第09章蛋白质分解代谢优秀课件
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L-谷氨酸
NH 3 + NAD(P)H + H+
谷氨酸脱氢酶
H2O + NAD(P) +
（四） 嘌呤核苷酸循环
肌肉组织中谷氨酸脱氢酶活性不高，难 以进行上述的联合脱氨基方式。
肌肉中支链氨基酸转氨酶的活性要比肝 高得多，是支链氨基酸分解的重要场所。
肌肉组织通过嘌呤核苷酸循环脱氨。
嘌呤核苷酸循环
α-氨基酸 α-酮酸
NAD+
NADH+H+
L-谷氨酸
COOH (C2H)2
C=NH COOH
COOH
+H2O -H2O
(C2H)2 C=O + NH3
COOH
α-酮戊二酸
氨基酸氧化酶类
L-谷氨酸脱氢酶
•活性强，分布于肝、肾及脑组织 •为变构酶，受ATP、ADP等调节，辅酶为 NAD+或NADP+ •专一性强，只作用于谷氨酸，催化的反应可逆
（1）转氨基作用特点
只有氨基的转移，没有氨的生成 催化反应可逆 其辅酶都是磷酸吡哆醛
（2）重要的转氨酶
谷氨+酸丙酮酸 GPT(ALT α )-酮戊 +二 丙 酸 氨酸 谷氨+酸草酰乙G酸 OT(ASα T)-酮戊 + 二 天 酸 冬氨
丙氨酸氨基转移酶（ALT）又称谷丙转氨酶（GPT） 临床意义：急性肝炎患者血清ALT升高 天冬氨酸氨基转移酶（AST）又称谷草转氨酶(GOT) 临床意义：心肌梗患者血清AST升高
血中尿素
CO2 +2NH3
扩散入血
血氨
3 其它有害物质的生成(如苯酚、吲哚、硫化氢等）
第二节 氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
一、氨基酸代谢概况
•蛋白质的半寿期(half-life) 蛋白质降低其原浓度一半所
需要的时间，用t1/2表示
氨基酸代谢概况
必需氨基酸：机体不能合成的氨基酸，必需从食物中 摄取，有八种：
甲硫（蛋）、色、赖、缬、异亮、亮、苯丙、苏氨酸
“假
设 来 借 一 两 本 书”
蛋白质的互补作用
营养价值较低的蛋白质若其必需氨基酸互 相补充，混合食用时则可大大提高营养价值。
四、蛋白质的肠中腐败作用
腐败作用：
未被消化的Pr 未被吸收的消化产物
（三）经三羧酸循环氧化供能
生糖和生酮氨基酸分类
类别 生糖氨基酸 生酮氨基酸
氨基酸
甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨 酸、半胱氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、丙氨 酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬 酰胺、蛋氨酸
亮氨酸、赖氨酸
生糖兼生酮氨基酸
异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、 苏氨酸、色氨酸
记忆： “一摞三本书”
α-酮戊二酸 谷氨酸
天冬氨酸
腺苷酸代琥 珀酸合成酶
次黄嘌呤核苷酸 （IMP）
NH3 腺苷酸脱氨酶
H2O
AST
腺苷酸代琥珀酸 腺嘌呤核苷酸
（AMP）
草酰乙酸
延胡索酸
苹果酸
图7-2肌肉嘌组呤织核中苷酸 进循 行环
三、-酮酸的代谢
（一）由转氨基作用合成非必需氨基酸 （二）转变为糖类或脂肪
生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸 生糖氨基酸：甘、丝、丙……等多种氨基酸 生酮兼生糖氨基酸：异亮、苯丙、酪、苏、色
消化吸收
食物蛋白
分解
组织蛋白质
合成
体内合成
非必需氨 基酸
尿素
氨
NH3 脱氨
酮体
基 分解
-酮酸
氧化供能
酸
糖
代 谢
脱羧 胺类
库 转变
其它含氮化合物
二、氨基酸的脱氨基作用
（一） 氧化脱氨基作用
来自百度文库
在酶的催化下，氨基酸伴有氧化的脱氨基反应称为 氧化脱氨基作用。
COOH
(C2H)2 CHN2H COOH
L-谷氨酸脱氢酶
（二）蛋白质的需要量
成人每日最低分解量：
～ 20g/d
成人每日最低需要量:
30～50g/d
我国营养学会推荐的成人每日需要量:
80g/d
三、蛋白质的营养价值
蛋白质的营养价值取决于其含必需氨基酸种类 及含量的多少
非必需氨基酸：体内可合成的氨基酸 半必需氨基酸：婴幼儿时期合成量不能满足需 要，有两种：组氨酸和精氨酸。
肠细菌 分解
1、胺类的生成
R CH COOH
NH2
氨基酸
–CO2 RCH 2NH2
胺
2 肠道氨的生成（肠道氨的两种主要来源）
(1) 氨基酸脱氨
R CH COOH 肠菌 R CH2 COOH+ NH3
NH2
氨基酸
扩散入血
血氨
2 肠道氨的生成
(2) 尿素水解
NH2
尿素 C=O
肠菌尿素酶
NH2
扩散入肠腔
第09章蛋白质分解 代谢
主要内容
• 蛋白质的营养作用 • 氨基酸的一般代谢 • 氨的代谢 • 氨基酸的特殊代谢 • 糖、脂类、蛋白质代谢的联系及调节
第一节 蛋白质的营养作用
一、蛋白质的生理功能
是组织细胞的重要的组成成分，维持组 织、细胞的生长，更新和修补组织
参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 氧化供能（17.9KJ/g蛋白质）
二、蛋白质的需要量
（一）氮平衡
氮平衡= 食物摄入氮-(尿氮+粪氮) 可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系 总氮平衡：摄入氮=排出氮 即蛋白质分解与合成处于平衡，如成人
正氮平衡：摄入氮>排出氮 即蛋白质合成量多于分解量，如儿童、孕妇 负氮平衡：摄入氮<排出氮 即蛋白质分解量多于合成量，如饥饿、消耗性疾病
（二）转氨基作用
在酶的催化下，一个氨基酸的α-氨基转移至 另一个α-酮酸的酮基上，生成相应的α-氨基酸， 原来的氨基酸则生成相应的α-酮酸的过程称为转 氨基作用。催化此反应的酶称转氨酶或氨基转移 酶。
R1
R2
CH2N+H C O
R1
R2
转氨酶C O + CH2NH
COOH COOH
COOH COOH
（三）联合脱氨基作用
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合催化使 氨基酸的α-氨基脱下并产生游离氨的过程 称为联合脱氨基作用。
肝、肾等组织主要脱氨途径
联合脱氨基作用
COOH
R H2N C H
COOH
氨基酸
R CO COOH
α-酮酸
CH 2 CH 2 CO COOH
α-酮戊二酸
转氨酶
COOH
CH 2 CH 2 H2N C H COOH
第三节 氨的代谢
一、体内氨的来源和去路 二、氨的转运 三、体内氨的去路——合成尿素
氨：剧毒物质，脑组织对氨最为敏感！
一般正常血氨浓度＜60 μmol/L
+
H
NH3
_ OH
（易吸收）
NH4＋
碱性利于吸收
氨气对人体的毒害
急性中毒：短期内吸入大量氨气后可出现流泪、 咽痛、声音嘶哑、咳嗽、痰可带血丝、胸闷、呼 吸困难,可伴有头晕、头痛、恶心、呕吐、乏力等 ,可出现紫绀、眼结膜及咽部充血及水肿、呼吸率 快、肺部罗音等。 严重者可发生肺水肿、成人呼 吸窘迫综合征,喉水肿痉挛或支气管粘膜坏死脱落 致窒息,还可并发气胸、纵膈气肿。
NH 3 + NAD(P)H + H+
谷氨酸脱氢酶
H2O + NAD(P) +
（四） 嘌呤核苷酸循环
肌肉组织中谷氨酸脱氢酶活性不高，难 以进行上述的联合脱氨基方式。
肌肉中支链氨基酸转氨酶的活性要比肝 高得多，是支链氨基酸分解的重要场所。
肌肉组织通过嘌呤核苷酸循环脱氨。
嘌呤核苷酸循环
α-氨基酸 α-酮酸
NAD+
NADH+H+
L-谷氨酸
COOH (C2H)2
C=NH COOH
COOH
+H2O -H2O
(C2H)2 C=O + NH3
COOH
α-酮戊二酸
氨基酸氧化酶类
L-谷氨酸脱氢酶
•活性强，分布于肝、肾及脑组织 •为变构酶，受ATP、ADP等调节，辅酶为 NAD+或NADP+ •专一性强，只作用于谷氨酸，催化的反应可逆
（1）转氨基作用特点
只有氨基的转移，没有氨的生成 催化反应可逆 其辅酶都是磷酸吡哆醛
（2）重要的转氨酶
谷氨+酸丙酮酸 GPT(ALT α )-酮戊 +二 丙 酸 氨酸 谷氨+酸草酰乙G酸 OT(ASα T)-酮戊 + 二 天 酸 冬氨
丙氨酸氨基转移酶（ALT）又称谷丙转氨酶（GPT） 临床意义：急性肝炎患者血清ALT升高 天冬氨酸氨基转移酶（AST）又称谷草转氨酶(GOT) 临床意义：心肌梗患者血清AST升高
血中尿素
CO2 +2NH3
扩散入血
血氨
3 其它有害物质的生成(如苯酚、吲哚、硫化氢等）
第二节 氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
一、氨基酸代谢概况
•蛋白质的半寿期(half-life) 蛋白质降低其原浓度一半所
需要的时间，用t1/2表示
氨基酸代谢概况
必需氨基酸：机体不能合成的氨基酸，必需从食物中 摄取，有八种：
甲硫（蛋）、色、赖、缬、异亮、亮、苯丙、苏氨酸
“假
设 来 借 一 两 本 书”
蛋白质的互补作用
营养价值较低的蛋白质若其必需氨基酸互 相补充，混合食用时则可大大提高营养价值。
四、蛋白质的肠中腐败作用
腐败作用：
未被消化的Pr 未被吸收的消化产物
（三）经三羧酸循环氧化供能
生糖和生酮氨基酸分类
类别 生糖氨基酸 生酮氨基酸
氨基酸
甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨 酸、半胱氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、丙氨 酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬 酰胺、蛋氨酸
亮氨酸、赖氨酸
生糖兼生酮氨基酸
异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、 苏氨酸、色氨酸
记忆： “一摞三本书”
α-酮戊二酸 谷氨酸
天冬氨酸
腺苷酸代琥 珀酸合成酶
次黄嘌呤核苷酸 （IMP）
NH3 腺苷酸脱氨酶
H2O
AST
腺苷酸代琥珀酸 腺嘌呤核苷酸
（AMP）
草酰乙酸
延胡索酸
苹果酸
图7-2肌肉嘌组呤织核中苷酸 进循 行环
三、-酮酸的代谢
（一）由转氨基作用合成非必需氨基酸 （二）转变为糖类或脂肪
生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸 生糖氨基酸：甘、丝、丙……等多种氨基酸 生酮兼生糖氨基酸：异亮、苯丙、酪、苏、色
消化吸收
食物蛋白
分解
组织蛋白质
合成
体内合成
非必需氨 基酸
尿素
氨
NH3 脱氨
酮体
基 分解
-酮酸
氧化供能
酸
糖
代 谢
脱羧 胺类
库 转变
其它含氮化合物
二、氨基酸的脱氨基作用
（一） 氧化脱氨基作用
来自百度文库
在酶的催化下，氨基酸伴有氧化的脱氨基反应称为 氧化脱氨基作用。
COOH
(C2H)2 CHN2H COOH
L-谷氨酸脱氢酶
（二）蛋白质的需要量
成人每日最低分解量：
～ 20g/d
成人每日最低需要量:
30～50g/d
我国营养学会推荐的成人每日需要量:
80g/d
三、蛋白质的营养价值
蛋白质的营养价值取决于其含必需氨基酸种类 及含量的多少
非必需氨基酸：体内可合成的氨基酸 半必需氨基酸：婴幼儿时期合成量不能满足需 要，有两种：组氨酸和精氨酸。
肠细菌 分解
1、胺类的生成
R CH COOH
NH2
氨基酸
–CO2 RCH 2NH2
胺
2 肠道氨的生成（肠道氨的两种主要来源）
(1) 氨基酸脱氨
R CH COOH 肠菌 R CH2 COOH+ NH3
NH2
氨基酸
扩散入血
血氨
2 肠道氨的生成
(2) 尿素水解
NH2
尿素 C=O
肠菌尿素酶
NH2
扩散入肠腔
第09章蛋白质分解 代谢
主要内容
• 蛋白质的营养作用 • 氨基酸的一般代谢 • 氨的代谢 • 氨基酸的特殊代谢 • 糖、脂类、蛋白质代谢的联系及调节
第一节 蛋白质的营养作用
一、蛋白质的生理功能
是组织细胞的重要的组成成分，维持组 织、细胞的生长，更新和修补组织
参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 氧化供能（17.9KJ/g蛋白质）
二、蛋白质的需要量
（一）氮平衡
氮平衡= 食物摄入氮-(尿氮+粪氮) 可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系 总氮平衡：摄入氮=排出氮 即蛋白质分解与合成处于平衡，如成人
正氮平衡：摄入氮>排出氮 即蛋白质合成量多于分解量，如儿童、孕妇 负氮平衡：摄入氮<排出氮 即蛋白质分解量多于合成量，如饥饿、消耗性疾病
（二）转氨基作用
在酶的催化下，一个氨基酸的α-氨基转移至 另一个α-酮酸的酮基上，生成相应的α-氨基酸， 原来的氨基酸则生成相应的α-酮酸的过程称为转 氨基作用。催化此反应的酶称转氨酶或氨基转移 酶。
R1
R2
CH2N+H C O
R1
R2
转氨酶C O + CH2NH
COOH COOH
COOH COOH
（三）联合脱氨基作用
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合催化使 氨基酸的α-氨基脱下并产生游离氨的过程 称为联合脱氨基作用。
肝、肾等组织主要脱氨途径
联合脱氨基作用
COOH
R H2N C H
COOH
氨基酸
R CO COOH
α-酮酸
CH 2 CH 2 CO COOH
α-酮戊二酸
转氨酶
COOH
CH 2 CH 2 H2N C H COOH
第三节 氨的代谢
一、体内氨的来源和去路 二、氨的转运 三、体内氨的去路——合成尿素
氨：剧毒物质，脑组织对氨最为敏感！
一般正常血氨浓度＜60 μmol/L
+
H
NH3
_ OH
（易吸收）
NH4＋
碱性利于吸收
氨气对人体的毒害
急性中毒：短期内吸入大量氨气后可出现流泪、 咽痛、声音嘶哑、咳嗽、痰可带血丝、胸闷、呼 吸困难,可伴有头晕、头痛、恶心、呕吐、乏力等 ,可出现紫绀、眼结膜及咽部充血及水肿、呼吸率 快、肺部罗音等。 严重者可发生肺水肿、成人呼 吸窘迫综合征,喉水肿痉挛或支气管粘膜坏死脱落 致窒息,还可并发气胸、纵膈气肿。