第五章-蛋白质纤维
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生物化学第5章 蛋白质的三维结构
α-螺旋（α-helix） β-折叠（β-pleated sheet） β-转角（β-turn） 无规则卷曲（non-regular coil）
9
α-螺旋
特征: 每隔3.6个AA残基螺旋上升 一 圈，螺距0.54nm; 螺旋体中所有氨基酸残基R 侧链都伸向外侧； 每个氨基酸残基的>N-H与 前 面第三个氨基酸残基的 >C=0形成氢键，肽链上所有 的肽键都参与氢键的形成， 取向几乎都平行于螺旋轴。
原胶原纤维中原胶 分子的排列
一股原胶 原 蛋白 分子
原胶原蛋白分子中的 单链 （左手螺旋）
胶原纤维(collagen fibril)中原胶原蛋白分子的排列19
胶原纤维通过Lys-Lys的交联得到进一步稳定和增强
20
六、 超二级结构和结构域
1.超二级结构（super-secondary structure):
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干 相 邻的二级结构单元（即α-螺旋、β-折叠片和β-转 角等 ）彼此相互作用组合在一起，形成有规则、在空 间上能 辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件 单元，称 超二级结构或模体（motif）或折叠花样 （folding motif)。
类型：αα； β α β ； β β
∆G = ∆H –T ∆S ∆G is change in Gibbs Free Energy. If the ending state
is lower in free energy than the starting state, reaction will proceed spontaneously. ∆H is change in Enthalpy. Enthalpy is the energy from bonds and attractive interactions. Negative ∆H is favorable. (e.g. forming more bonds.) ∆S is change in Entropy. Entropy is disorder. Positive ∆S is favorable. (e.g. increasing the amount of disorder.)
9
α-螺旋
特征: 每隔3.6个AA残基螺旋上升 一 圈，螺距0.54nm; 螺旋体中所有氨基酸残基R 侧链都伸向外侧； 每个氨基酸残基的>N-H与 前 面第三个氨基酸残基的 >C=0形成氢键，肽链上所有 的肽键都参与氢键的形成， 取向几乎都平行于螺旋轴。
原胶原纤维中原胶 分子的排列
一股原胶 原 蛋白 分子
原胶原蛋白分子中的 单链 （左手螺旋）
胶原纤维(collagen fibril)中原胶原蛋白分子的排列19
胶原纤维通过Lys-Lys的交联得到进一步稳定和增强
20
六、 超二级结构和结构域
1.超二级结构（super-secondary structure):
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干 相 邻的二级结构单元（即α-螺旋、β-折叠片和β-转 角等 ）彼此相互作用组合在一起，形成有规则、在空 间上能 辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件 单元，称 超二级结构或模体（motif）或折叠花样 （folding motif)。
类型：αα； β α β ； β β
∆G = ∆H –T ∆S ∆G is change in Gibbs Free Energy. If the ending state
is lower in free energy than the starting state, reaction will proceed spontaneously. ∆H is change in Enthalpy. Enthalpy is the energy from bonds and attractive interactions. Negative ∆H is favorable. (e.g. forming more bonds.) ∆S is change in Entropy. Entropy is disorder. Positive ∆S is favorable. (e.g. increasing the amount of disorder.)
蛋白质纤维
蛋白质纤维一、蛋白质纤维的定义及特点蛋白质纤维是一种重要的生物大分子，由氨基酸通过肽键结合而成。
其特点是结构具有一定的稳定性和机械强度，可用于构建细胞外基质等组织。
蛋白质纤维在生物体内扮演着重要的支持、结构和信号传导等功能。
二、蛋白质纤维的分类根据组织内的分布位置和功能，蛋白质纤维可以分为胶原纤维、弹性纤维和中间纤维等不同类型。
胶原纤维主要存在于结缔组织中，具有支持和结构保护作用；弹性纤维在弹性组织中发挥重要作用；中间纤维则主要存在于细胞内，参与细胞结构的维持。
三、蛋白质纤维的生物合成与代谢蛋白质纤维的生物合成主要发生在细胞内，包括转录、翻译和后续的修饰。
生物体内通过蛋白质合成和降解平衡来维持蛋白质纤维的稳态。
其中，蛋白质合成过程需要受到多种调控因子的调节，保证合成的蛋白质纤维具有正确的结构和功能。
四、蛋白质纤维在生物体内的重要作用蛋白质纤维在生物体内扮演着重要的支撑和结构保持作用。
它们不仅构建细胞外基质，还可以形成细胞间连接并参与细胞信号传导等生理过程。
蛋白质纤维的稳定性和机械强度是维持细胞结构和整体组织形态的重要基础。
五、蛋白质纤维在疾病中的作用蛋白质纤维异常合成或降解会导致多种疾病的发生，如纤维蛋白沉积症、骨质疏松症等。
研究蛋白质纤维的代谢和调控机制有助于揭示疾病的发病机制，并为相关疾病的预防和治疗提供新的思路。
六、结语蛋白质纤维作为重要的生物大分子，在生物体内扮演着不可替代的角色。
深入研究蛋白质纤维的合成、功能及调控机制，有助于了解生命的奥秘，推动生物医学领域的发展。
希望未来的研究能够深入揭示蛋白质纤维在生物体内的作用机制，为人类健康和医学进步做出更大的贡献。
蛋白质纤维
将猪毛、羊毛等废毛溶解，经提纯和改性与棉浆或木浆或竹浆溶液共混，在纺丝中加入纳米级二氧化铁，经 湿法纺丝制成一种抗菌再生蛋白纤维。这种新纤维的加工技术由中科院工程研究所开发，在天鹅化纤集团公司试 纺，还处于研发阶段。
一种具有相变蓄能、智能双向调温和发射负离子广谱抗菌功能的蛋白质纤维及制造技术在北京研制成功。
感谢观看
工业生产
含牛奶蛋白纤维 大豆蛋白复合纤维
蚕蛹蛋白纤维
纳米抗菌再生蛋白纤 维
从20世纪90年代初开始国内外致力于开发再生动物和植物蛋白纤维，日本东洋纺公司以新西兰牛奶为原料与 丙烯腈接枝共混制成再生蛋白纤维 Chinon，上海正家牛奶丝服饰有限公司在1995年研制开发出牛奶纤维长丝， 最近报导了山西恒天纺织新纤维科技有限公司研制了牛奶短纤维。牛奶丝具有蚕丝般光泽和柔软手感，有较好的 吸湿和导湿性，较好的强度和延伸性，是一种制作内衣的优良材料。但因纤维耐热性差、色泽鲜艳度较差、价格 较贵，影响了牛奶纤维大量推广使用。
大豆蛋白纤维属于再生蛋白纤维类，是采用化学、生物化学的方法从榨掉油脂的大豆渣中提取球状蛋白，通 过添加助剂，改变蛋白质空间结构，与聚乙烯醇（PVA）共混制成纺丝原液，经湿法纺丝而成。该纤维单丝纤度 细、比重轻、强伸度较高、耐酸耐碱性较好，具有羊绒般的柔软手感、蚕丝般的优雅光泽、棉纤维的吸湿和导湿 性及穿着舒适性、羊毛的保暖性。大豆纤维可在棉纺、绢纺、毛纺、（羊绒）等生产设备上纺纱，能与其它天然 纤维和化学纤维混纺交织开发针织产品（内衣、外衣、袜子等）和机织产品（服装面料、床上用品等）。此纤维 本身呈现米黄色，难以漂白，色泽鲜艳度较差，耐湿热性差，在染整加工中应注意温度控制等关键技术问题。
蛋白质纤维
从天然蛋白ห้องสมุดไป่ตู้制成的性质类似羊毛的纤 维
2023大学_纤维化学与物理(蔡再生著)课后答案下载
2023纤维化学与物理（蔡再生著）课后答案下载2023纤维化学与物理（蔡再生著）课后答案下载第一章高分子化学基础第一节高分子化合物的基本概念第二节高分子化合物的命名和分类第三节高分子化合物的基本合成反应第四节聚合方法概述第五节高分子化合物的分子量及其分布习题与思考题参考文献第二章高分子物理基础第一节高分子化合物的'结构层次第二节高分子链的结构第三节高分子化合物的聚集态结构第四节高分子化合物的力学性能第五节高分子化合物熔体的流变特性第六节高分子深液第七节高分子化合物的结构和性能测定方法概述参考文献第三章纺织纤维的基本理化性能第一节纺织纤维与纺织品第二节纺织纤维的物理结构第三节纺织纤维的吸湿性第四节纺织纤维的力学性质第五节纤维的热学性质第六节纤维的燃烧性第七节纤维的电学性质第八节纤维的光学性质习题与思考题参考文献第四章纤维素纤维第一节纤维素纤维的形态结构第二节纤维素的分子链结构和链间结构第三节纤维素纤维的物理性质第四节纤维素纤维的化学性质第五节再生纤维素纤维参考文献第五章蛋白质纤维第一节蛋白质的基础知识第二节羊毛纤维第三节蚕丝纤维第四节其他动物纤维第五节大豆纤维习题与思考题参考文献第六章合成纤维第一节合成纤维的基础知识第二节聚酯纤维第三节聚酰胺纤维第四节聚丙烯腈纤维第五节聚丙烯纤维第六节聚氨酯弹性纤维第七节聚乙烯醇缩醛化纤维第八节聚氯乙烯纤维第九节其他有机纤维第十节碳纤维习题与思考题参考文献纤维化学与物理（蔡再生著）：基本信息点击此处下载纤维化学与物理（蔡再生著）课后答案纤维化学与物理（蔡再生著）：目录出版社: 中国纺织出版社; 第1版 (8月1日)丛书名: 纺织高等教育教材平装: 307页语种：简体中文开本: 16ISBN: 7506430029条形码: 9787506430029商品尺寸: 25.6 x 18.2 x 1.6 cm商品重量: 558 g品牌: 中国纺织出版社ASIN: B0011ASQYU用户评分: 平均4.0 星浏览全部评论 (1 条商品评论)亚马逊热销商品排名: 图书商品里排第3,014,655名 (查看图书商品销售排行榜)第1332位 - 图书科技轻工业、手工业纺织工业、染整工业第23005位 - 图书教材教辅与参考书大中专教材教辅本科数理化第30774位 - 图书教材教辅与参考书大中专教材教辅本科工科。
第五章蛋白质的三维结构
二硫键 二硫键的形成并不规定多肽链的折叠。然而一旦蛋 白质采取了它的三维结构则二硫键的形成对此构 象起稳定作用。
三、多肽主链折叠的空间限制
（一） 肽平面与α-碳原子的二面角（φ和ψ） 主 链 肽基 成 为 刚 性 平 面 ， 称 酰 胺 平 面 。 平 面 内 C==O 与 N—H 成反式排列，各原子间有固定的 键角与键长。肽链主链上只有α-碳原子连接的两 个键，Cα—N和C α—C，是纯的单键，能自由旋 转；α-碳是两个相邻酰胺平面的连接点，酰胺平 面虽然是刚性的，但酰胺平面之间的位置可以任
是由一条多肽链的若干段β折叠片反平行组合而成，
两个β股间通过一个短环(发夹)连接起来。
（二）结构域 • 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三 级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状
实体，称为结构域（structural domain,）。
• 结构域是球状蛋白质的独立折叠单位。对于那些
较小的球状蛋白质分子或亚基来说，结构域和三
• 侧链都垂直于折叠片的平面 • 平行式(parallel) • 反平行式（antiparallel）
β折叠片
（三）β转角和β凸起
• 自然界的蛋白质大多是球状蛋白质。因此多肽链必须具
有弯曲、回折和重新定向的能力。
• β 转 角 （ β--turn）, 或 β 弯 曲 （ β—bend） 或 发 夹 结 构
然构象，为蛋白质的复性。
（二）氨基酸序列规定蛋白质的三维结构
核糖核酸酶的变性和复性实验 • 牛胰核糖核酸酶（RNA酶）有4个二硫键 • • 8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍+巯基乙醇 酶 无规线团
透析除去变性剂和巯基乙醇
X射线衍射技术与显微镜技术的主要区别是：
第五章 蛋白质的三维结构(二)(共45张PPT)
包括： 膜内在蛋白质： 脂锚定蛋白质：
1. 膜内在蛋白质： 第一种类型：血型糖蛋白 第二种类型： 7个跨膜肽段的膜蛋白 〔细菌紫膜红质〕
第一种类型
第二种类型---7个跨膜肽段的膜蛋白
第二种类型 ---β桶型膜蛋白
2. 脂锚定蛋白质： A 酰胺——连接豆蔻酰锚钩 B 硫酯——连接脂肪酰锚钩 C 硫醚——连接异戊烯基锚钩 D 酰胺——连接糖基磷脂酰肌醇锚钩。
反平行螺旋束
蛋白质的结构－－二级结构 三．亚基相互作用的方式 序列上存在七残基重复序列。
Often found in DNA- and RNA-binding proteins. 一级结构上相邻的两个螺旋采取接近相互垂直的取向。 由4—10个β折叠股构成。 Dihedral(两面角) 三．亚基相互作用的方式 Dihedral(两面角) 序列上存在七残基重复序列。 上下型β桶：β曲折闭合而成，配 相同的，形成 封闭的二聚 反平行β片〔露面夹心〕：含3—15个β折叠股的单层反平行β折叠片，但不闭合成桶。 2．结构域类型：(根据二级结构种类和组合方式) 体结合部位位状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在 分子外表：
疏水核心几乎全部由β折叠片和α螺旋组成。多数α螺旋 是两亲性螺旋。 5．球状蛋白质分子的外表有一个空穴〔裂光、凹槽、口袋 〕：
它常是结合底物、效应物等配体并行使生物功能的活性 部位。空穴周围分布着许多疏水侧链。
第八节 膜蛋白的结构 膜周边蛋白质：
单绕平行β桶
双绕平行β片
〔马鞍形扭曲片〕
3．全β—结构〔反平行β折叠片〕蛋白质：
由4—10个β折叠股构成。
希腊钥匙β桶：由希腊钥匙维成
反平行β桶
果冻卷β桶：类似希腊钥匙，更复杂。
类型：
1. 膜内在蛋白质： 第一种类型：血型糖蛋白 第二种类型： 7个跨膜肽段的膜蛋白 〔细菌紫膜红质〕
第一种类型
第二种类型---7个跨膜肽段的膜蛋白
第二种类型 ---β桶型膜蛋白
2. 脂锚定蛋白质： A 酰胺——连接豆蔻酰锚钩 B 硫酯——连接脂肪酰锚钩 C 硫醚——连接异戊烯基锚钩 D 酰胺——连接糖基磷脂酰肌醇锚钩。
反平行螺旋束
蛋白质的结构－－二级结构 三．亚基相互作用的方式 序列上存在七残基重复序列。
Often found in DNA- and RNA-binding proteins. 一级结构上相邻的两个螺旋采取接近相互垂直的取向。 由4—10个β折叠股构成。 Dihedral(两面角) 三．亚基相互作用的方式 Dihedral(两面角) 序列上存在七残基重复序列。 上下型β桶：β曲折闭合而成，配 相同的，形成 封闭的二聚 反平行β片〔露面夹心〕：含3—15个β折叠股的单层反平行β折叠片，但不闭合成桶。 2．结构域类型：(根据二级结构种类和组合方式) 体结合部位位状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在 分子外表：
疏水核心几乎全部由β折叠片和α螺旋组成。多数α螺旋 是两亲性螺旋。 5．球状蛋白质分子的外表有一个空穴〔裂光、凹槽、口袋 〕：
它常是结合底物、效应物等配体并行使生物功能的活性 部位。空穴周围分布着许多疏水侧链。
第八节 膜蛋白的结构 膜周边蛋白质：
单绕平行β桶
双绕平行β片
〔马鞍形扭曲片〕
3．全β—结构〔反平行β折叠片〕蛋白质：
由4—10个β折叠股构成。
希腊钥匙β桶：由希腊钥匙维成
反平行β桶
果冻卷β桶：类似希腊钥匙，更复杂。
类型：
生物化学 第5章蛋白质三维结构
310螺旋
α螺旋
π螺旋
（二）β-折叠片(β-pleated sheet)
• β-折叠片是蛋白质二级结构元件，是两条或两条以 上充分伸展成锯齿状折叠构象的多肽链，侧向聚集， 按肽键的长轴方向平行并列，通过氢键形成折扇状 的结构。
1、-折叠片的结构特征
1) 多肽链充分伸展，肽平面折叠成锯齿状； 2) 侧链交错位于锯齿状结构的上下方；
酰胺平面与二面角(Φ 、Ψ )
酰胺平面（肽平面）：每个肽单位的六个 原子（Cα －CO－NH－Cα ）都被酰胺键 固定在同一个平面上，该平面称为酰胺平 面（或肽平面）。
四、蛋白质的二级结构
四、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多 肽链主链骨架中若干肽单位各自沿一定的轴盘 旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有 规则的构象。
第五章 蛋白质的三维结构
本章要点
研究蛋白质构象的方法 稳定蛋白质三维结构的作用力 多肽主链折叠的空间限制 蛋白质的二级结构 超二级结构和结构域 蛋白质的三级结构 蛋白质的四级结构
一、研究蛋白质构象的方法
X-射线衍射法
单色的X射线通过蛋白质晶体产 生衍射图，对衍射图中衍射斑点的位 置与强度进行测定和计算，可以确定 晶体的结构。
B．肽链平面充分伸展
C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈
D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm
2、列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？
(E)
A．脯氨酸的存在
B．氨基酸残基的大的支链
C．酸性氨基酸的相邻存在 D．碱性氨基酸的相邻存在
E．以上各项都是
5、其他类型的螺旋
螺旋末端的最后一圈 不稳定，胶原蛋白中存在
生物化学(第三版) 第五章 蛋白质的三维结构课后习题详细解答 复习重点
第五章蛋白质的三维结构提要每一种蛋白质至少都有一种构像在生理条件下是稳定的，并具有生物活性，这种构像称为蛋白质的天然构像。
研究蛋白质构像的主要方法是X射线晶体结构分析。
此外紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、核磁共振和重氢交换等被用于研究溶液中的蛋白质构像。
稳定蛋白质构像的作用有氢键、范德华力、疏水相互作用和离子键。
此外二硫键在稳定某些蛋白质的构像种也起重要作用。
多肽链折叠成特定的构像受到空间上的许多限制。
就其主链而言，由于肽链是由多个相邻的肽平面构成的，主链上只有α-碳的二平面角Φ和Ψ能自由旋转，但也受到很大限制。
某些Φ和Ψ值是立体化学所允许的，其他值则不被允许。
并因此提出了拉氏构像，它表明蛋白质主链构象在图上所占的位置是很有限的（7.7%-20.3%）。
蛋白质主链的折叠形成由氢键维系的重复性结构称为二级结构。
最常见的二级结构元件有α螺旋、β转角等。
α螺旋是蛋白质中最典型、含量最丰富的二级结构。
α螺旋结构中每个肽平面上的羰氧和酰氨氢都参与氢键的形成，因此这种构象是相当稳定的。
氢键大体上与螺旋轴平行，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，每个残基绕轴旋转100°，螺距为0.54nm。
α-角蛋白是毛、发、甲、蹄中的纤维状蛋白质，它几乎完全由α螺旋构成的多肽链构成。
β折叠片中肽链主链处于较伸展的曲折（锯齿）形式，肽链之间或一条肽链的肽段之间借助氢键彼此连接成片状结构，故称为β折叠片，每条肽链或肽段称为β折叠股或β股。
肽链的走向可以有平行和反平行两种形式。
平行折叠片构象的伸展程度略小于反平行折叠片，它们的重复周期分别为0.65nm和0.70nm。
大多数β折叠股和β折叠片都有右手扭曲的倾向，以缓解侧链之间的空间应力（steric strain）。
蚕丝心蛋白几乎完全由扭曲的反平行β折叠片构成。
胶原蛋白是动物结缔组织中最丰富的结构蛋白，有若干原胶原分子组成。
原胶原是一种右手超螺旋结构，称三股螺旋。
弹性蛋白是结缔组织中另一主要的结构蛋白质。
蛋白质纤维的结构和主要性能
肽链的排列顺序称为一级结构，它决定了蛋白质纤维的基本 性质，如溶解性、黏附性和结晶度等。空间构型则称为高级 结构，它决定了蛋白质纤维的物理和机械性能，如弹性、韧 性和强度等。
高级结构
蛋白质纤维的高级结构是指蛋白质纤维中各个肽链之间的相互连接和排列方式。高级结构决定了蛋白质纤维的整体形态和性 质。
蛋白质纤维的高级结构可以通过多种方式进行调节，如温度、pH值、离子强度和化学修饰等。这些调节方式可以改变蛋白质 纤维的性能，使其适应不同的应用需求。例如，通过改变胶原蛋白纤维的高级结构，可以调节其黏附性和生物相容性，使其 在组织工程和再生医学等领域具有更广泛的应用前景。
保质期。
农业领域
03
蛋白质纤维可用于制作农用薄膜和生物降解地膜，减少塑料污
染。
05
蛋白质纤维的改性及发展前
景
改性方法
化学改性
通过化学反应改变蛋白质纤维的表面性质，提高其与其他材料的 相容性和功能性。
物理改性
利用物理手段如辐射、加热、机械力等改变蛋白质纤维的结构和性 能。
生物改性
利用生物酶或微生物对蛋白质纤维进行降解或合成，以改善其性能。
性能稳定性
蛋白质纤维的性能易受环境因素影响，需要 加强稳定性研究。
复合材料
探索蛋白质纤维与其他材料的复合应用，发 挥其协同效应，拓展应用领域。
感谢观看
THANKS
燃烧性
蛋白质纤维的燃烧性较低，不易燃烧，具有较好的阻燃性能。
吸湿性能
吸湿性
蛋白质纤维具有较强的吸湿性，能够吸收较多的水分，因此在潮 湿环境下容易变形和霉变。
透气性
蛋白质纤维的透气性较好，能够使空气流通，保持舒适感。
透湿性
蛋白质纤维的透湿性较好，能够将人体排出的汗液排出体外，保 持干爽感。
高级结构
蛋白质纤维的高级结构是指蛋白质纤维中各个肽链之间的相互连接和排列方式。高级结构决定了蛋白质纤维的整体形态和性 质。
蛋白质纤维的高级结构可以通过多种方式进行调节，如温度、pH值、离子强度和化学修饰等。这些调节方式可以改变蛋白质 纤维的性能，使其适应不同的应用需求。例如，通过改变胶原蛋白纤维的高级结构，可以调节其黏附性和生物相容性，使其 在组织工程和再生医学等领域具有更广泛的应用前景。
保质期。
农业领域
03
蛋白质纤维可用于制作农用薄膜和生物降解地膜，减少塑料污
染。
05
蛋白质纤维的改性及发展前
景
改性方法
化学改性
通过化学反应改变蛋白质纤维的表面性质，提高其与其他材料的 相容性和功能性。
物理改性
利用物理手段如辐射、加热、机械力等改变蛋白质纤维的结构和性 能。
生物改性
利用生物酶或微生物对蛋白质纤维进行降解或合成，以改善其性能。
性能稳定性
蛋白质纤维的性能易受环境因素影响，需要 加强稳定性研究。
复合材料
探索蛋白质纤维与其他材料的复合应用，发 挥其协同效应，拓展应用领域。
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燃烧性
蛋白质纤维的燃烧性较低，不易燃烧，具有较好的阻燃性能。
吸湿性能
吸湿性
蛋白质纤维具有较强的吸湿性，能够吸收较多的水分，因此在潮 湿环境下容易变形和霉变。
透气性
蛋白质纤维的透气性较好，能够使空气流通，保持舒适感。
透湿性
蛋白质纤维的透湿性较好，能够将人体排出的汗液排出体外，保 持干爽感。
王镜岩-生物化学-第5章_蛋白质的三维结构
（一）-螺旋 -helix
1.α螺旋的结构
在 α 螺 旋 中， 多 肽 主 链按 右 手 或 左 手方 向 盘 绕 ，形 成右手螺旋或左手螺旋 ， 相 邻 的 螺 圈之 间 形 成 链内 氢键，构成螺旋的每个Cα 都取相同的二面角Φ、Ψ。
典型的α螺旋特征：
① 二面角：Φ= -57°, Ψ= - 48°，是一种右手螺旋； ② 每圈螺旋：3.6个a.a残基， 高度：0.54nm ; ③ 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm；
共价键和次级键键能对比
• 肽键
• 二硫键 • 离子键 • 氢键 • 疏水键
90kcal/mol
3kcal/mol 1kcal/mol 1kcal/mol 0.1kcal/mol
数量巨大
• 范德华力
这四种键能远小于共价键，称次级键
提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主 要的作用力,原因何在?
氢键是两个极性基团之间的弱键，也就是一个偶极 (dipole) 的带正电荷的一端被另一偶极带负电荷的一端所吸引形成的 键。存在于肽链与肽链之间，亦存在于同一螺旋肽链之中。 氢键虽然是弱键，但蛋白质分子中的氢键很多，故对蛋白质 分子的构象起着重要的作用。 方向用键角表示，是 指X—H与H…Y之间的 夹角，一般为180～ 250。
包括 三种弱的作用力： 定向效应: 极性基团间 诱导效应: 极性与非极性基团 间 分散效应: 非极性基团间
范德华力非常依赖原子间的距离，只有当两个非键合 原子处于一定距离时(当相互靠近到大约0.4～ 0.6nm(4～6A)时)，才能达到最大。
疏水键是蛋白质分子中疏水性较强的一些氨基酸(如缬氨酸、 亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸等)的侧链避开水相自相粘附聚 集在一起，形成孔穴，对维持蛋白质分子的稳定性起一定作 用。 它在维持蛋白质的三级结
蛋白质纤维
大豆纤维被
大豆纤维内衣
38％大豆蛋白纤维
大豆纤维毛巾
大豆蛋白纤维应用于婴幼儿产品
3、大豆蛋白纤维的梭织产品在光泽上具有麻绢混纺产品风 格,手感比绢挺,悬垂性好,抗皱性优于真丝,而且可用活性 染料染色,染色牢度好,是高档的衬衫用面料。 4、大豆蛋白纤维还可以与蚕丝、羊毛、山羊绒、棉和其他 纤维混纺。由于具有轻柔软、光滑、丝光、强度高、吸湿 、导湿、透气性好等诸多良好性质,使其在与其他纤维混 纺时能产生许多特殊风格。
大豆蛋白质纤维
组员： 王佳玲，许宇，胡文昱， 何琳洁
简介
大豆蛋白纤维主要由大豆蛋白质组成, 利用大豆或废豆粕 制造纤维的过程无污染, 更有利于环境保护, 同时它充分利用 了废弃的资源, 大豆或豆粕在提取蛋白质以后, 残渣还可以作 为一种饲料。大豆蛋白纤维是一种易生物降解的再生纤维, 纤维的物理、机械和化学性能都较好, 它的分子结构中有多 种极性基团, 如羟基、缩醛基、氨基等, 这些基团各有吸色性 能, 可显示出介于纤维素纤维与化学纤维之间的染色性能, 且 具有良好的酸、碱稳定性, 适用染色的染料范围较广泛。大 豆蛋白含有多种人类所必需的氨基酸, 对人体肌肤具有明显 的保健作用。其大部分性能都优于植物纤维素纤维、动物蛋 白纤维或以纤维素为原料的再生纤维。另外, 大豆蛋白纤维 还具有优于其他天然纤维的抗紫外线照射性能和防霉蛀性能, 强力也高于羊毛、蚕丝纤维, 这为功能性保健型纺织品开发 提供了极佳的纤维原料。
大豆蛋白纤维的化学结构
一般大豆蛋白分子间主要依靠氢键、各种盐式键和双硫 键相互连接。在纺丝过程中，可能产生能量较高的化学键 ，如酰胺键和酯键等。特别是在纤维成形后的缩醛化处理 中，甲醛参与了化学反应，在单组分和双组分的大分子之 间形成了交联。主要包括聚乙烯醇大分子内的环化反应， 大分子间的交联反应；大豆蛋白大分子内的交联反应，大 分子问的交联反应，构成以直线形网状大分子为主体的结 构。大豆ຫໍສະໝຸດ 白质纤维1 23 4
蛋白质纤维的结构和性能
蛋白质纤维 （protein fiber）
1.1 蛋白质的基础知识
所谓蛋白质纤维是指基本组成物 质为蛋白质一类的纤维，按来源分有 天然的和人造的(再生的)两种。
蛋白质纤维分类
一、蛋白质的化学组成及分子 结构
1、元素组成
蛋白质是分子量很高的有机含氮高分 子物，结构较为复杂，但组成元素的种类 并不很多，主要有碳、氢、氧、氮等。
柞蚕 丝素 蛋白 23.6 50.5
0.51
11.3
0.9
0.26
6.06
－
3、分子结构
蛋白质可视作是由氨基酸彼此通过 氨基与羧基脱水缩合，以酰胺键链接起 来的大分子：
肽键 蛋白质结构中的 酰胺键。
肽 由肽键相联接的缩 氨酸。
(Ⅲ)称为二肽，二肽继续与一个氨基酸分 子缩合则成为三肽，以此类推可获得多肽 (polypeptide) 。
蛋白质纤维在酸(HCl)与盐(KCl)共存 的溶液中，假定膜内、外溶液具有相等和 不变的容积.
将蛋白质放入盐酸 (HCl) 溶液中,设：
C1- 蛋白质正离子的浓度，即蛋白质结合酸(H+) 的浓度；
C2- HCl初始浓度； C3- KCl初始浓度； X－ 由膜外向膜内迁移的H+离子浓度； Y－ 由膜外向膜内迁移的K+离子浓度。
4.分子间力 1)氢键 主要存在于肽链中的亚氨基(>NH) 和羰基(>C=O)之间：
2)离子键又称为盐键 多肽中的氨基和 羧基等碱性和酸性基团，在适当的条件 下可形成盐键，如赖氨酸侧基的—NH2和 谷氨酸侧基的—COOH之间可形成的盐键
(—COO- +H3N-)。
3)二硫健 本身属共价键(-S-S-)， 可存在于不同肽链之间或同一肽链之 中：
1.1 蛋白质的基础知识
所谓蛋白质纤维是指基本组成物 质为蛋白质一类的纤维，按来源分有 天然的和人造的(再生的)两种。
蛋白质纤维分类
一、蛋白质的化学组成及分子 结构
1、元素组成
蛋白质是分子量很高的有机含氮高分 子物，结构较为复杂，但组成元素的种类 并不很多，主要有碳、氢、氧、氮等。
柞蚕 丝素 蛋白 23.6 50.5
0.51
11.3
0.9
0.26
6.06
－
3、分子结构
蛋白质可视作是由氨基酸彼此通过 氨基与羧基脱水缩合，以酰胺键链接起 来的大分子：
肽键 蛋白质结构中的 酰胺键。
肽 由肽键相联接的缩 氨酸。
(Ⅲ)称为二肽，二肽继续与一个氨基酸分 子缩合则成为三肽，以此类推可获得多肽 (polypeptide) 。
蛋白质纤维在酸(HCl)与盐(KCl)共存 的溶液中，假定膜内、外溶液具有相等和 不变的容积.
将蛋白质放入盐酸 (HCl) 溶液中,设：
C1- 蛋白质正离子的浓度，即蛋白质结合酸(H+) 的浓度；
C2- HCl初始浓度； C3- KCl初始浓度； X－ 由膜外向膜内迁移的H+离子浓度； Y－ 由膜外向膜内迁移的K+离子浓度。
4.分子间力 1)氢键 主要存在于肽链中的亚氨基(>NH) 和羰基(>C=O)之间：
2)离子键又称为盐键 多肽中的氨基和 羧基等碱性和酸性基团，在适当的条件 下可形成盐键，如赖氨酸侧基的—NH2和 谷氨酸侧基的—COOH之间可形成的盐键
(—COO- +H3N-)。
3)二硫健 本身属共价键(-S-S-)， 可存在于不同肽链之间或同一肽链之 中：
食品化学 第5章 蛋白质化学
四、蛋白质的胶凝作用
聚合或聚集反应：一般是指大的复合物的 形成。
聚合或聚集反应:
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 丧失而引起的聚集反应。 絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。 凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋 白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。 凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成 有序的蛋白质网络结构过程。
一些高疏水性蛋白质，像β-酪蛋白和一些 谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关 。
影响因素
4.有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
三、蛋白质溶液的黏度
理想溶液
牛顿流体
蛋白质溶液
假塑性或剪切变稀
凝胶化作用机制
溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态
凝胶化的相互作用
静电相互作用 氢键、疏水相互作用 二硫键 金属离子的交联相互作用
（一）胶凝过程
蛋白质分子构象的改变或部分伸展，发生 变性 单个变性的蛋白质分子逐步聚集，有序地 形成可以容纳水等物质的网状结构
大豆蛋白质的胶凝过程示意图
流动性、伸展性和膨胀性。
麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链
过度黏结
过度延展
面筋蛋白质中含有的化学键 氢键 ：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：
水吸收能力强，有黏性。
非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性和
与脂肪有效结合。
二硫键：使面团坚韧。
第五章 蛋白质的三维结构
肌红蛋白的三级结构
肌红蛋白由一条多肽链和一个血红素（heme）辅基 构成，分子量为16700，含153个氨基酸残基。
抹香鲸肌红蛋白的三级结构
维系三级结构的化学键
盐键 氢键 疏水作用 范德华力 二硫键
六、蛋白质的四级结构
二个或二个以上具有独 立的三级结构的多肽链 (亚基)，彼此借次级键 相连，形成一定的空间 结构，称为四级结构。
β-转角
RNase的分子结构
β-折叠
α-螺旋
无规卷曲
各 种 二 级 结 构 在 拉 氏 图 中 的 分 布
三、纤维状蛋白质
含大量的α-螺旋，β-折叠片，整个分子呈纤维状。 广泛分布于脊椎和无脊椎动物体内，起支架和保护 作用。分不溶性和可溶性两类。 不溶性纤维状蛋白质主要有： 1、 α-角蛋白 2、 β-角蛋白 3、 胶原蛋白 4、 弹性蛋白
第五章 蛋白质的三维结构
一、多肽主链折叠的空间限制
（一）肽平面与Cα原子的二面角： 相邻肽平面构成二面角 ：一个Cα原子相连的两 个肽平面，由于N1—Cα和Cα—C2（羧基碳）两个键 为单键，肽平面可以分别围绕这两个键旋转，从而 构成不同的构象。一个肽平面围绕N1—Cα（氮原子 与α- 碳原子）旋转的角度，用Φ表示。另一个肽平 面围绕Cα—C2（α- 碳原子与羧基碳）旋转的角 度，用Ψ表示。这两个旋转角度叫二面角。
★ 从 Cα 沿 键 轴 方 向 观察，顺时针旋转的 Φ (Ψ)角为正值，反 之为负值。
Cα-N和Cα-C键旋转时将受到α-碳原子上的侧 链R基的空间阻碍影响，所以使肽链的构象受到限 制，只能形成一定的构象。如果每一个氨基酸残基 的Ψ和Φ角已知，多肽主链的构象就被完全确定。 （拉氏构象图）
拉氏构象图：可允许的Φ和Ψ值
蛋白质纤维
五、再生蛋白纤维开发前景展望
• 生产工艺完善优化：
再生蛋白纤维的生产过程中存在环境污染因素（如蛋白质 的水解，纤维的后续缩醛化处理）；人工合成蛛丝蛋白纤维的韧 性与蛛丝纤维的对比还存在一定差距，蛛丝的合成过程中还存在 着某种未知的因素在发挥作用，这还有待于进一步的研究；大豆 蛋白纤维的浅黄色、蚕蛹蛋白纤维带金黄色，给纤维漂白和染色 加工带来一定的难度，需在其生产工艺或纤维后续整理中进行研 究解决；国际上成功开发
再生动物蛋白纤维与其他纤维的吸湿等温曲线
牛奶蛋白复合纤维
所谓牛奶蛋白复合纤维,就是将液状牛奶脱 脂去水后所得的牛奶蛋白质,加上揉和剂制成 牛奶浆液,然后通过湿纺工艺和科学处理纺制 成的一种新型动物蛋白纤维。
上海正家牛奶丝科技有限公司
牛奶蛋白 纤维特点
更舒适——优异的导湿、透气性 从牛奶中提炼的材料，并与高科技相结合，其独 特的功能与其它纤维混合，既保留原有的纤维特 性，更可提升布料的功能和品质。
再生动物蛋白纤维的生产工艺流程
• 再生蛋白质溶液→侧链修饰→稳定→与大分子聚合物 接枝→纺丝原料→过滤→脱泡→纺丝→收集→冷牵→ 干燥→热牵→热定形→收集→卷曲→切断→水洗→致 密→水洗→上油→开松→烘干→过秤→称重→成品
• 生产实例：
• 动物毛——水洗、除杂——NaOH溶液中水解——再生 蛋白原液——加入由具有抗菌除臭、抗静电、干燥感、 高吸湿性等不同功能的金属氧化物、有机金属化合物、 甲壳素、壳聚糖、聚醚、聚丙烯酸等其中的一种或数 种——纳米级功能分散液——湿法纺丝制得具有功能 性的再生动物蛋白纤维。
大豆纤维 比重轻、纤 度细、摩擦 量低,手感柔 软、滑爽、 亲肤感较强;
大豆纤维 为哑铃型和不 规则腰子型结 构,含有纵向 构槽,因此导 热快,透气好, 人体肌肤感觉 干爽舒适。
初中化学蛋白质与纤维教案
初中化学蛋白质与纤维教案
主题：蛋白质与纤维
目标：让学生了解蛋白质和纤维的特性、功能以及在日常生活中的重要性。
一、引入（5分钟）
讨论问题：你知道蛋白质和纤维是什么吗？它们在我们的身体中有什么作用？
二、蛋白质的特性和功能（15分钟）
1.蛋白质是由氨基酸组成的生物大分子，具有多种功能。
2.蛋白质在身体中的作用包括构成组织、参与代谢、传递信息等。
3.举例：肌肉中的肌动蛋白、酶类蛋白等。
三、纤维的特性和功能（15分钟）
1等特点。
2.纤维在身体中的作用包括提供支撑、构成骨骼等。
3.举例：胶原蛋白、角质蛋白等。
四、补充知识（10分钟）
1.蛋白质和纤维在日常饮食中的重要性。
2.不同类型的蛋白质和纤维对身体的影响。
3.如何搭配膳食，摄入适量的蛋白质和纤维。
五、活动和讨论（15分钟）
1.分组讨论：设计一份健康膳食，包含丰富的蛋白质和纤维。
2.小组展示并讨论不同设计的膳食方案。
六、总结（5分钟）
回顾本节课的主要内容，强调蛋白质和纤维在身体中的重要性，鼓励学生养成健康的饮食习惯。
七、作业布置
让学生写一份关于蛋白质和纤维的报告，包括它们的特性、作用以及在饮食中的重要性。
主题：蛋白质与纤维
目标：让学生了解蛋白质和纤维的特性、功能以及在日常生活中的重要性。
一、引入（5分钟）
讨论问题：你知道蛋白质和纤维是什么吗？它们在我们的身体中有什么作用？
二、蛋白质的特性和功能（15分钟）
1.蛋白质是由氨基酸组成的生物大分子，具有多种功能。
2.蛋白质在身体中的作用包括构成组织、参与代谢、传递信息等。
3.举例：肌肉中的肌动蛋白、酶类蛋白等。
三、纤维的特性和功能（15分钟）
1等特点。
2.纤维在身体中的作用包括提供支撑、构成骨骼等。
3.举例：胶原蛋白、角质蛋白等。
四、补充知识（10分钟）
1.蛋白质和纤维在日常饮食中的重要性。
2.不同类型的蛋白质和纤维对身体的影响。
3.如何搭配膳食，摄入适量的蛋白质和纤维。
五、活动和讨论（15分钟）
1.分组讨论：设计一份健康膳食，包含丰富的蛋白质和纤维。
2.小组展示并讨论不同设计的膳食方案。
六、总结（5分钟）
回顾本节课的主要内容，强调蛋白质和纤维在身体中的重要性，鼓励学生养成健康的饮食习惯。
七、作业布置
让学生写一份关于蛋白质和纤维的报告，包括它们的特性、作用以及在饮食中的重要性。
第5-1 蛋白质
（7）调节蛋白质 某些激素、一切激素受体和许多其他调节因子都是蛋白质。 （8）感觉蛋白质 生物体对信息的识别与传递过程也离不开蛋白质。例如，感 受味道需要味觉蛋白，视觉信息的传递要有视紫红质参与。视 杆细胞中的视紫红质，只需1个光子即可被激发，产生视觉。 （9）遗传调控蛋白质 遗传信息的储存和表达都与蛋白质有关。DNA在在染色体中 是缠绕在蛋白质（组蛋白）上的。有些蛋白质，如阻遏蛋白， 与特定基因的表达有关。β－半乳糖苷酶基因的表达受到一种阻 遏蛋白的抑制，当需要合成β－半乳糖苷酶时经过去阻遏作用才 能表达。 （10）其他功能蛋白质 某些生物能合成有毒的蛋白质，用以攻击或自卫。白喉毒素 可抑制真核生物的蛋白质合成。
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、Cu、 Fe、Cu、 Zn、Mo、I、Se 等微量元素。百分数约为：碳 Zn、Mo、 等微量元素。
占 50~55% ， 氢 占 6~8% ， 氧 占 20~30% ， 氮 占 50~55% 20~30% 15~18% 及硫占 0~4% 。 大多数蛋白质所含氮素约 15~18% 及硫占0 为 16% ， 因该元素容易用凯氏定氮法进行测定 ， 16% 因该元素容易用凯氏定氮法进行测定， 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以6 25(100/16) 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计 算出来，测的是粗氮量。 算出来，测的是粗氮量。 测定的是无机氮，目前还不可代替。 测定的是无机氮，目前还不可代替。
（五）变性、复性与杂交 变性、
1、变性
是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。 是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。
2、复性
在一定条件下，变性 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构， 在一定条件下，变性DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，这一过 程叫复性。伴有A260减小（减色效应 减小（ 的功能恢复。 程叫复性。伴有 减小 减色效应）,DNA的功能恢复。 的功能恢复
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（六）羊毛纤维的性能
1. 吸湿性和水的作用
➢ 羊毛的吸湿性较强，标准回潮率为14-16％（公定回潮率为 15％），相对湿度为60％-80％时的回潮率可高达18％，高 于其他纺织纤维。
大家好
纤维物理与化学
纤维物理与化学
1 高分子化学基础 2 高分子物理基础 3 纺织纤维总论 4 纤维素纤维 5 蛋白质纤维 6 合成纤维
第五章 蛋白质纤维
学习目的
• 1.了解蛋白质分子的组成和结构特征。 。 • 2.理解并掌握羊毛的组成、结构和性能。 • 3.理解并掌握蚕丝的组成、结构和性能。 • 4.掌握蚕丝纤维和羊毛纤维在结构和性能上的异同
化学因素：胍、脲、有机溶剂、强酸强碱 -巯基乙醇、重金属离子、生物碱试剂
第一节 蛋白质的基础知识
➢变性过程
第五章 蛋白质纤维
第二节 羊毛纤维
第二节 羊毛纤维
概述
❖ 使用羊毛的历史：新石器时代，公元前3000～4000年 ❖ 羊毛的特性：光泽柔和，手感丰满而富有弹性，悬垂性良
好，吸湿透气，穿着舒适保暖，不易沾污，抗皱性较好，耐 磨性优良
β-转角、无规则卷曲。
第一节 蛋白质的基础知识
2.1 -螺旋（-helix)
第一节 蛋白质的基础知识
α-螺旋结构特征：
右手螺旋 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺
距为0.54nm 氢键维系（形成于每个肽键的N-H和
第四个肽键的羰基氧之间）。 氨基酸侧链伸向螺旋外侧。 α-螺旋中的全部肽键都可形成氢键，
胰岛素的一级结构
由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残 基，B链30个氨基酸残基。
第一节 蛋白质的基础知识
2. 蛋白质的二次结构
蛋白质的二次结构
• 指蛋白质多肽链中主链原子的空间排布
➢ 由肽键和α-碳原子构成的多肽链骨架称为主链，伸展在外的R 基团称为侧链。
主要化学键：氢键 主要类型：α-螺旋、β-折叠、
无规 则卷 曲
细胞色素C的 三级结构
第一节 蛋白质的基础知识
β-转角
β-折叠
α-螺旋
无规卷曲
第一节 蛋白质的基础知识
2. 蛋白质的三次结构
蛋白质的三次结构
• 蛋白质分子主链和侧链所有原子或原子团的空间排布。
主要化学键：二硫键、疏 水作用、离子键、氢键和 范德华力等
重要性：三级结构形成后， 蛋白质分子才形成固有的 分子形状，表现出相应的 生物学活性。
当伸长率达到20%，螺旋构象开始转变； 当伸长率达到35%，转变明显； 当伸长率达到70%，完全转变成β—构象（即肽链的伸
直状态构象）； 放松后可以重新恢复到α—螺旋构象
第二节 羊毛纤维
（五）羊毛的聚集态结构
螺旋卷曲状 角朊多肽
长链分子
螺旋盘节 羊毛纤维
第一节 蛋白质的基础知识
以血红蛋白 （hemoglobin）为例，说 明蛋白质的四级结构。血 红蛋白是由2个α-亚基，2 个β-亚基组成的四聚体， 两种亚基三级结构相似， 每个亚基结合一个血红素 辅基。４个亚基以正四面 体的方式排列，彼此之间 以非共价键相连（主要是 离子键、氢键） ，具有运 输氧和CO2的功能
2. 蛋白质的四次结构
蛋白质的四次结构
• 由多条具有三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接
而成的聚合体结构
➢ 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链 ，每一条多肽链都有完整的三级结构， 此多肽链就是蛋白质分子的亚基。
➢ 主要结合力：疏水作用，其次是氢键和 离子键。
➢ 单独的亚基一般没有生物学功能，只有 完整的四级结构才有生物学功能。
加 压
蛋白质溶液 半透膜 支持膜的栅板
超滤液
第一节 蛋白质的基础知识
3. 蛋白质的变性
➢ 定义: 在某些理化因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象 被破坏，从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失。
➢ 变性本质：二硫键和非共价键的破坏引起空间结构的改变， 不涉及一级结构的改变。
➢ 变性因素
物理因素：加热、加压、超声波、紫外线
氢键的方向与螺旋长轴基本平衡。
第一节 蛋白质的基础知识
第一节 蛋白质的基础知识
2.2 -折叠（β–pleated sheet）
第一节 蛋白质的基础知识
主要特征： 多肽主链呈锯齿状折
叠构象。 侧链R基交替地分布
在片层平面的上下。 结构稳定的主要原因
：氢键。
第一节 蛋白质的基础知识
2.3 -转角（β-turn）
第二节 羊毛纤维
➢髓质层
组成：薄膜细胞 结构疏松、内部充有空气 细胞之间联系很弱 髓质多，则弹性和强度较低
第二节 羊毛纤维
（二）羊毛的表观性状 ➢密度 ➢细度 ➢长度 ➢卷曲度
第二节 羊毛纤维
（三）羊毛的近程结构 ➢ 组成：C、N、O、N、S ➢ 副键：氢键、盐键和二硫键 ➢ 含硫量
直径大，含硫量少 鳞片>皮质层>髓质层 P皮质细胞>O皮质细胞
第一节 蛋白质的基础知识
结构特征：
➢ 含多种二级结构单元 ➢ 有明显的折叠层次 ➢ 是紧密的球状或椭球状实体 ➢ 分子表面有一空穴(活性部位) ➢ 疏水侧链埋藏在分子内部；亲水
侧链暴露在分子表面 ➢ 结构稳定的主要原因：二硫键、
次级键（氢键、范德华力、疏水 键、离子键）
血红蛋白
第一节 蛋白质的基础知识
NH2
NH2
NH2
R1
C H
COOH R
C H
H2
H2 H2
C COOH R C C C COOH
H
结构特点：分子中至少包括一个氨基和羧基
第一节 蛋白质的基础知识
2. 氨基酸的种类
➢ 组成蛋白质的天然氨基酸主 要有20种，除脯氨酸外，其 他19种都具有α-型氨基酸的 通式。
甘氨酸:
脯氨酸:
COO-
第一节 蛋白质的基础知识
二硫键 氢键 盐式键
疏水键
第一节 蛋白质的基础知识
（五）蛋白质的主要性质 1. 蛋白质的两性性质和膜平衡
Pr NH3+ COOH
pH< pI
净电荷为正
+ OH+ H+
Pr NH3+ COO-
pH = pI
净电荷=0
+ OH+ H+
Pr NH2 COO-
pH > pI
净电荷为负
皮质层
正皮质
双边结构， 天然卷曲
偏皮质
髓质层 毛髓影响纤维品质
第二节 羊毛纤维
➢鳞片层
外壳 组成：片状角质细胞 鳞片形状：如鱼鳞或瓦片一样，
重叠覆盖 鳞片层约占羊毛总量的10％，
第二节 羊毛纤维
➢皮质层
主体 决定性质 组成：由纺锤形细胞组成，其主要成分是由各种氨基酸
组成的角质蛋白（角朊），属α－螺旋构象，分为O皮质 细胞和P皮质细胞两种。 O皮质细胞：含S低，易于染色，位于羊毛卷曲波形的外 侧 P皮质细胞：位于羊毛卷曲波形的内侧 双侧结构：O、P细胞的双侧异构分布
R C +NH3 H
第一节 蛋白质的基础知识
氨基酸的种类：
第一节 蛋白质的基础知识
3. 氨基酸的化学性质
H
羧基——酸性
——
R －C－COOH
NH2
氨基——碱性
氨基酸结构特殊，性质特殊——两性
∴氨基酸既是酸，又是碱，具有两性。是两性 化合物
第一节 蛋白质的基础知识
CH2-COOH+NaOH
NH2 CH2-COOH+HCl
主要特征： 由多肽链上4个连续的氨基酸残
基组成。 主链骨架以180°返回折叠。 结构稳定的主要原因：氢键。 脯氨酸容易出现在这种结构中。
第一节 蛋白质的基础知识
2.4 无规卷曲
主要特征：
肽段有更大的任意性。
稳定、非重复性结构。
受R基的影响较大，经常 是构成酶活性部位和其他 蛋白质特异的功能部位。
血红素
β链 α链
第一节 蛋白质的基础知识
蛋白质的一、二、三、四级结构
第一节 蛋白质的基础知识
（四）蛋白质分子的结构层次
蛋白质分子中的共价键与次级键
化学键
共价键 次级键
肽键
二硫键
氢键 配位键 疏水键 盐键
范德华力
一级结构 二、三、四级结构
三、四级结构
第一节 蛋白质的基础知识
维持蛋白质构象的各种化学键
第五章 蛋白质纤维 本章学习的主要内容：
1 蛋白质的基础知识 2 羊毛纤维 3 蚕丝纤维 4 其他动物纤维
第五章 蛋白质纤维
蛋白质
• 是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子化合物。
蛋白质是生命存在的主要形式!
第五章 蛋白质纤维
第一节 蛋白质的基础知识
第一节 蛋白质的基础知识
（一） 蛋白质的化学组成
纤维内pH 1.62
3.03
3.75
4.64
5.45
6.19
纤维外pH 0.78
1.86
2.34
3.08
3.86
4.50
pH内 ＞ pH外
这种现象可用膜平衡原理来加以解释。
第一节 蛋白质的基础知识
2. 蛋白质的胶体性质
➢ 蛋白质颗粒大小：在1～100nm之间。胶体。因此溶于水， 成为亲水胶体。
➢ 粘度大、扩散慢
➢ 易沉降
➢ 不能透过半透膜
➢ 亲水性：水化层、双
电层
-
+++--+- --
+
-
+-
-
+
-
-
-+- + -+
-
1. 吸湿性和水的作用
➢ 羊毛的吸湿性较强，标准回潮率为14-16％（公定回潮率为 15％），相对湿度为60％-80％时的回潮率可高达18％，高 于其他纺织纤维。
大家好
纤维物理与化学
纤维物理与化学
1 高分子化学基础 2 高分子物理基础 3 纺织纤维总论 4 纤维素纤维 5 蛋白质纤维 6 合成纤维
第五章 蛋白质纤维
学习目的
• 1.了解蛋白质分子的组成和结构特征。 。 • 2.理解并掌握羊毛的组成、结构和性能。 • 3.理解并掌握蚕丝的组成、结构和性能。 • 4.掌握蚕丝纤维和羊毛纤维在结构和性能上的异同
化学因素：胍、脲、有机溶剂、强酸强碱 -巯基乙醇、重金属离子、生物碱试剂
第一节 蛋白质的基础知识
➢变性过程
第五章 蛋白质纤维
第二节 羊毛纤维
第二节 羊毛纤维
概述
❖ 使用羊毛的历史：新石器时代，公元前3000～4000年 ❖ 羊毛的特性：光泽柔和，手感丰满而富有弹性，悬垂性良
好，吸湿透气，穿着舒适保暖，不易沾污，抗皱性较好，耐 磨性优良
β-转角、无规则卷曲。
第一节 蛋白质的基础知识
2.1 -螺旋（-helix)
第一节 蛋白质的基础知识
α-螺旋结构特征：
右手螺旋 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺
距为0.54nm 氢键维系（形成于每个肽键的N-H和
第四个肽键的羰基氧之间）。 氨基酸侧链伸向螺旋外侧。 α-螺旋中的全部肽键都可形成氢键，
胰岛素的一级结构
由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残 基，B链30个氨基酸残基。
第一节 蛋白质的基础知识
2. 蛋白质的二次结构
蛋白质的二次结构
• 指蛋白质多肽链中主链原子的空间排布
➢ 由肽键和α-碳原子构成的多肽链骨架称为主链，伸展在外的R 基团称为侧链。
主要化学键：氢键 主要类型：α-螺旋、β-折叠、
无规 则卷 曲
细胞色素C的 三级结构
第一节 蛋白质的基础知识
β-转角
β-折叠
α-螺旋
无规卷曲
第一节 蛋白质的基础知识
2. 蛋白质的三次结构
蛋白质的三次结构
• 蛋白质分子主链和侧链所有原子或原子团的空间排布。
主要化学键：二硫键、疏 水作用、离子键、氢键和 范德华力等
重要性：三级结构形成后， 蛋白质分子才形成固有的 分子形状，表现出相应的 生物学活性。
当伸长率达到20%，螺旋构象开始转变； 当伸长率达到35%，转变明显； 当伸长率达到70%，完全转变成β—构象（即肽链的伸
直状态构象）； 放松后可以重新恢复到α—螺旋构象
第二节 羊毛纤维
（五）羊毛的聚集态结构
螺旋卷曲状 角朊多肽
长链分子
螺旋盘节 羊毛纤维
第一节 蛋白质的基础知识
以血红蛋白 （hemoglobin）为例，说 明蛋白质的四级结构。血 红蛋白是由2个α-亚基，2 个β-亚基组成的四聚体， 两种亚基三级结构相似， 每个亚基结合一个血红素 辅基。４个亚基以正四面 体的方式排列，彼此之间 以非共价键相连（主要是 离子键、氢键） ，具有运 输氧和CO2的功能
2. 蛋白质的四次结构
蛋白质的四次结构
• 由多条具有三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接
而成的聚合体结构
➢ 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链 ，每一条多肽链都有完整的三级结构， 此多肽链就是蛋白质分子的亚基。
➢ 主要结合力：疏水作用，其次是氢键和 离子键。
➢ 单独的亚基一般没有生物学功能，只有 完整的四级结构才有生物学功能。
加 压
蛋白质溶液 半透膜 支持膜的栅板
超滤液
第一节 蛋白质的基础知识
3. 蛋白质的变性
➢ 定义: 在某些理化因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象 被破坏，从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失。
➢ 变性本质：二硫键和非共价键的破坏引起空间结构的改变， 不涉及一级结构的改变。
➢ 变性因素
物理因素：加热、加压、超声波、紫外线
氢键的方向与螺旋长轴基本平衡。
第一节 蛋白质的基础知识
第一节 蛋白质的基础知识
2.2 -折叠（β–pleated sheet）
第一节 蛋白质的基础知识
主要特征： 多肽主链呈锯齿状折
叠构象。 侧链R基交替地分布
在片层平面的上下。 结构稳定的主要原因
：氢键。
第一节 蛋白质的基础知识
2.3 -转角（β-turn）
第二节 羊毛纤维
➢髓质层
组成：薄膜细胞 结构疏松、内部充有空气 细胞之间联系很弱 髓质多，则弹性和强度较低
第二节 羊毛纤维
（二）羊毛的表观性状 ➢密度 ➢细度 ➢长度 ➢卷曲度
第二节 羊毛纤维
（三）羊毛的近程结构 ➢ 组成：C、N、O、N、S ➢ 副键：氢键、盐键和二硫键 ➢ 含硫量
直径大，含硫量少 鳞片>皮质层>髓质层 P皮质细胞>O皮质细胞
第一节 蛋白质的基础知识
结构特征：
➢ 含多种二级结构单元 ➢ 有明显的折叠层次 ➢ 是紧密的球状或椭球状实体 ➢ 分子表面有一空穴(活性部位) ➢ 疏水侧链埋藏在分子内部；亲水
侧链暴露在分子表面 ➢ 结构稳定的主要原因：二硫键、
次级键（氢键、范德华力、疏水 键、离子键）
血红蛋白
第一节 蛋白质的基础知识
NH2
NH2
NH2
R1
C H
COOH R
C H
H2
H2 H2
C COOH R C C C COOH
H
结构特点：分子中至少包括一个氨基和羧基
第一节 蛋白质的基础知识
2. 氨基酸的种类
➢ 组成蛋白质的天然氨基酸主 要有20种，除脯氨酸外，其 他19种都具有α-型氨基酸的 通式。
甘氨酸:
脯氨酸:
COO-
第一节 蛋白质的基础知识
二硫键 氢键 盐式键
疏水键
第一节 蛋白质的基础知识
（五）蛋白质的主要性质 1. 蛋白质的两性性质和膜平衡
Pr NH3+ COOH
pH< pI
净电荷为正
+ OH+ H+
Pr NH3+ COO-
pH = pI
净电荷=0
+ OH+ H+
Pr NH2 COO-
pH > pI
净电荷为负
皮质层
正皮质
双边结构， 天然卷曲
偏皮质
髓质层 毛髓影响纤维品质
第二节 羊毛纤维
➢鳞片层
外壳 组成：片状角质细胞 鳞片形状：如鱼鳞或瓦片一样，
重叠覆盖 鳞片层约占羊毛总量的10％，
第二节 羊毛纤维
➢皮质层
主体 决定性质 组成：由纺锤形细胞组成，其主要成分是由各种氨基酸
组成的角质蛋白（角朊），属α－螺旋构象，分为O皮质 细胞和P皮质细胞两种。 O皮质细胞：含S低，易于染色，位于羊毛卷曲波形的外 侧 P皮质细胞：位于羊毛卷曲波形的内侧 双侧结构：O、P细胞的双侧异构分布
R C +NH3 H
第一节 蛋白质的基础知识
氨基酸的种类：
第一节 蛋白质的基础知识
3. 氨基酸的化学性质
H
羧基——酸性
——
R －C－COOH
NH2
氨基——碱性
氨基酸结构特殊，性质特殊——两性
∴氨基酸既是酸，又是碱，具有两性。是两性 化合物
第一节 蛋白质的基础知识
CH2-COOH+NaOH
NH2 CH2-COOH+HCl
主要特征： 由多肽链上4个连续的氨基酸残
基组成。 主链骨架以180°返回折叠。 结构稳定的主要原因：氢键。 脯氨酸容易出现在这种结构中。
第一节 蛋白质的基础知识
2.4 无规卷曲
主要特征：
肽段有更大的任意性。
稳定、非重复性结构。
受R基的影响较大，经常 是构成酶活性部位和其他 蛋白质特异的功能部位。
血红素
β链 α链
第一节 蛋白质的基础知识
蛋白质的一、二、三、四级结构
第一节 蛋白质的基础知识
（四）蛋白质分子的结构层次
蛋白质分子中的共价键与次级键
化学键
共价键 次级键
肽键
二硫键
氢键 配位键 疏水键 盐键
范德华力
一级结构 二、三、四级结构
三、四级结构
第一节 蛋白质的基础知识
维持蛋白质构象的各种化学键
第五章 蛋白质纤维 本章学习的主要内容：
1 蛋白质的基础知识 2 羊毛纤维 3 蚕丝纤维 4 其他动物纤维
第五章 蛋白质纤维
蛋白质
• 是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子化合物。
蛋白质是生命存在的主要形式!
第五章 蛋白质纤维
第一节 蛋白质的基础知识
第一节 蛋白质的基础知识
（一） 蛋白质的化学组成
纤维内pH 1.62
3.03
3.75
4.64
5.45
6.19
纤维外pH 0.78
1.86
2.34
3.08
3.86
4.50
pH内 ＞ pH外
这种现象可用膜平衡原理来加以解释。
第一节 蛋白质的基础知识
2. 蛋白质的胶体性质
➢ 蛋白质颗粒大小：在1～100nm之间。胶体。因此溶于水， 成为亲水胶体。
➢ 粘度大、扩散慢
➢ 易沉降
➢ 不能透过半透膜
➢ 亲水性：水化层、双
电层
-
+++--+- --
+
-
+-
-
+
-
-
-+- + -+
-