生物化学第三章

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生物化学第三章核酸PPT课件

DNA与RNA结构差异
五碳糖不同
DNA中的五碳糖是脱氧核糖，而 RNA中的五碳糖是核糖。
碱基不同
DNA中的碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），而RNA中的碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（ G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C
）。
空间结构不同
DNA通常是双链结构，而RNA 通常是单链结构。
核酸药物设计思路及前景展望
核酸药物设计思路
核酸药物是一类以核酸为靶点的药物，通过特异性地与核酸结合，调节基因表达或抑制病原体复制，从而达到治疗疾病的目的。设计核酸药物时需要考虑靶点选择、药物稳定性、特异性、安全性等因素。
前景展望
随着基因组学和生物信息学的发展，越来越多的疾病相关基因和靶点被发现，为核酸药物的研发提供了广阔的空间。未来，核酸药物有望在肿瘤、遗传性疾病、病毒感染等领域发挥重要作用，成为一类重要的治疗药物。同时，随着技术的不断进步和成本的降低，核酸药物的研发和应用将更加普及和便捷
DNA拓扑异构酶的作用
拓扑异构酶能够改变DNA的超螺旋状态，从而调节DNA的拓扑结构和功能。拓扑异构酶在DNA复制、转录、修复和重组等过程中发挥重要作用。
RNA结构与性质
03
tRNA三叶草结构特点
01
02
03
三叶草二级结构
由DHU环、反密码环、 TΨC环、额外环和可接受茎组成，形似三叶草。
反密码环
人类基因组计划与意义
1 2 3
人类基因组计划的目标
破译人类全部遗传信息，解读人类基因组所蕴含的生命奥秘。
研究成果及应用
揭示了人类基因组的组成、结构和功能，为医学、生物技术和制药等领域提供了重要的科学基础。

第三章生物化学课件酶与辅酶

发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。 (2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化活性的天然RNA—Ribozyme。
酶催化进行的反应——酶促反应底物、产物(P50)
能量水平
E1
ES
E2
E+S
G
途径进行，降低反应所
需活化能，所以能加快反应速度。
P+ E
反应过程
中间产（络合）物学说
• 第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S P + E • 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E －S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。 • （中间产物很不稳定，存在时间非常短暂）
酶专一性的“诱导契合学说”
三、酶高效催化的因素
(1)临近效应、定向效应：在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 (2)“张力”和“形变” ：底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从而促使酶－底物中间产物进入过渡态。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香）（硷性）
羧肽酶羧肽酶
（丙）
胰凝乳蛋白酶
胃蛋白酶
弹性蛋白酶胰蛋白酶

生物化学第三章维生素和微量元素

第三章维生素与微量元素
一、维生素的定义维生素(vitamin)是机体维持正常生理功能所必需，但在
体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。这类化合物天然存在于食物中，在物质代谢过程中发挥各自特有的生理功能。但机体缺乏某种维生素时，可发生物质代谢的障碍并出现相应的维生素缺乏症。
统有保护作用，缺乏时表现出神经营养障碍。维生素PP缺乏症称为癞皮病(pellagra)，主要表现是皮炎、腹泻及痴呆。近年，临床上将尼克酸用来作为降胆固醇药。尼克酸能抑制脂肪组织的脂肪分解，从而抑制FFA的动员，可使肝中 VLDL的合成下降，起到降胆固醇的作用。服用过量尼克酸 (2～4g/d)会引起血管扩张、脸颊潮红、痤疮及胃肠不适等症状，长期大量服用可能对肝有损害。抗结核药物异烟肼的结构与维生素PP十分相似，两者有拮抗作用，长期服用可能引起维生素PP缺乏。
酮戊二酸脱氢酶系等。当维生素B1缺乏时，代谢中间产物 α-酮酸的氧化脱羧反应发生障碍，导致神经组织氧化供能不足，导致末梢神经炎及其他神经病变。 TPP也是磷酸戊糖途径中转酮醇酶的辅酶，维生素B1缺乏时，使体内核苷酸的合成受到影响。维生素B1在神经传导中起一定作用。维生素B1和糖代谢关系密切，当维生素B1缺乏时，糖代谢受阻，丙酮酸积累，使血、尿和脑组织中丙酮酸含量升高，出现多发性神经炎、心力衰竭、四肢无力、肌肉萎缩、甚至浮肿等症状，临床上称为脚气病，故维生素B1又称为抗脚气病维生素。
目录
三、维生素PP
(一)化学本质及性质维生素PP又称抗癞皮病维生素，包括尼克酸(nicotinic acid，
又称烟酸)及尼克酰胺(nicotinamide，又称烟酰胺)，两者均属吡啶衍生物，在体内可相互转化。维生素PP广泛存在于自然界动植物中，肝内能将色氨酸转变成维生素PP，但转变率较低，60mg色氨酸仅能转变成1mg尼克酸，人体的维生素PP主要从食物中摄取。维生素PP的结构如下：

生物化学第三章酶(共65张PPT)

概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分泌时,不具有酶活性的形式
酶原切除片段酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity）后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity）后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax

生物化学第3章氨基酸

生物化学第三章氨基酸 (amino acid)
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
氨基酸(amino acid) ：α-氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基酸是与羧酸相邻α-碳原子上连有一个氨基，故称α-氨基酸。利用酸水解、碱水解、酶解可把蛋白质分子水解释放氨基酸。
不变部分（除脯氨酸）可变部分 L型 α -氨基酸
氨基酸
芳香族氨基酸 Phe、Tyr、Trp 杂环氨基酸 His、Pro
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有羟基
丝氨酸Ser的-OH在生理条件下不解离，但是个极性基团，能与其他基团形成氢键，常出现在酶的活性中心；苏氨酸Thr的-OH是仲醇，具有亲水性；
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸（3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
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用强酸型阳离子交换树脂分离氨基酸
氨基酸与树脂的亲和力取决于：
气液层析
高效液相层析
蛋白质的水解条件及优缺点
第一章糖课后题第6题
高碘酸及其盐可以定量的氧化断裂邻二羟基、α-羟基醛等的碳碳键，产生相应的羰基化合物。该反应可以用来区分糖苷是呋喃还是吡喃型的。侧翼测定直连多糖的相对分子量和支链淀粉的非还原末端残基数，即分支数目。

生物化学第3章氨基酸分析

氨基酸首尾脱水聚合成肽键。
180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸（3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、醛基氧化酶氨基酸的化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应：成盐、成酯、成酰氯、脱羧、叠氮
侧链R基参与的反应：取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。烃基化反应：

生物化学第3章酶

生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。

2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。

3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。

基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。

单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。

辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。

酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。

酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。

酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。

酶通过多元催化发挥高效催化作用。

酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。

底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。

v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。

vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。

酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。

酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。

对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。

在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。

生物化学第三章核酸

第三节 RNA的结构与功能
Structure and Function of RNA
• DNA和RNA的区别
不同点戊糖碱基二级结构碱基互补配对种类 RNA 核糖 G C A U 单链忠实性较低多（mRNA，rRNA， tRNA 等） DNA 脱氧核糖 G C A T 双链忠实性高少

碱基互补配对: 腺嘌呤/胸腺嘧啶(A-T)
4.双螺旋表面存在大沟和小沟
小沟
大沟
（二） DNA二级结构的多样性
• 三种DNA构型的比较
螺距旋向 (nm) 每圈碱基数螺旋直径（nm）骨架走行
存在条件
A型右手 B型右手
2.3 3.54
11 10.5
2.5 2.4
平滑平滑
体外脱水生理条件
（二）碱基
碱基(base)是含氮的杂环化合物。
腺嘌呤
嘌呤碱基嘧啶鸟嘌呤存在于DNA和RNA中
胞嘧啶
尿嘧啶胸腺嘧啶仅存在于RNA中仅存在于DNA中
NH2
嘌呤(purine，Pu)
N 7 8 9 NH
N
N
NH
5 4
6 3 N
1N 2
腺嘌呤(adenine, A)
O N
N
NH
NH
鸟嘌呤(guanine, G)
(二) 原核生物DNA的环状超螺旋结构
原核生物DNA多为环状，以负超螺旋的形式存在，平均每200碱基就有一个超螺旋形成。
DNA超螺旋结构的电镜图象
(三) DNA在真核生物细胞核内的组装
真核生物染色体由DNA和蛋白质构成
基本单位是核小体
DNA染色质呈现出的串珠样结构。染色质的基本单位是核小体(nucleosome)。

生物化学第三章糖类

有些糖是重要的中间代谢物，糖类物质通过这些中间物为合成其它生物分子如氨基酸、核苷酸、脂肪酸等提供碳骨架。
4. 作为细胞识别的信息分子
糖蛋白是一类在生物体内分布极广的复合糖，它们的糖链可能起着信息分子的作用，并因此出现了一门新的学科，称糖生物学。四、旋光异构
1. 异构现象
同分异构或称异构（isomerism）, 是指存在
第一节通论
一、糖类的组成及化学本质糖类物质主要是由碳、氢、氧组成，其分子式通常以 Cn(H2O)n表示。由于一些糖分子中氢和氧原子数之比往往是 21，刚好与水分子中氢、氧原子数的比例相同，过去误认为
此类物质是碳与水的化合物，故有“碳水化合物”之称。
实际上，有些糖如鼠李糖（C6H12O5）和脱氧核糖（C5H10O4）等，它们分子中氢、氧原子数之比并非2 1。而一些非糖物质，如甲醛（CH2O）、乳酸（C3H6O3）和乙酸（C2H4O2）,它们分子中氢、氧原子数之比却都是2 1。因此
葡萄糖+乙酸酐→五乙酸酯
链醇
含5个羟基
直
葡萄糖+钠汞齐 →山梨醇（含六个羟基直链醇）
由此可知葡萄糖的链状结构是：
2. 葡萄糖的构型一个碳原子和四个不同的原子或基团相连时，形成两种不同的空间排布，构成两类不同的构型。单糖的构型是以甘油醛为基准进行比较而确定的。
D、L是指构型，“+”、“-”指旋光方向。D与“+”、 L与 “-”并无必然联系。D-葡萄糖和D-果糖旋光方向分别为 “+” 和“-”，而L-葡萄糖和L-果糖旋光方向却均为“-”。构型与
（6）形成糖酯与糖醚
第三节寡糖
寡糖是由2-20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类物质。
一、双糖 1. 麦芽糖

生物化学03第三章酶

三、酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物应过程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性，这种酶活性的调节方式称~。

别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂）负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂）（多为小分子化合物）

生物化学第三章蛋白质化学名词解释

第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。

蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。

2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。

3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。

4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。

5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。

6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。

7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。

8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。

9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。

10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。

11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。

因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。

12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。

13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。

14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。

15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。

16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。

它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。

食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。

17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。

生物化学第三章氨基酸(共92张PPT)

Tyrosine
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的（也有D型的，但很少）。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬．氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问：大多数氨基酸在中性（pH=7）时，带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y

生物化学-3-脂类

2.活性氧（reactive oxygen）
(1)活性氧：氧或含氧的高反应活性分子如O2. , H2O2，1O2等统称为活性氧。 (2)普通氧和几种重要的活性氧普通氧超氧阴离子自由基羟基自由基过氧化氢单线态氧。
3.自由基链反应（chain reaction）
包括3个阶段：引发、增长、终止。 (详见下图…)
二、脂肪酸
• 脂肪酸的种类
脂肪酸(fatty acid, FA)：由一条长的烃链（“尾”）和一个末端羟基（“头”）组成的羧酸。饱和脂肪酸(saturated FA)：烃链不含双键（和三键）。
不饱和脂肪酸(polyunsaturated FA)：含一个或多个双键。不同脂肪酸之间的主要区别在于烃链的长度（碳原子数目）、双键的数目和位臵。
又可分为甘油三酯蜡
复合脂质(compound lipid)：除脂肪酸和醇外,含其他非脂分子。
又可分为磷脂
衍生脂质(derived lipid)：由单纯脂肪酸和复合脂质衍生而来或关系密切。取代烃
固醇类萜其他脂质
糖脂
2.按脂质在水中和水界面上的行为不同：
非极性脂质：不具有溶剂可溶性，也不具有界面可溶性。 I类极性脂质：具有界面可溶性，不具有溶剂可溶性,能掺入膜，但自身不能形成膜。 II类极性脂质(磷脂和鞘糖脂)：是成膜分子，能形成双分子层和微囊。 III类极性脂质(去污剂)：是可溶性脂质，虽具有界面可溶性，但形成的单分子层不稳定。
• 醚甘油磷脂
缩醛磷脂 (plasmalogen) 血小板活化因子(PAF)
• 鞘磷脂
鞘磷脂(sphingomyelin)即鞘氨醇磷脂(phosphosphingolipid) ，由鞘氨醇(sphingosine)、脂肪酸、磷酰胆碱组成。

生物化学第三章氨基酸

COOH H3N
+
C H R
-H pK1' +H
+
+
COO H3N
+
-
C H R
-H pK2' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子等电点PI 等电点
10 -1 负离子
（）与亚硝酸反应
四. 氨基酸的化学反应
1．α-氨基参与的反应氨基参与的反应
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
H 2N CH 2 O CH C OH
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
H 2N CH CH
天冬氨酸 Aspartic acid
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartic acid 谷氨酸 Glutamic acid
H2N
酸性氨基酸
O CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸含羟基氨基酸
一. 氨基酸—蛋白质的构件分子蛋白质的水解作用提供了关于蛋白质的水解——蛋白质的水解作用提供了关于
α-氨基酸的一般结构— 氨基酸的一般结构—
20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。种氨基酸除脯氨酸外

生物化学——第三章酶

2）高度专一性
• 酶的专一性（Specificity）(特异性)
指酶在催化生化反应时对底物的选择性。
3）反应条件温和,对环境变化敏感
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范
围为20-40C。 • 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4) 酶的催化活力受调控
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。
结构专一性键专一
基团专一
1）绝对专一性
（结构专一性）
• 酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
• 例：脲酶、
O
2HN-C-NH2
• 精氨酸酶
2)相对专一性(Relative Specificity)
• 酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或
+ E
酶与中间产物
3、决定酶专一性的机制
（a）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚
性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如
同一把钥匙对一把锁一样
（b）诱导契合学说：
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，但酶的活性中心具有一定的柔性，两者相遇底物诱导酶构象发生变化，才形成了互补形状。
(2)酸碱性基团：
CH2 H2N CH2 C
• Asp和Glu的羧基
• Lys的氨基
OH H2N
• Tyr的酚羟基
• His的咪唑基 • Cys的巯基等
活性中心的结构特点
• 只占酶分子总体积的很小一部分 • 具有三维空间结构
• 酶的活性部位和底物的辨认和结合过程，称
为诱导契合（induced-fit）

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