中南民族大学研究生酶学第六章多种因素对酶反应速度的影响
影响酶促反应速率的其它因素PPT文档36页
21、没有人陪你走一辈子，所以你要 适应孤 独，没 有人会 帮你一 辈子， 所以你 要奋斗 一生。 22、当眼泪流尽的时候，留下的应该 是坚强 。 23、要改变命运，首先改变自己。
24、勇气很有理由被当作人类德性之 首，因 为这种 德性保 证了所 有其余 的德性 。--温 斯顿． 丘吉尔 。 25、梯子的梯阶从来不是用来搁脚的 ，它只 是让人 们的脚 放上一 段时间 ，以便 让不会再掉进坑里。——黑格尔 32、希望的灯一旦熄灭，生活刹那间变成了一片黑暗。——普列姆昌德 33、希望是人生的乳母。——科策布 34、形成天才的决定因素应该是勤奋。——郭沫若 35、学到很多东西的诀窍，就是一下子不要学很多。——洛克
有机介质中酶催化反映的影响因素
水含量
2. 最适水含量通常随溶剂极性增大（lgP减小）而增大，而最适水 活性与溶剂的极性无关。故在实际应用时应当控制反应体系的 水活度在最适水和度的范围内。（水活度更能确切地反映水对
酶催化反应速度（酶活性）的影响）
A
6
1. 温度升高能加快化学反应速度与过高的温度会引起酶失活两方面综合，故 在实际
使用时，酶催化反应的温度通常控制在最适温度范围内。
温度
2. 微水有机介质中，含水量低，酶的热稳定性增强，其最适温度高于水溶液 中催化
的最适温度，确定其最适温度。
3. 温度升高，酶的立体选择性降低；反之升高。Lam和Keinan的实验结果支 持此结
论；手性分子的拆分。为此，要控制适宜的反应温度，使酶催化反应在较 高的反
A
4
ห้องสมุดไป่ตู้
聚 合 物 相 对 分 子 1. 不同的有机溶剂，极性不同，对酶分子的结构及质底物和产物的分 配的影响不同，进而影响酶催化反应速度，甚量至影响酶的底物专
有机溶剂的种类 一性、对映体选择性、区域选择性和键选择性等。故二有氧机六溶环剂含的量/%
极性选择要适当。通常选用2≤lgP≤5的溶剂作为催化反应介质。 2. 水与有机介质混溶的单相反应体系中，有机溶剂含量对酶催化有
影响。 如：与水混溶的二氧六环介质,辣根过氧化酶(HRP)催化对苯基苯 酚的聚合反应,随着二氧六环的含量增加,酶催化得到的聚合物的 分子量也增加,80%时最大。
A
5
1-已烷 2-四氯甲烷 3-甲苯
反
应
速 度
123
4
4-苯 1. 当其它的影响因素不变时，体系的水含量或水火活度对酶催化
影响酶促反应速率的因素35页PPT
36、“不可能”这个字(法语是一个字 )，只 在愚人 的字典 中找得 到。--拿 破仑。 37、不要生气要争气，不要看破要突 破，不 要嫉妒 要欣赏 ，不要 托延要 积极， 不要心 动要行 动。 38、勤奋，机会，乐观是成功的三要 素。(注 意：传 统观念 认为勤 奋和机 会是成 功的要 素，但 是经过 统计学 和成功 人士的 分析得 出，乐 观是成 功的第 三要素 。
3 反顾。 40、对时间的价值没有没有深切认识 的人， 决不会 坚韧勤 勉。
16、业余生活要有意义，不要越轨。——华盛顿 17、一个人即使已登上顶峰，也仍要自强不息。——罗素·贝克 18、最大的挑战和突破在于用人，而用人最大的突破在于信任人。——马云 19、自己活着，就是为了使别人过得更美好。——雷锋 20、要掌握书，莫被书掌握；要为生而读，莫为读而生。——布尔沃
END
影响酶促反应的因素
影响酶促反应的因素
酶促反应指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。
影响酶促反应的因素有温度，酸碱度，酶浓度，底物浓度，抑制剂和激活剂等。
1.温度：酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快；但当温度升高到一定限度时，酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。
在一定条件下，每一种酶在某一定温度时活力最大，这个温度称为这种酶的最适温度。
2.酸碱度：每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性，超过这个范围酶就会失去活性。
3.酶浓度：在底物足够，其它条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。
4.底物浓度：在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而加快，反应速度与底物浓度近乎：成正比，在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度也随之加快，但不显著；当底物浓度很大且达到一定限度时，反应速度就达到一个最大值，此时即使再增加底物浓度，反应也几乎不再改变。
5.抑制剂：能特异性的抑制酶活性,从而抑制酶促反应的物质称为抑制剂。
6.激活剂：能使酶从无活性到有活性或使酶活性提高的物质称为酶的激活剂。
酶促反应影响因素2
酶的浓度一定
底物浓度
四、酶浓度
酶 促 反 应 速 率
底物足够
酶的浓度
• 在底物充足， 其他条件适宜的 条件下，酶促反 应速率与酶浓度 成正比。
五、酶激活剂
能使酶活性提高的物质，都称为激活剂，其中大 部分是离子或简单的有机化合物。如Mg2+是多种 激酶和合成酶的激活剂，动物唾液中的淀粉酶则 受Cl-的激活。
酶促反应的影响因素
自主学习
• 什么是酶促反应？ • 什么是酶活性？ • 什么是酶促反应速率？
在酶促反应中，单位时间内反应物 的消耗量和产物的生成量叫做酶促 反应速率
上节回顾 酶促反应的影响因素
• • • • • •
温度 PH 激活剂 抑制剂 底物浓度 酶浓度
通过影响酶活 性而影响反应
不影响酶活性，直 接影响酶促反应
特点： 1、酶对激活剂有一定的选择性，一种酶的激 活剂对另一种酶来说可能是抑制剂。 2、有一定的浓度要求，当激活剂的浓度超过 一定的范围时，它就成为抑制剂。
六、酶抑制剂
酶抑制剂和酶激活剂的作用相反。
小结
• 酶的浓度和底物浓度对酶促反应 的影响与温度和PH对酶活性的影 响不同。温度和PH对酶的影响主 要是影响酶活性，从而影响酶促 反应速率。而酶浓度和底物浓度 的改变并不影响酶的活性，直接 影响酶促反应速率。
一.温度
在一定范围内，酶促反应速率随 着温度的升高而加快； 温度达到最适温度时，酶促反应 速率最大； 在达到最适温度以后，反应速度 随温度升高而下降，直至酶失活。 酶是蛋白质，高于最适温度后，蛋 白质结构发生改变，活性下降；当 温度继续升高，酶失活，不能起催 化作用。
酶活性受温度影响示意图
0⁰C左右酶活性很低，但结构稳定，因此酶制剂适于在0--4度下保存
影响酶促反应速度的因素1
6.抑制剂的
五、教学反思
准备工作
1、运用所学知识和现有的教材收集资料。
项目任务
1．各小组分组合作。
2．组长组织课前对书本知识的预习。
3．小组成员分工讨论影响酶促反应速度的因素。
4．小组总结各因素对酶促反应速度的影响在临床上的指导意义。
5.学生自评、小组互评和教师总结评价
制定计划
1.学生各自探究制定小组项目的工作计划，并同老师沟通，力求工作计划的完善。
实施计划
1.确定分工
2.合作完成各小组的项目
检查评估（满意、合格、不满意）
1.自我评估：
2.教师评估：
归档
1 .影响酶促反应速度的因素及画出它们的示意图。
教学流程
适条件和底物浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，如图3-4。
2．底物浓度的影响：随底物浓度的增大，反应速度先增大，再增大的趋势减缓直至达到饱和，如图3-5.
3.温度的影响（双重性）：
T<最适T时，反应速度随温度的增加而增加，T>最适T时，酶开始变性失活。
4.PH的影响：与温度类似，略。
二、授新课
【师】根据学生的预习，提出以下问题：
1.影响酶促反应速度的因素有哪些？在各因素的影响下，酶促反应的速率如何变化？
【生】小组讨论Hale Waihona Puke 展示：1.酶浓度的影响：在最
影响：不可逆性抑制和可逆性抑制两类。
【师】对学生讨论的结果进行适当的点评和补充。
三、课堂总结
掌握影响酶促反应的因素，在各因素的影响下，酶促反应的速率如何变化。
四、布置作业
完成教材26-27页的习题。
一、学习目标：
酶促反应影响因素
杨振龙 2014年9月5日
上节课小结
产生部位 化学本质 合成原料 合成场所 功能 作用场所 活细胞（不包括成熟的红细胞） 绝大多数是蛋白质，少数是RNA 氨基酸或核糖核苷酸 核糖体或细胞核 生物催化作用 细胞内外均可
酶的本质
（1）酶具有高效性 酶的特性 （2）酶具有专一性 （3）酶的作用条件较温和
A．随温度升高，酶活性不断上升 B．随pH下降，酶活性不断升高 C．最适温度为T，最适pH为X D．酶活性受温度影响，但不受 pH影响
C
5.下表是某同学为验证酶的专一性而设计的实验方案，a～d表示4 支试管，①～⑦表示实验步骤。对该实验方案的有关评价，错误 的是
a
① 淀粉溶液
b
蔗糖溶液2 mL
c
唾液淀粉酶溶液2 mL
υ/mmol. s-1
最适pH
pH
酶活性受PH影响示意 图
例:如下图表示某反应物剩余量随pH及温度的变化情况，正确 的是
C
A．该酶的最适温度是37℃ B．随着pH的升高，酶的活性先降低后升高 C．随着温度的升高，酶的最适pH不变 D．随着温度的升高，酶的活性逐渐降低
例：（2013•海淀区模拟）如图所示是与酶活性影响因素相关 的曲线，据图能得出的结论是（ ）
底物足够
酶的浓度
• 在底物充足， 其他条件适宜的 条件下，酶促反 应速率与酶浓度 成正比。
酶浓度影响其活性示意图
五、酶活剂对酶反应速率的影响
• 能使酶活性提高的物质，都称为激活剂(activator)，
其中大部分是离子或简单的有机化合物。如Mg++
是多种激酶和合成酶的激活剂，动物唾液中的α淀粉酶则受Cl-的激活。 特点： 1、酶对激活剂有一定的选择性，一种酶的激 活剂对另一种酶来说可能是抑制剂。 2、有一定的浓度要求，当激活剂的浓度超过 一定的范围时，它就成为抑制剂。
影响酶催化效率的因素
影响酶催化效率的因素使酶具有催化效率高的因素有以下几个方面。
（一）邻近与定向效应是指酶受底物诱导发生构象变化，使底物与酶的活性中心楔合，对于双分子反应来说，两个底物能集中在酶活性中心，彼此靠近并有一定的取向。
这样就大大提高了活性部位上底物的有效浓度，使一个分子间的反应变成了一个近似于分子内的反应，从而增加了反应速度。
（二）底物分子敏感键扭曲变形酶活性中心的结构有一种可适应性，当专一性底物与活性中心结合时，可以诱导酶分子构象的变化，使反应所需要的酶中的催化基团与结合基团正确的排列和定位，使催化基团能够合适地处在被作用的键的地方，这也就是前面提到过的“诱导契合”学说。
与此同时，变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”，甚至“变形”，从而促进酶-底物络合物进入过渡态，降低了反应活化能，加速了酶促反应。
实际上这是酶与底物诱导契合的动态过程。
酶活性中心的某些基团，在底物的分步反应中，经常表现为酸碱催化与共价催化的作用。
（三）酸碱催化酸碱催化有狭义的和广义的。
最初，化学家们认为：酸是H+离子，碱是OH -离子。
狭义的酸碱催化就是H+离子或OH -离子对化学反应速度表现出的催化作用。
酸碱催化在有机化学反应中是比较普遍的现象。
如在酸碱的作用下，蛋白质可能水解为氨基酸，脂肪可以水解为甘油和脂肪酸。
由于细胞内的环境接近中性，H+与OH -离子的浓度都很低，因此，在生物体内进行的酶促反应，H+与OH -离子的直接作用相当微弱。
随着科学的发展，概念的深化，后来把酸定义为质子的供体，碱定义为质子的受体。
现在所说的酸碱催化作用，则是指组成酶活性中心的极性基团，在底物的变化中起质子的供体或受体的作用，这就是广义的酸碱催化。
发生在细胞内的许多类型的有机反应都是广义的酸碱催化。
例如，羰基的水化、羧酸酯或磷酸酯的水解、各种分子的重排以及许多取代反应都属此种类型。
酶活性中心处可以提供质子或接受质子而起广义酸碱催化作用的功能基团有：谷氨酸、天冬氨酸侧链上的羧基，丝氨酸、酪氨酸中的羟基，半胱氨酸中的巯基，赖氨酸侧链上的氨基，精氨酸中的胍基和组氨酸中的咪唑基。
生物酶催化反应规律及影响因素探究
生物酶催化反应规律及影响因素探究生物酶是生物体内的一种重要的催化剂，能够加速生物化学反应的速率而不参与其中。
在生物体内，酶催化反应是一种高效、高选择性的反应方式，其规律和影响因素对于理解生物体内代谢过程和开发生物技术具有重要意义。
本文将对生物酶催化反应的规律和影响因素进行探究。
首先，生物酶催化反应的规律包括酶底物亲和性、速率与浓度之间的关系以及酶催化的温度和pH敏感性。
酶底物亲和性是指酶对底物的结合能力，通常通过酶的亲和常数来描述。
亲和常数越小，酶与底物的结合能力越强。
速率与浓度之间的关系可由米氏方程描述，该方程表明酶催化反应速率与底物浓度之间存在一个饱和曲线的关系，即速率随着底物浓度的增加而增加，但在一定浓度范围后速率趋于饱和。
酶催化反应的温度和pH敏感性是指酶的活性对温度和pH值的变化的敏感程度。
温度对酶活性的影响可通过酶活性温度曲线来描述，该曲线呈现出一个最适温度和两个极限温度。
pH值对酶活性的影响可通过酶活性-pH曲线来描述，该曲线也呈现出一个最适pH和两个极限pH。
酶催化反应的规律是基于生物酶与其底物之间的特定结合和变化，这些规律不仅与酶的结构密切相关，也受到酶催化过程中其他分子的影响。
其次，生物酶催化反应的影响因素包括温度、pH值、底物浓度和酶浓度。
温度的影响主要体现在两个方面：酶催化反应速率和酶的稳定性。
一般来说，随着温度的升高，酶催化反应的速率会增加，因为温度升高会导致底物和酶的分子运动加快，增加二者的碰撞机会。
然而，当温度超过酶的适温范围时，酶会发生变性而失去催化活性。
pH值是指溶液的酸碱性，对酶的活性也有重要影响。
每种酶都有一个最适pH值，在最适pH值下酶的活性最高，当pH偏离最适值时，酶的活性会受到抑制。
底物浓度和酶浓度对酶催化反应速率同样有影响。
在底物浓度较低时，酶与底物的结合机会较少，反应速率较低。
随着底物浓度的增加，酶与底物的结合机会增加，反应速率也随之增加。
但在一定浓度范围内，底物浓度增加不会显著增加反应速率，因为酶的活性已经达到饱和状态。
影响酶促反应的因素.
制剂的EI复合体，不能再结合S
抑制剂I在化学结构上与底物S个相似，能与底物S竞争 酶E分子活性中心的结合基团，因此，抑制作用大小取决于 抑制剂与底物的浓度比，加大底物浓度，可使抑制作用减 弱。
2.非竞争性抑制(non-competitive inhibition) 抑制剂I和底物S与酶E的结合完全互不相关，既不排斥， 也不促进结合，抑制剂I可以和酶E结合生成EI，也可以和ES 复合物结合生成ESI。底物S和酶E结合成ES后，仍可与I结合
的症状。解磷定等药物可与有机磷杀虫剂结合，使酶和有机磷杀
虫剂分离而复活。
(二)可逆性抑制(reversible inhibition)
抑制剂与酶以非共价键结合，在用透析等物理方法除去
抑制剂后，酶的活性能恢复，即抑制剂与酶的结合是可逆的。
这类抑制剂大致可分为以下二类。
1.竞争性抑制(competitive inhibition)
生化学家将酶活性最高处的pH称为最适pH。一般来说，血 清中大多数酶最适pH接近中性（pH6.5-7.5）。有些酶在最适 pH处活性变化尖锐明显，也有些平坦宽广。测定酶活性浓度时 一定要选择在最适pH处，不仅因为此处酶反应速度最大，测定 灵敏度最高，还因为此处酶活性变化的斜率最小，如反应体系 中出现pH变化时，对测定结果影响最小。
2. 专一性不可逆抑制
此属抑制剂专一地作用于酶的活性中心或其必需基团，进行 共价结合，从而抑制酶的活性。有机磷杀虫剂能专一作用于胆碱
酯酶活性中心的丝氨酸残基，使其磷酰化而不可逆抑制酶的活性。
当胆碱酯酶被有机磷杀虫剂抑制后，胆碱能神经末稍分泌的乙酰 胆碱不能及时分解，过多的乙酰胆碱会导致胆碱能神经过度兴奋
第六章酶促反应动力学
最大值（ Vmax ），此
时再增加底物浓度，反 应速度不再增加，表现 为零级反应。
米氏学说的提出
E+S=ES=E+P E (酶enzyme)
S (底物 substrate) ES(酶与底物复合物) P (product)
E+S
第六章 酶促反应动力学
第六章 酶促反应动力学
酶促反应动力学 是研究酶促反应速度及影响 此速度的各种因素的科学 :
酶促反应的速度方程 -米氏方程 影响速度的各种因素 :底物浓度;
酶浓度 ; pH; 温度 抑制剂; 激动剂 .
第一节 底物浓度对酶反应速率的影响
? 在低底物浓度时, 反应速度 与底物浓度成正比，表现为 一级反应特征。
? 如某些金属离子（ Cu2+、Ag+、Hg2+）以及 EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的 SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞 争性抑制。
非 竟 争 性 抑 制
非竞争性抑制
加入非竞争性
非竞争性抑制剂
1.0
抑制剂后， 0.8
Km 虽然不变，
但由于Vmax
0.6
v /
1
减小，所以酶
0.4
度
?当反应速度等于最大速度
一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = [S]
?上式表示 ,米氏常数是反应 速度为最大值的一半时的底 物浓度。
?因此,米氏常数的单位为 mol/L。
米氏常数Km的意义
? 不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个
重要的特征物理常数。
? Km值只是在固定的底物，一定的温度和
1.0
影响酶促反应速率的因素
序号 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
项
目
注入1mL新鲜液液 新鲜液液 注入 注入1mL蒸馏水 蒸馏水 注入 注入1mL氢氧化钠 氢氧化钠 注入 注入1mL盐酸 盐酸 注入 注入2mL可溶性淀粉溶液 注入2mL可溶性淀粉溶液 振荡3支试管浸入 支试管浸入37℃ 振荡 支试管浸入 ℃热水 中 加2mL斐林试剂 斐林试剂 放沸水中煮5min 放沸水中煮 观察试管中颜色有何变化 结果
将一个土豆 含有过氧化氢酶)切成大小和厚薄相同的 片， 将一个土豆(含有过氧化氢酶 切成大小和厚薄相同的 含有过氧化氢酶 切成大小和厚薄相同的4片 放入盛有一定体积和浓度的过氧化氢溶液的针筒中(如下 放入盛有一定体积和浓度的过氧化氢溶液的针筒中 如下 图所示) 每隔5分钟收集一次数据 分钟收集一次数据， 图所示 每隔 分钟收集一次数据，根据数据绘制出如下 曲线图。 曲线图。
1 √ √Leabharlann 试管代号 2 √3 √
√ √ √ √ √ √ √ √ √ √ √ √ √ √
砖红色 浅蓝色 浅蓝色
温度对酶活性的影响
序号 1 2 3 4 5 项 目 1 √ 2 √ 试管代号 3 4 √ √ √ √ 5 6
注入2mL可溶性淀粉 可溶性淀粉 注入 溶液 注入1mL新鲜淀粉 新鲜淀粉 注入 酶摇均，维持5min 酶摇均，维持 放入不同的环境 5min
右图所示为某酶在不同处理条件（a、b、c）下催化某反 右图所示为某酶在不同处理条件（ 、 、 ） 应生成物的量和反应时间的关系， 应生成物的量和反应时间的关系，解读此图可获得的信息 是 （ ）
A．三个处理中b是此酶促反应的最适条件 ．三个处理中 是此酶促反应的最适条件 B．三个处理条件的差异不可能是酶制剂的量不同 ． C．三个处理条件的差异可能是反应底物的量不同 ． D．三个处理条件的差异很可能是处理温度的不同 ．
第6章酶化学第四节 影响酶促反应速率的因素——酶 促反应动力学
在酶促反应中，酶先要与底物作用，生成活化的中间产物， 当反应中体系的温度、pH不变，底物浓度大大超过酶浓度时， 反应速率随酶浓度增加而增加，两者成正比关系。
食品生物化学
图6-7 酶浓度对酶促反应速率的影响
食品生物化学
三、底物浓度对酶促反应速率的影响
1．底物浓度与酶促反应速率的关系
食品生物化学
V-[S]的变化关系，可用中间产物学说进行解释。在底物浓 度较低时，只有一部分酶能与底物作用生成中间产物，溶液中 还有多余的酶没有与底物结合，因此，随着底物浓度增加，就 会有更多的酶与底物结合成中间产物，中间产物浓度大，产物 的生成速度也就加快，整个酶反应速率也就增大；但是当底物 浓度足够大时，所有的酶都与底物结合生成中间产物，体系中 已经没有游离态的酶了，虽再增加底物的浓度也不会再有更多 的中间产物形成，底物浓度与酶促反应的速度几乎无关，反应 达到最大反应速率。
食品生物化学
第四节 影响酶促反应速率的因素——酶 促反应动力学
一、酶促反应速率的测定
酶促反应速率，可用单位时间内底物浓度的减少量或产物 的生成量来表示。在实际测定中，多用产物浓度的增加作为反 应速率的量度。酶促反应的速度与反应进行的时间有关。以产 物生成量（P）为纵坐标，以时间（t）为横坐标作图，可得到 酶反应过程曲线图。
食品生物化学
第六章 酶化学
• 第一节 概述 • 第二节 酶的命名和分类 • 第三节 酶催化反应的机理 • 第四节 影响酶促反应速率的因素——酶促反应动力学 • 第五节 酶的活力测定 • 第六节 食品工业中重要的酶及其应用
食品生物化学
学习目标
1.掌握酶的化学本质及作用特点。 2.了解酶的命名及分类。 3.掌握酶催化反应的机理。 4.掌握温度、pH、酶浓度、底物浓度、竞争性抑制、非竞 性抑制物及激活剂对酶促反应速率的影响。 5.掌握酶活力的概念及测定酶活力的方法。 6.熟悉食品工业中重要的酶及其应用，了解固定化酶。
酶的反应速率影响因素
酶的反应速率影响因素
酶促反应又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。
生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。
酶促反应的影响因素主要有温度、酶浓度、底物浓度、抑制剂及激活剂等。
1.其他条件不变，酶促反应在最适温度范围内，反应速率随着温度的增加而加快，当温度增加到最适温度时，酶促反应达到最快反应速率，此时不会随着温度的升高而变化。
2.其他条件不变，酶的浓度越高，酶促反应速率越快，在底物充足的条件下，酶促反应速率随着酶浓度的增加而加快。
3.其他条件不变，酶促反应速率在一定底物浓度范围内，随着底物浓度的增加而加快，当底物浓度增加到最适浓度时，此时反应速率已达到最快，不会再变化。
4.抑制剂能够抑制酶的活性从而降低酶促反应速率；激活剂能够激活酶的活性从而加快酶促反应速率。
反应速率的影响因素
反应速率的影响因素
反应速率是描述化学反应进行速度的物理量，受到各种因素的
影响。
了解这些影响因素对于控制和优化化学反应过程具有重要意义。
本文将介绍几个常见的影响因素。
温度
温度是影响反应速率的重要因素之一。
根据反应速率理论，随
着温度的升高，反应速率也会增加。
这是因为在较高的温度下，分
子具有更大的能量，更容易克服反应的能垒，从而使反应更快进行。
反应物浓度
反应物浓度也可以影响反应速率。
根据化学动力学原理，反应
速率与反应物浓度正相关。
当反应物浓度较高时，反应物之间的碰
撞机会增加，从而增加了反应发生的可能性，进而提高反应速率。
催化剂
催化剂是能够加速化学反应速率的物质。
催化剂可以通过提供
新的反应通道，降低反应的活化能，从而增加反应速率。
催化剂本
身在反应中不消耗，可以多次重复使用。
反应物粒度
反应物的粒度也会影响反应速率。
通常情况下，较小的颗粒可
以提供更大的表面积，增加反应发生的机会，进而加快反应速率。
而较大的颗粒则会有较小的表面积，导致反应速率较慢。
其他因素
除了上述因素之外，反应速率还受到其他因素的影响，如压力、溶剂、光照等。
不同的反应可能会对这些因素有不同的敏感度。
综上所述，温度、反应物浓度、催化剂和反应物粒度是影响反
应速率的常见因素。
了解并控制这些因素对于实现理想的反应速率
非常重要。
高一生物影响酶促反应速率的因素
酶学第六章多种因素对酶反应速度的影响
第六章 pH 、温度、抑制剂和活化剂对酶反应速度的影响6.1 pH 对酶反应速度的影响 6.1.1 酶反应的最适pH如果在不同pH 条件下测定酶反应速度，可得到左图中的曲线A,最适pH 为6.8。
如果将酶在不同pH 条件下预保温，然后在pH6.8下测酶反应速度，得到曲线B ，说明pH5～8（除了pH6.8附近）使酶可逆失活，当pH 回到6.8时，酶活性可完全恢复；当pH 〉8或pH 〈5时，酶发生了不可逆失活。
一些酶的最适pH 和等电点注意最适pH 与等电点的差别。
与等电点相比，最适pH 偏酸的说明要在带正电荷的情况下工作，最适pH 偏碱的说明要在带负电荷的情况下工作。
6.1.2 最适pH 的解释酶分子中含有多种可解离的基团，如－COOH 、－NH 2、－SH 、－OH 、咪唑基、胍基等。
在最适pH 时，各基团的解离状态处于使构象正常及活性中心处于结合底物和催化反应的最佳状态。
当pH 偏离最适pH 时，活性中心基团的解离状态发生变化，使酶与底物的结合能力（亲和力）下降，催化能力也下降，致使酶活性下降，即保持正确解离状态的酶分子比例下降。
若pH 偏离得太多，导致构象发生不可逆变化，就会使酶变性失活。
如溶菌酶活性中心的两个氨基酸只有处于Asp52－COO －和Glu35－COOH 状态下才具有活性。
底物的解离状态也受pH 的影响，从而影响到底物与酶的结合及被催化反应。
6.1.3 酶的酸碱稳定性一般来说，酶反应的最适pH 也是使酶最稳定的pH ，偏离的pH 会使酶分子的构象发生变化，构象变化的程度与pH 偏离的程度及偏离pH 处理的时间有关。
若pH 偏离不多，或处理时间较短，回复到最稳定pH 后，酶活性可得到恢复，这种恢复也是随着时间的推移逐渐发生的。
若pH 偏离较多或处理的时间较长，则酶发生不可逆失活。
6.1.4 pH 影响酶反应速度的动力学下面讨论几种不同的解离体系的动力学，并假定在实验涉及到的pH 范围内，酶的构象不发生变化。
浅谈酶促反应方法与影响酶促反应速度的因素
浅谈酶促反应方法与影响酶促反应速度的因素周毅【摘要】Enzymatic reaction rate is a reflection on enzymatic activity level, and it can be affected by several reasons,including enzyme concentration,substance concentration,PH, temperature,the electrolyte and coenzyme,activator and inhibitor and so on. Influence on the reaction rate and inference on the course between reactants and products have theoretical and clinical significance.%酶促反应速度可反映酶活性的高低，酶促反应的速度可受众多因素的影响。
影响酶促反应的因素主要有酶浓度、底物浓度、pH、温度、电解质及辅酶、激活剂及抑制剂等。
对反应速率的影响，推断反应物到产物之间可能进行的历程，具有重要的理论意义和临床应用价值。
【期刊名称】《中国卫生标准管理》【年(卷),期】2014(000)023【总页数】2页(P71-72)【关键词】酶促反应速度;酶活性;因素【作者】周毅【作者单位】尚志市人民医院，黑龙江尚志 150601【正文语种】中文【中图分类】G634.91酶是生物体内一类具有催化活性的生物大分子，化学本质是蛋白质。
酶所催化的反应称为酶促反应。
被酶催化的物质称为酶的底物［1］。
认为在初速率范围内，酶浓度远低于底物浓度，则酶底物复合物浓度也很低。
除了反应初期的瞬间，复合物的变化速率相对于产物浓度而言可以忽略外，反应进行一段时间后，复合物的生成和分解速率相同，达到动态平衡。
酶是生物催化剂，其催化作用具有以下特点：1.1 高效催化性酶的催化效能比一般催化剂高106～1012。
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第六章 pH、温度、抑制剂和活化剂对酶反应速度的影响6.1 pH对酶反应速度的影响6.1.1 酶反应的最适pH如果在不同pH条件下测定酶反应速度，可得到左图中的曲线A,最适pH为6.8。
如果将酶在不同pH条件下预保温，然后在pH6.8下测酶反应速度，得到曲线B，说明pH5～8（除了pH6.8附近）使酶可逆失活，当pH回到6.8时，酶活性可完全恢复；当pH 〉8或pH〈5时，酶发生了不可逆失活。
一些酶的最适pH和等电点酶底物等电点最适反应pHα－淀粉酶（猪胰）淀粉 5.2～5.6 6.9β－淀粉酶（麦芽）淀粉 6.0 5.2蔗糖酶蔗糖 5.0 4.5乙酰胆碱酯酶乙酰胆碱 5.0 8.4核糖核酸酶（牛胰）核糖核酸7.8 7.8胃蛋白酶各种蛋白质 3.8 1.5～2.5胰蛋白酶各种蛋白质7.8 7.5胰凝乳蛋白酶各种蛋白质8.1～8.6 8～9木瓜蛋白酶各种蛋白质9.0 5.0～5.5菠萝蛋白酶各种蛋白质9.5～10.0 6.0～6.5脲酶尿素 5.0～5.1 6.4～7.6脱羧酶（酵母）丙酮酸 5.1 6.0过氧化氢酶（也叫触酶，牛肝）H2O2 5.6 5.7醛缩酶（兔肌）果糖二磷酸 6.0 7.5～8.5己糖激酶（酵母）葡萄糖，A TP 4.5～4.8 8～9黄嘌呤氧化酶（牛乳）黄嘌呤 6.7 8.5～9.0 注意最适pH与等电点的差别。
与等电点相比，最适pH偏酸的说明要在带正电荷的情况下工作，最适pH偏碱的说明要在带负电荷的情况下工作。
6.1.2 最适pH的解释酶分子中含有多种可解离的基团，如－COOH 、－NH 2、－SH 、－OH 、咪唑基、胍基等。
在最适pH 时，各基团的解离状态处于使构象正常及活性中心处于结合底物和催化反应的最佳状态。
当pH 偏离最适pH 时，活性中心基团的解离状态发生变化，使酶与底物的结合能力（亲和力）下降，催化能力也下降，致使酶活性下降，即保持正确解离状态的酶分子比例下降。
若pH 偏离得太多，导致构象发生不可逆变化，就会使酶变性失活。
如溶菌酶活性中心的两个氨基酸只有处于Asp52－COO －和Glu35－COOH 状态下才具有活性。
底物的解离状态也受pH 的影响，从而影响到底物与酶的结合及被催化反应。
6.1.3 酶的酸碱稳定性一般来说，酶反应的最适pH 也是使酶最稳定的pH ，偏离的pH 会使酶分子的构象发生变化，构象变化的程度与pH 偏离的程度及偏离pH 处理的时间有关。
若pH 偏离不多，或处理时间较短，回复到最稳定pH 后，酶活性可得到恢复，这种恢复也是随着时间的推移逐渐发生的。
若pH 偏离较多或处理的时间较长，则酶发生不可逆失活。
6.1.4 pH 影响酶反应速度的动力学下面讨论几种不同的解离体系的动力学，并假定在实验涉及到的pH 范围内，酶的构象不发生变化。
6.1.4.1 游离酶和ES 复合物二者的解离体系 A ．解离模式假定各可逆过程均迅速达到平衡，ESH →EH ＋P 为限速反应。
B ．速度方程的推导用迅速平衡法处理：12][]][[e K EH H EH =++ ………① 2][]][[e K EH H E =+- ………②12][]][[es K S EH H EHS =++ ………③2][]][[es K EHS H ES =+- ………④'][]][[s K EHS S EH = ………⑤由②⑤得 ][]][['][2EHS S H K K E s e ⋅=+-； 由⑤得 ][]['][EHS S K EH s ⋅=；由①⑤得 ][][]['][12EHS S K H K EH e s ⋅=++； 由④得 ][][][2EHS H K ES es ⋅=+-； 由③得 ][][][12EHS K H S EH es ⋅=++；∵ V = k 2[EHS]， [E]0 = [E －]＋[EH]＋[EH 2+]＋[ES －]＋[EHS]＋[EH 2+S]， ∴][][][][][][][][2220S EH EHS ES EH EH E EHS k E V+-+-+++++= 将式⑥代入上式得][)][1][][]['][']][['(][][121202EHS K H H K S K H K S K S H K K EHS E k V es es e s s s e ⋅+++++=++++分子分母同乘以[S]得)][][1]([)][][1('][][212102+++++++++=H K K H S H K K H K S E k V es es e e s 分子分母同除以 ][][121++++H K K H es es 得][][][][][1][][1'][][][1][21212102S KS V S H K K H H K K H K S H K K H E k V H mH m e e es es s es es +=+++++⋅⋅++=++++++++ ……………⑦式中k 2 [E]0 = V m 。
将上式取双倒数形式得)][][1(1][1)][][1('12121+++++++⋅++=H K K H V S H K K H V K V es es e e s m m …………⑧ C ．讨论[H +]既影响V m H +，又影响K m H +。
当[H + ]很高或很低时，式子可简化，得K m H +的简化式，但意义不大。
D ．作图法求常数a ．斜率及截距的再作图法：当K e 1≥100 K e 2，K es 1≥100 K es 2时，可用本法求K e 1、K e 2、K es 1、K es 2、K s ’、V m 等常数。
式⑧中的斜率和截距整理得 斜率＝mm m V K H V K K H K V K s e s e s '][1']['21+⋅+⋅++截距＝mm m HmV H V K H K V Ves es 1][1][1121+⋅+⋅=+++根据式⑧，在不同的pH 下作直线，每一个pH 可以得到一个斜率和一个截距。
当[H +]较高时，上面两式中的][1+H 项可以忽略不计，剩下的部分为直线方程。
以斜率对[H +]作图得左上图，以截距对[H +]作图得右上图。
当[H +]很低时，上面两式中的[H +]项可以忽略不计，以斜率对][1+H 作图得左下图，以截距对][1+H作图得右下图。
从这4个图中，可得出各个常数。
但如果K e1和K e2相近，或K es1和K es2相近，或pH居中，则不能忽略任何一项。
b．Dixon-Webb对数作图法此方法要求pK e1和pK e2及pK es1和pK es2的差距≥3.5个pH单位。
以+HmVlg对pH作图可求得pK es1和pK es2，以++HmHmKVlg对pH作图可求得pK e1和pK e2 。
根据式⑦，][][121+++++=HKKHVVesesmHm，)][][1(lglglg21+++++-=HKKHVV esesmHm当处于低pH条件时，[H+]很大，][2+HK es可以忽略不计，因1][esKH+很大，1也可以省略，故上式可写成1][lglglgesKHVVmHm++-=，1lg][lglglg esKHVVmHm+-=++，1lg lg es pK pH V Vm H m-+=+以+Hm V lg 对pH 作图，得一直线，直线的斜率为1。
在高pH 时，[H +]很小，1][es K H +和1都可以忽略不计，上式可写成][lglg lg 2++-=H K V V es m Hm ，][lg lg lg lg 2+++-=H K V V es m H m，pH pK V V es m H m-+=+2lg lg以+Hm V lg 对pH 作图得一直线，直线的斜率为－1。
在最适pH 下，V m H +达到最大，V m H +＝V m ， m H mV V lg lg =+。
以+Hm V lg 对pH 作图得一水平直线，水平直线与斜率为1的直线的交点的横坐标为pK es 1，水平直线与斜率为－1的直线的交点的横坐标为pK es 2 。
根据式⑦，=++H mHmKV ][][1][][1'][][1212121++++++++++⋅++H K K H H K K H k H K K H V es es s es es e e m][][11'21++++⋅=H K K H K V e e s m当处于低pH 时，[H +]很大，1和][2+H K e 可以忽略不计，故上式可写成 =++H mH mK V]['1+⋅H K K V e s m ， ][lg lg 'lg lg 1+++-+=H K K V K V e s m H mH m，pH pK K V K V e s mH mH m +-=++1'lglg以++H mH mKV lg对pH 作图得一直线，斜率为1。
在高pH 时，[H +]很小，1和1][e K H +可以忽略不计，故上式可写成=++H mHm K V 2]['e s K H K V m +⋅， 2lg ][lg 'lg lg e s K H K V K V m H m Hm -+=+++， 2'lglge s pK pH K V K V mH mH m +-=++ 以++H mH mKV lg对pH 作图得一直线，斜率为－1。
在最适pH 下，V m H +＝V m ，K m H += K s ’（K s ’＝K m ），=++H mH m K V 's K V m， =++H mH mK Vlg'lgs K V m， 以++HmH mK V lg 对pH 作图，得一水平直线。
此水平直线与斜率为1的直线的交点的横坐标为pK e 1，此水平直线与斜率为－1的直线的交点横坐标为pK e 2。
此图与上图相似。
6.1.4.2 游离酶的解离体系 A ． 解离模式 B ．速度方程s K EHS S EH =][]][[ ， ][][][EHS S K EH s ⋅=； 2][]][[e K EH H E =+- ， ][]][[][][][22EHS S H K K EH H K E s e e ⋅==++-；12][]][[e K EH H EH =++ ， ][][][][][][112EHS S K K H EH K H EH e s e ⋅=⋅=+++；[E]0 = [E －] + [EH] + [EH 2+] + [EHS]， V = K 2 [EHS] 。