第二章 蛋白质化学2 (1)
第二章蛋白质化学2
第二章核酸的结构和功能一、选择题1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（B）。
A、骤然冷却B、缓慢冷却C、浓缩D、加入浓的无机盐2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（D）。
A、DNA的Tm值B、序列的重复程度C、核酸链的长短D、碱基序列的互补3、核酸中核苷酸之间的连接方式是（C）。
A、2’，5’—磷酸二酯键B、氢键C、3’，5’—磷酸二酯键D、糖苷键4、tRNA的分子结构特征是（A）。
A、有反密码环和3’—端有—CCA序列B、有反密码环和5’—端有—CCA序列C、有密码环D、5’—端有—CCA序列5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系（D）是不正确的。
A、C+A=G+TB、C=GC、A=TD、C+G=A+T6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中（A）是正确的。
A、两条单链的走向是反平行的B、碱基A和G配对C、碱基之间共价结合D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列（C）RNA杂交。
A、5’-GpCpCpAp-3’B、5’-GpCpCpApUp-3’C、5’-UpApCpCpGp-3’D、5’-TpApCpCpGp-3’8、RNA和DNA彻底水解后的产物（C）。
A、核糖相同，部分碱基不同B、碱基相同，核糖不同C、碱基不同，核糖不同D、碱基不同，核糖相同9、下列关于mRNA描述，（A）是错误的。
A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。
B、真核细胞mRNA在3’端有特殊的“尾巴”结构C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构D、原核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构10、tRNA的三级结构是（B ）。
A、三叶草叶形结构B、倒L形结构C、双螺旋结构D、发夹结构11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（C）。
A、氢键B、离子键C、碱基堆积力D范德华力12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中（A）是不正确的。
第二章 蛋白质补充习题及答案
第二章蛋白质一、填空题1. 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有________________、________________和________________。
酸性氨基酸有________________和________________。
2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。
(1)________________是带芳香族侧链的极性氨基酸。
(2)________________和________________是带芳香族侧链的非极性氨基酸。
(3)________________是含硫的极性氨基酸。
(4)________________或________________是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。
(5)在一些酶的活性中心中起作用并含羟基的极性较小的氨基酸是________________。
3. 氨基酸的等电点(pI)是指________________。
4. 脯氨酸与茚三酮反应产生________________色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生________________色的物质。
5. 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定________________上放出的________________。
6.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的________________、________________和________________三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。
7. 在α-螺旋中C＝O和N-H基之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以________________排列。
8. 维持蛋白质构象的化学键有________________、________________、________________、________________、________________和________________。
生物化学作业答案
生物化学作业答案《生物化学》作业答案第一章绪论练习题一、名词解释生物化学二、问答题为什么护理学专业学生必须自学生物化学？参考答案：一、名词解释生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科。
二、问答题请问：生物化学在医学教育中起至了承前启后的关键促进作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有著程度相同的联系。
从分子水平阐述疾病出现的机制、药理作用的原理以及体内的新陈代谢过程等，都有赖于生物化学的科学知识基础。
生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观测和护理确诊提供更多依据，对保持人类身心健康，防治疾病的出现和发展都起至着关键促进作用。
第二章蛋白质化学练习题一、名词解释1、蛋白质的一级结构2、肽键3、蛋白质的等电点（pi）9、蛋白质的呈色反应二、问答题1、什么就是蛋白质的变性？详述蛋白质的变性后的临床使用价值。
2、详述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。
3、蛋白质存有哪些主要生理功能？参考答案：一、名词解释1、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
2、肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基水解酯化构成的酰胺键。
3、蛋白质的等电点（pi）：在某一ph条件下，蛋白质离解成正负离子数量成正比，静电荷为零，此时溶液的ph称作蛋白质的等电点。
4、蛋白质的呈色反应指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应呈色，这种现象称作蛋白质的呈色反应。
二、问答题1、请问：蛋白质的变性就是指蛋白质在某些化学因素的促进作用下，严苛的空间构象受到破坏，从而发生改变化学性质并丧失生物活性的现象称作蛋白质的变性。
利用蛋白质变性原理在临床应用领域中存有关键意义和实用价值，例如（1）利用酒精、冷却煮熟、紫外线照射等方法去消毒杀菌；（2）口服大量牛奶救治重金属中毒的病人；（3）临床检验中在叶唇柱醋酸促进作用下冷却推动蛋白质在pi时凝结反应检查尿液中的蛋白质；（4）冷却煮熟蛋白质食品，有助于蛋白酶的催化作用，推动蛋白质食品的消化吸收等。
生物化学 第二章 蛋白质化学 上
一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
•酸性：
•碱性：
•手性（旋光性）：
•特异性
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸（6个）
极性不带电荷（6个）
芳香族（3个）
带电荷（5个）
二 氨基酸的分类和结构 1．按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His（碱性氨基酸） 带负电荷：Asp, Glu（酸性氨基酸）
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体） 明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸） 肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分，
也称复合蛋白质（conjugated protein）或全蛋白质（holoprotein） 结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为：
① 色蛋白（chromoprotein）色素+Pr
血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄 素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色 胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷 钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB
1 蛋白质 知识点
第二章蛋白质化学蛋白质是基本的生命物质之一，是细胞组分中含量最丰富、功能最多的生物大分子。
它的元素组成主要包括C、H、O、N、S，有些蛋白质还含有微量的P、Fe、Cu、Zn、I等。
研究蛋白质的结构与功能是生命科学最基本的命题。
凯氏定氮法蛋白氮占蛋白质含量的16% 蛋白质含量=蛋白氮*6.25蛋白质是生命活动的体现者，其主要功能有：（了解）1) 酶是以蛋白质为主要成分的生物催化剂（催化作用）2) 结构蛋白（如微管蛋白、胶原蛋白、角蛋白）参与细胞和组织的建成（结构蛋白）3) 某些动物激素是蛋白质，如胰岛素、生长素、促甲状腺激素（调节作用）4) 运动蛋白如肌动蛋白、肌球蛋白、鞭毛、纤毛等与肌肉收缩核细胞运动有关（运动作用）5) 动物的抗体、补体、干扰素等也是蛋白质（防御作用）6) 某些蛋白质具有运输功能，如血红蛋白、肌红蛋白、脂蛋白、细胞色素、细胞膜上的离子通道、离子泵等（运输作用）7) 种子贮藏蛋白、酪蛋白、血浆蛋白参与贮存氨基酸和蛋白的功能（营养作用）8) 激素和神经递质有接受传递信息的功能；9) 染色质蛋白、阻遏蛋白、转录因子等参与基因表达调控；蛋白质基本结构单元蛋白质的基本结构单元是氨基酸多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物——多肽链多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质一、氨基酸（一）蛋白质氨基酸结构及分类1、氨基酸的结构参与蛋白质组成的氨基酸有20种。
除脯氨酸是一种α—亚氨基酸外，其于都是α—氨基酸，除没有手性碳原子的甘氨酸外，其于都是L-氨基酸。
COOHH3 N C HR2、氨基酸的分类非极性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met酸性氨基酸（基团带负电荷）：Asp、Glu极性氨基酸碱性氨基酸（基团带正电荷）：Lys、Arg、His（含有咪唑环）非解离的极性氨基酸：Gly、Ser、Thr、Cys、Tyr、Asn、Gln 芳香族氨基酸：Phe、Trp（含有吲哚环）、Tyr含硫元素氨基酸2种：Met、Cys3、稀有的蛋白质氨基酸它们通常是常见氨基酸的衍生物。
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
基础生物化学
HA
H+ + A-
K平衡= [H+] * [A-]/[HA] pK平衡 = pH - lg{[A-]/[HA]} pH = pK平衡 + lg{[A-]/[HA]}
氨基酸的等电点的计算
R+
-H+ k1
R0
-H+ k2
R-
pH = pK1 + lg {[R0] / [R+]} pH = pK2 + lg {[R-] / [R0]}
• 酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2
• 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2
侧链可解离的氨基酸等电点计算举例： 记忆诀窍：氨基酸处于电荷为零时的环境pH
谷氨酸的解离
组氨酸的解离
谷氨酸，PI=(pK1 + pKR )/2 =3.22
组氨酸，PI=(pK2 + pKR )/2 =7.59
苯丙氨酸 (Phe, F)
酪氨酸 (Tyr, Y)
色氨酸 (Trp, W)
3种芳香族氨基酸的结构式
氨基酸的分类（3）
一般来讲，极性氨基酸大部分都是亲水 氨基酸，但甲硫氨酸是极性氨基酸而不 是亲水氨基酸
R基团对水分 子的亲和性
亲水氨基酸： 上述11种极性氨基酸 - 甲硫氨酸 + 酪氨酸 （11种） 疏水氨基酸（9种）
第二章 蛋白质化学
Protein Chemistry
蛋白质的生物学功能 蛋白质的元素组成 氨基酸 肽 蛋白质的结构 蛋白质的结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类
第一节 蛋白质的生物学功能
1 第二章 蛋白质化学作业及答案
班级学号姓名第二章《蛋白质化学》作业及参考答案第一部分试题1．氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。
用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸：（a）含有一个羟基；b）含有一个氨基；c）含有一个具有芳香族性质的基团；（d）含有分支的脂肪族烃链；（e）含有硫；（f）含有一个在pH 7－10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。
2．某种溶液中含有三种三肽：Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基团的pKa 为3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。
在哪种pH（2.0,6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？3．利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。
（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和V al；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。
试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？5．一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3V al。
部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。
（a）Asp - Glu - V al - Gly - Gly - Glu - Ala（b）V al - Asp - V al - Asp - Glu（c）V al - Asp - V al（d）Glu - Ala -Leu - Gly -Arg（e）V al - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu（f）Leu - Gly - Arg6．由下列信息求八肽的序列。
（a）酸水解得Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2V al（b）Sanger试剂处理得DNP-Ala。
生物化学问答题
⽣物化学问答题第⼆章蛋⽩质化学1、举例说明蛋⽩质的⼀级结构、空间结构与功能的关系。
答：⼀级结构是空间结构和功能的基础。
⼀级结构相似其功能也相似，例如不同哺乳动物的胰岛素⼀级结构相似，仅有个别氨基酸差异，故它们都具有胰岛素的⽣物学功能；⼀级结构不同，其功能也不同；⼀级结构发⽣改变，则蛋⽩质功能也发⽣改变，例如⾎红蛋⽩由两条α链和两条β链组成，正常⼈β链的第六位⾕氨酸换成了缬氨酸，就导致分⼦病--镰⼑状红细胞贫⾎的发⽣，患者红细胞带氧能⼒下降，易出⾎。
空间结构与功能的关系也很密切，空间结构改变，其理化性质与⽣物学活性也改变。
如核糖核酸酶变性或复性时，随之空间结构破坏或恢复，⽣理功能也丧失或恢复。
变构效应也说明空间结构改变，功能改变。
2、什么是多肽链的N末端和C末端？如何测定N末端？答：c端是羧基端，n端是氨基端。
测定N末端可⽤2,4-⼆硝基氟苯法、丹磺酰氯法和Edman降解法。
3、维持蛋⽩质溶液稳定的因素是什么？实验中常⽤来沉淀蛋⽩质的⽅法有哪些？答：1）蛋⽩质的⽔化作⽤（⽔膜或⽔化层）2）蛋⽩质颗粒在⾮等电点时带有相同电荷沉淀蛋⽩质的主要⽅法有:1、加⾼浓度中性盐（盐析）2、重⾦属盐沉淀蛋⽩质3、⽣物碱试剂和某些酸类沉淀蛋⽩质4、有机溶剂沉淀蛋⽩质5、加热凝固4、什么是蛋⽩质的变性作⽤和复性作⽤？蛋⽩质变性后哪些性质会发⽣改变？答：蛋⽩质的变性作⽤是指在某些因素的影响下，蛋⽩质分⼦的空间构象被破坏，并导致其性质和⽣物活性改变的现象。
除去变性因素，某些蛋⽩质变性后在适当条件下可恢复其原来的三维结构和⽣物活性，这个过程称为蛋⽩质的复性。
变性发⽣的改变：①⽣物活性丧失②理化性质改变，包括：溶解度降低，结晶能⼒丧失，光学性质改变③⽣物化学性质改变，分⼦结构伸展松散，易被蛋⽩酶分解5、试⽐较蛋⽩质的⼀、⼆、三、四级结构及维持其稳定的化学键。
答：（1）多肽链中氨基酸的数⽬、排列顺序和连接⽅式称为蛋⽩质的⼀级结构，维系蛋⽩质⼀级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋⽩质还包含⼆硫键。
生物化学 课本答案
第二章蛋白质一、课后习题1. 用对与不对回答下列问题。
如果不对，请说明原因。
（1）构成蛋白质的所有氨基酸都是L 型的。
（2）当谷氨酸在pH4.5 的醋酸盐缓冲液中进行电泳时，它将向正极移动。
（3）如果用末端测定法测不出某肽的末端，则此肽必定是个环肽。
（4）α-螺旋就是右手螺旋。
（5）β-折叠仅仅出现在纤维状蛋白质分子中。
2. 已知 Lys 的ε-氨基的pK’a 为10.5，问pH9.5 时，Lys 溶液中将有多少分数这种基团给出质子（即[-NH3+]和[-NH2]各占多少）？3. 在强酸性阳离子交换柱上 Asp、His、Gly 和Leu 等几种氨基酸的洗脱顺序如何？为什么？4. Gly、His、Glu 和Lys 分别在pH1.9、6.0 和7.6 三种缓冲液中的电泳行为如何？电泳完毕后它们的排序如何？5. 1.068g 的某种结晶α-氨基酸，其pK1’和pK2’值分别为2.4 和9.7，溶解于100ml 的0.1mol/LNaOH 溶液中时，其pH 为10.4。
计算该氨基酸的相对分子量，并提出可能的分子式。
6. 求 0.1mol/L 谷氨酸溶液在等电点时三种主要离子的浓度各为多少?7. 向 1L 1mol/L 的处于等电点的氨基酸溶液中加入0.3 molHCl，问所得溶液的pH 是多少？如果加入0.3molNaOH 以代替HCl 时，pH 又将如何？8. 现有一个六肽，根据下列条件，作出此六肽的氨基酸排列顺序。
（1） DNFB 反应，得到DNP-Val;（2）肼解后，再用DNFB 反应，得到DNP-Phe;（3）胰蛋白酶水解此六肽，得到三个片段，分别含有1 个、2 个和3 个氨基酸，后两个片段呈坂口反应阳性。
（4）溴化氢与此六肽反应，水解得到两个三肽，这两个三肽片断经DNFB 反应分别得到DNP-Val 和DNP-Ala。
9. 有一九肽，经酸水解测定知由4 个氨基酸组成。
用胰蛋白酶水解成为两个片段，其中一个片断在280nm 有强的光吸收,并且对Pauly 反应、坂口反应都呈阳性；另一个片段用CNBr 处理后释放一个氨基酸与茚三酮反应呈黄色。
《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
生物化学第二章 蛋白质
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
第二章蛋白质化学氨基酸
氨基的羧酸。是羧酸分子中Cα 上 的一个H被氨基取代而成的化合物。
R-COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
R-C α H -COOH
H
R-C α H -COOH
NH2
蛋白质氨基酸
• 自然界中存在的氨基酸有300余种，但组成蛋白 质的有22种，称为蛋白质氨基酸，又名标准氨基 酸，其中最早发现的20种较为常见，
• 20种氨基酸中，第一个被发现的是Asn，是1806 年在植物芦笋中发现的；最后一个被发现的是 Thr，是1938年在小麦麸质中发现的。
• 2种不常见的蛋白质氨基酸：含硒半胱氨酸（第 21种）和吡咯赖氨酸（第22种）
一、氨基酸的结构
氨基酸的结构通式
COO+α
H3N C H
COOH
或
H2N
α
CH
R
（1） L-α-氨基酸的衍生物 L-瓜氨酸和L-鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物。
（2）D-α-氨基酸 D-Ala存在于肽聚糖中，D-Phe是短杆菌肽S的组分 （3）β、γ、δ-氨基酸 β-Ala是泛酸的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化 学介质。
五、AA的重要理化性质
（一）氨基酸的物理性质
• 状态：无色晶体或粉末 • 溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，
凯氏定氮法：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
蛋白质含量的测定： 凯氏定氮法(测定氮的经典方法)
三聚氰胺（Melamine）
• 分子量126.12。
• 牛奶中总蛋白质由大约 94%的纯 蛋白质（约3.1g/100g）和约6% 非蛋白质（约0.2g/100g）组成。 总蛋白质平均含量为3.3%。
第二章蛋白质化学蛋白质的结构(共67张PPT)
肽键为一平面
相邻的a碳原子呈反式构型
3、肽的命名及结构
• 1、根据所含AA数目：二肽、三肽、四肽等 • 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。 • 3、肽结构：自然界中存在的肽有开链式结构和
环状结构。环状结构中没有游离的氨基末端和 游离的羧基末端，微生物中常见，如，短杆菌 肽S 。
4、多肽链的表达式
〔1〕组成蛋白质的多肽链数目； 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。
2、亚基间呈特定的三维空间排布，依赖次级键维持其结构稳定 ．
〔2〕多肽链的氨基酸顺序； 3、蛋白质分子中亚基可相同，也可不相同。
常用的有巯基乙醇(mercaptoethanol) 、巯基乙酸(mercaptoacetic acid) 、二硫苏糖醇(dithiothreitol, DTT)等。 硼氢化锂〔LiBH4〕
2H2O
GSSG
NADP+
GSH复原酶
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
(三)蛋白质一级结构的测定
要求
• 样品必须是均一的。纯度在>97%以上 • 知道蛋白质的相对分子质量
• (1)组成蛋白质的多肽链数目 (2)多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序; (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ★其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白 质高级结构及其生物功能的根底。
化学裂解法
溴化氰法〔CNBr〕:特异性水解对Met羧基形成的 肽键 羟胺法:羟胺专一裂解Asn-Gly的肽键，酸性条件下 裂解Asn-Pro肽键。
酶水解法〔专一性高，水解产率高〕
胰蛋白酶: 胰凝乳蛋白酶〔糜蛋白酶〕: 胃蛋白酶:
第二章 蛋白质
第二节 肽
一、肽、肽链和肽键
氨基酸与氨基酸之间通过α -氨基和α -羧基形成酰胺键共价地 结合在一起,这样形成的产物叫做肽（Peptide）。
在蛋白质化学中，这种酰胺键称为肽键（Peptide bond）。
由氨基酸借肽键所形成的一条线性的链状分子就叫做肽链 (peptide chain) 。在肽链结构中,每个的氨基酸不再是完整的， 因此叫做氨基酸残基（residue）。
第二章 蛋白质
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节
氨基酸 肽 蛋白质的分离与鉴定 蛋白质的结构 蛋白质的变性与复性
蛋白质概述
蛋白质-英文为“Protein”——第一重要
生老病死，万物轮回(蛋白质层次)
生（诞生、生长）：在蛋白质（酶）控 制（催化）下的老细胞计划性凋亡和新细胞的 再生（细胞新陈代谢）、活细胞物质的代谢。 老？ 蛋白质功能的普遍衰退(?)。
提问：什么是α-氨基酸？
----C-C-C-C(NH2)-COOH
----C-C-C (NH2)- C - COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
----C-C (NH2)- C - C - COOH γ-氨基酸
（二）氨基酸侧链的性质与分类
常见的蛋白质氨基酸有20种
20种都是-氨基酸 除甘氨酸(Gly)外， -C都是不对称碳原子，且 都为L-构型 脯氨酸(Pro)不含游离的氨基，为亚氨基酸 半胱氨酸(Cys)和蛋氨酸(Met)含有S元素
五、 氨基酸的化学性质
1、与茚三酮的反应
弱酸 加热 茚三酮
<氨基与羧基共同参加的反应>
脱羧，脱氨
还原茚三酮
脯氨酸与茚三酮反应生成亮黄色化合物 天冬酰胺--棕色
《生物化学(乙)》必做作业答案
浙江大学远程教育学院《生物化学（乙）》课程作业答案（必做）第二章蛋白质化学一、填空题1.答案：肽键氨基羧基共价键2. 答案：16% 氨基酸 20种甘氨酸脯氨酸 L-α—氨基酸3. 答案：α—螺旋β—折叠β—转角无规卷曲4. 答案：氢键离子键(盐键) 疏水作用范德华力5. 答案：亚基6. 答案：颗粒表面水化膜表面带有同种电荷，二、名词解释1. 蛋白质一级结构：答案：指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序，这种顺序是由基因上遗传信息所决定的。
维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，一级结构是蛋白质分子的基本结构，它是决定蛋白质空间结构的基础。
2. 肽键平面：答案：肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面，称为肽单元或肽键平面。
但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
3. 亚基：答案：某些蛋白质作为一个表达特定功能的单位时，由两条以上的肽链组成，这些多肽链各自有特定的构象，这种肽链就称为蛋白质的亚基。
4. 变构效应：答案：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。
以血红蛋白为例，一分子氧与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与氧气结合。
5.肽：答案：一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽键，多个氨基酸以肽键连接成的反应产物称为肽。
三、问答题1．什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何特征？答案：蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。
在α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。
氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α－螺旋稳定。
蛋白质(学生版)高二化学精品讲义(苏教2019选择性必修3)
第二单元蛋白质6.2 蛋白质目标导航1．认识蛋白质和氨基酸的关系；2．认识氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质；3．认识蛋白质的组成和性质特点；4．认识核酸的结构特点和生物功能。
知识精讲知识点01 氨基酸的组成、结构与性质1．组成和结构(1)最常见的有20种，被称为__________氨基酸。
这20种常见氨基酸中，除甘氨酸外，其余都是__________分子，且都是________型。
(2)概念：氨基酸就是带有__________的羧酸。
羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被__________取代后生成的化合物称为氨基酸。
(3)根据氨基和羧基的相对位置，氨基酸可以分为α-氨基酸、β-氨基酸等。
自然界中最常见的为__________。
α-氨基酸的结构：，氨基和羧基连在__________碳原子上。
2．常见的氨基酸甘氨酸（氨基乙酸）：______________________________丙氨酸（α-氨基丙酸）：_____________________________谷氨酸（2-氨基-1,5-戊二酸）：______________________________苯丙氨酸（α-氨基苯丙酸）：______________________________3．物理性质固态氨基酸主要以__________形式存在，熔点__________，__________挥发，__________于有机溶剂。
常见的氨基酸均为_______色结晶，熔点在200 ℃以上。
4．化学性质(1)两性氨基酸分子中既含有氨基(显_______性)，又含有羧基(显______性)，因此，氨基酸是_______化合物，能与酸、碱反应生成盐。
反应方程式：____________________________________________________________________________________________________(2)成肽反应两个氨基酸分子(可以相同，也可以不同)，在酸或碱的存在下加热，通过一分子的__________与另一分子的__________间脱去一分子水，缩合形成含有____________________的化合物，称为成肽反应。
生物化学 第2章 蛋白质(2)
目标蛋白质的分离纯化程序主要包括:
1 3 材料的选择； 蛋白质初步提纯；
2 组织匀浆的方法除去杂蛋白,直至完全纯化；
5 目标蛋白的鉴定。 用于研究目的蛋白质通常应保持它的生物活性。因此，在目标蛋白 质的整个分离纯化过程中要在较低温度下(0－4℃)操作，注意使用蛋 白酶(使蛋白质降解的酶)的抑制剂，避免使用剧烈条件，以免蛋白质 特定的折叠结构受到破坏。
600g,3 min.上清 沉淀：细胞核 6000g,8 min.上清 沉淀：线粒体，叶绿体， 溶酶体，过氧化酶体 沉淀：细胞质膜，高尔基 体和内质网膜的碎片 沉淀：核糖体亚基
40000g.30 min.上清 100000g.90 min.上清
细胞液
平衡密度梯度离心： 用不同的离心速度、依据被分离物的密度而进 行分离的效果；通常是将没有纯化的物质铺在密度 溶液（如蔗糖溶液，氯化铯溶液为介质，离心管内 的溶液密度从底部到顶部是浓至稀的梯度）的顶层， 通过离心（160000g，3h）细胞内各成分不停地下 沉分别达到与溶液的密度相等时的位置。其介质的 密度范围宽于被分离组分的密度。
二 蛋白质一级结构测定 蛋白质测序的一般步骤：
首先目标蛋白质分离纯化得到高度纯净的蛋白质 样品。 （1） 测定蛋白质分子中多肽链的数目，末端分析， 分析多肽链的N末端和C末端。 （2） 拆分蛋白质分子中的多肽链。断裂链内二硫键。 （3） 测定多肽链的氨基酸组成，酸水解或碱水解。 （4） 多肽链部分裂解成肽段，专一性酶解。 （5） 测定各个肽段的氨基酸顺序。 （6） 确定肽段在多肽链中的顺序。 （7） 确定多肽链中二硫键的位置。
（五）电泳后的蛋白质检测：
考马斯亮蓝染色是常用的一项电泳染色方法,是根据 考马斯亮蓝能与蛋白质多肽链定量结合的原理而建立起的。 对于一个混合蛋白质的电泳分离来说,它只能检测样品的 分离情况；如果被检蛋白质的位置可以确定,可以将该蛋 白质的色带切下之后进行脱色,测定脱色液光吸收值,能对 该蛋白质进行定量分析。
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第二章核酸的结构和功能一、选择题1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（B）。
A、骤然冷却B、缓慢冷却C、浓缩D、加入浓的无机盐2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（D）。
A、DNA的Tm值B、序列的重复程度C、核酸链的长短D、碱基序列的互补3、核酸中核苷酸之间的连接方式是（C）。
A、2’，5’—磷酸二酯键B、氢键C、3’，5’—磷酸二酯键D、糖苷键4、tRNA的分子结构特征是（A）。
A、有反密码环和3’—端有—CCA序列B、有反密码环和5’—端有—CCA序列C、有密码环D、5’—端有—CCA序列5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系（D）是不正确的。
A、C+A=G+TB、C=GC、A=TD、C+G=A+T6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中（A）是正确的。
A、两条单链的走向是反平行的B、碱基A和G配对C、碱基之间共价结合D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列（C）RNA杂交。
A、5’-GpCpCpAp-3’B、5’-GpCpCpApUp-3’C、5’-UpApCpCpGp-3’D、5’-TpApCpCpGp-3’8、RNA和DNA彻底水解后的产物（C）。
A、核糖相同，部分碱基不同B、碱基相同，核糖不同C、碱基不同，核糖不同D、碱基不同，核糖相同9、下列关于mRNA描述，（A）是错误的。
A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。
B、真核细胞mRNA在 3’端有特殊的“尾巴”结构C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构D、原核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构10、tRNA的三级结构是（ B ）。
A、三叶草叶形结构B、倒L形结构C、双螺旋结构D、发夹结构11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（C）。
A、氢键B、离子键C、碱基堆积力 D范德华力12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中（A）是不正确的。
A、3'，5'－磷酸二酯键 C、碱基堆积力B、互补碱基对之间的氢键D、磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键13、Tm是指（C）情况下的温度。
A、双螺旋DNA达到完全变性时B、双螺旋DNA开始变性时C、双螺旋DNA结构失去1/2时D、双螺旋结构失去1/4时14、稀有核苷酸碱基主要见于（C）。
A、DNAB、mRNAC、tRNAD、rRNA15、双链DNA的解链温度的增加，提示其中含量高的是（D）。
A、A和GB、C和TC、A和TD、C和G16、核酸变性后，可发生的效应是（B）。
A、减色效应B、增色效应C、失去对紫外线的吸收能力D、最大吸收峰波长发生转移17、某双链DNA纯样品含15％的A，该样品中G的含量为（A ）。
A、35％B、15％C、30％D、20％18、预测下面（B ）基因组在紫外线照射下最容易发生突变。
A、双链DNA病毒B、单链DNA病毒C、线粒体基因组D、细胞核基因组19、下列关于cAMP的论述（B ）是错误的。
A、是由腺苷酸环化酶催化A TP产生B、是由鸟苷酸环化酶催化A TP产生的C、是细胞第二信息物质D、可被磷酸二酯酶水解为5'-AMP20、下列关于Z型DNA结构的叙述（D）是不正确的。
A、它是左手螺旋B、每个螺旋有12个碱基对，每个碱基对上升0.37nmC、DNA的主链取Z字形D、它是细胞内DNA存在的主要形式21、下列关于DNA超螺旋的叙述（B ）是不正确的。
A、超螺旋密度α为负值，表示DNA螺旋不足B、超螺旋密度α为正值，表示DNA螺旋不足C、大部分细胞DNA呈负超螺旋D、当DNA分子处于某种结构张力之下时才能形成超螺旋22、下列（B）技术常用于检测凝胶电泳分离后的限制性酶切片段。
A、Eastern blottingB、Southern blottingC、Northern blottingD、Western blotting23、下列复合物中除（C）外，均是核酸与蛋白质组成的复合物。
A、核糖体B、病毒C、核酶D、端粒酶24、胸腺嘧啶除了作为DNA的主要组分外，还经常出现在（ B ）分子中。
A、mRNAB、tRNAC、rRNAD、hnRNA25、艾滋病病毒HIV是一种（D）病毒。
A、双链DNA病毒B、单链DNA病毒C、双链RNA病毒D、单链RNA病毒26、对DNA片段作物理图谱分析，需要用（C）。
A、核酸外切酶B、DNase IC、限制性内切酶D、DNA聚合酶I27、引起疯牛病（牛海绵脑病）的病原体是（ C ）。
A、一种DNAB、一种RNAC、一种蛋白质D、一种多糖28、RNA经NaOH水解，其产物是（D）。
A、5’－核苷酸B、2’－核苷酸C、3’－核苷酸D、2’－核苷酸和3’－核苷酸29、下述DNA中（B）是单拷贝DNA。
A、组蛋白基因B、珠蛋白基因C、rRNA基因D、tRNA基因30、snRNA的功能是（B）。
A、作为mRNA的前身物B、促进mRNA的成熟C、催化RNA的合成D、使RNA的碱基甲基化31、在mRNA中，核苷酸之间（D ）连接。
A、磷酸酯键B、氢键C、糖苷键D、磷酸二酯键32、真核细胞RNA帽样结构中最多见的是（B ）。
A、m7ApppNmp(Nm)pNB、m7GpppNmp(Nm)pNC、m7UpppNmp(Nm)pND、m7CpppNmp(Nm)pN33、DNA变性后理化性质有下述那个改变（B ）。
A、对260nm紫外光吸收减少B、溶液粘度下降C、磷酸二酯键断裂D、糖苷键断裂34、决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是（A）。
A、-XCCA 3'末端B、TψC环C、HDU环D、反密码环35、下列单股DNA片段中（C）在双链状态下可形成回文结构。
A、ATGCCGTAB、ATGCTACGC、GTCATGACD、GTATCTAT36、下列对环核苷酸的描述（D）是错误的。
A、是由5'-核苷酸的磷酸基与核糖C-3'上的羟基脱水缩合成酯键,成为核苷的3',5'-环磷酸二酯B、重要的环核苷酸有cAMP及cGMPC、cAMP在生理活动及物质代谢中有重要的调节作用,被称之为第二信使D、环核苷酸的核糖分子中碳原子上没有自由的羟基37、DNA携带生物遗传信息这一事实意味着（C）。
A、不论哪一物种的碱基组成均应相同B、病毒的侵染是靠蛋白质转移至宿主细胞来实现的C、同一生物不同组织的DNA,其碱基组成相同D、DNA的碱基组成随机体年龄及营养状态而改变38、下列关于核酸的描述（C）是错误的。
A、核酸分子具有极性B、多核苷酸链有两个不相同的末端C、多核苷酸链的3'-端为磷酸基D、多核苷酸链的5'-端为磷酸基39、自然界游离核苷酸中的磷酸最常位于（C）。
A、核苷的戊糖的C-2'上B、核苷的戊糖的C-3'上C、核苷的戊糖的C-5'上D、核苷的戊糖的C-2'及C-3'上40、核酸（C）。
A、是生物小分子B、存在于细胞内唯一的酸C、是遗传的物质基础D、是组成细胞的骨架二、是非题（在题后括号内打√或×）1、杂交双链是指DNA双链分开后两股单链的重新结合。
×2、tRNA的二级结构是倒L型。
×3、DNA分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。
√4、Z型DNA与B型DNA可以相互转变。
√5、在tRNA分子中，除四种基本碱基（A、G、C、U）外，还含有稀有碱基。
√6、一种生物所有体细胞的DNA，其碱基组成均是相同的，这个碱基组成可作为该类生物种的特征。
√7、核酸探针是指带有标记的一段核酸单链。
√8、DNA是遗传物质，而RNA则不是。
×9、真核生物成熟mRNA的两端均带有游离的3ˊ－OH。
√10、核糖体不仅存在于细胞质中，也存在于线粒体和叶绿体中。
√11、基因表达的最终产物都是蛋白质。
×12、毫无例外从结构基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。
×13、对于提纯的DNA样品，测得OD260/OD280＜1.8，则说明样品中含有RNA。
×14、在所有病毒中，迄今为止还没有发现既含有RNA又含有DNA的病毒√15、生物体内，天然存在的DNA多为负超螺旋。
√16、由两条互补链组成的一段DNA有相同的碱基组成。
×17、所有生物的染色体都具有核小体结构。
×18、核酸是两性电解质，但通常表现为酸性。
√19、真核生物成熟tRNA的两端均带有游离的3′-OH。
×20、用于核酸分离的凝胶电泳有琼脂糖凝胶电泳和聚丙烯酰胺凝胶电泳。
√三、问答题：1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
答：根据碱基互补配对原则A=T=15.1% C=G=（1-15.1%）/2所以结果是：A(腺嘌呤)：15.1% T(胸腺嘧啶): 15.1%C（细胞嘧啶）: 34.9% G（鸟嘌呤）: 34.9%2、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？答：1）DNA化学组成：组成DNA的碱基有A、T、C、G四种，戊糖为D-2-脱氧核糖。
分子结构：DNA分子常为双链结构，包括一级结构、二级结构、三级结构等。
细胞内分布：DNA在细胞内主要分布于细胞核，组成染色质(染色体)，此外线粒体中也有少部分DNA。
生理功能：主要是作为遗传物质，通过复制将遗传信息由亲代传给子代。
2）RNA化学组成：组成RNA的碱基有A、U、C、G这四种，戊糖为D-核糖。
分子结构：RNA为单链线形分子，可自身回折形成局部双螺旋（二级结构），进而折叠（三级结构）。
细胞内分布：RNA分为三类：tRNA、rRNA和mRNA，分布于细胞质中的核糖体上。
生理功能：RNA的功能是与遗传信息在子代的表达有关，如转录、翻译。
某些病毒的基因组为RN A，此外RNA还有催化功能。
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？答：1）（1）两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。
（2）磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基对形成氢键，按A—T，G—C配对（碱基配对原则，Chargaff定律）（3）螺旋直径2nm，沿螺旋的中心轴形成大沟和小沟交替出现。
（4）相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp）重复一次，间隔为3.4nm。
2）解释生命活动：双螺旋DNA是储存遗传信息的分子，通过半保留复制，储存遗传信息；通过转录和翻译表达出生命活动所需信息。