生物有机化学-蛋白质
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质:是一类生物大分子,由一条或多条肽链构成,每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础,是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸:是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应:是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应,生成蓝紫色化合物,该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质:在溶液中既可以给出H+而表现出酸性,又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子:即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响,在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等,溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零,此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质:含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基:缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键:存在于蛋白质和肽分子中,是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面:在肽单元中,羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享,C-N键具有一定程度的双键性质,不能自由旋转。
因此,肽单元的六个原子处在同一个平面上,称为肽平面。
12、肽:是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基:肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的,氨基失去了氢,羧基失去了羟基,因而称为氨基酸的残基。
14、多肽:由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链:多肽的化学结构呈链状,所以又称多肽链。
16、生物活性肽:是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性,例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽,他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽,是一种生物活性肽,是机体内重要的抗氧化剂。
有机化学第十三章 蛋白质
结合蛋白
由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成, 色蛋白:由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红 蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。 糖蛋白:由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中 的糖蛋白等。 脂蛋白:由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清-, -脂蛋白等。 核蛋白:由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中 的核糖核蛋白等。
在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝(thin filament), 它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种形式存在,球状肌动蛋白 (G—肌动蛋白)和纤维状肌动蛋白(F—肌动蛋白)。纤维状肌动 蛋白实际上是一根由G—肌动蛋白分子(分子量为46000)缔合而 成的细丝。两根F—肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。
(2)依据蛋白质的组成分类
按照蛋白质的组成,可以分为 简单蛋白(simple protein) 和结合蛋白(conjugated protein) 。
简单蛋白
又称为单纯蛋白质;这类蛋白质只含由-氨基酸组成的肽 链,不含其它成分。 1,清蛋白和球蛋白:albumin and globulin广泛存在于动物 组织中。清蛋白易溶于水,球蛋白微溶于水,易溶于稀酸 中。 2,谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin):植物蛋白, 不溶于水,易溶于稀酸、稀碱中,后者可溶于70-80%乙 醇中。 3,精蛋白和组蛋白:碱性蛋白质,存在与细胞核中。 4,硬蛋白:存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中, 分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。
5.结构与功能的关系
一、一级结构决定蛋白质的空间构象。 血红蛋白携带氧500多钟便以 压基上第六个氨基酸本来应该是酰胺酸被古氨酸取 代了,结果血红蛋白本来应该是圆盘状的,结果变 成了镰刀状的了,携带氧的功能发生了改变,木瓜 酶200多个氨基酸,切掉180个仍然发挥功能,癌症 碱基30个亿每天都有碱基改变,癌基因) 相似结构有相似功能 糖尿病注射胰岛素 功能改变一定有相似结构的改变
高中化学有机化学基础课件(人教版):蛋白质
3.蛋白质的显色反应
实验操作
实验现象
加入浓硝酸后产生__白__色__沉__淀______, 加热后__沉__淀__变__黄___色_________
1.蛋白质和多肽有什么区别?
[思考交流]
提示:在结构上:多肽指的是多个氨基酸脱水缩合形成的线性氨基酸链;蛋白 质,可能只具有一条多肽链,也可能是由多条多肽链构成。在功能上:多肽, 不一定具有生物学活性;蛋白质,一般都具有生物学活性。在内涵上:多肽, 一般只是强调它的线性序列,即一级结构;蛋白质,是一个强调三维空间结构 的术语,即蛋白质具有二级结构、三级结构或者四级结构。
2.关于生物体内氨基酸的叙述错误的是( B ) A.构成蛋白质的α-氨基酸的结构通式是
B.人体内所有氨基酸均可以互相转化 C.两个氨基酸通过脱水缩合形成二肽 D.人体内氨基酸分解代谢的最终产物是二氧化碳、水和尿素
【解析】α-氨基酸的通式为
;人体内氨基酸分解代谢的最终产物
是水、二氧化碳和尿素;两个氨基酸脱水缩合可形成二肽;在人体内能够通过 转氨基作用形成的只有12种非必需氨基酸,还有8种必需氨基酸必须从食物中摄 取,因此“人体内所有氨基酸均可以相互转化”的说法是错误的。
2.蛋白质的变性
实验操作
实验现象
加热后产生_白__色__沉__淀____, 加入蒸馏水后__沉__淀__不_溶__解_____________
加入硝酸银溶液后产生_白__色__沉__淀____, 加入蒸馏水后_沉__淀__不__溶_解______________ 加入乙醇后产生_白__色__沉__淀____, 加入蒸馏水后_沉__淀__不__溶_解______________
新课导入
生活中常见的蛋白质
胶原蛋白
生物化学-蛋白质化学复习总结
蛋白质化学复习总结1、蛋白质概念:是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。
几乎所有的酶都是蛋白质。
2、各种蛋白质的含氮量很接近,平均含氮16%(凯氏定氮),粗蛋白质含量=蛋白氮(样品含氮量)×6.25。
3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。
组成蛋白质的标准氨基酸有20种,19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα),同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链;Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸),各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。
4、20种氨基酸都属于L-构型。
20种氨基酸平均分子量为138。
5、氨基酸的分类:⑴根据R的化学结构:①脂肪族氨基酸;②芳香族氨基酸;③杂环氨基酸;④杂环亚氨基酸。
⑵根据R的极性:①非极性氨基酸;②极性、不带电荷氨基酸;③酸性氨基酸;④碱性氨基酸。
6、一般物理学性质:①形态:均为白色结晶或粉末,不同氨基酸的晶型结构不同。
②溶解性:一般都溶于水,不溶或微溶于醇,不溶于丙酮,在稀酸和稀碱中溶解性好。
③熔点:氨基酸的熔点一般都比较高,一般都大于200℃,超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。
④旋光性:除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
⑤光吸收:氨基酸在可见光范围内无光吸收,在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。
⑥紫外吸收:蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。
色氨酸:279nm苯丙氨酸;259nm;酪氨酸:275nm。
7、氨基酸的化学性质:⑴两性解离(amphoteric ionization):氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在,在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子,所以氨基酸为两性电解质。
氨基酸在酸性环境中,主要以阳离子的形式存在,在碱性环境中,主要以阴离子的形式存在。
生物化学—蛋白质III:蛋白质的性质、分离与鉴定
(二)有机溶剂沉淀法 (三)重金属盐沉淀 (四)有机酸沉淀法 (五)加热质、分离与鉴定
第一节 蛋白质性质
一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点(pI)
溶解度最小
二、蛋白质分子的大小
KD, kd,kD,kDa (kilodalton) 寡聚蛋白质(oligometric protein) 超分子复合物(supramolecular complex)
蛋白质分子量可粗略估计(AA平均分 子量约为110 dalton)
三、蛋白质的胶体性质
质点范围:1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因:
水化层(hydration mantle) 双电层(electric double layer)
四、沉淀蛋白质的方法
(一)盐析法
向蛋白质溶液中加入大量的中性盐,能脱 去蛋白质分子水化层,并中和其电荷,从 而使蛋白质从溶液中沉淀出来。中性盐的 这种沉淀作用叫盐析作用(salting out)。
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素:
主要元素组成: 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点:
各种蛋白质含氮量很接近,平均为16%
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量: 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
--
碱
酸-
-
-
-- -
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下,蛋白质的构
象被破坏,失去其原有的性质和生物活性, 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素:
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团; 生理pH条件下不解离。 包括7个:
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白:由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为: 1 核蛋白(nucleoprotein ) 核酸 2 脂蛋白(lipoprotein ) 脂质 3 糖蛋白(glycoprotein) 糖 4 磷蛋白(phosphoprotein) 磷酸基 5 血红素蛋白(hemoprotein ) 血红素 6 黄素蛋白(flavoprotein ) FAD 7 金属蛋白(metallaprotein ) 金属
据R基团 极性分类
例外:
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系,L-α-氨基酸有的为左旋,有的为右旋, 即使同一种L-α-氨基酸,在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族AA(烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团) 杂环AA(His、Pro) 芳香族AA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白(structural protein)
7 防御蛋白(defense protein) 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物; 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成,这20种
一、概述
按生物功能分:
1 酶(enzyme)
2 调节蛋白(regulatory protein)
3 转运蛋白(transport protein) 4 储存蛋白(nutrient and storage
生物化学-蛋白质
四、氨基酸的一般性质
为无色结晶或粉末状,高熔点。
光吸收:可见光区均无吸收,在220-300nm区域,Phe (max:257-259nm)、Tyr(max:275-278nm)和Trp (max:279-280nm)均有吸收(图示)。
蛋白质二级结构
定义:蛋白质某一段多肽链的主链骨架盘绕折叠而 形成的有规律性的局部空间结构称为二级结构。二 级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的主要化学键是氢键。
基本术语:酰胺平面、
蛋白质二级结构的主要类型:
-螺旋( -helix) -折叠( -sheet) -转角(-turn) 无规卷曲(random coil) (结构参考书中的相关图)
氨基酸是两性离子,其解离程度受环境pH的影响。在某一pH条件下,溶液中的氨 基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为两性离子,呈电中性,此时 的溶液pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。 根据氨基酸的解离方程式可推导出 pI=(pK1+pK2)/2 式中pK1、pK2分别为两性离 子态左右两侧的pK值。 计算时可先写出氨基酸的解离平衡关系式,然后取两性离子态左右两侧的pK值计 算等电点。也可按下面经验快速进行计算: 一氨基一羧基氨基酸:取两个pK值进行计算; 一氨基二羧基氨基酸:取两个低的pK值进行计算; 二氨基一羧基氨基酸:取两个高的pK值进行计算; 由于邻近基团的影响,-羧基的pK值要比侧链羧基的pK值低,而-氨基的pK值 要比侧链氨基的pK值低。
a.氨基酸结构通式 b.二肽的结构
2.化学反应(1)-氨基和来自羧基共同参与的反应a.茚三酮反应
在pH5-7和80-100度条件下,大多数氨基酸与茚三酮 乙醇溶液反应形成蓝紫色的化合物,在570nm有最大 吸收,可用于氨基酸定量分析。谷氨酰胺和天冬酰胺 与茚三酮反应生成棕色化合物,脯氨酸和羟脯氨酸与 茚三酮反应生成黄色产物。
生物化学蛋白质章节考点总结
生物化学蛋白质章节考点总结第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子,几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果,因此,蛋白质是现代生物技术,尤其是基因工程,蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。
一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮:平均含氮16%,粗蛋白质含量=蛋白氮?6.252、氨基酸组成从化学结构上看,蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。
3、分类(1)、按组成:简单蛋白:完全由氨基酸组成结合蛋白:除蛋白外还有非蛋白成分(辅基)详细分类,P 75 表 3-1,表 3-2。
(注意辅基的组成)。
(2)、按分子外形的对称程度:球状蛋白质:分子对称,外形接近球状,溶解度好,能结晶,大多数蛋白质属此类。
纤维状蛋白质:对称性差,分子类似细棒或纤维状。
(3)、功能分:酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。
4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物 50-80%人体 45%一般细胞 50%种类大肠杆菌 3000种人体 10万种1012 生物界 10-10,二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物,aa数目由几个到成百上千个,分子量从几千到几千万。
一般情况下,少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽,寡肽或生物活性肽,有时也罕称多肽。
多于50个aa的称为蛋白质。
但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。
此时,多肽一词着重于结构意义,而蛋白质原则强调了其功能意义。
P 76 表3-3 (注意:单体蛋白、寡聚蛋白;残基数、肽链数。
)蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质,它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的,均一性。
三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链,每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构,这种空间结构称为蛋白质的(天然)构象。
生物化学——第一章蛋白质
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
谷氨酸(二羧基一氨基) pK1 pK2 pK3
碱性氨基酸:pI = (pK2 + pK3 )/2
赖氨酸(一pK羧1 基二p氨K2基pK)3
• 中性氨基酸pI一般为6.0答案:
• 提问:为什么偏酸性?
• -COOH解离程度略大于-NH2 • 提问:酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱)?
• 更酸(3.0 左 右)
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
H N
CO OH
吡咯
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2、分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种基本氨基酸按R的极性可分为: (1)非极性氨基酸 (2)极性氨基酸 (不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸)
人教版(2019)高中化学选择性必修3有机化学基础第四章第二节 蛋白质
提 示 : 苯 丙 氨 酸 分 子 中 , 碱 性 基 团 是 氨 基 ( — NH2) , 酸 性 基 团 是 羧 基 (—COOH)。 与盐酸反应: 与 NaOH 溶液反应:
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(2)苯丙氨酸自身脱水缩合可生成二肽、环肽。请写出它们的结构简式。 提示:
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2.根据下图所示化合物的结构分析,该化合物中表示氨基、羧基、肽键 的分别是哪些序号代表的基团?该化合物是由几个氨基酸分子失去几个水 分子而形成的?
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3.下列实例没有应用蛋白质变性的是( ) A.重金属盐中毒的病人服用鸡蛋清解毒 B.高温消毒医疗器械 C.用甲醛的水溶液保存标本
√D.把生理盐水静脉注射到人体内
解析:A.重金属盐能使蛋白质变性,A不符合题意; B.高温能使蛋白质变性,B不符合题意; C.甲醛能使蛋白质变性,C不符合题意; D.生理盐水不能使蛋白质变性,D符合题意。
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2.有关多肽结构的计算规律
假设氨基酸的平均相对分子质量为a,由n个氨基酸分别形成1条链状多肽或 m条链状多肽:
形成肽链数 1 m
形成肽键数 n-1 n-m
脱去水分子数 n-1 n-m
多肽相对分子质量 na-18(n-1) na-18(n-m)
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1.(2022·秦州高二阶段练习)下列物质中,属于氨基酸的是( ) A.CH3CH2COOH
D.氨基酸发生缩聚反应可生成蛋白质,故D错误。
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3. (2022·白沙高二期末)青霉素是医学上一种常用的抗生素,其高效、低 毒、临床应用广泛。青霉素在体内经酸性水解后,得到青霉氨基酸,其结 构简式如图所示(分子中的—SH与—OH具有类似性质)。 下列关于青霉氨基酸的推断合理的是( ) A.青霉氨基酸分子中所有碳原子均在同一直线上 B.青霉氨基酸只有酸性,没有碱性
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
(1)测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯(>97%以上); b、知道蛋白质的分子量;可以预测AA
数目,工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成;
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系,即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中:
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来,现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为:
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始,残基用酰称呼。 例如:丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写:Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu,
书写时,通常把NH2末端AA残基放在左边,COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质:破坏了空间结构,一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓,沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸,如酪氨酸、色氨酸,遇硝酸后,可被硝化成
黄色物质,该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚(黄色) O
邻硝醌酸钠(橙黄色)
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸,所以呈黄色反应,苯丙氨酸 不易硝化,须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法:利用杂质不溶于乙 醇的特性,在加入乙醇后,杂质 被沉淀出来的过程。
有机化学 第二十一章 氨基酸、蛋白质和核酸
氨基酸等电点可由相应氨基酸盐酸盐的pKa值求 出。如丙氨酸盐酸盐,可看作一个二元酸,具有两
个平衡常数K1和K2
用碱调节丙氨酸盐酸盐水溶液pH值,当加入 0.5mol碱时,平衡中氨基酸正离子4的浓度与偶极 离子5的相同,[4] =[5]此时溶液pH值等于pK1,实 际上此溶液中只有50%的偶极离子5。当加入1.5mol 碱时,溶液中氨基酸偶极离子5的浓度等于负离子6, [5]=[6]此时溶液的pH值等于pK2 ,溶液中也含50% 偶极离子5。所以使丙氨酸完全以偶极离子5存在时, pH值应为pK1和pK2的平均值,这个pH值即为丙氨酸 的等电点(pI),pI=(pK1 + pK2)/2。根据表21-2数据, 丙氨酸盐酸盐的pK1为2. 3、pK2为9. 7,可求出丙 氨酸等电点为6. 0:
三、氨基酸的来源与合成 氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元,而且它
们本身也是人体生长的重要营养物质,具有特殊的 生理作用,因此氨基酸的生产和应用早就得到人们 的重视。
生产氨基酸主要有以下四条途径: 1.蛋白质的水解
由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的, 这是一个最古老的方法。味精早期就是由小麦蛋白 质—面筋水解得到。胱氨酸、半咣氨酸是由头发水 解制得的。
天然氨基酸,除甘氨酸外, α碳原子都有手 性,且都是L构型。氨基酸的构型是与乳酸相比而 确定的(也就是从甘油醛导出来的)。例如,与L -乳酸相应的L -丙氨酸的构型是:
正像糖类化合物一样,氨基酸的构型习惯于用 D,L标记法。如果用R/S法标记,那么天然氨基酸大 多属于S构型。但也有R构型的,如L-半胱氨酸为R构 型。
胺与羧酸反应很容易形成铵盐,当氨基和羧基存在 于同一分子时,可在分子内发生质子迁移而形成内盐 (zwitterion):
生物化学-蛋白质的结构与功能
• 变性的本质: —— 破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。
• 造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
• 蛋白质变性后的性质改变: 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
• 应用举例 ➢ 临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。
析出。 变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
蛋白质的沉淀----盐析
*盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质 表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质沉淀。
复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原 有的构象和功能,称为复性。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态,有催化活性 尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态,无活性
* 蛋白质沉淀 在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链融会相互缠绕继而聚集,因而从溶液中
CH CH2 CH COO 亮氨酸
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline (Pro)
H2C CH2
C H2
2. 极性中性氨基酸
C CH2 CH COO 色氨酸
生物化学--蛋白质
3.超二级结构和结构域 蛋白质二级结构和三级结构的过渡态。
(1)超二级结构 二级结构组合体,但没有结构域。
胶原蛋白
弹性蛋白
角蛋白
几种超二级结构
• 胶原蛋白 脊椎动物中最多、最普遍的蛋白质 普遍存在于结缔组织、真皮、腱、韧带、骨及软骨、血管壁、角膜 等处的细胞外基质中。
每条肽链是α左手 螺旋
共价键
③加人可与蛋白质结合成不溶解的化合物的物质 (变性)
重金属离子
酸根
4.蛋白质的变构和变性
(1)变构 蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象就称为蛋白质的变构作用, 又称别构作用。(只涉及非共价键的断裂,是可逆的) (2)变性 蛋白质分子的空间结构发生改变和破坏从而丧失生物活性的现象叫变性。 一级结构不变,破坏二级结构以上的结构,即氢键等次级键部分或全部断裂。 溶解度降低,易沉淀(内部的疏水基团暴露); 失去结晶能力; 肽链松散,易被水解; 辅酶脱离。 蛋白质复性:如果不过于剧烈,变性后的蛋白质可以在一定的条件下恢复其生物活性。 ②致变因素 高温、振荡、搅拌、超声波、X射线、紫外线; 重金属离子、强酸、强碱、尿素,去污剂以及酒精、丙酮等有机溶剂等。
螺距0.54nm 3.6个氨基酸残基
右手螺旋居多
(2)β-折叠 并列的比α螺旋更为伸展的肽链,互相以氢键连接起来而成片层状的结构。 肽链比较伸展,弹性较差。
(3)β-转角和不规则卷曲 β转角:使多肽链发生180°的回折。 不规则卷曲:使一种没有规律的松散肽链结构。酶的功能部位常常 位于这种构象区域里。
3条α-螺旋共价相 连,形成右手螺 旋。
长, 肽链间的共价键数目增 加,使胶原纤维越来越 硬而脆,结果改变了结 缔组织的机械性能。
蛋白质的生物有机化学
蛋白质的生物有机化学引言蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一,它在生物体内具有多种重要的生物学功能。
蛋白质的结构和功能与其生物有机化学性质密切相关。
本文将介绍蛋白质的生物有机化学特征,包括氨基酸构成、蛋白质的合成和降解等方面内容。
氨基酸构成蛋白质是由氨基酸组成的,氨基酸是一类含有氨基(NH2)和羧基(COOH)的有机化合物。
氨基酸可以通过共轭酸碱对形成离子,存在各种电离态。
蛋白质中常见的氨基酸有20种,它们的结构和性质各不相同。
其中,9种氨基酸是人类必需氨基酸,即人体无法自行合成,在日常饮食中必须获得。
氨基酸的胺基和羧基可以互相反应形成肽键,将多个氨基酸连接在一起形成肽链。
一个肽链中的氨基酸数量不定,有时可以达到几千个。
肽链折叠成特定的空间构型后,形成蛋白质的结构。
蛋白质的结构蛋白质的结构包括四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
•一级结构:指蛋白质的氨基酸序列。
不同的氨基酸序列决定了蛋白质的功能和特性。
•二级结构:指蛋白质中肽链的局部空间构型,常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
•三级结构:指蛋白质整体的空间构型,由肽链上相邻的部分之间的相互作用决定。
•四级结构:指由多个肽链组合而成的复合蛋白质的空间构型。
蛋白质的结构决定了其功能。
不同的结构使得蛋白质具有不同的生物学活性,如酶、抗体、激素等。
蛋白质的合成与降解蛋白质的合成是一个复杂的过程,涉及到DNA的转录和翻译过程。
在细胞中,DNA被转录成RNA,在核糖体中,RNA 被翻译成氨基酸序列,从而合成蛋白质。
蛋白质在细胞中不断合成和降解,这是细胞维持生物化学平衡的重要过程。
在降解过程中,蛋白质经过酶的作用被分解成小的多肽和氨基酸。
这些残基可以再次参与蛋白质的合成或被利用作为能源供给。
结论蛋白质是生物体内重要的有机分子,其生物有机化学性质决定了其结构和功能。
蛋白质的结构多样化,不同的结构决定了其不同的生物学活性。
蛋白质的合成和降解是细胞内的重要过程,细胞通过这些过程来维持生物化学平衡。
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1、蛋白质的分类
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1、蛋白质的分类
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二、蛋白质的结构
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2 3 Click to add title in here 无规则卷曲
-折叠
-转角
-螺旋
2、蛋白质的结构
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二、蛋白质的结构
二、蛋白质的结构 (2)-折叠
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2
• -折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的;也可以在同 Click to add title in here 3 一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的 交联,氢键与链的长轴接近垂直。 • -折叠有两种类型。一种为平行式,即所有肽链的N-端都在同 一边。另一种为反平行式,即相邻两条肽链的方向相反。
二、蛋白质的结构 (3)-转角
在-转角(回折)部分,由四 Click 个氨基酸残基组成; to add title in here
弯曲处的第一个氨基酸残基 2 的 -C=O 和第四个残基的 – N-H 之间形成氢键,形成一 个不很稳定的环状结构。 add title in here Click to 3 这类结构主要存在于球状蛋 白分子中。
2 3 Click to add title in here
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5、多肽和蛋白质的化学合成
6、蛋白质的生物合成
1、蛋白质的分类
根据分子的组成可以分为简单蛋白和结合蛋白 简单蛋白完全水解后产物只有α-氨基酸。如:清蛋 白、球蛋白、精蛋白、谷蛋白等。 Click to add title in here 结合蛋白由简单蛋白和结合蛋白两个部分组成, 其非蛋白部分称为辅基,按辅基的不同可以分为6类, 2 分别是核蛋白、粘蛋白和糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、 磷蛋白。
3 Click to add title in here
二、蛋白质的结构
(1)-螺旋
• 多肽链中的各个肽平面围绕同一 轴旋转,形成螺旋结构,螺旋一 周,沿轴上升的距离即螺距为title in here Click to add 0.54nm,含3.6个氨基酸残基;两 个氨基酸之间的距离为0.15nm; 2 (第一个aaN上的H和第四个aaC 上的O) • 肽链内形成氢键,氢键的取向几 in here Click to add title 3 乎与轴平行,第一个氨基酸残基 的酰胺基团的-CO基与第四个氨 基酸残基酰胺基团的-NH基形成 氢键。 • 天然蛋白质分子一般为右手-螺 旋。
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二、蛋白质的结构
2.蛋白质的空间结构
蛋白质分子的多肽链并不是线型伸展的,而是按一定的方 式折叠盘绕成特有的空间结构。
组成肽键的原子都处于同一平面。在肽链中 ,两个相邻的 肽键通过一个共同的α-碳(Cα)相接,而Cα-N和Cα-C 2 键是可以自由旋转的。
维持蛋白质构象的作用力 氢键: x — H … y 疏水作用力:是指非极性基团即疏水基团为了避开水相 而群集在一起的集合力 Click to add title in here 范德华力:在物质的聚集状态中,分子与分子之 间存在着一种较弱的作用力 离子键(盐键) :它是由带相反电荷的两个基团 2 间的静电吸引所形成的 二硫键 :是两个硫原子之间所形成的共价键 Click to add title in here 3 疏水键,在蛋白质三级结构中起着重要作用,它是使蛋 白质多肽链进行折叠的主要驱动力
蛋白质
含氮的天然高聚物,生物体内一切组织的基 本组成部分 Click to add title in here 除水外,细胞内80%都是蛋白质。在生命现 2 象中起重要的作 用。人类的主要营养物质之一。
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Contents
1、蛋白质的分类 2、蛋白质的结构和功能 3、蛋白质的性质 4、蛋白质的分离提纯
二、蛋白质的结构
蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方 式组合成的生物大分子。蛋白质结构非常复 杂,主要包括以肽链结构为基础的肽链线形 序列(一级结构),以及由肽链蜷曲、折叠 而形成的三维结构(通常又分为二、三和四 级结构)。
二、蛋白质的结构
1.蛋白质的一级结构包括组成蛋白质的多肽链数目,每 一条多肽链的氨基酸顺序,以及多肽链内或链间二硫键数目 和位置。 现在已经有上千种不同蛋白质的一级结构被研究清楚。 Click to add title in here 例如,胰岛素是由动物胰岛分泌出来的一种重要的蛋白质激 素。它的一级结构如图2-4所示: 2
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二、蛋白质的结构
蛋白质的三维结构可以进一步分为二级结构、三级结构 和四级结构。 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间 Click to add title in here 的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽 链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有-螺 2 旋、-折叠、-转角和不规则卷曲。 -螺旋由链内氢键维系, -折叠由链间氢键维系。
二、蛋白质的结构
蛋白质的三级结构,是在二级结构基础上,在空间进 一步盘绕、折叠形成的,包括主、侧链构象在内的特征的 三维结构。由于它比二级结构更复杂和精细,目前知道的 还不多。 Click to add title in here 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键 和范德华力等。尤其是疏水键,在蛋白质三级结构中起着 2 重要作用。 3 Click to add title in here