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生物化学复习参考资料汇总讲解
第一章蛋白质第一节蛋白质概论1、①蛋白质的概念：蛋白质是由20种左右L-α氨基酸通过肽键相互连接而成的一类具有特定的空间构象和生物学活性的复杂高分子含氮化合物。
特点：构造复杂、功能多样、分子量大、平均含氮量为16%、具有胶体性质和两性性质②蛋白质的分类：•按分子外形的不对称程度分两类：球状蛋白——如血红蛋白、酶等纤维状蛋白——如角蛋白、血纤维蛋白原等•按组成分成两类：简单蛋白质——分子中只有氨基酸结合蛋白质——简单蛋白质+辅基构成主要有色蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白• 按溶解度分清蛋白（白蛋白）如血清清蛋白、球蛋白（拟球蛋白和优球蛋白）、组蛋白、精蛋白、醇溶蛋白、硬蛋白、谷蛋白•按营养价值不同分两类：完全蛋白质不完全蛋白质•按蛋白质的功能分两类：活性蛋白质和非活性蛋白质③蛋白质的生物学功能• 催化功能----酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶•调节功能----激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素•结构成分或支持功能----结构蛋白如胶原蛋白、a-角蛋白、丝纤蛋白等•运输功能----运输小分子和离子如血红蛋白、色素蛋白、血清蛋白•免疫防御功能----保护自身生命活动如免疫球蛋白、血纤维蛋白原及干扰素•收缩或运动功能----鞭毛运动和肌肉收缩如肌动蛋白和肌球蛋白•营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋白、酪蛋白•生物膜受体功能----接受和传递调节信息如激素受体蛋白和感觉蛋白（味蛋白）•毒素蛋白----如细菌毒素、蛇毒等•控制生长、分化和遗传功能----如组蛋白、阻遏蛋白、表皮生长因子、DNA蛋白等(蛋白质是生命现象的体现者)第二节氨基酸的结构分类及性质一.氨基酸的结构特点1.结构特征---氨基酸是含有NH2的有机酸（1）都是α-氨基酸；（2）具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基，为两性电解质;（3）除甘氨酸（R基是H原子）外，都是L-型氨基酸，具有旋光性；二.氨基酸的种类及其结构（1）常见氨基酸（编码氨基酸）甘氨酸Gly(G) 丙氨酸Ala(A) 缬氨酸Val(V)亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸Ile(I) 苯丙氨酸Phe(F)酪氨酸Tyr(Y) 色氨酸Try,Trp(W) 丝氨酸Ser(S)苏氨酸Thr(T) 半胱氨酸Cys(C) 甲硫氨酸Met(M)精氨酸Arg(R) 赖氨酸Lys(K) 组氨酸His(H)天冬氨酸Asp(D) 谷氨酸Glu(E)天冬酰胺Asn(N) 谷氨酰胺Gln(Q) 脯氨Pro(P)（2）稀有氨基酸:羟脯氨酸(Hyp) 羟赖氨酸(Hyly) 胱氨酸(Cys)根据R基团的结构或性质特点，巧记20种氨基酸的口诀：•甘、丙、缬、亮、异、脂链，（脂肪链R基团的5种）•丝、苏、半、蛋、羟硫添。
生物化学复习
--羟丁酸
NAD+ NADH+H+
乙酰乙酸
呼吸链和 氧化磷酸化 O2
TCA
β-酮酯酰CoA转移 酶 （琥珀酰CoA转硫酶）
琥珀酰CoA
琥珀酸
硫解酶
2
乙酰CoA
CoASH
乙酰乙酰CoA
β - 羟丁酸 NAD+
β - 羟丁酸脱氢酶 + NADH+H
HSCoA + ATP
乙酰乙酸
琥珀酰 CoA
植烷酸的α -氧化作用
植烷酸 羟化
脱氢
氧化脱羧
降植烷酸
CO2
4.
脂肪酸的ω- 氧化途径（肝、植物及细菌）
CH3(CH2)n COO呼吸链和 氧化磷酸化
混合功能氧化酶
O2
NADPH+H+
NADP +
HOCH2(CH2)n COO醇酸脱氢酶
NAD(P) +
TCA
NAD(P)H+H+
OHC(CH2)n COO醛酸脱氢酶
CH2OH CHOH CH2OH
ATP ADP
甘油激酶
CH2O P H H CHOH CH2OH
H H NAD+ NADH+Ｈ+
磷酸甘油脱氢酶
CH2O P C=O
α-磷酸甘油
磷酸二羟丙酮
糖异生途径
CH2OH
EMP
丙酮酸
其它脂类
糖原或淀粉
氨基酸
乙酰CoA
存在于肝、肾、肠中，脂 肪及骨骼肌细胞缺乏
TCA 呼吸链
呼吸链 ATP+H2O
（一）饱和偶数C脂肪酸的彻底氧化分解
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有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能
所以，没有蛋白质就没有生命。
二、蛋白质的分类
（一）根据分子形状分：球状蛋白质、纤维状蛋白质。
（二）根据功能分：活性蛋白质、结构蛋白质。
（三）根据组成分：
� 简单蛋白质：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白。
� 结合蛋白质：色素蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白。
由 108 个氨基酸残基构成的前胰岛素原 pre-proinsulin），在合成的时候完全没有活性，当切去 N-端的 24 个氨基酸信号肽，形成 84 个氨基酸的胰岛素原（proinsulin），胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、 B 链之间的 33 个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。
c. 在镰刀状红细胞贫血患者中，由于基因突变导致血红蛋白β-链第六位氨基酸残基由谷氨酸改变为缬氨
� 参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋
白。
� 参与机体的防御：机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。
� 接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。
� 调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。
� 其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还
水键，如 Leu，Ile，Val，Phe，Ala 等的侧链基团。 3. 离子键（盐键）： � 离子键(salt bond)是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。 � 在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离
后带正电荷，二者之间可形成离子键。 4．范德华氏（van der Waals)引力：原子之间存在的相互作用力。 三、蛋白质的二级结构 � 蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧
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1．凝胶过滤法 凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大小。由于不同排阻范围的葡 聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱体积之间成 线性关系。因此，用几种已知分子量的蛋白质为标准，进行凝胶层析，以每种蛋白质的 洗脱体积对它们的分子量的对数作图，绘制出标准洗脱曲线。未知蛋白质在同样的条件 下进行凝胶层析，根据其所用的洗脱体积，从标准洗脱曲线上可求出此未知蛋白质对应 的分子量。 2．SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法 蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和 所带电荷的多少。SDS（十二烷基磺酸钠）是一种去污剂，可使蛋白质变性并解离成亚 基。当蛋白质样品中加入 SDS 后，SDS 与蛋白质分子结合，使蛋白质分子带上大量的 强负电荷，并且使蛋白质分子的形状都变成短棒状，从而消除了蛋白质分子之间原有的 带电荷量和分子形状的差异。这样电泳的速度只取决于蛋白质分子量的大小，蛋白质分 子在电泳中的相对迁移率和分子质量的对数成直线关系。以标准蛋白质分子质量的对数 和其相对迁移率作图，得到标准曲线，根据所测样品的相对迁移率，从标准曲线上便可 查出其分子质量。 3．沉降法（超速离心法） 沉降系数（S）是指单位离心场强度溶质的沉降速度。S 也常用于近似地描述生物 大分子的大小。蛋白质溶液经高速离心分离时，由于比重关系，蛋白质分子趋于下沉， 沉降速度与蛋白质颗粒大小成正比，应用光学方法观察离心过程中蛋白质颗粒的沉降行 为，可判断出蛋白质的沉降速度。根据沉降速度可求出沉降系数，将 S 带入公式，即可 计算出蛋白质的分子质量。
蛋白质分子表面带有许多亲水基团，使蛋白质成为亲水的胶体溶液。蛋白质颗粒周
３ Leabharlann 围的水化膜（水化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋 白质胶体系统稳定的主要因素。当这些稳定因素被破坏时，蛋白质会产生沉淀。高浓度 中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其所带电荷，从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出， 即盐析。但这种作用并不引起蛋白质的变性。这个性质可用于蛋白质的分离。
生化复习题（1）2
⽣化复习题（1）2《⽣物化学复习题》⼀、选择题1、D氨基酸氧化酶的辅因⼦为①FAD; ②FMN;③NAD; ④NADP。
答（①）2、酶的⾮竞争性抑制剂具有下列哪种动⼒学影响①K m不变，V max减⼩；②K m增加，V max不变；③K m减⼩，V max不变；④K m和V max都减⼩答（①）3、⿊⾊素是哪⼀种氨基酸代谢的衍⽣物①Tyr; ②Trp;③His; ④Arg。
答（①）4、⼈体内氨的转运主要是通过①⾕氨酸；②⾕氨酰胺；③天冬酰胺；④天冬氨酸。
答（②）5、溴⼄啶嵌⼊双链DNA会引起:①颠换突变；②缺失突变；③移码突变；④转换突变。
答（③）6、在蛋⽩质合成的后加⼯过程中，⾼尔基体是①形成核⼼寡糖的场所；②信号肽被切除的场所；③糖链加⼯，形成完整糖链的场所；④核糖体结合的部位。
答（③）7、下列氨基酸，哪⼀个不参与⽣成⼀碳基团①Gly; ②Ser;③His; ④Cys。
答（④）8、L氨基酸氧化酶的辅因⼦为:①NADP; ②维⽣素B6;③FMN或FAD; ④NAD。
答（③）9、下列尚未发现与酶活性有关的⼀个⾦属离⼦是①锌；②锰；③铜；④钡。
答（④）10、下图中哪条直线代表⾮竞争性抑制作⽤(图中X 直线代表⽆抑制剂存在时的同⼀酶促反应) ①A; ②B; ③C;④DA B C X D 1v1/[S]答（②）11、下列有关别构酶的说法，哪项是正确的①别构酶的速度－底物曲线通常是双曲线；②效应物能改变底物的结合常数，但不影响酶促反应速度；③底物的结合依赖于其浓度，⽽效应物的结合则否；④别构酶分⼦都有⼀个以上的底物结合部位答（③）12、植物⽣长素吲哚⼄酸是哪⼀种氨基酸代谢的衍⽣物①Tyr; ②Trp; ③His; ④Arg 。
答（②） 13、⽣物体利⽤下列哪种氨基酸作为肌⾁到肝脏运送氨的载体①丙氨酸；②⾕氨酸；③⽢氨酸；④赖氨酸答（①） 14、⼤肠杆菌甲酰化酶可以催化下列哪⼀种物质甲酰化:①MettRNA f met ; ②Met; ③MettRNA; ④fMet 。
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一、名词解释1、别构效应：一些蛋白质由于受某些因素影响，其一级结构不变而空间构象发生一定变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构效应。
2、结构域：位于超二级结构和三级结构间的一个层次。
是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，其通常是几个超二级结构单元的组合。
3、糖异生作用：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。
4、必需氨基酸：机体需要但机体不能合成或合成量少，不能满足要求，必须由食物供给的氨基酸5、酮体：肝脏中一些脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，ß-羟丁酸及丙酮的统称。
蛋白质一级结构：构成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序，又称共价结构或基本结构。
6、酶的活性中心：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
7、一级结构：蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键而构成的高分子有机含碳化合物。
它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学功能多样性的基础。
8、酶的活性中心：酶的催化活力只集中表现在少数特异氨基酸残基的某一区域。
这些特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶活性直接相关称为酶的活性中心。
9、糖异生：从非糖化合物（如乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
10、氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP，由于代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应耦联发生，故称为氧化磷酸化。
11、米氏常数：米氏常数Km为酶促反应速度达到最大反应速率一半时的底物浓度。
单位【mol/L】，是酶的特征常数。
12、第二信使：水溶性激素不能自由的通过细胞膜，当他们与靶细胞表面膜上相应的受体结合后形成激素和受体复合物，通过某种手段激活定位在细胞膜内侧特定的酶导致某些小分子物质的合成，被合成的小分子物质可以看成是第二信使。
第二信使有：cAMP、cGMP、IP3、二酰甘油、神经酰胺、花生四烯酸、NO等13、级联放大：在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫做级联放大。
生物化学复习
=-=生化汇总一．是非题1.脂肪酸活化为脂酰CoA时，需消耗2个高能磷酸键√2.哺乳动物在无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。
×3.在缺氧的情况下，丙酮酸还原成乳酸的意义是使NAD+再生。
√4. 1 mol 葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2 mol ATP。
√5.在生物体内物质代谢过程和能量代谢过程是紧密联系在一起的。
√6.脂酰CoA在肉毒碱的携带下，从胞浆进入线粒体中氧化。
√7.在蛋白质生物合成过程中mRNA是由3’端向5’端进得翻译的。
-8.葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行的。
×9.磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
×10.真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。
×11.核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位。
√12.PCR技术体外扩增DNA的程序包括DNA变性、退火、和链的延伸三个步骤。
√13.原核生物转录终止时一定要ρ因子参与。
×14.RNA的转录合成和DNA合成一样，在起始合成前变需要有RNA引物参加。
×15.醛缩酶是糖酵解关键酶，催化单向反应。
×（04~05年）1.脂肪的氧化中，脂酰CoA在肉毒碱的携带下从线粒体进入胞浆中氧化。
×2.UDP-葡萄糖是糖原合成时的糖基体的供体形式。
√3.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA的反应是葡萄糖在有氧条件下进入柠檬酸循环的关键步骤。
×4.酮体在肝细胞内生成而在肝外组织被利用，这是脂肪氧化供能的另一种形式。
√5.鱼藤酮能阻断琥珀酸脱氢的电子传递，也能阻断α-酮戊二酸脱氢的电子传递。
√6.氨是有毒物质，必须在肾脏中合成尿素后排出体外。
√7.哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解全部位于线粒体的基质中。
×8.糖酵解的酶系全部位于线粒体的的基质中。
生物化学期末复习资料
而被迫减慢速度甚至停顿下来，使与柠檬酸循环紧密联系的呼吸链也受 影响，从而使对O2浓度最敏感的中枢神经系统表现出缺氧。在病人肝脏 中，因柠檬酸循环的停顿而使脂类代谢中产生的乙酰辅酶A无法彻底氧 化分解，只能转变为酮体。酮体中多为酸性物质，若在血液中过量积 累，会使血液pH值下降，出现酸中毒现象。若将病人膳食中的蛋白质换 成必需氨基酸相应的α-酮酸，便可得到治疗。原因：α-酮酸与血液中 积累的氨结合，生成α-氨基酸，从而缓解了氨的高浓度积累。
基作用产生的。
2、尿素循环？
主要机理：排尿素动物在肝脏中合成尿素。由2分子α-氨基酸脱下的氨 基，即2分子氨，和1分子CO2经鸟氨酸循环，生成1分子尿素，反应需3 分子ATP参与。 尿素是无毒的近中性化合物，且为水溶性，可由血液循环经肾脏随尿排 出。
1． 合成氨甲酰基磷酸： 进入尿素循环的第1分子氨，一部分来自于肝脏线粒体中谷氨酸的氧化 脱氨基。 NH3与经柠檬酸循环生成的CO2在线粒体内氨甲酰磷酸合成酶的催化下， 生成氨甲酰磷酸。每生成1分子氨甲酰磷酸，需2分子ATP供能，所以反 应不可逆。 催化此反应的是位于线粒体内的氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ。该酶属于调节 酶，N-乙酰谷氨酸为其正调节物。 2．形成瓜氨酸： 氨甲酰磷酸极不稳定，易将氨甲酰基供给鸟氨酸，生成瓜氨酸。鸟氨酸 本在胞液中生成，经特殊内膜传递系统传递，进入线粒体内。瓜氨酸又 离开线粒体进入胞液。 3． 形成精氨琥珀酸： 第2分子氨由天冬氨酸的氨基提供。天冬氨酸在有ATP供能的条件下，以 其氨基与瓜氨酸的氨甲酰碳原子上烯醇式的羟基缩合且脱水，产生精氨 琥珀酸。 4． 形成精氨酸： 在精氨琥珀酸裂解酶作用下，精氨琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。 以上四步反应在所有生物体内均可进行。 5．形成尿素： 排尿素动物体内含大量精氨酸酶，此酶可将尿素从精氨酸分子上水解下 来，生成鸟氨酸。 鸟氨酸可重复进入鸟氨酸循环反应2，从而形成循环。 为何缺乏尿素循环酶类无法应用蛋白质：其蛋白质代谢中产生的氨无 法转化为尿素排出，只能以氨的形式积累在体内。 为何患者的中枢神经系统及肝脏易受到毒害：氨浓度较高时，线粒体 中发生：NH3+α-酮戊二酸+NADH+H+←→谷氨酸+NAD++H2O；α-酮戊二酸 同时又是柠檬酸循环中反应（6）的底物。所以游离氨与柠檬酸循环争 夺α-酮戊二酸并占优势，使柠檬酸循环因缺乏中间产物：α-酮戊二酸
生物化学复习
研究生命的化 学本质
物质基础
有机小分子、无机离子 生物大分子（多糖、脂、
组成——元素组成、结构组成 分布——胞内、胞外
核酸、蛋白 结构——一级（化学）结构
酶）
高级（空间）结构
功能
性质——一般化学性质、光学性质 物理化学性质 生物学活性（变性、复性）
物质代谢
生命活动 （代谢）
（同化、异化）
核 酸
3',5'-磷酸二酯键
酶
半保留复制
复制
DNA
半不连续复制
DNA聚合酶
原：ⅠⅡⅢⅣⅤ 真：αεθ(核心)
核酸(A\B\Z型）
细胞核/细胞器
逆转录（逆转录酶）
RNA（mRNA 自我复制
不对称转录（RNA聚合酶） 原：α2ββ‘(核心）
rRNA （RNA复制酶）
tRNA）
σ
真：ⅢⅠ Ⅱ
组成 分布（主）
蛋 白（N→C ）
α-酮戊二酸——Glu族 Ru5P——His
氨基酸脱氨、糖分解、植物光呼吸
E4p、PEP——芳香族
生物固氮
酮酸
NO3还原 含N有机物
分解
[Glu 氨甲酰磷酸]
氧化分解、生成氨基酸或糖和脂
脱氨基（氧化＼转氨＼联合＼非氧化＼脱酰胺）
氨同化 NH3 转氨基作用 氨基酸
多肽链 翻译后加工运输 蛋白
5ˈ-帽子 3ˈ-polyA 局部螺旋+突环
超螺旋
稀有碱基 3ˈ-CCA 三叶草型
倒L型
5S、 16S、23S(原核） 5S、5.8S、18S、28S
局部螺旋+突环 超螺旋
染色体（病毒）
核糖体（病毒）
白色纤维状固体
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第十一节 核酸的降解和核苷酸代谢一、核酸的酶促降解二、嘌呤碱和嘧啶碱的分解三、核苷酸的生物合成（一）嘌呤核苷酸的分解代谢• 反应部位：主要肝、肾、小肠• 代谢终产物：尿酸• 重要的酶：黄嘌呤氧化酶• 血浆中尿酸含量（正常值）：0.12-0.36mmol/L， (2-6mg%)嘌呤核苷酸的分解代谢历程痛风症• 嘌呤代谢异常的一种疾病• 代谢异常的突出表现是尿酸生成过多，使血尿酸• 临床表现：尿酸含量过高，血中尿酸含量升高，难溶性的尿酸盐沉积于关节和软骨及肾等处，导致关节炎、尿路结石及肾疾病。
• 血中尿酸含量：超过8mg%别嘌呤醇治疗痛风症的机理（1）抑制黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成（2）同时反馈抑制嘌呤核苷酸从头合成的酶系（二）嘧啶核苷酸的分解代谢核苷酸酶 核苷磷酸化酶嘧啶核苷酸 核苷 嘧啶C、U：CO2、NH3、 ß-丙氨酸终产物T：CO2、NH3、 ß-氨基异丁酸嘧啶核苷酸的分解代谢历程二、嘌呤和嘧啶的分解在各种脱氨酶作用下水解脱去氨基。
390页※脱氨基作用主要在核糖、核苷酸和碱基三个水平进行。
※不同种类的生物分解嘌呤的能力不同，终产物也不同 排尿酸动物：灵长类、鸟类、昆虫、排尿酸爬虫类 排尿囊素动物：哺乳动物（灵长类除外）、腹足类排尿囊酸动物：硬骨鱼类排尿素动物：大多数鱼类、两栖类※某些低等动物能将尿素进一步分解成NH3和CO2排出。
※植物分解嘌呤的途径与动物相似，产生各种中间产物（尿囊素、尿囊酸、尿素、NH3）。
※微生物分解嘌呤类物质，生成NH3、CO2及有机酸（甲 酸、乙酸、乳酸、等）。
嘌呤碱的分解嘌呤碱包括:A-腺嘌呤、G-鸟嘌呤 A-腺嘌呤的分解不同种类动物将尿酸直排或进行不同程度的继续降解排出体外。
H2O2在SOD（超氧化物歧化酶）或过氧化氢酶作用下分解为H2O。
在人体中嘌呤碱基的分解是不开环，而不断在环外不断加氧氧化的过程。
G-鸟嘌呤分解与A类似共同分解中产物为黄嘌呤，产物也是尿酸。
生化总复习题
⽣化总复习题⽣物化学总复习题（上册）⼀、单项选择题：1. 关于酶竞争性抑制的特点中，哪⼀项是错误的? ( D )A．抑制剂与底物结构相似 B．抑制剂能与底物竞争酶的活性中⼼C．增加底物浓度可解除抑制作⽤ D．增加底物浓度能增加抑制作⽤E．抑制程度取决于抑制剂和底物浓度的相对⽐例2. 可被胰蛋⽩酶⽔解的三肽是：( D )A．Phe-A1a-Arg B．Asp-Met-A1a C.Met-Gln-Pro D．Pro-Arg-Met E．Phe-Ala-Met3. 下列说法符合胆固醇概念的是( C )A. 胆固醇易溶于⽔B. 胆固醇也会产⽣酸败作⽤C. 它是类固醇激素的前体 D. 胆固醇是体内活性物质的合成原料 E. 胆固醇分⼦中C17含有羟基4. 酶和⼀般催化剂相⽐，下列哪项不是其共性? ( B )A．温度能影响催化效率 B．⾼温时会出现变性 C.降低反应的活化能D．提⾼速度常数 E. 不改变平衡常数5. 关于别构酶的叙述，下列哪项是正确的? ( B )A. 只有酶才具别构效应 B．具有协同性 C.⼈体内的别构效应只有别构抑制 D．别构抑制是⾮竞争性抑制的⼀种特殊形式 E.其动⼒学曲线均为S形曲线6. 关于辅酶的叙述，下列哪项是正确的? ( D )A．对于寡聚酶来说，不含活性中⼼的亚基被称作辅基B．与酶蛋⽩结合较牢固 C．体内辅酶的种类很多，其数量与酶相当D．其结构中都具有某种进⾏可逆变化的基团E．⾦属离⼦是体内最重要的辅酶7. ⽶⽒酶的酶促反应呈现速度对底物浓度的双曲线关系，较合理的解释是：( B )A.诱导契合学说B.中间产物学说C.锁-钥学说D.邻近定向效应E.协同效应8. 酶的活性中⼼是指： ( B )A．结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位B．结合底物并催化其转变成产物的部位 C．结合别构剂并调节酶活性的部位D．结合激活剂使酶活性增⾼的部位 E．酶的活性中⼼由催化基团和辅酶组成9. 利⽤分⼦筛原理来分离蛋⽩质的技术是：( C )A．阴离⼦交换层析 B．阳离⼦交换层析C．凝胶过滤 D．亲和层析 E．透析10. Km值是指 ( B )A．v=1／2Vmax时的酶浓度 B．v=1／2Vmax时的底物浓度C．v=1／2Vmax时的温度 D．v=1／2Vmax时的pH值E．v=1／2Vmax时的抑制剂浓度11. 下列哪种试剂能还原蛋⽩质分⼦中的⼆硫键?（ D ）A．胰蛋⽩酶 B．溴化氰 C．SDS D．β-巯基⼄醇 E.尿素12. 关于蛋⽩质中折叠的叙述,下列哪项是正确的( C )A.β-折叠中氢键与肽链的长轴平⾏B.氢键只在不同肽链之间形成C.β-折叠中多肽链⼏乎完全伸展D.β-折叠⼜称β-转⾓E.⽢氨酸及丙氨酸不利于β-折叠的形成13. 蛋⽩质在电场中移动的⽅向取决于：（C ）A．蛋⽩质的分⼦量和等电点 B．所在溶液的pH值和离⼦强度C. 蛋⽩质的等电点和所在溶液的pH值D．蛋⽩质的分⼦量和所在溶液的pH值E．蛋⽩质的等电点和所在溶液的离⼦强度14. 维持蛋⽩质分⼦中α-螺旋的化学键是(C)A.肽键B.疏⽔键C.氢键D.⼆硫键E.离⼦键15. 哪⼀种蛋⽩质组分在280m处，具有最⼤的光吸收?( A )A．⾊氨酸的吲哚环 B．酪氨酸的苯酚基 C．苯丙氨酸的苯环 D．半胱氨酸的巯基 E．肽链中的肽键16. 关于脂肪酸的叙述，不正确的是（ A ）A．不饱和脂肪酸的第⼀个双键均位于9～10碳原⼦之间 B．⾼等植物中的不饱和脂肪酸属顺式结构 C．花⽣四烯酸在植物中不存在 D．膜脂肪酸的过氧化作⽤破坏了膜的结构和功能 E．细菌中只存在单不饱和脂肪酸17. 关于蛋⽩质变性的叙述，下列哪项是正确的? （A ）A．蛋⽩质变性并⾮绝对不可逆 B．变性后仍能保留⼀定的⽣物活性C．在280nm处出现增⾊效应 D．变性后蛋⽩质的疏⽔基团进⼊蛋⽩分⼦的内部 E．变性后蛋⽩质变得难以消化18. 下列哪⼀种激素不以cAMP为第⼆信使? ( D )A．FSH B．LH C．胰⾼⾎糖素 D．雌⼆醇 E．TSH 19. 哪⼀种因素与酶的⾼效率⽆关? ( D )A．提⾼活性中⼼区域底物的有效浓度B．底物的敏感键与酶的催化基团彼此相互严格地定向C.使底物分⼦中的敏感键发⽣“变形”D．使底物分⼦的能量重排⽽向体系提供能量E．酶分⼦提供酸性或碱性的侧链作为质⼦的供体或受体20. 下列正确描述⾎红蛋⽩概念是( B )A ⾎红蛋⽩是含有铁卟啉的单亚基球蛋⽩ B．⾎红蛋⽩氧解离曲线为S型C. 1个⾎红蛋⽩可与1个氧分⼦可逆结合 D. ⾎红蛋⽩不属于变构蛋⽩E. ⾎红蛋⽩的功能与肌红蛋⽩相同21. 分离具有⽣物学活性的蛋⽩质，应采⽤的试剂是( A )A．硫酸铵 B．⽆⽔⼄醇 C．苦味酸 D．三氯醋酸 E．硫酸铜22. 有⼀蛋⽩质⽔解产物在pH6⽤阳离⼦交换柱层析时，第⼀个被洗脱下来的氨基酸是（C ）A.Val(pI 5.96)B.Lys(pI 9.74)C.Asp(pI 2.77)D.Arg(pI 10.76)E.Tyr(pI 5.66)23.下列物质中作为转氨酶辅酶的是( D )A. 吡哆醇 B．吡哆醛 C．吡哆胺 D.磷酸吡哆醛 E.硫酸吡哆胺24.下列在体内能合成前列腺素的物质是( D )A．脂肪 B. 硬脂酸 C.⽉桂酸 D.花⽣四烯酸 E.油酸25. 关于葡萄糖的叙述,不正确的是：（ D ）A．在弱氧化剂(溴⽔)作⽤下⽣成葡萄糖酸B．在较强氧化剂(硝酸)作⽤下形成葡萄糖⼆C.在菲林试剂作⽤下⽣成葡萄糖酸D．在强氧化剂作⽤下，分⼦断裂，⽣成⼄醇酸和三羟基丁酸E．葡萄糖被还原后可⽣成⼭梨醇26. 叶酸在体内的活性形式是：( C )A．FH2 B．TPP C．FH4 D．FMN E．⼆氢硫⾟酸27. 下列不是神经节苷脂组成成分的是( D )A．半乳糖 B.葡萄糖 C.氨基葡萄糖 D.胆碱 E.唾液酸28.关于tRNA的⽣理功能和结构: ( D )A．转运氨基酸，参与蛋⽩质合成B．TrnatTry及tRNAPro可以作为RNA反转录的引物C．氨酰-tRNA可调节某些氨基酸合成酶的活性D．5/端为pG…或pA…结构 E．tRNA三级结构为倒L型29.下列哪种⽅法可⽤于测定蛋⽩质分⼦质量?( A )A．SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法 B．280／260m紫外吸收⽐值C．凯⽒定氮法 D．荧光分光光度法 E．Folin酚试剂法30.关于维⽣素的叙述，下列哪项是正确的? ( A )A．感暗光的视紫红质是由视蛋⽩与ll-顺视黄醛结合⽽成B．维⽣素B1缺乏时，神经系统胆碱酯酶活性降低C.摄⼊的维⽣素C越多，在体内储存得越多D.叶酸在体内的活性形式是N5-CH3FH4E.维⽣素在体内含量很⾼，是维持⽣命活动所必需的31. 组成蛋⽩质的基本单位是：（ A ）A．L-α-氨基酸B．D-α-氨基酸 C．L-β-氨基酸D．D-β-氨基酸 E．以上都不对32. 纤维状蛋⽩质的特征是：（ D ）A．不溶于⽔ B．有特殊的氨基酸组成C.主要含β-折叠 D．轴⽐⼤于10E．不含α-螺旋33. 符合辅酶概念的叙述是：( B )A．它是⼀种⾼分⼦化合物B．参与化学基团的传递C．不参与活性部位的组成 D.决定酶的特异性E．不能⽤透析法与酶蛋⽩分开34. 关于α-螺旋的叙述,下列哪项是正确的?（ C ）A.⼜称随机卷曲B.柔软但⽆弹性C.螺旋的⼀圈由3.6个氨基酸组成D.只存在与球状蛋⽩质中E.⽢氨酸有利于α-螺旋的形成35. 稳定蛋⽩质⼆级结构的主要化学键是( B )A.疏⽔键B.氢键C.共价键D.盐键E.⾮共价键36. 关于蛋⽩质等电点的叙述，下列哪项是正确的?( A )A．在等电点处，蛋⽩质分⼦所带净电荷为零 B．等电点时蛋⽩质变性沉淀C．不同蛋⽩质的等电点不同D．在等电点处，蛋⽩质的稳定性增加 E.蛋⽩质的等电点与它所含的碱性氨基酸的数⽬⽆关37. 如果酶促反应中底物浓度等于0.5Km，那么反应的初速度为：( C ) A．0.125Vmax B．0.25Vmax C．0.33Vmax D．0.5VmaxE．0.75Vmax38. 氨基酸可形成兼性离⼦是因其结构中含有( A )A.氨基,羧基B.羧基,甲基C.氨基,羟基D.羟基,羧基E.羟基,烷基39．关于单糖的叙述，错误的是（A/B ）A．⼀切单糖都具有不对称碳原⼦，都具有旋光性B．所有单糖均具有还原性和氧化性C．单糖分⼦具有羟基，具亲⽔性，不溶于有机溶剂D．单糖分⼦与酸作⽤可⽣成酯E．利⽤糖脎的物理特性，可以鉴单糖类型40. 使酶失去活性的因素有:（D）A．处于低温B．加⼊PH值为6的缓冲液 C．加⼊中性盐D．紫外线照射E．透析41. 基因突变引起的蛋⽩质结构改变，主要变化在: (A)A．⼀级结构 B．⼆级结构 C．三级结构 D．四级结构 E．空间结构42. 某种酶活性需以-SH基为必需基团，能保护此酶不被氧化的物质是:( D ) A．胱氨酸 B．两价阳离⼦ C．尿素 D．⾕胱⽢肽E．离⼦型去污剂43. 下列哪种氨基酸溶液不能引起偏振光的旋转?（ B ）A．AlaB．GlyC．Leu D．SerE．Val44. 反竞争性抑制作⽤的动⼒学特征是： ( B )A．Km不变，υmax增加 B.Km减⼩，υmax减⼩C.Km减⼩,υmax不变 D．Km不变，υmax不变 E. Km增加，υmax不变45. 利⽤浓缩原理、分⼦筛和电荷原理分离蛋⽩质的技术称为：( C )A．琼脂糖电泳 B．醋酸纤维薄膜电泳 C.不连续的聚丙烯酰胺凝胶电泳D．等电聚焦 E．凝胶过滤46．下列不是神经节苷脂组成成分的是( D )A．半乳糖 B.葡萄糖 C.氨基葡萄糖 D.胆碱 E.唾液酸47. 对于酶促反应E+S? ES→E+P，下列有关Km的叙述哪项是正确的? ( C ) A．是达最⼤反应速度时所需底物浓度的⼀半B．对⼀特定底物⽽⾔，Km值在任何实验条件下都是常数C．当K2>>K3时，Km值近似于ES的解离常数D．Km是反应E+S? ES的平衡常数E.LDH的五种同⼯酶对乳酸的Km相同48. 关于亲和层析的叙述，下列哪项是正确的?( D )A．是⽓液⾊谱的另⼀种名称B.仅适⽤于蛋⽩质的分离、纯化C.可⽤于测定蛋⽩质的分⼦量和等电点D.此法基于蛋⽩质能与称作配基的分⼦特异⽽⾮共价地结合E．由于分离效率低⽽较少使⽤49.关于核酸变性的描述，错误的是: ( C )A．紫外吸收值增加B．分⼦黏度变⼩C．共价键断裂，分⼦变成⽆规则线团D．⽐旋光减⼩E．浮⼒密度升⾼50. ⼀酶促反应的动⼒学符合⽶⽒⽅程，则此酶达到90％饱和度与达到10％饱和度所需底物浓度之⽐为： ( D ) A．3：1 B．9：l C．80：1 D．81：1 E．90：151. 蛋⽩质变性会出现下列哪种现象? ( A )A.不对称程度增加B.⽆双缩脲反应C.粘度降低D.溶解度增加E.分⼦量改变52. 下列哪种维⽣素可作为视蛋⽩的辅基? ( C )A．Vit B1 B．泛酸 C．Vit A D．Vit E E．Vit K54. 关于别构酶的叙述，下列哪项是正确的? (B )A．只有酶与别构效应剂结合后才称为别构酶B．所有别构酶均含有调节亚基和催化亚基C.催化亚基和调节亚基在同⼀亚基上的别构酶是单体酶D．别构中⼼负责调节酶促反应的速度E.当底物充当别构效应剂时，调节中⼼就是活性中⼼55.前列腺素的结构特点是( B )A.是由多种脂肪酸合成，是脂肪酸的衍⽣物B.由⼀个五碳环和两条各含七个和⼋个碳原⼦的碳链构成的C.具有含氧六原⼦环的化合物D.由两个五碳环和⼀条含七个碳原⼦的碳链构成E.由两个五碳环和⼀条含⼋个碳原⼦的碳链构成56.下列氨基酸在⽣理pH范围内缓冲能量最⼤的是：( B )A．Gly B．His C．Cys D．Asp E．Glu57. 维持蛋⽩质分⼦中β折叠的化学键是（ C ）A.肽键B. 疏⽔键C. 氢键D.⼆硫键E.离⼦键58.在下列化合物中不属于游离胆酸组成成分的是:( D )A.羟基B.含有5个碳原⼦的侧链C.羧基D.⽜磺酸E.环戊烷59. 多酶体系是指:( D ）A．某种细胞内所有的酶 B．某种⽣物体内所有的酶C．细胞质中所有的酶 D．某-代谢途径的反应链中所包括的⼀系列酶E.⼏个酶构成的复合体，催化某⼀代谢反应或过程60.有关维⽣素作为辅酶与其⽣化作⽤中，哪⼀个是错误的?( C )A．硫胺素-脱羧 B．泛酸-转酰基 C．叶酸-氧化还原D．吡哆醛-转氨基 E．核黄素-传递氢和电⼦61. 引起胰岛β细胞释放胰岛素最重要的因素是:（C ）A．⾎脂⽔平增加 B．肠道蠕动增强 C．⾎糖⽔平增加D．下丘脑受刺激 E．肾上腺素的释放62. 进⼊靶细胞发挥作⽤的甲状腺素是：（ C ）A．T4 B．T3 C．游离型T3和T4 D.结合型T3和T4 E．T3和T4 63. 下列叙述中与酶的概念相符的是: ( C )A．所有的蛋⽩质都有酶的活性 B．所有的酶都是由蛋⽩质和辅助因⼦构成C．所有的酶都有活性部位 D．所有的酶都是由酶原转化⽽⽣成的E．所有的酶对底物都具有绝对专⼀性⼆、名词解释：1.Tm值：把加热变性使DNA的双螺旋结构失去⼀半时的温度称为该DNA的熔点或熔解温度，⽤Tm值表⽰。
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⽣化复习⽣物化学习题汇集-2⽬录第⼀章蛋⽩质第⼆章酶与辅酶第三章核酸第四章激素第五章维⽣素第六章糖代谢第七章脂类代谢第⼋章⽣物氧化与氧化磷酸化第九章氨基酸代谢第⼗章核苷酸代谢第⼗⼀章物质代谢的联系与调节第⼗⼆章 DNA的⽣物合成第⼗三章 RNA的⽣物合成第⼗四章蛋⽩质的⽣物合成第⼗五章基因表达调控第⼗六章基因重组与基因⼯程第⼗七章糖蛋⽩、蛋⽩聚糖和细胞外基质第⼗⼋章基因与⽣长因⼦第⼗九章基因诊断与基因治疗参考⽂献前⾔⽣命科学的巨⼤变化源⾃于⽣物化学、分⼦⽣物学和相关学科的发展。
⽽⽣物化学⼜是学习其他⽣物学科的基础，今天所有学习⽣物学的学⽣都意识到良好的⽣物化学基础对他们今后的学习与⼯作是多么重要。
但是⾯对⼀个如此庞杂和深刻的⽣物化学知识体系，初学者常常感到茫然和困惑，系统的习题训练可以帮助和引导学⽣克服这种困难。
因此有必要整理编排⼀套密切联系和反映最新⽣物化学教材内容的习题，供学习参考⽤。
由于我们学习时采⽤的是沈同、王镜岩的《⽣物化学》第三版，本习题集主要以该书为参考，同时部分参照郑集、陈均辉编著的《普通⽣物化学》第三版的编排结构，确定了本习题集章节内容。
在习题编排上兼顾了各种题型、各个章节内容和多种思维的训练，尽可能多地涵盖了王镜岩的《⽣物化学》第三版的主要内容，对⽣物化学的学习能够起到巩固与强化的作⽤。
第⼀章蛋⽩质⼀、单选题1．有⼀混合蛋⽩质溶液，各种蛋⽩质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。
电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D)A．5.0 B．4.0 C．6.0 D．7.0 E．8.02．下列蛋⽩质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B)A．⾎清清蛋⽩(分⼦量68 500) B．马肝过氧化物酶(分⼦量247 500)C．肌红蛋⽩(分⼦量16 900) D．⽜胰岛素(分⼦量5 700)E．⽜β乳球蛋⽩(分⼦量35000)3．蛋⽩质分⼦引起280nm光吸收的最主要成分是(D)A．肽键B．半胱氨酸的-SH基C．苯丙氨酸的苯环D．⾊氨酸的吲哚环E．组氨酸的咪唑环4．含芳⾹环的氨基酸是(B)A．Lys B．Tyr C．Val D．Ile E．Asp5．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A)A．酸性氨基酸B．含硫氨基酸C．⽀链氨基酸D．芳⾹族氨基酸E．碱性氨基6．变性蛋⽩质的特点是(B)A．黏度下降B．丧失原有的⽣物活性C．颜⾊反应减弱D．溶解度增加E．不易被胃蛋⽩酶⽔解7．蛋⽩质变性是由于(B)A．蛋⽩质⼀级结构改变B．蛋⽩质空间构象的改变C．辅基的脱落D．蛋⽩质⽔解E．以上都不是8．以下哪⼀种氨基酸不具备不对称碳原⼦(A)A．⽢氨酸B．丝氨酸C．半胱氨酸D．苏氨酸E．丙氨酸9．下列有关蛋⽩质β折叠结构的叙述正确的是（E）A．β折叠结构为⼆级结构B．肽单元折叠成锯齿状C．β折叠结构的肽链较伸展D．若⼲肽链⾻架平⾏或反平⾏排列，链间靠氢键维系E．以上都正确10．可⽤于蛋⽩质定量的测定⽅法有（B）A．盐析法B．紫外吸收法C．层析法D．透析法E．以上都可以11．镰状红细胞贫⾎病患者未发⽣改变的是（E）A．Hb的⼀级结构B．Hb的基因C．Hb的空间结构D．红细胞形态E．Hb的辅基结构12．维系蛋⽩质⼀级结构的化学键是（B）A．氢键B．肽键C．盐键D．疏⽔键E．范德华⼒13．天然蛋⽩质中不存在的氨基酸是（B）A．半胱氨酸B．⽠氨酸C．羟脯氨酸D．蛋氨酸E．丝氨酸14．蛋⽩质多肽链书写⽅向是（D）A．从3'端到5'端B．从5''端到3'端C．从C端到N端D．从N端到C端E．以上都不是15．⾎浆蛋⽩质的pI⼤多为pH5～6，它们在⾎液中的主要存在形式是（B）A．兼性离⼦B．带负电荷C．带正电荷D．⾮极性分⼦E．疏⽔分⼦16．蛋⽩质分⼦中的α螺旋和β⽚层都属于（B）A．⼀级结构B．⼆级结构C．三级结构D．域结构E．四级结构17．α螺旋每上升⼀圈相当于氨基酸残基的个数是（B）A．4.5B．3.6C．3.0D．2.7E．2.518．下列含有两个羧基的氨基酸是（E）A．缬氨酸B．⾊氨酸C．赖氨酸D．⽢氨酸E．⾕氨酸19．组成蛋⽩质的基本单位是（A）A．L-α-氨基酸B．D-α-氨基酸C．L，β-氨基酸D．L，D-α氨基酸E．D-β-氨基酸20．维持蛋⽩质⼆级结构的主要化学键是（D）A．疏⽔键B．盐键C．肽键D．氢键E．⼆硫键21．蛋⽩质分⼦的β转⾓属于蛋⽩质的（B）A．⼀级结构B．⼆级结构C．结构域D．三级结构E．四级结构22．关于蛋⽩质分⼦三级结构的描述错误的是（A）A．具有三级结构的多肽链都具有⽣物学活性B．天然蛋⽩质分⼦均有这种结构C．三级结构的稳定性主要由次级键维系D．亲⽔基团多聚集在三级结构的表⾯E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列23．有关⾎红蛋⽩(Hb)和肌红蛋⽩(Mb)的叙述不正确的是（D）A．都可以与氧结合B．Hb和Mb都含铁C．都是含辅基的结合蛋⽩D．都具有四级结构形式E．都属于⾊蛋⽩类24．具有四级结构的蛋⽩质特征是（E）A．分⼦中必定含有辅基B．四级结构在三级结构的基础上，多肽链进⼀步折叠、盘曲形成C．依赖肽键维系四级结构的稳定性D．每条多肽链都具有独⽴的⽣物学活性E．由两条或两条以上的多肽链组成25．关于蛋⽩质的四级结构正确的是（E）A．⼀定有多个不同的亚基B．⼀定有多个相同的亚基C．⼀定有种类相同，⽽数⽬不同的亚基数D．⼀定有种类不同，⽽数⽬相同的亚基E．亚基的种类，数⽬都不⼀定相同26．蛋⽩质的⼀级结构及⾼级结构决定于（C）A．亚基B．分⼦中盐键C．氨基酸组成和顺序D．分⼦内部疏⽔键E．分⼦中氢27．蛋⽩质形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定（E）A．溶液pH⼤于pI B．溶液pH⼩于pIC．溶液PH等于pI D．在⽔溶液中E．溶液pH等于7.428．蛋⽩质的等电点是（E）A．蛋⽩质溶液的pH等于7时溶液的pHB．蛋⽩质溶液的PH等于7.4时溶液的pHC．蛋⽩质分⼦呈负离⼦状态时溶液的pHD．蛋⽩质分⼦呈正离⼦状态时溶液的pHE．蛋⽩质的正电荷与负电荷相等时溶液的pＨ29．蛋⽩质溶液的主要稳定因素是（C）A．蛋⽩质溶液的黏度⼤B．蛋⽩质在溶液中有“布朗运动”C．蛋⽩质分⼦表⾯带有⽔化膜和同种电荷D．蛋⽩质溶液有分⼦扩散现象E．蛋⽩质分⼦带有电荷30．蛋⽩质分⼦中存在的含巯基氨基酸是（C）A．亮氨酸B．胱氨酸C．蛋氨酸D．半胱氨酸E．苏氨酸31．维持⾎浆胶体渗透压的主要蛋⽩质是（A）A．清蛋⽩B．αl球蛋⽩C．β球蛋⽩D．γ球蛋⽩E．纤维蛋⽩原32．⾎清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋⽩质是（D）A．纤维蛋⽩原B．球蛋⽩C．拟球蛋⽩D．清蛋⽩E．β球蛋⽩33．胰岛素分⼦A链与B链交联是靠（D）A．疏⽔键B．盐键C．氢键D．⼆硫键E．范德华⼒34．蛋⽩质中含量恒定的元素是（A）A．N B．C C．O D．H E．Fe35. 下列哪项与蛋⽩质的变性⽆关？（A）A. 肽键断裂B．氢键被破坏C．离⼦键被破坏D．疏⽔键被破坏36. 氨基酸在等电点时具有的特点是：（E）A．不带正电荷B．不带负电荷C．A和B D．溶解度最⼤E．在电场中不泳动37.在下列检测蛋⽩质的⽅法中，哪⼀种取决于完整的肽链？（D）A．凯⽒定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法⼆、多选题1．关于蛋⽩质的组成正确的有（ABCD）A．由C，H，O，N等多种元素组成B．含氮量约为16％C．可⽔解成肽或氨基酸D．由α-氨基酸组成E．含磷量约为10％2．蛋⽩质在280nm波长处的最⼤光吸收是由下列哪些结构引起的（BC）A．半胱氨酸的巯基B．酪氨酸的酚基C．⾊氨酸的吲哚基D．组氨酸的异吡唑基E．精氨酸的胍基3．关于蛋⽩质中的肽键哪些叙述是正确的（ABC）A．⽐⼀般C—N单键短B．具有部分双键性质C．与肽键相连的氢原⼦和氧原⼦呈反式结构D．肽键可⾃由旋转E．⽐⼀般C—N单键长4．⾕胱⽢肽（BCE）A．是⼀种低分⼦量蛋⽩质B．在氨基酸吸收过程中起作⽤C．可进⾏氧化还原反应D．由⾕氨酸、胱氨酸和⽢氨酸组成E．其还原型有活性5．蛋⽩质的α螺旋结构（ACD）A．多肽链主链⾻架＞C=O基氧原⼦与＞N－H基氢原⼦形成氢键B．脯氨酸和⽢氨酸对α螺旋的形成⽆影响C．为右⼿螺旋D．每隔3.6个氨基酸残基上升⼀圈E．侧链R基团出现在螺旋圈内6．关于蛋⽩质结构的叙述正确的有（ABCD）A．蛋⽩质的⼀级结构是空间结构的基础B．亲⽔氨基酸侧链伸向蛋⽩质分⼦的表⾯C．蛋⽩质的空间结构由次级键维持D．有的蛋⽩质有多个不同结构和功能的结构域E．所有蛋⽩质都有⼀、⼆、三、四级结构7．关于蛋⽩质变性的叙述哪些是正确的（BD）A．尿素引起蛋⽩质变性是由于特定的肽键断裂B．变性是由于⼆硫键和⾮共价键破坏引起的C．变性都是可逆的D．变性蛋⽩质的理化性质发⽣改变E．变性蛋⽩质的空间结构并⽆改变8．下列哪些蛋⽩质含有铁（ABCD）A．细胞⾊素氧化酶B．肌红蛋⽩C．⾎红蛋⽩D．过氧化酶E．卵清蛋⽩9．下列哪些⽅法基于蛋⽩质的带电性质（AC）A．电泳B．透析和超滤C．离⼦交换层析D．凝胶过滤E．超速离⼼10．蛋⽩质的α螺旋结构⼗分牢固，但如果在多肽链中出现下列哪些情况，将会妨碍α螺旋形成？（ABC）A．连续的天冬氨酸B．连续的碱性氨基酸C．脯氨酸D．丙氨酸E．苏氨酸11．已知卵清蛋⽩pI=4.6，β乳球蛋⽩pI=5.2，糜蛋⽩酶原pI=9.1，上述蛋⽩质在电场中的移动情况为（BC）A．缓冲液pH为7.0时，糜蛋⽩酶原向阳极移动，其他两种向阴极移动B．缓冲液pH为5.0时，卵清蛋⽩向阳极移动，其他两种向阴极移动C．缓冲液pH为9.1时，糜蛋⽩酶原在原地不动，其他两种向阳极移动D．缓冲液pH为5.2时，β乳球蛋⽩在原地不动，卵清蛋⽩向阴极移动，糜蛋⽩酶原移向阳极E．缓冲液pH为5.0时，卵清蛋⽩向阴极移动，其他两种向阳极移动12．蛋⽩质处于pH等于其pI的溶液时，蛋⽩质分⼦解离状态可为（AB）A．蛋⽩质分⼦解离为正、负离⼦的趋势相等，为兼性离⼦B．蛋⽩质的净电荷为零C．具有相等量的正离⼦和负离⼦D．蛋⽩质分⼦处于不解离状态E．蛋⽩质分⼦解离带同⼀种电荷13．组成⼈体蛋⽩质的氨基酸（AD）A．都是α-氨基酸B．都是β-氨基酸C．除⽢氨酸外都是D系氨基酸D．除⽢氨酸外都是L系氨基酸E．L系和D系氨基酸各半14．属于蛋⽩质⼆级结构的有（ABCE）A．α螺旋B．β折叠C．β转⾓D．亚基E．⽆规卷曲15．含羟基的氨基酸有（ABD）A．苏氨酸B．丝氨酸C．赖氨酸D．酪氨酸E．半胱氨酸三、填空题1. 组成蛋⽩质的元素有_______、______、______、______。
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。