《生物化学》复习资料
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，通过对生物体内的化学物质进行分析和研究，揭示生命现象的基本原理和机制。
以下是关于生物化学的复习资料，希望能够帮助同学们温故知新。
一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的物质之一，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。
了解蛋白质的结构层次（一级结构、二级结构、三级结构和四级结构）、功能和分类是生物化学的基础。
例如，酶是一类重要的蛋白质，它可以催化生物体内的化学反应。
2. 核酸：核酸是构成生物体遗传信息的基本单位，包括DNA和RNA。
DNA是遗传信息的存储介质，RNA参与蛋白质的合成。
了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。
3. 多糖：多糖是一类碳水化合物，由单糖分子通过糖苷键结合而成。
多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。
二、代谢与能量1. 代谢途径：代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化。
了解代谢途径（如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等）和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。
2. 能量产生与转化：生物体内的能量主要来自ATP（三磷酸腺苷）的合成和分解。
了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。
三、酶的性质与调节1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和催化效率。
了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。
2. 酶的调节：生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节，如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。
了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。
四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体：细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分，包括离子通道和酶联受体等。
生物化学复习参考资料汇总讲解
第一章蛋白质第一节蛋白质概论1、①蛋白质的概念：蛋白质是由20种左右L-α氨基酸通过肽键相互连接而成的一类具有特定的空间构象和生物学活性的复杂高分子含氮化合物。
特点：构造复杂、功能多样、分子量大、平均含氮量为16%、具有胶体性质和两性性质②蛋白质的分类：•按分子外形的不对称程度分两类：球状蛋白——如血红蛋白、酶等纤维状蛋白——如角蛋白、血纤维蛋白原等•按组成分成两类：简单蛋白质——分子中只有氨基酸结合蛋白质——简单蛋白质+辅基构成主要有色蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白• 按溶解度分清蛋白（白蛋白）如血清清蛋白、球蛋白（拟球蛋白和优球蛋白）、组蛋白、精蛋白、醇溶蛋白、硬蛋白、谷蛋白•按营养价值不同分两类：完全蛋白质不完全蛋白质•按蛋白质的功能分两类：活性蛋白质和非活性蛋白质③蛋白质的生物学功能• 催化功能----酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶•调节功能----激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素•结构成分或支持功能----结构蛋白如胶原蛋白、a-角蛋白、丝纤蛋白等•运输功能----运输小分子和离子如血红蛋白、色素蛋白、血清蛋白•免疫防御功能----保护自身生命活动如免疫球蛋白、血纤维蛋白原及干扰素•收缩或运动功能----鞭毛运动和肌肉收缩如肌动蛋白和肌球蛋白•营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋白、酪蛋白•生物膜受体功能----接受和传递调节信息如激素受体蛋白和感觉蛋白（味蛋白）•毒素蛋白----如细菌毒素、蛇毒等•控制生长、分化和遗传功能----如组蛋白、阻遏蛋白、表皮生长因子、DNA蛋白等(蛋白质是生命现象的体现者)第二节氨基酸的结构分类及性质一.氨基酸的结构特点1.结构特征---氨基酸是含有NH2的有机酸（1）都是α-氨基酸；（2）具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基，为两性电解质;（3）除甘氨酸（R基是H原子）外，都是L-型氨基酸，具有旋光性；二.氨基酸的种类及其结构（1）常见氨基酸（编码氨基酸）甘氨酸Gly(G) 丙氨酸Ala(A) 缬氨酸Val(V)亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸Ile(I) 苯丙氨酸Phe(F)酪氨酸Tyr(Y) 色氨酸Try,Trp(W) 丝氨酸Ser(S)苏氨酸Thr(T) 半胱氨酸Cys(C) 甲硫氨酸Met(M)精氨酸Arg(R) 赖氨酸Lys(K) 组氨酸His(H)天冬氨酸Asp(D) 谷氨酸Glu(E)天冬酰胺Asn(N) 谷氨酰胺Gln(Q) 脯氨Pro(P)（2）稀有氨基酸:羟脯氨酸(Hyp) 羟赖氨酸(Hyly) 胱氨酸(Cys)根据R基团的结构或性质特点，巧记20种氨基酸的口诀：•甘、丙、缬、亮、异、脂链，（脂肪链R基团的5种）•丝、苏、半、蛋、羟硫添。
生物化学复习资料（全）
⽣物化学复习资料（全）⽣物化学复习资料第⼆章核酸化学1、说明碱基、核苷、核苷酸和核酸之间在结构上的区别。
碱基主要是指嘌呤和嘧啶的衍⽣物，是核苷、核苷酸和核酸的主要成分；⽽核苷是在碱基上连⼀个戊糖⽽形成；核苷酸是核苷的磷酸酯，是核苷酸结构中戊糖上5号位相连接的羟基被⼀个磷酸分⼦酯化的产物；核酸是以核苷酸为基本结构单元所构成的巨⼤分⼦。
2、试从分⼦⼤⼩、细胞定位以及结构和功能上⽐较DNA和RNA。
DNA由两条互补的脱氧核糖核⽢酸亚单元的链组成的双螺旋结构，RNA仅是⽐DNA⼩得多的核糖核苷酸亚单元单链结构；DNA中有胸腺嘧啶(T)，但⽆尿嘧啶(U)，但RNA则相反，DNA主要是携带⽣物的遗传信息，指挥蛋⽩质的合成等，⽽RNA则在于遗传信息的翻译，转录等，有时也可以作为⼀种催化剂在⽣物的⽣命活动起⼀定的作⽤。
3、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？（1）、天然DNA分⼦由两条反向平⾏的5′-3′,另⼀条链的⾛向为3′-5′。
两条链沿⼀个假想的中⼼轴右旋相互盘绕，形成⼤沟和⼩沟。
（2）、磷酸和脱氧核糖作为不变的链⾻架成分位于螺旋外侧，作为可变成分的碱基位于螺旋内侧。
（3）、螺旋的直径为2nm，相邻碱基平⾯的垂直距离为0.34nm。
螺旋结构每隔10个碱基重复⼀次，间距为3.4nm。
（4）、DNA双螺旋结构是⼗分稳定的。
（稳定⼒量主要有两个：⼀个是碱基堆积⼒。
⼀个是碱基配对的氢键。
P25）4、正确写出与下列寡核苷酸互补的DNA 和RNA序列：（1）GA TCAA（2）TGGAAC（3）ACGCGT（4）TAGCA TCTAGTT ACCTTG TGCGCAA TCGTA（DNA）CUAGUU ACCUUG UGCGCA AUCGUA（RNA）7．从两种不同细菌提取得DNA样品，其腺嘌呤核苷酸残基分别占其核苷酸残基总数的32%和17%，计算这两种不同来分组成。
两种细菌中有⼀种是从温泉（64℃）中分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成？为什么？答：第⼀种细菌腺嘌呤核苷酸占32%，鸟嘌呤核苷酸占18%，胸腺嘧啶核苷酸占32%，胞嘧啶核苷酸占18%；第⼆种细菌腺嘌呤核苷酸占17%，鸟嘌呤核苷酸占33%，胸腺嘧啶核苷酸占17%，胞嘧啶核苷酸占33%。
生物化学复习纲要
生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等）第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。
包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构域的概念。
六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点）七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化（△G o’）的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成（原料、还原力）四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业：一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。
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⽣物化学复习资料⽣物化学复习题⼀、基本概念1、离⼦泵（K-Na泵和功能）：（P49）由ATP酶驱动使膜内ATP⽔解并产⽣阴离⼦ADP-和阳离⼦H+。
H+释放到膜外，ADP-留在膜内，因⽽产⽣跨膜的质⼦梯度和电位差⽽引起对其他离⼦的吸收。
Na-K泵存在于动、植物细胞质膜上，它有⼤⼩两个亚基，⼤亚基催化ATP⽔解，⼩亚基是⼀个糖蛋⽩。
⼤亚基以亲Na+态结合Na+后，触发⽔解ATP。
每⽔解⼀个ATP释放的能量输送3个Na+到胞外，同时摄取2个K+⼊胞，造成跨膜梯度和电位差，这对神经冲动传导尤其重要，Na+-K+泵造成的膜电位差约占整个神经膜电压的80％。
2、新陈代谢：（P1）营养物质在⽣物体内所经历的由酶催化的⼀切化学变化的总称为新陈代谢，代谢特点：①连续的⼀系列单元反应组成②⽣化反应具体过程（TCA）③特定部位，特定终产物④包括物质代谢和能量代谢3、亲核反应：有机反应的⼀类，电负性⾼的亲核基团向反应底物中的带正电的部分进攻⽽使反应发⽣，这种反应为亲核反应。
与之相对的为亲电反应。
4、半保留复制与半不连续复制：半保留复制是双链DNA 的复制⽅式，其中亲代链分离，每⼀⼦代DNA 分⼦由⼀条亲代链和⼀条新合成的链组成。
（P407）半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后滞链上是不连续的，故称为半不连续复制5、异构化反应：（P11）⽣物化学中的异构化反应指的是⼀个氢原⼦在分⼦内迁移，即质⼦从⼀个碳原⼦脱离，转移到另⼀个碳原⼦上，由此发⽣了双键位置的改变。
代谢中最多的是醛糖-酮糖异构化互变反应6、分⼦重排反应：（P11）重排是Ｃ－Ｃ键断裂，⼜重新形成的反应。
其结果碳⾻架发⽣了变化。
7、克莱森酯缩合反应：（P13）克莱森（酯）缩合反应是含有α-活泼氢的酯类在醇钠、三苯甲基钠等碱性试剂的作⽤下，发⽣缩合反应形成β-酮酸酯类化合物，称为克莱森(脂)缩合反应，反应可在不同的酯之间进⾏，称为交叉酯缩合8、标准⽣成⾃由能：（P30）由标准状态下的稳定单质⽣成标准状态下1mol的化合物所引起的⾃由能的改变称为该化合物的标准摩尔⽣成吉布斯⾃由能。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、蛋白质化学（一）蛋白质的组成和结构1、氨基酸的结构和分类20 种常见氨基酸的结构通式和特点氨基酸的分类方法（根据侧链性质）2、肽键和多肽链肽键的形成和结构特点多肽链的方向性（N 端和 C 端）3、蛋白质的一级结构定义和测定方法（如 Edman 降解法）一级结构与生物功能的关系4、蛋白质的二级结构α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲的结构特点和形成条件维系二级结构的化学键（氢键）5、蛋白质的三级结构定义和结构特点维系三级结构的化学键（疏水作用、离子键、氢键、范德华力等）6、蛋白质的四级结构概念和多亚基蛋白质的结构特点四级结构与功能的关系（二）蛋白质的性质1、两性解离和等电点蛋白质的两性解离性质等电点的定义和测定方法2、胶体性质蛋白质胶体稳定的原因破坏胶体稳定性的方法（如盐析）3、变性和复性变性的概念和因素（物理因素、化学因素）复性的条件和意义4、沉淀反应盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等方法的原理和应用5、颜色反应双缩脲反应、茚三酮反应等的原理和应用二、核酸化学（一）核酸的组成和结构1、核苷酸的组成碱基、戊糖和磷酸的结构和种类核苷酸的命名和缩写2、 DNA 的结构DNA 的双螺旋结构模型（Watson 和 Crick 模型）双螺旋结构的特点（碱基互补配对、大沟和小沟等） DNA 的三级结构（超螺旋结构）3、 RNA 的结构mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点和功能各种 RNA 在蛋白质合成中的作用（二）核酸的性质1、紫外吸收DNA 和 RNA 的紫外吸收峰值紫外吸收在核酸定量分析中的应用2、变性和复性DNA 变性的概念和特点（增色效应）复性的条件和杂交技术的原理3、核酸的水解酸水解、碱水解和酶水解的特点和产物三、酶学（一）酶的概念和特点1、酶的定义和催化作用酶作为生物催化剂的作用原理酶与一般催化剂的异同点2、酶的特点高效性、专一性、可调节性、不稳定性等3、酶的命名和分类酶的命名方法（系统命名法和习惯命名法）酶的分类（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶）（二）酶的结构与功能1、酶的活性中心活性中心的概念和组成活性中心与催化作用的关系2、酶原与酶原激活酶原的概念和生理意义酶原激活的机制和实例3、同工酶同工酶的概念和生理意义同工酶在临床上的应用（三）酶的作用机制1、降低反应的活化能活化能的概念酶降低活化能的方式2、酶的催化机制邻近效应和定向效应诱导契合学说酸碱催化、共价催化等（四）影响酶促反应速率的因素1、底物浓度米氏方程和米氏常数的意义底物浓度对反应速率的影响曲线（双曲线）2、酶浓度酶浓度与反应速率的关系3、温度温度对酶促反应速率的影响（最适温度）低温和高温对酶活性的影响4、 pHpH 对酶促反应速率的影响（最适 pH）酶的酸碱稳定性5、抑制剂不可逆抑制剂和可逆抑制剂的作用机制竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点和动力学特征6、激活剂激活剂的种类和作用机制四、生物氧化（一）生物氧化的概念和特点1、生物氧化的定义和意义生物氧化与体外氧化的异同点2、呼吸链呼吸链的组成成分（NADHQ 还原酶、泛醌、细胞色素还原酶、细胞色素 c、细胞色素氧化酶）呼吸链的电子传递顺序和偶联机制3、 ATP 的生成氧化磷酸化的概念和机制（化学渗透学说）ATP 合酶的结构和作用机制底物水平磷酸化的概念和实例（二）生物氧化过程中能量的产生和转移1、自由能的变化和氧化还原电位自由能变化与反应方向的关系氧化还原电位的概念和测定2、高能化合物高能磷酸化合物（如 ATP、GTP 等）其他高能化合物（如硫酯键、甲硫键等）五、糖代谢（一）糖的消化和吸收1、食物中糖的种类单糖、双糖和多糖的常见类型2、糖的消化参与消化的酶（如淀粉酶、麦芽糖酶等）消化的部位和产物3、糖的吸收吸收的部位和机制（主动运输、被动扩散）（二）糖的无氧氧化1、糖酵解的过程十步反应的具体过程和酶的作用能量的产生和消耗2、糖酵解的生理意义在缺氧条件下为机体提供能量是某些组织和细胞的主要供能方式（三）糖的有氧氧化1、有氧氧化的过程三个阶段（糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环）的反应过程和酶的作用能量的产生和计算2、三羧酸循环反应过程和特点三羧酸循环的生理意义3、有氧氧化的生理意义（四）磷酸戊糖途径1、反应过程氧化阶段和非氧化阶段的反应2、生理意义生成 NADPH 和磷酸核糖（五）糖原的合成与分解1、糖原的合成合成的途径和关键酶2、糖原的分解分解的途径和关键酶3、糖原合成与分解的生理意义（六）糖异生1、糖异生的途径从丙酮酸等非糖物质合成葡萄糖的过程2、糖异生的生理意义维持血糖浓度的相对稳定补充肝糖原储备六、脂代谢（一）脂类的消化和吸收1、脂肪的消化参与消化的酶（如胰脂肪酶等）消化的产物（甘油一酯、脂肪酸等）2、脂类的吸收吸收的部位和方式（二）甘油三酯的代谢1、甘油三酯的合成合成的部位和原料合成的途径（甘油二酯途径、甘油一酯途径）2、甘油三酯的分解脂肪动员的概念和关键酶脂肪酸的β氧化过程（活化、转运、β氧化、能量产生）（三）磷脂的代谢1、磷脂的合成合成的部位和原料常见磷脂（如卵磷脂、脑磷脂等）的合成途径2、磷脂的分解参与分解的酶和产物（四）胆固醇的代谢1、胆固醇的合成合成的部位和原料合成的过程和关键酶2、胆固醇的转化转化为胆汁酸、类固醇激素等的途径七、氨基酸代谢（一）蛋白质的营养作用1、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸的种类食物蛋白质的营养价值评价2、蛋白质的互补作用概念和意义（二）氨基酸的一般代谢1、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用的机制和特点体内主要的转氨酶和 L谷氨酸脱氢酶2、氨的代谢氨的来源和去路鸟氨酸循环的过程和生理意义3、α酮酸的代谢生成非必需氨基酸、转变为糖或脂肪（三）个别氨基酸的代谢1、一碳单位的代谢一碳单位的概念和种类一碳单位的载体和来源一碳单位的生理功能2、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢（SAM、同型半胱氨酸等）半胱氨酸的代谢（牛磺酸、谷胱甘肽等）3、芳香族氨基酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（多巴胺、黑色素等）色氨酸的代谢（5-羟色胺等）八、核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物（尿酸）痛风症的发病机制（二）嘧啶核苷酸的代谢1、嘧啶核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘧啶核苷酸的分解代谢最终产物九、物质代谢的联系与调节（一）物质代谢的相互联系1、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系糖可以转变为脂肪和蛋白质脂肪不能大量转变为糖和蛋白质蛋白质可以转变为糖和脂肪2、核酸与物质代谢的相互联系核酸的合成需要糖、脂、蛋白质代谢提供原料核酸的代谢产物可以参与物质代谢的调节（二）代谢调节1、细胞水平的调节酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）酶含量的调节（基因表达调控）2、激素水平的调节激素的分类和作用机制激素对物质代谢的调节作用3、整体水平的调节神经系统对物质代谢的调节饥饿和应激状态下物质代谢的变化。
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生物化学复习资料名词解释蛋白质的一级结构、蛋白质的二级结构、模体、解链温度（Tm），DNA变性、酶、酶的活性中心、同工酶、Km值、变构调节、糖酵解、有氧氧化、糖异生，必需脂肪酸、脂肪动员、激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）、酮体、呼吸链、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O 比值、必需氨基酸、一碳单位、联合脱氨基作用、基因、DNA的半保留复制、中心法则、冈崎片段、、突变、转录、外显子、内含子、启动子、核酶、翻译、遗传密码、密码的摆动性、、框移突变、基因表达、操纵子、启动子、增强子、顺式作用元件、反式作用因子、限制性核酸内切酶、载体、质粒、cDNA、PCR、受体、第二信使、G蛋白、蛋白激酶答案：蛋白质的一级结构,蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence),也是蛋白质最基本的结构.它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的.各种氨基酸按遗传密码的顺序,通过肽键连接起来,成为多肽链,故肽键是蛋白质结构中的主键.蛋白质的二级结构,指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式.二级结构主要有α-螺旋,β-折叠,β-转角.常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠.二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的,氢键是稳定二级结构的主要作用力.模体,属于蛋白质的超二级结构,由2个或2个以上具有二级结构的的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥专一的功能.一种类型的模体总有其特征性的氨基酸序列.解链温度(Tm),DNA的解链温度(Tm)是引物的一个重要参数,它是当50%的引物和互补序列表现为双链DNA分子时的温度,一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G+C比例相关,G+C比例越高,Tm值越高.DNA变性,加热或用碱处理双链DNA,使氢链断裂,结果DNA变成为单链,此称为DNA的变性.所谓的变性温度是指当DNA双链有一半解开时的温度,用T m表示变性温度.由于鸟嘌呤和胞嘧啶含量高的DNA是3个氢键,所以鸟嘌呤和胞嘧啶丰富的DNA其变性温度也较高.变性的结果DNA的紫外线吸收增加,比旋光度和粘度降低,密度也增加.这种效应叫做增色效应.如果在加热后慢慢冷却,则DNA可以再次恢复成双螺旋结构.此过程称为退火.酶,是一种具有生物活性的蛋白质,有单纯酶和结合酶两种.单纯酶只含蛋白质,不含其它物质,其催化活性仅由蛋白质的结构决定.结合酶则由单纯蛋白质和辅基组成,辅基是结合酶催化活性中不可缺少的部分.酶的活性中心，酶分子中直接与底物结合,并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心(active center)或活性部位(active site).同工酶,广义是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶.按照国际生化联合会(IUB)所属生化命名委员会(CBN)的建议,则只把其中因编码基因不同而产生的多种分子结构的酶称为同工酶.Km值,一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量,可参照约定参考标尺,或参照测量程序,或两者都参照的方式表示.变构调节,变构调节就是指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合,引起酶蛋白分子构像变化,从而改变酶的活性.糖酵解,是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程,此过程中伴有少量ATP的生成.这一过程是在细胞质中进行,不需要氧气,每一反应步骤基本都由特异的酶催化.在缺氧条件下丙酮酸被还原为乳酸,有氧条件下丙酮酸可进一步氧化分解生成乙酰CoA进入三羧酸循环,生成CO2和H2O.糖酵解总共包括10个连续步骤,均由对应的酶催化.有氧氧化,系指糖,脂肪,蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水,同时释放大量能量,供二磷酸腺苷再合成三磷酸腺苷.糖异生,糖异生(Gluconeogenesis gluco-指糖, neogenesis是希腊语νεογννηση, neojénnissi - 重新生成):由简单的非糖前体(乳酸,甘油,生糖氨基酸等)转变为糖(葡萄糖或糖原)的过程.糖异生不是糖酵解的简单逆转.虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应,但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应,绕过酵解过程中不可逆的三个反应.糖异生保证了机体的血糖水平处于正常水平.糖异生的主要器官是肝.肾在正常情况下糖异生能力只有肝的十分之一,但长期饥饿时肾糖异生能力可大为增强必需脂肪酸,通常将具有两个或两个以上双键的脂肪酸称为高度不饱和或多不饱和脂肪酸(polyunsaturated fatty acid,缩写PUFA).凡是体内不能合成,必须由饲粮供给,或能通过体内特定先体物形成,对机体正常机能和健康具有重要保护作用的脂肪酸称为必需脂肪酸(essential fatty acids,缩写EFA).因为人体可以合成最多一个不饱和键的脂肪酸,故必须脂肪酸含两个或多个不饱和键. 必需脂肪酸共有三种,亚油酸,亚麻酸和花生四烯酸.但是只要亚油酸供给充足,人体也可以利用亚油酸合成亚麻酸和花生四烯酸.脂肪动员,在病理或饥饿条件下,储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸(FFA)及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用,该过程称为脂肪动员 .在脂肪动员中,脂肪细胞内激素敏感性甘油三酯脂肪酶(HSL)起决定作用,它是脂肪分解的限速酶.激素敏感性甘油三酯脂肪酶(HSL),酮体,酮体(ketone body):在肝脏中,脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸,β-羟基丁酸及丙酮,三者统称为酮体.肝脏具有较强的合成酮体的酶系,但却缺乏利用酮体的酶系.酮体是脂肪分解的产物,而不是高血糖的产物.进食糖类物质也不会导致酮体增多呼吸链,呼吸链又称电子传递链,是由一系列电子载体构成的,从NADH或FADH2向氧传递电子的系统.氧化磷酸化,氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)是指在生物氧化中伴随着ATP生成的作用.有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型.即ATP生成方式有两种.一种是代谢物脱氢后,分子内部能量重新分布,使无机磷酸酯化先形成一个高能中间代谢物,促使ADP 变成ATP.这称为底物水平磷酸化.如3-磷酸甘油醛氧化生成1,3-二磷酸甘油酸,再降解为3-磷酸甘油酸.另一种是在呼吸链电子传递过程中偶联ATP的生成.生物体内95%的ATP来自这种方式. 底物水平磷酸化,底物水平磷酸化(substrate level phosphorlation):物质在生物氧化过程中,常生成一些含有高能键的化合物,而这些化合物可直接偶联ATP 或GTP的合成,这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化P/O比值,指物质氧化时,每消耗1mol氧原子所消耗无机磷的摩尔数(或ATP摩尔数),即生成ATP的摩尔数必需氨基酸,必需氨基酸(essential amino acid):人体(或其它脊椎动物)必不可少,而机体内又不能合成的,必须从食物中补充的氨基酸,称必需氨基酸.对成人来说,这类氨基酸有8种,包括赖氨酸,蛋氨酸,亮氨酸,异亮氨酸,苏氨酸,缬氨酸,色氨酸和苯丙氨酸.对婴儿来说,组氨酸和精氨酸也是必需氨基酸.一碳单位,指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基,亚甲基,甲烯基,甲炔基,甲酚基及亚氨甲基等.一碳单位具有一下两个特点:1.不能在生物体内以游离形式存在;2.必须以四氢叶酸为载体.联合脱氨基作用,转氨基作用和氧化脱氨基作用配合进行的叫做联合脱氨基作用.由转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶联合催化.基因,基因(遗传因子)是遗传的物质基础,是DNA(脱氧核糖核酸)分子上具有遗传信息的特定核苷酸序列的总称,是具有遗传效应的DNA分子片段.基因通过复制把遗传信息传递给下一代,使后代出现与亲代相似的性状.人类大约有几万个基因,储存着生命孕育生长,凋亡过程的全部信息,通过复制,表达,修复,完成生命繁衍,细胞分裂和蛋白质合成等重要生理过程.基因是生命的密码,记录和传递着遗传信息.生物体的生,长,病,老,死等一切生命现象都与基因有关.它同时也决定着人体健康的内在因素,与人类的健康密切相关.DNA的半保留复制,Watson和Crick在提出DNA双螺旋结构模型时即推测,DNA 在复制时首先两条链之间的氢键断裂两条链分开,然后以每一条链分别做模板各自合成一条新的DNA链,这样新合成的子代DNA分子中一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的,这种复制方式为半保留复制(semiconservative replication). 中心法则,是指遗传信息从DNA传递给RNA,再从RNA传递给蛋白质,即完成遗传信息的转录和翻译的过程.也可以从DNA传递给DNA,即完成DNA的复制过程.这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则.在某些病毒中的RNA自我复制(如烟草花叶病毒等)和在某些病毒中能以RNA为模板逆转录成DNA的过程(某些致癌病毒)是对中心法则的补充.RNA的自我复制和逆转录过程,在病毒单独存在时是不能进行的,只有寄生到寄主细胞中后才发生.逆转录酶在基因工程中是一种很重要的酶,它能以已知的mRNA为模板合成目的基因.在基因工程中是获得目的基因的重要手段.冈崎片段, DNA复制过程中,两条新生链都只能从5'端向3'端延伸,前导链连续合成,滞后链分段合成.这些分段合成的新生DNA片段称冈崎片段突变,从达尔文的自然选择学说可以看出,生物在繁衍后代的过程中,会产生各种各样的可遗传的变异,这些可遗传的变异为生物进化提供了原材料.现代遗传学的研究表明,可遗传的变异来源于基因突变,基因变异和染色体变异.其中,基因突变和染色体变异常称为突变.转录,转录(Transcription)是蛋白质生物合成的第一步,也是tRNA 和rRNA的合成步骤.转录(transcription)是以DNA中的一条单链为模板,游离碱基为原料,在DNA依赖的RNA聚合酶催化下合成RNA链的过程.与DNA的复制相比,有很多相同或相似之处,亦有其自己的特点.转录中,一个基因会被读取被复制为mRNA,就是说一特定的DNA片断作为模板,以DNA依赖的RNA 合成酶作为催化剂的合成前体mRNA.在体内,转录是基因表达的第一阶段,并且是基因调节的主要阶段.转录可产生DNA复制的引物.在反转录病毒感染中也起到重要作用.转录仅以DNA的一条链作为模板.DNA上的转录区域称为转录单位外显子,外显子(英语expressed region) 是真核生物基因的一部分,它在剪接(Splicing)后仍会被保存下来,并可在蛋白质生物合成过程中被表达为蛋白质.内含子,内含子是基因内的间隔序列,不出现在成熟的RNA分子中,在转录后通过加工被切除.大多数真核生物的基因都有内含子.启动子,RNA聚合酶特异性识别和结合的DNA序列.核酶,核酶一词用于描述具有催化活性的RNA, 即化学本质是核糖核酸(RNA), 却具有酶的催化功能.核酶的作用底物可以是不同的分子, 有些作用底物就是同一RNA分子中的某些部位.核酶的功能很多,有的能够切割RNA, 有的能够切割DNA, 有些还具有RNA 连接酶,磷酸酶等活性.与蛋白质酶相比,核酶的催化效率较低,是一种较为原始的催化酶.翻译,遗传密码,遗传密码,又称密码子,遗传密码子,三联体密码.指信使RNA(mRNA)分子上从5'端到3'端方向,由起始密码子AUG开始,每三个核苷酸组成的三联体.它决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始,终止信号.密码的摆动性,1966年,Crick(克里克爵士)根据立体化学原理提出摆动学说(webblehypothesis),解释了反密码子中某些稀有成分(如I)的配对.摆动学说认为,在密码子与反密码子的配对中,前两对严格遵守碱基配对原则,第三对碱基有一定的自由度,可以"摆动",因而使某些tRNA可以识别1个以上的密码子框移突变,DNA损伤可以分为四种类型:错配,缺失,插入和重排.缺失指的是DNA链上一个或一段核苷酸的消失,插入指的是原来没有的一个碱基或一段核苷酸链插入到DNA分子中间.在为蛋白质编码的序列中如果缺失或插入核苷酸,则发生读框移动,使其后译读的氨基酸序列全部混乱,这种现象称框移突变.基因表达,基因表达(gene expression)是指细胞在生命过程中,把储存在DNA 顺序中遗传信息经过转录和翻译,转变成具有生物活性的蛋白质分子.生物体内的各种功能蛋白质和酶都是同相应的结构基因编码的.操纵子,指包含结构基因,操纵基因以及调节基因的一些相邻基因组成的DNA 片段,其中结构基因的表达受到操纵基因的调控启动子,启动子是基因(gene)的一个组成部分,控制基因表达(转录)的起始时间和表达的程度.启动子(Promoters)就像"开关",决定基因的活动.既然基因是成序列的核苷酸(nucleotides),那么启动子也应由核苷酸组成.启动子本身并不控制基因活动,而是通过与称为转录(transcription)因子的这种蛋白质(proteins)结合而控制基因活动的.转录因子就像一面"旗子",指挥着酶(enzymes)(RNA聚合酶polymerases) 的活动.这种酶指导着RNA复制.基因的启动子部分发生改变(突变),则会导致基因表达的调节障碍.这种变化常见于恶性肿瘤.增强子,增强子(enhancer)指增加同它连锁的基因转录频率的DNA 序列.增强子是通过启动子来增加转录的.有效的增强子可以位于基因的5'端,也可位于基因的3'端,有的还可位于基因的内含子中.增强子的效应很明显,一般能使基因转录频率增加10～200倍,有的甚至可以高达上千倍.例如,人珠蛋白基因的表达水平在巨细胞病毒(cytomegalovirus,CMV)增强子作用下可提高600～1 000倍.增强子的作用同增强子的取向(5'一3'或3'一5')无关,甚至远离靶基因达几千kb也仍有增强作用.顺式作用元件,顺式作用元件在分子遗传学领域,相对同一染色体或DNA分子而言为"顺式"(cis);对不同染色体或DNA分子而言为"反式"(trans反式作用因子,是指能直接或间接地识别或结合在各类顺式作用元件核心序列上参与调控靶基因转录效率的蛋白质.限制性核酸内切酶,一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶.Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化,又催化非甲基化的DNA的水解;而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解.载体,在基因工程重组DNA技术中将DNA片段(目的基因)转移至受体细胞的一种能自我复制的DNA分子.三种最常用的载体是细菌质粒,噬菌体和动植物病毒质粒,质粒是细菌染色体外的遗传物质,为环形闭合的双股DNA,存在于细胞质中,质粒编码非细菌生命所必须的某些生物学性状,如性菌毛,细菌素,毒素和耐药性等.质粒具有可自主复制,传给子代,也可丢失及在细菌之间转移等特性,与细菌的遗传变异有关.cDNA,为具有与某RNA链呈互补的碱基序列的单链DNA即complementary DNA 之缩写,或此DNA链与具有与之互补的碱基序列的DNA链所形成的DNA双链.与RNA链互补的单链DNA,以其RNA为模板,在适当引物的存在下,由依赖RNA的DNA 聚合酶(反转录酶)的作用而合成,并且在合成单链cDNA后,在用碱处理除去与其对应的RNA以后,以单链cDNA为模板,由依赖DNA的DNA聚合酶或依赖RNA的DNA 聚合酶的作用合成双链cDNA.真核生物的信使RNA或其他RNA的cDNA,在遗传工程方面广为应用.在这种情况下,mRNA的cDNA,与原来基因的DNA(基因组DNA,genomic DNA)不同而无内含子;相反地对应于在原来基因中没有的而在mRNA 存在的3′末端的多A 序列等的核苷序列上,与exon序列,先导序列以及后续序列等一起反映出mRNA结构.cDNA同样可以被克隆.PCR,是一种体外快速扩增DNA的方法,用于放大特定的DNA片段,数小时内可使目的基因片段扩增到数百万个拷贝的分子生物学技术.一个反应常有25~35个循环,一个循环包含3个步骤,首先使模板DNA双链在94~95℃变性为单链,然后在较低温度下,使引物与模板结合,接着在引物的引导及Taq酶的作用下,于72℃合成模板DNA互补链.可看作生物体外的特殊DNA复制.受体,受体在药理学上是指糖蛋白或脂蛋白构成的生物大分子,存在于细胞膜,胞浆或细胞核内.不同的受体有特异的结构和构型.第二信使,第二信使学说是E.W.萨瑟兰于1965年首先提出.他认为人体内各种含氮激素(蛋白质,多肽和氨基酸衍生物)都是通过细胞内的环磷酸腺苷(cAMP)而发挥作用的.首次把cAMP叫做第二信使,激素等为第一信使.已知的第二信使种类很少,但却能转递多种细胞外的不同信息,调节大量不同的生理生化过程,这说明细胞内的信号通路具有明显的通用性G蛋白,在细胞内信号传导途径中起着重要作用的GTP结合蛋白,由α,β,γ三个不同亚基组成.激素与激素受体结合诱导GTP跟G蛋白结合的GDP进行交换结果激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶.G蛋白将细胞外的第一信使肾上腺素等激素和细胞内的腺苷酸环化酶催化的腺苷酸环化生成的第二信使cAMP 联系起来.G蛋白具有内源GTP酶活性.蛋白激酶，一类催化蛋白质磷酸化反应的酶.到目前为止,已发现的蛋白激酶约有300种左右,分子内都存在一个同源的由约270氨基酸残基构成的催化结构区.在细胞信号传导,细胞周期调控等系统中,蛋白激酶形成了纵横交错的网络.这类酶催化从ATP转移出磷酸并共价结合到特定蛋白质分子中某些丝氨酸,苏氨酸或酪氨酸残基的羟基上,从而改变蛋白质,酶的构象和活性.试题一一、选择（20×2=40分）1.正常成人每天的尿量为（C ）A 500mlB 1000 mlC 1500 ml D2000 ml2：下列哪种氨基酸属于亚氨基酸（B ）A 丝氨酸B脯氨酸C 亮氨酸D 组氨酸3：维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是（C ）A 盐键B疏水键C 氢键D 二硫键4处于等电点状态的蛋白质（C ）A分子不带电荷B 分子最不稳定，易变C 总电荷为零D 溶解度最大5.试选出血浆脂蛋白密度由低到高的正确顺序（B ）A.LDL 、VLDA、CMB.CM、VLDL、LDL、HDLC. CM、VLDL、LDL、IDLD. VLDL、LDL、CM、HDL6.一碳单位不包括（C ）A．—CH3 B. —CH2— C. CO2 D.—CH=NH7.不出现蛋白质中的氨基酸是（B ）A. 半胱氨基酸B. 瓜氨酸C. 精氨酸D. 赖氨酸8.维系蛋白质一级结构的最主要的化学键是（C ）A.离子键B.二硫键C.肽键D.氢键9、关于α—螺旋的概念下列哪项是错误的（D ）A. 一般为右手螺旋B. 3.6个氨基酸为一螺旋C.主要以氢键维系D.主要二硫键维系10.结合酶在下列哪种情况下才有活性( D )A.酶蛋白单独存在B.辅酶单独存在C.酶基单独存在D.全酶形式存在E.有激动剂存在11.关于Km值的意义，不正确的是( C )A.Km是酶的特性常数B.Km值与酶的结构有关C.Km等于反应为最大速度一半时的酶的浓度D.Km值等于反应速度为最大度一半时的底物浓度12.维生素B2是下列哪种辅基或辅酶的组成成分（D ）A .NAD+ B.NADPH C.磷酸吡哆醛 D. FAD13、1 mol乙酰CoA彻底氧化生成多少mol ATP（B ）A. 11B.1 2C.13D.1414、合成DNA的原料是( A )A、dATP、dGTP、dCTP、dTTPB、ATP、dGTP、CTP、TTPC、ATP、UTP、CTP、TTPD、dATP、dUTP、dCTP、dTTP15、合成RNA的原料是( A )A、ATP、GTP、UTP、CTPB、dATP、dGTP、dUTP、dCTPC、ATP、GTP、UTP、TTPD、dATP、dGTP、dUTP、dTTP16、嘌呤核苷酸分解的最终产物是( C )A、尿素B、酮体C、尿酸D、乳酸17、糖的有氧氧化终产物是( C )A、乳酸B、尿素C、二氧化碳和水 2OD、酮体18、酶原指的是( A )A、没有活性的酶的前身B、具有催化作用的酶C、温度高时有活性的酶C、PH高时有活性的酶19、肝脏患者出现蜘蛛痣或肝掌是因为( B )A.胰岛素灭活减弱B.雌性激素灭活减弱C.雄性激素灭活减弱D.雌性激素灭活增强20、胆红素主要来源于( A )A.血红蛋白的分解B.肌红蛋白的分解C.球蛋白的分解D．肌蛋白的分解二．多项选择题（2×5=10分）1. 下列哪些是必需脂肪酸（ABC ）。
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⽣物化学的复习资料第⼆章蛋⽩质【知识精讲】⼀、蛋⽩质的基本结构单位——氨基酸及其分类从各种⽣物体中发现的氨基酸已有180种。
基本氨基酸：指20种直接参与蛋⽩质组成的氨基酸；⾮蛋⽩质氨基酸：180多种天然氨基酸⼤多数是不参与蛋⽩质组成的，这些氨基酸被称为⾮蛋⽩质氨基酸。
1、通式：从蛋⽩质⽔解物中分离出来的常见氨基酸有20种，除脯氨酸外，这些氨基酸在结构上的共同点是：与羧基相邻的α-碳原⼦上都有⼀个氨基，因⽽称为α- 氨基酸。
α- 氨基酸除⽢氨酸外，其α-碳原⼦都为⼀个不对称碳原⼦，因此都具有旋光性，且⽣物体内的α-氨基酸均为L-构型。
2、氨基酸的分类（1）按基本氨基酸R 基的化学结构分类①脂肪族氨基酸及其三字符A ．含⼀氨基⼀羧基的中性氨基酸B ．含羟基氨基酸C ．含硫氨基酸D ．含酰胺基氨基酸E ．含⼀氨基、⼆羧基的酸性氨基酸F ．含⼆氨基、⼀羧基的碱性氨基酸②芳⾹族氨基酸及其三字符③杂环族氨基酸及其三字符（2）按基本氨基酸R 基的极性分类：（3）⾮蛋⽩质氨基酸：这些氨基酸⼀般不参与蛋⽩质的组成，但有⼀些是重要的代谢物前体或中间产物。
如β-丙氨酸是辅酶A （HS-CoA ）的组成部分之⼀、γ-氨基丁酸是抑制性神经递质、L-⽠氨酸和L-鸟氨酸参与尿素循环、D-丙氨酸和D-⾕氨酸参与细菌细胞壁中肽聚糖的组成等。
3、氨基酸的理化性质：（1）氨基酸的晶体为离⼦晶格过去长期认为氨基酸在晶体或其⽔溶液中是以不解离的中性分⼦存在的。
后来发现氨基酸晶体的熔点很⾼，⼀般在200摄⽒度以上，此外还发现氨基酸能使⽔的介电常数增⾼，⽽⼀般的有机化合物如酒精、丙酮使⽔的介电常数降低。
如果氨基酸在晶体或其⽔溶液中主要是以兼性离⼦状态（即氨基酸分⼦内部有些基团带正电荷，有些基团带相等的负电荷，结果整个分⼦的净电何为零）存在，上述两个现象就易解释了。
氨基酸晶体是以离⼦晶格组成的，像氯化钠晶体⼀样，维持晶格中质点的作⽤⼒是异性电荷间的吸引，⽽不象分⼦晶格那样以范德华⼒来维系，这种静电引⼒要⽐范德华⼒强得多。
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一。
核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。
在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。
原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。
核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞内的RNA主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。
DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为DNA旋相互盘绕而形成。
?—C配对（碱基配对原则，?结构每隔隔为DNA?氢键??DNADNA构.?RNA类别：?信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；?核糖体RNA（ribosoalRNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；?转移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。
rRNA的分子结构特征：?单链，螺旋化程度较tRNA低?与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA特征：先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物mRNA特征：5′－“帽子”（m7G-5′ppp5′-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（PolyA）－3′核酸的变性、复性和杂交变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交Tm：熔解温度DNA的熔6、计算（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
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⽣物化学复习资料⽣物化学复习资料1.氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了⽢氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原⼦都结合了4个不同的原⼦或基团（羧基、氨基、R基和⼀个氢原⼦）。
所以α-碳原⼦是⼀个⼿性碳原⼦，氨基酸是⼿性分⼦，有L-氨基酸与D-氨基酸之分，标准氨基酸均为L-氨基酸。
2.酸性氨基酸：天冬氨酸、⾕氨酸（R基所含的羧基在⽣理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在⽣理条件下可以给出H+的带负电荷）芳⾹族氨基酸：⾊氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有氨基和羧基，氨基可以结合H+⽽带正电荷，羧基可以给出H+⽽带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离。
等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某⼀ph值条件下，氨基酸解离成阴离⼦和阳离⼦的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点。
4.试⽐较蛋⽩质和多肽的区别：多肽链是蛋⽩质的基本结构，实际上蛋⽩质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋⽩质（①分⼦量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽>，分⼦量＞10kDa的是蛋⽩质，胰岛素例外，它是蛋⽩质②⼀个多肽分⼦只有⼀条肽链，⽽⼀个蛋⽩质分⼦通常含有不⽌⼀条肽链③多肽的⽣物活性可靠与其构象⽆关，⽽蛋⽩质则不然，改变蛋⽩质的构象会改变其⽣物活性④许多蛋⽩质含有辅基，⽽多肽⼀般不含辅基5.简述蛋⽩质的⼀⼆三四级结构，常见的⼆级结构有哪些？⼀：蛋⽩质分⼦内氨基酸的排列顺序称为蛋⽩质的⼀级结构，包括⼆硫链的位置⼆：蛋⽩质多肽链局部⽚段的构象，不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转⾓、⽆规则卷曲。
三：在⼀级结构中相隔较远的⼀些氨基酸依靠⾮共价键及少量共价键相互结合，使多肽链在⼆级结构基础上进⼀步折叠，形成特定的空间结构，这就是蛋⽩质的三级结构。
《生物化学》知识点总结
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从份子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。
其研究内容包括①生物体的化学组成，生物份子的结构、性质及功能②生物份子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息份子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。
生物化学主要从份子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题(1)生物化学的发展史分为哪几个阶段？生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段 (20 世纪之前)：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成份以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20 世纪初至20 世纪中叶)：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20 世纪中叶以后)：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大份子的结构与其功能之间的关系。
(2)组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？组成生物体的元素共28 种第一类元素包括C、H、O、N 四中元素，是组成生命体的最基本元素。
第二类元素包括S 、P 、Cl、Ca、Na、Mg，加之C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。
第二章蛋白质1. 名词解释(1)蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高份子含氮化合物(2)氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸份子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极挪移，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点(3) 蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点(4) N 端与 C 端：N 端(也称N 末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端， C 端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α -羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽(6)氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残存部份称为氨基酸残基(7)肽单元(肽单位)：多肽链中从一个α -碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转(8)结构域：多肽链的二级或者超二级结构基础上进一步绕蜿蜒叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。
生物化学复习资料
生物化学复习资料绪论：生物化学是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。
它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构与生物学功能，阐明生物物质在生命活动中的化学变化（即反应代谢）规律及复杂生命现象本质的一门科学。
第一章、糖1、糖的概念：糖是指由多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总和。
2、糖的化学组成我C、H、O3、糖的生物学功能:3.1 糖是人和动物的主要能源物质3.2糖类还具有结构功能3.3糖具有复杂的多方面的生物活性及功能4、糖的分类：根据含糖单位的数目将糖分为以下几类4.1 单糖，凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
丙糖、丁糖、戊糖、己糖4.2 寡糖。
是有单糖缩合而成的断链结构（一般含2-6个单糖分子）二糖、三糖4.3 多糖，是由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
如淀粉、糖原、纤维素5、多糖的分类5.1 按照多糖来源分为：植物多糖、动物多糖、微生物多糖、海洋生物多糖植物多糖：从植物，尤其是从中药中提取的水溶性多糖。
如当归多糖、枸杞多糖、大黄多糖；动物多糖：从动物的组织、器官及体液中分离、纯化得多的多糖。
如肝素、透明质酸、硫酸软骨素等微生物多糖：如香菇多糖、茯苓多糖、银耳多糖等海洋生物多糖：从海洋、湖泊生物体内分离、纯化得到的多糖。
如几丁质、螺旋藻多糖等5.2 按多糖在生物体内的生理功能分为贮存多糖、结构多糖。
贮存多糖：是细胞在一定生理发展阶段形成的材料，主要以固定形式存在，较少是溶解的或高度水化的胶体状态。
如淀粉和糖原结构多糖：也称水不溶性多糖，具有硬性和韧性。
结构多糖在生长组织里进行合成，是构成细菌的细胞壁或动植物的支撑组织所必需的物质，如几丁质、纤维素。
5.3 多糖按其组成成分不同分为同聚多糖、杂聚多糖、黏多糖、结合糖。
同聚多糖：由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素杂聚多糖：有不同单糖缩合而成，肝素，透明质酸黏多糖：是含氮的不均一多糖，其化学组成糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，如透明质酸、肝素、硫酸软骨素。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
《生物化学》期末复习大纲
第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。
它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。
2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。
这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。
3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。
4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。
第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。
2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。
3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。
6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。
7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。
蔗糖没有还原性。
8.乳糖：还原性糖。
由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。
9.麦芽糖：还原性糖。
麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。
10.纤维二糖：还原性糖。
由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。
生物化学课程复习资料
生物化学课程复习资料第一章：糖一、填空题1．糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。
根据其分子大小可分为单糖、__寡糖和多糖三大类。
5．蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，它们之间通过α，β-1，2 糖苷键相连。
7．乳糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D－半乳糖组成，它们之间通过β—1，4糖苷键相连。
9．纤维素是由_ D-葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。
12．人血液中含量最丰富的糖是_葡萄糖____，肝脏中含量最丰富的糖是__糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是_糖原____。
二、是非题1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，后者存在于自然界。
错。
L—葡萄糖不存在于自然界。
2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。
第二章：脂质一、是非题1 自然界常见的不饱和脂酸多具有反式结构。
（错）2 磷脂是中性脂（错）3 磷脂酰胆碱是一种中性磷脂（对）4 某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。
（对）5 天然存在的甘油磷脂均为D构型。
（错）6 胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。
（对）7 构成萜类化合物的基本成分是异戊二烯分子。
（对）8 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利。
（错）9 氧自由基及羟自由基作用于脂肪酸双键时产生氢过氧化合物。
（对）10 多不饱和脂肪酸中均含有共轭双键。
（错）二、选择题2 下列不属于脂的物质是（ D ）A 维生素EB 前列腺素C 胆汁酸D 甘油3下列化合物中的哪个不属于脂类化合物（ D ）A 甘油三硬脂酸酯B 胆固醇硬脂酸酯C 羊毛蜡D 石蜡6下列哪个是饱和脂酸（ D ）A 油酸B 亚油酸C 花生四烯酸D 棕榈酸第三章：氨基酸、肽类、蛋白质化学一、选择题9在组蛋白的组氨酸侧链上进行（A ）以调节其生物功能。
A 磷酸化B 糖基化C 乙酰化D 羟基化11 如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中选择一个你认为最合适的（D）A 茚三酮B CNBr C胰蛋白酶 D 异硫氰酸苯酯22 前胰岛素原中信号肽的主要特征是富含哪些氨基酸残基（D ）A 碱性B 酸性C 羟基D 疏水性23 蛋白质的糖基化是翻译后的调控之一，糖基往往与肽链中哪一个氨基酸残基的侧链结合（D）A 谷氨酸B 赖氨酸C 酪氨酸D 丝氨酸29 在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓（C ）A 三级结构B 缔合现象 C四级结构 D 变构现象30 蛋白质的构象特征主要取决于（A）A 氨基酸的组成、顺序和数目B 氢键、盐键、范德华力和疏水力C 各氨基酸之间的肽键D 肽链间及肽链内的二硫键31 氨基酸与蛋白质共同的理化性质（B ）A 胶体性质B 两性性质C 变性性质D 双缩脲反应二、问答及计算题4 蛋白质化学中常用的试剂有下列一些：CNBr，尿素，β-巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6mol/L HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
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生化重点《生物化学》高等教育出版社第三版两册王镜岩、朱圣庚、徐长法主编生化重点1.蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S蛋白质的平均含氮量为16%2.组成蛋白质的基本单位:氨基酸20种基本氨基酸:甲硫氨酸(Met)、缬氨酸(Val)、赖氨酸(Lys)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、亮氨酸(Leu)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr)、(甲借来一本亮色的书)谷氨酸(Glu)、谷氨酰胺(Gln)、组氨酸(His)最接近生理PH、半胱氨酸(Cys)、天冬酰胺(Asn)、天冬氨酸(Asp)(估租半天)精氨酸(Arg)碱性最强、丝氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)唯一环状结构、甘氨酸(Gly)丙氨酸(Ala)、酪氨酸(Tyr)(精细铺干冰咯)Trp、Tyr、Phe具有共轭π电子体系,在280nm处吸收值Trp>Tyr>Phe酶活性中心:His、Ser、Cys除甘氨酸外,都是L-α-氨基酸3.蛋白质中氨基酸的连接方式:肽键、肽谷胱甘肽有游离的SH基,才有保护作用4.蛋白质的分子结构:一级结构:多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键:肽键二级结构:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键:氢键(1)二级结构形成的结构基础:肽单元(肽平面、酰胺平面)定义:肽键与周围原子相连处于一个平面上(2)二级结构的种类:α-螺旋、β-折叠片、β-转角、无规卷曲α-螺旋特点:①沿一个中心轴螺旋上升,主要是右手螺旋②每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm③第一个肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键,稳定α-螺旋结构④侧面基团R都位于螺旋外侧β-折叠片特点:①有两条或两条以上的多肽键并列相排,方向可以相同,也可以相反②从侧面观察,形成锯齿状③相并排的肽平面形成氢键,以稳定β-折叠结构④侧面基团R位于结构外侧β-转角特点:①第一个残基的C=O与第四个残基的N—H氢键结合,形成一个紧密的环,使β-转角成为比较稳定的结构②允许蛋白质倒转肽链方向三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等(1)三级结构的结构特点:①纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多种二级结构②球状蛋白质具有明显的折叠层次(一级结构→二级结构→超二级结构→结构域三级结构或亚基→四级结构)③球蛋白是紧密的球状或椭球状实体④疏水残基埋藏于球体内,亲水残基暴露于球体外⑤表面有一空穴(裂沟,凹槽或口袋),这个空穴能结合配体,是蛋白质的活性部位⑥由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用(2)三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
主要化学键:亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是二硫键、氢键和离子键(1)四级结构的结构特点:①由2个至多个三级结构的亚基缔合形成四级结构的蛋白质,有单体蛋白,寡聚蛋白和1多聚蛋白②四级结构的蛋白质按亚基的类型分为同多聚蛋白和杂多聚蛋白③亚基聚合的主要动力是疏水作用,其他动力有二硫键、氢键和离子键等(2)亚基:有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基不是所有蛋白质都具有一、二、三、四级结构5.蛋白质结构与功能的关系变(别)构效应:别构部位与配体的结合可影响其他亚基,使这些亚基构象改变,增强或减弱对底物的结合6.蛋白质的理化性质(1)蛋白质的两性电离等电点:当蛋白质溶液处于某一pH 时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点。
等电点的应用:等电聚焦电泳,通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。
(2)稳定蛋白质胶体的因素:蛋白质表面的电荷、水化膜(3)蛋白质的变性、沉淀和凝固蛋白质变性:由于受到某些外力的作用,导致蛋白质三维结构(构象)的破坏,原有活性丧失的现象。
蛋白质沉淀:在一定条件下,蛋白质疏水侧链暴露在外,肽链融会相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出。
变性的蛋白质其分子量不变蛋白质沉淀的最佳条件:等电点,加盐,低温7.S-S 断裂的方法:加过甲酸8.酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质核酶:具有催化功能的RNA 分子9.酶的分子组成:从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质两类。
缀合蛋白质含有脱辅酶或辅因子。
全酶:脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶酶的特异性由酶的蛋白质部分决定10.酶的活性中心:指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。
11.酶促反应的特点及诱导契合假说(1)酶促反应的特点:高效性,专一性,可调节性(2)诱导契合假说:酶与底物相互接近时,其结构相互诱导,相互变形和相互适应,进而相互结合,这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说12.酶促反应的动力学(影响酶促反应速度的因素)(1)底物浓度米氏方程式:v= 米氏常数(意义):a) Km 是酶的特征性常数之一;b) Km 可近似表示酶对底物的亲和力;c) 同一酶对于不同底物有不同的Km 值。
(2)酶浓度(3)温度(4)酸碱度(pH )(5)抑制剂的影响不可逆抑制:有机磷农药可逆性抑制:竞争性抑制的作用、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用①竞争性抑制:抑制剂与底物的结构相似,能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶-底物复合物的形成,使酶的活性降低。
特点:A .抑制剂与底物结构类似,竞争酶的活性中心;Vmas ·[S]┈┈┈┈Km + [S]B .抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度C .动力学特点:Vmax 不变,表观Km 增大。
举例:A .丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶B .磺胺类药物的抑菌机制:与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶②非竞争性抑制特点:A .抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物与抑制剂之间无竞争关系;B .抑制程度取决于抑制剂的浓度;C .动力学特点:Vmax 降低,表观Km 不变。
③反竞争性抑制特点:A ..抑制剂只与酶-底物复合物结合;B .抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度;C .动力学特点:Vmax 降低,表观Km 降低。
(6)激活剂的影响13.酶原与酶原的激活(1)酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。
(2)酶原的激活:在一定条件下,酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的机理:酶原一个或几个特定的肽键断裂,水解掉一个或几个短肽→分子构象发生改变→形成或暴露出酶的活性中心酶原激活的生理意义:避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化,并使酶在特定的部位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。
在需要时,酶原适时地转变成有活性的酶,发挥其催化作用。
14.同工酶同工酶:指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
举例:乳酸脱氢酶(LDH1~ LDH5) 生理及临床意义:在代谢调节上起着重要的作用;用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征;同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断;同工酶可以作为遗传标志,用于遗传分析研究。
15.酶催化作用的特点:(1)酶反应分二类:电子转移、基团转移(2)催化作用是以功能基团和辅酶为媒介(3)酶催化的pH 值范围小(4)活性部位比底物稍大(5)其它有利于催化的条件(6)高效性,专一性,可调节性16.水溶性维生素:维生素B 1、维生素B 2、维生素PP 、泛酸、维生素B 6、生物素、叶酸、维生素B 12、硫辛酸、维生素C脂溶性维生素:维生素A 、维生素D 、维生素E 、维生素K17.核酸的化学组成(元素→碱基+戊糖→核苷+磷酸→核苷酸→核酸)元素组成:C 、H 、O 、N 、P碱基:嘌呤碱:腺嘌呤(A )、鸟嘌呤(G ),嘧啶碱:胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、尿嘧啶(U)戊糖:核糖、脱氧核糖核苷:核苷:AR, GR, UR, CR ,脱氧核苷:dAR, dGR, dTR, dCR核苷酸(一磷酸核苷酸)(核苷酸:AMP, GMP, UMP, CMP 脱氧核苷酸:dAMP, dGMP, dTMP, dCMP ) 二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸核苷酸具有紫外吸收——含共轭双键18.DNA 与RNA 的组成的异同点戊糖:DNA :脱氧核糖;RNA :核糖碱基:A 、G 、C 为DNA 与RNA 共有,T 为DNA 特有,U 为RNA 特有核苷:DNA :dAR, dGR, dTR, dCR ;RNA :AR, GR, UR, CR在特定条件下┈┈┈┈┈→核苷酸:DNA:dAMP, dGMP, dTMP, dCMP;RNA:AMP, GMP, UMP, CMP19.核酸的一级结构(核酸中核苷酸的排列顺序)核酸的连接方式:3′,5′-磷酸二酯键20.DNA的二级结构要点:(1)DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成,两链以脱氧核糖-磷酸为骨架,以右手螺旋方式绕同一公共轴盘旋。
螺旋直径为2nm,形成大沟及小沟相间。
(2)碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側,与对側碱基形成氢键配对(3)相邻碱基平面距离0.34nm,螺旋一圈螺距3.4nm,一圈10对碱基(4)氢键维持双链横向稳定性,碱基堆积力维持双链纵向稳定性21.mRNA结构特点:(1)大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C′也是甲基化,形成帽子结构2(2)大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸结构,称为多聚A尾功能:把DNA所携带的遗传信息,按碱基互补配对原则,抄录并传送至核糖体,用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。
22.tRNA结构特点:二级结构为三叶草形,三级结构为倒L型功能:活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译。
23.rRNA的功能:参与组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所。
第14章核酸的物理化学性质1.核酸的变性:指核酸双螺旋区的氢键断裂,变成单链,并不涉及共价键的断裂核酸的复性:变性DNA在适当条件下,两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构,称为复性核酸变性和复性的关键:氢键断开和恢复2..分子杂交:不同来源的核酸变性后,混在一起进行复性,只要各核酸单链有一定数量的碱基彼此互补(不用全部碱基互补),彼此之间就可形成局部双链,即所谓的杂化双链,这个过程称为分子杂交。
类型:Southern印迹法(核酸杂交技术),Nouthern印迹法(核酸杂交技术),Western印迹法(蛋白质杂交技术) 3.Tm :DNA变性过程中,紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。