最新生物化学复习思考题
生物化学复习思考题
《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。
底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。
氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。
6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。
7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。
8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。
生物化学复习思考题
复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸？用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化-C-交替构学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
生物化学思考题标准答案
生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=ｔxｔ>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在１3左右时,则全部去质子化。
在这中间的某一pｈ(因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（ｈ3n+chｒcoo-)状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph 称为该氨基酸的等电点,用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振(nmｒ）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(hplｃ）等。
习题1．写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3－１氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(ａlanｉne）ala a亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号ｌeu lm 精氨酸(arginiｎe) arg r 赖氨酸(lｙsine) lys ｋ天冬酰氨（asparagiｎｅs) asn n 甲硫氨酸（蛋氨酸)(methioｎｉne) mｅｔ天冬氨酸(aｓｐaｒｔic aｃｉｄ)asp dａsｎ和／或asp asx b半胱氨酸(cystｅiｎe) cys c谷氨酰氨(glｕtamiｎe) gｌｎq谷氨酸（glutａmic acｉd) ｇlu egln和/或gｌu ｇls z甘氨酸（gｌyｃine) glｙｇ苯丙氨酸(phenyｌalaｎine)pro p 丝氨酸(seｒinｅ） sｅr ｓ苏氨酸(tｈrｅonｉne)tｈr ｔ pheｆ脯氨酸（praｌine)色氨酸(tryｐtophan)tｒp w组氨酸（hiｓtidiｎｅ)his h 酪氨酸（tyroｓiｎe）tｙｒy异亮氨酸(isoleuｃiｎe)ile i缬氨酸(valｉｎe) val ｖ解：ph = ｐkａ + lg20%pka =10.５3(见表3－３，p１33）ｐｈ＝１０.５3+ lg20％＝ 9.８３解:ph=pｋａ+ lg2/3％ｐkａ= 4.２5ph= 4.25 +0.176 = 4.４２64、计算下列物质0．３mol/ｌ溶液的pｈ：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐;(c)等电亮氨酸。
生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
必做思考题(生化)
必做思考题
1
第一章 蛋白质的结构与功能
1. 检测食品中蛋白质含量的原理和方法是 什么？
Hale Waihona Puke 2第二章 核酸的结构与功能
1. DNA双螺旋结构模型的要点。
3
第三章 酶
1. 酶的竞争性抑制：概念、特点、动力学 参数及药理学应用。
4
第四章 糖代谢
1. TAC的概念、步骤、限速酶、生理意义。 2. 试计算1mol 乳酸在心肌内彻底氧化可生 成多少mol ATP？
8
第八章 核苷酸代谢
1. 嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸合成的原料、 特点、转变水平、限速酶、抗代谢物。
9
第九章 物质代谢的联系与调节
1. 葡萄糖、脂肪和氨基酸之间相互转变的 途径和枢纽。
10
第十五章 细胞信号转导
1. 以肾上腺素升高血糖为例，叙述ACcAMP-PKA信号转导途径。
11
第十六章 血液生化
1. 血红素合成的主要器官、亚细胞定位、 合成原料及限速酶。
12
第十七章 肝的生物化学
1. 两种胆红素理化性质的比较。
13
End
14
5
第五章 脂类代谢
1. 糖尿病如何引起酮症酸中毒？ 2. 从营养物代谢的角度，解释为什么在 “减肥”的过程中要减少糖类物质的摄 入量？
6
第六章 生物氧化
1. 呼吸链中电子传递体的排列顺序。 2. 氧化磷酸化偶联（ATP生成）部位。
7
第七章 氨基酸代谢
1. 鸟氨酸循环的器官、亚细胞定位、步骤、 限速酶、生理意义。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
生物化学期末习题
生物化学期末习题生物化学（一）复习思考题一、名词解释核酶:有催化作用的RNA分，使生物催化剂，可降解特异性mRNA。
全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。
维生素：是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的一类低分子有机化合物。
氨基酸：a碳原子连接有一个羧基，一个氨基，一个H以及一个R基，它是蛋白质的基本结构单元。
是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成了遗传信息的转录和翻译的过程。
同时RNA也可以在逆转录酶的作用下生成DNA，再由DNA转录成RNA，RNA翻译成蛋白质。
结构域：又称motif（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。
锌指蛋白：锌指蛋白是指含有通过结合Ｚｎ2+稳定的短的可以自我折叠形成“手指”结构的一类蛋白质。
可以选择性的结合特异的靶结构。
第二信使：指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。
α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。
底物水平磷酸化：底物转换为产物的同时，伴随着ADP的磷酸化形成ATP。
呼吸链：是由一系列的递氢反应和递电子反应按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。
G蛋白：一种界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成。
它变动于GDP形式和GTP形式之间。
当激素结合到受体上时，触发GTP态将结合态GDP取代下来。
激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶。
α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。
生物化学复习重点
绪论掌握:生物化学、生物大分子与分子生物学的概念。
【复习思考题】1、何谓生物化学？2、当代生物化学研究的主要内容有哪些？蛋白质的结构与功能掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。
【复习思考题】1、名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析2、蛋白质变性的概念及本质就是什么？有何实际应用？3、蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理就是什么？4、举例说明蛋白质结构与功能的关系？核酸的结构与功能掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。
第三章酶掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心与必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节与共价修饰调节的概念。
第四章糖代谢掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。
【复习思考题】1、名词解释:、糖酵解、糖酵解途径、高血糖与糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。
2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。
3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
4.试述三大能源物质在体内分解代谢产生CO2与H2O及ATP的主要途径。
生物化学思考题及讨论题
生物化学思考题及讨论题第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键肽单元蛋白质的一级结构蛋白质的二级结构蛋白质的三级结构蛋白质的四级结构a-螺旋b-折叠蛋白质的变性作用模序结构域等电点二、简答题1、 a-螺旋和b-折叠结构的特点2、模序与结构域有何异同？3、举例说明蛋白质结构与功能的关系4、那些化学键参与维持蛋白质空间结构？5、举例说明蛋白质的变构效应第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构增色效应 Tm值核酸分子杂交退火二、简答题1、简述RNA的种类及其生物学功能2、简述mRNA二级结构的特点及功能3、简述tRNA二级结构的特点及功能三、问答题1、叙述DNA双螺旋结构的要电2、试比较DNA和RNA在分子组成与结构的差异3、叙述DNA杂交与复性的区别第三章酶1、解释下列概念酶酶的专一性（绝对、相对和立体异枸专一性）酶的必需基团酶的活性中心KM值酶的竞争性抑制变构酶酶原同工酶最适PH值与最适温度2、试述酶的作用特点及其催化作用的机理3、有些酶以酶原形式存在有何生理意义4、试以LDH为例说明同工酶的特点和生理意义5、试述Km值的涵义、基本意义和在实际中应用的意义6、试述磺胺类药物的抑菌机理7、试比较三种可逆性抑制的特点第四章糖代谢1、名词解释：三羧酸循环、糖原分解、糖原合成、糖异生作用、血糖、乳酸循环、巴斯德效应、丙酮酸羧化支路。
2、何谓糖酵解？有何生理意义？写出酵解的步骤及其所催化的酶。
3、何谓糖有氧氧化？有何生理意义？写出氧氧化的步骤及其所催化的酶。
4、试述磷酸戊糖途径的生理意义，并写出磷酸戊糖途径关键酶所催化的反应。
第五章脂类代谢1、名词解释：脂类；类脂；必需脂酸；脂肪动员；激素敏感脂肪酶（HSL）；脂解激素；脂酸的β—氧化；酮体；血脂；血浆脂蛋白；载脂蛋白（apo）；LPL；apoB；E受体；ACAT；LCAT。
2、脂类包括哪些化合物，有何生理功能？3、何谓脂肪动员、脂肪酸活化，试述这些过程的细胞定位及所需的酶。
生物化学小结与思考题：
生物化学小结与思考题：第一篇：生物化学小结与思考题：第一章蛋白质化学小结1蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白2蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定 3二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）4氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应5蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定6蛋白质的空间结构：二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与功能的关系、维持蛋白质分子结构的化学键7蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性解离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及颜色反应 8蛋白质的分类：按外形及组成分类思考题：第一次课1）蛋白质、氨基酸的定义。
2）蛋白质有哪些生物学功能？3）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸的特点。
4）写出人体所需的八种必需氨基酸。
第二次课1）什么是氨基酸的两性解离与等电点？2）氨基酸有哪些重要的呈色反应？ 3）何谓生物活性肽？举例说明。
4）了解蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。
第三次课1）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的条件。
2）阐述蛋白质变性作用的定义、实在及影响因素。
第四次课1）蛋白质有哪些重要的化学反应？第二章核酸化学小结1、酸是遗传物质载体的证明和研究历史2、核酸的化学结构：戊糖、碱基（A、T、G、C、U），核苷、核苷酸及其衍生物的结构特点（原子编号）3、DNA的结构：一级结构（核酸序列及其表示、基因及基因组、序列测定）、二级结构（Watson －Crick双螺旋模型、Z－DNA）、结构维持的化学键4、RNA结构与功能：碱基组成特点、RNA的种类结构及功能5、核酸的性质：酸碱性、变性与复性、分子杂交思考题：第一次课1）什么是分子生物学的中心法则？2）说明DNA、RNA在化学组成、分子结构和生物功能方面的特点。
西南大学《生物化学》复习思考题及答案
（0221）《生物化学》复习思考题一．填空题1.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是__ _和_ 。
2.B-型DNA双螺旋直径为________nm，双螺旋每隔_________nm转一圈，约相当于_ __ 个核苷酸。
3.生物膜主要由和_____ _____组成。
4. 是指能催化同一种化学反应_但酶蛋白本身的分子结构、组成、理化性质等不同的一组酶，如_。
5.维生素A的活性形式是，可与视蛋白组成，后者是维持视觉所必需的。
6.真核细胞的呼吸链主要存在于___ ____，而原核细胞的呼吸链存在于___ _ _。
7.延胡索酸在酶作用下，可生成苹果酸，该酶属于EC分类中的酶类。
8.动脉粥样硬化可能与_ 代谢紊乱有密切关系。
9. 、、和在体内分解代谢可产生一碳单位，参与其代谢的辅酶是。
10.RNA的转录过程分为、和三个阶段。
11.蛋白质的生物合成通常以作为起始密码子，有时也以作为起始密码子，以、和作为终止密码子。
12.生物体内的代谢调节在三种不同的水平上进行，即、和。
13. a-氨基酸结构的通式是___________________14.构成核酸的单体单位称为，它与蛋白质的单体单位氨基酸相当。
15.固醇类化合物的核心结构是__。
16. 酶是由_ 产生的，具有催化能力的__ __。
17.关于酶作用专一性提出的假说有_，_和_ 等几种。
18.根据维生素的___性质，可将维生素分为两类，即和_。
19. 线粒体内两条主要的呼吸链分别为_ _和。
20.TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由和催化。
21.氨基酸的最主要脱氨基方式是。
22.体内核苷酸的合成途径有和两条。
合成核苷酸的核糖骨架由提供。
23.原核生物蛋白质合成中第一个被参入的氨基酸是24.在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的____ ____与另一个氨基酸α碳原子上的____ ____脱去一分子水形成的键叫_______，它是蛋白质分子中的基本结构键。
25.体内的嘌呤主要有________和________；嘧啶碱主要有________、____ ____和__________。
生物化学思考题(1)
《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病;别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端;AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。
2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。
3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离,不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1)胃蛋白酶（pI 1。
0),在pH 5。
0;（2)血清清蛋白(pI 4.9)，在pH 6.0；（3）α-脂蛋白(pI 5.8），在pH 5.0和pH 9。
0；答：（1)胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5。
0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4。
9＜环境pH 6。
0,带负电荷,向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动;α—脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9。
0，带负电荷，向正极移动。
三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别?答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强,对酶的作用敏感，易被水解.蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
生物化学复习思考题
川北医学院成教学院本科学生《生物化学》自学习题一、名词解释1.等电点2.蛋白质的变性3.核酸杂交4.酶的活性中心5.变构效应6.乳酸循环7.葡萄糖有有氧氧化8.丙酮酸羧化之路9.必需脂肪酸10.脂肪酸的β-氧化11.载脂蛋白12.呼吸链13.氧化磷酸化14.联合脱氨基作用15.腐败作用16.核苷酸的抗代谢物17.逆转录18.内含子19.核蛋白体循环20.翻译后加工二、填空题1．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以离子形式存在；当pH>PI时，氨基酸以离子形式存在。
2．各种蛋白质元素的含量比较相近，平均为。
3．蛋白质的级结构决定它的空间结构和生物学功能，该结构是指多肽链中的排列顺序。
4．蛋白质的基本组成单位是。
5．蛋白质是由许多通过连接形成一条或多条链。
在每条链的两端有游离的基和游离的基，这两端分别称为该链的末端和末端。
6. 构成蛋白质的20种氨基酸中碱性氨基酸有、、，酸性氨基酸有、。
7．蛋白质的变性是指在理化因素作用下引起蛋白质的构象发生改变、丧失，没有的断裂。
8. 蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是蛋白质颗粒表面的和。
9．有紫外吸收能力的氨基酸有、、，它们中间以的吸收最强。
10．维持蛋白质二级结构最主要的力是。
11. 蛋白质二级结构形式主要有、、和，维持蛋白质二级结构的稳定因素是。
12. 核酸的基本结构单位是。
13. DNA双螺旋中只存在种不同碱基对。
T总是与配对，C总是与配对。
14. 核酸的主要组成是，和。
15. 双链DNA中若含量多，则Tm值高。
16. 蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是_____nm；核酸的最大吸收波长是______nm。
17. 全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。
18. 辅助因子包括，和等。
其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可用除去。
19. 酶是由产生的，具有催化能力的。
生物化学 思考题
⒏ 真核生物转录前起始复合物 (PIC)的形成次序。 (PIC)的形成次序。 ⒐ 转录复合物：转录空泡的组成成分。 ⒑ RNA聚合酶沿模板链及新生RNA链前进的方 RNA聚合酶沿模板链及新生RNA链前进的方 向。 ⒒ 断裂基因、外显子、内含子。 ⒓ 真核生物hnRNA中段剪接的方法及生物学意 真核生物hnRNA中段剪接的方法及生物学意 义。 ⒔ rRNA的自我剪接：核酶。 rRNA的自我剪接：核酶。
第十三章 基因表达调控
⒈ 基因组、基因表达。 ⒉ 原核基因转录调节的特点。 ⒊ 可诱导／可阻遏型操纵子。 ⒋ 试述乳糖操纵子的组成成分及其功能。 ⒌ 乳糖操纵子的负性调节／正性调节／协调调节。
⒍ 真核基因组结构特点。 ⒎ 真核基因表达调控特点。 ⒏ 顺式作用元件及其分类。 ⒐ 反式作用因子及其分类。 ⒑ 真核启动子与原核启动序列的比较。
第十章 DNA的生物合成 的生物合成
⒈ 中心法则及其扩充。 ⒉ 基因。 ⒊ 基因表达。 ⒋ 复制的概念及特点。 ⒌ 半保留复制。 ⒍ 参与复制的主要物质。 ⒎ 参与复制的酶类及其功能。
⒏ 生成引物所需要的原料、酶、配对规律、产物。 ⒐ DNA-polⅠ与Ⅲ的催化活性及功能。 DNA-polⅠ ⒑ 在DNA复制中，能催化3′, 5′－磷酸二酯键生 DNA复制中，能催化3 成的酶。 ⒒ DNA复制中，哪些环节消耗ATP。 DNA复制中，哪些环节消耗ATP。 ⒓ 复制时，DNA聚合酶在模板上的滑行方向与 复制时，DNA聚合酶在模板上的滑行方向与 新链的延长方向。
⒐ 血脂的概念、正常值、转运形式。 ⒑ 血浆脂蛋白的分类、生成部位、功能。 ⒒ 载脂蛋白的生理功能。 ⒓ LPL、LCAT、ACAT。 LPL、LCAT、ACAT。 ⒔ LDL受体代谢途径。 LDL受体代谢途径。
《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
生化复习思考题（专升本）
生化复习思考题（专升本）生化复习思考题(专升本)第二章蛋白质的结构和功能1、解释下列名词：肽键；蛋白质一级结构；蛋白质的等电点；蛋白质变性。
2、组成蛋白质的元素有哪几种？哪一种为蛋白质分子中的特征性成分？3、组成天然蛋白质的氨基酸有多少种？其共同的结构特点是什么？4、蛋白质二级结构包括哪些结构？维持蛋白质一级结构和空间结构的化学键有哪些？5、等电点为5.0的血浆蛋白质在血浆中以何种离子形式存在？蛋白质在等电点时蛋白质分子上的电荷、溶解度及电泳行为有何变化？6、维持蛋白质亲水胶体溶液稳定的因素是什么？7、何谓蛋白质变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何实际应用？一、填空题1、蛋白质的基本组成单位是。
2、组成蛋白质的20种氨基酸共同的结构就是α-碳原子上都带有和。
3、蛋白质二级结构的基本形式有、、、等几种。
4、维持蛋白质一级结构的化学键是键，维持蛋白质空间结构的化学键是键。
5、调节蛋白质溶液的pH值，使某一蛋白质分子解离成和的趋势相等，既净电荷等于，溶液的pH值称作该蛋白质的等电点。
二、选择题1、奶粉一份，含氮量为8克，此份奶粉蛋白质含量应是：A、8克B、16克C、32克D、50克E、100克2、蛋白质分子结构中的主键是A、肽键B、二硫键C、离子键D、氢键E、磷酸二酯键3、组成蛋白质的基本单位是A、D-α-氨基酸B、L-α-氨基酸C、DL-α-氨基酸D、D-β-氨基酸E、L-β-氨基酸4、蛋白质分子中的α-螺旋结构属于A、一级结构B、二级结构C、三级结构D、四级结构E、空间结构5、血浆中含量最多的蛋白质是A、清蛋白B、α1-球蛋白C、α2-球蛋白D、β-球蛋白E、γ-球蛋白6、蛋白质变性是由于：A、蛋白质氨基酸组成的改变B、蛋白质氨基酸顺序的改变C、蛋白质肽键的断裂D、蛋白质空间构象的破坏E、蛋白质的水解7、采用酒精、高温、紫外线的消毒方法是根据哪一原理？A、蛋白质盐析B、蛋白质沉淀C、蛋白质变性D、蛋白质两性解离性质E、蛋白质的胶体性质第三章酶1、解释下列名词：酶；全酶；辅酶和辅基；酶的活性中心；酶的必需基团；酶的最适温度；酶的最适pH；酶原；酶原的激活；同工酶。
生物化学复习思考题
复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
生物化学复习思考题.
复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸？用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
生物化学思考题-维生素
生物化学思考题——维生素问答题：1.什么是维生素，生物体内维生素的主要功能？2.维生素与辅酶或辅基的关系？3.NAD、NADP是何种维生素的衍生物？它们是何种酶类的辅酶？在催化反应中起什么作用？4.辅酶FMN分子中含有哪种维生素？5.转氨酶的辅酶中含有哪种B族维生素?6.羧化酶的辅酶中含有哪种维生素?7.维生素B6、叶酸和维生素C在体内有何重要作用？8.下列症状分别是由于哪种(些)维生素缺乏引起的？(1)脚气病(2)坏血病(3)佝偻病(4)干眼病(5)癞皮病(6)软骨病(7)新生儿出血(8)巨红细胞贫血9.维生素根据溶解性的不同分为哪几类？B族维生素包括哪几种?10.为什么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法？11.维生素E的作用，缺乏症？12.1，25-二羟维生素D3有何生理功能？13.与一碳单位代谢有关的维生素有哪些？14.为什么缺乏叶酸和维生素B12时会造成恶性贫血？15.有哪些维生素有抗氧化作用？16.VitB1、VitB2、VitPP、VitB6、Folic acid和VitB12在体内的活性形式?A型题1. 下列物质中作为转氨酶辅酶的是A、吡哆醇B、吡哆醛C、吡哆胺D、磷酸吡哆醛E、硫酸吡哆胺2. 脚气病是由于缺乏哪种维生素所引起的A、维生素B1B、维生素PPC、维生素B2D、维生素EE、叶酸3. 肠道细菌可以合成下列哪种维生素？A、维生素AB、维生素CC、维生素DD、维生素EE、维生素K4. 辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素：A、磷酸吡哆醛B、核黄素C、叶酸D、尼克酰胺E、硫胺素5. 下列叙述哪一种是正确的？A、所有的辅酶都包含维生素组分B、所有的维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分C、所有的B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分D、只有B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分E、只有一部分B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分6. 属于脂溶性维生素的是：A、维生素B1B、维生素B6C、叶酸D、维生素EE、生物素7. 下列辅酶中的哪个不是来自于维生素？A、CoAB、CoQC、PLPD、FH2E、FMN8．下列哪种维生素缺乏会导致夜盲症：A、维生素AB、维生素B1C、维生素B2D、维生素B6E、维生素B12 9．辅酶FMN分子中含有哪种B族维生素？A、磷酸吡哆醛B、核黄素C、叶酸D、尼克酰胺10．水溶性维生素常是辅酶或辅基的组成部分，如：A、辅酶A含尼克酰胺B、FAD含有吡哆醛C、NAD含有尼克酰胺D、脱羧辅酶含生物素11．生物素是下列哪一个酶的辅酶？A、丙酮酸脱氢酶B、丙酮酸激酶C、丙酮酸脱氢酶系D、丙酮酸羧化酶12. 维生素B2在体内可以构成：A、NADH和NADPHB、FAD和FMNC、CoQD、Fe-S 中心E、硫胺素焦磷酸13. 泛酸在体内构成A、NADH和NADPHB、FAD和FMNC、CoAD、Fe-S 中心E、硫胺素焦磷酸14. 下列关于维生素的叙述正确的是A、维生素是含氮的有机化合物B、维生素不经修饰即可作为辅酶或辅基C、所有的辅酶（辅基）都是维生素D、所有的水溶性B族维生素均可作为辅酶或辅基的前体E、前列腺素由脂溶性维生素生成15. 维生素D的主要活性形式是A、维生素D3B、25-(OH)-D3C、24,25-(OH)2-D3D、1,24,25-(OH)3-D3E、1,25-(OH)2-D316. 下列关于维生素A的描述不正确的是A、维生素A是一个具有β-白芷酮环的不饱和一元醇B、能转变成维生素A的β-胡萝卜素称维生素A原C、维生素A有两种形式，即A1和A2，仅是来源不同，两者化学结构相同D、肝脏是维生素A含量最丰富的器官E、维生素A是脂溶性维生素17. 下列关于维生素C的生理功能的描述错误的是A、保护含-SH的酶为还原状态B、保持谷胱甘肽为氧化型C、维生素C在物质代谢中起氧化还原作用D、参与某些物质的羟化反应E、促进肠内铁的吸收18. FMN是哪种维生素在体内的活性形式？A、维生素PPB、维生素B2C、生物素D、吡哆胺E、泛酸19. 胆固醇是下列哪种化合物的前体分子A、辅酶AB、泛醌C、维生素AD、维生素DE、维生素E20. NAD+或NADP+是哪种维生素在体内的活性形式A、维生素PPB、生物素C、吡哆醛D、吡哆胺E、泛酸B型题A、吡哆醛B、核黄素C、泛酸D、尼克酰胺E、生物素1．NAD+成分中所含的维生素是（）2．FAD成分中所含的维生素是（）3．辅酶A成分中所含的维生素是（）4．羧化酶的辅酶中所含的维生素是（）5．转氨酶的辅酶中所含的维生素是（）A、TPPB、NAD+C、FADD、FH4E、CoA6．黄酶的辅基是（）7．苹果酸脱羧酶的辅酶是（）8．一碳单位代谢的辅酶是（）9．酰基转移酶的辅酶是（）C型题A、叶酸B、钴胺素C、二者皆是D、二者皆不是1．与一碳单位代谢有关的维生素是（）2．含金属元素的维生素是（）3．与转氨基作用有关的维生素是（）。
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复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸？用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
二级结构常见的表现形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲，维系蛋白质二级结构稳定的化学键为氢键。
三级结构描述构成蛋白质多肽链的所有原子的空间排布。
四级结构研究多亚基蛋白的亚基之间特定的空间排布6.什么是蛋白质的变性？（1）生理条件下的天然构象赋予蛋白质生物学功能，改变条件会使蛋白质构象产生某种程度的改变，破坏(不止是改变)蛋白质构象而导致其理化性质的改变及活性的丧失，该过程称为蛋白质的变性。
变性条件没有破坏肽键，破坏蛋白质分子中的次级键。
蛋白质变性是由于空间构象被破坏，氨基酸的组成和排列顺序不变。
7. 变性蛋白质的特征（1）丧失原有的生物学活性（2）溶解度降低（3）粘度升高（4）容易被蛋白酶水解，因此食物蛋白经加热变性后更容易被机体消化吸收。
举例：酶蛋白变性后的特征：酶活性丧失，溶解度降低，粘度升高，容易被蛋白酶水解核酸的结构与功能1.简述核酸的分类及组成核酸可以分为两大类：核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）,其中RNA 可以进一步分为mRNA,tRNA,rRNA.核酸的基本组成为单核苷酸，单核苷酸又由一分子含氮碱基、一分子磷酸、一分子戊糖组成。
戊糖包括脱氧核糖和核糖，碱基包括A T C G U2.DNA与RNA的组成差异是什么？（1）DNA与RNA的戊糖组成不同：DNA中的戊糖为脱氧核糖，RNA中的戊糖为核糖。
（2）DNA与RNA的部分碱基不同：在RNA分子中以尿嘧啶（U）取代了DNA 分子中的胸腺嘧啶（T）。
因此，RNA和DNA彻底水解后的产物存在戊糖不同和碱基不同的特点3. 简述核酸一级结构特点。
在核酸分子中，单核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接，所以核酸主链由磷酸与戊糖交替构成，碱基相当于侧链。
核酸链有方向性，5'位没有连接核苷酸的一端为5'-末端，另一端为3'-末端。
规定从5'-端开始到3'-端结束，与DNA合成方向一致。
4. 简述DNA的二级结构-双螺旋结构的基本内容⒈DNA是由2条反向平行构成的双链结构，在该结构中，由脱氧核糖与磷酸交替构成的磷酸戊糖链(DNA主链)位于外侧，碱基位于内侧。
碱基之间形成氢键而将两条链结合在一起。
由于受结构限制，氢键形成于特定的碱基对之间：A总是与T配对，G总是与C配对。
⒉DNA通过碱基堆积力进一步形成右手螺旋结构在双螺旋中，碱基平面与螺旋轴垂直，糖环平面与碱基平面接近垂直，与螺旋轴平行；5.RNA的种类及其生物学作用。
目前研究比较清楚的RNA包括，在蛋白质生物合成过程即翻译过程中的直接模板-mRNA，选择性运输合成原料氨基酸，并识别密码子的tRNA，参与构成蛋白质生物合成场所核糖体的rRNA。
6.tRNA的三叶草型结构中，氨基酸臂的功能是选择性运输氨基酸，反密码子环的功能是识别密码子。
酶1.什么是酶？酶是一类生物催化剂，指由活细胞合成并分泌的具有高度催化效率的蛋白质。
酶是蛋白质，但蛋白质不一定都是酶。
酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能。
除机体细胞可合成分泌酶以外，体外培养的细胞也有合成分泌酶的能力。
2.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。
酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶两大类。
单纯酶是仅有氨基酸残基构成的多肽链。
结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。
3.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？全酶是由酶蛋白和辅助因子结合形成的。
结合蛋白酶以全酶的形式存在才有催化活性。
酶蛋白和辅助因子各自单独存在时都无催化活性。
酶促反应的特异性由酶蛋白部分来决定。
酶促反应的类型由辅助因子决定。
3. 简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。
（1）共性：催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，可以缩短化学反应到达反应平衡的时间，但不能改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；在反应前后，酶本身没有结构、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。
（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性（即对催化的反应有选择性），高度不稳定性，催化活性和酶量的可调节性。
4.什么是酶促反应？酶所催化的化学反应即酶促反应。
有些酶促反应是可逆的，有些不可逆，催化不可逆反应的酶称为关键酶。
5. 什么是酶原和酶原的激活？有些酶在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体，必须在某些因素的参与下，水解掉一个或几个特殊的肽键，从而形成酶的活性中心或使酶的活性中心暴露，而表现出酶的活性。
这种无活性酶的前体称为酶原。
酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。
6. 何谓酶促反应动力学？酶促反应动力学是研究酶浓度、pH、温度、底物浓度、抑制剂与激动剂对酶促反应速度影响的科学。
酶促反应速度是定量地观察单位时间内底物的减少量或反应物的生成量。
7.什么是K m值？研究K m值有何意义？K m值是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
K m值只与酶的性质、酶的底物种类和反应环境（如温度、pH、离子强度等）有关，与酶的浓度无关。
K m值对某一特定酶来说是个常数，可以反映酶的种类。
反映酶与底物的亲和力，K m值越大，酶与底物的亲和力越小。
计算酶促反应的相对速度和合理底物浓度。
可用以判断反应体系中是否存在抑制剂，以及抑制的类型。
8. 描述竞争性抑制作用的特点。
抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。
抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。
竞争性抑制作用可通过增加底物浓度可减轻或解除抑制。
9. 说明磺胺药的抗菌机理。
磺胺药是作为细菌生长繁殖所需要的酶的竞争性抑制剂而发挥抗菌作用的。
细菌在生长繁殖过程中，必需从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其它因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸，再在二氢叶酸还原酶的催化下生成四氢叶酸参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖，磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能通过竞争性抑制的方式降低二氢叶酸合成酶的活性，从而抑制细菌二氢叶酸的合成，抑制细菌的生长繁殖。
由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。
因而首次用量需加倍，同时要日服药4次，以维持血中药物的高浓度。
10. 酶的催化作用有哪些特点？酶与一般催化剂的不同主要表现在四个方面：①酶的催化效率极高，可比一般催化剂高107～1013倍。
②酶作用的专一性。
即酶对底物具有严格的选择性。
③酶的高度不稳定性。
由于酶的化学本质是蛋白质，它对周围环境极为敏感，它极易受外界条件的影响而改变其构象和性质，因而也必然影响到它的催化活性。
④酶催化活力与酶量的可调节性。
酶可诱导产生，其代谢受中枢神经系统的调节和控制。
11.酶的不可逆抑制作用包括哪些类型酶与抑制剂之间以共价键相结合的抑制方式为不可逆抑制作用，其抑制剂不能以透析等物理方法去除。
与之相反，可逆性抑制是指酶与抑制剂之间的结合方式为非共价键，其抑制剂可以用透析等物理方法去除。
（1）专一性抑制作用：抑制剂与酶活性中心上的必需基团共价结合，如有机磷农药中毒，有机磷杀虫剂是丝氨酸酶的抑制剂，其抑制作用属于不可逆抑制作用。
（2）非专一性抑制作用：抑制剂与酶活性中心上或活性中心外的必需基团共价结合，如重金属中毒时，机体内巯基酶和重金属离子共价结合，酶活性丧失。
12.酶的活性中心：在酶分子中有一个必需基团比较集中，并形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
13. 最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度，体内大多数酶的最适温度为37℃左右。
14.简要分析影响酶作用的因素。
（1）酶浓度：在酶的活性中心充分饱和的条件下，酶浓度与酶促反应的速度呈正相关关系。
（2）pH：最适pH范围内，酶促反应速度最快。
高于或低于最适pH，酶活性降低，远离最适pH酶活性丧失。
（3）温度：在一定温度范围内，酶促反应速度随温度升高，反应速度加快。
但酶是一种蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性，因此反应温度既可加速反应的进行，又能促使酶失去催化能力，因此，温度对酶促反应的影响具有双重性。
（4）底物浓度：在反应的初期，酶促反应速度随着底物浓度的增加而加快，两者的关系符合矩形双曲线。
（5）抑制剂与激动剂：抑制剂可使酶活性降低，而不会引起酶变性；激动剂可使酶活性升高。
15.比较可逆性抑制作用和不可逆性抑制作用生物氧化1.简述呼吸链的组成成分呼吸链由递氢体和递电子体组成，其中递氢体有：NAD、FAD、FMN、Q10，递电子体包括：铁硫蛋白、细胞色素。
细胞色素a3是直接将电子传递给氧的物质，一氧化碳中毒的机理是抑制了细胞色素a3。
2.体内主要的呼吸链（1）NADH氧化呼吸链：每传递2H，生成1分子H2O，3ATP（2）FADH2氧化呼吸链：每传递2H，生成1分子H2O，2ATP3.生成ATP的方式（1）底物水平磷酸化：不一定在线粒体进行，可在线粒体和胞液进行（2）氧化磷酸化：生成ATP的主要方式，必须在线粒体进行糖代谢1．简述糖的主要生理功用。