生物化学知识要点(上)剖析
生物化学第一章糖剖析
*1.还原性:所有单糖都有还原性(鉴定还 原糖与非还原糖) 单糖有游离的羰基,因此具有还原性。 （醛基、酮基）羰基+弱氧化剂 Cu2+—— CU2O 。
应用在分析上： （1）斐林试剂法 斐林试剂。 （2）DNS法 浅黄---深褐色 （3）碘量法
醛糖：（1）弱氧化剂(溴水―CHO―COOH)，醛 基被氧化—糖酸（糖一酸）
不能再被分解， 按含C原子数
分：丙、丁、等。
寡糖
水解成少数单糖 （2-6个） 如： 二糖（蔗糖.麦芽糖 三糖（棉子糖）
单糖
糖类
多糖
什么是糖类？ 是多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物 和某些衍生物的总称 。
元素组成：C、H、O。 结构式：Cn(H2O)m
复合糖
糖与非糖物质结合: 糖苷；糖蛋白；蛋白聚糖。
杂多糖
(4).己糖构象：椅式，船式
构象：是由原子基团围绕单糖旋转一定位置而形成的。 己糖可以形成呋喃型和吡喃型
二、单糖的性质： (一).物理性质： 1.旋光性：有旋光性和变旋现象（水溶液） 2.溶解性（度）：都溶于水，不溶于有机溶剂。 （与温度有关：T升，溶解度升） 3.甜度：果糖＞蔗糖＞葡萄糖＞麦芽糖。
葡萄糖酮苯腙+苯肼 葡萄糖脎（黄色晶体，难溶 于水）
应用：糖脎的结晶形状与熔点都不相同，因此用来鉴 别糖。
三．单糖的命名和分类
按官能团不同：
醛糖：分子中有醛基，如葡萄糖。 酮糖：分子中有酮基，如果糖。 糖的复合物。
按原子团不同：
三碳糖（丙糖）：D-甘油醛、二羟丙酮。 四碳糖(丁糖)：赤藓糖。 五碳糖（戊糖）：D-核糖、D-木酮糖。 六碳糖（己糖）：D-G、D－F。
•不对称碳原子：与四个不同的原子或基团相连并因此失 去对称性的四面体碳。用C*表示 。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学中一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
其结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，它决定了蛋白质的基本性质。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，是通过氢键维持的局部构象。
三级结构是整个多肽链的折叠方式，由疏水相互作用、氢键、离子键等维持。
四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排列。
蛋白质具有多种功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御、调节等。
（二）核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是遗传信息的携带者，其双螺旋结构由两条反向平行的多核苷酸链通过碱基互补配对形成。
RNA 有多种类型，如信使 RNA （mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。
DNA 的复制是半保留复制，保证了遗传信息的准确传递。
转录过程将 DNA 中的遗传信息转录为 mRNA，然后在核糖体上进行翻译，合成蛋白质。
（三）多糖多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接而成。
常见的多糖有淀粉、糖原和纤维素。
淀粉和糖原是储存能量的多糖，而纤维素是植物细胞壁的主要成分。
二、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或RNA。
其特点包括高效性、专一性和可调节性。
酶的催化作用机制包括降低反应的活化能、诱导契合学说等。
酶的活性受到多种因素的调节，如温度、pH 值、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行的氧化还原反应，其过程伴随着能量的释放和转移。
呼吸链是一系列电子传递体组成的链状结构，包括 NADH 呼吸链和 FADH₂呼吸链。
氧化磷酸化是产生 ATP 的主要方式，通过电子传递过程中释放的能量将 ADP 磷酸化生成 ATP。
生物化学知识点
生物化学知识点生物化学是关于生物体内各种化学反应和物质组成的研究领域。
本文将探讨生物化学的几个重要知识点，包括生物大分子、酶的功能和调控、代谢途径及其调节以及核酸的结构和功能。
一、生物大分子生物大分子是生物体内重要的有机分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
这些分子是组成细胞和生命活动的基本单位。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样和复杂的生物大分子之一。
它们由氨基酸组成，通过肽键连接成长链。
蛋白质扮演着酶、结构蛋白、激素和抗体等重要角色。
2. 核酸核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种常见的核酸。
DNA以双螺旋结构存储遗传信息，RNA则参与蛋白质的合成过程。
3. 多糖多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物。
多糖包括淀粉、糖原和纤维素等，它们在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
4. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子。
它们在细胞膜的构建、能量储存和信号传导中起到重要作用。
二、酶的功能和调控酶是生物体内调节化学反应速率的生物催化剂。
酶可以加速反应速率、选择性催化和在温和条件下进行反应。
1. 酶的催化机制酶通过降低反应的活化能，使反应更容易发生。
酶与底物结合形成酶底物复合物，进而发生化学反应。
最终生成产物和释放酶。
2. 酶的调控酶的活性可以通过多种机制进行调控。
常见的调控方式包括底物浓度、温度、酸碱度以及激活剂和抑制剂的作用。
三、代谢途径及其调节代谢是生物体内物质和能量的转化过程。
生物体通过代谢途径来满足对营养物质的需求，并产生能量和代谢产物。
1. 糖代谢糖代谢是生物体内获得能量的重要途径。
它包括糖原的分解和糖酵解产生乳酸或乙醇，以及细胞呼吸中糖的氧化生成ATP。
2. 脂肪代谢脂肪代谢是能量储存的主要方式。
脂肪通过脂肪酸的β氧化产生ATP，而合成脂肪酸需要NADPH和ATP的供应。
3. 蛋白质代谢蛋白质代谢包括蛋白质的降解和合成。
降解过程中，蛋白质被降解为氨基酸，供给细胞合成新的蛋白质。
生物化学知识点梳理
生物化学知识点梳理生物化学是一门研究生命体系中的分子结构与功能、代谢过程、生物组成物质合成、遗传物质结构与功能等的科学。
作为一门交叉性科学，生物化学知识点的繁杂性和复杂性不言而喻。
下面就来梳理一下它的一些重要知识点。
1. 生命大分子生命大分子是生物体中化学反应的参与者，主要有碳水化合物、蛋白质、核酸和脂类四类。
其中，碳水化合物是细胞能量的主要来源，蛋白质是细胞的基本构成单元，也是生物功能的实现者，核酸则是遗传信息的主要载体，脂类则是细胞膜的主要组成部分。
2. 酶学酶是生命体系中一类高度专一性的催化剂，能使生物反应在体温下快速进行，保持生命的正常活动。
酶学是研究酶的结构、作用机理及调节机制的学科。
酶的活性和稳定性受到多种因素的影响，如环境温度、pH值、离子浓度、结构和化学性质等，这些不仅决定了酶的催化效率，也对生命体系的代谢过程产生了深远的影响。
3. 代谢调节生物体内代谢过程的调节是一个复杂的过程，涉及到多个方面。
代谢调节主要有两种方式，一种是通过酶活性的调节来控制代谢通路中产生或消耗物的速率；另一种是通过代谢产物的反馈调节来控制代谢途径中某些关键酶的活性。
代谢调节是生命体系中一项重要的自我调控机制，保证了生物体内代谢过程的平衡和稳定。
4. 能量代谢能量代谢是生命体系中非常重要的一个分支，它与细胞呼吸密切相关。
细胞呼吸包括三个阶段：糖解、Krebs循环和氧化磷酸化。
其中，糖解是将葡萄糖分解为丙酮酸，Krebs循环将丙酮酸转化为二氧化碳和水，而氧化磷酸化则是将产生的NADH和FADH2通过电子传递链转化为ATP。
能量代谢过程中，ATP是生物体内细胞活动所需的主要能源，能量代谢的调节直接影响生物体内的生命活动。
5. DNA修复DNA是生物体内储存遗传信息的基本单位，但是它也容易受到外界环境和内部代谢产物的损伤。
如果DNA受到了损伤，细胞就需要启动DNA修复机制来保护基因的完整性。
DNA修复主要分为直接修复、切割修复和重组修复三种方式，它们都是生命体系中重要的DNA维护机制。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学基础知识整理总结
生物化学基础知识整理总结一、生物化学的定义与重要性生物化学是研究生物体内化学过程和化学物质的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它主要关注生物体如何通过化学反应来维持生命活动，包括能量转换、物质代谢、信息传递、基因表达等。
生物化学在医学、农业、食品科学、药物研发等领域都有广泛应用，对理解生命现象和开发新技术具有重要意义。
二、生物化学的主要知识点1. 蛋白质结构与功能蛋白质的基本单位：氨基酸。
通过肽键连接形成多肽链，再折叠成具有特定功能的蛋白质。
蛋白质的分类：酶、激素、抗体、结构蛋白等。
蛋白质的结构层次：一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体三维结构）、四级结构（多亚基蛋白质）。
举例：血红蛋白是一种含铁的蛋白质，具有四级结构，能够运输氧气。
2. 核酸结构与功能核酸的种类：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
核酸的组成：核苷酸（由五碳糖、磷酸和含氮碱基组成）。
核酸的结构：一级结构（核苷酸序列）、二级结构（DNA双螺旋、RNA折叠等）、三级结构（空间构象）。
举例：DNA双螺旋结构通过碱基配对（A-T、G-C）维持稳定，实现遗传信息的传递。
3. 酶与催化作用酶的定义：具有催化功能的蛋白质或RNA。
酶的特性：高效性、专一性、可调节性。
酶的作用机制：降低化学反应的活化能，加快反应速率。
举例：唾液淀粉酶能催化淀粉水解为麦芽糖，帮助消化。
4. 细胞代谢能量代谢：通过糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等过程产生ATP，为细胞提供能量。
物质代谢：包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢等，维持细胞内外物质平衡。
举例：糖酵解过程中，葡萄糖被分解为丙酮酸，并产生少量ATP。
5. 信号转导信号转导的概念：细胞通过接收、传递和响应外界信号，调节生命活动的过程。
信号转导的途径：激素信号转导、神经信号转导、生长因子信号转导等。
举例：胰岛素通过与细胞膜上的受体结合，激活信号转导通路，调节血糖代谢。
6. 基因表达调控基因表达的概念：基因转录和翻译成蛋白质的过程。
生物化学专业知识点全解析
生物化学专业知识点全解析生物化学是研究生物体内化学反应和分子结构的学科，涉及到生物体内分子的合成、代谢、调控等方面。
本文将对生物化学专业的一些重要知识点进行全面解析。
首先，我们来讨论生物分子的组成。
生物体内的分子主要包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类。
蛋白质是生物体内最重要的分子之一，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。
核酸是遗传信息的主要载体，包括DNA和RNA。
碳水化合物是生物体内的主要能量来源，同时也参与细胞结构和信号传导等过程。
脂类是构成细胞膜的重要组成部分，同时也参与能量储存和信号传导等过程。
其次，我们来讨论生物分子的合成和代谢过程。
生物体内的分子合成和代谢是通过一系列酶催化的反应来完成的。
酶是生物体内催化反应的生物催化剂，能够加速反应速率。
生物体内的代谢过程包括有氧呼吸、糖原代谢、脂肪酸代谢等。
这些代谢过程能够产生能量，并维持生物体的正常功能。
接下来，我们来讨论生物体内的信号传导和调控机制。
生物体内的信号传导和调控是通过一系列信号分子和信号通路来实现的。
信号分子可以是激素、神经递质等，它们能够与细胞表面的受体结合，从而触发一系列的信号传导过程。
信号通路是一系列相互关联的分子事件，能够调控细胞的生理功能和代谢过程。
最后，我们来讨论生物化学在医药领域的应用。
生物化学在医药领域有着广泛的应用，包括药物研发、药物代谢和药物治疗等方面。
生物化学可以帮助研究人员了解药物的分子结构和作用机制，进而设计和合成新的药物。
同时，生物化学也可以帮助研究人员了解药物在体内的代谢途径和副作用，从而优化药物治疗方案。
综上所述，生物化学是研究生物体内化学反应和分子结构的学科，涉及到生物分子的组成、合成和代谢，以及信号传导和调控机制等方面。
生物化学在医药领域有着广泛的应用，对于药物研发和治疗具有重要意义。
通过对这些知识点的全面解析，我们可以更好地理解生物体内的化学过程，为生物化学专业的学习和研究提供指导。
生物化学知识点汇总
生物化学知识点汇总生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学中一些关键知识点的汇总。
一、蛋白质化学蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要的功能。
（一）蛋白质的组成蛋白质的基本组成单位是氨基酸，共有 20 种常见的氨基酸。
氨基酸通过肽键相连形成多肽链，多肽链进一步折叠和盘绕形成具有特定空间结构的蛋白质。
（二）蛋白质的结构蛋白质的结构层次分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构包括α螺旋、β折叠等，三级结构是整条肽链的空间构象，四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排布。
（三）蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性、沉淀等性质。
变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
二、核酸化学核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
（一）核酸的组成核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。
DNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基用尿嘧啶（U）代替了 T。
（二）DNA 的结构DNA 具有双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，碱基之间遵循碱基互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C配对）。
（三）RNA 的种类和功能RNA 主要有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责转运氨基酸，rRNA 参与核糖体的组成。
三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
（一）酶的特性酶具有高效性、专一性、可调节性和不稳定性等特点。
高效性是指酶能够大大加快反应速率；专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应。
（二）酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
生物化学专业知识要点整理
生物化学专业知识要点整理生物化学是研究生物体内分子结构、组成、代谢和功能的一门学科，它涉及到生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能等方面的内容。
本文将对生物化学专业的一些重要知识要点进行整理，以帮助读者更好地理解和掌握这门学科。
一、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子，它具有多种功能，包括酶催化、结构支持、运输传递、免疫防御等。
蛋白质的结构包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构（立体构象）和四级结构（多个蛋白质亚基的组装）。
2. 核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA两类。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA的功能是存储和传递遗传信息，RNA参与蛋白质的合成。
3. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内重要的能量来源，也参与到细胞识别和信号传导等过程中。
常见的碳水化合物有单糖、双糖和多糖，如葡萄糖、蔗糖和淀粉等。
4. 脂质：脂质是生物体内重要的结构和能量储存物质，包括甘油三酯、磷脂和固醇等。
脂质在细胞膜的形成和维持、能量代谢等方面发挥重要作用。
二、酶的性质和功能1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和效率。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
2. 酶的功能：酶在生物体内参与几乎所有的代谢过程，包括消化、呼吸、光合作用等。
常见的酶包括氧化还原酶、水解酶、脱羧酶等。
三、能量代谢1. ATP：三磷酸腺苷是生物体内最重要的能量储存和释放分子，其通过磷酸键的形成和断裂实现能量的转换。
2. 糖酵解：糖酵解是生物体内糖类分子的分解过程，通过一系列的反应将葡萄糖转化为乳酸或乙醇释放能量。
3. 女性酸循环：女性酸循环是生物体内氧化葡萄糖、脂肪和氨基酸产生能量的过程，其产生的还原剂NADH和FADH2通过呼吸链参与ATP的合成。
4. 光合作用：光合作用是植物和一些细菌利用光能将二氧化碳和水转化为葡萄糖和氧气的过程，它是地球上最重要的能量来源。
生物化学知识要点(上)
生物化学湖北大学生命科学学院2015/5/1生物化学知识要点（上）2 第二章：氨基酸1. 氨基酸的区别在于侧链r基的不同。
二十种常见氨基酸分类：○1按照r基的化学结构，20种氨基酸可分为脂肪族，芳香族和杂环族3类。
脂肪族氨基酸含5种中性氨基酸（甘氨酸，丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸）;含羟基或硫元素的氨基酸4种（丝氨酸，苏氨酸，半胱氨酸，甲硫氨酸）；酸性氨基酸及其酰胺4种（天冬氨酸，天冬酰胺，谷氨酸，谷氨酰胺）；碱性氨基酸2种（赖氨酸，精氨酸）杂环氨基酸2种（组氨酸，脯氨酸）；芳香族氨基酸3种（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）组氨酸也是一种碱性氨基酸○2按r基的极性大小（指在细胞ph即ph=7左右的解离状态下）：非极性氨基酸: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, MetR基具极性不带电荷的氨基酸: Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, GlnR基带正电荷的氨基酸: Lys, Arg, HisR基带负电荷的氨基酸: Asp, Glu2.氨基酸的等电点（概念及计算式，性质）概念：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的正负电荷正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态计算式：侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的p K’1和p K’2的算术平均值：pI = (p K1 + p K’2 )/2侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于等电兼性离子两边的p K值的算术平均值。
酸性氨基酸： pI = (p K’1 + p K’R-COO-)/2硷性氨基酸： pI = (p K’2 + p K’R-NH2 )/2无论氨基酸侧链是否解离，其pI值均决定于净电荷为零的等电兼性离子两边的p K’值算术平均值性质：当低于等电点的任一ph时，氨基酸带有净正电荷，向负极移动；当高于等电点的任一ph时，氨基酸带有净负电荷，向正极移动。
生物化学知识点
生物化学知识点生化知识点概述1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级、二级、三级和四级结构、蛋白质折叠、功能域。
- 核酸：DNA和RNA的结构、碱基配对、双螺旋、RNA的多样性（mRNA, tRNA, rRNA等）。
- 糖类：单糖、多糖、糖蛋白、糖脂。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、甾体化合物。
2. 酶学- 酶的定义、特性、命名。
- 酶促反应动力学：米氏方程、酶抑制、酶激活。
- 酶的结构与机制：活性位点、催化机制、酶的调控。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、调节、能量产出。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应、关键酶、调节。
- 电子传递链与氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 脂肪酸代谢：β-氧化、脂肪酸合成、脂肪酸氧化。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、转氨作用、氨基酸的降解和合成。
- 核苷酸代谢：碱基合成、核苷酸合成与降解。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK通路、PI3K/Akt通路、Wnt/β-catenin通路。
5. 基因表达与调控- DNA复制：复制机制、DNA聚合酶、复制起始点。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、蛋白质合成过程。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、转录因子。
6. 分子生物学技术- 克隆技术：限制性内切酶、连接酶、载体、转化。
- PCR技术：原理、引物设计、扩增程序。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9、TALENs、ZFNs。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质芯片、蛋白质互作。
7. 细胞结构与功能- 细胞膜：脂质双层、膜蛋白、膜流动性。
- 细胞器：线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体。
- 细胞骨架：微丝、中间丝、微管。
- 细胞周期：G1、S、G2、M期、细胞凋亡。
8. 生物化学疾病- 代谢疾病：苯丙酮尿症、糖原贮积病。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质1、组成元素：主要由碳、氢、氧、氮，有些还含有硫、磷等元素。
2、基本组成单位：氨基酸。
氨基酸通过脱水缩合形成肽链，肽链经过盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。
3、蛋白质的结构层次：一级结构是指氨基酸的排列顺序；二级结构有α螺旋、β折叠等；三级结构是指整条肽链的空间构象；四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质中各个亚基的空间排布及相互作用。
4、蛋白质的性质：具有两性电离、胶体性质、变性与复性、沉淀等。
（二）核酸1、分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
2、组成元素：碳、氢、氧、氮、磷。
3、基本组成单位：核苷酸。
核苷酸由含氮碱基、戊糖和磷酸组成。
4、 DNA 的结构：双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。
5、 RNA 的种类及功能：信使 RNA（mRNA）指导蛋白质合成；转运 RNA（tRNA）转运氨基酸；核糖体 RNA（rRNA）参与核糖体的组成。
（三）糖类1、分类：单糖（如葡萄糖、果糖、半乳糖）、二糖（如蔗糖、麦芽糖、乳糖）和多糖（如淀粉、糖原、纤维素）。
2、功能：主要的能源物质，也参与细胞结构的组成。
（四）脂质1、分类：脂肪、磷脂、固醇（如胆固醇、性激素、维生素 D）。
2、功能：脂肪是良好的储能物质；磷脂是生物膜的重要成分；固醇在调节生命活动中发挥重要作用。
二、酶1、本质：大多数是蛋白质，少数是 RNA。
2、特性：高效性、专一性、作用条件温和。
3、影响酶活性的因素：温度、pH、抑制剂、激活剂等。
4、酶的作用机制：降低化学反应的活化能。
三、生物氧化1、概念：物质在生物体内氧化分解并释放能量的过程。
2、呼吸链：由一系列递氢体和递电子体组成，其功能是传递电子和氢，生成水并释放能量。
3、 ATP 的生成：主要通过氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式生成。
生物化学知识点总结ppt课件
超二级结构：
在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单 元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一 起，彼此相互作用，形成有规则的在空间 上能辨认的二级结构组合体，并充当三级 结构的构件，基本组合有：αα，βαβ， βββ。
结构域：
结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的 基础上形成三级结构的局部折叠区，它是 一个相对独立的紧密球状实体
为
。
2、当溶液中的pH值大于某一可解离 的pKa值时，该基团有一半以上被解离。
3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净 电荷为零时的pH。
对于R基不解离和酸性氨基酸： pI=1/2(pKα1+pKα2)
对于碱性氨基酸：
pI=1/2(pKα2+pKα3)
以谷氨酸为中心的联合脱氨基作用 测定纯度：通过测定A260/A280的比值鉴定纯度，纯DNA比值大于1.
二级（20）结构（secondary structure）
酸的结构式，环腺苷酸的结构式。 与羧基的反应：成盐和成酯反应（保护羧基）；
反应过程：脱氢，水化，脱氢，硫解 2）模板：DNA双链中的一条链 与核苷酸结合，起始和催化部位。 2）肽酰转移酶在P位点切断肽链和tRNA之间的键。 从头合成途径的产所：细胞质 9、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。 这种抑制作用不能用增加底物的方式解除。 ,与苯异硫氰酸（酯）的反应
氨基酸与 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯（dansyl chloride,DNS）的反应
在外周组织，5-羟色胺有收缩血管的作用
二级（2 ）结构（secondary structure） 0 无义突变：氨基酸转变为终止密码子→蛋白质合成停止
2）以DNA为模板，并且需要一段引物，引物是一段与模板互补的核酸（DNA或RNA）片断，有3’－OH。 1、脂肪酸的氧化分解——β－氧化
生物化学的知识知识点梳理
生物化学的知识知识点梳理生物化学是研究生物体内化学成分、化学反应和化学过程的科学。
它涉及了生命现象中许多重要的基本成分和过程，包括蛋白质、核酸、糖类、脂类、酶、代谢途径等。
以下是生物化学的一些重要知识点的梳理。
1.生物分子：生物分子是指生命体中的化学组分，包括蛋白质、核酸、糖类和脂类。
蛋白质是生命体中最重要的一种生物分子，它们是由氨基酸组成的，具有结构和功能多样性。
核酸包括DNA和RNA，是遗传信息的存储和传递分子。
糖类是能提供能量的生物分子，常见的有单糖、双糖和多糖。
脂类包括甘油三酯、磷脂和类固醇等，它们在细胞膜组成、能量储存和信号传导等方面起着重要作用。
2.酶和酶反应：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质分子，可以加速化学反应速率。
酶反应包括酶催化的氧化还原反应、酸碱反应和加成反应等。
酶反应符合酶学的基本原理，包括酶与底物之间的亲和力、酶活性的调节和抑制等。
3.代谢途径：代谢途径是生物体内分子转化的过程，是生物体生命活动的基础。
代谢途径包括葡萄糖代谢、脂肪酸代谢、氨基酸代谢、核酸代谢等。
这些代谢途径通过一系列的酶催化反应组成，产生能量和产物。
4.蛋白质结构和功能：蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指由氢键形成的α螺旋和β折叠，三级结构是指蛋白质在立体空间上的折叠形式，四级结构是由多个蛋白质亚单位组装而成的复合物。
蛋白质的功能包括结构支持、酶催化、运输、传导和免疫等多种生物学过程。
5.DNA结构和遗传信息的传递：DNA是双螺旋结构，由核苷酸组成，包括脱氧核糖和碱基对。
DNA的遗传信息通过碱基对的配对方式来传递，A与T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。
DNA的复制、转录和翻译是生命体遗传信息传递的重要过程。
6.信号转导：信号转导是细胞内外信息的传递过程，涉及到激活和抑制信号通路的多个分子。
信号转导通常发生在细胞膜上的受体和细胞内的信号分子之间，通过级联反应将信号传递到细胞核，从而调控基因转录和细胞功能。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
生物化学重点及难点归纳总结
生物化学重点及难点归纳总结生物化学重点及难点归纳总结生物化学重点及难点归纳总结武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容.第一章:氨基酸和蛋白质重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围.3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合.4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解.第二章:蛋白质的空间结构和功能重点:1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱)2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构)3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理.4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键.5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用原理)6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应)第三章:酶重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理.3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用.4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制.5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物.及其与代谢调节的关系及原理.扩展阅读：生化重难点归纳总结生化重难点归纳总结经过六章的生化学习,一则觉得生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容.第一章:氨基酸和蛋白质重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围.3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合.4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解.第二章:蛋白质的空间结构和功能重点:1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱)2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构)3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理.4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键.5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用原理)6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应)第三章:酶重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理.3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用.4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制.5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物.及其与代谢调节的关系及原理.友情提示：本文中关于《生物化学重点及难点归纳总结》给出的范例仅供您参考拓展思维使用，生物化学重点及难点归纳总结：该篇文章建议您自主创作。
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生物化学湖北大学生命科学学院2015/5/1生物化学知识要点（上）第二章：氨基酸1. 氨基酸的区别在于侧链r基的不同。
二十种常见氨基酸分类：○1按照r基的化学结构，20种氨基酸可分为脂肪族，芳香族和杂环族3类。
脂肪族氨基酸含5种中性氨基酸（甘氨酸，丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸）;含羟基或硫元素的氨基酸4种（丝氨酸，苏氨酸，半胱氨酸，甲硫氨酸）；酸性氨基酸及其酰胺4种（天冬氨酸，天冬酰胺，谷氨酸，谷氨酰胺）；碱性氨基酸2种（赖氨酸，精氨酸）杂环氨基酸2种（组氨酸，脯氨酸）；芳香族氨基酸3种（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）组氨酸也是一种碱性氨基酸○2按r基的极性大小（指在细胞ph即ph=7左右的解离状态下）：非极性氨基酸: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, MetR基具极性不带电荷的氨基酸: Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, GlnR基带正电荷的氨基酸: Lys, Arg, HisR基带负电荷的氨基酸: Asp, Glu2.氨基酸的等电点（概念及计算式，性质）概念：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的正负电荷正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态计算式：侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的p K’1和p K’2的算术平均值：pI = (p K1 + p K’2 )/2侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于等电兼性离子两边的p K 值的算术平均值。
酸性氨基酸： pI = (p K’1 + p K’R-COO-)/2硷性氨基酸： pI = (p K’2 + p K’R-NH2 )/2无论氨基酸侧链是否解离，其pI值均决定于净电荷为零的等电兼性离子两边的p K’值算术平均值性质：当低于等电点的任一ph时，氨基酸带有净正电荷，向负极移动；当高于等电点的任一ph时，氨基酸带有净负电荷，向正极移动。
在一定的ph范围内氨基酸溶液的ph离等电点越远，氨基酸所带净电荷越多。
3..氨基酸的光谱性质（后面的蛋白质同样具有）芳香族氨基酸（酪氨酸，色氨酸，苯丙氨酸）在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析（核酸在260nm处有最大的吸收峰）第三章：蛋白质的通性，纯化和表征1.蛋白质的性质：○1胶体性质（具有丁达尔效应）；○2沉淀（特殊的：盐析）2.蛋白质的等电点同氨基酸，与它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数目比例有关。
处于等电点处时，蛋白质的溶解度最小。
3.蛋白质的等离子点：当没有溶液中的离子干扰时，蛋白质分子本身的质子供体集团解离出来的质子数与它的质子受体基因结合的质子数相等时溶液ph.第四章:蛋白质的共价结构（一级结构）（一起说明蛋白质的高级结构）1.蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构3.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。
可分为○1α螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。
α螺旋的每个肽键的ＮＨ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形○2．β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定○3. β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
注：无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。
主要化学键：氢键4.蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。
主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
5.蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。
在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。
由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
主要化学键：疏水键、氢键、离子键重要：多肽链的部分裂解(p49)蛋白酶是一类肽链内切酶称为内肽酶。
在蛋白质测序中常用到的有：1.胰蛋白酶：最常用到的，专一性强，只断裂碱性氨基酸（赖氨酸残基或者是精氨酸残基的羧基参与形成的肽键，多得到以arg（精氨酸），lys（赖氨酸）为c-末端残基的肽段。
2.胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）：专一性不如胰蛋白酶，断裂含苯环的氨基酸（苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸等疏水氨基酸的羧基端肽键）。
若断裂点附近的基团是碱性的，裂解能力增强，反之，减弱。
3.胃蛋白酶：其专一性与胰凝乳蛋白酶相似，但它断裂的是苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸或缬氨酸等疏水性氨基酸的氨基端肽键。
（与胰凝乳蛋白酶不同点在于酶作用的最适ph不同，胃蛋白是ph=2，而胰凝乳蛋白酶的是ph=8~9.4.葡萄球菌蛋白酶：作用于酸性氨基酸，专一断裂谷氨酸残基或者是天冬氨酸残基的羧基端肽键。
第五章：第七节:球状蛋白质与三维特点（p66）球状蛋白质与三维结构的特征：1.球状蛋白质同时含有几种类型二级结构元件（α螺旋,β转角,β折叠）2.具有明显的折叠层次(包括二级结构,超二级结构,结构域,三级结构,四级结构)3.球状蛋白质是致密的球状或椭球状实体.4.球状蛋白质分子疏水残基埋藏在分子内部,亲水残基埋在分子表面5.球状蛋白质分子的表面有一个空穴或者一个裂沟.. 第八节，亚基缔合与四级结构（p67）1 ）四级结构：很多蛋白质以三级结构的球状蛋白通过非共价键彼此缔合在一起形成聚集体，这就是蛋白质的四级结构。
亚基又称单体,四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基或亚单位，亚基一般是一条多肽链，但有的亚基由二条或多条肽链通过二硫键连接而成,本身具有完整的三级结构,.单体蛋白质：指无四级结构的蛋白质，如肌红蛋白、溶菌酶等,寡聚蛋白质(多亚基蛋白质或多聚蛋白质)：指由两条或更多条多肽链（亚基）组成的蛋白质.只由一种亚基组成的寡聚蛋白质称为同多聚蛋白质.由几种不同的亚基组成多聚蛋白质称为杂多聚蛋白质.多聚蛋白质分子的一般特点:亚基数目一般为偶数(尤以2和4为多),极少数的为奇数;亚基的数目一般的是一种或两种,少数的多于两种.稳定四级结构的力与稳定三级结构的力相同。
一级结构指蛋白质分子中多肽链的氨基酸残基排列顺序，一级结构是由基因上遗传密码的排列顺序决定的。
稳定结构主要是共价键，还有二硫键。
二级结构指多肽链中主链原子在各局部空间的排列分布状况，而不涉及各R侧链的空间排布。
主要形式包括α-螺旋结构、β-折叠和β-转角等。
基本单位是肽键平面或称酰胺平面稳定二级结构的主要因素是氢键。
另外还有肽键。
三级结构是指上述蛋白质的α-螺旋、β-折叠以及线状等二级结构受侧链和各主链构象单元间的相互作用，从而进一步卷曲、折叠成具有一定规律性的三度空间结构。
三级结构包括每一条肽链内全部二级结构的总和及所有侧基原子的空间排布和它们相互作用的关系。
除了主键肽键外，还有氢键、离子键、疏水相互作用和二硫键等以及范德华力的作用四级结构是指由两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成一定空间结构的聚合体，四级结构中每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
稳定四级结构的是非共价键。
其中亚基中有离子键、氢键、疏水相互作用和范德华力。
但以前两者为主2）别构蛋白质和别构效应别构蛋白质：又叫调节蛋白质，为寡聚蛋白质,分子中每个亚基都有活性部位或者还有别构部位（调节部位）,如天冬氨酸转氨甲酰酶，活性部位与别构部位分属不同的亚基别构效应：指别构蛋白（如血红蛋白、别构酶等）与配基结合后，蛋白质的构象发生改变，进而改变了该别构蛋白生物活性的现象第九节：蛋白质变性与功能丢失蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。
变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
常见的导致变性的因素有：物理因素，加热，超声波、紫外线、震荡、化学因素，氯仿，丙酮，苯酚，乙醇等有机溶剂、强酸、强碱（极端ph）、重金属离子及生物碱试剂等。
某些溶质如尿素，盐酸胍以及去污剂如十二烷基硫酸钠（sds）等。
这些变性剂作用温和，处理多肽链时共价键不被破坏。
有机溶剂，去污剂，尿素及胍主要是破坏球状蛋白质内核的疏水相互作用，极端ph是改变蛋白质上的静电荷，引起静电排斥和破坏某些氢键。
这些处理，最终的变性状态是一样的。
蛋白质的复性：当变性因素去除后，变性蛋白质又重新回到天然构象的现象。
第六章：蛋白质的功能和进化(p73)，第七章;糖类和糖生物学(p89)了解第九章：酶引论1．酶作为生物催化剂的特点（p136）：a、酶的催化能力高（高效性）；b、酶的专一性强(专一性)；c、酶的活力受到调节；d、作用条件较温和，易失活。
2.酶的分类和编号（p139）:大多数酶是催化电子、原子或官能团转移。
根据转移反应的性质及基团供体和基团受体的类型，对酶进行分类，给予分类编号和系统名称。
国际酶学委员会根据各种酶所催化反应的类型把酶分为6大类，分别用1、2、3、4、5、6表示。
再根据底物中被作用的基团或键的特点将每一大类分为若干亚类，用1、2、3、4……编号。
每一亚类可再分为亚亚类，仍用1、2、3、4……编号。
一种酶只有一个名称和一个编号。
（P.140 表9-4）1.氧化还原酶类(oxidoreductases)指催化底物进行氧化还原反应（转移电子、h-离子或h原子）的酶类。
例如，乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。
2.转移酶类(transferases)指催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类。
如转甲基酶、转氨酸、己糖激酶、磷酸化酶等（基团转移，从一个分子到另一个分子）3.水解酶类(hydrolases)指催化底物发生水解反应的酶类。
例如、淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。
（水解断裂）4.裂合酶类(lyases)指催化一个底物分解为两个化合物或两个化合物合成为一个化合物的酶类。
例如柠檬酸合成酶、醛缩酶等。