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生物化学02第二章 多肽与蛋白质

生物化学02第二章 多肽与蛋白质

Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用:
• 解毒作用:与毒物或药物结合,消除其 毒性作用;生物转化。
• 参与氧化还原反应:作为重要的还原剂, 参与体内多种氧化还原反应;
• 保护巯基酶的活性:使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态;
• 维持红细胞膜结构的稳定:消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
锌指结构是一个常见的模体。
由一个α-螺旋和两个反向平行的β-折迭组 成,形似手指。
N-端两个半胱氨酸,C-端两个组氨酸, 此四个氨基酸残基在空间上构成一个洞穴, 容纳一个锌,具结合锌离子功能。
含锌指结构的蛋白质都可与DNA或RNA 结合。
锌指结构 (折迭-折迭模序)
亮氨酸拉链结构:
• 见于真核生物DNA结合蛋白质的C端,与 癌基因表达调控有关。
第二章
多肽与蛋白质
Peptides and Proteins
1833年,Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年,Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白,
并将其制成结晶。 19世纪末,Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的,
并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年,德国化学家Gerardus J. Mulder引用
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1)作为生物催化剂(酶) 2)代谢调节作用 3)免疫保护作用 4)物质的转运和存储 5)运动与支持作用 6)参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
一、肽和蛋白质是由氨基酸组成的多聚体

生物化学 第二章 核酸化学

生物化学 第二章 核酸化学

1 核苷酸的组成
核酸化学
• 核苷酸是核苷的磷酸酯。作为DNA或RNA结构单元的 核苷酸分别是5′-磷酸-脱氧核糖核苷酸和5′-磷酸-核糖 核苷酸。核苷酸 核苷+磷酸
戊糖+碱基+磷酸
O
HO P OH2C O B OH
O
HO P OH2C O B OH
OH OH
OH
核糖核苷酸
脱氧核糖核苷酸
B=腺 嘌 呤 , 鸟 嘌 呤 , 胞 嘧 啶 , 尿 嘧 啶 或 胸 腺 密 啶
核酸化学
格里菲斯——肺炎双球菌转化实验
多 糖 类 荚 膜
R型菌
(粗糙、 无毒性)
S型菌
(光滑、 有毒性)
核酸化学
将R型活菌注入小鼠体内
一段时间后
核酸化学
将S型活菌注入小鼠体内
一段时间后
核酸化学
将杀死的S型菌注入小鼠体内
一段时间后
核酸化学
将R型活菌与杀死的S型菌注入小鼠体内
一段时间后
细菌发生转化,性状的转化可以遗传。
O
(N = A、G、C、U、T)
O-
P
O

CH2
O
N 碱基
O-
磷酸
4´ H
H 1´
O H 3´
2´ H
OH (O)H
核糖
(一)、戊糖
核酸化学
组成核酸的戊糖有两种。DNA所含的糖为 βD-2-脱氧核糖;RNA所含的糖则为β-D-核糖。
HOCH2 O OH HH
H
H
OH OH
D-核糖
Ribose
HOCH2 O OH HH
(四)核苷酸nucleotide
核酸化学

第二章-生物化学-脂类化学

第二章-生物化学-脂类化学

2.3.1.1 甘油磷脂

甘油磷脂的组成

立体专一编号(Sn)
Sn—二脂酰甘油—3—磷酸
饱和脂肪酸 不饱和脂肪酸
重 要 的 甘 油 磷 脂
磷脂酸
磷脂酰乙醇胺 乙醇胺
卵磷脂
胆碱
磷脂酰丝氨酸 丝氨酸
磷脂酰肌醇
肌醇
二磷脂酰甘油(心磷脂)

磷脂酰胆碱(phosphatidy choline) ——卵磷脂
O
CH2-O-C-R 1 R2-C-O-CH O + CH2-O-P -O-CH -CH -N (CH 3 ) 3 2 2 OH 卵磷脂
O
L-α-磷脂酰胆碱
★基本介绍
"卵磷脂"这个词本身由希腊文"Lekiths"派生
出来,意指"蛋黄", 因为卵磷脂最初是在蛋 黄中发现,一只鲜蛋黄中约含10%卵磷脂。近 年来卵磷脂被誉为与蛋白质、维生素并列的" 三大营养素",倍受社会关注,已成为保健品 市场的"黄金产品"。卵磷脂是人体细胞膜的基 本组成部分,细胞膜是细胞的卫士,它决定了 细胞之间能量和信息的传递。人体拥有足够的 卵磷脂,就意味着具有较好的免疫力、代谢力 和生命活力。卵磷脂更多地集中于脑及脑神经 系统、血液循环系统、免疫系统、心、肝、肾 等重要器官中。
原子上的羟基以酯键相连。 是线粒体膜和细菌膜的主要成分,是唯一具有抗原性的磷 脂分子。

缩醛磷脂(plasmalogens)
脂性醛基
存在脑组织和动脉血管,可能有保护血管的作用。
2.3.1.2 鞘氨醇磷脂(sphingomyelin)
CH3(CH2)12-CH=CH-CH-OH NH2-CH CH2-OH 鞘氨醇

生物化学第二章核酸化学

生物化学第二章核酸化学

核酸分类及命名规则
核酸可分为DNA和RNA两大类,根据来源不同可分为基因组DNA、病毒DNA、mRNA、tRNA、 rRNA等。
核酸的命名通常包括种类、来源和特定序列信息,如人类基因组DNA可命名为hgDNA,mRNA可命 名为信使RNA等。
02
DNA结构与性质
DNA双螺旋结构模型
DNA由两条反向平行的多核苷酸链 组成,形成右手螺旋结构。
长约21nt的双链RNA,可引导RISC复合物识别并切割靶mRNA,实现基因沉默。
其他小分子RNA
如piRNA、snoRNA等,在基因表达调控、RNA修饰等方面发挥作用。
04
核酸理化性质与分离纯化方法
核酸溶解度和沉淀条件
溶解度
核酸在不同溶剂中的溶解度不同,一般易溶于水,难溶于乙醇、乙醚等有机溶 剂。其溶解度受温度、pH、离子强度等因素的影响。
非同源重组
发生在非同源序列之间的重组过程。这种重 组不依赖于序列之间的相似性,而是通过一 些特殊的蛋白质和酶的作用来实现DNA片 段的连接。非同源重组可能导致基因的重排 和染色体的不稳定,进而对生物体产生遗传 影响。
07
总结与展望
核酸化学领域重要成果回顾
核酸结构与功能研

揭示了DNA双螺旋结构和RNA多 种功能,阐明了遗传信息存储、 传递和表达机制。
05
核酸酶及其作用机制
限制性内切酶和外切酶作用方式
限制性内切酶
识别DNA分子中的特定核苷酸序 列,并在该序列内部进行切割, 产生特定的DNA片段。
外切酶
从DNA或RNA链的末端开始,逐 个水解核苷酸,释放单个的核苷 酸或寡核苷酸。
DNA连接酶在基因工程中应用
连接DNA片段

《生物化学》第二章

《生物化学》第二章

2.β-折叠
形式
4.无规卷曲
多肽链中,两段以上折叠成锯齿状的肽链, 通过氢键相连而成的平行片层状结构称为β折叠或β-片层。
无规卷曲是指肽链中没有确定规律性的构象, 不能被归入明确的二级结构,本身也具有一 定的稳定性。
- 20 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
α-螺旋
α-螺旋的主链呈螺旋上升,每3.6个氨基酸残基 上升一圈,相当于0.54 nm。
另外,虽然亚基具有独立的三级结构,但单独存在时无生物活性。例如,血红蛋白(上图)由四个 亚基组成,每个亚基在含氧量高的地方均能结合一分子的氧,在含氧量低时,释放所结合的氧。但任何 一个亚基单独存在时,只能结合氧,不能释放氧,不具有血红蛋白的运氧作用。
- 27 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。 蛋白质一级结构的阐明,对揭示某些疾病的发病机制、指导疾病治疗有十分重要的意义。

蛋白质的空间结构是如何形成的??
- 18 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中有规则重复的构象, 这些构象由主链原子形成,不涉及侧链部分的构象。
-7-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
除甘氨酸外,其他氨基酸的α-碳原子均为手性碳 原子,有L-型和D-型两个旋光异构体。组成天然氨基 酸的氨基酸均为L-型,因此人体内的氨基酸均为L-α-氨 基酸,其结构式如右图所示。
-8-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸

生物化学第二章酶ppt课件

生物化学第二章酶ppt课件

叶酸和叶酸辅酶 ⑦ 酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。
酶全催酶化 (ho作lo用en的zy中m维间e)产生=(酶络蛋素合白)B+物辅1学1因说又子 称叶酸,作为辅酶的是叶酸加氢的还原产 物四氢叶酸。 (3)抗体酶(abzyme):
(3)酶原和酶原的激活
根据其催化底物来命名;
H 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
多数维生素维生素作为辅酶和辅基的组成成分,参与体内 的物质代谢。
维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性 维生素在体内可直接参与代谢的调节作用,而水溶性维生 素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催 化作用,这类分子被称为辅酶(或辅基)。
(2)传递氢(递氢体):如 硫辛酸;
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体:如 C0A、TPP、硫辛酸; (4)传递一碳基团:如 四氢叶酸;
(5)传递磷酸基:如 ATP,GTP;
(6)其它作用: 转氨基,如 VB6 ;传递CO2,如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
OH OH
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOCH2 O
N
N
NN
OH
CH3
CO
N
N
CH3
NH
NC
NH2
O
FMN
FAD
③ 泛酸和辅酶A(CoA)
维生素B3又称泛酸,是由,-二羟基---二甲 基丁酸和一分子-丙氨酸缩合而成。
CH3OH O
O
CH2 C CH C NH CH2 CH2 C COOH

第二章--生物化学检验基本知识PPT课件

第二章--生物化学检验基本知识PPT课件

2024/10/16
12
二、生物化学检验报告单的发放
即使是临床医护人员能够通过“医院信息系统(HIS)”在医生 工作站直接读取检验结果的临床科室或医疗单位,实验室也 应该用电话向临床报告,这是考虑到临床一线医护人员可能 会忙于抢救而不能及时观察到检测结果需要提醒的缘故。
“危急值”报告不同于“急诊检验”报告,是两个完全不同
4.技术要求高的检测项目 检测系统本身的不稳定因素,影响检验结果可靠性的检
验项目,或者检测系统本身存在着影响检验质量的诸多人
为环节,对检验人员的理论和技能要求较高的检验项目。
(三)急诊生化检验
急诊检验是实验室为了配合临床对危、急、重症患者的诊 断和抢救而实施的一种特需检验。如血气分析、电解质、 淀粉酶、心肌标志物、血糖等。
2.标本难以获得的检测项目
某些检验项目的标本获得比较困难,或者因为标本数 量极少,对标本的处理和保存都不能按规定要求和程序 进行,甚至不能进行复检的检验项目。
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一、生物化学检验的项目
3.发病率低或成本高的检测项目 由于某疾病的发病率很低造成标本数量过少或检验成 本过高的检验项目。
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第二节 生物化学检验的标本
一、标本的采集
生物化学检验最常用的标本是血液,其次是尿液,此外还有 脑脊液、浆膜腔积液、羊水等各种体液。 正确采集标本是获得准确、可靠检验结果的关键。
标本采集时应尽可能避免一切干扰因素,选择最佳的采集时 间,减少饮食和药物影响,减少昼夜节律带来的干扰。对于 有创伤性的操作,操作前应先与患者沟通建立互信,消除患 者的恐惧和紧张情绪。
剂及抗凝原理;尿液标本的采集方法;标本收检、分离、储存和转运;生物 化学检验项目类型;危急值、危急值报告的概念;检验报告单的发放方式。

生物化学课件 第二章 重组DNA技术

生物化学课件  第二章 重组DNA技术

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克隆载体(cloning vector) 为使插入的外源DNA序列被扩增而特意设 计的载体称为克隆载体。 表达载体(expression vector) 为使插入的外源DNA序列可转录翻译成多
特点 以mRNA作为模板,以dNTP为底物, RNA指导 的DNA聚合酶 (RDDP,RNA-dependent DNA polymerase ) 种类:禽成髓细胞瘤病毒(AMV) Moloney鼠白血病病毒(Mo-MLV) 用途: (1)逆转录合成cDNA (2)补平或标记5’粘端 (3)DNA测序 (4)制备探针
库建立时除去RNA链以便第二条链cDNA链的合成。
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(三)DNase I
1. 特点:
内切酶,作用于ds -DNA,但无核苷酸序列特 异型(随机切割),产生5’-磷酸脱氧寡核苷酸。
2. 用途:
1) 切口平移法,制备DNA探针 2) 制备RNA样品时除去DNA分子 3) 基因突变时产生切口
38
重组DNA技术中常用的工具酶
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3、Taq DNA聚合酶(Taq DNA polymerase )
特点:耐热的DNA聚合酶,最佳作用温度75-80C。 具有5’3’聚合酶和5’3’外切酶活性,缺 乏3’ 5’ 外切酶活性,因而无校正阅读功能。
用途:(1)PCR
(2)DNA序列测定
30
4、逆转录酶(Reverse Transcriptase ,RTase)

33
T4多核苷酸激酶 (T4 polynucleotide kinase)
催化将 ATP 的 γ- 磷酸转移到DNA链的 5’ -末端。 用途: (1)放射性标记DNA链的5’ -末端,用于DNA 测序或探针制备。 (2)将人工接头和其它没有 5’ -末端磷酸的

生物化学第二章(共64张PPT)

生物化学第二章(共64张PPT)


糖脂主要分布在细胞膜外侧的单分子层中。

动物细胞膜所含的糖脂主要是脑苷脂。
1. 组成
(2)膜蛋白质
生物膜中含有多种不同的蛋白质,通常称为
膜蛋白。
❖ 根据它们在膜上的定位情况,可以分为外周
蛋白和内在蛋白。
❖ 膜蛋白具有重要的生物功能,是生物膜实施
功能的基本场所。

1. 组成
外周蛋白 (peripheral protein)
有更大的实际应用价值;可用于膜结构特性、理化性质等方面的研究。
2.双层类脂膜



这类膜是指具有双分子厚度,能有效分隔水溶液的超
薄类脂膜。双层类脂膜的厚度小于10 nm,具有两个
界面,不透光。
双层类脂膜的制备方法是:将一块聚四氟乙烯薄板中间
开一个直径1.5mm的小孔,将此板浸入水中,再将溶解
有双亲分子的溶液从孔的下端加入,最初形成一个厚的
1. 组成
(1)脂质
(磷脂、胆固醇、糖脂)
生物膜
(2)蛋白质
(3)糖类
(1)脂质

①磷脂
Glycerophospholipids
主要是磷酸甘油二脂
。甘油中第1,2位碳
原子与脂肪酸酯基(主
要是含16碳的软脂酸
和18碳的油酸)相连
,第3位碳原子则与磷
酸酯基相连。不同的磷
脂,其磷酸酯基组成也
不相同。
1
2
3
1. 组成
卵磷脂的结构
1. 组成
②胆固醇Sterols


胆固醇是一种类脂化合物,
在生物膜中含量较多。
胆固醇以中性脂的形式分布在
双层脂膜内,对生物膜中脂类
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考试范围一、生物大分子的结构与功能1.蛋白质2.核酸3.酶二、物质代谢4.糖代谢5.脂类代谢6.氨基酸代谢7.核苷酸代谢近三年考试生物化学试题分布情况内容题量比例蛋白质结构和功能9 15.8核酸的结构和功能 4 7酶10 17.5糖代谢10 17.5脂类代谢 3 5氨基酸代谢10 5核苷酸代谢 3 5第一节蛋白质的结构与功能大纲解读:1.蛋白质的分子组成(1)蛋白质的平均含氮量(2)L-α-氨基酸的结构通式(3)20种L-α-氨基酸的分类2.氨基酸的性质3.蛋白质的分子结构4.蛋白质结构与功能的关系(1)血红蛋白的分子结构(2)血红蛋白空间结构与运氧功能关系(3)协同效应、别构效应的概念5.蛋白质的性质一、蛋白质的分子组成1.蛋白样品的平均含氮量2.L-α-氨基酸的结构通式3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称(一)蛋白样品的平均含氮量1.组成蛋白质的元素及含量(1)主要元素:碳(50~55%)、氢(6~8%)、氧(19~24%)、氮(16%)、硫(0~4%)(2)其他:磷、铁、锰、锌、碘等(元素组成)2.蛋白质含量测定(测氮法)(1)蛋白质的平均含氮量为16%,即每克氮相当于 6.25克蛋白质。

(2)每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量× 6.25A型题:测得某一蛋白质样品(奶粉)含氮量为0.40克,此样品约含蛋白质()克。

A.2.0B.2.5C.3.0D.3.5E.4.0[答疑编号111020801:针对该题提问]『正确答案』 B『答案解析』每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量× 6.25=0.40×6.25=2.5克。

(二)蛋白质的基本组成单位1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。

2.氨基酸通式:3.存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。

甘氨酸的结构式:4.特殊氨基酸:脯氨酸(亚氨基酸)结构式:5.氨基酸分类:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸(亚氨基酸)(7种)。

(2)极性中性氨基酸:色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨基酸)、谷氨酰胺、天冬酰胺(8种)。

(3)酸性氨基酸:谷、天冬氨酸(2种)。

(4)碱性氨基酸:赖、精、组氨酸(3种)。

6.几种特别需要记忆的氨基酸:(1)含硫氨基酸:半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨基酸)(2)含芳香环(大Л键/共扼双键)的氨基酸:色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸(3)含羟基的氨基酸:丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸。

半胱氨酸结构式:B型题A.半胱氨酸B.丝氨酸C.蛋氨酸D.脯氨酸E.鸟氨酸1.含巯基的氨基酸是()[答疑编号111020802:针对该题提问]『正确答案』 A2.天然蛋白质中不含有的氨基酸()[答疑编号111020803:针对该题提问]『正确答案』 E(三)氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点(1)氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。

(2)等电点(pI)在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

问题:某氨基酸的等电点是 5.1,它在PH=8.0的溶液中带何种电荷?在PH=2.0的溶液中带何种电荷?【答案】在PH=8.0的溶液中带负电;(pH>pI)在PH=2.0的溶液中带正电。

(pH<pI)2.紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。

大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

(四)肽与肽键1.肽键:是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化学键,有一定程度的双键性质,不能自由旋转。

A型题:下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是()A.由C a1和COOH组成B.由C a1和C a2组成C.由C a和N组成D.肽键有一定程度的双键性质E.肽键可以自由旋转[答疑编号111020804:针对该题提问]『正确答案』 D2.肽:氨基酸通过肽键相连而成肽链,少于10个氨基酸的肽链称为寡肽,大于10个氨基酸的肽链称为多肽。

二、蛋白质的分子结构(一)蛋白质的基本结构——蛋白质的一级结构1.概念:是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序,以及他们之间的连接方式。

2.一级结构是蛋白质空间结构的基础,对生物功能起决定作用。

肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。

有些含有二硫键。

3.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

A型题:维系蛋白质分子一级结构的化学键是()A.离子键B.肽键C.二硫键D.氢键E.疏水键[答疑编号111020805:针对该题提问]『正确答案』 B(二)蛋白质分子的空间结构1.蛋白质的二级结构指多肽链中主链原子在局部空间的排列,不包括氨基酸残基侧链的构象。

主要化学力是链内形成的氢键。

主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。

A型题:关于蛋白质二级结构的叙述正确的是()A.氨基酸的排列顺序B.每一氨基酸侧链的空间构象C.局部主链的空间构象D.亚基间相对的空间位置E.每一原子的相对空间位置[答疑编号111020806:针对该题提问]『正确答案』 C(1)α-螺旋①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转,形成右手-螺旋,肽链内形成氢键。

②氨基酸侧链伸向螺旋外侧;③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键,依此类推,肽链中的全部肽键都形成氢键,以稳固α-螺旋结构;④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。

螺距为0.54nm,所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。

注意:有些侧链R基团不利于α-螺旋形成。

A型题:1.维系蛋白质分子中螺旋的化学键是()A.盐键B.疏水键C.氢键D.肽键E.二硫键[答疑编号111020807:针对该题提问]『正确答案』 C2.关于蛋白质α-螺旋的叙述,错误的是()A.链内氢键稳定其结构B.有些侧链R基团不利于α-螺旋形成C.是二级结构的形式之一D.一般蛋白质分子结构中都含有α-螺旋E.链内疏水作用稳定其结构[答疑编号111020808:针对该题提问]『正确答案』 E『答案解析』α-螺旋是蛋白质二级结构中的一种,主要指主链骨架原子的相对空间位置,肽链的全部肽键都形成氢键,链内氢键稳定其结构,而不是疏水作用。

(2)β-折叠β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列,通过链间的氢键交联而成。

肽链的主链呈锯齿状折叠构象。

①多肽链充分伸展,每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠成锯齿结构;②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方;③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列,通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键,从而稳固β-折叠结构;④肽链有顺式平行和反式平行两种。

(3)β-转角①常发生于肽链180°回折时的转角上;②通常有4个氨基酸残基组成,其第一个残基的羰基氧与第四个残基的亚氨基氢可形成氢键。

(4)无规卷曲:没有确定规律性的那部分肽链结构。

2.蛋白质的三级结构(1)蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上,整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置。

包含了一条多肽链的主链构象和侧链构象(整体构象)。

(2)维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。

尤其是疏水键,在蛋白质三级结构中起着重要作用。

3.蛋白质的四级结构(1)概念:是指由多条各自具有三级结构的肽链通过非共价键连接起来的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。

(2)每一条多肽链叫做一个亚基或亚单位。

单独亚基无生物活性;完整四级结构的蛋白质才具有生物活性。

(3)维持亚基之间的化学键主要是疏水键。

(4)并非所有蛋白质都有四级结构,有的只有三级结构。

(三)分子伴侣1.概念:蛋白质空间构象的正确形成,除一级结构为决定因素外,还需分子伴侣的参与。

分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质,2.作用①蛋白质在合成时,分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此重复进行可防止错误的聚集发生,使肽链正确折叠。

②分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合,使之解聚后,再诱导其正确折叠。

③分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成,起到重要作用。

(四)基本概念1.肽单元(peptideunit)2.模序(motif)3.结构域(domain)三、蛋白质分子结构和功能的关系(一)蛋白质一级结构与功能的关系1.一级结构是空间结构的基础以核糖核酸酶为例,核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链,有4对二硫键。

加入尿素(或盐酸胍,作用是破坏氢键)和β-巯基乙醇(可将二硫键还原成巯基,破坏二硫键),导致此酶的二、三级结构遭到破坏,酶活性丧失,但肽键不受影响,所以一级结构不变,去除尿素和β-巯基乙醇后,理论上二硫键的形成有105种方式,即正确配对率低于1%,而实验结果发现正确配对率为95%~100%。

证明空间构象遭到破坏的核糖核酸酶,只要其一级结构未被破坏,松散的多肽链可循其特定的氨基酸顺序,卷曲折叠成天然的空间构象,酶活性又逐渐恢复至原来水平。

A型题:蛋白质的空间构象主要取决于()A.α-螺旋和β-折叠B.肽链中肽键的构象C.肽链氨基酸的排列顺序D.肽链中的二硫键E.肽链中的氢键[答疑编号111020809:针对该题提问]『正确答案』 C『答案解析』蛋白质的空间构象是由一级结构决定的。

2.镰刀型红细胞贫血(1)发生的根本原因:是血红蛋白的一级结构发生了差错。

人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸应该是谷氨酸,而在镰刀型贫血的血红蛋白中却是缬氨酸,本是水溶性的血红蛋白,就会聚集成丝,相互粘着,导致红细胞变形成镰刀状而极易破裂,产生贫血。

(2)临床症状:骨严重受损;内脏器官损伤:心脏、肺脏、肾脏损伤;脑血管意外;严重的慢性溶血性贫血等,患者多在成年期死亡。

(二)蛋白质的空间结构与功能的关系1.一级结构是蛋白质生物学功能的基础,空间结构与蛋白质功能的表现有关。

2.蛋白质构象是其生物活性的基础,构象改变,其功能活性也随之改变。

3.构象破坏功能丧失。

恢复自然构象,功能恢复。

(三)肌红蛋白与血红蛋白的结构(四)协同效应与变构效应1.变构效应:一个蛋白质与它的配体结合后,蛋白质的构象发生改变,使它更适于功能需要,这一类变化称为变构效应。

2.协同效应:一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能,如果是促进作用,则称为正协同效应,反之则为负协同效应。

肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线四、蛋白质的理化性质(一)蛋白质的变性作用1.概念:在某些理化因素作用下,蛋白质严密的空间构象(次级键特别是氢键)破坏,导致若干理化性质和生物学性质的改变称为变性。

2.变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。

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