氨基酰-tRNA进入A位，结 合分解GTP 调节亚基 有转位酶活性，促进mRNA-肽 酰-tRNA由A位前移到P位，促 进卸载tRNA释放 真核 EF-1-α EF-1-βγ EF-2
胆汁酸盐合成原料与代谢产物
[原料]：胆固醇、甘氨酸、牛磺酸 [关键酶]：7α-羟化酶（区别胆固醇合成：HMGCoA还原酶） [产物分类]： （1）结构分类： ①游离型胆汁酸：胆酸 鹅脱氧胆酸 脱氧胆酸 石胆酸 ②结合型胆汁酸：甘氨胆酸 牛磺胆酸 甘氨鹅脱氧胆酸 牛磺鹅脱氧胆酸
34、下列关于法不正确的是 A. 谷类赖氨酸少，色氨酸多。豆类相反 B、半胱氨酸脱羧基产生牛磺酸可构成结合型胆汁酸 C、鸟氨酸经脱羧基作用产生鸟胺 D、鸟氨酸循环从氨基甲酰磷酸合成开始 解析：鸟氨酸经脱羧基作用生成精胺。不是精氨酸脱 羧基生成。
线性DNA复制完成后，末端由于引物RNA水解可能出现缩短。
需要在端粒酶的催化下，进行延长反应。
端粒酶（ RNA- 蛋白质复合体）
以 RNA 为模板通过逆转录过程 对末端DNA链进行延长。 端粒酶—特殊逆转录酶 ①端粒酶RNA：提供RNA模板 ②端粒酶协同蛋白 ③端粒酶逆转录酶-蛋白质
•老化与端粒酶活性下降有关；
血红素的合成 “1-2-3”
[原料]：琥珀酰CoA，甘氨酸，Fe
[关键酶]：ALA合成酶
[部位]：骨髓和肝脏 线粒体和胞液
[特点]：起始与最后在线粒体 中间在胞液
37、下列关于DNA复制过程说法不正确的是 A、Klenow片段是DNA聚合酶I的水解片段，具有5’-3’ 外切酶活性 B、冈崎片段产生的原因是复制延长与解链方向相反 C、复制中由冈崎片段链接而成的链是随从链 D、DNA复制时领头链合成过程中不需要DNA连接酶 解析：需要DNA连接酶发挥接合缺口作用的过程是DNA修复、DNA 复制和DNA重组。具有5‘-3’外切酶活性的是小片段。
翻译终止
终止相关的蛋白因子称为释放因子(release factor,RF) 原核生物释放因子：RF-1，RF-2，RF-3 真核生物释放因子：eRF，识别所有终止密码
释放因子的功能
一是识别终止密码 RF-1识别UAA、UAG RF-2识别UAA、UGA RF-3有GTP酶活性 二是诱导转肽酶改变为酯酶活性，使肽链从核蛋白体上释放。
含硫氨基酸：半胱、胱、蛋
支链氨基酸：缬、异、亮 记忆-只（支）借（缬）
一（异）两（亮）
氨基酸分类（考试） 芳香氨基酸：色、酪、苯 记忆-极品男人色老（酪）笨（苯） 生糖兼生酮氨基酸：异、苯、酪、色、苏 一碳单位氨基酸：丝、组、甘、色 生酮氨基酸：亮、赖 记忆：同（酮）样（亮）来（赖） 不参与转氨基氨基酸：脯、羟脯、甘、苏、赖
2013（161）2011（40）
黄疸分类：
（1）溶血性黄疸：红C大量溶血 间接胆红素↑↑ （2）阻塞性黄疸：胆汁排泄受阻，直接胆红素逆流入血 血中直接胆红素↑ （3）肝细胞性黄疸：细胞死亡，摄取、排泄均受阻 间接、直接胆红素均↑
36、血红素生物合成的限速酶是 A、ALA合酶 B、ALA脱水酶 C、原卟啉IX氧化酶 D、亚铁螯合酶 解析：血红素合成原料是Fe，琥珀酰CoA及甘氨酸。合成 限速酶是ALA合酶
精胺 鸟氨酸
鸟氨酸脱羧酶
CO2
精脒
精胺
鸟（鸟氨酸）多（多胺）了，什么林子（生长旺盛）都有。 注意：生成精胺的是鸟氨酸不是精氨酸； 精胺、精脒属于多胺。
35、完全性阻塞性黄疸时，正确的是 A.间接胆红素(-)直接胆红素(-) B.间接胆红素(+)直接胆红素(-) C.间接胆红素(-)直接胆红素(+) D.间接胆红素(+)直接胆红素(+) 解析：阻塞性黄疸时胆汁返流入血，肝胆红素即 直接胆红素升高。
2013（32）2012（32）2003（26）2002（123）
抗代谢剂 6MP 氮杂丝氨酸 氨甲蝶呤 别嘌呤醇 氟尿嘧啶
负超螺旋：盘绕方向与DNA双螺旋方 向相反（自然界存在主要形式）
31、下列有关丙酮酸激酶的叙述错误的是
A、1,6-二磷酸果糖是该酶的别构激活剂
B、丙氨酸是该酶的别构激活剂
C、蛋白激酶A使此酶磷酸化而失活