酶学原理笔记
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酶——活细胞产生的，能在细胞内外起作用的（催化）生理活性物质提取分离法微生物细胞发酵产酶酶的生产方法生物合成法植物细胞发酵产酶化学合成法动物细胞发酵产酶转录定义：以DNA为模板，以核苷三磷酸为底物，在RNA聚合酶（转录酶）的作用下，生成RNA分子的过程。
RNA的转录过程(三步)1.起始2.延长3.终止翻译定义：以mRNA为模板，以氨基酸为底物，在核糖体上通过各种tRNA、酶和辅助因子的作用，合成多肽链的过程蛋白质的合成过程：氨基酸的活化：1 肽链合成的起始，2肽链的延伸，3肽链合成的终止与释放在核糖体上合成多肽（三阶段）；1、起始阶段2、延伸阶段3、终止阶段1.进位:氨基酰-tRNA进入受位;2.转肽:形成肽键,在转肽酶作用下,给位与受位结合;3.移位:核蛋白体向3’端移动一个密码子的位置,空出受位,不断地进位、转肽、移位,使肽链延长。
肽链合成的终止阶段；1.出现终止密码并与终止因子结合;2.肽键水解,多肽释放;3.tRNA,mRNA,大小亚基解离酶生物合成的调节：通过调节酶合成的量来控制微生物代谢速度的调节机制，是在基因转录水平上进行的。
意义:通过阻止酶的过量合成，节约生物合成的原料和能量调节基因(regulator gene)：可产生一种组成型调节蛋白(regulatory protein) （一种变构蛋白），通过与效应物(effector) （包括诱导物和辅阻遏物）的特异结合而发生变构作用，从而改变它与操纵基因的结合力。
调节基因常位于调控区的上游启动基因（promotor gene）（启动子）：有两个位点：（1）RNA聚合酶的结合位点（2）cAMP-CAP的结合位点。
CAP：分解代谢产物基因活化蛋白（catabolite gene activator protein），又称环腺苷酸受体蛋白(cAMP receptor protein，CRP）。
杨荣武生物化学原理笔记—酶
酶酶（enzyme）是生物催化剂（biocatalyst）。
酶的化学本质：主要是蛋白质，也有少数是RNA（核酶）。
由细胞内合成的；酶的催化性质：底物（S）、产物（P）和酶（E）——酶促反应酶与非酶催化剂的共同性质1.只能催化热力学允许的反应2.反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使用3.对正反应和逆反应的催化作用相同4.不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间。
酶促反应与非酶促反应的不同性质1.酶促反应的速率高很多2.酶促反应呈现出饱和动力学3.酶促反应有最适温度和pH值。
酶的命名如果酶的底物有两种，那么两种底物均需表明，中间用“：”分开。
例如草酸氧化酶（习惯名称）的系统名称为草酸：氧氧化酶。
如果酶的其中一个底物是水，可将水省略不写。
例如乙酰辅酶A水解酶（习惯名称）的系统名称为乙酰辅酶A：水解酶。
酶的分类：酶分为七大类：依次为氧化还原酶类（oxido-reductases）、转移酶类（transferases）、水解酶类（hydrolases）、裂合酶类（lyases）、异构酶类（isomerases）、连接酶类（ligases）或合成酶类（synthetases）和转位酶（translocases）。
根据化学组成：单纯酶（simple enzyme）,缀合酶/结合酶（conjugated enzyme）单纯酶（如核糖核酸酶和胃蛋白酶）是指酶中只含有蛋白质，不含其他成分。
结合酶（如转氨酶、细胞色素氧化酶和乳酸脱氢酶）是指酶中除了蛋白质外，还含有一些非蛋白质成分。
结合酶中的蛋白质称为脱辅酶（apoenzyme），非蛋白质成分称为辅助因子（cofactor）。
酶蛋白和辅助因子本身无催化活性，只有完整结合形成全酶（holoenzyme）后，才具有活性。
在催化反应中，酶蛋白和辅助因子所起的作用是不同的，酶催化反应的专一性取决于酶蛋白，而辅助因子对电子、原子或某些化学基团起传递作用。
辅助因子包括金属离子和有机小分子化合物。
酶学与酶工程学习重点知识整理
2012年10月酶学与酶工程复习重点酶的定义与化学本质定义:酶---活细胞产生的，能在细胞内外起作用的(催化)生理活性物质。
酶的化学本质: 酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸等酶催化作用的特点1.催化效率极高反应速度比无催化剂时高108~1020倍，比其他催化剂高107~1013倍。
常用分子比来表示,即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。
Kcat:每秒每个酶分子能催化多少个微摩尔的底物发生转化。
2.高度的专一性酶对反应物(底物)具有严格的选择性。
一种酶只能催化某一种或某一类特定的底物发生反应。
绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化一个反应，而不作用于任何其它物质。
相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都有作用。
包括键专一性和簇(基团)专一性。
立体异构专一性：这类酶能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种构型起作用，而不催化其他异构体。
包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
3.反应条件温和酶在强酸、强碱、高温、高压等条件下会变性失活，故催化反应一般在常温、常压、接近中性的溶液中进行。
4.酶的催化活性是受调节控制的易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制,这是酶与非生物催化剂的本质区别。
酶的国际系统分类法及编号1.氧化还原酶2.转移酶3.水解酶4.裂合酶5.异构酶6.合成酶酶活力、酶单位、比活力酶活力(也称酶活性)：指酶专一催化一定化学反应的能力。
酶单位(u): 在酶作用最适底物、最适pH、最适缓冲液的离子强度及25 ℃下，每分钟内催化1.0微摩尔底物转化为产物底酶量为一个国际酶活力的单位(IU)。
比活力(specific activity):每mg蛋白质所具有的酶活力单位数，用（U/mg蛋白）来表示。
酶活力测定方法单体酶，寡聚酶(oligomeric enzyme )，多酶体系(multienzyme system) ,多酶复合体单体酶：它是一个具有完整生物功能、独立三级结构的单酶蛋白部分只有一条多肽链的酶称为单体酶。
有关酶的知识点总结
有关酶的知识点总结一、酶的分类及结构1. 酶的分类按照酶作用的反应类型，酶可以分为氧化还原酶、氧合酶、缩合酶、水解酶等多种类型。
按照酶对底物的作用方式，酶可以分为催化酶、调控酶、结构酶等类型。
2. 酶的结构酶的结构复杂多样，通常由一部分蛋白质和一部分非蛋白质分子组成。
酶蛋白质部分由不同类型的氨基酸组成，并且其结构可以包括原核细胞的简单蛋白，也可以包括真核细胞的复合蛋白。
酶的非蛋白质部分通常称为辅因子，它们可以是离子、联合辅因子等。
二、酶的催化原理1. 酶的底物特异性酶对底物的特异性是一种选择性，它只作用于一种或少数几种相似的底物。
这是因为酶与底物之间通过氢键、离子键、范德华力、疏水效应等相互作用，从而形成酶底物复合物。
所以，酶只能催化与其底物特异相互作用的反应。
2. 酶的催化速率酶可以显著地提高化学反应的速率。
酶催化的速率一般为化学反应速率的百万到十亿倍。
这是由于酶能够降低反应物的活化能，提高反应速率。
3. 酶的活性酶的活性会受到多种因素的影响，如温度、pH、离子强度、底物浓度等。
一般来说，酶的活性会随着温度和pH的升高而增加，在适宜的温度和pH条件下酶表现出最佳的活性。
三、酶的生物学功能1. 营养代谢酶在生物体内参与了多种代谢反应，包括碳水化合物、脂肪、蛋白质等物质的分解和合成。
例如，淀粉酶、脂肪酶、蛋白酶等酶可以帮助生物体将复杂的有机物质分解为单体，以提供能量和营养。
2. 调节代谢酶还可以调节生物体内的代谢过程，保持生物体内环境的稳定和平衡。
例如，磷酸可逆性的磷酸化反应可以通过激酶和蛋白磷酸酶来进行反应的逆向和正向调节。
3. 免疫与防卫酶在免疫系统中也扮演着重要角色，如溶菌酶、抗菌肽等酶可以帮助生物体对抗外部病原体的侵袭。
四、酶在工业与医学中的应用1. 食品工业在食品工业中，酶可以用于改善食品质量和加工过程。
比如利用蛋白酶对面团中的蛋白质进行降解，使食品口感更加鲜嫩。
2. 制药工业在制药工业中，酶可以用于合成活性药物、检测生物标志物和治疗疾病。
知识点28：酶--高考生物大一轮复习笔记
笔记28：酶【酶和激素的比较】：【关于酶的几种错误说法】：学生批注：【常见酶的作用比较】：（2）酶的特性 ①高效性Ⅰ.设计思路：通过将不同类型催化剂(主要是酶与无机催化剂)催化底物的反应速率进行比较，得出结论。
Ⅱ.设计方案 Ⅲ.曲线模型：►与无机催化剂相比，酶降低活化能的作用更显著，酶的催化效率更高。
►酶只能缩短达到化学平衡所需的 时间 ，不能改变化学反应的 平衡点 。
Ⅳ.实验验证对照组：反应物+无机催化剂→反应物分解速率加快。
实验组：反应物+等量酶溶液→反应物分解速率更快。
实验中自变量是 催化剂 种类，因变量是 反应物分解速率 。
实验结论：酶的催化效率远 大于 无机催化剂的催化效率。
②专一性：每一种酶只能催化 一种 或 一类 化学反应。
Ⅰ.设计思路：常见的方案有两种，即底物相同但酶不同或底物不同但酶相同，最后通过观察酶促反应能否进行得出结论。
、Ⅱ.设计方案来源 有的可来源于食物等 酶只在生物体内合成酶的种类 作用代谢相关的酶淀粉酶 催化淀粉水解成麦芽糖 麦芽糖酶 催化麦芽糖水解成葡萄糖 脂肪酶 催化脂肪水解成甘油和脂肪酸蛋白酶 作用于肽键，使蛋白质水解成多肽（部分氨基酸） 肽酶 作用于肽键，使多肽水解成氨基酸 过氧化氢酶 使过氧化氢分解成氧气和水DNA 酶作用于磷酸二酯键，使其断裂水解成脱氧核苷酸 遗传变异相关的酶解旋酶 作用于氢键，使DNA 的两条链解旋DNA 聚合酶（Taq 酶） 形成磷酸二酯键，使单个脱氧核苷酸连接到已有的DNA （或RNA ）片段上RNA 聚合酶 形成磷酸二酯键，使多个核糖核苷酸聚合成RNA 逆转录酶形成磷酸二酯键，使RNA 逆转录成DNA生物工程相关的酶限制酶 识别特定的脱氧核苷酸序列，切割磷酸二酯键，使DNA 形成粘性末端或平末端DNA 连接酶 形成磷酸二酯键，使两个DNA 片段连接形成重组DNA 纤维素酶、果胶酶去除植物细胞的细胞壁，形成原生质体胰蛋白酶（胶原蛋白） 使动物组织、器官分散成单个细胞，便于动物细胞培养项目 实验组对照组材料 等量的同一种底物试剂 与底物相对应的酶溶液 等量的无机催化剂 现象 反应速度很快，或反应用时短反应速度缓慢，或反应用时长结论酶具有高效性还原糖斐林试剂水浴加热砖红色沉淀酶酶 （淀粉） （淀粉酶） （滴加碘液，观察颜色变化）自变量：温度因变量：淀粉的水解程度（以淀粉的剩余量为鉴定指标）无关变量：pH 等要相同且适宜举例：淀粉（非还原糖） 麦芽糖 蔗糖（非还原糖） 葡萄糖 + 果糖 〖举例中，酶是淀粉酶，应用斐林试剂检测，不能碘液检测.（ ）〗 Ⅲ.曲线模型：►加入酶B 的反应速率和无酶条件下的反应速率相同，说明酶B 对此反应 无 催化作用。
生物化学笔记——第一篇第三章酶
第三章 酶 ⼀、酶的组成 单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：酶蛋⽩：决定反应的特异性； 辅助因⼦：决定反应的种类与性质；可以为⾦属离⼦或⼩分⼦有机化合物。
可分为辅酶：与酶蛋⽩结合疏松，可以⽤透析或超滤⽅法除去。
辅基：与酶蛋⽩结合紧密，不能⽤透析或超滤⽅法除去。
酶蛋⽩与辅助因⼦结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作⽤。
参与组成辅酶的维⽣素转移的基团 辅酶或辅基所含维⽣素氢原⼦ NAD+﹑NADP+ 尼克酰胺（维⽣素PP）FMN﹑FAD 维⽣素B2醛基 TPP 维⽣素B1酰基辅酶A﹑硫⾟酸泛酸、硫⾟酸烷基钴胺类辅酶类维⽣素B12⼆氧化碳⽣物素⽣物素氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维⽣素B6）甲基、等⼀碳单位四氢叶酸叶酸 ⼆、酶的活性中⼼ 酶的活性中⼼由酶作⽤的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。
对结合酶来说，辅助因⼦参与酶活性中⼼的组成。
但有⼀些必需基团并不参加活性中⼼的组成。
三、酶反应动⼒学 酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂和抑制剂等。
１、底物浓度 １）在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加⽽上升，加⼤底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进⼀步增⾼，反应速度不再随底物浓度增⼤⽽加快，达反应速度，此时酶的活性中⼼被底物饱合。
２）⽶⽒⽅程式 V＝Vmax［S］／Km＋［S］ a.⽶⽒常数Km值等于酶促反应速度为速度⼀半时的底物浓度。
b.Km值愈⼩，酶与底物的亲和⼒愈⼤。
c.Km值是酶的特征性常数之⼀，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离⼦强度有关，与酶的浓度⽆关。
d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正⽐。
２、酶浓度 在酶促反应系统中，当底物浓度⼤⼤超过酶浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶的浓度成正⽐关系。
３、温度 温度对酶促反应速度具有双重影响。
升⾼温度⼀⽅⾯可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。
酶学原理笔记
第一章绪论酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂。
定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
酶的重要两大类：主要由蛋白质组成——蛋白类酶（P酶）主要由核糖核酸组成——核酸类酶（R酶）酶与其他化学催化剂的区别、特点：（1）酶的催化高效性通常要高出非生物催化剂催化活性的106~1013倍（2）高度专一性（3）温和的作用条件常温常压和温和的酸碱度条件（4）容易控制酶的反应（5）酶的来源广泛第二章酶学基础酶的活性中心：是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个酶分子相当小的部分，它是由在线性多肽中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。
必需基团：活性中心的一些化学基团为酶发挥作用所必需活性中心外的必需基团－－结构残基；非贡献残基（非必需残基）：是除了酶的必须基团之外，酶蛋白的其余部分中的氨基酸残基。
8种频率最高的氨基酸残基：丝氨酸、组氨酸、胱氨酸、酪氨酸、色氨酸、天冬氨酸、谷氨酸和赖氨酸。
酶的结构;1、酶的一级结构：是催化基础，是把蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。
二硫键的断裂将使酶变性而丧失其催化能力。
2、酶的二级结构：是肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，延一条主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。
3、酶的三级结构：是多肽在二级结构基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，形成的特定构象。
4、酶的四级结构：是指由不同或相同的亚基按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构。
具有四级结构的酶按其功能分，一类与催化作用有关，另一类与代谢调节关系密切。
（亚基虽然具有三级结构，但单独存在时通常没有生物学活性或活性低，只有缔合形成特定的四级结构时才具有生理功能。
）活性中心空间构象的维持则依赖于酶蛋白的二、三级结构的完整性。
酶分子的结构域：是指蛋白质肽链中一段独立的具有完整、致密的立体结构区域，一般由40—400个氨基酸残基组成。
酶的催化原理：（中间产物理论）在酶浓度固定的条件下，要达到最大初速率必须增加底物浓度，这是大多数酶的特征。
酶工程原理与技术郭勇笔记重点精要
绪论酶的生产与应用的技术过程称为酶工程第一节酶的基本概念同时酶的催化作用具有:专一性、高效性,作用条件温和等特点第二节酶的分类与命名按其化学组成不同,酶可以分为主要由蛋白质组成蛋白类酶(P酶)和主要由核糖核酸组成的核酸类酶(R酶)两大类别。
蛋白类酶和核酸类酶的分类命名的总原则是相同的(根据酶的作用底物和催化反应的类型),同时又有所区别一、蛋白类酶的分类与命名推荐名:在惯用名称的基础上,加以选择和修改而成。
酶的推荐名一般由两部分组成:第一部分为底物名称,第二部分为催化反应的类型。
后面加一个“酶”字( -ase)。
不管酶催化的反应是正反应还是逆反应,都用同一个名称。
系统名称( Systematic name):包括了酶的作用底物,酶作用的基团及催化反应的类型。
(一)蛋白类酶(P酶)的分类原则按照酶催化作用的类型,将蛋白类酶分为 6 大类。
第 1 大类,氧化还原酶第 2大类,转移酶第 3 大类,水解酶第 4 大类,裂合酶第 5 大类,异构酶第 6 大类,合成酶(或称连接酶)每个大类中,按照酶作用的底物、化学键或基团的不同,分为若干亚类。
每一亚类中再分为若干小类。
每一小类中包含若干个具体的酶六大类蛋白类酶简介1、氧化还原酶( Oxidoreductases)催化氧化还原反应,其催化反应通式为:AH2 + B = A +BH22、转移酶(Transferases)反应通式为:AB + C = A + BC3、水解酶 (Hydrolases)催化各种化合物进行水解反应的酶称为水解酶。
其反应通式为: AB + H2O = AOH + BH(4)裂合酶 (Lyases)催化一个化合物裂解成为两个较小的化合物及其逆反应的酶成为裂合酶。
其反应通式为:AB =A + B乙酰乳酸合酶( 2-乙酰乳酸+ CO2 = 2-丙酮酸)5、异构酶 (Isomerases)催化分子内部基团位置或构象的转换的酶称为异构酶其反应通式为: A=B。
高一生物选修酶知识点总结
高一生物选修酶知识点总结一、酶的定义及特点酶是一类催化生物体内化学反应的蛋白质，在生物体内起着极为重要的作用。
酶具有以下特点：1. 酶是高效催化剂：酶能够加速化学反应的速率，使反应在生物体内可以在温和条件下迅速进行。
2. 酶具有高度的专一性：不同酶对特定底物具有选择性催化作用，即只催化特定的化学反应。
3. 酶具有可逆性：酶与底物结合形成酶底物复合物，通过改变酶底物复合物的结构，酶可以催化底物向产物转化，同时酶又可以与产物解离重新进行催化反应。
4. 酶的活性受环境条件的影响：酶的活性受温度、pH值等环境因素的影响，适宜的环境条件能够提高酶的催化效率。
二、酶的分类酶可以分为以下几类：1. 氧化还原酶：如氧化酶、还原酶，能够参与氧化还原反应，将底物氧化或还原。
2. 水解酶：如蛋白酶、脂肪酶，能够催化底物的水解反应，将复杂的物质水解为简单的物质。
3. 合成酶：如DNA聚合酶、脱氧核糖核酸合成酶，能够催化底物的合成反应，将简单的物质合成为复杂的物质。
4. 转移酶：如转移酶、乳酸脱氢酶，能够催化底物之间的基团转移反应。
5. 解氨酶：如氨基酸酶、尿素酶，能够催化底物中的氨基团的解离反应。
三、酶的工作原理酶通过底物与酶结合形成酶底物复合物，然后改变酶底物复合物的结构，使底物发生化学反应，生成产物。
酶的工作原理可以通过以下几个步骤来解释：1. 底物结合：底物与酶结合形成酶底物复合物，底物通过与酶的活性位点相互作用来结合。
2. 底物转化：酶通过改变底物的结构，使其发生化学反应，底物转化为产物。
3. 产物解离：产物与酶解离，酶恢复到初始的状态，可以再次参与其他底物的催化反应。
四、酶的活性调控生物体内对酶的活性进行调控，以满足不同生物过程中的需要。
酶的活性调控可以通过以下几种方式实现：1. 温度调节：合适的温度能够提高酶的活性，过高或过低的温度都会影响酶的催化效率。
2. pH值调节：酶对pH值敏感，不同酶对pH值的适应范围不同，适宜的pH值能够维持酶的最佳活性状态。
3.1-1【生物笔记】生物催化剂——酶
第三章细胞中能量的转换和利用第一节生命活动需要酶和能源物质生物催化剂——酶知识点1 酶的本质1.关于酶的本质的探索2.酶的本质能催化生化反应的酶绝大多数是蛋白质，少数为RNA。
【拓展】核酶核酶是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂,可降解特异的mRNA序列。
四膜虫的rRNA前体也具有催化活性。
【注意】酶只能在活细胞中产生,不能从食物中获取。
但在条件适宜的情况下，酶在细胞内、细胞外和生物体外均可发挥催化作用。
【拓展】酶与蛋白质的关系绝大多数酶是蛋白质，但不是所有的蛋白质都是酶，只有具有催化作用的蛋白质才是酶。
3.酶的作用实质酶能降低化学反应的活化能，使细胞代谢在温和的条件下快速有序地进行。
(1)酶促反应：由酶催化的化学反应。
(2)活化能：在一定温度下，分子从基态转变为容易发生化学反应的过渡态所需的能量。
(3)酶的作用机理25 ℃下测得的不同反应条件下过氧化氢分解需要的活化能反应条件活化能（kJ·mol-1）没有催化剂催化75.24用胶状钯催化48.9用过氧化氢酶催化＜8.36①反应物处于基态，在反应的瞬间，反应物中有一部分分子具有比基态更高的能量，即处于过渡态，这时就能形成新物质，即产物。
处于过渡态的分子越多，反应速率就越快。
②在有酶催化的反应过程中，只需较少的能量就可以使反应物进人过渡态。
与无酶催化的反应过程相比，有酶催化的反应中处于过渡态的分子数量大大增加，从而加快了反应速率。
③酶是种生物催化剂，不能改变反应途径，但可以减少反应达到平衡所需的时间。
加热、无机催化剂、酶加快化学反应速率的机理不同。
若把活化能比喻成一道“门槛”，底物分子要发生反应就必须从这道“门槛”越过去。
加热的作用就是增加了底物分子的“弹跳”能力，使原先差一点越过“门槛”的底物分子越过去;而无机催化剂和酶的作用就是把这道“门槛”降低。
酶与无机催化剂的共同点(1)催化化学反应的进行,但不为化学反应提供物质和能量，本身不被消耗，不改变化学反应进行的方向。
酶的作用原理高中生物
高中生物知识点解析——酶的作用原理在高中生物学的学习中，酶作为生命活动中不可或缺的生物催化剂，扮演着极其重要的角色。
酶的作用原理不仅是高中生物学科的一个重要知识点，也是理解生物化学过程的基础。
本文将对酶的作用原理进行详细的解析，帮助学生更好地理解和掌握这一知识点。
一、酶的基本概念酶是一类具有特异性的蛋白质，它们能够加速化学反应的速率，但在反应过程中本身不发生任何变化，也不消耗。
酶的这一特性使其在生物体的各种生化反应中发挥着至关重要的作用。
二、酶的作用原理酶的作用原理主要基于其对特定反应的催化作用，这一过程涉及到几个关键步骤：底物识别、酶-底物复合物的形成、催化反应的进行以及最终产物的释放。
底物识别：酶通过其特定的活性位点与底物相结合。
每种酶通常只能识别并结合特定的底物或一类底物，这种特异性是通过酶和底物之间的空间结构相互适应来实现的。
酶-底物复合物的形成：底物与酶的活性位点结合后，形成稳定的酶-底物复合物。
这一过程通常涉及到多种非共价键的形成，如氢键、疏水作用等。
催化反应的进行：酶-底物复合物形成后，酶促使底物发生化学变化，生成反应产物。
酶的催化作用主要通过降低反应的活化能来实现，从而加快反应速率。
产物的释放：反应产物生成后，与酶的结合力较底物时要弱，因此产物会从酶的活性位点释放出来，酶则恢复到原始状态，可以参与下一轮的催化反应。
三、酶的活性受哪些因素影响酶的活性可以受到多种因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度和酶的浓度等。
温度：每种酶都有其最适温度，此温度下酶的活性达到最高。
温度过低，酶和底物的分子运动减慢，反应速率降低；温度过高，酶的蛋白质结构可能会被破坏，失去活性。
pH值：不同酶对pH的要求各不相同。
pH值过低或过高都会影响酶的三维结构，进而影响其活性。
底物浓度：在其他条件不变的情况下，底物浓度的增加会提高反应速率，直到酶的所有活性位点都被底物占据，此时反应速率达到最大值，再增加底物浓度也不会提高反应速率。
酶的高考知识点总结
酶的高考知识点总结酶是一类能够加速化学反应速度的生物催化剂，在人们的日常生活和科学研究中都扮演着重要角色。
在高考生物考试中，酶作为一个重要的知识点经常被提及。
下面就让我们来总结一下酶的高考知识点。
一、酶的基本概念酶是一类大分子蛋白质，由氨基酸组成，具有特定的空间结构。
酶能够通过与底物结合形成酶底物复合物，通过改变反应的活化能降低反应速率，并且在反应结束后酶可以再次利用。
酶对于生物体内的代谢、调节以及生命活动至关重要。
二、酶的命名和分类酶按照其功能和反应类型可以分为氧化酶、还原酶、转移酶、加水酶等多种类型。
酶的命名通常以底物名加上后缀“酶”构成，例如乳糖酶、脱氧核糖酶等。
有些酶还根据它们的催化机制来命名，例如蛋白酶、酯酶等。
三、酶的结构与功能酶的功能与其结构密切相关。
酶的结构可以分为四个层次，即初级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，三级结构对于酶的功能起着关键作用。
酶底物结合位点称为活性位，酶与底物之间的结合方式可以是键合、静电作用或者疏水力等。
四、酶的工作原理酶的催化作用主要通过两种机制来实现：一是酶与底物结合后通过空间构象改变底物的构象从而降低活化能；二是通过酶提供的亲合合适环境，例如特定的pH、温度和离子浓度，来促进反应的进行。
五、酶的影响因素酶的活性受到多种因素的影响。
温度是其中非常重要的一个因素，因为酶活性随着温度的升高而增强，但过高温度会破坏酶的结构。
pH 值也是影响酶活性的重要因素，因为酶在不同的 pH 值下具有最适合的活性。
此外，底物浓度、抑制剂和激活剂等都能够对酶的活性产生影响。
六、酶的应用领域由于酶在催化反应中的高效性和选择性，它们在工业生产、生物学研究和医学等领域都有广泛的应用。
例如，酶在食品加工中可用于酿酒、酵母发酵等；在医学领域，酶可以用于临床分析、酶联免疫吸附实验等。
总结：酶作为高考生物考试中的重要知识点，我们应该对其有清晰的认识和理解。
对于酶的基本概念、命名和分类、结构与功能、工作原理、影响因素以及应用领域等方面，我们需要掌握并理解透彻。
酶技术的原理与应用知识点
酶技术的原理与应用知识点1. 什么是酶技术酶技术是指利用酶催化活性进行生物化学反应的一种技术。
酶是一种生物催化剂，可以在较温和的条件下促进生物化学反应的进行，并具有高效、特异性和环境友好等优势。
酶技术在生命科学、医学、化学工程等领域具有广泛的应用。
2. 酶技术的原理酶技术的原理主要基于酶的结构与功能。
酶是一种蛋白质，具有复杂的空间结构，其中的活性位点是催化反应的关键部分。
酶与底物结合后形成酶底物复合物，通过调整底物的空间构型和电荷分布，降低反应的活化能，从而加速反应的进程。
酶在催化反应中通常与辅因子（如辅酶、金属离子等）协同作用，进一步提高反应效率。
3. 酶技术的应用酶技术具有广泛的应用领域，以下是一些常见的酶技术应用：•酶的制备与纯化：通过基因工程、生物发酵等技术手段，可以大规模生产纯化酶。
•酶的催化合成：利用酶对特定底物进行催化反应，合成目标产物。
•酶的催化转化：利用酶对底物进行催化转化，得到有机合成的中间体或最终产物。
•酶的识别和检测：利用酶对特定底物的识别和反应，实现对特定物质的检测和分析。
•酶的生物传感器：将酶与电化学或光学传感器相结合，用于检测环境中的化学物质。
•酶在药物研发中的应用：利用酶的催化特性，开发新型药物，提高药物的疗效和安全性。
•酶在食品加工中的应用：如利用酶促进食品发酵、去除抗营养物质等。
•酶在环境保护中的应用：如利用酶降解有害物质，改善环境污染。
4. 酶技术的前景和挑战酶技术具有广阔的应用前景，可以带来许多新的研究和商业机会。
然而，酶技术也面临一些挑战：•酶的稳定性：酶在较高温度、酸碱条件下容易失活，限制了在一些极端条件下的应用。
•底物特异性：酶对底物具有一定的特异性，不同的酶只能催化特定的反应，限制了一些多步酶催化反应的实施。
•酶的成本：一些酶的制备和纯化成本较高，限制了规模化应用和商业化推广。
•酶的工程：需要对酶进行工程改造，扩展酶的底物范围、提高催化效率和稳定性。
5酶学 生化笔记
酶学考试内容酶催化作用特点酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的生物催化剂。
包括酶，核糖酶、脱氧核糖酶（1）酶和一般催化剂的比较：共性：1.催化效率高、用量少（细胞中含量低）、2.不改变化学反应的平衡点 3.降低反应的活化能4.反应前后自身结构不变（2）酶作为催化剂的特点：1.酶易失活：反应条件温和，在常温、常压、中性PH条件下进行；2.酶具有很高的催化效率：酶催化可使反应速度提高108-1020倍，至少提升几个数量级；3.酶具有高度的专一性：酶对反应的底物和产物都具有高度的专一性，几乎没有副反应发生；4.酶的活性可收到调节和控制；根据生物体的需要，许多酶的活性可受到多种调节机制的灵活调节，包括别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。
酶的作用机理1.酶活性部位酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。
如果酶是缀合酶活性中心还包括与辅因子结合的区域；如果一种酶是多功能酶，就会有多个活性中心。
活性中心是由结合基团和催化基团组成。
前者负责与底物结合，决定酶的专一性，后者参与催化，决定酶的催化能力。
2.酶活性部位的特点：（1）在酶分子的总体中只占相当小的部分（1%-2%）酶分子大多数氨基酸不与底物接触，但他们作为结构支架，有助于活性中心三维结构的稳定。
（2）活性中心是一个三维实体：通常由若干一级结构上不相邻的氨基酸残基组成（3）活性中心并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，这时催化基团的位置也正好在所催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置，这个动态的辨认过程称为诱导契合（4）位于酶分子表面的一个裂缝内：中心多是疏水氨基酸，也有少量亲水氨基酸（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上（6）具有柔性或可运动性研究酶活性部位的方法：（1）酶分子侧链基团的化学修饰，包括①非特异性共价修饰，某些化学试剂能和酶蛋白中氨基酸残基的侧链基团反应而引起共价结合、氧化或还原等修饰反应，使基团的结构和性质发生改变，如果某基团修饰后，不引起酶活力的改变，则可能是非必需基团，反之，如果修饰引起酶活力的降低或丧失，则此基团可能是必需基团。
2021年酶类王镜岩生物化学第三版笔记打印版
第五章酶类提纲一.概述酶特性酶分类二.酶构造单纯酶结合酶辅酶与辅基单体酶寡聚酶多酶体系活性中心同工酶三.酶催化机制诱导契合假说酶加快反映速度因素四.酶促发应动力学米氏方程米氏常数及意义bi-bi反映影响酶促反映因素激活剂抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制五.酶调节变构调节共价修饰调节酶原酶原激活第一节概述一、定义酶是一种生物催化剂，是有催化功能蛋白质。
二、人们对酶结识过程1833年佩延（Payen）和Persoz从麦芽中抽提出一种对热敏感物质，这种物质能将淀粉水解成可溶性糖，被称为淀粉糖化酶（diastase），意思是“分离”。
所后来人命名酶时常加词尾-ase。
由于她们用乙醇沉淀等办法提纯得到了无细胞酶制剂，并发现了酶催化特性和热不稳定性，因此普通以为她们一方面发现了酶。
19世纪西方对发酵现象研究推动了对酶进一步研究。
巴斯德提出“酵素”一词，以为只有活酵母细胞才干进行发酵。
当前日本还经常使用“酵素”一词（ferment）。
1878年德国人库恩（Kuhne）提出“Enzyme”一词，意为“在酵母中”。
1896年德国人巴克纳（Buchner）兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，得到了能催化发酵无细胞滤液，证明发酵是一种化学反映，与细胞活力无关。
这项发现涉及到了酶本质，有人以为这是酶学研究开始。
19米凯利斯（Michaelis）和门顿（Menten）运用物理化学办法提出了酶促反映动力学原理—米氏学说，使酶学可以定量研究。
1926年美国人J.B.Sumner从刀豆中结晶出脲酶（第一种酶结晶），并提出酶是蛋白质观点。
日后陆续得到各种酶结晶，证明了这种观点，萨姆纳因而获得1947年诺贝尔奖。
此后各种酶被发现、结晶、测定构造，并产生了酶工程等分支学科。
进入80年代后，核糖酶（ribozyme）、抗体酶、模仿酶等相继浮现，酶老式概念受到挑战。
1982年Cech等发现四膜虫26SrRNA前体具备自我剪接功能，并于1986年证明其内含子L-19IVS具备各种催化功能。
生物化学笔记之第四章酶
第四章酶酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。
1957巴斯德提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。
1 分子Glc→2分子乙醇+2分子CO2 从Glc开始，经过12种酶催化，12步反应，生成乙醇。
1897 Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动无关，不含细胞的酵母汁也能进行乙醇发酵。
1913 Michaelis和Menten提出米氏学说—酶促动力学原理。
1926 Sumner首次从刀豆中提出脲酶结晶，并证明具有蛋白质性质。
1969 化学合成核糖核酸酶。
1967-1970 从E.coli中发现第I、第II类限制性核酸内切酶。
1986 Cech发现四膜虫细胞大核期间26S rRNA前体具有自我剪接功能。
ribozyme ，deoxyribozymeE.coRI5’——GAA TTC——3’3’——CTTAAG——5’限制作用修饰作用5’——GAATTC——3’5’——GAA TTC——3’3’——CTTAAG——5’ 3’——CTTAAG——5’第一节酶学概论一、酶的生物学意义大肠杆菌生命周期20分钟，生物体内化学反应变得容易和迅速进行的根本原因是体内普通存在生物催化剂—酶。
没有酶，生长、发育、运动等等生命活动就无法继续。
限制性核酸内切酶（限制-修饰）二、酶的概念及其作用特点1、酶是一种生物催化剂酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。
生物催化剂：酶(enzyme)，核（糖）酶(ribozyme)，脱氧核（糖）酶(deoxyribozyme)2、酶催化反应的特点（1）、催化效率高酶催化反应速度是相应的无催化反应的108-1020倍，并且至少高出非酶催化反应速度几个数量级。
（2）、专一性高酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没有副反应发生。
（3）、反应条件温和温度低于100℃，正常大气压，中性pH环境。
（4）、活性可调节根据据生物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。
高一生物必修1有关酶的知识点笔记
高一生物必修1有关酶的知识点笔记酶指具有生物催化功能的高分子物质，下面是店铺给大家带来的高一生物必修1有关酶的知识点笔记，希望对你有帮助。
高一生物必修1有关酶的特性知识点1、酶的特点:在一定条件下,能使生物体内复杂的化学反应迅速地进行,而反应前后酶的性质和质量并不发生变化。
2、酶的特性:①高效性:催化效率比无机催化剂高许多。
②专一性:每种酶只能催化一种或一类化合物的化学反应。
③酶需要适宜的温度和pH值等条件:在最适宜的温度和pH下,酶的活性最高。
温度和pH偏高和偏低,酶的活性都会明显降低。
原因是过酸、过碱和高温,都能使酶分子结构遭到破坏而失去活性。
3、酶的本质:通常酶的化学本质是蛋白质,主要在适宜条件下才有活性。
胃蛋白酶是在胃中对蛋白质的水解起催化作用的。
胃蛋白酶只有在酸性环境(最适PH=2左右)才有催化作用,随pH升高,其活性下降。
当溶液中pH 上升到6以上时,胃蛋白酶会失活,这种活性的破坏是不可逆转的。
高一生物必修1有关酶的作用和本质知识点一、酶的作用和本质1、概念：酶通常是指由活细胞产生的、具有催化活性的一类特殊的蛋白质，又称为生物催化剂。
(少数核酸也具有生物催化作用，它们被称为“核酶”)。
2、控制变量：①人为改变的变量称作自变量。
②随自变量变化而变化的变量叫因变量3、同无机催化剂相比，酶降低活化能的作用更显著，因而催化效率更高。
4、大多数酶是蛋白质，少数是RNA。
二、酶的特性酶的特性主要四点：1、酶具有高效率的催化能力;其效率是一般无机催化剂的10的7次幂~~10的13次幂。
2、酶具有专一性;(每一种酶只能催化一种或一类化学反应。
)3、酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变(与催化剂相似);4、酶的作用条件较温和。
(1)酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。
(2)在最适宜的温度和PH条件下，酶的活性最高。
温度和PH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35~40℃之间;植物体内的酶最适温度在40~50℃之间;动物体内的酶最适PH大多在6.5~8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5;植物体内的酶最适PH大多在4.5~6.5之间。
高中化学酶学习笔记思维导图可打印
一般概念化学本质催化特性化学结构化学组成辅助因子维生素与辅酶辅基的关系单体酶，寡聚酶，多酶复合体结构与功能活性部位，必需基团酶原和酶原激活同工酶调节酶作用机理降低反应活化能高效率机理底物分子形变或扭曲酸碱催化共价催化活性部位的低介电性酶促反应动力学底物浓度米氏方程Km和Vmax求法酶浓度PH温度抑制剂酶活性调节变构调节共价修饰调节酶分类一般概念化学本质蛋白质RNA催化特性催化热力学允许的化学反应不改变平衡点反应前后无质和量的变化少量酶有较大催化作用极高的催化效率高度专一性绝对专一性作用于一种底物相对专一性作用于一类化合物或化学键立体异构专一性对底物的立体结构有特异性要求可调节性不稳定性降低反应活化能活性及测定酶活性酶活力单位比活力化学结构化学组成单纯酶仅为氨基酸结合酶酶蛋白：蛋白质辅助因子：非蛋白小分子有机物及金属离子辅助因子辅酶辅基维生素与辅酶辅基的关系维生素有机分子食物供给关系单体酶，寡聚酶，多酶复合体单体酶一条多肽链寡聚酶两个以上亚基组成多酶复合体多个功能相关酶嵌合结构与功能活性部位，必需基团活性部位必需基团酶催化活性相关的氨基酸侧链基团活性部位具有一定空间结构的与底物结合并催化底物转变为产物的部位酶原和酶原激活酶原酶的无活性前体酶原激活酶活性部位暴露的过程同工酶催化相同化学反应，分子结构，理化性质，免疫学性质不同一级结构不同调节酶调节物通过与调节部位结合，变构作用改变活性作用机理酶促反应动力学酶活性调节酶分类一般概念化学结构结构与功能作用机理降低反应活化能高效率机理邻近效应和定向效应邻近效应游离底物聚集在酶活性部位，使浓度提高定向反应底物的反应基团和催化基团，或反应基团之间正确取向产生的效应底物分子形变或扭曲受底物诱导发生活性部位的位移或改向酸碱催化共价催化活性部位的低介电性酶促反应动力学底物浓度低急剧上升增加速度增长放慢继续增加速度不再增加米氏方程v=Vmax「S」/Km+「S」Km和Vmax求法Km横轴截距-1/KmVmax纵轴截距1/Vmax 酶浓度正比PH最适ph温度最适温度抑制剂不可逆可逆竞争性非竞争性反竞争性酶活性调节变构调节非共价结合改变酶分子构象共价修饰调节在其他酶催化下，共价修饰引起活性改变酶分类氧化还原酶转移酶水解酶裂解酶异构酶合成酶。
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第一章绪论酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂。
定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
酶的重要两大类：主要由蛋白质组成——蛋白类酶（P酶）主要由核糖核酸组成——核酸类酶（R酶）酶与其他化学催化剂的区别、特点：（1）酶的催化高效性通常要高出非生物催化剂催化活性的106~1013倍（2）高度专一性（3）温和的作用条件常温常压和温和的酸碱度条件（4）容易控制酶的反应（5）酶的来源广泛第二章酶学基础酶的活性中心：是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个酶分子相当小的部分，它是由在线性多肽中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。
必需基团：活性中心的一些化学基团为酶发挥作用所必需活性中心外的必需基团－－结构残基；非贡献残基（非必需残基）：是除了酶的必须基团之外，酶蛋白的其余部分中的氨基酸残基。
8种频率最高的氨基酸残基：丝氨酸、组氨酸、胱氨酸、酪氨酸、色氨酸、天冬氨酸、谷氨酸和赖氨酸。
酶的结构;1、酶的一级结构：是催化基础，是把蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。
二硫键的断裂将使酶变性而丧失其催化能力。
2、酶的二级结构：是肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，延一条主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。
3、酶的三级结构：是多肽在二级结构基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，形成的特定构象。
4、酶的四级结构：是指由不同或相同的亚基按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构。
具有四级结构的酶按其功能分，一类与催化作用有关，另一类与代谢调节关系密切。
（亚基虽然具有三级结构，但单独存在时通常没有生物学活性或活性低，只有缔合形成特定的四级结构时才具有生理功能。
）活性中心空间构象的维持则依赖于酶蛋白的二、三级结构的完整性。
酶分子的结构域：是指蛋白质肽链中一段独立的具有完整、致密的立体结构区域，一般由40—400个氨基酸残基组成。
酶的催化原理：（中间产物理论）在酶浓度固定的条件下，要达到最大初速率必须增加底物浓度，这是大多数酶的特征。
酶先与底物结合，形成酶—底物络合物，进一步发生分解，形成酶和底物.。
酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的中间物（ES），再分解成产物（P）并释放出酶，使反应沿一个低活化能的途径进行，降低反应所需活化能，所以能加快反应速度。
形成复合物的作用力：离子键、氢键、范德华力酶与底物的结合模型a．锁和钥匙模型课用于解释酶的专一性。
b ．诱导锲合模型：酶分子（包括辅酶）的构象与底物原来并非恰当吻合，只有底物分子与酶分子相碰时，才可诱导后者的构象变得能与底物配合，然后才结合成中间络合物，进而引起底物分子发生相应的化学变化。
也存在局限性C. 过渡态学说（Linus-Pauling）内容：酶的作用专一性既寓于酶与底物的结合，也是酶对底物的催化，酶与底物的结合不仅仅促成了结合基因和催化基团的正确取位，同时，也为下一步酶对底物的催化做好了准备。
酶作用的高效机制1、邻近效应和定向效应所谓邻近效应就是底物的反应基团与酶的催化基团越靠近，其反应速度越快。
2酸碱催化；3共价催化；底物与酶以共价方式形成中间物。
这种中间物可以很快转变为活化能大为降低的转变态，从而提高催化反应速度4金属离子催化；5多元催化；6微环境的影响；7张力效应与底物形变。
酶的分类1．氧化还原酶包括脱氢酶(Dehydrogenase) 、氧化酶(Oxidase) 、过氧化物酶、氧合酶、细胞色素氧化酶等2．转移酶包括酮醛基转移酶、酰基转移酶、糖苷基转移酶、含氮基转移酶等3．水解酶脂肪酶、糖苷酶、肽酶等，水解酶一般不需辅酶4．裂合酶这类酶可脱去底物上某一基团留下双键，或可相反地在双键处加入某一基团。
5．异构酶此类酶为生物代谢需要对某些物质进行分子异构化，分别进行外消旋、差向异构、顺反异构等6．连接酶（合成酶）这类酶关系很多生命物质的合成，其特点是需要三磷酸腺苷等高能磷酸酯作为结合能源，有的还需金属离子辅助因子。
分别形成C-O键（与蛋白质合成有关）、C-S键（与脂肪酸合成有关）、C-C键和磷酸酯键。
7．核酸酶（催化核酸核酸酶是唯一的非蛋白酶。
它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。
酶的活力单位一个酶活力单位(unit,u) 是指在25℃下, 其它条件如pH及底物浓度均采用最适条件, 在1分钟内转化1μmol底物的酶量(或转化1μmol底物的有关基团的酶量).但是，酶的活力单位常根据实际需要来规定。
酶的比活力(specific activity)比活力是指每mg蛋白质所具有的活力单位数, 即活力单位数/mg蛋白质. 在酶的纯化过程中, 每步纯化后都要测定酶的比活力, 比活力高, 表明酶的纯度高。
酶的纯度是用比活力表示的：比活力 = 活力单位数/mg蛋白 = 总活力单位数/总mg蛋白.。
第三章酶催化反应动力学单底物酶催化反应动力学特点1 底物浓度很低的时候，符合一级反应动力学；2底物浓度很高的时候，符合零级反应动力学；B“快速平衡”假设的Michaelis-Menten 方程；Michaelis和Menten认为酶催化反应机理中，酶和底物生成的络合物ES分解生成产物一步的速率要慢于底物与酶生成络合物的可逆反应速率；即k2<<k-1。
因此，生成产物一步的速率决定整个酶催化反应的速率，而生成络合物的可逆反应很快达到平衡状态。
C “拟稳态”假设的Briggs-Haldane 方程。
为什么会引入“拟稳态”假设？当中间络合物生成中间产物的速率与其分解成酶和底物的速率相差不大的时候，快速平衡假设不适用。
针对米氏方程引入了更为普遍的假设：由于反应体系中底物浓度要比酶的浓度高得多，中间络合物浓度很低，除了反应的最初期，其浓度维持不变，即中间络合物生成速率与解离速率相同，[ES]不随时间而变化。
P60米氏常数：是反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
k m米氏常数的意义① Km是酶的一个特征性常数，只与酶的性质有关，与酶的浓度无关。
②如酶能催化几种不同的底物，对每种底物都有一个特定的Km值，其中Km值最小的称该酶的最适底物。
③ Km除了与底物类别有关，还与pH、温度有关，所以Km是一个物理常数，是对一定的底物、一定的pH、一定的温度而言的。
④Km与Ks：Km不等于Ks，只有在特殊情况下即k2>>k3，Km=Ks。
在Km=Ks 时，Km可表示酶和底物的亲和力。
⑤催化可逆反应的酶正逆方向反应的K m是不相同的，测定细胞内K m和正逆方向反应的底物浓度，可大致推测正逆反应的效率，判断酶在细胞内的催化的主要方向。
Vmax;最大反应速率：当底物处于饱和状态时的酶的最大反应速率；Kcat;催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。
是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。
催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（Vmax/[E]total）。
或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩尔）Kcat/Km称为酶的专一性常数，它不受非生产性结合与中间产物积累的影响，可以表示酶对相互竞争的几种底物的专一性。
米氏方程双倒数图解法：1 K m 1 1−−− = −−⨯−−− + −−V V max [S] V max 以1/v对1/[S]作图得一条直线，该直线斜率为K m/V max,直线与纵坐标交于1/v max,与横坐标交于-1/k m。
抑制作用的分类不可逆抑制作用（非专一性不可逆抑制作用；专一性不可逆抑制作用）可逆抑制作用（竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用，反竞争性抑制作用，混合型抑制酶催化反应的抑制作用能降低酶催化反应速度的因素1. 失活作用是指由于一些物理因素和化学试剂部分或全部破坏了酶的三维结构，即引起酶蛋白变性，导致部分或全部丧失活性2. 抑制作用是指在酶不变性的情况下，由于必需基团或活性中心化学性质的改变而引起的酶活性的降低或丧失。
3. 去激活作用某些酶只有在金属离子存在下才有活性，去除金属离子也会引起这些酶活性的降低或丧失。
4. 阻遏作用指某些因素（如激素或药物等）使细胞内酶蛋白的合成减少，反应速度的降低是由于酶分子数量的减少，每分子酶的催化效力并无变化. 第四章固定化酶反应动力学固定化酶定义：酶被结合到载体上，或被限制在有限空间内，能与反应溶液分离，保留在反应器内或能被回收并反复利用的酶。
与游离酶相比，其优点为1、极易将固定化酶与底物、产物分开；2、可以在较长时间内进行反复分批反应和装柱连续反应；3、在大多情况下，能够提高酶的稳定性；4、酶反应过程能够加以严格控制；5、产物溶液中没有酶的残留，简化了提纯工艺；6、较游离酶更合适于多酶反应；7、可以增加产物回收率，提高产物质量。
缺点：1、由于多一步固定化操作，存在酶固定化过程的活性回收率损失；2、多了载体和固定化过程，成本增加；3、固定化酶颗粒的扩散阻力会使反应速率下降4、只用于可溶性底物和小分子底物，对大分子底物不适宜。
固定化酶的优缺点优点：多次使用，可以装塔连续反应，纯化简单，提高产物质量，应用范围广。
缺点：首次投入成本高，大分子底物较困难。
一、影响固定化酶性质的因素1．酶本身的变化，主要是由于活性中心的氨基酸残基、高级结构和电荷状态等发生了变化2．载体的影响（1）分配效应（2）空间障碍效应（3）扩散限制效应3. 固定化方法的影响二、固定化后酶性质的变化1．固定化对酶活性的影响：酶活性下降，反应速度下降原因：酶结构的变化空间位阻2．固定化对酶稳定性的影响（1）操作稳定性提高（2）贮存稳定性比游离酶大多数提高。
(3 ) 对热稳定性，大多数升高，有些反而降低。
(4 ) 对分解酶的稳定性提高。
（5）对变性剂的耐受力升高固定化后酶稳定性提高的原因：a. 固定化后酶分子与载体多点连接。
b. 酶活力的释放是缓慢的。
c. 抑制自降解，提高了酶稳定性。
3． pH的变化PH对酶活性的影响：（1）改变酶的空间构象（2）影响酶的催化基团的解离（3）影响酶的结合基团的解离（4）改变底物的解离状态，酶与底物不能结合或结合后不能生成产物。
pH对固定化酶的影响（1）载体带负电荷，pH向碱性方向移动。
载体带正电荷，pH向酸性方向移动。
微环境是指在固定化酶附近的局部环境，而把主体溶液称为宏观环境。
（2）产物性质对体系pH的影响催化反应的产物为酸性时固定化酶的pH值比游离酶的pH值高；反之则低4．最适温度变化一般与游离酶差不多，但有些会有较明显的变化。
5．底物特异性变化作用于低分子底物的酶特异性没有明显变化既可作用于低分子底物又可作用于大分子低物的酶特异性往往会变化。
6．米氏常数Km的变化，Km值随载体性质变化（1）载体与底物带相同电荷，Km’>Km固定化酶降低了酶的亲和力。