《酶的命名和分类》
合集下载
相关主题
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
返回
21
（四）酶与反应过渡状态的结合作用
• 酶与反应过渡状态的亲和力远大于酶与底 物或产物的亲和能力
Movie.ES P curve
返回
22
（五）酶与底物的手性选择结合作用
• 不对称催化作用 • 大多数天然产物都具有旋光性 • 酶分子的活性中心部位，含有多个具有催
化活性的手性中心，ຫໍສະໝຸດ Baidu底物分子起诱导和 定向作用，使反应按单一的方向进行。
酶的活性中心 结合部位：专一性
空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶－底物复 合物的形成。
催化部位：高效性
• 与结合部位重叠或非常靠近； • 含有多种具有活性侧链的氨基酸残基； • 有的含有辅酶或金属离子； • 激活底物或降低过渡态活化能。
14
15
酶分子的结构
Movie.enzyme reaction1
酶
1
(Biocatalytics)
学习要求 生物催化剂的发现和发展
酶的命名和分类 酶的作用特性 酶促反应动力学
酶的抑制剂与与药物分子设计 酶活力的测定
核酸酶和抗体酶 寡聚酶、同功酶和固定化酶
酶的应用
2
章首
学习要求
• 了解酶的命名和分类 • 弄清酶的化学本质 • 掌握理解活性中心、酶活性、反应初速度、比活性、Km
23
24
返回
25
三、酶的非蛋白组分
——辅酶和金属离子
返回
26
（一）辅酶和辅基
1、辅酶和辅基的区别
与酶蛋白结合的强弱——透析
2、辅酶和辅基的功能 本质：小分子有机化合物 具有氧化还原性或转移基团的能力
3、辅酶和辅基的作用特点 直接参与反应——“第二底物”
• 全酶中的辅酶决定酶反应专一性——同一辅酶或辅基可
以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。
• 全酶中的酶蛋白决定底物专一性
27
（一）辅酶和辅基
4、辅酶和维生素
大多数辅酶或辅基的前体是维生素，主要是水溶性B 族维生素。
28
返回 29
（二）酶分子中的金属离子
• 金属酶（mentalloenzymes)，如SOD
1） 酶蛋白与金属离子结合紧密
2）过渡金属离子：如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+，
• 必需基团：与酶的催化活性有关
• 活性中心的必需基团：与底物结合 • 非活性中心的必需基团：具有空间 支撑或结构
维持作用
• 非必需基团：与酶的其它活性有关，如识别、 定位、免疫等
16
17
返回
18
Movie. Enzyme reaction2
（二）酶与底物分子相互作用
• 酶－底物中间复合物（enzyme-substrate complex)
1965年，鸡卵清溶菌酶的三维结构 1969年，人工合成核糖核酸酶
4
二、生物催化剂的发展 1、Ribozyme 1982年 2、抗体酶 （abzymes) 3、生物酶工程 4、人工酶 5、模拟酶 酶的本质？
章首
5
5.2 酶的命名和分类
➢ 国际系统命名法：
1、名称由两部分组成：底物＋反应名称 如：ATP:己糖磷酸转移酶
最适PH、最适温度、酶原、竞争性抑制 • 弄清影响酶促作用的各种因素 • 掌握酶促作用的动力学和结构基础 • 对比酶的几种不同类型的抑制作用 • 酶的作用机制与药物分子的设计 • 了解核酸酶、抗体酶的相关知识 • 了解同功酶、诱导酶、别构酶、固定化酶的本质和应用
3
5.1 生物催化剂的发现和发展
• 一、生物催化剂的发现 1、ferment 2、淀粉糖化酶：1833 3、enzyme 1878年 4、1926年，脲酶结晶，提出酶的蛋白质的本质 5、1963年，牛胰核糖核酸酶的一级结构
2、不管酶催化正反应还是逆反应，都用同一名称。 如：DH2:NAD氧化还原酶
➢ 习惯名或常用名：
1、根据酶所作用的底物命名 如：淀粉酶，蛋白酶 2、根据酶所催化的反应命名 如：转氨酶，脱氢酶 3、在底物、反应基础上加上酶的来源或其它特点命名
如：胰蛋白酶、碱性磷酸酶
6
国际系统分类法
➢ 酶的六大类：
1. 氧化还原酶类（oxido-reductases) 2. 转移酶类（transferases) 3. 水解酶类（hydrolases) 4. 裂合酶类（lyases) 5. 异构酶类（isomerases) 6. 合成酶类（ligases)
Zn2+，Mn2+等
3）通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连 或作为酶的辅助因子
• 金属激活酶（metal-actived enzymes)
E+S
ES E+P
返回
19
酶－底物结合力
• 1、静电引力 • 2、氢键 • 3、疏水键相互作用：活性中心是相对的疏水环境
20
（三）酶与底物的定向效应
• 底物分子结合到酶的活性中心：
1)底物在酶活性中心的有效浓度大大增加 2)活性中心的立体构型和相关基团的诱导和定
向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接 近，并被严格定位 3)是酶促反应具有高效率和专一性的原因
如：SOD（超氧化物歧化酶） ——EC1.15.1.1（Enzyme Commission)
7
章首
8
5.3 酶的作用特性 章首
• 酶的催化作用特性 • 与酶的催化特性有关的因素 • 酶的非蛋白组分——辅酶和金属离子
9
酶的催化作用特性
（一）酶是自然界中催化活性最高的一类 催化剂
比普通催化剂效能高107～1013倍
酶的催化作用特性
（三）酶促反应遵循米氏动力学方程
12
与酶催化特性有关的因素
• 1 酶分子的结构 • 2 酶与底物分子之间的相互作用 • 3 酶与底物分子之间的定向效应 • 4 酶与反应过渡态的结合作用 • 5 酶与底物的手性选择性结合作用
返回13
（一）酶分子的结构
Movie.ES complex
Movie.decrease energy
10
酶的催化作用特性
（二）酶是具有高度选择性的催化剂
• 反应专一性(reaction specificity) 只催化一种或一类反应，几乎不产生副反应
• 底物专一性(substrate specificity) (1)结构专一性(structure specificity) 如：脲酶：只催化水解尿素 (2)立体专一性(stereo specificity) 手性底物，如：淀粉酶只水解D－葡萄糖形 成的1,4-糖苷键 (3)几何专一性(geometric specificity) 只催化某种几何异构体底物的反应 返回11
21
（四）酶与反应过渡状态的结合作用
• 酶与反应过渡状态的亲和力远大于酶与底 物或产物的亲和能力
Movie.ES P curve
返回
22
（五）酶与底物的手性选择结合作用
• 不对称催化作用 • 大多数天然产物都具有旋光性 • 酶分子的活性中心部位，含有多个具有催
化活性的手性中心，ຫໍສະໝຸດ Baidu底物分子起诱导和 定向作用，使反应按单一的方向进行。
酶的活性中心 结合部位：专一性
空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶－底物复 合物的形成。
催化部位：高效性
• 与结合部位重叠或非常靠近； • 含有多种具有活性侧链的氨基酸残基； • 有的含有辅酶或金属离子； • 激活底物或降低过渡态活化能。
14
15
酶分子的结构
Movie.enzyme reaction1
酶
1
(Biocatalytics)
学习要求 生物催化剂的发现和发展
酶的命名和分类 酶的作用特性 酶促反应动力学
酶的抑制剂与与药物分子设计 酶活力的测定
核酸酶和抗体酶 寡聚酶、同功酶和固定化酶
酶的应用
2
章首
学习要求
• 了解酶的命名和分类 • 弄清酶的化学本质 • 掌握理解活性中心、酶活性、反应初速度、比活性、Km
23
24
返回
25
三、酶的非蛋白组分
——辅酶和金属离子
返回
26
（一）辅酶和辅基
1、辅酶和辅基的区别
与酶蛋白结合的强弱——透析
2、辅酶和辅基的功能 本质：小分子有机化合物 具有氧化还原性或转移基团的能力
3、辅酶和辅基的作用特点 直接参与反应——“第二底物”
• 全酶中的辅酶决定酶反应专一性——同一辅酶或辅基可
以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。
• 全酶中的酶蛋白决定底物专一性
27
（一）辅酶和辅基
4、辅酶和维生素
大多数辅酶或辅基的前体是维生素，主要是水溶性B 族维生素。
28
返回 29
（二）酶分子中的金属离子
• 金属酶（mentalloenzymes)，如SOD
1） 酶蛋白与金属离子结合紧密
2）过渡金属离子：如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+，
• 必需基团：与酶的催化活性有关
• 活性中心的必需基团：与底物结合 • 非活性中心的必需基团：具有空间 支撑或结构
维持作用
• 非必需基团：与酶的其它活性有关，如识别、 定位、免疫等
16
17
返回
18
Movie. Enzyme reaction2
（二）酶与底物分子相互作用
• 酶－底物中间复合物（enzyme-substrate complex)
1965年，鸡卵清溶菌酶的三维结构 1969年，人工合成核糖核酸酶
4
二、生物催化剂的发展 1、Ribozyme 1982年 2、抗体酶 （abzymes) 3、生物酶工程 4、人工酶 5、模拟酶 酶的本质？
章首
5
5.2 酶的命名和分类
➢ 国际系统命名法：
1、名称由两部分组成：底物＋反应名称 如：ATP:己糖磷酸转移酶
最适PH、最适温度、酶原、竞争性抑制 • 弄清影响酶促作用的各种因素 • 掌握酶促作用的动力学和结构基础 • 对比酶的几种不同类型的抑制作用 • 酶的作用机制与药物分子的设计 • 了解核酸酶、抗体酶的相关知识 • 了解同功酶、诱导酶、别构酶、固定化酶的本质和应用
3
5.1 生物催化剂的发现和发展
• 一、生物催化剂的发现 1、ferment 2、淀粉糖化酶：1833 3、enzyme 1878年 4、1926年，脲酶结晶，提出酶的蛋白质的本质 5、1963年，牛胰核糖核酸酶的一级结构
2、不管酶催化正反应还是逆反应，都用同一名称。 如：DH2:NAD氧化还原酶
➢ 习惯名或常用名：
1、根据酶所作用的底物命名 如：淀粉酶，蛋白酶 2、根据酶所催化的反应命名 如：转氨酶，脱氢酶 3、在底物、反应基础上加上酶的来源或其它特点命名
如：胰蛋白酶、碱性磷酸酶
6
国际系统分类法
➢ 酶的六大类：
1. 氧化还原酶类（oxido-reductases) 2. 转移酶类（transferases) 3. 水解酶类（hydrolases) 4. 裂合酶类（lyases) 5. 异构酶类（isomerases) 6. 合成酶类（ligases)
Zn2+，Mn2+等
3）通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连 或作为酶的辅助因子
• 金属激活酶（metal-actived enzymes)
E+S
ES E+P
返回
19
酶－底物结合力
• 1、静电引力 • 2、氢键 • 3、疏水键相互作用：活性中心是相对的疏水环境
20
（三）酶与底物的定向效应
• 底物分子结合到酶的活性中心：
1)底物在酶活性中心的有效浓度大大增加 2)活性中心的立体构型和相关基团的诱导和定
向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接 近，并被严格定位 3)是酶促反应具有高效率和专一性的原因
如：SOD（超氧化物歧化酶） ——EC1.15.1.1（Enzyme Commission)
7
章首
8
5.3 酶的作用特性 章首
• 酶的催化作用特性 • 与酶的催化特性有关的因素 • 酶的非蛋白组分——辅酶和金属离子
9
酶的催化作用特性
（一）酶是自然界中催化活性最高的一类 催化剂
比普通催化剂效能高107～1013倍
酶的催化作用特性
（三）酶促反应遵循米氏动力学方程
12
与酶催化特性有关的因素
• 1 酶分子的结构 • 2 酶与底物分子之间的相互作用 • 3 酶与底物分子之间的定向效应 • 4 酶与反应过渡态的结合作用 • 5 酶与底物的手性选择性结合作用
返回13
（一）酶分子的结构
Movie.ES complex
Movie.decrease energy
10
酶的催化作用特性
（二）酶是具有高度选择性的催化剂
• 反应专一性(reaction specificity) 只催化一种或一类反应，几乎不产生副反应
• 底物专一性(substrate specificity) (1)结构专一性(structure specificity) 如：脲酶：只催化水解尿素 (2)立体专一性(stereo specificity) 手性底物，如：淀粉酶只水解D－葡萄糖形 成的1,4-糖苷键 (3)几何专一性(geometric specificity) 只催化某种几何异构体底物的反应 返回11