氨基酸形成蛋白质的过程共19页文档
合集下载
蛋白质的合成过程
核糖体的结构
1
核糖体由大亚基和小亚基组成，大亚基含有结合 mRNA的位点，小亚基含有肽酰-tRNA的结合位 点。
2
核糖体大亚基含有三个RNA分子和几十个蛋白质 分子，这些分子协同作用，确保mRNA的正确翻 译。
3
核糖体小亚基含有两个RNA分子和一个蛋白质分 子，这些分子共同作用，确保肽酰-tRNA的正确 结合。
02
DNA转录为RNA
DNA转录的启动
启动子识别
转录起始前，RNA聚合酶需要识别 DNA上的启动子序列，这是转录起始 的信号。
磷酸二酯键的形成
转录起始复合物中的RNA聚合酶催化 DNA的磷酸二酯键形成，标志着转录 的开始。
形成转录起始复合物
RNA聚合酶与启动子结合后，招募转 录因子和其他辅助蛋白，形成完整的 转录起始复合物。
THANKS FOR WATCHING
感谢您的观看
核糖体的组装过程需要消耗能 量，这个过程也是由ATP提供 的。
核糖体的组装完成后，就可以 开始蛋白质的合成过程了。
04
氨基酸的活化
氨基酸的特化
氨基酸的种类
自然界中存在20种氨基酸，每种 氨基酸具有独特的化学结构和性
质，是蛋白质多样性的基础。
氨基酸的生物合成
部分氨基酸可在体内由其他简单物 质合化学特 性和空间构象，决定了蛋 白质的多样性和功能。
蛋白质合成的场所
核糖体
核糖体是细胞内蛋白质合成的场所，由大、小亚 基组成。
细胞质
细胞质中的核糖体附着在内质网或游离于细胞质 中，进行蛋白质合成。
线粒体与叶绿体
部分蛋白质在线粒体或叶绿体内合成，这些场所 具有自身遗传物质和蛋白质合成体系。
氨基酸的分解代谢
蛋白质合成过程
❖ Ile- tRNAIle——异亮氨酰-tRNAIle 氨酰-tRNA合成酶和之相对应的 tRNA分子被称蛋为白质遗合成传过程密码第二重要
蛋白质合成过程
（二）大肠杆菌中肽链合成的起始
1、起始密码子（起始信号）：细菌中多肽的合成并不是从 mRNA5’端的第一个核苷酸开始的。被转译的头一个密码子往 往位于5’端的第25个核苷酸以后。mRNA上的起始密码子常为 AUG，少数情形下也为GUG。
对起始密码子附近的核苷酸序列进行分析后发现，在距 离起始密码子上游约10个核苷酸的地方往往有一段富含嘌呤 的序列（称为Shine-Dalgarno序列，简称SD序列）。它与 16SrRNA3’端的核苷酸序列形成互补。
下图为一些原和生物的SD序列和SD序列于16SrRNA3’端了核糖体上的肽基部位（P位），空着的氨酰tRNA部位 （A位）准备接受下一个氨酰tRNA。至此肽链延长的准备工作已经完成。
起始复合物形成过程中。起始因子IF2具有GTP酶活性，而IF1起协调IF2和促 进IF3离开小亚基的作用。
其起始过程的图解如下：
蛋白质合成过程
30S复合物形成：
蛋白质合成过程
1、 活化 ： AA-AMP-E复合物的形成
AA+ATP+E Mg 2+ AA-AMP-E +PPi
Mn 2+
O
=-
E-CR1-C-O ~P-O- CH2 腺嘌呤
NH2 O OH
O
高能酸苷键
2、 转移
OH OH
AA-AMP-E+ tRNA
氨酰-tRNA +AMP+E
2-OH连接AA，影响下一步 肽键形成
起始复合物的形成可分三个步骤进行：首先始30S的亚基与起始因子3（IF3） 结合以阻止30亚基与50S亚基重新结合；然后30S亚基与mRNA结合成 30S·mRNA·IF3复合物（组分比例1:1:1)。第二步是30S·mRNA·IF3与已经含有结 合态GTP及甲酰甲硫氨酰-tRNA的起始因子IF1和IF2结合形成更大的复合物。第三 步是此复合物释放出IF3后就与50S大亚基结合，同时与IF2结合的GTP水解生成 GDP及磷酸释放出来。IF1及IF2也离开此复合物，形成具有起始功能的起始复合物， 即30S·mRNA·50S·fMet-tRNA。
蛋白质合成过程
（二）大肠杆菌中肽链合成的起始
1、起始密码子（起始信号）：细菌中多肽的合成并不是从 mRNA5’端的第一个核苷酸开始的。被转译的头一个密码子往 往位于5’端的第25个核苷酸以后。mRNA上的起始密码子常为 AUG，少数情形下也为GUG。
对起始密码子附近的核苷酸序列进行分析后发现，在距 离起始密码子上游约10个核苷酸的地方往往有一段富含嘌呤 的序列（称为Shine-Dalgarno序列，简称SD序列）。它与 16SrRNA3’端的核苷酸序列形成互补。
下图为一些原和生物的SD序列和SD序列于16SrRNA3’端了核糖体上的肽基部位（P位），空着的氨酰tRNA部位 （A位）准备接受下一个氨酰tRNA。至此肽链延长的准备工作已经完成。
起始复合物形成过程中。起始因子IF2具有GTP酶活性，而IF1起协调IF2和促 进IF3离开小亚基的作用。
其起始过程的图解如下：
蛋白质合成过程
30S复合物形成：
蛋白质合成过程
1、 活化 ： AA-AMP-E复合物的形成
AA+ATP+E Mg 2+ AA-AMP-E +PPi
Mn 2+
O
=-
E-CR1-C-O ~P-O- CH2 腺嘌呤
NH2 O OH
O
高能酸苷键
2、 转移
OH OH
AA-AMP-E+ tRNA
氨酰-tRNA +AMP+E
2-OH连接AA，影响下一步 肽键形成
起始复合物的形成可分三个步骤进行：首先始30S的亚基与起始因子3（IF3） 结合以阻止30亚基与50S亚基重新结合；然后30S亚基与mRNA结合成 30S·mRNA·IF3复合物（组分比例1:1:1)。第二步是30S·mRNA·IF3与已经含有结 合态GTP及甲酰甲硫氨酰-tRNA的起始因子IF1和IF2结合形成更大的复合物。第三 步是此复合物释放出IF3后就与50S大亚基结合，同时与IF2结合的GTP水解生成 GDP及磷酸释放出来。IF1及IF2也离开此复合物，形成具有起始功能的起始复合物， 即30S·mRNA·50S·fMet-tRNA。
氨基酸和蛋白质
………………………… 分子量 < 10000---多肽→组成蛋白质 许多多肽本身有重要的生理作用
开链的肽有两个末端，含游离氨基的一端称N端，通常写在左边。含有游离 羧基的一端称C端，写在右边。肽的命名从N端开始，由左至右依次将每个 氨基酸单位写成“某氨酰”，最后一个氨基酸写为“某氨酸”。
H
H
H3C C CONHCH2CONH C COOH
COOEt
（4）邻苯二甲酰亚胺丙二酸二乙酯法
O
NK
CH2(COOC2H5)2
CCl4 Br2
BrCH(COOC2H5)2
O N CH(COOC2H5)2 O
C2H5O R Cl
H3O
O N C(COOH)2
O
O N C(COOC2H5)2 OR O N CHCOOH
OR
O NH2NH2
N CHCOOH
OR H2N CHCOOH
OR
R
合成中只需选取不同的卤代烃既可合成多种氨基酸。
第19页/共30页
C6H5CH2Cl
H3O
O N CH(COOC2H5)2 O
ClCH2COOC2H5 ClCH2CH2SCH3
H3O H3O
H2C CHCOOC2H5
H3O
H2N CHCOOH CH2C6H5
H2N CHCOOH CH2COOH
氨基酸在强酸性溶液中以正离子存在， 在强碱性溶液中以负离子存在。在一定介质 时，主要以两性离子存在：
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
H+
H+
NH3+
两性离子
R CH COO-
开链的肽有两个末端，含游离氨基的一端称N端，通常写在左边。含有游离 羧基的一端称C端，写在右边。肽的命名从N端开始，由左至右依次将每个 氨基酸单位写成“某氨酰”，最后一个氨基酸写为“某氨酸”。
H
H
H3C C CONHCH2CONH C COOH
COOEt
（4）邻苯二甲酰亚胺丙二酸二乙酯法
O
NK
CH2(COOC2H5)2
CCl4 Br2
BrCH(COOC2H5)2
O N CH(COOC2H5)2 O
C2H5O R Cl
H3O
O N C(COOH)2
O
O N C(COOC2H5)2 OR O N CHCOOH
OR
O NH2NH2
N CHCOOH
OR H2N CHCOOH
OR
R
合成中只需选取不同的卤代烃既可合成多种氨基酸。
第19页/共30页
C6H5CH2Cl
H3O
O N CH(COOC2H5)2 O
ClCH2COOC2H5 ClCH2CH2SCH3
H3O H3O
H2C CHCOOC2H5
H3O
H2N CHCOOH CH2C6H5
H2N CHCOOH CH2COOH
氨基酸在强酸性溶液中以正离子存在， 在强碱性溶液中以负离子存在。在一定介质 时，主要以两性离子存在：
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
H+
H+
NH3+
两性离子
R CH COO-
人教版生物必修1 第2章 组成细胞的分子 第2节 第1课时 氨基酸及蛋白质的形成过程
第2章 组成细胞的分子
本部分内容讲解结束
按ESC键退出全屏播放
栏目 导引
(1)写出图中结构的名称 ①_氨__基___；②④__R_基___；③_羧__基___。
栏目 导引
第2章 组成细胞的分子
(2)比较图中两种氨基酸，写出氨基酸分子的结构通式：
_____________________。 (3)氨基酸的结构特点 ① 数 量 关 系 ： 至 少 都 含 有 ____一__个__氨__基__(—__N__H_2_)____ 和 __一__个__羧__基__(_—__C_O__O_H__)___。 ② 位 置 关 系 ： 都 有 __一__个__氨__基__和__一__个__羧__基__ 连 接 在 _同__一__个__碳__原__子___上。
第2章 组成细胞的分子
(1)图示①过程称为__脱__水__缩__合__，得到的化合物称为__二__肽__。 该化合物至少含有_一__个氨基和_一__个羧基，如果还有其他氨 基或羧基，则位于_R__基___上。 (2)图示中②③④的名称依次为__氨__基__、__肽__键__、__羧__基__，其中③ 的结构简式写为____—__N_H__—__C_O__—__(_或__—__C_O_— ___N_H__—__) ___。 (3)①过程产生的 H2O 中 H 的来源：_氨__基__(_—__N_H__2)_和__羧__基_____ _(—__C__O_O__H_)_____；H2O 中 O 的来源：_羧__基__(_—__C__O_O__H_)_。
(1)不要将“—NH2”误写为 NH2 或—NH3；不要将“—COOH”
误写为
或 COOH。
(2) 肽 键 有 以 下 几 种 写 法 ： —CO—NH— 或 —NH—CO— 或
蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
３、杂环aa〔2种)
组氨酸
脯氨酸
按Ｒ基的极性性质分类：
１、非极性Ｒ基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
蛋氨酸
脯氨酸
２、不带电荷的极性Ｒ基aa
丝氨酸
苏氨酸
酪氨酸
天冬酰胺
谷氨酰胺
半胱氨酸
甘氨酸
3、带正电荷的Ｒ基aa
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
4、带负电荷的Ｒ基aa
天冬氨酸
逆形M流成分 Sec布hitf原f’s侧理碱〔反自响链学〕 上甲硫基：强亲核基团与烃化试剂成锍盐
氨基酸是蛋白质的根本结构单元
固定相是液体，吸附在滤纸上，将样品点在纸上，用流动相展开
K值可以用测定滴定曲线的实验方法获得
C=O + H2N CH
C=N CH
Cu2+，Fe2+，Co2+或Mn2+时，易被氧化
〔Asp+〕
COO-
CH—NH3+
CH2
COOH K2
COO-
CH—NH3+
CH2
COO-
K3
〔Asp0〕 〔Asp-〕
COO-
CH—NH2
CH2
COO-
〔Asp--〕
〔一〕氨基酸的解离
COOH
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K1
〔Lys++〕
COO-
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K2
〔Lys+〕
谷氨酸
〔二〕不常见的蛋白质氨基酸
十九章氨基酸 蛋白质
氨基酸在等电点时溶解度最小。因而可以通过调节溶液的PH 值将等电点不同的氨基酸从氨基酸的混合溶液中分离出来。 2 氨基的反应 1）与HNO2的反应
2）与水合茚三酮的反应
7
8
3）与2,4-二硝基氟苯的反应
用于多肽链中氮端的分析
9
4）与苄氧羰基氯反应
用于保护氨基
10
5）与氯代甲酸叔丁酯反应
用于保护氨基
继续降解……自动化分析 （多肽不太长时可靠） 只能测几十个氨基酸的顺序
20
测C端： （1）、羧基多肽酶法：
O O H2O HN CH C NH CH COOH 羧基多肽酶 R' R O O HN CH COOH + NH2 CH COOH R' R 多次重复，连续检验 断下来的氨基酸 只能靠近游离羧基一端 的肽键被水解
COOH H2N R H
HO
CHO H CH2OH
D - 甘油醛
D -α - 氨基酸
L -α - 氨基酸
L - 甘油醛
蛋白质水解得到的氨基酸，其构型均为L – 型。 氨基酸构型的标记通常采用D/L命名法；而分子中手性碳原子 的标记则采用R/S命名法。
COOH H2N H S CH 3
COOH H2N S H H OH
R
CH 3
L - 丙氨酸
L - 苏氨酸
5
绝大多数α - 氨基酸的绝对构型为 S – 型。
§19-1-2 氨基酸的性质
氨基酸易溶于水。 氨基酸具有较高的熔点——因其以内盐的形式存在。 1 等电点 IP (isoelectric point) 氨基酸在溶液中存在下列平衡： R CH COOH
NH2
R CH
22
19.2.3 多肽的合成
2）与水合茚三酮的反应
7
8
3）与2,4-二硝基氟苯的反应
用于多肽链中氮端的分析
9
4）与苄氧羰基氯反应
用于保护氨基
10
5）与氯代甲酸叔丁酯反应
用于保护氨基
继续降解……自动化分析 （多肽不太长时可靠） 只能测几十个氨基酸的顺序
20
测C端： （1）、羧基多肽酶法：
O O H2O HN CH C NH CH COOH 羧基多肽酶 R' R O O HN CH COOH + NH2 CH COOH R' R 多次重复，连续检验 断下来的氨基酸 只能靠近游离羧基一端 的肽键被水解
COOH H2N R H
HO
CHO H CH2OH
D - 甘油醛
D -α - 氨基酸
L -α - 氨基酸
L - 甘油醛
蛋白质水解得到的氨基酸，其构型均为L – 型。 氨基酸构型的标记通常采用D/L命名法；而分子中手性碳原子 的标记则采用R/S命名法。
COOH H2N H S CH 3
COOH H2N S H H OH
R
CH 3
L - 丙氨酸
L - 苏氨酸
5
绝大多数α - 氨基酸的绝对构型为 S – 型。
§19-1-2 氨基酸的性质
氨基酸易溶于水。 氨基酸具有较高的熔点——因其以内盐的形式存在。 1 等电点 IP (isoelectric point) 氨基酸在溶液中存在下列平衡： R CH COOH
NH2
R CH
22
19.2.3 多肽的合成
生物人教版必修1课件：第2章 第2节 第1课时 氨基酸及其种类 蛋白质的形成过程和相关计算
(2)根据氨基酸的结构通式，可知①的 R 基为 —H，③的 R 基为—CH2—COOH，④的 R 基 为—CH2OH，⑤的 R 基为—(CH2)4—NH2，因 R 基不参与脱水缩合，故形成的肽链中 R 基为 4 种。(3)据(2)分析 R 基中含有氨基的是⑤，含 有羧基的是③，因 R 基不参与脱水缩合，故该 肽链中游离氨基和羧基数量都为 2。(4)该四肽 的相对分子质量与组成其氨基酸的相对分子 质量相比减少了 54(4 个氨基酸失去 3 分子水形 成四肽)。
1．描述从氨基酸到蛋白质的形成过程： 氨基酸→二肽(由 两个氨基酸 缩合成的 化合物)→多肽(由多个氨基酸缩合而成，含有 多个 肽键 的化合物，通常呈 链状 结构)→ 盘曲、折叠→具有一定 空间结构 的蛋白质。
(1)肽：氨基酸脱水缩合所形成的化合物， 以组成的 氨基酸数 来命名，如二肽、三肽、多 肽。
，那么 10
个氨基酸(同学)形成一条肽链时，脱掉 9 个水
分子。
(2)若 n 个氨基酸形成 m 条肽链，肽键数与 失去水分子数的关系为： 肽键数＝失去水分子 数＝n－m 。
(3)若 20 个氨基酸(同学)脱水缩合形成环状 多肽(即首尾的两个同学手牵手形成环状)，氨基 酸数与肽键数之间的数量关系为：环状多肽相当 于肽链数为 0，则此时 氨基酸数＝肽键数 。
(4) 它 与 另 一 个 同 类 分 子 结 合 的 方式 为 ________。形成的化学键叫________，可表示 为________，反应后的产物是________。
(2)肽链：多肽所呈的 链状结构 。
2．在上面左图中，第一个氨基酸分子的 羧基 和第二个氨基酸分子的 氨基 相连接，同时 脱去一分子 水 的结合方式，叫脱水缩合 。该 反应过程具有以下特点：
生物化学 蛋白质 氨基酸讲课文档
第二十四页，共87页。
(2) Neutral (uncharged) but polar amino acids
Asparagine (Asn, N) 天冬酰胺
第二十五页，共87页。
(2) Neutral (uncharged) but polar amino acids Glutamine (Gln, Q) 谷氨酰胺
第十四页，共87页。
(1) Nonpolar or hydrophobic amino acids. Leucine (Leu, L) 亮氨酸
第十五页，共87页。
(1) Nonpolar or hydrophobic amino acids.
Isoleucine (Ile, I) 异亮氨酸
第十六页，共87页。
脂蛋白 蛋白质+脂类
色蛋白 蛋白质+色素 血红蛋白=珠蛋白+血红素 磷蛋白 蛋白质+磷酸
第六页，共87页。
3 根据功能分类
酶
调节蛋白 胰岛素
贮存蛋白 谷类贮存蛋白（小麦的面筋）
转运蛋白 运动蛋白 防御蛋白和毒蛋白
受体蛋白
支架蛋白 结构蛋白
异常蛋白
第七页，共87页。
二 蛋白质的组成单位-- 氨基酸
第六十六页，共87页。
球蛋白分子三级结构 疏水侧链多分布在分子内部 亲水侧链多分布在分子表面 分子表面常有空穴
第六十七页，共87页。
（4）蛋白质的四级结构 蛋白质分子中亚基的种类、数量以及相互关
系。 亚基
第六十八页，共87页。
第六十九页，共87页。
第七十页，共87页。
维持蛋白质结构的作用力
第四十二页，共87页。
（2）氨基酸的化学性质 与水合茚三酮反应 蓝紫色复合物 （脯氨酸和羟脯氨酸例外
(2) Neutral (uncharged) but polar amino acids
Asparagine (Asn, N) 天冬酰胺
第二十五页，共87页。
(2) Neutral (uncharged) but polar amino acids Glutamine (Gln, Q) 谷氨酰胺
第十四页，共87页。
(1) Nonpolar or hydrophobic amino acids. Leucine (Leu, L) 亮氨酸
第十五页，共87页。
(1) Nonpolar or hydrophobic amino acids.
Isoleucine (Ile, I) 异亮氨酸
第十六页，共87页。
脂蛋白 蛋白质+脂类
色蛋白 蛋白质+色素 血红蛋白=珠蛋白+血红素 磷蛋白 蛋白质+磷酸
第六页，共87页。
3 根据功能分类
酶
调节蛋白 胰岛素
贮存蛋白 谷类贮存蛋白（小麦的面筋）
转运蛋白 运动蛋白 防御蛋白和毒蛋白
受体蛋白
支架蛋白 结构蛋白
异常蛋白
第七页，共87页。
二 蛋白质的组成单位-- 氨基酸
第六十六页，共87页。
球蛋白分子三级结构 疏水侧链多分布在分子内部 亲水侧链多分布在分子表面 分子表面常有空穴
第六十七页，共87页。
（4）蛋白质的四级结构 蛋白质分子中亚基的种类、数量以及相互关
系。 亚基
第六十八页，共87页。
第六十九页，共87页。
第七十页，共87页。
维持蛋白质结构的作用力
第四十二页，共87页。
（2）氨基酸的化学性质 与水合茚三酮反应 蓝紫色复合物 （脯氨酸和羟脯氨酸例外