酶与维生素
维生素与辅酶
4. 维生素PP和辅酶I、辅酶II
• 维生素PP包含烟酸（尼克酸）和烟酰胺（尼克酰胺）
烟酸
烟酰胺
在生物体内，烟酰胺与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶
的辅酶烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+,也称为辅酶I）和
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，也称为辅酶II）。
13
14
功能：是多种重要脱氢酶的辅酶。在代谢反应中 起氢原子（电子）转移作用 。
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1
分类
• 水溶性维生素包括维生素B族、硫辛酸和维 生素C。属于维生素B族的主要有维生素B1、 B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸及B12。
• 脂溶性维生素有维生素A、D、E、K。
2
表 水溶性维生素及其辅酶的作用
3
1.维生素B1和焦磷酸硫胺素
• 基本结构：由嘧 啶和噻唑通过亚 甲基桥连结而成， 分子中含硫和氨 基，故又称硫胺 素(thiamine)。
三、脂溶性维生素
Vit 别名 生理功能
缺乏症
A 视黄醛 合成视紫红质 夜盲症、干眼病
D 钙化醇 促进钙磷吸收 佝偻病、软骨病
E 生育酚 抗氧化 治疗习惯性流产
K 凝血Vit 合成凝血因子 凝血时间延长
33
• 维生素A（菠菜、番茄、胡萝卜和动物肝 脏、奶制品、鱼肝油）
• 维生素D（鱼肝油、动物肝、蛋为主要来 源）
• 转氨酶通过磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的相互 转换，起转移氨基的作用。
• 在氨基酸脱羧反应中为脱羧酶的辅酶
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6. 生物素
• 维生素B7
• 由噻吩环和尿素结合 而成的一个双环化合 物，侧链上有一个戊 酸
• 作为多种羧化酶辅基 催 化 CO2 的 固 定 及 羧 化反应。
简述几种辅酶的功能及其与维生素的关系。
一、概述辅酶在生物体内起着至关重要的作用，它们通常与维生素密切相关。
本文将简要介绍几种常见的辅酶及其功能，并探讨它们与维生素之间的关系。
二、辅酶的功能1. 辅酶A辅酶A是一种广泛存在于细胞内的辅酶，它参与了许多重要的细胞代谢过程，如葡萄糖的分解及脂肪酸的合成。
辅酶A中的辅酶A酯在细胞色素内转运乙酰基团的时候起着重要作用，是细胞内的重要能量分子。
2. 辅酶Q辅酶Q是线粒体内的重要辅酶，它在细胞色素氧化酶复合体中转移质子，并参与线粒体内的呼吸链以及氧化磷酸化过程。
辅酶Q还可以通过抗氧化作用来保护细胞内的膜结构。
3. 辅酶NAD+辅酶NAD+是细胞中的一种重要氧化还原辅酶，它参与了细胞中的多种氧化还原反应，如糖酵解、脂肪酸氧化和细胞色素P450等代谢过程。
NAD+作为一种能量载体，可以将能量转移到细胞中的其他反应中。
4. 辅酶FAD辅酶FAD是一种含有核黄素的辅酶，它在细胞中参与了多种氧化还原反应，如呼吸链和某些酶的催化过程。
FAD在细胞色素氧化酶中也扮演着重要角色。
三、辅酶与维生素的关系1. 辅酶与维生素的来源辅酶通常是一些含有维生素结构的复合物，它们能够在细胞内参与多种生物化学反应。
一些维生素本身就是辅酶的一部分，如核黄素、核膜酸等。
而另一些维生素则是辅酶的前体物质，如烟酰胺、磷酸核糖等。
2. 辅酶与维生素的功能关系维生素在体内通常以辅酶的形式存在，并与特定的酶相结合，以促进生物体内的多种生物化学反应。
辅酶通过将底物分子转运到酶的活性中心，促进了化学反应的进行。
辅酶与维生素之间是一种密切的功能关系。
3. 维生素缺乏与辅酶功能的影响维生素的缺乏会导致对应的辅酶功能的减弱甚至丧失，进而影响相关代谢路径的进行。
以核黄素为例，其缺乏会导致维生素B2的裂解，从而影响体内某些代谢酶的活性。
维生素的摄入与相应辅酶的形成对于维持生物体的正常代谢过程至关重要。
四、结论辅酶在细胞内发挥着不可替代的作用，它们与维生素之间存在着密切的关系。
酶含维生素与酶的调节
二、辅酶与辅基的来源及其生理功用
大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。维生素的重要性就在于它们是体内 一些重要的代谢酶的辅酶或辅基的组成成分。
维生素(vitamin)是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在生物体内不 能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。
CH3C~SCo‖A O
CoA的分子结构
6. 生物素(biotin)： 是噻吩与尿素相结合的骈环化合物，带有一戊酸侧链，有，两种异
构体。生物素是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。
7. 四氢叶酸：
四氢叶酸（ FH4 ）由叶酸(folic acid)衍生而来。四氢叶酸是体内一 碳单位基团转移酶系统中的辅酶，其N5和N10原子与一碳单位基团结合， 与嘌呤和嘧啶的合成有关。
维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。 脂溶性维生素有Vit A、Vit D、Vit E和Vit K四种。 水溶性维生素主要包括B族维生素（Vit B1，Vit B2，Vit PP，Vit B6，
Vit B12，泛酸，生物素，叶酸）和Vit C。
由维生素衍生的辅酶或辅基：
多功能酶 (multifunctional enzyme)
多酶复合体
-酮脂肪 酰合酶-SH
-酮脂肪 酰还原酶
,-烯脂 肪酰水化酶
脂肪酰 转移酶
HS-ACP
,-烯脂 肪酰还原酶
长链脂肪 酰硫解酶
丙二酰单 酰转移酶
多功能酶
第一节 酶的分子结构与功能
Section 1 The Molecular Structure and Function of Enzyme
酶和维生素1.ppt
第二节 酶催化作用的特性
酶促反应（Enzymatic reaction）：酶催化的生物化 学反应。 底物（substrate）：由酶催化，发生化学变化的物 质。
新陈代谢不可缺少，受多种因素调节控制。
一.与一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高； 2.稳定底物形成过渡态，降低反应的活化能，加速反 应； 3.改变化学反应的速度，不改变化学反应平衡。 4.反应前后酶本身不变化。
一般在常温、常压和接近中性的酸碱度（ pH 5-8 ） 水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。
4）酶易失活
酶高度不稳定，凡能使蛋白质变性的因素（如强酸、 强碱高温等）都能使酶破坏而完全失去活性。
５）酶活力可调节控制
①酶和代谢物的区域化分布 ②酶活性的调节： 6）酶原某激些活酶、催共化价活修力饰与、辅变酶构、调辅节基和及酶金含属量 离的代子调谢有节物关（对。合酶成 活的 性诱 的导 抑、 制阻 和遏 激和 活降 、解激）素调、节
(4)二个功能部位：
结合部位：结合底物
多催通化过部相 位对：弱催的化力底；物转化为产物 结合特异性取决于活性部位精确原 子排列。
一些酶活性中心的氨基酸残基
酶
残基总数
活性中心残基
牛胰核糖核酸酶 溶菌酶 牛胰凝乳蛋白酶 牛胰蛋白酶 木瓜蛋白酶 弹性蛋白酶 枯草杆菌蛋白酶 碳酸酐酶
124 His12, His119,Lys41
二. 生物催化剂的特性
1.高效性 2.专一性 3.反应条件温和 4.酶易失活 5.酶活力可调节控制 6.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。 7.酶促反应无副反应
1）高效性 ①酶显著降低反应活化能
生物化学维生素与辅酶课件
1．氧化还原作用 新鲜水果、 坏血病
2．作为脯氨酸羟化 蔬菜，特
酶的辅酶，促进细 别是番茄、
胞间质的形成
柑桔、鲜
3其他（预防贫血等）枣等
四、作为辅酶的金属离子
• (一) 概论 • (二) 金属酶类与金属激活酶类 • (三) 含铁酶类 • (四) 含铜酶类 • (五) 含锌酶类 • (六) 其他金属酶类
来源
一碳基团如-CH3, -CH2-, -CHO 等 的载体，参与多种
生物合成过程。
青菜、肝、酵 母等
缺乏病 恶性贫血
四氢叶酸（THFA）
5,6,7,8-四氢叶酸的结构 含有1—7个 Glu
维生素B2有两个特征性结构： 钴啉环系统和5，6-二甲基苯并咪唑核苷酸。
维 生 素
B12
和
B12
辅 酶
维生素B12
(一)概 论
动物和人为了生长和发育在饮食中除了维生素外，还需 要一些无机形式的化学元素。这些元素可分为两类：大量元 素和微量元素。
大量元素包括钙、镁、钠、钾、磷、硫和氯，需要相对 大的量，它们常具有一种以上的功能。
微量元素主要包括铁、碘、铜、锰、锌、钴、钼、硒、 等。
其中有些微量元素的功能尚未搞清如铬、硒、氟、硅、 砷等 。
维生素B6
名 称 别名
辅酶
主要生理功能 和机制
来源
缺乏病
维生素B6
吡哆醇 磷酸吡哆醛 吡哆醛 和磷酸吡哆 吡哆胺 胺
参与氨基酸转 酵母、蛋黄、 人类未
氨、脱羧和消 肝、谷类等， 发现典
旋作用
肠道细菌可 型缺乏
合成
病
磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺
磷酸吡哆醛
磷酸吡哆胺
生物化学-知识点_1酶、维生素整理
酶、维生素1.酶的定义：酶是活细胞产生的，能在体内或体外发挥相同催化作用的一类具有活性中心和特殊结构的生物大分子，包括蛋白质和核酸，以蛋白质为主。
酶的化学组成：酶的活性中心：1)由酶分子在空间位置上比较靠近的几个氨基酸残基或其上某些功能基团所组成。
2)位于酶分子表面。
3)酶分子结构中其它部分为酶活性中心形成提供结构基础。
4)必需基团：结合基团、催化基团2.酶原：有些酶在细胞内合成或刚分泌时，无催化活性，这种无催化活性的酶的前体称为酶原。
酶原的激活：某种物质（活化素）作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程。
酶原激活的生理意义：1)保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏。
2)在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。
3)酶原激活是生物体内的一种重要的调控酶活性的方式。
3.酶促反应的特点：加速化学反应，但不改变反应的平衡、高效性:更有效地降低反应的活化能。
酶促反应动力学：酶浓度对速度的影响：底物浓度对速度的影响：米氏方程：米氏常数Km的意义：Km是酶的特征性常数，只与酶的性质和酶所催化的底物和反应环境有关v=1/2Vm时，Km=[S]。
Km与酶和底物的亲和力成反比。
4.竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
特点：I与S结构类似,竞争酶的活性中心抑制作用强弱取决于[I]/[S]，故抑制作用可被高浓度S解除动力学， v 降低，Vmax不变,Km增大,斜率增大医学相关性：磺胺类药物的抑菌机制,与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶。
维生素和辅酶-PPT
缺乏症:导致皮肤、中枢神经系统和造血机构得损害。
六 生物素
生物素(维生素B7)为含硫维生素,其结构可视为由尿素与硫 戊烷环结合而成,并有一个C5酸枝链。
6、7 世纪前,我国已有脚气病和“雀目症”得记载。
生物对维生素得需要情况取决于:1、 在代谢过程中就是否 需要;2、 自身能否合成。
肝、胆疾病可阻碍维生素得吸收。 长期口服抗生素可抑制肠道菌生长,引起Vk、生物素、叶酸、 泛酸等得缺乏。 妊娠、哺乳、强体力劳动、高温操作,维生素B1和B2得需要量 相应增加。 医疗上用维生素防治维生素不足而引起得疾病。 长期大量使用维生素A和维生素D会引起中毒;维生素B1用量 过多会引起周围神经痛觉缺失;长期大量使用维生素B12会引 起红细胞过多;口服维生素C过多可破坏膳食中维生素B12而 引起贫血。
CONH2
NAD+ + ATP → NADP+ +PPi
+
O
H2C O N
-
P=O O
尼克酰胺腺嘌呤二 核苷酸
—O
OH OH (nicotinamide
NH2 N
N
adenine
dinucleotide,NAD+) H
H N
9
N
尼克酰胺腺嘌呤二
-
O
P OH2C ‖
O
—O
核苷酸磷酸 (nicotinamide adenine dinucleotide phosphate,NADP+)
COOH
维生素与辅酶
一、维生素B1和羧化辅酶B1的辅酶形式TPP，是丙酮酸脱羧酶和α-酮戊二酸脱羧酶的辅酶，参与α-酮酸的氧化脱羧。
另外还是转酮酶的辅酶，参与糖代谢。
促进年幼动物的生长发育。
保护神经系统。
脚气病：丙酮酸代谢受阻，能量供应不足，发生烦躁、四肢麻木、肌肉萎缩、精力衰竭、下肢水肿等症。
消化系统病：乙酰胆碱减少，胃肠蠕动缓慢，食欲不振。
二、维生素B2和黄素辅酶是一种含有核糖醇基的黄色物质，故又称为核黄素。
在生物体内以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）的形式存在。
它们是氧化还原酶的辅基。
唇炎、舌炎、口角炎（对称性）、眼角膜炎等。
三、泛酸（pantothenic acid）和辅酶A泛酸在自然界中分布十分广泛，又称遍多酸，VB3。
泛酸是辅酶A（coenzyme A）的一部分，它的生理功能是在代谢过程中作为酰基的载体。
头痛、疲倦、运动机能不协调、感觉迟钝等。
心跳过速，直体式血压下降等。
但泛酸动植物组织中广泛存在，食物中的含量也相当充分，肠内细菌也可合成泛酸，因此极少发生泛酸缺乏。
四、维生素PP和辅酶Ⅰ、ⅡVPP（VB5，抗癞皮病维生素）包括尼克酸（烟酸）和尼克酰胺（烟酰胺）两种物质。
体内主要以尼克酰胺形式存在，尼克酸是尼克酰胺的前体。
尼克酰胺核苷酸辅酶有两种：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD，辅酶Ⅰ）和尼克酰胺二核苷酸磷酸（NADP，辅酶Ⅱ）。
玉米中缺乏Trp和尼克酸，长期食用可能会患癞皮病。
五、维生素B6和磷酸吡哆醛VB6在体内经磷酸化可以转化为相应的磷酸酯，它们之间也可以相互转化。
起主要作用的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
PLP和PMP主要作为氨基酸转氨酶（转氨基）、氨基酸脱羧酶（脱羧基）、氨基酸消旋酶的辅酶。
PLP与α-氨基酸结合形成复合物，称为醛亚胺，又称Schiff碱，它可以参与转氨、脱羧及消旋反应。
七、生物素（biotin，VB7）B7作为多种羧化酶的辅酶，起CO2载体的作用。
酶蛋白中赖氨酸的ε-氨基与VB7的羧基结合，CO2与尿素的一个N原子结合。
酶与维生素
3、酶活性的不稳定性 酶的反应条件温和，低温、高温、强
酸、强碱、重金属、抑制剂等都易改变 酶活性。
4、酶的活性受到调节控制 许多因素可以影响或调节酶的催化活
性，如代谢物、对酶分子的共价修饰等。
第二节 酶的结构和功能
（一）按酶的组成分类
单纯酶(简单酶) 仅有aa，淀粉酶、脂肪酶
酶→
酶蛋白 决定酶促反应特异性
（一）不可逆抑制作用： 抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引
起酶活性的抑制，且不能采用透析等简 单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不 可逆抑制作用。
专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶 的抑制）
非专一性抑制（如路易士气对巯基酶的 抑制）
（二）可逆抑制作用：
抑制剂与酶分子以非共价键可逆性 结合造成酶活性的抑制，且可采用 透析等简单方法去除抑制剂而使酶 活性完全恢复的抑制作用就是可逆 抑制作用。
六、抑制剂对反应速度的影响
凡是能降低酶促反应速度，但不引起
酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制 剂(inhibitor)。 按照抑制剂的抑制作用，可将其分为 不 可 逆 抑 制 作 用 (irreversible inhibition) 和 可 逆 抑 制 作 用 (reversible inhibition)两大类。
结合酶（全酶）→
辅酶
辅助因子→ 决定酶促反应性质和类型
辅基 金属离子
由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为全酶（酶蛋 白与辅助因子单独存在时均无催化活力）。
与酶蛋白结合疏松、可用透析法除去的小分子 有机物称为辅酶。
与酶蛋白结合较紧密、用透析法不易除去的小 分子有机物称为辅基。
一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。
维生素与辅酶的关系
维生素与辅酶的关系
水溶性维生素可以形成辅酶。
1.维生素B1又名硫胺素，体内活性形式为焦磷酸硫胺素（TPP）。
TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，也是转酮醇酶的辅酶。
2.维生素B2又名核黄素，体内活性形式为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。
FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。
3.维生素PP：包括尼克酸和尼克酰胺，体内活性形式是：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）。
NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶（如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶，起传递氢的作用。
4.维生素B6：包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺。
医学教`育网搜集整理体内活性形式为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸合酶（ALA合酶）的辅酶。
5.泛酸：又名遍多酸，体内活性形式为辅酶A（CoA）、酰基载体蛋白（ACP）。
CoA及ACP是酰基转移酶的辅酶，参与酰基的转移作用。
6.生物素：是多种羧化酶（如丙酮酸羧化酶）的辅酶，参与C02的羧化过程。
7.叶酸：又称蝶酰谷氨酸，体内活性形式为四氢叶酸
（FH4）。
医学教`育网搜集整理FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参与一碳单位的转移。
8.维生素B12：又称钴胺素，体内活性形式为甲基钴胺素、5‘-脱氧腺苷钴胺素。
生化作用：参与体内甲基转移作用。
9.维生素C：又称L-抗坏血酸。
参与氧化还原反应，参与体内羟化反应，促进胶原蛋白的合成，促进铁的吸收。
论述维生素与辅酶的作用
论述维生素与辅酶的作用维生素是人体所需的一种重要的营养物质，它在人体内起着非常重要的作用。
维生素分为水溶性维生素和脂溶性维生素两类，其中水溶性维生素包括维生素B族和维生素C，脂溶性维生素包括维生素A、维生素D、维生素E和维生素K。
而辅酶是一种辅助酶催化反应的物质，它与酶一起参与调节和促进人体内的各种代谢反应。
维生素与辅酶密切相关，下面我们来详细论述一下它们的作用。
首先，我们来看一下水溶性维生素。
水溶性维生素主要包括维生素B族和维生素C。
维生素B族包括多种维生素，如维生素B1、维生素B2、维生素B6、维生素B12等。
这些维生素在人体内主要作为辅酶的组成部分存在，它们能够与酶结合，参与调节和促进人体内的各种代谢反应。
比如，维生素B1是合成乙酰辅酶A的必需物质，乙酰辅酶A是糖类、脂类和蛋白质代谢的重要物质；维生素B2是FAD（辅酶FAD）的组成部分，它在人体内参与能量代谢和氧化还原反应；维生素B6是多种辅酶的前体物质，它在人体内参与蛋白质和氨基酸代谢等。
此外，维生素C也是一种重要的水溶性维生素，它在人体内具有抗氧化作用，能够清除自由基，保护细胞免受损伤。
其次，我们来看一下脂溶性维生素。
脂溶性维生素主要包括维生素A、维生素D、维生素E和维生素K。
这些维生素主要溶解在脂肪中，可以在人体内储存一段时间。
脂溶性维生素的作用主要是参与人体内的各种代谢反应。
比如，维生素A在人体内主要以视黄醛的形式存在，它是视网膜感光的关键物质，对于保护视力非常重要；维生素D可以促进肠道对钙和磷的吸收，参与骨骼的形成和维持；维生素E是一种强效的抗氧化剂，能够保护细胞膜不受自由基的损伤；维生素K参与凝血因子的合成和血液凝固过程。
总的来说，维生素与辅酶密切相关，在人体内起着非常重要的作用。
它们共同参与调节和促进人体内的各种代谢反应，保持人体健康。
因此，我们在日常饮食中要保证摄入足够的各种维生素，以满足人体对营养物质的需要。
同时，合理搭配食物，注意饮食均衡，可以更好地发挥维生素和辅酶的作用，保持身体健康。
生物化学复习资料-酶与维生素(含试题及解析)
第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。
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丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制
磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制
H2N-
-COOH
对氨基苯甲酸
H2N-
-SO2NHR
对氨基苯磺酰胺
第四节
系统名
酶的命名
包括底物名称和反应类型，如： L-丙氨酸 : a-酮戊二酸氨基转移酶 习惯名 有以下几种不同的命名原则
(1)根据催化的底物命名 如：蛋白酶、淀粉酶 (2)根据催化的反应性质命名 如：脱氢酶、转氨酶、脱羧酶 (3)根据催化的底物、反应性质命名 如：乳酸脱氢酶、草酰乙酸脱羧酶 (4)为区别同一类酶，在名称前标明来源 如：胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶
心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳
酸的亲和力较高，因此它的主要作用 是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧 化分解，以供应心肌的能量。
骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5
对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主 要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以 促进糖酵解的进行。
（五）酶的作用机制
（一）过渡态和活化能 反应体系中各反应物分子所含能量高低不 同，只有所含能量达到或超过某一限度的 活化分子才能发生反应。反应物分子处于 被激活状态时称为过渡态。 反应物分子由常态转变为活化状态（过渡 态）所需的能量称为活化能(Ea)。
酶活性部位的基团以及参与维持酶分子构象
的基团称为必需基团。
酶的活性中心
酶 的 活 性 中 心
结合基团 活性中心内必需基团
催化基团
活性中心外必需基团
（三）酶原及其激活
没有催化活性的酶的前体称为酶原。如：
胰蛋白酶原、凝血酶原等。
酶原在一定条件下转变成有活性的酶的过
程称为酶原的激活。
酶原的激活过程常伴有酶蛋白一级结构的改变：
专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶
的抑制） 非专一性抑制（如路易士气对巯基酶的 抑制）
（二）可逆抑制作用：
抑制剂与酶分子以非共价键可逆性
结合造成酶活性的抑制，且可采用 透析等简单方法去除抑制剂而使酶 活性完全恢复的抑制作用就是可逆 抑制作用。 可逆抑制作用包括竞争性、反竞争 性、和非竞争性抑制几种类型。
仅有aa，淀粉酶、脂肪酶
酶蛋白 决定酶促反应特异性 辅酶 辅基 金属离子
由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为全酶（酶蛋
白与辅助因子单独存在时均无催化活力）。 与酶蛋白结合疏松、可用透析法除去的小分子 有机物称为辅酶。 与酶蛋白结合较紧密、用透析法不易除去的小 分子有机物称为辅基。
一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶，
一.脂溶性维生素
维生素A
（又称：视黄醇、抗干眼病维生素） （一）来源 1、动物性食物：肝脏、鱼肝油 2、植物性食物：胡萝卜素可转变成维 生素A。
（二）活性形式
1. 天然形式 A1—视黄醇 A2—3-脱氢视黄醇 植物中的β-胡萝卜素可转化为视黄醇 2. 体内活性形式 视黄醇、视黄醛、视黄酸
（三）生化作用
1、构成视觉细胞内感光物质（11-顺视黄 醛、全反视黄醛）。 2、参与糖蛋白的合成 3、其他作用 维持上皮组织结构和功能的完整 维持机体的生长和发育
杆状细胞
视紫红质
（感弱光） 弱光 光异构
暗处
视蛋白
神经冲动
11-顺视黄醛
异构酶
视网膜
全反视黄醛
而它不是酶的特征性常数。
低温时由于活化分子数目减少，反
应速度降低，但温度升高后，酶活 性又可恢复。
四、pH对反应速度的影响
pH过高或过低均可导致酶催化活性
的下降。
酶催化活性最高时溶液的 pH 值就
称为酶的最适pH。
pH对酶促反应速度的影响
人体内大多数酶的最适pH在6.5～ 8.0之间
第三章 酶 Chapter 3 Enzyme
主要内容
一、概述 二、酶的结构与功能 三、影响酶促反应速度的因素
四、酶的命名、分类与Βιβλιοθήκη 学的关系第一节概述
一 、酶的概念 酶（enzyme）由活细胞产生的、具有催 化功能的生物大分子。 核酶（ribozyme） 具有催化活性的核糖 核酸（RNA） 二、酶催化的化学反应称为酶促反应。
一种或一类化合 物，以促进一定 的化学变化，生 成一定的产物， 这种现象称为酶 的专一性（特异 性）
(1)绝对专一性：一种酶只能催化一种底物 发生一种化学反应，称为绝对专一性。 (2)相对专一性：酶的作用对象是一类化合 物或一种化学键发生反应。 (3)立体异构专一性：一种酶只能作用于一 种立体异构体或催化生成一种立体异构 体，称为立体异构专一性。
1982年Cech证实RNA有催化功能；
1949年日本采用深层培养法生产细菌—淀粉酶， 开辟了微生物酶制剂进入大规模工业化生产的新 纪元。
四、酶催化作用的特点 （一） 酶与一般催化剂的共同点：
①能催化热力学上允许进行的化学反应， 而不能实现那些热力学上不能进行的 反应； ②能缩短反应达到平衡所需的时间，而 不能改变平衡点；
（三）邻近效应和定向效应
邻近：指底物的反应基团和酶活性部位 的催化基团互相靠近，以及结合在酶活性部 位上的两种底物分子之间的互相靠近。
定向：指互相靠近的底物分子之间、底 物分子与酶活性部位的催化基团之间形成正 确的立体排列方向。
第三节
影响酶促反应速度的因素
底物浓度
酶浓度
温度
pH值
激活剂
抑制剂
一、底物浓度对反应速度的影响
2. Km 可以反映酶与底物亲和力的大小 。 Km越小，酶与底物的亲和力越大。 3. Km是酶的特征性常数：在一定条件下， 某种酶的 Km 值是恒定的，因而可以通过 测定不同酶（特别是一组同工酶）的 Km 值，来判断是否为不同的酶。
二、酶浓度对反应速度的影响
当反应系统中底物的浓度足够大时，酶 促反应速度与酶浓度成正比 即ν =k[E]。
Section 4
维生素与辅酶
维生素(vitamin)是人类必需的一类营养 素，是维持机体正常生理功能所必需的， 机体自身又不能合成或合成量不足，必需 靠外界供给的一类微量低分子有机化合物
维生素可按其溶解性的不同分为脂
溶性维生素和水溶性维生素两大类。 脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE 和VitK四种。 水溶性维生素有 B 族维生素 (VitB1 ， VitB2 ， VitPP ， VitB6 ， VitB12 ，， 泛酸，生物素，叶酸)和VitC
（四）同工酶
在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白
的分子结构、理化性质及免疫学性质不 同的一组酶称为同工酶(isoenzyme)。
同工酶在体内的生理意义主要在于适应
不同组织或不同细胞器在代谢上的不同 需要。
乳酸脱氢酶同工酶（ LDHs ）为四聚体，
在 体 内 共 有 五 种 分 子 形 式 ， 即 LDH1 （ H4 ） ， LDH2 （ H3M ） ， LDH3 （ H2M2 ） ， LDH4 （ HM3 ） 和 LDH5 （M4）。
（二） 诱导契合学说
1890 年， Emil Fischer 提出“锁钥学说” ：底
物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
1958 年， Koshland 提出“诱导契合学说”：酶
活性部位的结构与底物的结构并不特别吻合， 但活性部位具有一定的柔性，当底物与酶接近 时，可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使 之成为能与底物分子密切结合的构象 。
胰蛋白酶/肠激酶
胰蛋白酶原————————→ 胰蛋白酶 + N端6肽片段
酶原
（无活性）
激活
酶
（有活性）
酶原的激活实际上是酶的活性中心形成
或暴露的过程
酶原激活的机制为： 酶原分子的一级结构改变，导致其空 间结构发生变化，使催化活性中心得以 形成，于是无活性的酶原就转变为有活 性的酶。 酶以酶原形式存在的生理意义在于： 保护自身组织细胞不被酶水解消化； 保证正常的生理功能顺利进行。
3、酶活性的不稳定性 酶的反应条件温和，低温、高温、强 酸、强碱、重金属、抑制剂等都易改变 酶活性。
4、酶的活性受到调节控制 许多因素可以影响或调节酶的催化活 性，如代谢物、对酶分子的共价修饰等。
第二节
酶的结构和功能
（一）按酶的组成分类
单纯酶 (简单酶 ) 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→
决定酶促反应性质和类型
1.竞争性抑制（competitive inhibi-tion)： 抑制剂和底物竞争与酶的同一活性中心结 合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的 催化活性降低，称为竞争性抑制作用。
竞争性抑制的特点：
⑴ 竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或 反应产物； ⑵ 抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结 合部位相同； ⑶ 抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但 增加底物浓度可使抑制程度减小； ⑷ 动力学参数：Km值增大，Vm值不变。
催化一种或一类底物进行某种化学反应。
一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全
酶，分别催化不同底物进行同一类反应。
（二）酶的结构与功能的关系
1、酶的活性部位与必需基团 酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生 反应的部位称为酶的活性部位。它又分为结 合部位和催化部位：直接与底物结合的基团 构成结合部位，决定底物专一性；直接参与 催化底物反应的基团构成催化部位，决定反 应专一性。
11-顺视黄醇
异构酶
肝脏
全反视黄醇
维生素A在视觉中的作用
（四）缺乏症
1、夜盲症（雀目） 2、干眼病 3、生长停滞和不育。 过量摄取 头痛、恶心腹泻、肝脾大 孕妇：胎儿畸形