氨基酸的一般代谢
氨基酸的一般代谢
COOH CH2 C=O
COOH
COOH
谷氨酸
草酰乙酸
AST
COOH COOH
(CH2)2 C=O
+
Байду номын сангаас
CH2 CHNH2
COOH
COOH
α -酮戊二酸 天冬氨酸
2. 各种转氨酶都具有相同的辅基和作用机制
• 转氨酶的辅基：维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛 • 作用机制
（二）L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨基
内源性氨基酸与外源性氨基酸共同分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库
（二）氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素
氨
酮体
α -酮酸
氧化供能
组织蛋白质
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
分解 合成
氨基酸 代谢库
脱羧基作用
糖
胺类
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
三、氨基酸分解代谢首先脱氨基
（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
第二节
氨基酸的一般代谢
（General Metabolism of Amino Acids）
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
• 成人体内的蛋白质每天约有1%～2%被降解 • 蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%～80%被重新利用合成新的蛋白质
（一）蛋白质以不同的速率进行降解
蛋白质的半寿期（half-life)：蛋白质浓度减少到开始值50%所需要的时间
H2O2 FMN
O2 FMNH2
R
+H2O
R
NH4+
四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
（一）α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 （二）α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸 （三）α -酮酸可转变成糖和脂类化合物
氨基酸的一般代谢
第二节氨基酸的一般代谢一、体内蛋白质的降解1．成人每天有1～2％的蛋白质被降解，主要是肌蛋白。
2．真核生物中蛋白质降解的两条途径①溶酶体内降解过程＊不依赖ATP＊利用组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白②依赖泛素的降解过程＊依赖ATP，在胞液中进行＊降解异常蛋白和短寿命蛋白述：体内蛋白质的降解参与多种生理、病理调节作用。
如基因表达、细胞增值、炎症反应、诱发癌瘤（促进抑癌蛋白P53降解）。
二、氨基酸代谢库1．定义：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性）与体内组织蛋白质降解产生及合成的非必需氨基酸（内源性）混合在一起，分布在细胞内外液中所有氨基酸的总称。
2．来源：食物蛋白质3．主要去路：合成组织蛋白质4．分解代谢的主要途径：脱氨基作用5．氨基酸代谢概况：课本P84图7－2三、氨基酸的脱氨基作用1．定义：氨基酸脱去氨基生成酮酸的过程。
2．主要方式：转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基等述：氨基酸的脱氨基作用在体内大多数组织中均可进行，是氨基酸分解代谢的主要反应。
由转氨基和谷氨酸氧化脱氨基组成的联合脱氨基作用是肝肾组织中氨基酸脱氨基的主要方式。
联合脱氨基作用的全过程是可逆的，因此这一过程也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。
（一）转氨基作用1．定义：课本P84，由转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则变成α-酮酸。
述：体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸例外。
2．氨基转移酶（转氨酶）述：人体内存在着各种转氨酶，催化专一的反应。
与临床密切相关的转氨酶主要有谷丙转氨酶（GPT或ALT）和谷草转氨酶（GOT或AST），它们在各组织中的含量不同。
⑴丙氨酸氨基转移酶（ALT）――谷丙转氨酶（GPT）ALT催化反应如下：ALT丙氨酸＋谷氨酸丙氨酸＋α－酮戊二酸→←⑵天冬氨酸氨基转移酶（AST）――谷草转移酶（GOT）AST催化反应如下：AST天冬氨酸＋α－酮戊二酸→草酰乙酸＋谷氨酸←3．转氨基作用的机理述：转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺，在转氨基反应中起传递氨基的作用。
氨基酸的一般代谢
总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨， 另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动 态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为高血氨症。 一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
生物化学 第二版 20氨基酸的一般代谢
主讲人：
氨基酸的一般代谢
一、氨基酸分解代谢概况 二、氨基酸分解代谢 三、氨基酸的一般代谢
一、氨基酸分解代谢概况
来源
去路
组织蛋白 质分解
氨基酸
分解代谢
其他物质
二、氨基酸分解代谢
重点：
脱氨基 作用
脱羧基 作用
+ NH3 胺类 + CO2
三、氨基酸的一般代谢
（一）氨基酸的脱氨基作用： ➢ 氨基酸脱去氨基，生成相应的α-酮酸和氨； ➢ 氨基酸在体内分解的主要方式。
➢结果：α-酮酸生成相应的氨基酸，而原来的氨基酸则转 变为相应的α-酮酸；没有游离的氨生成。 ➢逆反应：体内合成非必需氨基酸的一种方式。。
三、氨基酸的一般代谢
2.转氨基作用
谷氨酸丙酮酸转氨酶 （谷丙转氨酶，ALT）
谷氨酸草酰乙酸转氨酶 （谷草转氨酶，AST）
测定转氨酶的活性可作为疾病的观察指标。
三、氨基酸的一般代谢
降血氨药物：谷氨酸、 精氨酸和鸟氨酸
三、氨基酸的一般代谢
（三）α-酮酸的代谢
（主要去路） 生糖氨基酸 生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸
小结
1.掌握氨基酸的脱氨基作用； 2.掌握氨的代谢去路； 3.熟悉a-酮酸的代谢。
谢谢
3.联合脱氨基作用
➢ 转氨基作用和氧化脱氨基作用联合的过程； ➢ 体内主要的脱氨基方式。
与氧化脱氨基作用联合脱氨 -----肝、肾、脑
与嘌吟核苷酸循环联合脱氨 ------骨骼肌
三、氨基酸的一般代谢
（二 过量的氨是有毒的，特别是高等动物的脑对氨极为
敏感，血液中1%的氨就可引起
脱氨基方式
氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用
氨基酸的体内代谢-一般代谢
• α-酮酸的代谢
• 合成非必需氨基酸 • 转变为糖及脂类 • 氧化产生能量
• 若饲某种氨基酸后尿中排出葡萄糖增多，称此 氨基酸为称生糖氨基酸(glucogenic amino acid)；若尿中酮体含量增多，则称为生酮氨基 酸(ketogenic amino acid)。尿中二者都增多 者称为生糖兼生酮氨基酸(glucogenic and ketogenic amino acid)。
• 一次循环，消耗2分子氨，3分子ATP，生成1分子尿素
2NH3+CO2+3ATP
CO(NH2)2+2ADP+AMP+4Pi
• 意义：机体解除氨毒的主要方式，是肝细胞的重要生物学功 能。
• 高血氨症——肝功能损伤时，尿素合成受 阻，血氨浓度升高，导致氨中毒。
• 一般认为，氨进入脑组织，可与α-酮戊二 酸结合生成谷氨酸，氨也可与谷氨酸进一 步结合生成谷氨酰胺。因此脑中氨的增多， 可使脑细胞中的α-酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成 减少，引起脑功能障碍，严重时可发生昏 迷，这就是肝昏迷氨中毒学说的基础。
• 氨基酸的体内代谢 ——氨基酸的一般代谢
• 氨基酸代谢库
食物蛋白质经消化吸 收，以氨基酸形式进 入血液循环及全身各 组织，组织蛋白质又 可降解为氨基酸，这 两种来源的氨基酸 （外源性和内源性） 混合在一起，存在于 组织细胞，血液和其 他体液中，总称为氨 基酸代谢库。
脱羧基作用
R
个别氨基酸 的代谢
• L-氨基酸氧化酶：以FEN或FAD为受氢体，在肝 肾存在，活性低
• D-氨基酸氧化酶：以FAD为受氢体，广泛存在， 活性较强
• 谷氨酸脱氢酶催化 进入氧
化磷酸 化
氨基酸的代谢知识点
氨基酸的代谢知识点氨基酸代谢学习重点考纲提示：1.氨基酸，蛋白质生化2.个别重要氨基酸的代谢一、蛋白质的生理功能及营养作用1.营养必需氨基酸的概念和种类(1)定义：必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸(2)地位：必需氨基酸的种数比(种类，数量，比例)决定蛋白质的生理价值(3)种类：八类——口诀记忆：甲携来一本亮色书(甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸和亮氨酸、色氨酸、苏氨酸)2.氮平衡(1)氮平衡概念：是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态(2)氮平衡分类1)总氮平衡：摄入氮=排出氮，如正常成年人2)正氮平衡：摄入氮排出氮，如生长期的儿童少年，孕妇和恢复期的伤病员3)负氮平衡：苏氨酸缺乏，引起负氮平衡，摄入氮排出氮，如慢性消耗性疾病，组织创伤和饥饿3.氨基酸和蛋白质的生理功能氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位，氨基酸的重要生理作用是合成蛋白质，也是核酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素及一些神经介质的重要原料。
多余的氨基酸在体内也可以转变成糖类或脂肪，或作为能源物质氧化分解释放能量。
蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补;参与体内多种重要的生理活动，如催化物质反应、代谢调节、运输物质、机体免疫、肌肉收缩和血液凝固等;作为能源物质氧化供能。
二、蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用1.蛋白酶在消化中的作用(1)蛋白消化作用：主要靠酶完成(2)胰液中的蛋白酶：外肽酶和内肽酶1)外肽酶：羧基肽酶和氨基肽酶。
想象氨基酸的氨基，羧基在其两端，在外侧，为外肽酶2)内肽酶：胰蛋白酶(能激活其他蛋白酶原的蛋白酶，蛋白质的消化主要靠它完成)、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
2.氨基酸吸收(1)小肠直接被吸收(2)耗能靠钠需载体的主动转运而吸收：载体主要是中性氨基酸载体(3)-谷氨酰基循环：是氨基酸吸收另一机制3.蛋白质的腐败作用(1)定义：大肠进行，细菌参与，通过氨基酸脱氨基，脱羧基作用完成。
(2)产物1)大多数有害产物：氨类2)少数经肝解毒为无害产物三、氨基酸的一般代谢1.联合脱氨作用(1)定义：脱氨作用和转氨作用联合为联合脱氨作用，是体内脱氨基主要方式，也是体内氨****的主要方式，是合成非必需氨基酸重要途径(2)参与联合脱氨作用的维生素：B6，PP(3)反应特点1)可逆2)互变：氨基酸完成互变，原有的氨基酸脱氨，转变成相应的-酮酸，而作为受氨的-酮酸则因接受氨基而转变成另一种氨基酸。
7第七章 氨基酸代谢
转变为蛋白质。这就是为什么食物中蛋白质不能为糖、脂肪替代，
而蛋白质却能替代糖和脂肪供能的重要原因。
三、脂类与氨基酸代谢的联系 20种氨基酸分解后均能生成乙酰CoA，经还原缩合反应可合成脂肪 酸进而合成脂肪，即蛋白质可转变为脂肪。乙酰CoA还能合成胆固 醇以满足机体的需要。氨基酸也可作为合成磷脂的原料。脂类不
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
1．蛋氨酸是体内重要的甲基供体
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
2．蛋氨酸是必需氨基酸
3．蛋氨酸循环
三、含硫氨基酸的代谢
体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
一、氨基酸的脱氨基作用 （一）氧化脱氨基作用
一、氨基酸的脱氨基作用 (二) 转氨基作用
知识卡片
ALT是反应肝细胞损伤非常灵敏的指标
这是由于ALT主要存在于细胞质中，AST主要存在于线粒体中。病变较 轻的肝病如急性肝炎时，释放入血的转氨酶主要是ALT，血中ALT升高 程度高于 AST 。但在慢性肝炎或中毒性肝炎，特别是肝硬化时，病变
累及线粒体，此时AST升高程度就会超过ALT。故在国外，对怀疑是肝
炎患者，常同时测 AST 和 ALT ，并计算 AST/ALT 的比值，以此判断肝炎
的变化与转归。
一、氨基酸的脱氨基作用
（三）联合脱氨基作用
联合脱氨基作用有以下特点： 1．联合脱氨基作用的顺序一般先转氨 基，再氧化脱氨基。 2．转氨基作用的氨基受体是α-酮戊
氨基酸的一般代谢概况
氨基酸的一般代谢概况
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，同时也参与到许多其他生物化学过程中。
氨基酸的
一般代谢包括氨基酸的合成、降解以及其转化为其他的代谢产物。
1. 氨基酸的合成：氨基酸可以通过多种途径进行合成。
部分氨基酸可以由人体内部合成，这些称为非必需氨基酸；而另一部分氨基酸则必须通过饮食摄取，称为必需氨基酸。
非必
需氨基酸的合成通常通过多个酶催化的反应进行，其中某些酶需要维生素的存在来发挥催
化作用。
2. 氨基酸的降解：氨基酸在人体内会经过降解途径进行分解。
这些降解途径包括蛋白质
降解途径和氨基酸降解途径。
在蛋白质降解途径中，蛋白质会被降解为小肽和氨基酸，然
后氨基酸会进一步降解为其他代谢产物。
氨基酸降解途径主要通过转氨酶作用将氨基酸的
氨基基团转移到其他被代谢物上，生成新的氨基酸和代谢产物。
3. 氨基酸的转化与代谢产物：在氨基酸代谢过程中，氨基酸可以转化为其他代谢产物。
例如，苏氨酸可以转化为丙氨酸；天冬氨酸可以转化为乙酰辅酶A（Acetyl-CoA）等。
这
些代谢产物可以进一步参与到能量代谢、碳水化合物代谢等生物化学反应中。
氨基酸的代谢
3
提高蛋白质营养价值的方法
①食物蛋白质的互补作用 将几种营养价值低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸互 相补充而提高营养价值，为蛋白质的互补作用。
例如：谷类蛋白质（赖氨酸少 色氨酸多）豆类蛋白质（赖氨酸多 色氨酸少）
①提高蛋白质的消化率和利用率
加工或者烹调
.
5
第二节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸代谢概况 二、氨基酸的脱氨基作用
（一）氨的来源与去路
1、氨的来源 2、氨的去路
（二）高血氨与氨中毒
.
14
（一）氨的来源与去路
氨的来源
氨的去路
（1）内源性氨：组织
中氨基酸脱氨基作用是体 内氨的主要来源。
（2）外源性氨：由肠
道吸收的氨。 包括：自由食物蛋白质在 肠道腐败产生的氨；血中 尿素渗透至肠腔在细菌作 用下分解产生的氨。
（1）尿素的合成 （2）谷氨酰胺的合成 （3）氨的其他代谢途径
一、氨基酸的脱羧基作用 二、一碳单位的代谢
三、含硫氨基酸的代谢 四、芳香族氨基酸的代谢
.
34
一个车夫，赶着一辆马车， 车上坐着7个人，每个人背 着7个袋，每个袋里装7只 大猫，每只大猫带着7只小 猫，每个小猫带着7只老鼠 作为干粮，问：一共多少条 腿？求腿数！！！
.
35
一、氨基酸的脱羧基作用
几种重要的胺类物质
多胺
某些氨基酸在体内经脱羧作用可产生多胺。包括：腐胺、 亚精胺、精氨。
.
36
二、一碳单位的代谢
1、一碳单位的概念
某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的 基团，称为一碳单位。
2、一碳单位的来源
主要由丝氨酸、组氨酸、甘氨酸、色氨酸代谢产生。
3、一碳单位的载体
氨基酸的一般代谢及对生物体的意义
《生物化学》作业氨基酸的一般代谢及对生物体的意义班级学号姓名摘要有人说，人就是一堆蛋白质。
这个说法虽然说夸张了点，但是也说明了蛋白质在人体以及生物体内的重要性。
在生物体的降解代谢过程中,蛋白质代谢十分重要,所谓蛋白质代谢,是指已有蛋白质的降解和新蛋白质的合成。
体内蛋白质不断降解,又不断合成,二者处于动态平衡中。
蛋白质代谢使各种蛋白质得到自我更新,也使细胞中蛋白质组分得到转换,这对于机体新组织、细胞形成及机体生长发育有十分重要的意义。
蛋白质降解产生的氨基酸进一步分解或做为能源或转化为其它氮化物合成前体,因此蛋白质的代谢实质上就是氨基酸的代谢。
下面简单地讨论一下各种氨基酸的代谢过程及意义。
氨基酸的分类氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基连在α-碳上。
构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
人体内蛋白质主要由20中氨基酸组成。
谷氨酸Glutamicacid Glu E赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H氨基酸的一般代谢及意义一、体内氨基酸的动态平衡：（一）氨基酸的来源与去路：1、氨基酸的来源：①食物消化吸收；②组织蛋白分解；③营养非必需氨基酸合成等。
2、氨基酸的去路：①合成组织蛋白；②转变为非蛋白含氮物质。
③氧化分解或转化为糖或脂肪。
蛋白质降解成氨基酸后,氨基酸可通过脱氨基和脱羧基作用进一步分解。
二、氨基酸脱氨基作用α-氨基酸分子上的氨基被脱去生成α-酮酸和氨的化学反应，称氨基酸脱氨基作用。
氨基酸的脱氨基作用主要包括氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基等，这是氨基酸主要的转化方式。
氨基酸的代谢
一、氨基酸代谢的概况∙重点、难点∙第一节蛋白质的营养作用∙第二节蛋白质的消化,吸取∙第三节氨基酸的一般代谢∙第四节个别氨基酸代谢食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。
机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。
在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。
各组织中氨基酸的分布不均匀。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。
除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。
氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。
大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。
图8-2 氨基酸代谢库二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。
脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。
(一)氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。
组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。
L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。
1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。
谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。
谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。
谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。
此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。
谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。
其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。
(二)转氨基作用转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
蛋白质、氨基酸的代谢
一、一般代谢( 一) 氨基酸的代谢经肠道吸收的氨基酸在体内可用于蛋白质的合成，包括体蛋白和产品蛋白分解供能或转化为其它物质。
在氨基酸的代谢中主要有转氨基、脱氨基及脱羧基反应。
参与转氨基反应的酶主要有谷氨酸转氨酶、α - 酮戊二酸转氨酶、谷氨酸丙酮酸转氨酶(GDT) 和谷氨酸草酰乙酸转氨酶(GOT) ；参与脱氨基反应的主要是L- 谷氨酸脱氢酶；氨基酸脱羧酶也有多种，且大多数氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
通过上述代谢反应使氨基酸转变成酮酸、氨、胺化物和非必需氨基酸。
酮酸可用于合成葡萄糖和脂肪，也可进入三羧酸循环氧化供能。
氨可在肝脏中形成尿素或尿酸。
胺则可用于核蛋白体、激素及辅酶的合成。
肠道吸收的氨基酸，有一半左右是机体进入肠道的内源物含氮物质的消化产物。
吸收的氨基酸、体蛋白质降解和体内合成的氨基酸均可用于蛋白质的合成。
图1 是体内氨基酸代谢的示意图。
体内的氨基酸库汇合了来自各方面的氨基酸，氨基酸不断地进入也不断输出。
消化道―→氨基酸库←→体蛋白的合成和分解―→特殊化合物的合成（嘌呤、卟啉、激素等）―→产品物质合成（奶、蛋、毛）←→氨基酸的分解和合成（转化为碳水化合物和脂类物质，进入尿素循环）图1 机体氨基酸的代谢( 二) 蛋白质的合成蛋白质的合成是一系列十分复杂的过程，几乎涉及细胞内所有种类的RNA 和几十种蛋白因子。
蛋白质合成的场所在核糖体内，合成的基本原料为氨基酸，合成反应所需的能量由A TP 和GTP 提供。
蛋白质的生物合成可以如下描述: 以携带细胞核内DNA 遗传信息的mRNA 为模板，以tRNA 为运载工具，在核糖体内，按mRNA 特定的核苷酸序列( 遗传密码) 将各种氨基酸连接形成多肽链的过程。
肽链的形成包括活化、起始、延长和终止几个阶段。
新合成的多肽链多数没有生物活性，需经一定的加工修饰，才能成为各种各样有生物活性的蛋白质分子。
体内蛋白质的合成受多种因素调控。
各组织蛋白质的氨基酸比例不同，既是这种调控的结果，也是生物进化过程中各组织、器官分工合作的体现。
生物化学-氨基酸代谢
CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质，血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
（二）谷氨酰胺的运氨作用
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液
肝
氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 Ala 二酸
Ala Ala
谷 氨 酸 丙酮酸
COOH
CH2 CH2 CO COOH α -酮戊二酸 COOH
H2C CH2
H2N CH COOH
L-谷 氨 酸
NADH + H+ + NH3
LL--谷谷氨氨酸酸脱脱氢氢酶酶
NAD+ + H2O
Ala + -酮戊二酸 Glu + NAD+ + H2O
丙酮酸 + Glu -酮戊二酸+ NADH + NH4+
肝中活性最高
α-酮戊二酸
AST
Glu 心肌中活性最高
（三）联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下， 使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体 内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆 反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
R
H2N CH COOH
α-氨基 酸 转转氨酶
R
CO COOH α -酮酸
一、体内氨的来源
1. 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。还有 少量胺的氧化。
2. 肠道吸收的氨：4g/日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解
尿素 肠菌尿素酶 H2O
2NH3 + CO2
3. 肾小管上皮细胞分泌氨
生物化学第三节 氨基酸的一般代谢
小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。
成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。
蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。
（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。
蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。
蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t1/2）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。
肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。
人血浆蛋白质的t1/2约为10天，结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t1/2更长。
体内许多关键酶的t1/2都很短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。
为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。
蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。
1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。
溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。
这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。
蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。
2．蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。
泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，因其广泛存在于真核细胞而得名。
泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。
氨基酸的代谢
1、氨基酸的吸收部位：小肠
2、脱羧基作用 CO2 + 胺脱氨基作用 NH3 + α-酮酸
3、谷氨酸氧化脱氨产生α-酮戊二酸。
L-谷氨酸脱氢酶以NAD+或NADP+为辅酶
4、重要的转氨酶：谷丙转氨酶（GPT），谷草转氨酶(GOT)
（1）谷氨酸 + 丙酮酸 GPT α-酮戊二酸 + 丙氨酸（2）谷氨酸 + 草酰乙酸 GOT α-酮戊二酸 +天冬氨酸（3）转氨基作用特点：①只有氨基的转移，没有氨的生成
②催化的反应可逆
③其辅酶都是磷酸吡哆醛
④丙酮酸 α-酮戊二酸草酰乙酸
5、联合脱氨：转氨作用和氧化脱氨作用联合，从而使氨基酸脱去氨基并形成α-酮酸的过程。
（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联。
（2）嘌呤核苷酸联合脱氨基
（3）在骨骼肌、心肌、肝脏和脑组织由于主要以嘌呤核苷酸脱氨基为主。
大脑中50%经此途径脱氨。
6、脱羧酶的辅酶：磷酸吡哆醛
7、谷氨酰胺容易透过细胞膜，是氨的主要转运形式。
8、尿素生成的主要器官：肝脏。
鸟氨酸循环
（1）尿素循环将两个氨基（一个来自氨基酸脱氨基作用，一个来自
天冬氨酸）以及一个CO2转化为相对无毒的尿素，同时消耗4个高能磷酸键。
（2）氨基甲酰磷酸的合成：在线粒体中进行。
由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（PS-Ⅰ）催化。
（3）氨基甲酰磷酸+鸟氨酸瓜氨酸+天冬氨酸，瓜氨酸+天冬氨酸精氨酸代琥珀酸精氨酸鸟氨酸+尿素
（4）关键酶：精氨酸代琥珀酸合成酶。
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氨基酸的一般代谢食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。
这种来源的氨基酸称为外源性基酸。
机体各组织的蛋白质在组织酶的作用下，也不断地分解成为氨基酸；机体还能合成部分氨基酸(非必需氨基酸)；这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。
外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别，共同构成了机体的氨基酸代谢库(metabolic pool)。
氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算，机体没有专一的组织器官储存氨基酸，氨基酸代谢库实际上包括细胞内液、细胞间液和血液中的氨基酸。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也合成多肽及其他含氮的生理活性物质。
除了维生素之外(维生素PP是个例外)体内的各种含氮物质几种都可由氨基酸转变而成，包括蛋白质、肽类激素、氨基酸衍生物、黑色素、嘌呤碱、嘧啶碱、肌酸、胺类、辅酶或辅基等。
从氨基酸的结构上看，除了侧链R基团不同外，均有α-氨基和α 羧基。
氨基酸在体内的分解代谢实际上就是氨基、羧基和R 基团的代谢。
氨基酸分解代谢的主要途径是脱氨基生成氨ammonia)和相应的α 酮酸；氨基酸的另一条分解途径是脱羧基生成CO2和胺。
胺在体内可经胺氧化酶作用，进一步分解生成氨和相应的醛和酸。
氨对人体来说是有毒的物质，氨在体内主要合成尿素排出体外，还可以合成其它含氮物质(包括非必需氨基酸、谷氨酰胺等)，少量的氨可直接经尿排出。
R 基团部分生成的酮酸可进一步氧化分解生成CO2和水，并提供能量，也可经一定的代谢反应转变生成糖或脂在体内贮存。
由于不同的氨基酸结构不同，因此它们的代谢也有各自的特点。
各组织器官在氨基酸代谢上的作用有所不同，其中以肝脏最为重要。
肝脏蛋白质的更新速度比较快，氨基酸代谢活跃，大部分氨基酸在肝脏进行分解代谢，同时氨的解毒过程主要也在肝脏进行。
分枝氨基酸的分解代谢则主要在肌肉组织中进行。
食物中蛋白质的含量也影响氨基酸的代谢速率。
高蛋白饮食可诱导合成与氨基酸代谢有关的酶系，从而使代谢加快(图7-1)。
图7-1氨基酸代谢的基本概况一、氨基酸的脱氨基作用图7－2谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氢反应脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α-酮酸的过程。
这是氨基酸在体内分解的主要方式。
参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种，它们的结构不同，脱氨基的方式也不同，主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等，以联合脱氨基最为重要。
(一)氧化脱氨基作用(Oxidative Deamination)氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程。
不需氧脱氢酶催化的氧化脱氨基作用谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamate dehydrogonase)催化氧化脱氨。
谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+作为辅酶。
氧化反应通过谷氨酸Cα脱氢转给NAD(P)+形成α-亚氨基戊二酸，再水解生成α-酮戊二酸和氨(图7－2)。
谷氨酸脱氢酶为变构酶。
GDP和ADP为变构激活剂，ATP和GTP为变构抑制剂。
在体内，谷氨酸脱氢酶催化可逆反应。
一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△G°′≈30kJ·mal/1)，因为高浓度氨对机体有害，此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度。
但当谷氨酸浓度高而NH3浓度低时，则有利于脱氨和α-酮戊二酸的生成。
(二)转氨基作用转氨基作用(Transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。
体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。
参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。
转氨基作用最重要的氨基受体是α-酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸：进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成α-酮戊二酸和天冬氨酸：或转给丙酮酸。
生成α-酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出α-酮戊二酸。
因而体内有较强的谷草转氨酸(glutamic pyruvic transaminase,GPT)和谷丙转氨酸(glutamic oxaloacetic trans aminase，GOT)活性。
转氨基作用是可逆的，该反应中△G°′≈0，所以平衡常数约为1。
反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。
因而，转氨基作用也是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径。
2.转氨基作用机理：转氨基作用过程可分为两个阶段：(1)一个氨基酸的氨基转到酶分子上，产生相应的酮酸和氨基化酶：(2)NH2转给另一种酮酸，(如α-酮戊二酸)生成氨基酸，并释放出酶分子：为传送NH2基因，转氨酶需其含醛基的辅酶－磷酸吡哆醛（pyridoxal－5'－phosphate，PLP)的参与。
在转氨基过程中，辅酶PLP转变为磷酸吡哆胺(pyridoxamine 5'-phosphate,PMP)。
PLP通过其醛基与酶分子中赖氨酸ω-氨基缩合形成Schiff碱而共价结合子酶分子中。
shtmlEsmond Snell,Alexande Branstein和David Metgler等揭示转氨作用是一种兵乓机制，二阶段各分三步进行(图7-3)。
图7-3PLP依赖的酶促转氨基反应机理第一阶段：氨基酸转变为酮酸(1)氨基酸的亲核性NH2基团作用于酶-PLp Schiff碱C原子，通过转亚氨基反应(transimination or trans Schiffigation)形成一种氨基酸-PLp Schiff碱，同时使酶分子中赖氨酸的NH2基团复原。
(2)通过酶活性位点赖氨酸催化去除氨基酸α氢，并通过一共振稳定的中间产物在PLP第4位C原子上加质子，将氨基酸桺Lp Schiff碱分子重排为一个α-酮酸-PMP schiff碱。
(3)水解生成PMP和α－酮酸。
第二阶段：α-酮酸转变为氨基酸为完成转氨反应循环，辅酶必需由PMP形式转变为E-PLp-Schiff形式，此过程亦包括三步，为上述反应的逆过程。
医学全在.线提供(1)PMP与一个α-酮酸作用形成α-酮酸-Schiff碱。
(2)分子重排，α-酮酸-PMp-Schiff碱变为氨基酸-PLP-Schiff碱。
(3)酶活性位点赖氨酸ω-NH2基团攻击氨基酸-PLp-Schiff碱，通过转亚氨基生成有活性的酶-PLP Schiff碱，并释放出形成的新氨基酸。
转氨基反应中，辅酶在PLP和PMP间转换，在反应中起着氨基载体的作用，氨基在α－酮酸和α－ 氨基酸之间转移。
可见在转氨基反应中并无净NH3的生成。
3.转氨基作用的生理意义转氨基作用起着十分重要的作用。
通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成时对非必需氨基酸的需求。
转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。
l(三)联合脱氨基作用联合脱氨基作用是体内主要的脱氨方式。
主要有两种反应途径：1.由L－谷氨酸脱氢酶和转氨酶联合催化的联合脱氨基作用：先在转氨酶催化下，将某种氨基酸的α-氨基转移到α-酮戊二酸上生成谷氨酸，然后，在L-谷氨酸脱氢酶作用下将谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸，而α-酮戊二酸再继续参加转氨基作用。
L－谷氨酸脱氢酶主要分布于肝、肾、脑等组织中，而α-酮戊二酸参加的转氨基作用普遍存在于各组织中，所以此种联合脱氨主要在肝、肾、脑等组织中进行。
联合脱氨反应是可逆的，因此也可称为联合加氨。
2.嘌呤核苷酸循环(purine nucleotide cycle)：骨骼肌和心肌组织中L 谷氨酸脱氢酶的活性很低，因而不能通过上述形式的联合脱氨反应脱氨。
但骨骼肌和心肌中含丰富的腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)，能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤核苷酸(IMP)。
一种氨基酸经过两次转氨作用可将α-氨基转移至草酰乙酸生成门冬氨酸。
门冬氨酸又可将此氨基转移到次黄嘌呤核苷酸上生成腺嘌呤核苷酸(通过中间化合物腺苷酸代琥珀酸)。
其脱氨过程可用图7－4表示。
图7-4腺嘌呤核苷酸循环目前认为嘌呤核苷酸循环是骨骼肌和心肌中氨基酸脱氨的主要方式。
John lowenstein证明此嘌呤核苷酸循环在肌肉组织代谢中具有重要作用。
肌肉活动增加时需要三羧酸循环增强以供能。
而此过程需三羧酸循环中间产物增加，肌肉组织中缺乏能催化这种补偿反应的酶。
肌肉组织则依赖此嘌呤核苷酸循环补充中间产物－草酰乙酸。
研究表明肌肉组织中催化嘌呤核苷酸循环反应的三种酶的活性均比其它组织中高几倍。
AMP脱氨酶遗传缺陷患者（肌腺嘌呤脱氨酶缺乏症）易疲劳，而且运运后常出现痛性痉挛。
这种形式的联合脱氨是不可逆的，因而不能通过其逆过程合成非必需氨基酸。
这一代谢途径不仅把氨基酸代谢与糖代谢、脂代谢联系起来，而且也把氨基酸代谢与核苷酸代谢联系起来。
(四)非氧化脱氨基作用(non oxidative deamination)某些氨基酸还可以通过非氧化脱氨基作用将氨基脱掉。
1.脱水脱氨基如丝氨酸可在丝氨酸脱水酶的催化下生成氨和丙酮酸。
苏氨酸在苏氨酸脱水酶的作用下，生成α－酮丁酸，再经丙酰辅酶Ａ，琥珀酰AoC参加代谢，如下图所示。
这是苏氨酸在体内分解的途径之一。
2.脱硫化氢脱氨基半胱氨酸可在脱硫化氢酶的催化下生成丙酮酸和氨。
3.直接脱氨基天冬氨酸可在天冬氨酸酶作用下直接脱氨生成延胡索酸和氨。
二、氨的代谢(一)氨的来源1.组织中氨基酸分解生成的氨组织中的氨基酸经过联合脱氨作用脱氨或经其它方式脱氨，这是组织中氨的主要来源。
组织中氨基酸经脱羧基反应生成胺，再经单胺氧化酶或二胺氧化酶作用生成游离氨和相应的醛，这是组织中氨的次要来源，组织中氨基酸分解生成的氨是体内氨的主要来源。
膳食中蛋白质过多时，这一部分氨的生成量也增多。
2.肾脏来源的氨血液中的谷氨酰胺流经肾脏时，可被肾小管上皮细胞中的谷氨酰胺酶(glutaminase)分解生成谷氨酸和NH3。
这一部分NH3约占肾脏产氨量的60%。
其它各种氨基酸在肾小管上皮细胞中分解也产生氨，约占肾脏产氨量的40%。
肾小管上皮细胞中的氨有两条去路：排入原尿中，随尿液排出体外；或者被重吸收入血成为血氨。
氨容易透过生物膜，而NH+4不易透过生物膜。
所以肾脏产氨的去路决定于血液与原尿的相对pH值。
血液的pH值是恒定的，因此实际上决定于原尿的pH值。
原尿pH值偏酸时，排入原尿中的NH3与H+结合成为NH+4,随尿排出体外。
若原尿的pH值较高，则NH3易被重吸收入血。
临床上血氨增高的病人使用利尿剂时，应注意这一点。
3.肠道来源的氨这是血氨的主要来源。
正常情况下肝脏合成的尿素有15?0%经肠粘膜分泌入肠腔。