氨基酸又怎样进一步分解—脱氨,尿素循环一碳单位.
氨基酸分解代谢
O
H2N C O ~ PO32- + 2ADP + Pi
氨基甲酰磷酸
② 瓜氨酸的合成
NH2 CO
O ~PO32-
氨基甲酰磷酸
NH2
(CH2)3
+
CH NH2
COOH
鸟鸟氨氨酸酸
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
H3PO4
NH2 CO
NH (CH2)3
含S氨基酸
甲硫氨酸
S CH3 CH2 CH2 CHNH2 COOH
半胱氨酸
CH2SH CHNH2 COOH
① Met与转甲基作用
+
Met
ATP
腺苷转移酶
PPi+Pi
甲基的直 接供体
S-腺苷甲硫氨酸(SAM)
① Met与转甲基作用
RH
RH—CH3
腺苷
甲基转移酶
SAM
S-腺苷同型半胱氨酸
同型半胱氨酸
Gly 的代谢与一碳单位的生成
-
CH2NH2 COOH
+ FH4
Gly 氨解酶
N5, N10-CH2-FH4
NAD+
NADH+H+ CO2+NH3
-
CH2NH2 氧化 COOH 脱氨基
-
CHO COOH
CO2
HCOOH
HCOOH
FH4
FH4甲酰化酶
ATP
ADP+Pi
N10-CHO-FH4
（3）含S氨基酸代谢
COOH
CH2 H-C-NH2
COOH
腺苷酸代
琥珀酸合成酶 (IMP)
氨基酸代谢
• “一碳基团” 的来源主要有： • 甘氨酸、 • 丝氨酸、 • 组氨酸、 • 色氨酸、 • 蛋氨酸。
• （三）“一碳基团”代谢的生物学意义 • 1.四氢叶酸“一碳基团”： 参与体内嘌呤 和嘧啶碱的生物合成 。
• “一碳基团”的载体FH4缺乏时，“一碳基团” 代谢受抑制，进而妨碍DNA、RNA及蛋白质生物 合成，导致细胞增殖、分化受阻，这是叶酸引起 巨幼红细胞贫血的机制。
• 大多数α-酮酸可通过糖异生途径转变为糖， 其相应氨基酸称为生糖氨基酸。有的则可 以转变为酮体和脂肪，这类氨基酸称为生 酮氨基酸。还有某些氨基酸在代谢中既生 糖又生酮体和脂肪，称为生糖兼生酮氨基 酸。
第四节 个别氨基酸的代谢
• 一、氨基酸的脱羧作用 • 由氨基酸脱羧酶催化，其辅酶是含维生素B6 的磷酸吡哆醛。 • 1、谷氨酸脱羧 γ-氨基丁酸（GABA） • 2、组氨酸脱羧 组胺。 • 3、鸟氨酸脱羧 多胺化合物。
氨基酸在体内的代谢动态小结如下 ：
一、氨基酸的脱氨基作用
• 氨基酸的分解代谢主要是脱氨基作用。 脱氨基作用在大多数组织中均可迸行，方 式有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基和 非氧化脱氨基作用。
• （一）氧化脱氨基作用 • 在酶的催化下，氨基酸在脱氢氧化的同时伴 有脱氨的反应过程叫做氧化脱氨基作用 。
• 2.高血氨症和肝性脑病 • 当肝功能严重损伤时，尿素合成受阻、 使血氨浓度升高、称为高血氨症，高血氨 症可导致对氨极为敏感的大脑功能障碍称 为肝性脑病或肝昏迷。 • 一般认为，当氨进入脑细胞后，与脑中 的α-酮戊二酸反应生成谷氨酸，进而与氨生 成谷氨酰胺，由于大量消耗了脑中的α-酮戊 二酸导致三羧酸循环减弱，使脑组织ATP供 给不足，最终导致大脑功能障碍。
• 高血氨的消除： • 常采取促进氨的去路和限制氨的来源的 降氨措施，如：给以谷氨酸钠，使之与氨 结合为谷氨酰胺；给以精氨酸钠或鸟氨酸 钠，促进氨转化为尿素的合成；给以肠道 抑菌药物、限制蛋白质进食量、用酸性盐 水灌肠或服用使肠道酸化的药物以减少肠 道氨的生成和吸收。
(整理)氨基酸氧化
氨基酸氧化和尿素生成主要内容1．蛋白质的降解2．氨基酸代谢概观3．氨基酸的脱氨基作用4．氨的转运5．氨基的代谢过程6．氮的排泄和尿素循环7．氨基酸的去氨基作用8．一碳单位1．蛋白质的降解在动物体内氨基酸发生氧化降解的来源1）食物2）在蛋白质翻转的时候被释放3）在饥饿或者患糖尿病期间细胞中的蛋白质无论氨基酸是来源于食物蛋白还是组织蛋白，从它们所获代谢能量的比例随着物种的不同和代谢环境的变化而出现显著差异。
食物中蛋白质的降解和氨基酸的吸收细胞内的蛋白质降解食物中的蛋白质被酶解成氨基酸在胃中，胃蛋白酶（Pepsin）水解芳香族氨基酸残基Tyr, Phe, Trp氨基端的肽键，将长肽链切成小肽段的混合物。
在小肠中分泌的胰腺蛋白酶进一步分解蛋白质在此激活过程中，肽链的氨基端被切下42个氨基酸残基，剩下的部分就变成了胃蛋白酶。
由胰腺分泌的分解蛋白质的酶•Trypsin 胰蛋白酶(Lys, Arg)•Chymotrypsin 糜蛋白酶(Phe, Trp, Tyr)•Elstase 弹性蛋白酶(Val, Ala, Ser, Lys)•Carboxypeptidase 羧基肽酶•Aminopeptidase 氨基肽酶肠液中肠激酶的作用和小肠粘膜细胞的消化作用1肠激酶对胰蛋白酶原的激活胰腺最初分泌出来的各种蛋白酶和肽酶均以无活性的酶原形式存在，小肠分泌液促进了相关酶原的激活，从而激活蛋白质的消化途径。
2小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用小肠粘膜细胞的刷状缘及胞液中存在寡肽酶及二肽酶，彻底把寡肽水解成氨基酸不同蛋白酶之间功能上的区别氨基酸的吸收1．载体转运2．γ-谷氨酰基循环：小肠，肾小管细胞，脑细胞该循环分为两个阶段:1. 谷胱甘肽对氨基酸的转运2. 谷胱甘肽的再合成转运一个氨基酸, 消耗3分子ATP。
某些氨基酸, 如Pro, 不能通过此循环转运。
细胞的蛋白质降解有两种细胞间的物质用于降解损坏的或者不需要的蛋白质溶酶体Proteasomes（查无此词）溶酶体主要对以下蛋白起作用：细胞外蛋白，例如通过内吞作用被运进细胞的血浆蛋白细胞膜镶嵌蛋白，用于需要受体作为媒介的内吞作用。
生物化学与分子生物学课件-第八章-氨基酸代谢
第八章氨基酸代谢教学要求（一）掌握内容1. 氨基酸脱氨基作用方式：转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。
2. 氨的来源和去路；氨的转运过程；丙氨酸-葡萄糖循环。
3. 尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
（二）熟悉内容1. 氮平衡及必需氨基酸的概念、蛋白质的生理功能。
2. 蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。
3. 氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质。
4. 一碳单位的概念、载体及生理功能。
5. 熟悉活性甲基的形式。
（三）了解内容1. 蛋白质的腐败作用及腐败产物。
2. 甲硫氨酸循环和肌酸合成。
3. 苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。
教学内容（一）蛋白质的营养作用1. 蛋白质的生理功能2. 蛋白质的需要量和营养价值（二）蛋白质的消化、吸收与腐败1. 蛋白质的消化（1）胃中的消化；（2）小肠内的消化。
2. 氨基酸的吸收（1）主要部位；（2）吸收形式；（3）吸收机制。
3. 白质的腐败作用（1）胺类的生成；（2）氨的生成；（3）其他有害物质的生成。
（三）氨基酸的一般代谢1. 概述（1）细胞蛋白质降解的两条途径；（2）氨基酸代谢库（metabolic pool）。
2. 氨基酸的脱氨基作用（1）转氨基作用；（2）氧化脱氨基作用；（3）联合脱氨基作用。
（4）非氧化脱氨基作用。
3. α-酮酸的代谢（1）经氨基化生成非必需氨基酸；（2）经三羧酸循环氧化供能；（3）转变为糖及脂类。
（四）氨的代谢1. 体内氨的来源（1）氨基酸及胺分解产氨；（2）肠道吸收的氨；（3）肾小管分泌氨。
2. 氨的去路（1）合成尿素排出（主）；（2）与谷氨酸合成谷氨酰胺；（3）合成非必需氨基酸及含氮物；（4）经肾脏以铵盐形式排出。
3. 氨的转运（1）丙氨酸-葡萄糖循环；（2）谷氨酰胺（Gln）的运氨作用。
4. 尿素的生成（1）尿素合成的主要器官；（2）尿素合成的鸟氨酸循环；（3）鸟氨酸循环的步骤；（4）尿素合成的调节。
5. 高血氨症和氨中毒（五）个别氨基酸的代谢1. 氨基酸的脱羧基作用（1）γ-氨基丁酸；（2）组胺；（3）牛磺酸；（4）5-羟色胺；（5）多胺。
氨基酸又怎样进一步分解—脱氨,尿素循环一碳单位.
①消耗氧 ②生成产物是α-酮酸和氨
1. 氨基酸氧化酶： 是一种黄素蛋白（FP）。
黄素蛋白接受由氨基酸脱出的氢，转 变为还原型黄素蛋白（FP-2H），又将氢 原子直接与氧结合生成H2O2。
（一）脱氨基作用 1. 氧化脱氨
一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结 合而转运和参加代谢。
一碳单位主要来源于丝氨酸，甘氨酸，苏 氨酸及组氨酸 (P266 )。
维生素B11（叶酸folic acid）
（1）结构
（2）功能
叶酸在5、6、7、8位加上四个氢，生成四氢叶酸 （FH4），四氢叶酸是一碳单位的载体，传递一碳单位。
一碳单位主要生理功用：
NH2
NH2
(CH2)3
C O HC NH2
NH2 尿素
COOH 鸟氨酸
(Orn)
NH2 CO
NH
(CH2)3 HC NH2
COOH 瓜氨酸
NH2 C NH NH 尿素
(CH2)3
HC NH2
COOH
H2O
精氨酸
(Arg)
鸟氨酸 NH3 + CO2 H2O
瓜氨酸 NH3
精氨酸 H2O
1. 氨甲酰磷酸的合成 2. 瓜氨酸的合成 3. 由瓜氨酸合成精氨基琥珀酸 4. 生成Arg 5. Arg的水解
3. 脱酰胺基作用
嘌呤核苷酸循环
α-酮酸 α-氨基酸
Glu
转氨酶
α-KGA
OAA
谷草转氨酶
腺苷酸基
琥珀酸合成酶
Asp + IMP
腺苷酸基琥珀酸
NH3 +H2O
尿素循环记忆口诀
尿素循环记忆口诀
尿素循环是一个环形的代谢途径，整个循环共除去2分子氨和1分子CO2，净生成1分子尿素，消耗3个ATP分子（4个高能键）。
以下是一个帮助记忆尿素循环的口诀：
氨甲酰磷酸合成酶，催化氨和碳酸氢根。
氨甲酰磷酸变瓜氨酸，精氨琥珀酸合成酶。
精氨琥珀酸变精氨酸，精氨酸酶把它水解。
水解产物再循环，生成鸟氨酸和尿素。
鸟氨酸再入循环，继续合成尿素。
这个口诀描述了尿素循环的主要步骤和酶的作用。
其中，氨甲酰磷酸合成酶催化氨和碳酸氢根合成氨甲酰磷酸，然后氨甲酰磷酸变成瓜氨酸，接着精氨琥珀酸合成酶将瓜氨酸转化为精氨琥珀酸，再由精氨酸酶将精氨琥珀酸水解为精氨酸和尿素。
最后，鸟氨酸再进入循环，继续参与尿素的合成。
生化-氨基酸代谢知识点整理
生化-氨基酸代谢知识点整理●氨基酸降解●对于大多数氨基酸而言，其降解第一步反应通常是依赖于PLP转氨基●多数氨基酸是通过脱掉氨基形成α-酮酸进行降解的，随后脱掉的氨基可以重新参与新氨基酸的合成、形成酰胺将氨基储存起来、形成铵盐、进入尿素循环；a-酮酸则可以参与脂肪的合成经过葡萄糖异生合成葡萄糖或者进入TCA循环彻底氧化成二氧化碳和水。
●氨基酸降解，是生物体的一种主动行为，是生物体利用氨基酸的又一种方式。
●过程●脱氨作用●氧化脱氨基作用●是以谷氨酸脱氢酶（该酶可用NAD+或者NADP+作为辅因子，该酶催化的反应能够产生NH4+，该酶催化谷氨酸转化为a-酮戊二酸）为主的脱氨方式●谷氨酸脱氢酶广泛存在于不同生物体中的各种细胞和组织中，因此氧化脱氨以及联合脱氨是氨基酸降解的主要方式●转氨基作用●由转氨酶（辅酶磷酸吡哆醛）催化●联合脱氨作用●动物体中，联合脱氨作用（以嘌呤核苷酸循环为核心）是氨基酸降解的主要脱氨方式●联合脱氨是转氨作用、氧化脱氨的结合方式，即在转氨酶的作用下，多数氨基酸将其氨基转移给α-酮戊二酸，产生谷氨酸与相应的酮酸，谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下发生氧化脱氨基作用产生α-酮戊二酸和氨离子，氨离子进入尿素循环。
●嘌呤核苷酸循环是指次黄嘌呤核苷酸(IMP)与天冬氨酸反应产生腺苷酰琥珀酸，后者被腺苷酰琥珀酸裂合酶催化产生腺嘌呤核苷酸(AMP)和延胡索酸，而后AMP水解脱氨，形成IMP，IMP继续参与上述反应的过程。
●非氧化脱氨基作用●脱酰胺基作用●脱羧反应●直接脱羧基作用●羟化脱羧基作用●降解产物的去向●氨的代谢转变●重新合成氨基酸●生成谷氨酰胺●生成铵盐●通过鸟氨酸循环生成尿素●鸟氨酸循环（尿素循环）●部位：部分发生在线粒体中，部分发生在细胞质中●参与尿素循环的酶有氨甲酰磷酸合成酶I、鸟氨酸转氨甲酰酶、精氨基琥珀酸合成酶、精氨基琥珀酸裂合酶(也叫精氨琥珀酸酶)和精氨酸酶，生成的脲中1个氮原子来自谷氨酸氧化脱掉的氨，1个氮原子来自天冬氨酸的氨基，碳骨架来自氨甲酰磷酸。
一碳单位和含硫氨基酸的代谢
含硫氨基酸代谢
1. 总之，含硫氨基酸的代谢与神经系统的 健康密切相关
2. 通过维持含硫氨基酸的代谢平衡和神经 系统的健康，我们可以保护神经细胞的 健康和功能，预防神经系统疾病的发生
20
含硫氨基酸代谢
含硫氨基酸代谢与免疫系统的功能
含硫氨基酸的代谢也与免疫系统的功能密切相关。甲硫氨酸和半胱氨酸是免疫系统中重要 的营养物质，它们参与了免疫细胞的合成和激活，同时还参与了免疫因子的合成和调节
因此，保持含硫氨基酸的代谢平衡对于维持免疫系统的功能具有重要 意义。在日常生活中，我们可以通过合理饮食和适当的营养补充来维 持含硫氨基酸的代谢平衡和免疫系统的功能。一些富含甲硫氨酸和半 胱氨酸的食物包括肉类、鱼类、蛋类、奶类、豆类和坚果等。此外， 一些营养补充剂也可以提供甲硫氨酸和半胱氨酸等重要的营养物质， 帮助维持身体健康
含硫氨基酸代谢
01
总之，含硫氨基酸 的代谢过程与营养
补充密切相关
02
我们可以通过合理饮食和适当 的营养补充来满足身体对含硫 氨基酸和其他重要营养物质的
需求，从而保持身体健康
含硫氨基酸代谢
含硫氨基酸代谢与生物抗氧化 含硫氨基酸的代谢也与生物抗氧化有关。在体内，甲硫氨酸和半胱氨酸可以转化为谷胱甘肽，这 是一种重要的抗氧化物质，可以保护细胞免受氧化损伤。谷胱甘肽可以与自由基结合，防止自由 基对细胞膜和DNA的损伤，同时也可以参与细胞内外的信号传导 含硫氨基酸的代谢异常可以导致谷胱甘肽的合成减少，从而增加细胞对氧化损伤的敏感性。因此， 保持含硫氨基酸的代谢平衡对于维持细胞健康和预防慢性疾病(如心脏病、癌症和神经退行性疾病) 具有重要意义 在日常生活中，我们可以通过饮食或营养补充来维持含硫氨基酸的代谢平衡和谷胱甘肽的水平。 一些食物(如坚果、种子、豆类和全谷物)富含谷胱甘肽前体物质，可以促进谷胱甘肽的合成。此 外，一些营养补充剂也可以提供谷胱甘肽和其他抗氧化物质，帮助维持身体健康 总之，含硫氨基酸的代谢与生物抗氧化密切相关。通过维持含硫氨基酸的代谢平衡和谷胱甘肽的 水平，我们可以保护细胞免受氧化损伤，预防慢性疾病的发生
生物化学 氨基酸的分解代谢
某些氨基酸产生一碳单位
一碳单位的载体：四氢叶酸THF
叶酸
2-氨基-4-羟基-6甲基蝶啶
对氨基苯甲酸
谷氨酸(1-7个)
5,6,7,8-四氢叶酸（THF，FH4）
叶酸广泛地存在于绿叶中，故名。缺乏症为巨幼红细胞贫血。 N5、N10可携带一碳单位，一碳单位主要用于嘌呤和嘧啶的合成。 一碳单位是个别氨基酸代谢产生的，如甲基、亚甲基、次甲基、亚胺甲基、甲酰基等。
谷氨酸
N-乙酰谷氨酸
氨基酸分解代谢加强 引起谷氨酸浓度增高 N-乙酰谷氨酸合成 别构激活氨甲酰合成酶
尿素合成加速
氨甲酰磷酸 合成酶I
氨甲酰磷酸
鸟氨酸循环 尿素
aa碳链进入TCA氧化
糖
氨基酸碳链进入TCA的途径 ①乙酰CoA途径 ②α-酮戊二酸途径 ③琥珀酰CoA途径 ④延胡索酸途径 ⑤草酰乙酸途径
注：就如在鸟类和爬行类那样， 灵长类动物嘌呤分解代谢的终产 物也是尿酸
氨自肝外转运至肝脏
谷氨酰胺的运氨作用
谷氨酰胺
肝
合成酶
外
谷氨酰胺 合成酶
L-谷氨酸
γ-谷氨酰磷 酸
丙氨酸的运氨作用
肝
谷氨酰胺酶 （肝线粒体）
L-谷氨酰胺 尿素
L-谷氨酸
鸟氨酸循环概述
• 合成场所：肝 • 原料：CO2、NH3 • 能源：ATP • 过程：鸟氨酸循环
胺
- γ-氨基丁酸, 谷氨酸脱羧形成, 抑制性神经递质, 对中枢神经有抑制作用 - 牛磺酸, 半胱氨酸加氧脱羧形成, 强极性物质, 是结合胆汁酸的组成部分 - 组胺, 组氨酸脱羧形成, 强烈的血管舒张剂, 能刺激胃酸及胃蛋白酶的分泌 - 5-羟色胺, 色氨酸脱羧形成, 抑制性神经递质, 在外周有收缩血管作用 - 多胺, 精氨酸脱羧生成腐胺, 腐胺转化形成亚精胺(精脒)和精胺,
氨基酸分解
第30章
氨基酸的 分解代谢
丙氨酸氨基移换 酶催化的反应
30-1 Enzyme-catalyzed transaminations. In many aminotransferase reactions, αketoglutarate is the amino group acceptor. All aminotransferases have pyridoxal phosphate (PLP) as cofactor. Although the reaction is shown here in the direction of transfer of the amino group to -ketoglutarate, it is readily reversible.
一、氨基酸的来源和分解 (一) 氨基酸的来源
细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白质的存活期与其对 细胞的代谢需求、营养状态和激素的作用相关。 真核细胞降解蛋白质有两种体系，溶酶体无选择的降解 蛋白质，而泛肽给选择降解蛋白质加以标记，这一过程需要 消耗ATP,有关的机制将在蛋白质生物合成一章介绍。 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基酸才能吸 收，一个70kg的人每天大约有400g的蛋白质周转，其中约 1/4被降解或转变为葡萄糖，需要外源蛋白质补充，其余3/4 在体内再循环。 细胞内不同的蛋白质周转速度差别很大。 氨基酸的代谢有多条途径，可以再合成蛋白质，氧化分 解或转化为糖类和脂类。 植物和多数细菌氨基酸的合成占主导地位，动物只能合 成部分氨基酸，不能合成的氨基酸称作必需氨基酸,包括 Val,Ile,Leu,Thr,Met,Lys,Phe,Trp,His。
大学动物生物化学氨基酸代谢
第七章氨基酸和核苷酸代谢第一节蛋白质的降解第二节氨基酸的分解代谢第三节核酸的酶促降解第四节核苷酸代谢蛋白质的生理功能1、维持组织细胞的生长、更新和修补组织2、参与多种重要的生理活动3、氧化供能或转化为其它物质（占机体需要量的10-15%）蛋白质的需要量1、氮平衡(nitrogen balance)日摄入氮- 排出氮2、氮的总平衡、正平衡和负平衡3、生理需要量：80g/日（成人）蛋白质的营养价值(nutrition value)1、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量以及必需氨基酸的比例必需氨基酸(essential amino acid)异甲缬亮色苯苏赖（组精）-----(8+2)2、食物蛋白质的互补作用蛋白质营养价值的化学评分1、将氨基酸组成与标准蛋白（鸡蛋或牛奶蛋白）或FAO（世界粮农组织营养委员会）模型进行比较2、蛋白质的生理价值（BV）：指食物蛋白的利用率混合食物蛋白质的互补作用第一节蛋白质降解1、胞内蛋白质的降解2、蛋白质的消化吸收一、胞内蛋白质的降解1、二重功能（1）排除不正常的蛋白质；（2）排除过多的酶和调节因子。
2、降解方式（1）溶酶体降解蛋白质（2）蛋白酶体选择降解泛素化的蛋白质二、机体对外源蛋白质的消化吸收1、胃中的消化（in Stomach）胃蛋白酶或胃酸2、小肠中的消化（in Small Intestine）（1）胰液中的蛋白酶及其作用胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、氨基肽酶、羧基肽酶（2）肠液中和小肠粘膜细胞的消化作用肠激酶、寡肽酶及二肽酶外源性氨基酸和内源性氨基酸1、食物蛋白经消化酶降解－>氨基酸－>血液－>全身各组织2、机体组织蛋白质经组织蛋白酶降解－－>氨基酸机体合成的非必需氨基酸α-氨基酸的功能1、蛋白质的组成单位；作为N原子的来源重新合成其它氨基酸。
2、能量代谢的物质；3、体内重要含氮化合物的前体。
4、细胞对氨基酸的吸收第二节氨基酸分解代谢（主要在肝脏中进行）1、氨基酸的脱氨和脱羧作用2、氨基酸分解产物的代谢3、氨基酸碳骨架的氧化途径4、生糖氨基酸和生酮氨基酸一、AA的脱氨基和脱羧基作用1、脱氨基作用( 氨基移换反应）1、转氨基作用2、氧化脱氨基作用非氧化脱氨基作用3、联合脱氨基作用①氧化脱氨基作用(有氨生成)L-谷氨酸氧化脱氨基作用②转氨基作用转氨酶（肝脏中产生）的特点GPT：谷丙转氨酶（肝）GOT：谷草转氨酶（心）GPT和GOT分布于各组织细胞内含量不同查肝功为什么要抽血化验转氨酶指数呢？转氨基作用的生理意义非氧化脱氨基作用(大多数在微生物体内进行)③联合脱氨基作用体系1：L-谷氨酸脱氢酶－－谷某转氨酶生理意义体系2嘌呤核苷酸联合脱氨基作用生理意义在肌肉、脑等组织中，L-谷氨酸脱氢酶的活力相对低，而腺苷酸脱氨酶的活力高。
生化(糖、脂类、蛋白质、核酸四章)名词解释汇总
生化（糖，脂类，蛋白质，核酸）名词解释汇总注：输入法问题，阿尔法以a代替，贝塔以B代替，伽马以G代替。
氨基酸的分解与代谢必需氨基酸（essential amino acid）：指体内需要但又不能自身合成，需要由食物供给的氨基酸，共有八种：Lys,Trp,Met,Thr,Val,Leu,Ile,Phe。
鸟氨酸循环（ornithine cycle）：鸟氨酸、精氨酸、瓜氨酸都参与了尿素的合成，并可以循环利用，故称鸟氨酸循环。
其发生在肝细胞内。
一碳单位（one carbon group）：在某些氨基酸的代谢过程中，所生成的由辅酶四氢叶酸所携带的一个碳的有机基团。
主要包括：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基。
主要参与嘌呤、嘧啶、肌酸、胆碱的合成。
联合脱氨基作用：转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联的过程。
转氨基作用（transamination）：在转氨酶的作用下，a-氨基酸上的氨基转移到a-酮酸上，生成氨基酸，原来的氨基酸则转变为a-酮酸。
其分布广泛，且反应可逆，是体内合成非必需氨基酸的重要途径。
尿素的肠肝循环：血液中约25%的尿素渗透进肠道，经肠菌尿素酶的作用水解生成氨，被重吸收入体内，再到达肝脏后合成尿素。
SAM：蛋氨酸是必需氨基酸，也是体内重要的甲基供体，它是以S-腺苷蛋氨酸的形式提供甲基，SAM是体内最重要的甲基直接供体。
它主要参与合成重要的甲基化合物，如肾上腺素和胆碱；参与蛋白质和核酸的修饰；消除毒性或活性，参与生物转化。
生糖氨基酸（glycogenic amino acid）：某些氨基酸脱去氨基后所生成的a-酮酸可以转变为糖，如丙氨酸、精氨酸、天冬氨酸等，共14种。
生酮氨基酸（ketogenic amino acid）：某些氨基酸脱去氨基后所生成的a-酮酸可转变为乙酰CoA，进而转变为酮体和脂肪，如Leu，共1种。
生糖兼生酮氨基酸：某些氨基酸脱去氨基后所生成a-酮酸即可转变为糖，也可转变为脂肪或通体，如Lys,Trp,Tyr,Phe,Ile，共5种。
蛋白质、氨基酸的代谢
一、一般代谢( 一) 氨基酸的代谢经肠道吸收的氨基酸在体内可用于蛋白质的合成，包括体蛋白和产品蛋白分解供能或转化为其它物质。
在氨基酸的代谢中主要有转氨基、脱氨基及脱羧基反应。
参与转氨基反应的酶主要有谷氨酸转氨酶、α - 酮戊二酸转氨酶、谷氨酸丙酮酸转氨酶(GDT) 和谷氨酸草酰乙酸转氨酶(GOT) ；参与脱氨基反应的主要是L- 谷氨酸脱氢酶；氨基酸脱羧酶也有多种，且大多数氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
通过上述代谢反应使氨基酸转变成酮酸、氨、胺化物和非必需氨基酸。
酮酸可用于合成葡萄糖和脂肪，也可进入三羧酸循环氧化供能。
氨可在肝脏中形成尿素或尿酸。
胺则可用于核蛋白体、激素及辅酶的合成。
肠道吸收的氨基酸，有一半左右是机体进入肠道的内源物含氮物质的消化产物。
吸收的氨基酸、体蛋白质降解和体内合成的氨基酸均可用于蛋白质的合成。
图1 是体内氨基酸代谢的示意图。
体内的氨基酸库汇合了来自各方面的氨基酸，氨基酸不断地进入也不断输出。
消化道―→氨基酸库←→体蛋白的合成和分解―→特殊化合物的合成（嘌呤、卟啉、激素等）―→产品物质合成（奶、蛋、毛）←→氨基酸的分解和合成（转化为碳水化合物和脂类物质，进入尿素循环）图1 机体氨基酸的代谢( 二) 蛋白质的合成蛋白质的合成是一系列十分复杂的过程，几乎涉及细胞内所有种类的RNA 和几十种蛋白因子。
蛋白质合成的场所在核糖体内，合成的基本原料为氨基酸，合成反应所需的能量由A TP 和GTP 提供。
蛋白质的生物合成可以如下描述: 以携带细胞核内DNA 遗传信息的mRNA 为模板，以tRNA 为运载工具，在核糖体内，按mRNA 特定的核苷酸序列( 遗传密码) 将各种氨基酸连接形成多肽链的过程。
肽链的形成包括活化、起始、延长和终止几个阶段。
新合成的多肽链多数没有生物活性，需经一定的加工修饰，才能成为各种各样有生物活性的蛋白质分子。
体内蛋白质的合成受多种因素调控。
各组织蛋白质的氨基酸比例不同，既是这种调控的结果，也是生物进化过程中各组织、器官分工合作的体现。
氨基酸和核苷酸代谢
Ser, Gly, Cys
共同骨架为3-磷酸甘油酸
二.氨基酸的合成代谢
3. 氨基酸的生物合成 6个家族 (3) 天冬氨酸族
Asp, Asn, Thr, Met, Ile, Lys
共同骨架为草酰乙酸。 (4) 谷氨酸族
Glu, Gln, Pro, Arg, Lys
一.氨基酸的分解代谢
共同途径 2. 转氨基作用
大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨 酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。
一.氨基酸的分解代谢
共同途径 2. 转氨基作用 体内较为重要的转氨酶有： ⑴ 谷丙转氨酶（GPT） (2) 谷草转氨酶（GPT）
一.氨基酸的分解代谢
共同途径 3. 联合脱氨基作用
两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下
反硝化作用
无机氮
NO3
-
植物及微 生物
同化ห้องสมุดไป่ตู้用 生物合成
氨基酸 核苷酸 叶绿素
异化作用 分解代谢
生物合成
有机氮
蛋白质 DNA、RNA 多糖 脂类
分解代谢
二.氨基酸的合成代谢
2. 氨的同化 （1）氨甲酰磷酸合成酶 NH3 + CO2 + 2ATP H2N-C-OPO3H2 + 2ADP+Pi O COOH CH2 +NAD+ +H2O CH2 CHNH2 COOH -
自天冬氨酸。
过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。 耗能：3 个ATP，4 个高能磷酸键。 产物：1分子尿素。
CO2 + NH3 + H2O
2ATP 2ADP+Pi N-乙酰谷氨酸
蛋白质降解及-氨基酸代谢
在大脑中发生上述反应，大量消耗了-酮戊二 酸和NADPH，引起 中毒症状。
在肌肉中，可利用这一反应生成的谷氨酸的转氨基作用，生成丙 氨酸，将氨转运到肝脏中去。
转氨酶
谷氨酸+丙酮酸
-酮戊二 酸+ 丙氨酸
谷氨酰胺的生成和利用
ATP
ADP+Pi
Mg2+
+NH2
谷氨酰胺合成酶
+H2O
Gln中性无毒，易透过细胞膜，是氨的主要运输形式。
成瓜氨酸。瓜氨酸生成后就离开线粒体，进入细胞 质。
（3）合成精氨琥珀酸
（4）精氨琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索素酸
Asp的氨基转移到Arg上， 延胡索素酸可以经苹果酸、草酰乙酸再生为天冬 氨酸，
（5） 精氨酸水解生成鸟氨酸和尿素 尿素生成后，由血液运到肾脏随尿排除。
• 尿素循环总反应：
• NH4+ + CO2 + 3ATP + Asp + 2H2O → 尿素 + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi + 延胡索酸
氨基酸代谢库
氮平衡
食物中的含氮物质，大部分是蛋白质,非蛋白质的含氮物质含量较少。 氮平衡：机体摄入的氮量和排出的氮量，在正常情况下处于平衡状态。摄入氮 ＝排出氮。 氮正平衡：摄入氮＞排出氮。部分摄入的氮用于合成体内蛋白质，儿童、孕妇。
氮负平衡：摄入氮＜排出氮。饥锇、疾病。
第二节 氨基酸的分解与转化
α-氨基酸1
R2-C|-|COOO
α-酮酸2
R1-C|-|COOO
α-酮酸1 转氨酶
（辅酶：磷酸吡哆醛）
R2-C|H-COONH+3
氨基酸的脱氨方式
氨基酸的脱氨方式
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，但在许多生化过程中，需要将氨基酸转化为其他化合物。
因此，氨基酸的脱氨是生物体内的一个重要过程。
氨基酸的脱氨可以通过三种不同的方式实现：转氨作用、氧化脱氨作用和脱酸作用。
1. 转氨作用
转氨作用是将氨基酸的氨基转移到另一种化合物中，形成尿素等排泄产物，或合成新的氨基酸。
这种反应需要酶催化，称为转氨酶。
例如，天门冬氨酸转移酶 (AST) 和丙氨酸转移酶 (ALT) 参与了天门冬氨酸和丙氨酸的相互转换。
在这种情况下，丙氨酸转移酶将丙氨酸的氨基转移到α-酮戊二酸上，并生成天门冬氨酸和丙酮酸。
氧化脱氨作用是将氨基酸的氨基直接氧化为氨气，然后排出体外。
这种反应需要酶催化，称为氧化酶。
例如，谷氨酸酸性氧化酶 (GAO) 参与谷氨酸的脱氨反应。
在这种情况下，谷氨酸被氧化为α-酮戊二酸和氨气。
3. 脱酸作用
脱酸作用是将氨基酸的羧基去除，形成无机盐和一个碳基。
这种反应需要酶催化，称为脱羧酶。
例如，麦芽糖酸脱氢酶 (SDH) 参与了天门冬氨酸的脱羧反应。
在这种情况下，天门冬氨酸失去羧基，形成尿素和梅基酮。
氨基酸分解产物的代谢
然后谷氨酰胺通过血液循环运送到肾脏，经谷氨酰胺 酶作用分解成谷氨酸及氨，此氨是尿氨的主要来源， 占尿中氨总量的60%。
或者在运送到肝脏被利用。
谷氨酰胺是中性无毒物质，容易通过细胞膜，是氨的主要运输 形式；而谷氨酸带有负电荷，则不能通过细胞膜。
这里需注意的是在肌肉组织中，也可利用丙氨酸将氨运送到 肝脏。这以过程称为葡萄糖-丙氨酸循环。在此循环中，氨先转 化为谷氨酸的氨基，谷氨酸又与丙酮酸进行转氨形成丙氨酸。 丙氨酸在PH近于7的条件下是中性不带电荷的化合物，通过血 液运送到肝脏，再与α -酮戊二酸经转氨作用又变为丙酮酸和 谷氨酸。在肌肉中，所需的丙酮酸由糖酵解提供，在肝脏中， 多余的丙酮酸又可通过糖异生作用转化为葡萄糖。 生物体利用丙氨酸作为从肌肉到肝脏运送氨的载体，是机 体在维持生命活动中遵循经济原则的一种表现。肌肉在紧张活 动中既产生大量的氨，又产生大量的丙酮酸，两者都需要运送 到肝脏进一步转化。将丙酮酸与氨转化为丙氨酸，收到一举两 得的功效。
后产生的氨可重新转变为氨基酸。主要通过联合脱氨 基的逆行（还原氨基化作用）：即氨与α -酮戊二酸 作用形成谷氨酸，然后再通过转氨基作用而形成相应 的氨基酸。 但在这里需注意的是：通过此方式可大量消耗α酮戊二酸，从而破坏了三羧酸循环的正常进行；另一 方面，对NADPH的大量消耗，也可严重影响需要还原 力反应的进行。
三、氨基酸分解产物的代谢
排氨生物：NH3转变成酰胺（Gln），运 到排泄部位后再分解。（原生动物、线 虫和鱼类） 以尿酸排出：将NH3转变为溶解度较小 的尿酸排出。通过消耗大量能量而保存 体内水分。（陆生爬虫及鸟类） 以尿素排出：经尿素循环（肝脏）将 NH3转变为尿素而排出。（哺乳动物） 重新利用合成AA： 合成酰胺（高等植物中） 嘧啶环的合成（核酸代谢）
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转氨作用（transamination）
R1
氨基酸 H C NH2 (Donor amino acid) COOH
R2
α -酮酸
CO
(New keto acid) COOH
R1
CO
α -酮酸
COOH (Accepter keto acid)
Phe、Tyr的代谢：
Phe、Tyr的代谢是否正常和遗传病的关系十分密切， 不少先天性代谢病就是由于这二种氨基酸代谢发生障碍 的缘故，例如苯丙酮尿症、酪氨酸症、黑尿症和白化病。
分解代谢 :
合成代谢 :
苯丙酮尿症（phenyl ketonurin, Pku）： 缺乏Phe羟化酶，Phe不能羟化成Tyr。
α-A.A 氧化
CO2＋H2O 并放出 能量以供体内需要。
1.生糖氨基酸和生酮氨基酸
将在体内可以转变成糖的氨基酸称为生 糖氨基酸（glucogenic amino acid），
能转变成酮体者称为生酮氨基酸 （ketogenic amino acid）,
二者兼有者称为生糖兼生酮氨基酸 （glucogenic and ketogenic amino acid）。
酪氨酸症：缺乏4-羟苯丙酮酸二氧合酶，造 成尿中有对一羟苯丙酮酸和它的还原产物对 羟苯乳酸及Tyr。
尿黑酸症：缺乏尿黑酸二氧合酶，造成尿黑酸 的积累。
白化病：缺乏Tyr酶，造成黑色素的缺乏。
（1）作为合成嘌呤及嘧啶的原料，故在核酸 的生物合成中占有重要地位。
（2）为体内甲基化反应提供甲基。
（3）是联系A.A.代谢和核酸代谢的枢纽化合物。
甲基的主要供体： S-腺苷甲硫氨酸
返回
(2) 由氨基酸衍生的生物活性物质 P270
第三节 氨基酸的生物合成
一.氨基酸的生物合成 （1）C架来源于糖代谢 （2）氨基供体主要是Glu （3）以Glu为中心的转氨基
一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结 合而转运和参加代谢。
一碳单位主要来源于丝氨酸，甘氨酸，苏 氨酸及组氨酸 (P266 )。
维生素B11（叶酸folic acid）
（1）结构
（2）功能
叶酸在5、6、7、8位加上四个氢，生成四氢叶酸 （FH4），四氢叶酸是一碳单位的载体，传递一碳单位。
一碳单位主要生理功用：
尿素合成是一个耗能的过程，合成1分 子尿素需要消耗4个高能磷酸键，即2分子 ATP供给氨基甲酰磷酸的合成；1分子ATP供 给精氨酸代琥珀酸的合成反应中产生AMP和 焦磷酸，后者进一步水解成两分子磷酸，并 消耗1个高能磷酸键。
三、氨基酸碳架的氧化
α-A.A
脱氨
α-A.A
α－酮酸 再合成A.A 转变 糖和脂肪
3. 脱酰胺基作用
嘌呤核苷酸循环
α-酮酸 α-氨基酸
Glu
转氨酶
α-KGA
OAA
谷草转氨酶
腺苷酸基
琥珀酸合成酶
Asp + IMP
腺苷酸基琥珀酸
NH3 +H2O
腺苷酸基 琥珀酸裂合酶
AMP
延胡索酸
4、氨基酸的脱羧基作用P261
脱羧基作用
R CH2 NH2
COOH
氨基酸脱羧酶
（PLP）
RCH2NH2 + CO2
返回
生糖生酮aa: Ile, Tyr, Trp phe
丙氨酸
脱去氨基 丙酮酸
转变成
葡萄糖
∴Ala是生糖A.A。
一系列代谢
亮氨酸
乙酰辅酶A或 乙酰乙酰CoA
酮体或脂肪
∴亮氨酸是生酮A.A。
苯丙氨酸 酪氨酸
葡萄糖
延胡索酸
乙酰乙酸
酮体
∴苯丙氨酸、酪氨酸是生糖兼生酮A.A。
2、个别氨基酸的分解代谢途径
通过转氨和氧化脱氨联合作用进行脱氨
R
氨基酸 H C NH2 COOH
转氨酶
R
α -酮酸
CO COOH
COOH CH2 CH2 CO COOH α-KG
COOH CH2 CH2 CH NH2 COOH
谷氨酸
NH3 + NADH + H+
谷氨酸脱氢酶
H2O + NAD+
2. 非氧化脱氨 还原脱氨 水解脱氨
羧肽酶、氨肽酶。
第二节 氨基酸的分解代谢
RCH-COOH NH2
RCOCOOH+NH3 RCH2NH2+CO2
一、氨基酸的分解的基本反应
1、 氨基酸的脱氨基作用 （一）氧化脱氨基作用 （二）转氨基作用 （四）非氧化脱氨基作用 （五）脱酰胺基作用
二、 脱羧基作用
三、 氨基酸分解产物的去向 返回
（一）氧化脱氨基作用 （oxidative deamination）
R1
CH2OPO3H2
－ H2O
CH2
N ＋ H2O
HO
CH3
HOOC
CN R1
CH2OPO3H2 H
C
N
H
HO
CH3
磷酸吡哆胺
Schiff碱 异 构 体
转氨基作用机制
谷丙转氨酶(glutamic pyruvic transaminase,GPT), 谷草转氨酶(glutamic oxaloacetic transaminase,GOT)
作用是非常重要的。
氨基酸的生物合成
必需氨基酸 非必需氨基酸
对人来说有8种必需氨基酸 苏、缬、亮、异亮， 苯丙属芳香， 还有色、赖、蛋， 缺一人遭殃。 有2种半必需氨基酸：Arg、His 其余10种是非必需氨基酸。
高等动物是10种必需氨基酸
合成氨基酸的主要途径
1. α—酮酸还原氨化 2. 转氨作用 3. 氨基酸的相互转化
尿素循环总结
总方程式
2NH3+CO2+3ATP+H2O
NH2 C O +2ADP+AMP+4Pi
NH2
鸟氨酸循环（ornithine cycle）学说
早在1932年，德国学者Huns Krebs 和 Kurt Henseleit根据一系列实验，首次提出 了鸟氨酸循环（ornithine cycle）学说，又 称尿素（urea cycle）或Krebs-Henseleit循环。
生成部位： 肝脏
（1）氨甲酰磷酸的合成 （2）瓜氨酸的合成 （3）精氨琥珀酸的合成 （4）精氨琥珀酸的裂解 （5）尿素的形成
（6）尿素循环小结 P264
尿素分子中的两个氮原子，一个来自氨， 另一个则来自天冬氨酸，而Asp又由其它A.A. 通过转氨基作用而生成，
因此，尿素分子中两个N的来源都直接或间 接来自各种A.A.。
NH2
NH2
(CH2)3
C O HC NH2
NH2 尿素
COOH 鸟氨酸
(Orn)
NH2 CO
NH
(CH2)3 HC NH2
COOH 瓜氨酸
NH2 C NH NH 尿素
(CH2)3
HC NH2
COOH
H2O
精氨酸
(Arg)
鸟氨酸 NH3 + CO2 H2O
瓜氨酸 NH3
精氨酸 H2O
1. 氨甲酰磷酸的合成 2. 瓜氨酸的合成 3. 由瓜氨酸合成精氨基琥珀酸 4. 生成Arg 5. Arg的水解
胺氧化酶
氧化
RCH2NH2
RCHO
RCOOH
二、 氨基氮的排泄 1、氨的转运 葡萄糖-丙氨酸循环
氨的代谢去路
氨的去路：合成酰胺、合成氨基酸、合成Pu， 合成Py，
但绝大部分是排到体外。
NH4+
Uric acid
Urea
2、尿素的合成—尿素循环
Urea Biosynthesis
• 1932,德国学者Hans Krebs提出尿素循环(urea cycle)或鸟 氨酸循环(ornithine cycle)。
第十章 氨基酸代谢
主要内容： 氨基酸又怎样进一步分解—脱氨,尿素循环 一碳单位
主讲老师：华南师范大学生命科学学院 陈文利
第一节 蛋白质的消化与氮平衡
返回
外源蛋白质的降解
胃：胃蛋白酶 小肠：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶、弹 性蛋白酶、羧肽酶（A、B）、氨肽酶。
一、蛋白酶（proteinase）
COOH
CH2
Glu
CH2
CH NH2
COOH
CH3 CO COOH
Pyruvate
α-Ketoglutarate (α-KG)
COOH CH2 CH2 CO COOH
GPT
CH3 CH NH2 Ala COOH
3、氨基酸的联合脱氨基作用(P261) 转氨酶-谷氨酸脱氢酶的联合生的其他重要物质
(1)一碳单位 在代谢过程中，某些化合
物可以分解产生具有一个碳 原子的基团，称为一碳单位 （one carbon unit）。
体内重要的一碳单位有：
甲基（—CH3，methyl） 甲叉基（—CH2—，methylene） 甲川基（—CH=，methenyl） 甲酰基（—CHO，formyl） 亚氨甲基（—CH=NH，formamino）
α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸， 此时消耗氧并产生氨，此过程称为氨基酸的 氧化脱氨基作用。
①消耗氧 ②生成产物是α-酮酸和氨
1. 氨基酸氧化酶： 是一种黄素蛋白（FP）。
黄素蛋白接受由氨基酸脱出的氢，转 变为还原型黄素蛋白（FP-2H），又将氢 原子直接与氧结合生成H2O2。
（一）脱氨基作用 1. 氧化脱氨
2.L-谷氨酸脱氢酶 （L-glutamate dehydrogenase）