生化第三版课后习题答案(3至13章)

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生化习题(附答案)

生化习题(附答案)

生化习题(附答案)第一章蛋白质结构与功能一、选择题1.组成蛋白质的氨基酸是(CD)A、γ-氨基丁酸B、瓜氨酸C、天冬氨酸D、半胱氨酸E、β-丙氨酸2.下列哪些氨基酸属于碱性氨基酸(BD)A、丝氨酸B、组氨酸C、蛋氨酸D、精氨酸3.下列含有两个羧基的氨基酸是(C)A、苯丙氨酸B、赖氨酸C、天冬氨酸D、苏氨酸4.若样品蛋白质中含氮量为32克,则该样品的蛋白质含量为(D)A、100克B、32克C、72克D、200克E、50克5.测得某一蛋白含氮量是0.2克,此样品的约含蛋白质多少克?(B)A、1.00克B、1.25克C、1.50克D、3.20克E、6.25克6.处于等电点状态的蛋白质(A)A、分子不带净电荷B、分子带的电荷数最多C、电泳时泳动最快D、最不易沉淀7.下列关于蛋白质的叙述正确的是(D)A、均由20种L-α-氨基酸组成B、均有一个N-端和一个C端C、均有一、二、三级结构D、二硫键参与维持空间结构8.蛋白质的变性是由于?(D)A、蛋白质氨基酸组成的改变B、蛋白质氨基酸顺序的改变C、蛋白质肽键的断裂D、蛋白质空间构想的破坏E、蛋白质的水解9.谷胱甘肽分子中不包括下列那种氨基酸(C)A、GluB、GlyC、AlaD、Cys10.某种蛋白质分子结构分析具有一个N端和一个C端,该蛋白质的最高级结构是(C)A、一级结构B、二级结构C、三级结构D、四级结构11.关于肽键叙述正确的是(B)A、可自由旋转B、肽单元处于一个平面C、键能最高D、为非共价键12.维持蛋白质三级结构的最重要的化学键是BA. 氢键B. 疏水键C. 二硫键D. 肽键13.维系蛋白质四级结构的化学键是(ABCD)A、氢键B、疏水键C、离子键D、范德华力14.分离纯化蛋白质的方法可依据(ABCD)A、分子大小和形状不同B、电荷不同C、溶解度不同D、蛋白质密度和形状15.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:EA.盐键B.疏水键C.肽键D.二硫键E.氢键16.蛋白质变性是由于:DA.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解17.于280 nm 波长处有吸收峰的氨基酸是D:A.丝氨酸和亮氨酸B.谷氨酸和天冬氨酸C.蛋氨酸和赖氨酸D.色氨酸和酪氨酸E.精氨酸和组氨酸18.测得某一蛋白含氮量是0.2克,此样品约含蛋白质多少克?( B )A. 1.00克B.1.25克C. 1.50克D. 3.20克E、6.25克19.谷胱甘肽分子中不包括下列那种氨基酸(A )A. AlaB. GlyC. GluD. Cys二、填空题1.蛋白质分子中,含有两个氨基的氨基酸是Lys ,蛋白质分子中氨基酸之间以肽键连接。

南开生化各章习题与答案

南开生化各章习题与答案

第一章蛋白质化学1.何谓蛋白质的等电点?其大小和什么有关系?2.经氨基酸分析测知1mg某蛋白中含有45ug的亮氨酸(MW131.2),23.2ug的酪氨酸(MW204.2),问该蛋白质的最低分子量是多少?3.一四肽与FDNB反应后,用6mol/L盐酸水解得DNP-Val.及三种其他氨基酸。

当这种四肽用胰蛋白酶水解,可得到两个二肽,其中一个肽可发生坂口反应,另一个肽用LiBH4还原后再进行水解,水解液中发现有氨基乙醇和一种与茚三酮反应生成棕褐色产物的氨基酸,试问在原来的四肽中可能存在哪几种氨基酸,它们的排列顺序如何?4.一大肠杆菌细胞中含 10个蛋白质分子,每个蛋白质分子的平均分子量为40 000,假定所有的分子都处于a螺旋构象。

计算其所含的多肽链长度?5.某蛋白质分子中有一40个氨基酸残基组成的肽段,折叠形成了由2条肽段组成的反平行?折叠结构,并含有一?转角结构,后者由4个氨基酸残基组成。

问此结构花式的长度约是多少?6.某一蛋白样品在聚丙烯酸胺凝胶电泳(PAGE)上呈现一条分离带,用十二烷基硫酸钠(SDS)和硫基乙醇处理后再进行SDS-PAGE电泳时得到等浓度的两条分离带,问该蛋白质样品是否纯?7.“一Gly-Pro-Lys-Gly-Pro-Pro-Gly-Ala-Ser-Gly-Lys-Asn一”是新合成的胶原蛋白多肽链的一部分结构,问:1)哪个脯氨酸残基可被羟化为4一羟基脯氨酸?2)哪个脯氨酸残基可被羟化为3一羟基脯氨酸?3)哪个赖氨酸残基可被羟化?4)哪个氨基酸残基可与糖残基连接?8.一五肽用胰蛋白酶水解得到两个肽段和一个游离的氨基酸,其中一个肽段在280nm有吸收,且 Panly反应、坂口反应都呈阳性;另一肽段用汉化氰处理释放出一个可与茚三酮反应产生棕褐色产物的氨基酸,此肽的氨基酸排列顺序如何?9.研究发现,多聚一L-Lys在pH7.0呈随机螺旋结构,但在pH10为a螺旋构象,为什么?预测多聚一L-Glu在什么pH条件下为随机螺旋,在什么pH下为a螺旋构象?为什么?10.Tropomyosin是由两条a螺旋肽链相互缠绕构成的超螺旋结构。

生化第十三章

生化第十三章

第十三章RNA的生物合成一、填空题1.基因转录的方向是从端到端。

2.大肠杆菌RNA聚合酶由和因子组成,其中前者由亚基、____亚基和____亚基组成,活性中心位于_____亚基上。

3.使用_____可将真核细胞的三种RNA聚合酶区分开来。

4.所有真核细胞的RNA聚合酶Ⅱ的最大亚基的C端都含有一段高度保守的重复序列,这段重复序列是_____,它的功能可能是____。

5.第一个被转录的核苷酸一般是_____。

6.原核细胞启动子-10区的序列通常被称为_____,其一致序列是_____。

7.tRNA基因的启动子最重要的特征是______。

8.真核细胞转录因子的功能是_____和______。

9.逆转录酶通常以_____为引物,具有______、_____和______三种酶的活性,使用该酶在体外合成cDNA时常用_____为引物。

10.真核细胞的热鸡蛋白(HSP)上游除了启动子序列以外,还应具有_____、______、____和_____序列。

11.真核细胞Pre-mRNA的后加工方式主要_____、_____、_____、_____、和_____5种。

12.大肠杆菌RNaseP由_____和_____组成,其中_____能独立完成催化,该酶参与_____的后加工。

13.四膜虫Pre-RNA的剪接需要______作为辅助因子。

14.存在于真核细胞Pre-mRNA上的加尾信号是_____,剪接信号是_____。

15.原核细胞基因转录的终止有两种机制,一种是______,另一种是______。

16.核不均一RNA(hnRNA)实际上就是______。

17.使用______技术可以确定一个蛋白质基因是不是断裂基因。

18.所有的反转录病毒的基因都含有______ 、______和______三种基因。

19.HIV的宿主细胞是______。

20.真核细胞三种RNA聚合酶共有的转录因子是______。

21.RNA病毒的进化速度远高于它的宿主细胞是因为_______。

武汉大学版无机化学课后习题答案(第三版)第13章 配位化学原理

武汉大学版无机化学课后习题答案(第三版)第13章 配位化学原理

配位化学基础1.某物质的实验式为PtCl4·2NH3,其水溶液不导电,加入AgNO3亦不产生沉淀,以强碱处理并没有NH3放出,写出它的配位化学式。

解[Pt(NH3)2Cl4]2.下列化合物中哪些是配合物?哪些是螯合物?哪些是复盐?哪些是简单盐?(1)CuSO4·5H2O (2)K2PtCl6(3)Co(NH3)6Cl3(4)Ni(en)2Cl2(5)(NH4)2SO4·FeSO4·6H2O (6)Cu(NH2CH2COO)2(7)Cu(OOCCH3)2(8)KCl·MgCl2·6H2O解配合物:K2PtCl6, Co(NH3)6Cl3, CuSO4·5H2O螯合物:Ni(en)2Cl2, Cu(NH2CH2COO)2复盐:(NH4)2SO4·FeSO4·6H2O KCl·MgCl2·6H2O简单盐:Cu(OOCH3)23.命名下列各配合物和配离子:(1)(NH4)3[SbCl6] (2)Li[AlH4](3)[Co(en)3]Cl3(4)[Co(H2O)4Cl2]Cl(5)[Cr(H2O)4Br2]Br·2H2O (6)[Cr(H2O)(en)(C2O4)(OH)(7)Co(NO2)6]3-(8)[Co(NH3)4(NO2)C]+(9)[Cr(Py)2(H2O)Cl3] (10)[Ni(NH3)2(C2O4)]解(1)六氯合锑(III)酸铵(2)四氢合铝(III)酸锂(3)三氯化三(乙二胺)合钴(III)(4)氯化二氯·四水合钴(III)(5)二水合溴化二溴·四水合钴(III)(6)羟·水·草酸根·乙二胺合铬(III)(7)六硝基合钴(III)配阴离子(8)氯·硝基·四氨合钴(III)配阳离子(9)三氯·水·二吡啶合铬(III)(10)二氨·草酸根合镍(II)4.指出下列配合物的空间构型并画出它们可能存在的立体异构体:(1)[Pt(NH3)2(NO2)Cl] (2)Pt(Py)(NH3)ClBr](3)Pt(NH3)2(OH)2Cl2] (4)NH4[Co(NH3)2(NO2)4] (5)[Co(NH3)3(OH)3] (6)[Ni(NH3)2Cl2](7)[Cr(en)2(SCN)2]SCN (8)[Co(en)3]Cl3(9)[Co(NH3)(en)Cl3] (10)[Co(en)2(NO2)2]Cl2解(1)[Pt(NH3)2(NO2)Cl] 平面正方形2种异构体H3N NO2H3N NO2Pt PtH3N Cl H3N Cl(2)[Pt(Py)(NH3)ClBr] 平面正方形3种异构体Cl Py Cl NH3Pt PtBr NH3 Br PyCl NH3PtPy Br(3)[Pt(NH3)2(OH)2Cl2] 八面体5种异构体NH3NH3HOCl OH HO 3 NH3OH NH3OH3Cl NH3HO NH3OH Cl(4)[Co(NH3)2(NO2)4]-八面体2种异构体NH3NH3O2O2NO2N 2O2N 2NH3NO2(5)[Co(NH3)3(OH)3] 八面体2种异构体H3NH3N H3N NH3NH3 OH(6)[Ni(NH3)2Cl2] 四面体无异构体(7)[Cr(en)2(SCN)2]SCN[Cr(en)2(SCN)2]-八面体2种异构体SCNNCSSCN en(8)[Co(en)3]Cl3[Co(en)3]3+八面体2种异构体(9)[Co(NH3)(en)Cl3] 八面体2种异构体(10)[Co(en)2(NO2)2]Cl2[Co(en)2(NO2)2]2+八面体2种异构体5.某金属离子在八面体弱场中的磁距为4.90B.M。

生化试题(含答案)

生化试题(含答案)

第一章核酸的结构和功能一、选择题1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性,条件之一是()A、骤然冷却B、缓慢冷却C、浓缩D、加入浓的无机盐2、在适宜条件下,核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋,取决于()A、DNA的Tm值B、序列的重复程度C、核酸链的长短D、碱基序列的互补3、核酸中核苷酸之间的连接方式是:()A、2’,5’—磷酸二酯键B、氢键C、3’,5’—磷酸二酯键D、糖苷键4、tRNA的分子结构特征是:()A、有反密码环和 3’—端有—CCA序列B、有密码环C、有反密码环和5’—端有—CCA序列D、5’—端有—CCA序列5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系哪个是不正确的?()A、C+A=G+TB、C=GC、A=TD、C+G=A+T6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是正确的?()A、两条单链的走向是反平行的B、碱基A和G配对C、碱基之间共价结合D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧7、具5’-CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列哪种RNA杂交? ()A、5’-GpCpCpAp-3’B、5’-GpCpCpApUp-3’C、5’-UpApCpCpGp-3’D、5’-TpApCpCpGp-3’8、RNA和DNA彻底水解后的产物()A、核糖相同,部分碱基不同B、碱基相同,核糖不同C、碱基不同,核糖不同D、碱基不同,核糖相同9、下列关于mRNA描述哪项是错误的?()A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。

B、真核细胞mRNA在 3’端有特殊的“尾巴”结构C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构10、tRNA的三级结构是()A、三叶草叶形结构B、倒L形结构C、双螺旋结构D、发夹结构11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是()A、氢键B、离子键C、碱基堆积力 D范德华力12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中哪一项是不正确的?()A、3',5'-磷酸二酯键 C、互补碱基对之间的氢键B、碱基堆积力 D、磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键13、Tm是指( )的温度A、双螺旋DNA达到完全变性时B、双螺旋DNA开始变性时C、双螺旋DNA结构失去1/2时D、双螺旋结构失去1/4时14、稀有核苷酸碱基主要见于( )A、DNAB、mRNAC、tRNAD、rRNA15、双链DNA的解链温度的增加,提示其中含量高的是()A、A和GB、C和TC、A和TD、C和G16、核酸变性后,可发生哪种效应?()A、减色效应B、增色效应C、失去对紫外线的吸收能力D、最大吸收峰波长发生转移17、某双链DNA纯样品含15%的A,该样品中G的含量为()A、35%B、15%C、30%D、20%二、是非题(在题后括号内打√或×)1、杂交双链是指DNA双链分开后两股单链的重新结合。

生化练习题(带答案)

生化练习题(带答案)

第一章蛋白质选择题1.某一溶液中蛋白质的百分含量为45%,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为:EA.8.3% B.9.8% C.6.7% D.5.4% E.7.2%2.下列含有两个羧基的氨基酸是:DA.组氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.天冬氨酸E.色氨酸3.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸:AA.脯氨酸B.焦谷氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸E.酪氨酸4.维持蛋白质一级结构的主要化学键是:CA.离子键B.疏水键C.肽键D.氢键E.二硫键5.关于肽键特点的错误叙述是:EA.肽键中的C-N键较C-N单键短B.肽键中的C-N键有部分双键性质C.肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型D.与C-N相连的六个原子处于同一平面上E.肽键的旋转性,使蛋白质形成各种立体构象6.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:BA.天然蛋白质分子均有这种结构B.有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚集在三级结构的表面E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基7.具有四级结构的蛋白质特征是:EA.依赖肽键维系四级结构的稳定性B.在三级结构的基础上,由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成C.每条多肽链都具有独立的生物学活性D.分子中必定含有辅基E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成8.含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液,其pI依次分别为6.0,2.77,9.74,5.07,在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电泳区带的顺序是:BA.Ala,Cys,Lys,AspB.Asp,Cys,Ala,LysC.Lys,Ala,Cys,AspD.Cys,Lys,Ala,AspE.Asp,Ala,Lys,Cys9.变性蛋白质的主要特点是:DB.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失E.容易被盐析出现沉淀10.蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的:BA.谷氨酸B.色氨酸C.苯丙氨酸D.组氨酸E.赖氨酸第2章核酸的结构与功能1 [提示]思考题1.细胞有哪几类主要的RNA?其主要功能。

《现代分子生物学》第三版 (朱玉贤 李毅 主编)课后习题答案 高等教育出版社

《现代分子生物学》第三版 (朱玉贤 李毅 主编)课后习题答案 高等教育出版社

现代分子生物学课后习题及答案(共10章)第一章绪论1. 你对现代分子生物学的含义和包括的研究范围是怎么理解的?2. 分子生物学研究内容有哪些方面?3. 分子生物学发展前景如何?4. 人类基因组计划完成的社会意义和科学意义是什么?答案:1. 分子生物学是从分子水平研究生命本质的一门新兴边缘学科,它以核酸和蛋白质等生物大分子的结构及其在遗传信息和细胞信息传递中的作用为研究对象,是当前生命科学中发展最快并正在与其它学科广泛交叉与渗透的重要前沿领域。

狭义:偏重于核酸的分子生物学,主要研究基因或 DNA 的复制、转录、达和调节控制等过程,其中也涉及与这些过程有关的蛋白质和酶的结构与功能的研究。

分子生物学的发展为人类认识生命现象带来了前所未有的机会,也为人类利用和改造生物创造了极为广阔的前景。

所谓在分子水平上研究生命的本质主要是指对遗传、生殖、生长和发育等生命基本特征的分子机理的阐明,从而为利用和改造生物奠定理论基础和提供新的手段。

这里的分子水平指的是那些携带遗传信息的核酸和在遗传信息传递及细胞内、细胞间通讯过程中发挥着重要作用的蛋白质等生物大分子。

这些生物大分子均具有较大的分子量,由简单的小分子核苷酸或氨基酸排列组合以蕴藏各种信息,并且具有复杂的空间结构以形成精确的相互作用系统,由此构成生物的多样化和生物个体精确的生长发育和代谢调节控制系统。

阐明这些复杂的结构及结构与功能的关系是分子生物学的主要任务。

2. 分子生物学主要包含以下三部分研究内容:A.核酸的分子生物学,核酸的分子生物学研究核酸的结构及其功能。

由于核酸的主要作用是携带和传递遗传信息,因此分子遗传学(moleculargenetics)是其主要组成部分。

由于 50 年代以来的迅速发展,该领域已形成了比较完整的理论体系和研究技术,是目前分子生物学内容最丰富的一个领域。

研究内容包括核酸/基因组的结构、遗传信息的复制、转录与翻译,核酸存储的信息修复与突变,基因达调控和基因工程技术的发展和应用等。

生物化学第三版习题答案

生物化学第三版习题答案

生物化学第三版习题答案生物化学是生命科学中的一个重要分支,它研究生物体内化学过程和物质的变化。

第三版的生物化学教材通常会包含许多习题,帮助学生巩固和深化对知识点的理解。

以下是一些习题及其答案的示例,供参考:习题1:酶的催化作用问题:简述酶的催化作用原理。

答案:酶是生物体内催化化学反应的蛋白质,它们能够显著降低反应的活化能,从而加速反应速率。

酶的催化作用原理主要基于其活性部位与底物的特异性结合,形成酶-底物复合物。

这种结合使得底物分子在酶的活性部位发生结构变形,更易于反应。

反应完成后,产物从酶上分离,酶恢复其原始状态,可以继续催化下一个底物分子。

习题2:DNA的复制问题:描述DNA复制的基本过程。

答案:DNA复制是一个半保留的过程,包括以下步骤:首先,DNA双链被解旋酶解旋成两条单链;接着,DNA聚合酶识别复制起点,并在引物RNA的帮助下开始合成新的互补链;随后,新的链沿着模板链延伸,形成新的DNA双螺旋。

最终,每个原始链都与新合成的链配对,形成两个完整的DNA分子。

习题3:氨基酸的结构和分类问题:列举氨基酸的几种基本结构特征,并简述其分类。

答案:氨基酸是蛋白质的基本组成单元,具有以下基本结构特征:一个α-羧基、一个α-氨基、一个氢原子和一个侧链(R基)。

根据侧链的化学性质,氨基酸可以分为20种标准氨基酸,主要分为四类:非极性疏水氨基酸、极性疏水氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。

习题4:细胞呼吸问题:简述有氧呼吸和无氧呼吸的区别。

答案:有氧呼吸和无氧呼吸是细胞产生能量的两种方式。

有氧呼吸需要氧气作为最终电子受体,通过糖酵解、三羧酸循环(TCA循环)和电子传递链产生大量的ATP。

无氧呼吸,又称为发酵,是在没有氧气的情况下进行的,通过糖酵解产生少量的ATP,同时产生酒精或乳酸作为代谢终产物。

习题5:基因表达调控问题:解释基因表达调控的基本机制。

答案:基因表达调控是指细胞内控制基因转录为mRNA的过程,进而影响蛋白质的合成。

生物化学第三版课后习题答案

生物化学第三版课后习题答案

生物化学第三版课后习题答案1. 举例说明化学与生物化学之间的关系。

提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象,在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科.化学和生物化学关系密切,相互渗透、相互促进和相互融合。

一方面,生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步,另一方面,生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。

举例:略。

2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。

提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子,即结构单元分子组合而成,通常具有特定的空间结构。

常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。

生物大分子与小分子化合物相同之处在丁: 1) 共价键是维系它们结构的最主要的键; 2)有一定的立休形象和空间大小; 3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。

生物大分子与小分子化合物不同之处在于: (1) 生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多,分子的粒径大小差异很大; (2) 生物大分子的空间结构婴复杂得多,维系空间结构的力主要是各种非共价作用力; (3) 生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的专性识别和结合位点,这些位点通过与相应的配体特异性结合,能形成超分子,这种特性是许多重要生理现象的分子基础。

3. 生物大分子的手性特征有何意义?提示:生物大分子都是手性分子,这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。

主要表现在: (1) 分子识别是产生生理现象的重要基础,特异性识别对于产生特定生物效应出关重要; (2) 生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前手性的小分子配体,产生专一性的相互作用。

4.指出取代物的构型:6.举例说明分子识别的概念及其意义。

提示: :分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用,如tRNA 分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用,抗体与抗原之间的相互作用等。

分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质,是保证生命活动有序地进行的分子基础。

生化第三版课后习题答案(3至13章)

生化第三版课后习题答案(3至13章)

生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。

蛋白质中的氨基酸都是L型的。

但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。

参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。

此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。

除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。

氨基酸是两性电解质。

当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。

在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI 表示。

所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。

α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。

胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。

半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。

这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。

除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。

比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。

参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。

核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。

氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。

常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。

习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。

生化·第13章·DNA的生物合成

生化·第13章·DNA的生物合成
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节
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生物化学
第十一章 DNA的复制
(一). 原核生物的DNA聚合酶。
现在已知的原核生物DNA聚合酶有三种: 1 . DNA聚合酶Ⅰ 2 . DNA聚合酶Ⅱ 3 . DNA聚合酶Ⅲ
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第十一章 DNA的复制
1 、DNA聚合酶Ⅰ
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第十一章 DNA的复制
(三)、 DNA复制的保真性
DNA复制的保真性至少依赖 三种机理。 1、遵守严格的碱基配对规律。 2、DNA-pol Ⅲ 对碱基的选择功能。 3、复制中出现错误时,DNA-pol Ⅰ 有即时的校读功能。
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第十一章 DNA的复制
连接酶的作用
5' 3'
ATP 3'
3' 把连接的缺口放大,示其化学反应。 O ' 5 5' OH 3' + O¯ P 3' O
ATP
P HO
ADP 5'
5' 连接酶
3' 5'
DNA连接酶
ADP
–O
5'
O
O P O
–O
3'
DNA连接酶的作用方式
+ ppi
或 n1dATP n2dCTP n1dTTP + DNA n2dGTP (模板) +2(n1+n2)PPi
DNA聚合酶 Mg 2+,引物

生化习题集

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第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释1. 肽键2. 蛋白质变性3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固二、填空题1.人体蛋白质约占人体干重_________,根据化学组成可将蛋白质分为_________和_________两大类。

2.多肽链结构通常把_________写在左边,_________写在右边,其结构具有_________性。

3.单纯蛋白质由_________、_________、_________、_________、_________、_________等元素组成,常根据_________的含量来测定样品中蛋白质的含量。

4.蛋白质的分子结构分为_________ 和_________。

.5.蛋白质分子的一级结构即_________,其连接键为_________;二级结构主要结构单元有_________,_________,维持其稳定的键为 _________;维持三级结构的化学键主要有_________,_________,_________,另外_________也很重要;四级结构即_________,维持其结构均为_________。

三、选择题A型题1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是:A. 胱氨酸B. 谷氨酸C. 瓜氨酸D. 蛋氨酸E. 丝氨酸2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸:A. 半胱氨酸B. 组氨酸C. 鸟氨酸D. 丝氨酸E. 亮氨酸3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分:A. 丙氨酸B. 甘氨酸C. 亮氨酸D. 丝氨酸E. 缬氨酸4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有:A. 8种B. 61种C. 12种D. 20种E. 64种5. 测定100克生物样品中氮含量是2克,该样品中蛋白质含量大约为:A. %B. %C. 1%D. 2%E. 20%6. 蛋白质分子中的肽键:A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的E. 以上都不是7. 多肽链中主链骨架的组成是A. –CNCCNCNCCNCNCCNC-B. –CCHNOCCHNOCCHNOC-C. –CCONHCCONHCCONHC-D. -CCNOHCCNOHCCNOHC-E. -CCHNOCCHNOCCHNOC-8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况:A. 氨基酸种类的数量B. 分子中的各种化学键C. 多肽链的形态和大小D. 氨基酸残基的排列顺序E. 分子中的共价键9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是:A. 盐键B. 氢键C. 疏水键D. 二硫键E. 肽键10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是:A. 肽键平面充分伸展B. 靠盐键维持稳定C. 螺旋方向与长轴垂直D. 多为左手螺旋E. 以上都不是11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构:A. α-螺旋B. 双螺旋C. β-片层D. β-转角E. 不规则卷曲12. 维持蛋白质分子中α-螺旋稳定的主要化学键是:A. 肽键B. 氢键C. 疏水作用D. 二硫键E. 范德华力13. 主链骨架以180°返回折叠,在连续的4个氨基酸中第一个残基的C=O与第四个残基的N=H可形成氢键的是:A. α-螺旋B. β-折叠C. 无规卷曲D. β-转角E. 以上都不是14. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是:A. 天然蛋白质分子均有的这种结构B. 具有三级结构的多肽链都具有生物活性C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系D. 亲水基团多聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基15. 维系蛋白质三级结构稳定的最主要化学键或作用力是:A. 二硫键B.盐键C. 氢键D.范德华力E. 疏水作用16. 维系蛋白质四级结构稳定的最主要化学键或作用力是:A. 二硫键B. 疏水作用C. 氢键D. 范德华力E. 盐键17. 具有四级结构的蛋白质分子中,亚基间不存在的化学键是:A. 二硫键B. 疏水作用C. 氢键D. 范德华力E. 盐键18. 下列哪种蛋白质具有四级结构:A. 核糖核酸酶B. 胰蛋白酶C. 乳酸脱氢酶D. 胰岛素E. 胃蛋白酶19. 不同蛋白质的四级结构:A. 一定有多个相同的亚基B. 一定有种类相同,而数目不同的亚基C. 一定有多个不同的亚基D. 一定有种类不同,而数目相同的亚基E. 亚基的种类,数目都不一定20. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现:A. 只有一个自由的α-氨基和一个自由的α-羧基B. 只有自由的α-氨基,没有自由的α-羧基C. 只有自由的α-羧基,没有自由的α-氨基D. 既无自由的α-氨基,也无自由的α-羧基E. 有一个以上的自由的α-氨基和α-羧基21. 蛋白质的pI是指:A. 蛋白质分子带正电荷时溶液的pH值B. 蛋白质分子带负电荷时溶液的pH值C. 蛋白质分子不带电荷时溶液的pH值D. 蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值E. 以上都不是22. 处于等电点的蛋白质:A. 分子不带电荷B. 分子带电荷最多C. 分子易变性D. 易被蛋白酶水解E. 溶解度增加23. 已知某蛋白质的等电点为,电泳液的pH为,该蛋白质的电泳方向是:A. 向正极移动B. 向负极移动C. 不能确定D. 不动E. 以上都不对24. 将蛋白质溶液的pH调节到等于蛋白质的等电点时则:A. 可使蛋白质稳定性增加B. 可使蛋白质表面的净电荷不变C. 可使蛋白质表面的净电荷增加D. 可使蛋白质表面的净电荷减少E. 以上都不对25. 已知某混合物存在A、B两种分子量相等的蛋白质,A的等电点为,B的等电点为,用电泳法进行分离,如果电泳液的pH值为则:A. 蛋白质A向正极移动,B向负极移动B. 蛋白质A向负极移动,B向正极移动C. 蛋白质A和B都向负极移动,A移动的速度快D. 蛋白质A和B都向正极移动,A移动的速度快E. 蛋白质A和B都向正极移动,B移动的速度快26. 当蛋白质带正电荷时,其溶液的pH:A. 大于B. 小于C. 等于等电点D. 大于等电点E. 小于等电点27. 在的缓冲液中进行血清醋酸纤维素薄膜电泳,可把血清蛋白质分为5条带,从负极数起它们的顺序是:A.α1、α2、β、γ、A B. A、α1、α2、β、γC. γ、β、α2、α1、AD. β、γ、α2、α1、AE. A、γ、β、α2、α1、28. 蛋白质变性后将会产生下列后果:A. 大量氨基酸游离出来B. 大量肽碎片游离出来C. 等电点变为零D. 一级结构破坏E. 空间结构改变29. 蛋白质变性是由于:A. 蛋白质一级结构破坏B. 蛋白质亚基的解聚C. 蛋白质空间结构破坏D. 辅基的脱落E. 蛋白质水解30. 下列关于蛋白质变性的叙述哪项是错误的:A. 蛋白质的空间构象受到破坏B. 失去原有生物学活性C. 溶解度增大D. 易受蛋白水解酶水解E. 粘度增加31. 关于蛋白质变性后的变化哪项是错误的:A. 分子内部非共价键断裂B. 天然构象被破坏C. 生物活性丧失D. 肽键断裂,一级结构被破坏E. 失去水膜易于沉降32. 关于蛋白质变性叙述正确的是:A. 只是四级结构破坏,亚基的解聚B. 蛋白质结构的完全破坏,肽键断裂C. 蛋白质分子内部的疏水基团暴露,一定发生沉降D. 蛋白质变性后易于沉降,但不一定沉降,沉降的蛋白质也不一定变性E. 蛋白质变性后易于沉降,但不一定沉降;而沉降的蛋白质一定变性33. 变性蛋白质的主要特点是:A. 不易被胃蛋白酶水解B. 粘度下降C. 溶解度增加D. 颜色反应减弱E. 原有的生物活性丧失34. 蛋白质变性时,被β-巯基乙醇断开的化学键是:A. 肽键B. 疏水键C. 二硫键D. 离子键E. 盐键35. 蛋白质分子中引起280nm波长处光吸收的主要成分是:A. 丝氨酸上的羟基B. 苯丙氨酸的苯环C. 色氨酸的吲哚环D. 半胱氨酸的巯基E. 肽键36. 有关蛋白质特性的描述错误的是:A. 溶液的pH调节到蛋白质等电点时,蛋白质容易沉降B. 盐析法分离蛋白质原理是中和蛋白质分子表面电荷,蛋白质沉降C. 蛋白质变性后,由于疏水基团暴露,水化膜被破坏,一定发生沉降D. 蛋白质不能透过半透膜,所以可用透折的方法将小分子杂质除去E. 在同一pH溶液,由于各种蛋白质pI不同,故可用电泳将其分离纯化37. 蛋白质沉淀、变性和凝固的关系,下面叙述正确的是:A. 变性蛋白一定凝固B. 蛋白质凝固后一定变性C. 蛋白质沉淀后必然变性D. 变性蛋白一定沉淀E. 变性蛋白不一定失去活性38. 下列不属于结合蛋白质的是:A. 核蛋白B. 糖蛋白C. 白蛋白D. 脂蛋白E. 色蛋白B型题:A. 赖氨酸B. 半胱氨酸C. 谷氨酸D. 脯氨酸E. 亮氨酸1. 碱性氨基酸是:2. 含巯基的氨基酸是:3. 酸性氨基酸是:4. 亚氨基酸是:5. 含非极性侧链氨基酸的是:A. 一级结构B. 二级结构C. 超二级结构D. 三级结构E. 四级结构6. 是多肽链中氨基酸的排列顺序:7. 是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置:8. 是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用:9. 是主链原子的局部空间排布:A. 蛋白质的等电点B. 蛋白质沉淀C. 蛋白质的结构域D. 蛋白质的四级结构E. 蛋白质变性10. 蛋白质分子所带电荷相等时的溶液pH值是:11. 蛋白质的空间结构被破坏,理化性质改变,并失去其生物活性称为:12. 蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起,形成发挥生物学功能的特定区域称为:A. 亚基B. β-转角C. α-螺旋D. 三股螺旋E. β-折叠13. 只存在于具有四级结构的蛋白质中的是:14. α-角蛋白中含量很多的是:15. 天然蚕丝中蛋白含量很多的是:16. 在脯氨酸残基处结构被破坏的是:17. 氢键与长轴接近垂直的是:18. 氢键与长轴接近平行的是:A. 四级结构形成B. 四级结构破坏C. 一级结构破坏D. 一级结构形成E. 二、三级结构破坏19. 亚基聚合时出现:20. 亚基解聚时出现:21. 蛋白质变性时出现:22. 蛋白质水解时出现:23. 人工合成多肽时出现:A. %NaClB. 常温乙醇C. 一定量稀酸后加热D. 加热煮沸E. 高浓度硫酸铵24. 蛋白质既变性又沉淀:25. 蛋白质既不变性又不沉淀:26. 蛋白质沉淀但不变性:27. 蛋白质变性但不沉淀:28. 蛋白质凝固:A. 氧化还原作用B. 表面电荷与水化膜C. 一级结构和空间结构D. 紫红色E. 紫蓝色29. 还原型谷胱甘肽具有的功能是:30. 蛋白质胶体溶液稳定的因素是:31. 与蛋白质功能活性有关的主要因素是:32. 蛋白质与双缩脲试剂反应呈:33. 蛋白质和氨基酸与茚三酮试剂反应呈:C型题:A. 甘氨酸B. 丙氨酸C. 两者均是D. 两者均否1. 属于L-α-氨基酸:2. 非极性氨基酸:3. 有利于β-折叠的形成:A. 蛋白质变性B. 蛋白质沉淀C. 两者均可D. 两者均不可4. 向蛋白质溶液中加入硫酸铵可引起:5. 紫外线照射可使:6. 调节蛋白质溶液的pH值,使其达到pI,可引起:7. 向蛋白质溶液中加入重金属盐可引起:A. 色氨酸B. 酪氨酸C. 两者都是D. 两者都不是8. 蛋白质对280nm波长紫外光吸收依赖于:9. 核酸对260nm波长紫外光的吸收主要依赖于:10. 具有紫外光吸收能力的是:11. 5位羟化后脱羧可生成神经递质的是:A. 变性B. 复性C. 两者均有D. 两者均无12. 加热可引起蛋白质和核酸:13. 退火又称为:14. 变性、复性在蛋白质中:15. 变性、复性在核酸中:A. 肽键B. 氢键C. 两者均有D. 两者均无16. 蛋白质一级结构含有:17. 核酸一级结构含有:18. 维系蛋白质二级结构稳定的键为:19. 维系核酸二级结构稳定的键为:20. 血红蛋白中:四、问答题1. 何谓蛋白质变性影响变性的因素有哪些2. 蛋白质变性后,为什么水溶性会降低3. 举例说明一级结构决定构象。

生物化学第三版课后习题答案

生物化学第三版课后习题答案

第一章1、举例说明化学与生物化学之间得关系。

提示:生物化学就是应用化学得理论与方法来研究生命现象,在分子水平上解释与阐明生命现象化学本质得一门学科、化学与生物化学关系密切,相互渗透、相互促进与相互融合。

一方面,生物化学得发展依赖于化学理论与技术得进步,另一方面,生物化学得发展又推动着化学学科得不断进步与创新。

举例:略。

2、试解释生物大分子与小分子化合物之间得相同与不同之处。

提示:生物大分子一般由结构比较简单得小分子,即结构单元分子组合而成,通常具有特定得空间结构。

常见得生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类与糖类。

生物大分子与小分子化合物相同之处在丁: 1) 共价键就是维系它们结构得最主要得键;2)有一定得立休形象与空间大小; 3)化学与|物理性质主要决定于分子中存在得官能团。

生物大分子与小分子化合物不同之处在于: (1) 生物大分子得分子量要比小分子化合物大得多,分子得粒径大小差异很大; (2) 生物大分子得空间结构婴复杂得多,维系空间结构得力主要就是各种非共价作用力; (3) 生物大分子特征得空间结构使其具有小分子化合物所不具有得专性识别与结合位点,这些位点通过与相应得配体特异性结合,能形成超分子,这种特性就是许多重要生理现象得分子基础。

3、生物大分子得手性特征有何意义?提示:生物大分子都就是手性分子,这种结构特点在生物大分子得分子识别及其特殊得生理功能方面意义重大。

主要表现在: (1) 分子识别就是产生生理现象得重要基础,特异性识别对于产生特定生物效应出关重要; (2) 生物大分了通过特征得三维手性空间环境能特异性识别前手性得小分子配体,产生专一性得相互作用。

4、指出取代物得构型:6、举例说明分子识别得概念及其意义。

提示: :分子识别就是指分子间发生特异性结合得相互作用,如tRNA分子与氨酰tRNA合成醉得相互作用,抗体与抗原之间得相互作用等。

分子识别就是生命体产生各种生理现象得化学本质,就是保证生命活动有序地进行得分子基础。

武汉大学版无机化学课后习题答案(第三版)第13章 配位化学原理

武汉大学版无机化学课后习题答案(第三版)第13章 配位化学原理

配位化学基础1.某物质的实验式为PtCl4·2NH3,其水溶液不导电,加入AgNO3亦不产生沉淀,以强碱处理并没有NH3放出,写出它的配位化学式。

解[Pt(NH3)2Cl4]2.下列化合物中哪些是配合物?哪些是螯合物?哪些是复盐?哪些是简单盐?(1)CuSO4·5H2O (2)K2PtCl6(3)Co(NH3)6Cl3(4)Ni(en)2Cl2(5)(NH4)2SO4·FeSO4·6H2O (6)Cu(NH2CH2COO)2(7)Cu(OOCCH3)2(8)KCl·MgCl2·6H2O解配合物:K2PtCl6, Co(NH3)6Cl3, CuSO4·5H2O螯合物:Ni(en)2Cl2, Cu(NH2CH2COO)2复盐:(NH4)2SO4·FeSO4·6H2O KCl·MgCl2·6H2O简单盐:Cu(OOCH3)23.命名下列各配合物和配离子:(1)(NH4)3[SbCl6] (2)Li[AlH4](3)[Co(en)3]Cl3(4)[Co(H2O)4Cl2]Cl(5)[Cr(H2O)4Br2]Br·2H2O (6)[Cr(H2O)(en)(C2O4)(OH)(7)Co(NO2)6]3-(8)[Co(NH3)4(NO2)C]+(9)[Cr(Py)2(H2O)Cl3] (10)[Ni(NH3)2(C2O4)]解(1)六氯合锑(III)酸铵(2)四氢合铝(III)酸锂(3)三氯化三(乙二胺)合钴(III)(4)氯化二氯·四水合钴(III)(5)二水合溴化二溴·四水合钴(III)(6)羟·水·草酸根·乙二胺合铬(III)(7)六硝基合钴(III)配阴离子(8)氯·硝基·四氨合钴(III)配阳离子(9)三氯·水·二吡啶合铬(III)(10)二氨·草酸根合镍(II)4.指出下列配合物的空间构型并画出它们可能存在的立体异构体:(1)[Pt(NH3)2(NO2)Cl] (2)Pt(Py)(NH3)ClBr](3)Pt(NH3)2(OH)2Cl2] (4)NH4[Co(NH3)2(NO2)4] (5)[Co(NH3)3(OH)3] (6)[Ni(NH3)2Cl2](7)[Cr(en)2(SCN)2]SCN (8)[Co(en)3]Cl3(9)[Co(NH3)(en)Cl3] (10)[Co(en)2(NO2)2]Cl2解(1)[Pt(NH3)2(NO2)Cl] 平面正方形2种异构体H3N NO2H3N NO2Pt PtH3N Cl H3N Cl(2)[Pt(Py)(NH3)ClBr] 平面正方形3种异构体Cl Py Cl NH3Pt PtBr NH3 Br PyCl NH3PtPy Br(3)[Pt(NH3)2(OH)2Cl2] 八面体5种异构体NH3NH3HOCl OH HO 3 NH3OH NH3OH3Cl NH3HO NH3OH Cl(4)[Co(NH3)2(NO2)4]-八面体2种异构体NH3NH3O2O2NO2N 2O2N 2NH3NO2(5)[Co(NH3)3(OH)3] 八面体2种异构体H3NH3N H3N NH3NH3 OH(6)[Ni(NH3)2Cl2] 四面体无异构体(7)[Cr(en)2(SCN)2]SCN[Cr(en)2(SCN)2]-八面体2种异构体SCNNCSSCN en(8)[Co(en)3]Cl3[Co(en)3]3+八面体2种异构体(9)[Co(NH3)(en)Cl3] 八面体2种异构体(10)[Co(en)2(NO2)2]Cl2[Co(en)2(NO2)2]2+八面体2种异构体5.某金属离子在八面体弱场中的磁距为4.90B.M。

生化第十三章

生化第十三章

第十三章RNA的生物合成一、填空题1.基因转录的方向是从端到端。

2.大肠杆菌RNA聚合酶由和因子组成,其中前者由亚基、____亚基和____亚基组成,活性中心位于_____亚基上。

3.使用_____可将真核细胞的三种RNA聚合酶区分开来。

4.所有真核细胞的RNA聚合酶Ⅱ的最大亚基的C端都含有一段高度保守的重复序列,这段重复序列是_____,它的功能可能是____。

5.第一个被转录的核苷酸一般是_____。

6.原核细胞启动子-10区的序列通常被称为_____,其一致序列是_____。

7.tRNA基因的启动子最重要的特征是______。

8.真核细胞转录因子的功能是_____和______。

9.逆转录酶通常以_____为引物,具有______、_____和______三种酶的活性,使用该酶在体外合成cDNA时常用_____为引物。

10.真核细胞的热鸡蛋白(HSP)上游除了启动子序列以外,还应具有_____、______、____和_____序列。

11.真核细胞Pre-mRNA的后加工方式主要_____、_____、_____、_____、和_____5种。

12.大肠杆菌RNaseP由_____和_____组成,其中_____能独立完成催化,该酶参与_____的后加工。

13.四膜虫Pre-RNA的剪接需要______作为辅助因子。

14.存在于真核细胞Pre-mRNA上的加尾信号是_____,剪接信号是_____。

15.原核细胞基因转录的终止有两种机制,一种是______,另一种是______。

16.核不均一RNA(hnRNA)实际上就是______。

17.使用______技术可以确定一个蛋白质基因是不是断裂基因。

18.所有的反转录病毒的基因都含有______ 、______和______三种基因。

19.HIV的宿主细胞是______。

20.真核细胞三种RNA聚合酶共有的转录因子是______。

21.RNA病毒的进化速度远高于它的宿主细胞是因为_______。

生化各章题目及答案

生化各章题目及答案

生化各章题目及答案第一章蛋白质(一)名词解释1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure)16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force)18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)(二) 填空题1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为___%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。

3.在20种氨基酸中,酸性氨基酸有_________和________2种,具有羟基的氨基酸是________和_________,能形成二硫键的氨基酸是__________.4.蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

生化各章题目及答案

生化各章题目及答案

生化各章题目及答案生化各章题目及答案第一章蛋白质第二章核酸(一)名词解释1.单核苷酸(mononucleotide)2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing)5.反密码子(anticodon)6.顺反子(cistron)7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)8.退火(annealing)9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage)12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA的熔解温度(melting temperature Tm)14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide)(二)填空题1.DNA双螺旋结构模型是_________于____年提出的。

2.核酸的基本结构单位是_____。

3.脱氧核糖核酸在糖环______位置不带羟基。

4.两类核酸在细胞中的分布不同,DNA主要位于____中,RNA主要位于____中。

5.核酸分子中的糖苷键均为_____型糖苷键。

糖环与碱基之间的连键为_____键。

核苷与核苷之间通过_____键连接成多聚体。

6.核酸的特征元素____。

7.碱基与戊糖间是C-C连接的是______核苷。

8.DNA中的____嘧啶碱与RNA中的_____嘧啶碱的氢键结合性质是相似的。

9.DNA中的____嘧啶碱与RNA中的_____嘧啶碱的氢键结合性质是相似的。

10.DNA双螺旋的两股链的顺序是______关系。

11.给动物食用3H标记的_______,可使DNA带有放射性,而RNA不带放射性。

12.B型DNA双螺旋的螺距为___,每匝螺旋有___对碱基,每对碱基的转角是___。

武汉大学版无机化学课后习题答案(第三版)第13章配位化学原理

武汉大学版无机化学课后习题答案(第三版)第13章配位化学原理

武汉大学版无机化学课后习题答案(第三版)第13章配位化学原理配位化学基础1.某物质的实验式为PtCl4·2NH3,其水溶液不导电,加入AgNO3亦不产生沉淀,以强碱处理并没有NH3放出,写出它的配位化学式。

解[Pt(NH3)2Cl4]2.下列化合物中哪些是配合物?哪些是螯合物?哪些是复盐?哪些是简单盐?(1)CuSO4·5H2O(2)K2PtCl6(3)Co(NH3)6Cl3(4)Ni(en)2Cl2(5)(NH4)2SO4·FeSO4·6H2O(6)Cu(NH2CH2COO)2(7)Cu (OOCCH3)2(8)KCl·MgCl2·6H2O解配合物:K2PtCl6,Co(NH3)6Cl3,CuSO4·5H2O螯合物:Ni(en)2Cl2,Cu(NH2CH2COO)2复盐:(NH4)2SO4·FeSO4·6H2OKCl·MgCl2·6H2O简单盐:Cu(OOCH3)23.命名下列各配合物和配离子:(1)(NH4)3[SbCl6](2)Li[AlH4](3)[Co(en)3]Cl3(4)[Co(H2O)4Cl2]Cl(5)[Cr(H2O)4Br2]Br·2H2O(6)[Cr(H2O)(en)(C2O4)(OH)(7)Co(NO2)6]3-(8)[Co(NH3)4(NO2)C]+(9)[Cr(Py)2(H2O)Cl3](10)[Ni(NH3)2(C2O4)]解(1)六氯合锑(III)酸铵(2)四氢合铝(III)酸锂(3)三氯化三(乙二胺)合钴(III)(4)氯化二氯·四水合钴(III)(5)二水合溴化二溴·四水合钴(III)(6)羟·水·草酸根·乙二胺合铬(III)(7)六硝基合钴(III)配阴离子(8)氯·硝基·四氨合钴(III)配阳离子(9)三氯·水·二吡啶合铬(III)(10)二氨·草酸根合镍(II)4.指出下列配合物的空间构型并画出它们可能存在的立体异构体:(1)[Pt(NH3)2(NO2)Cl](2)Pt(Py)(NH3)ClBr](3)Pt(NH3)2(OH)2Cl2](4)NH4[Co(NH3)2(NO2)4](5)[Co(NH3)3(OH)3](6)[Ni(NH3)2Cl2](7)[Cr(en)2(SCN)2]SCN(8)[Co(en)3]Cl3(9)[Co(NH3)(en)Cl3](10)[Co(en)2(NO2)2]Cl2解(1)[Pt(NH3)2(NO2)Cl]平面正方形2种异构体H3NNO2H3NNO2PtPtH3NClH3NCl(2)[Pt(Py)(NH3)ClBr]平面正方形3种异构体ClPyClNH3PtPtBrNH3BrPyClNH3PtPyBr(3)[Pt(NH3)2(OH)2Cl2]八面体5种异构体NH3NH3NH3HOClClNH3HOClClOHClOHHONH3NH3OHNH3OHClClNH3HONH3ClNH3HONH3OHCl(4)[Co(NH3)2(NO2)4]-八面体2种异构体NH3NH3O2NNO2O2NNH3O2NNO2O2NNO2NH3NO2(5)[Co(NH3)3(OH)3]八面体2种异构体OHOHHN3OHH3NOHH3NOHH3NNH3NH3OH(6)[Ni(NH3)2Cl2]四面体无异构体(7)[Cr(en)2(SCN)2]SCN[Cr(en)2(SCN)2]-八面体2种异构体SCNSCNNCSenenenSCNen(8)[Co(en)3]Cl3[Co(en)3]3+八面体2种异构体(9)[Co(NH3)(en)Cl3]八面体2种异构体(10)[Co(en)2(NO2)2]Cl2[Co(en)2(NO2)2]2+八面体2种异构体5.某金属离子在八面体弱场中的磁距为4.90B.M。

生物化学思考题答案

生物化学思考题答案

生物化学思考题答案【篇一:生物化学课后答案】s=txt>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。

当ph接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当ph在13左右时,则全部去质子化。

在这中间的某一ph 〔因不同氨基酸而异〕,氨基酸以等电的兼性离子〔h3n+chrcoo-〕状态存在。

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph称为该氨基酸的等电点,用pi表示。

参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。

核磁共振〔nmr〕波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。

氨基酸分析别离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。

常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析〔hplc〕等。

习题以下氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。

[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号 leulm 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met天冬氨酸(aspartic acid) asp dasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c谷氨酰氨(glutamine) gln q谷氨酸(glutamic acid) glu egln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解:ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3,p133)4、计算以下物质0.3mol/l溶液的ph:(a)亮氨酸盐酸盐;(b)亮氨酸钠盐;(c)等电亮氨酸。

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生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。

蛋白质中的氨基酸都是L型的。

但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。

参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。

此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。

除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。

氨基酸是两性电解质。

当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。

在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI 表示。

所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。

α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。

胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。

半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。

这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。

除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。

比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。

参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。

核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。

氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。

常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。

习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。

[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号2、计算赖氨酸的εα-NH320%被解离时的溶液PH。

[9.9]解:pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3,P133)pH = 10.53 + lg20% = 9.833、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。

[4.6]解:pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25pH = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH:(a)亮氨酸盐酸盐;(b)亮氨酸钠盐;(c)等电亮氨酸。

[(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05]5、根据表3-3中氨基酸的pKa值,计算下列氨基酸的pI值:丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。

[pI:6.02;5.02;3.22;10.76]解:pI = 1/2(pKa1+ pKa2)pI(Ala) = 1/2(2.34+9.69)= 6.02pI(Cys) = 1/2(1.71+10.78)= 5.02pI(Glu) = 1/2(2.19+4.25)= 3.22pI(Ala) = 1/2(9.04+12.48)= 10.766、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl,问所得溶液的pH是多少?如果加入0.3mol NaOH以代替HCl时,pH将是多少?[pH:2.71;9.23]7、将丙氨酸溶液(400ml)调节到pH8.0,然后向该溶液中加入过量的甲醛,当所得溶液用碱反滴定至Ph8.0时,消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。

问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克?[4.45g]8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离子形式的浓度(mol/L)。

[His2+为1.78×10-4,His+为0.071,His0为2.8×10-4]9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐(相对分子质量=209.6;咪唑基pKa=6.0)和1mol/L KOH 配制1LpH6.5的0.2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法[取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol),加入352ml 1mol/L KOH,用水稀释至1L]10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸?解:茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热,引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映,(其反应化学式见P139),其中,定量释放的CO2可用测压法测量,从而计算出参加反应的氨基酸量。

11、L-亮氨酸溶液(3.0g/50ml 6mol/L HCl)在20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81º。

计算L-亮氨酸在6mol/L HCl中的比旋([a])。

[[a]=+15.1º]12、标出异亮氨酸的4个光学异构体的(R,S)构型名称。

[参考图3-15]13、甘氨酸在溶剂A中的溶解度为在溶剂B中的4倍,苯丙氨酸在溶剂A中的溶解度为溶剂B中的两倍。

利用在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。

在起始溶液中甘氨酸含量为100mg ,苯丙氨酸为81mg ,试回答下列问题:(1)利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时,甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高?(2)在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克?[(1)第4管和第3管;(2)51.2mg Gly+24mg Phe和38.4mgGly+36mg Phe]解:根据逆流分溶原理,可得:对于Gly:Kd = C A/C B = 4 = q(动相)/p(静相)p+q = 1 = (1/5 + 4/5)4个分溶管分溶3次:(1/5 + 4/5)3=1/125+2/125+48/125+64/125对于Phe:Kd = C A/C B = 2 = q(动相)/p(静相)p+q = 1 = (1/3 + 2/3)4个分溶管分溶3次:(1/3 + 2/3)3=1/27+6/27+12/27+8/27故利用4个分溶管组成的分溶系统中,甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高,其中:第4管:Gly:64/125×100=51.2 mg Phe:8/27×81=24 mg第3管:Gly:48/125×100=38.4 mg Phe:12/27×81=36 mg14、指出在正丁醇:醋酸:水的系统中进行纸层析时,下列混合物中氨基酸的相对迁移率(假定水相的pH为4.5):(1)Ile, Lys; (2)Phe, Ser (3)Ala, Val, Leu; (4)Pro, Val (5)Glu, Asp; (6)Tyr, Ala, Ser, His. [Ile> lys;Phe,> Ser;Leu> Val > Ala,;Val >Pro;Glu>Asp;Tyr> Ala>Ser≌His]解:根据P151 图3-25可得结果。

15.将含有天冬氨酸(pI=2.98)、甘氨酸(pI=5.97)、亮氨酸(pI=6.53)和赖氨酸(pI=5.98)的柠檬酸缓冲液,加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中,随后用爱缓冲液析脱此柱,并分别收集洗出液,这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来?[Asp, Thr, Gly, Leu, Lys]解:在pH3左右,氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸(A2+)>中性氨基酸(A+)>酸性氨基酸(A0)。

因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸,最后是碱性氨基酸,由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用,所以其洗脱顺序为:Asp, Thr, Gly, Leu, Lys。

第四章蛋白质的共价结构提要蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。

多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的,各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。

蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。

蛋白质分为两大类:单纯蛋白质和缀合蛋白质。

根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。

此外还可按蛋白质的生物学功能分类。

为了表示蛋白质结构的不同组织层次,经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语。

一级结构就是共价主链的氨基酸序列,有时也称化学结构。

二、三和四级结构又称空间结构(即三维结构)或高级结构。

蛋白质的生物功能决定于它的高级结构,高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的,二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。

肽键(CO—NH)是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键,二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。

多肽链或蛋白质当发生部分水解时,可形成长短不一的肽段。

除部分水解可以产生小肽之外,生物界还存在许多游离的小肽,如谷胱甘肽等。

小肽晶体的熔点都很高,这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。

测定蛋白质一级结构的策略是:(1)测定蛋白质分子中多肽链数目;(2)拆分蛋白质分子的多肽链;(3)断开多肽链内的二硫桥;(4)分析每一多肽链的氨基酸组成;(5)鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基;(6)断裂多肽链成较小的肽段,并将它们分离开来;(7)测定各肽段的氨基酸序列;(8)利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构;(9)确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置。

序列分析中的重要方法和技术有:测定N-末端基的苯异硫氰酸酯(PITC)法,分析C-末端基的羧肽酶法,用于多肽链局部断裂的酶裂解和CNBr化学裂解,断裂二硫桥的巯基乙醇处理,测定肽段氨基酸序列的Edman化学降解和电喷射串联质谱技术,重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。

在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。

同源蛋白质具有明显的序列相似性(称序列同源),两个物种的同源蛋白质,其序列间的氨基酸差异数目与这些物种间的系统发生差异是成比例的。

并根据同源蛋白质的氨基酸序列资料建立起进化树。

同源蛋白质具有共同的进化起源。

在生物体内有些蛋白质常以前体形试合成,只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才出现生物活性,这一现象称蛋白质的激活。

血液凝固是涉及氨基酸序列断裂的一系列酶原被激活的结果,酶促激活的级联放大,使血凝块迅速形成成为可能。

凝血酶原和血清蛋白原是两个最重要的血凝因子。

血纤蛋白蛋白原在凝血酶的作用下转变为血清蛋白凝块(血块的主要成分)。

我国在20世纪60年代首次在世界上人工合成了蛋白质——结晶牛胰岛素。

近二、三十年发展起来的固相肽合成是控制合成技术上的一个巨大进步,它对分子生物学和基因工程也就具有重要影响和意义。

至今利用Merrifield固相肽合成仪已成功地合成了许多肽和蛋白质。

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