生化问答
生化问答题
1.蛋白质的基本单位是?氨基酸的结构通式和结构特点分别是?答:①基本单位:氨基酸②结构通式:HR-C-COOHNH2③结构特点:组成蛋白质的20种氨基酸都属于a-氨基酸(脯氨酸除外)组成蛋白质的20种氨基酸都属于L-氨基酸(甘氨酸除外)2.维持蛋白质各级结构稳定的化学键分别是?答:①维持级结构的键是肽键②维持二级结构的键是氢键③维持三级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用④维持四级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用3.蛋白质的元素组成N的含量是多少?如果用氮含量计算蛋白质的含量?答:①16%②所测含氮量乘以6.254.蛋白质二级结构主要形式有哪些?答:a-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲5.、如何用生物化学的知识解释镰刀形红细胞贫血的发病机制？答:因为蛋白质的-级结构是空间结构的基础，也是蛋白质行使功能的基础，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白B键第6位谷氨酸被缬氨酸取代，一级结构中重要部位的氨基酸改变会引起功能的改变，使血红蛋白表面产生-一个疏水小区，引起血红蛋白聚集成不落性的纤维素，导致红细胞变性成镰刀型而极易破碎，产生贫血.6、核酸的基本单位和基本组成成分分别是?答:①基本单位:核苷②成分:碱基、戊糖、磷酸7、维持DNA双螺旋结构的稳定的化学键分别是?答:主要是碱基对之间的氢键和碱基平面之间的碱基堆积力.8.mRNA、tRNA、rRNA的功能分别是?tRNA的二级结构和三级结构分别是?答:①功能:mRNA:指导蛋白质生物合成的模板tRNA:在蛋白质生物合成中转运氨基酸rRNA:蛋白质生物合成的场所②二级结构:三叶草形(四臂四环组成)三级结构:倒L形9、酶促反应的特点是?答:高效性，特异性，可调节性，高度不稳定性10.酶原的定义、酶原微活的实质、酶原与酶原激活的生理意义?举例说明答①定义:有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种酶的无活性前体称为酶原②实质:切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段3.生理意义(举例)，酶奶是无活性的酶的前体，经水解激活后才表现出活性。
生化简答题
名词解释：1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。
9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。
10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为DNA酶和RNA酶。
11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
生化问答题
医学生物化学复习题各章节问答题小集1.试述肽链中α–螺旋的结构特点。
答：①α-螺旋外观似棒状，肽链的主链形成紧密的螺旋，侧链伸向外侧；②肽链中全部NH都和CO生成氢键，使α-螺旋的结构十分牢固；③螺旋的一圈由3.6个aa残基组成，螺距为0.54 nm；④螺旋的走向都为顺时针方向，所谓右手螺旋。
2. 什么是蛋白质的四级结构? 什么是均一四级结构和不均一四级结构?答：蛋白质分子中各个亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。
由相同的亚基构成的四级结构称为均一四级结构，由不同亚基构成的，则称为不均一四级结构。
3. 以血红蛋白与O2的结合为例，说明什么是协同效应？答：协同效应是指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。
以血红蛋白为例，当Hb的第一个亚基与O2结合以后，促进第二及第三个亚基与O2的结合，当第三个亚基与O2结合后，又大大促进了第四个亚基与O2结合，这种效应为正协同效应。
4.举例说明蛋白质一级结构和功能的关系。
答：蛋白质的一级结构(即氨基酸残基排列顺序)是空间结构和性质的基础，蛋白质分子中的氨基酸残基的改变有的会严重影响其功能，有的则影响甚微。
有的结构相似的功能也相似。
①结构相似的具有相似的功能：例如从哺乳动物胰脏中分离出来的胰岛素，都由A链和B链组成，不同来源的胰岛素氨基酸排列顺序不完全相同，但相似，分子量也几乎相等，均具有降低血糖的生物学功能。
②一级结构与分子病：血红蛋白是由四个亚基构成的四聚体。
珠蛋白有两条α-链和两条β链，它们分别由141和146个氨基酸残基组成。
由于基因突变使珠蛋白多肽链的氨基酸残基改变所致的异常血红蛋白近400种。
其中只有某些残基改变才影响该蛋白带O2功能。
例如正常珠蛋白β链上第6位的谷氨酸被缬氨酸取代，使血红蛋白溶解度改变而导致镰刀状红细胞贫血。
5.试述如何分析多肽链中氨基酸的顺序?答：首先分析已纯化蛋白质的氨基酸残基的组成。
生化问答题答案
特别感谢一班:闫怡田时静曾婉舒陈果宋俊龙王荣1.酶作为生物催化剂有哪些特性？影响酶活性的因素有哪些？酶在医学中主要有哪些作用？答：①酶具有在温和条件下极高的催化效率；高度专一性（绝对专一性和相对专一性；立体异构体专一性；光学异构体专一性）；酶活性对环境因素的敏感性；酶活性的可调节性。
②影响酶活性的因素有哪些：酶浓度，底物浓度，PH，温度，抑制剂，激活剂等. ③酶可以参与疾病的诊断；作为药物用于临床治疗；作为药物靶点用于临床治疗；酶在生物医学研究方面也有一定作用，利用酶催化专一性进行高选择性酶法分析，没作为工具用于科学研究与生产。
2.写出体内两条呼吸链的简单组成及排列顺序，并说明其生理意义。
答：呼吸链由4个酶复合体和2个游离存在的电子传递体（CoQ和Cytc）:NADH-Q还原酶（复合体I）,辅酶Q（COQ）,琥珀酸-Q还原酶，细胞色素还原酶，细胞色素C，细胞色素氧化酶。
排列顺序：NADH氧化呼吸链：NADH→FM N→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2FADH2氧化呼吸链:FADH2→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2意义:以传递电子和H+形式传递代谢物氧化脱下的氢原子（2H）,最后使活化的氢与活化的氧结合生成水。
3.什么是乳酸循环？乳酸循环有何生理意义？糖异生葡萄糖糖酵解乳酸 肝脏血液 肌肉生理意义：促进乳酸的再利用；防止乳酸性酸中毒的发生； 4．血糖的来源和去路食物糖(主)消化吸收肝糖原 分解非糖物质异生＞8.89-10.00ｍｍｏｌ／Ｌ尿糖排除体外5.体内氨基酸的来源与去路有哪些?一、来源：①从食物吸收的；②体内蛋白质的分解；③体内合成的：二、去路：①合成蛋白质；②脱氨基生成酮酸和氨；③脱羧基生成二氧化碳和胺；④合成其它含氮物质，嘌呤和嘧啶6.简述体内氨基的来源、转运方式与去路一、氨的来源：从肠道吸收的氨；体内氨基酸和胺类物质降解产生的氨，谷氨酰餿在肾水解产生的氨；二、转运方式：肌肉氨基酸脱胺基产生的氨主要通过转氨基作用生成丙氨酸，通过丙氨酸—葡萄糖循环运输至肝；脑组织产生的氨主要通过全成谷氨酰胺，通过血液将谷氨酰胺运输至肝、肾。
生化问答题
圈数：
核苷酸对数/螺距 485.44/10=48.54圈
11.为什么用稀酸或高盐溶液处理染色质可以解离DNA与组蛋白
组蛋白与DNA之间的结合依靠的是组蛋白带正电的碱性基团和DNA带负电的磷酸基团之间的静电作用，如果用稀酸处理染色质，磷酸基团质子化失去所带的电荷，复合物解离，如果用高盐溶液处理染色质，阳离子与磷酸基团结合取代了组蛋白，导致解离
1》孕激素、雌激素、雄激素、醛固酮等类固醇激素存在不同于基因组作用的快速非基因组作用。非基因组作用的特点：(1)作用快；(2)可在不能完成mRNA转录和蛋白质合成的细胞株或没有类固醇激素核受体的细胞株中观察到该作用；(3)偶联大分子不能穿过胞膜进入胞内的类固醇激素仍然具有该作用；(4)不能被转录／蛋白合成抑制剂所阻断；(5)不能被经典的基因组类固醇激素受体拮抗剂所阻断。类固醇激素诱导的非基因组作用信号转导机制是多种多样的，如激活信号分子Src、胞内钙离子、cAMP等。目前认为类固醇激素非基因组作用存在两种形式：(1)特异性作用：通过受体介导特异性非基因组作用；(2)非特异性作用
6.某一蛋白质的多肽链有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，蛋白质的分子量为240000，多肽链外形的长度为5.06×10-5，试计算链中的α–螺旋构象占多肽分子的百分数？.
该蛋白质共有的氨基酸残基数目为：240000/120=2000(个)设其中有n个氨基酸处于β-折叠构象，则：3.6n+1.5 ×(2000 - n)=5.06×10-5×108式中(2000-n)为处于α-螺旋的氨基酸数目2.1n = 2060 n = 981 即有981个氨基酸处于β-折叠构象,所以α-螺旋的氨基酸数目为:2000 - 981 = 1019(个)所以α-螺旋氨基酸占总数的百分数为:1019/2000×100%=50.95%
生化问答题集
生化问答题集1、试述血浆脂蛋白的分类及主要生理功能？CM（乳糜微粒）：转运来自食物的外源性甘油三酯。
VLDL（极低密度脂蛋白）：转运肝脏合成的内源性甘油三酯。
LDL（低密度脂蛋白;）:从肝脏向肝外组织转运胆固醇。
HDL(高密度脂蛋白)从肝外组织向肝脏转运胆固醇。
IDL(中密度脂蛋白)2、血糖的来源于去路有哪些？试述胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素对血糖浓度额调节作用。
来源：①食物糖消化吸收②肝糖原分解③肝脏内糖异生作用去路：①氧化分解供能②合成糖原③转化成其他糖类或非糖类物质④血糖过高时随尿液排出肝脏调节：肝糖原合成与分解、糖异生；肾脏调节：肾小管的重吸收能力；神经和激素的调节：⑴神经调节⑵激素调。
3、什么是解链温度？影响DNATm值大小的因素有哪些？为什么？解链温度是指核酸在加热变性过程中，紫外吸收值达到最大值的一半的温度，也称为Tm值。
因素：DNA分子中碱基的组成、比例、DNA分子的长度。
原因：在DNA分子中，如果G-C含量较多，Tm值则较大，A-T含量较多，Tm值则较小，因G-C间有三个氢键，A-T间有两个氢键，G-C较A-T稳定。
DNA分子越长，在解链时所需的能量也越高，所以Tm值也越大4、何为蛋白质变性作用？试举例说明其在临床上的应用，以及避免蛋白质变性的例子。
答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。
（1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；（2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；（3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；（4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。
5、简述tRNA二级结构的基本特点及各种RNA的生物学功能。
答：tRNA典型的二级结构为三叶草型结构，是由一条核糖核苷酸链折叠、盘绕而成，在分子单链的某些区域回折时，因存在彼此配对的碱基构成局部双螺旋区，不能配对的碱基则：形成突环而排斥在双螺旋之外，形成了tRNA的三叶草结构。
生化问答题(下)
10 核苷酸代谢1．嘧啶核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样？2．嘌呤核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样？3．嘌呤和嘧啶碱基是真核生物的主要能源吗，为什么？4．用两组人作一个实验，一组人的饮食主要是肉食，另一组人主要是米饭。
哪一组人发生痛风病的可能性大？为什么？5．为什么一种嘌呤和嘧啶生物合成的抑制剂往往可以用作抗癌药和/或抗病毒药？6．不同种类的生物分解嘌呤的能力不同，为什么？参考答案四、问答题1．答：（1）各原子的来源：N1、C4、C5、C6-天冬氨酸；C2-二氧化碳；N3-氨；核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖。
（2）合成特点：氨甲酰磷酸 + 天冬氨酸→乳清酸乳清酸 + PRPP →乳清酸核苷-5′-磷酸→尿苷酸2．答：（1）各原子的来源：N1-天冬氨酸；C2和C8-甲酸盐；N7、C4和C5-甘氨酸；C6-二氧化碳；N3和N9-谷氨酰胺；核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖（2）合成特点：5′磷酸核糖开始→5′磷酸核糖焦磷酸（PRPP）→5′磷酸核糖胺（N9）→甘氨酰胺核苷酸（C4、C5 、N7）→甲酰甘氨酰胺核苷酸（C8）→5′氨基咪唑核苷酸（C3）→5′氨基咪唑-4-羧酸核苷酸（C6）5′氨基咪唑甲酰胺核苷酸（N1）→次黄嘌呤核苷酸（C2）。
3. 答:在真核生物中，嘌呤和嘧啶不是主要的能源。
脂肪酸和糖中碳原子能够被氧化产生ATP，相比较而言含氮的嘌呤和嘧啶没有合适的产能途径。
通常核苷酸降解可释放出碱基，但碱基又能通过补救途径重新生成核苷酸，碱基不能完全被降解。
另外无论是在嘌呤降解成尿酸或氨的过程还是嘧啶降解的过程中都没有通过底物水平的磷酸化产生ATP。
碱基中的低的C:N 比使得它们是比较贫瘠的能源。
然而在次黄嘌呤转变为尿酸的过程中生成的NADH也许能够通过氧化磷酸化间接产生ATP。
4. 答: 痛风是由于尿酸的非正常代谢引起的，尿酸是人体内嘌呤分解代谢的终产物，由于氨基酸是嘌呤和嘧啶合成的前体，所以食用富含蛋白质饮食有可能会导致过量尿酸的生成，引起痛风病。
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1.简述蛋白质的各级结构层次。
蛋白质的一级结构：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。
主要维持键是肽键。
蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链主链的折叠和盘绕方式，不包括R基的构象，也不包括与其它多肽链之间的构象。
包括：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
主要维持键是氢键。
蛋白质的三级结构：指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。
维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。
维持亚基之间的化学键主要是疏水键。
2．蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何？一般把一级结构看做是基本结构，他经过折叠，形成的空间构像是高级结构。
其中通过二硫键，非共价键等维系空间结构3．何谓蛋白质等电点？等电点时蛋白质的存在特点是什么？使蛋白质净电荷为零的PH值即等电点。
等电点时蛋白质极的溶解度最低，且在电场中无电泳形成。
4．何谓盐析？分段盐析粗分蛋白质的原理是什么？盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
原理：随着离子浓度的增加，由于大量中性盐的加入使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转化为盐离子的水化水。
5．哪些因素可引起蛋白质变性？变性后蛋白质的性质有哪些改变？物理因素：高温、紫外线等化学因素：强酸、强碱、甲醛、重金属盐（Ba2+、Hg2+、Cu2+、Ag+等）等蛋白质性质的改变：1、生物活性丧失（这是主要特征）2、一些侧链基团暴露：构象改变3、一些物化性质改变：溶解度下降、易凝聚沉淀、旋光性改变、粘度增加光吸收性质增加、失去结晶能力等4、生物化学性质改变：易被酶水解等6．蛋白质分离分析技术常用的有哪几种，简述凝胶过滤、电泳基本原理。
密度梯度离心、等电点沉淀、胶凝过滤、电泳。
凝胶过滤的原理：利用被分离物质分子大小不同及固定相（凝胶）具有分子筛的特点，将被分离物质各成分按分子大小分开，达到分离的目的。
生化问答题
请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。
答案要点：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。
酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。
请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。
答案要点：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。
乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH还原形成乙醇。
葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O（6分）脱氢反应的酶：3-磷酸甘油醛脱氢酶（NAD＋），醇脱氢酶（NADH+H+）（2分）底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶（Mg2+或K+）（2分）试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。
答案要点：①mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。
(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。
为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路！！！！！！！！！哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节！！！！！！！！！为什么答案要点：①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径（2分）；三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料（1分），要举例（2分）。
②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物（3分），糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径（2分）写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程，注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子，并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP 的摩尔数。
答案及要点：天冬氨酸+α酮戊二酸--→（谷草转氨酶）草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶）α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶）PEP+GDP+CO2PEP+ADP→(丙酮酸激酶）丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH→(丙酮酸脱氢酶系）乙酰COA+NADH+H+CO2 乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O→(TCA循环）2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP ①耗1ATP 生2ATP5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.5×5+1.5×1=15ATP②耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.5×4+1•5×1=12.5ATP 脱氢反应的酶：L-谷氨酸脱氢酶（NAD+），丙酮酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，FAD，Mg2+），异柠檬酸脱氢酶（NAD+，Mg2+），a-酮戊二酸脱氢酶系（CoA，TPP，硫辛酸，NAD+，Mg2+），琥珀酸脱氢酶（FAD，Fe3+），苹果酸脱氢酶（NAD+）。
生化名词解释及问答题答案
名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
生化问答
1、试述GSH的结构特点和生理功能。
答：⑴GSH的结构特点：GSH即谷胱甘肽，是由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸形成的三肽，结构中有两个肽键，第一个肽键与一般不同，是由谷氨酸γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基组成。
半胱氨酸残基上的巯基（-SH）是GSH的主要功能基团，具有还原性，在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下，能还原细胞内产生的H2O2，使其变成H2O和氧化型GSH即GSSG，GSSG在谷胱甘肽还原酶催化下，由NADPH提供H再生成GSH。
⑵GSH的生理功能：①解毒功能：-SH基团噬核性，能与外源的噬电子毒物如致癌剂和药物等结合，避免毒物与DNA、RNA及蛋白质结合，保护机体免遭毒物损害。
②还原功能：GSH是人体内重要的还原剂，GSH的-SH具有还原性，能保护蛋白质和酶分子的-SH免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
2、从结构和功能两方面比较血红蛋白和肌红蛋白的异同。
血红蛋白和肌红蛋白都是亲水的球状蛋白质，都是含有血红素辅基的结合蛋白质，血红素辅基都可以与氧可逆结合。
肌红蛋白是只有三级结构的单链蛋白质，分子中有A→H8段α-螺旋区，盘曲折叠成球状，中间形成疏水口袋状“空穴”，血红素位于其中。
血红蛋白是由2条α肽链和2条β肽链4个亚基组成的具有四级结构的蛋白质，其各亚基的三级结构与肌红蛋白极为相似，每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1个血红素并携带1分子氧。
血红蛋白的主要功能是运输氧，而肌红蛋白则主要是储存氧。
血红蛋白是变构蛋白，其氧解离曲线呈“S”型，而肌红蛋白不是变构蛋白，其氧解离曲线为直角双曲线。
5、试述DNA双螺旋结构模式的要点。
（1）DNA分子有两条以脱氧核糖-磷酸为骨架的多核苷酸链，围绕同一公共轴呈右手螺旋，两股单链走向相反；（2）螺旋是以磷酸和戊糖组成骨架位于外侧，碱基在内侧，按碱基互补形成A＝T、G≡C碱基对，A–T之间2个氢键，G–C之间3个氢键；（3）双螺旋的直径为2nm，每10个核苷酸盘绕一圈，螺距为3.4nm，碱基平面与螺旋轴垂直；（4）维持双螺旋横向稳定的力主要是氢键，纵向稳定的力主要是碱基堆积力。
生化重点问答(生物化学)
1．何为蛋白质的变性作用？其实质是什么？答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的丧失。
变性的实质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
2.何谓分子伴侣？它在蛋白质分子折叠中有何作用？答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。
3.试述蛋白质等电点与溶液的pH和电泳行为的相互关系。
答：PI>PH时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动； PI<PH时，蛋白质带净负电荷，电泳时，蛋白质向阳极移动；PI=PH是，蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。
4.试述蛋白质变性作用的实际应用？答：蛋白质的变性有许多实际应用，例如，第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用，便于消化。
第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防止失去活性。
第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）。
第二章1.简述RNA的种类及其生物学作用。
答：（1）RNA有三种：mRNA、tRANA、rRNA；（2）各种RNA的生物学作用：①mRNA 是DNA的转录产物，含有DNA的遗传信息，从5’-末端起的第一个AUG开始，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成中的模板。
②tRNA携带运输活化的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。
③rRNA与蛋白质结合构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。
生化(名词解释及问答题)
37．底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸化作用就是底物水平磷酸化。
38.糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程为糖酵解。
39.磷酸戊糖途径：是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
4.何谓酶的抑制剂？酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么？
通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或者丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。主要类别：不可逆抑制剂，可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需集团以共价键结合，引起酶的永久失活。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起暂时性失活。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？
蛋白质变性后哪些性质会发生改变？蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
生化技术复习题简答题问答题
思考题一.生物大分子物质的制备简述生化分离方法与一般化学分离法相比的特点？特点：与化学产品的分离制备相比较，生物大分子的制备有其特殊性：（1）生物材料的组成极其复杂，常常包含有数百种乃至及几千种化合物。
还有很多化合物未知，有待人们研究和开发。
（2）有的生物大分子在分离过程中还在不断的代谢，所以生物大分子的分离纯化方法差别极大，想找到一种适合各种不同类生物大分子分离制备的标准方法是不可能的。
（3）许多生物大分子在生物材料中的含量甚微。
分离纯化的步骤繁多，流程又长，有的目的产物要经过十几步，几十步的操作才能达到所需纯度的要求。
（4）生化分离制备几乎都在溶液中进行，影响因素很多，经验性较强。
（5）许多具有生物活性的物质一旦离开活体，很容易变形破坏，因此常选用比较温和的条件。
生物材料选择的一般原则有哪些？生物材料选择的一般原则是:制备生物大分子，首先要根据目的选择合适的生物材料。
材料选择的一般原则是，有效成分（即欲提取的物质）含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低等。
但在实际工作中，则只须考虑材料的选择符合实验预定的目标要求即可。
材料选定后要尽可能保持新鲜，尽快加工处理。
生物材料如暂不提取应冷冻保存。
常用于细胞破碎方法可分为哪些类型？简述细胞破碎的目的意义。
细胞的破碎方法可分为：机械法，包括（1）捣碎法（2）研磨法（3）匀浆法物理法，包括（1）反复冻融法（2）超声波处理法（3）压榨法化学与生物化学方法，包括（1）酶解法（2）化学法目的意义：除了某些细胞外的多肽激素和某些蛋白质与酶之外，对于细胞内或多细胞生物组织中的各种生物大分子的分离纯化，都需要事先将细胞和组织破碎，使生物大分子充分释放到溶液中，并不丢失生物活性。
不同的生物体或同一生物体不同部位的组织，其组织破碎的难易不一，使用的方法也不相同。
何谓提取？影响提取有效成分的因素有哪些？提取定义：提取是指在一定的条件下，用适当的溶剂（溶液）处理原料，使欲分离物质充分溶解到溶剂（溶液）中的过程，也称为抽提。
生化大题问答题含答案解析-大全精华必备
．什么是生物化学？它的研究对象和目的是什么？答：①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
②生物化学的研究对象是生物体的分子，研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2．什么是分子生物学？它与生物化学的关系是什么？答：①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
②分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。
3．当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么？生物化学与分子生物学和医学的关系是什么？答：①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是：生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科，与医学的发展密切相关、相互促进。
各种疾病发病机制的阐明，诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施，无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。
生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。
蛋白质1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）2．什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？答：蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团，此种性质称蛋白质的两性解离。
利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。
3．简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。
生化问答题——精选推荐
⽣化问答题⽣化问答题1.以镰状红细胞性贫⾎为例简述⼀级结构决定⾼级结构的原因。
患者⾎红蛋⽩中有⼀个氨基酸残基发⽣改变，HbA(正常⾎红蛋⽩) β链的第６位为⾕氨酸，⽽HbS（患者⾎红蛋⽩）β链的第6位为缬氨酸，亲⽔侧链被⾮极性的疏⽔侧链所取代，出现了⼀个因疏⽔作⽤⽽形成的局部结构。
⾎红蛋⽩聚集成丝，相互黏着，红细胞形状改变，脆性增加，氧结合能⼒⼤⼤降低→红细胞破碎，溶⾎性贫⾎2.⽶⽒⽅程中动⼒学参数的意义1)Km值在数值上等于酶促反应速度为最⼤反应速度⼀半时对应的底物浓度2)Km值反应了酶对底物的亲和⼒，Km值越⼤，亲和⼒越⼩3)Km是酶对其底物的特征常数，取决于酶⾃⾝和底物的结构，与酶和底物浓度⽆关4)酶的转换数5）天然底物和限速步骤的推断3.酶动⼒学对反应速度的影响酶浓度：（初速度）底物浓度：⽶⽒⽅程抑制剂：不可逆抑制剂：专⼀性和⾮专⼀性可逆性抑制剂：○1竞争性抑制作⽤：取决于抑制剂浓度与底物浓度的⽐例和酶的亲和⼒K m↑,Vmax不变○2⾮竞争性抑制作⽤：Km不变，Vmax↓○3反竞争性抑制作⽤：与酶底物复合物的特定空间结合 Km↓,Vmax↓激活剂：必需激活剂：⽆活性→有活性⾮必需激活剂：有活性→⽆活性温度：影响酶与它们的亲和⼒。
影响酶蛋⽩、底物、酶与底物复合物的解离。
4.酶原激活的意义。
○1保护消化器官本⾝受蛋⽩酶⽔解被破坏。
○2保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作⽤○3酶的存储形式6.糖酵解的⽣理意义。
1.少数组织在氧化条件下的能量来源。
2.某些情况下，在缺氧状态下的能量补充。
3.某些病理情况下获取能量的⽅式。
7.糖的有氧氧化反应过程。
葡萄糖、糖原（胞液）→6-P-G→2丙酮酸（线粒体）→2⼄酰辅酶A→三羧酸循环8.三羧酸循环的途径总结：1个分解：⼄酰CoA分解2次脱氢：异柠檬酸→a-酮戊⼆酸→琥珀酰CoA3个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸合酶、a-酮戊⼆酸脱氢酶复合体4次脱氢：见图，⽣成12分⼦ATP5次能量⽣成：3NADH +FADH2+底物磷酸化↓↓↓3ATP*3 + 2ATP + GTP→ATP=12ATP9.糖有氧氧化的⽣理意义。
生化复习题简答案 小平.(DOC)
05 糖代谢四、问答题1．糖代谢和脂代谢是通过那些反应联系起来的？答：（1）糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料。
（2）有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。
（3）脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。
（4）酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。
（5）甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。
2．什么是乙醛酸循环？有何意义？答：乙醛酸循环是有机酸代谢循环，它存在于植物和微生物中，可分为五步反应，由于乙醛酸循环与三羧酸循环有一些共同的酶系和反应，将其看成是三羧酸循环的一个支路。
循环每一圈消耗2分子乙酰CoA，同时产生1分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或经糖异生途径转变为葡萄糖乙醛酸循环的意义：（1）乙酰CoA经乙醛酸循环可以和三羧酸循环相偶联，补充三羧酸循环中间产物的缺失。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪转变为糖和氨基酸的途径。
3．磷酸戊糖途径有什么生理意义？答：（1）产生的5-磷酸核糖是生成核糖，多种核苷酸，核苷酸辅酶和核酸的原料。
（2）生成的NADPH+H+是脂肪酸合成等许多反应的供氢体。
（3）此途径产生的4-磷酸赤藓糖与3-磷酸甘油酸可以可成莽草酸，进而转变为芳香族氨基酸。
（4）途径产生的NADPH+H+可转变为NADH+H+，进一步氧化产生ATP，提供部分能量。
4．为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？答：（1）三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。
（2）糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。
（3）脂肪分解产生的甘油通过酵解产生丙酮酸，后者转化成乙酰CoA后再进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA也需进入三羧酸循环才能氧化。
（4）蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。
生化简答题
生化问答题1．简述糖酵解的途径。
答案：1.迅速供能，这对肌肉收缩更为重要，当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流不足时，能量主要通过糖酵解途径获得。
2.是某些组织获能的必要途径。
如：神经白细胞骨髓组织等。
即使再有氧时也进行强烈的酵解而获能3 成熟的红细胞无线粒体仅靠无氧酵解供能。
2.简述三羧酸循环的特点及生理意义。
答案：TAC 反应的特点：从草酰乙酸和乙酰辅酶A结合成柠檬酸开始，每次循环消耗一分子乙酰基。
反应过程中有4次脱氢，2.。
TAC 在线粒体中进行，有三个催化不可逆反应的关键酶，分别是柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶，a-酮戊2酸脱氢酶复合体 3 的中间产物包括草酰乙酸再循环中起催化作用不会因参与循环而被消耗掉。
生理意义：1是三大营养物质代谢的最终通路2是三大营养物质互相转变的枢纽。
3为其他物质合成提供小分子前提物质为氧化磷酸化提供还原当量。
3.试述磷酸戊糖途径的生理意义答案 1 提供5-磷酸核糖作为体内合成各种核苷酸及核酸的原料。
2 提供代谢所需要的还原型辅酶2 NADPH>4 试述酮体的生理意义酮体是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物，包括乙酰乙酸Β-羟丁酸和丙酮。
1酮体分子小极性大易溶于水能通过血脑屏障及肌肉的毛细血管壁是脑心肌和骨骼肌等组织的重要能源2 长期饥饿或糖供给不足时酮体利用的增加可减少糖的利用利于维持血糖节省蛋白质的消耗 3 严重饥饿或糖尿病时可作为脑组织的主要能源。
5 试述脂肪酸β氧化的过程1 脂肪酸在胞液中活化为脂酰辅酶A2 脂酰辅酶A 进入线粒体3 脂酰辅酶A进行Β氧化包括4步连续反应：脱氢加水脱氢和硫解 4 产生的乙酰辅酶A彻底氧化分解为co2 h2o 和能量。
影响酶促反应速率的因素有哪些答：1)温度：温度对酶促反应速率的影响曲线一般呈钟罩型，每种酶都有最适温度，在最适温度下反应速率最大。
2）PH:PH对酶促反应速率的影响一般呈钟罩型，每种酶都有最适PH，在最适PH下反应速率最大。
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分析“蛋炒饭”中主要营养素在代谢中存在的相互转变关系。
这个问题就转化成三大营养物质在代谢中存在的相互转变关系是什么蛋炒饭中主要营养：蛋白质，糖，脂肪。
（1）糖类代谢和蛋白质代谢的关系糖类和蛋白质在体内是可以相互转化的。
几乎所有组成蛋白质的天然氨基酸都可以通过脱氨基作用，形成的不含氮部分进而转变成糖类；糖类代谢的中间产物可以通过氨基酸转换作用形成非必需氨基酸。
（2）糖类代谢与脂质代谢的关系糖类代谢的中间产物可以转化成脂肪，脂肪分解产生的甘油、脂肪酸也可以转化成糖类。
糖类可以大量转化成脂肪，而脂肪却不能大量转化成糖类。
（3）蛋白质代谢和脂质代谢的关系一般情况下，动物体内的脂肪不能转化为氨基酸，但在一些植物和微生物体内可以转化；一些氨基酸可以通过不同的途径转变成甘油和脂肪酸进而合成脂肪。
三大营养物质代谢的终末过程都是三羧酸循环。
1、运动生物化学的研究任务是什么答：（1）揭示运动人体变化的本质（2）评定和监控运动人体的机能（3）科学地指导体育锻炼和运动训练2、试述运动生物化学的发展简史答：运动生物化学的研究开始于 20 世纪 20 年代，在 40-50 年代有较大发展，尤其是该时期前苏联进行了较为系统的研究，并于 1955 年出版了第一本运动生物化学的专著《运动生物化学概论》初步建立了运动生物化学的学科体系， 60 年代，，到该学科成为一门独立的学科。
至今，运动生物化学已经成为体育科学中一门重要的专业基础理论学科。
1、简答运动对人体化学物质的影响答：（1）构成人体的化学物质在机体中复杂联系，并处于动态变化中，既实现与外界环境的物质交换又受到运动的影响；（2）运动时人体内物质的化学反应加快，各种化学物质的含量和比例也发生相应的变化；（3）运动还影响体内的调节物质，如激素、递质等。
2、酶催化反应的特点答：（1）高效性；（2）高度专一性；（3）可调控性3、影响酶促反应速度的因素答：(1) 底物浓度、酶浓度对反应速度有影响；（2）PH 对反应速度有影响（3）温度对反应速度有影响（4）激活剂、抑制剂对反应速度有影响4、ATP 的生物学功能答：（1）生命活动的直接能源，ATP 水解释放的能量可以供应合成代谢和其他所有需能的生理活动；（2）合成磷酸肌酸和高能磷酸化合物5、简述运动时 ATP 的再合成途径答：（1）高能磷酸化合物如磷酸肌酸快速合成 ATP；（2）糖类无氧酵解再合成 ATP； (3)有氧代谢再合成 ATP：糖类、脂类、蛋白质的有氧氧化6、生物氧化合成 ATP 的方式有哪两种，分别解释答：ATP 的合成方式包括氧化磷酸化和底物水平磷酸化。
氧化磷酸化：将代谢物脱下的氢，经呼吸链传递最终生成水，同时伴有 ADP 磷酸化合成 ATP 的过程；底物水平磷酸化：将代谢物分子高能磷酸基团直接转移给 ADP 生成 ATP 的方式。
1、运动时糖的生物学功能答：（1）糖可以提供机体所需的能量；（2）糖对脂肪代谢具有调节作用；（3）糖具有节约蛋白质的作用；（4）糖可以促进运动性疲劳的恢复2、列表比较糖的无氧酵解与有氧氧化过程（进行部位、产生 ATP 方式、数量反应过程，生理意义）。
答：糖酵解底物产物反应部位反应主要阶段肌糖原、葡萄糖乳酸细胞质 1、G（Gn）→丙酮酸 2、丙酮酸→乳酸糖有氧氧化肌糖原、葡萄糖二氧化碳、水细胞质、线粒体（） 1、G（Gn）→丙酮酸 2、丙酮酸→乙酰辅酶 A 3、乙酰辅酶 A→CO2、H2O 氧化方式反应条件 ATP 生成方式 ATP 生成数量意义脱氢不需氧底物水平磷酸化 3ATP、2ATP 在供氧不足时剧烈运动能量的主要来源脱氢需氧底物水平磷酸化、氧化磷酸化 36（38）ATP 1 产生能量多，是机体利用糖能源的主要途径 2 三羧酸循环式糖、脂、蛋白质代谢的中心环节3、简述血乳酸的来源和去路答：安静时机体供氧充足，骨骼肌存在低速率的乳酸生成；同时红细胞、皮肤、视网膜等组织通过糖酵解获能。
因此安静时这些组织中产生的乳酸进入血液成为血乳酸的主要来源。
运动时骨骼肌局部供氧不足，依靠糖酵解系统供能，产生大量乳酸，成为运动时血乳酸的主要来源。
运动后乳酸的消除主要有如下途径： 1) 乳酸的氧化—安静状态、亚极量强度运动时和运动后乳酸主要被氧化为二氧化碳和水，主要部位在心肌和骨骼肌。
2) 乳酸的糖异生---正常生理条件下乳酸随血循环至肝脏，经糖异生途径合成葡萄糖或肝糖原。
3) 在肝中合成其他物质，如酮体、丙氨酸等。
4) 少量乳酸经汗、尿排出。
4、试述耐力训练对肝糖原利用的影响答：耐力训练适应后，运动肌脂肪酸氧化供能的比例提高，引起运动肌吸收利用血糖的比例降低，防止肝糖原的过多分解。
这种适应性变化的意义在于提高血糖正常水平的维持能力，有利于保持长时间运动能力和防止低血糖症的发生。
1、运动时酮体生成的生物学意义？答：（1）酮体是体内能源物质转运的一种形式：能溶于水、可透过血脑屏障等；（2）参与脑、组织和肌肉的能量代谢；（3）参与脂肪酸动员的调节；（4）可以评定体内糖储备情况2、运动时甘油代谢的途径及生物学意义？答：甘油三酯分解释放甘油，随血循环运送至肝、肾等组织进一步代谢。
在肝脏中，甘油生成磷酸二羟丙酮，进一步转化为 3-磷酸甘油醛进入三羧酸循环，（1）在氧气充足时彻底氧化为二氧化碳和水；（2）缺氧时沿糖酵解途径生成乳酸；（3）经糖酵解生成糖。
意义：（1）氧化供能；（2）维持长时间有氧运动中的血糖平衡；（3）指示脂肪分解程度。
3、脂肪酸β-氧化的过程答：1）脂肪酸活化为脂酰辅酶 A。
2）脂酰辅酶 A 进入线粒体内膜。
3）脂酰辅酶 A 的β-氧化：包括脱氢、加水、再脱氢、硫解。
最终脂肪酸经过β-氧化过程裂解为乙酰辅酶 A，再经三羧酸循环和呼吸链氧化生成水、二氧化碳和 ATP。
4、计算软脂酸（C16）经β-氧化最终可生成 ATP 的数目。
答：C16 脂肪酸经β-氧化完全生成水、二氧化碳（1）经过【（Cn÷2）－1】次β-氧化，每次β-氧化生成5ATP。
（2）生成乙酰辅酶 A（Cn÷2）个，每个乙酰辅酶 A 进入三羧酸循环生成 12ATP。
（3）脂肪酸活化需要消耗 1 个 ATP。
（4）因此生成 ATP 数目为：｛【（Cn÷2）－1】×5＋（Cn÷2）×12｝－1（（5）代入数据，求得 1 摩尔 16 碳原子的饱和脂肪酸完全氧化为水、二氧化碳时产生 ATP 为 130 摩尔。
1、试列举人体内 8 种必需氨基酸的名称？答：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、色氨酸、赖氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸氨基酸在人体代谢的基本途径是哪些？2、简述运动使蛋白质分解代谢增强的原因答：（1）训练状态：运动员在剧烈训练的初期，由于细胞破坏增多，肌红蛋白和红细胞在生成等合成代谢亢进，以及运动应激和神经调节，使蛋白质净降解；（2）训练类型：耐力训练使肌肉中能量物质被大量消耗，引起蛋白质分解代谢加强；（3）激素变化：运动使促进蛋白质合成的激素浓度下降、促进分解的激素浓度升高；（4）酶活性变化：酶活性增强，促进蛋白质分解增强。
3、试述葡萄糖-丙氨酸循环过程并说明生物学意义答：过程：（1）运动时肌内糖分解代谢活跃，丙酮酸的浓度逐渐升高，丙酮酸经谷－丙转氨酶的转氨基作用，生成丙氨基；（2）丙氨酸进入血液后被运输到肝脏，作为糖异生的底物，转变成葡萄糖；（3）新生成的葡萄糖释放入血，随血液循环进入骨骼肌氧化利用。
1、简述运动时磷酸原供能的调节过程答：运动时，肌质网释放钙离子，激活肌原纤维上 ATP 酶的活性，引起 ATP 分解和肌纤维收缩。
ATP 浓度下降，ADP 浓度升高，[ATP]/[ADP]比值降低，立即激活肌酸激酶（CK），催化 CP 分解，重新合成 ATP。
ADP+ CP→ATP+C，在 CP 耗尽之前，ADP 不会积累。
当运动 6-8 秒钟后，CP 接近耗竭，ADP 浓度逐渐上升，[ATP] /[ADP]比值稍有下降，激活肌激酶（MK）反应，应急性合成 ATP，并引起 AMP 浓度急剧上升。
2ADP→ATP+AM P，AMP 水解为 NH4+和 IMP。
肌激酶的结果是降低 ADP 浓度，使[ATP]/[ADP]比值保持在稍低于安静状态水平，即实现磷酸原系统的调节功能2、论述运动时三大供能系统之间的相互关系答：运动时骨骼肌的三大供能系统包括磷酸原系统、糖酵解系统、有氧代谢系统 1 运动中各系统同时发挥作用，肌肉可以利用所有的能源物质。
2 各供能系统的最大输出功率差异较大，以磷酸原系统输出功率最大。
3 各系统维持运动的时间不同：以最大输出功率运动，磷酸原系统能运动 6-8 秒钟；糖酵解系统可维持运动 2-3 分钟；3 分钟以上的项目主要由有氧代谢系统供能，时间越长、强度越小的运动，肌肉利用脂肪供能的比例越大。
4 运动后能源物质的恢复及代谢产物的清除，必须依靠有氧代谢系统。
３、简述三大供能系统的特点（1）ATP 的再合成包括磷酸肌酸分解、糖酵解及有氧氧化三条途径，形成了运动时骨骼肌内三个供能系统。
前 2 者合称为无氧代谢供能系统，后者称为有氧代谢供能系统。
（2）极量强度运动时，ATP 依靠 CP 转移其分子内的高能磷酸基团快速再合成，并构成磷酸原供能系统，具有快速和最大功率输出的特点，是短时间、最大强度或最大用力运动中的主要供能系统。
（3）在超过数秒的激烈运动中，糖酵解释放能量合成 ATP 构成糖酵解供能系统，对需要速度、速度耐力的运动项目十分重要，是 2-3 分钟大强度运动的主要供能系统。
（4）在有氧情况下，糖、脂肪和蛋白质氧化成二氧化碳和水，释放能量合成 ATP，构成有氧代谢供能。
超过3 分钟以上的全力运动，基本上由有氧代谢供能。
其中糖有氧氧化供亚极量强度运动约 90 分，脂肪酸是中等强度、低强度、长时间运动的主要供能系统，蛋白质在超过 30 分钟的激烈运动中参与供能，但供能总量不超过总能耗的 18%。
1、长时间大强度运动和短时间大强度运动后肌糖原恢复的特点是什么？答：长时间：肌糖原恢复速率慢，受膳食含糖量的影响。
在恢复期最初 10 小时恢复最快，此时机体内糖异生作用较强，同时肌中糖原合成酶活性较高，应注意补糖，基本恢复大约需要 46 小时；短时间：肌糖原恢复速率较快，不受膳食中含糖量的影响或影响不大。
肌糖原消耗较少，糖酵解生成乳酸增多，激素调节的结果使血糖上升，另有糖异生作用，因此运动后 5 小时恢复最快，24 小时基本恢复。
2、中枢疲劳、外周疲劳主要有什么生化特点？答：中枢疲劳的生化特点：1）ATP 浓度降低，[ATP]/[ADP]比值降低，γ-氨基丁酸浓度升高，产生中枢抑制作用；2）血液色氨酸与支链氨基酸浓度比值增高，使 5-HT 拮抗进入血脑屏障，对中枢抑制加强；3）运动使氨基酸代谢加强，脑氨增多，抑制作用加强。