蛋白质化学(石河子大学生物化学试题库)

蛋白质化学（客观题带答案）

蛋白质化学

一、名词解释

1．氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。

2.必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。

3.等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

4.茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

5.肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

6.肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

7.Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

8.同源蛋白质（homologous proteins）:来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。例如血红蛋白。

9.酰胺平面（肽单位peptide unit）：又称之肽基（peptide group），是肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。10.蛋白质二级结构（protein secondary structure）:在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

11.蛋白质三级结构（protein tertiary structure）:蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。

12.蛋白质四级结构（quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。

13.α-螺旋(α-helix)：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

14.β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。

15.β-转角（β-turn）:也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

16.超二级结构（super-secondary structure）：也称之基元（motif）。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。17.结构域(structural domain)：较大的多肽链或亚基，多肽链往往在二级结构的基础上先折叠成若干个球状的单位，这种相对独立的三维实体即为结构域。

18.二硫键（disulfide bond）：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

19.蛋白质变性（denaturation）：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

20.复性（renaturation）：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

21.别构效应（allosteric effect）：又称之变构效应。是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。

22.分子病：蛋白质一级结构改变所引起的疾病，追其根源是由于基因突变引起的遗传病

23.盐析：高浓度的盐使蛋白质沉淀析出的现象

24.盐溶：低浓度的盐促进蛋白质溶解的现象

25.蛋白质等电点(protein isoelectric point)：当蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH值为该蛋白质的等电点。

二、论述、问答题

1．蛋白质在生命活动中有何重要意义？

2．其基本结构单元是什么？写出其结构通式。

3．蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号?

答：甘氨酸；丙氨酸；缬氨酸；亮氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；丝氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸；天冬氨酸；天冬酰胺；谷氨酸；谷氨酰胺；精氨酸；赖氨酸；苯丙氨酸；酪氨酸；组氨酸；色氨酸；脯氨酸；

Gly;Ala;Val;Leu;Ile;Thr;Ser;Cys;Met;Asp;Asn;Glu;Gln;Arg;Lys;Phe;Tyr;His;Trp;Pro

4．什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？

5．何谓谷胱甘肽？简述其结构特点和生物学作用？

6．什么是构型和构象？它们有何区别？

7．蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。

8．简述蛋白质的a-螺旋和b-折迭。

9．维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？

答：肽键和二硫键维持一级结构；氢键维持二级结构；疏水键维持三级结构；盐键和范得华力维持四级结构

10．多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。

11．一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？

12．什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。

13．试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。

14.试比较较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？

15.聚赖氨酸（poly Lys）在pH7时呈无规则线团，在pL10时则呈α-螺旋；聚谷氨酸（poly

Glu）在pH7时呈无规则线团，在pH4时则呈α-螺旋，为什么？

16．什么是同工酶？请举例说明

定义：具有不同分子形式(分子组成或结构不同)但却能催化相同的化学反应的一组酶

例如：乳酸脱氢酶有五种亚基组成M4;MH3;M2H2;M3H;H4

17．请举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。

答：例同源蛋白质：胰岛素：不同物种一级结构有差异，但其中21种氨基酸的种类和位置不变

细胞色素C：不同物种氨基酸组成有差异，但关键氨基酸都不变，亲缘关系越近的差异越小，反之差异越大

18．一些异常血红蛋白(Hb-D, Hb-J, Hb-N, Hb-C)和正常血红蛋白(Hb-A)仅仅是一个AA差异

Hb- C (α-68): Asn→LysHb- N (β-69): Gly→Asp

Hb- J (β-95): Lys→Glu

Hb- D (β-6): Glu→Lys

将上述4种异常血红蛋白与正常血红蛋白在pH8.6条件下进行电泳,电泳迁移率如下:

问:a,b,c,d带分别代表哪种异常血红蛋白?

答：b:HB-C；d:HB-J；c:HB-N；a:HB-D

19．丙氨酸在pH4.34的溶液中主要以哪种离子形成存在？