生物化学(蛋白质)
生物化学总结 蛋白质
蛋白质一、概述1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
2.元素组成：CONH。
基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。
一些蛋白质含有非氨基酸成分.3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。
“溶于膜”)。
4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。
5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？二、氨基酸1.α－氨基酸结构：2.分类：必需/半必需/非必需~~根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~根据R基团的极性和带电性质：a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trpb.极性氨基酸：不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys；带正电：His、Lys、Arg；带负电：Asp、Glu*非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。
*不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。
*带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。
*带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。
氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。
氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。
生物化学——蛋白质
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1、氨基酸的物理性质
（一）一般物理性质
熔点：无色晶体，熔点高（200～300℃），均大于200℃。
研究发现aa都是晶体，而同等分子量的其它有机物则 是液态。 这说明了aa是以离子状态存在的（由静电引力维持的 离子晶格） ，而不是以中性分子存在的。
39
1、氨基酸的物理性质
（二）紫外吸收：
27
丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸
缬氨酸
Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr
K1 K2 = [H+ ]2 ·
已知在pI时， [R+]= [R-]
+ ]2 [H K1 K2 =
45
两边取负对数： -lg [H+ ] 2 = (- lg K1 ) + (- lg K2 ) ∵ -lg [H+ ] = pH; - lg K1 = pK1 ； - lg K2 = pK2 ∴ 2 pH = pK1 + pK2 令 pI为等电点时的pH，则 pI = ½ （ pK1 +pK2）
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(5) 与异硫氰酸苯酯的反应
在弱碱性条件下，氨基酸中的 - 氨基还可以与 异硫氰酸苯酯 (PITC) 反应，产生相应的苯氨基 硫甲酰氨基酸 (PTC- 氨基酸 ) 。在硝基甲烷中与 酸作用发生环化，生成相应的苯硫乙内酰脲 （PTH-氨基酸)。
一氨基一羧基Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Cys,Ser,Thr 一氨基二羧基Glu, Gln, Asp, Asn 二氨基一羧基Lys, Arg
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
生物化学第2章 蛋白质
蛋白质的生物学意义
生命是蛋白质的存在形式，是重要的生物大分子； 蛋白质是生物功能的载体，每种细胞活性都依赖于一种 或几种特定的蛋白质；
蛋白质有极其重要的生物学意义（生物学功能）：
蛋白质功能多样性 5-1（阅读）
蛋白质是生物功能的载体，每种细胞活性都依赖于一种
或几种特定的蛋白质；
蛋白质的生物学功能有以下几个方面： 内各种化学反应几乎都是在相应酶参与下进行的，催化 效率远大于合成的催化剂；
极移动，即处于等电兼性离子（极少数为中性分子）状
态，少数解离成阳离子和阴离子，但解离成阳离子和阴 离子的数目和趋势相等；
第2章
蛋白质
2.1 蛋白质的分类 2.2 蛋白质的组成单位—氨基酸
2.3 肽 2.4 蛋白质的结构
2.5 蛋白质结构与功能的关系 2.6 蛋白质的性质与分离、分析技术
2.1 蛋白质的分类
P17
蛋白质分类方法至少有4种：
1. 根据分子形状分类；
2. 根据分子组成分类 ；
3.根据功能分类；
2. 1. 1 根据分子形状分类
引起精氨酸脱氨，生成鸟氨酸和尿素 （色氨酸稳定）；
3. 酶水解:
优点：不破坏氨基酸，不产生消旋作用。 缺点：使用一种酶常水解不彻底，需几种酶协同作用才 能使蛋白质完全水解；水解所需时间较长；
酶法主要用于部分水解； 常用的蛋白水解酶： 胰蛋白酶、糜（胰凝乳）蛋白酶、胃蛋白酶等；
这些酶的作用点见第6章（酶）表6-3 （P148） 。
泌一类胶质蛋白，能将贝壳牢固地粘在岩石或其他硬表
面上；
2. 2 蛋白质的组成单位--氨基酸
生物化学——第一章蛋白质
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
谷氨酸（二羧基一氨基） pK1 pK2 pK3
碱性氨基酸：pI = (pK2 + pK3 )/2
赖氨酸（一pK羧1 基二p氨K2基pK）3
• 中性氨基酸pI一般为6.0答案：
• 提问：为什么偏酸性？
• -COOH解离程度略大于-NH2 • 提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
• 更酸（3.0 左 右）
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
H N
CO OH
吡咯
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2、分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种基本氨基酸按R的极性可分为： （1）非极性氨基酸 （2）极性氨基酸 （不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸）
生物化学名词解释——蛋白质
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。
纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。
主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。
单体蛋白质：仅含有AAs寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
符号为pI。
氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。
它是一个分子的一部分，而不是一个分子。
氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。
简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。
一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。
缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。
钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。
钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。
由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。
同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。
（结构和功能类似的蛋白质。
）蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。
蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。
构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。
构型：分子中的原子在空间的相对取向。
α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。
多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。
此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。
生物化学第二章 蛋白质
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
生物化学蛋白质
生物化学蛋白质蛋白质，这个在生物化学领域中至关重要的分子，如同生命大厦的基石，支撑着生命的种种活动和机能。
它不仅是构成生物体的基本成分之一，还在各种生理过程中发挥着不可或缺的作用。
首先，让我们来了解一下蛋白质的基本构成。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
氨基酸是蛋白质的“砖块”，目前已知的氨基酸有 20 多种。
这些氨基酸就像形状各异的积木，通过不同的排列组合，构建出了各种各样功能独特的蛋白质。
蛋白质的结构层次丰富多样，这也决定了它功能的复杂性和多样性。
蛋白质的一级结构，指的就是氨基酸的线性排列顺序。
这看似简单的排列，却蕴含着蛋白质功能的最初密码。
二级结构则包括α螺旋、β折叠等，它们是通过氢键等作用力形成的有规律的局部结构。
三级结构是在二级结构的基础上，进一步折叠、盘绕形成的更为复杂的三维空间结构。
而四级结构则是由多个具有三级结构的亚基聚合而成。
蛋白质的功能多得令人惊叹。
有的蛋白质是结构蛋白，比如胶原蛋白，它为我们的皮肤、骨骼等提供了支撑和韧性。
还有的蛋白质是酶，它们就像是生物体内的“小工匠”，能够加速化学反应的进行。
想象一下，如果没有酶的存在，我们体内的各种代谢过程将会变得极其缓慢，生命活动也将无法正常进行。
抗体也是一种重要的蛋白质，它们在免疫系统中发挥着关键作用，能够识别并结合入侵体内的病原体，帮助我们抵御疾病的侵袭。
此外，蛋白质还在运输物质方面有着出色的表现。
例如，血红蛋白能够携带氧气，将其输送到身体的各个部位，确保细胞能够获得足够的氧气进行呼吸作用。
那么，蛋白质是如何合成的呢？这就涉及到了基因的表达过程。
基因中的遗传信息通过转录被转化为信使 RNA（mRNA），然后 mRNA被带到核糖体上，在核糖体中，tRNA 携带相应的氨基酸，按照 mRNA 上的密码子顺序依次连接，形成多肽链。
这条多肽链经过一系列的修饰和折叠，最终成为具有特定功能的蛋白质。
蛋白质的合成并非一帆风顺，也会受到各种因素的调控。
生物化学--蛋白质
3.超二级结构和结构域 蛋白质二级结构和三级结构的过渡态。
（1）超二级结构 二级结构组合体，但没有结构域。
胶原蛋白
弹性蛋白
角蛋白
几种超二级结构
• 胶原蛋白 脊椎动物中最多、最普遍的蛋白质 普遍存在于结缔组织、真皮、腱、韧带、骨及软骨、血管壁、角膜 等处的细胞外基质中。
每条肽链是α左手 螺旋
共价键
③加人可与蛋白质结合成不溶解的化合物的物质 （变性）
重金属离子
酸根
4.蛋白质的变构和变性
（1）变构 蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象就称为蛋白质的变构作用， 又称别构作用。（只涉及非共价键的断裂，是可逆的） （2）变性 蛋白质分子的空间结构发生改变和破坏从而丧失生物活性的现象叫变性。 一级结构不变，破坏二级结构以上的结构，即氢键等次级键部分或全部断裂。 溶解度降低，易沉淀（内部的疏水基团暴露）； 失去结晶能力； 肽链松散，易被水解； 辅酶脱离。 蛋白质复性：如果不过于剧烈，变性后的蛋白质可以在一定的条件下恢复其生物活性。 ②致变因素 高温、振荡、搅拌、超声波、X射线、紫外线; 重金属离子、强酸、强碱、尿素，去污剂以及酒精、丙酮等有机溶剂等。
螺距0.54nm 3.6个氨基酸残基
右手螺旋居多
（2）β-折叠 并列的比α螺旋更为伸展的肽链，互相以氢键连接起来而成片层状的结构。 肽链比较伸展，弹性较差。
（3）β-转角和不规则卷曲 β转角：使多肽链发生180°的回折。 不规则卷曲：使一种没有规律的松散肽链结构。酶的功能部位常常 位于这种构象区域里。
3条α-螺旋共价相 连，形成右手螺 旋。
长， 肽链间的共价键数目增 加，使胶原纤维越来越 硬而脆，结果改变了结 缔组织的机械性能。
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5.运动作用：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩 有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。
6. 有机体的结构成分：胶原蛋白、纤维蛋白等
7.营养作用：用作有机体及其胚胎或幼体生长发育的 原料。卵清蛋白、酪蛋白、种子贮藏蛋白
8. 防御功能：免疫球蛋白、病毒外壳蛋白、干扰素。 免疫反应-（抗体;抗原）
二、氨基酸的分类
自然界中游离存在的AA有300多种，生物体中发现 的 AA已有180多种，但构成蛋白质的AA只有20种 名称（三句半口诀）
甘丙缬亮异 苏丝半蛋天 谷精赖苯酪 组色脯
AA的名称常使用三字母的简写符号表达，也使用 单字母的简写符号表示--主要用于表达长多肽链的AA 顺序
标准AA的区别在于R基团，所以按R基的结构和极 性不同进行分类
从1864年Hoppe-seyler 结晶出第一个天然蛋 白质—血红蛋白质至今，已经有数千种蛋白质被 分离提纯、并得到的结晶体。
一、蛋白质的元素组成
主要元素：C H O N S C：50% H：7% O：23% N：16% S：
0－3%
微量: P Fe Zn Cu Mo I Mg Cl等 P：牛奶中的酪蛋白含磷 Fe:血中的血红蛋白含铁 I：甲状腺中甲状腺球蛋白含碘
据氨基、羧 基数分类
一氨基一羧基ＡＡ（15种） 二氨基一羧基ＡＡ(Lys、Arg、 His) 一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)
（一）按氨基酸分子中羧基与氨基的数目
1.酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸： 天冬氨酸、谷氨酸、
〔教学目的与要求〕
1.了解蛋白质元素组成特点及功能。 2.了解氨基酸的结构特点及基本性质。 3.了解氨基酸的分类方法及理论依据。 4.掌握蛋白质不同结构层次的概念、研究内 容及相互关系。 5.掌握蛋白质结构与功能的关系。 6.掌握常见蛋白质分离、纯化、测定的方法 及原理。
第一节 蛋白质化学组成及生理功能
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定 氮法测蛋白质含量的理论依据：
粗蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
三聚氰胺与假蛋白
三聚氰胺为重要的氮杂环有机化工原料,分子 式C3N6H6、C3N3(NH2)3，分子量126.12。其含氮量为 66.6%，是牛奶的151倍，是奶粉的23倍。每100g牛 奶中添加0.1克三聚氰胺，就能提高0.4%蛋白质含 量。由于食品和饲料工业蛋白质含量测试方法的缺 陷，三聚氰胺也常被不法商人用作食品添加剂，以 提升食品检测中的蛋白质含量指标，因此三聚氰胺 也被人称为“蛋白质（protein）存在于所有的生物细胞中 ，是含量最丰富、功能最复杂的生物大分子。是构 成生物体最基本的结构物质和功能物质。
◆ 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎 所有的生命活动过程。蛋白质的主要生理功能:催 化功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功 能；运输功能；信息功能；储藏功能 • • • • •
9. 信息传递的作用： 如口腔中的味觉蛋白、视网膜 中的视觉蛋白受体、生物膜上的受体蛋白
10.其它：甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物 学功能。
结构蛋白
构建生命体的材料（没有不含蛋 白的生物体）
催化作用
高效专一地催化机体内几乎所有 的生化反应
调节作用
通过体液，神经系统调节机体代 谢活动有序进行
如a-角蛋白、胶原蛋 白
二、蛋白质的水解
酸水解
➢ 条件：5～10倍的20%的盐酸煮沸回流16～24小 时，或加压于120℃水解2小时。 ➢ 优点：可蒸发除去盐酸，水解彻底，终产物为 L-α-氨基酸，产物单一，无消旋现象。 ➢ 缺点：色氨酸破坏，并产生一种黑色的物质：腐 黑质，水解液呈黑色。
碱水解
➢条件：4mol/L Ba(OH)2或6mol/L NaOH煮沸6 小 ➢优时点。：水解彻底，色氨酸不被破坏，水解液清亮。
1.蛋白质顺序异构现象是蛋白质生物功能多样性和种 属特异性的结构基础。
2.催化作用：在体内催化各种物质代谢反应的酶几 乎都是蛋白质。
3.调节作用：一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、 生长素；神经递质、钙调蛋白、阻遏蛋白。 4.运输作用：如红细胞中运输O2、CO2要靠血红蛋 白 (Hb)、运输脂类物质的是载脂蛋白、运铁蛋白等 转运蛋白或叫载体蛋白；膜转运蛋白。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化 学结构分类
脂肪族ＡA（中性、含羟基或巯基、酸性、碱性） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
据R基团 极性分类
非极性R基AA（８种）
极性R基AA
不带电荷（７种） 带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）
据营养 学分类
必需ＡＡ 非必需ＡＡ
如肌动蛋白、肌球蛋
第二节 蛋白质的基本结构单位 ─-----氨基酸
一、氨基酸的结构特点 （一）氨基酸的结构通式
不变部分 可变部分
（二）氨基酸的构型
构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，均含有α碳原子，在空间各原子有两种排列方式：L-构 型与D-构型，它们的关系就像左右手的关系， 互为镜像关系，下图以丙氨酸为例：
从氨基酸的结构通式和构型可以看出：
1、所有的天然氨基酸都含有α-氨基。 2、不同的氨基酸的主要差异是在R-侧链上。 3、除甘氨酸外，所有天然氨基酸都含有不对称碳原 子（手性碳原子） ，都具有旋光性(右旋（＋）和左 旋（－）) 。 4 、存在着L-型和D-型两种立体异构体。构成蛋白质 的所有天然氨基酸都属于L-型。
酶
如激素、神经递质、 钙调蛋白、阻遏蛋白
运输作用 专一运输各种小分子和离子
如血红蛋白、膜蛋白
防御作用
防御异体侵入机体，清除抗原， 具高度专一性
如免疫球蛋白、病毒 外壳蛋白、干扰素
氨基酸贮库，用于生长发育 营养作用 或某些物质与蛋白质结合而被贮
存
如卵清蛋白、酪蛋白、 种子贮藏蛋白
运动作用 负责机体的运动
➢缺点：产生消旋产物，破坏的氨基酸多，一般很少使 用。
酶水解
➢条件：蛋白酶如胰蛋白酶、糜蛋白酶，常温37～ 40℃， pH值5～8 。 ➢优点：氨基酸不被破坏，不发生消旋现象。 ➢缺点：水解不完全，中间产物多。
蛋白质的酸、碱水解常用于蛋白质的氨基 酸组成分析；而酶水解用于制备蛋白质部分水 解产物及蛋白质一级结构测定。